СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 194
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.06-04Б1.047

Vink, Cornelis.
Activities of the feline immunodeficiency virus integrase protein produced in Escherichia coli [Text] / Cornelis Vink, Karin H.van der Linden, Ronald H. A. Plasterk // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 3. - P1468-1474
Перевод заглавия: Активность белка интегразы вируса иммунодефицита кошек, продуцируемого в Escherichia coli
Аннотация: Клонирована и экспрессирована в виде гибридного белка в рекомбинантной кишечной палочке интеграза вируса иммунодефицита кошек. Белок активно осуществляет специфическое расщепление конца ДНК и перенос нити ДНК. Высокий уровень активности показан на ДНК гомологичного вируса иммунодефицита кошек, вируса иммунодефицита человека типа 1 и вируса лейкоза мышей Молони. Для осуществления концевого расщепления ДНК фермент связывается с ДНК вблизи ее конца специфической фосфсодиэфирной связью. Нуклеофильность реакции обеспечивается молекулами воды, глицерина или 3'-ОН группами. Нидерланды, The Netherlands Cancer Inst., 1066 СХ Amsterdam.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА КОШЕК
ИНТЕГРАЗЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Linden, Karin H.van der; Plasterk, Ronald H.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.570

Park, Jong Hwa.
Concentrating Autographa californica nuclear polyhedrosis virus and recombinant alkaline phosphatase from insect cells using a temperature-sensitive hydrogel [Text] : [Pap.] 9th Annu. Meet. Jap. Assoc. Anim. Cell Technol. JAACT'96, Jokohama, 1-4 Sept., 1996 / Jong Hwa Park, Chang-Ho Park, In Sik Chung // Cytotechnology. - 1997. - Vol. 25, N 1-3. - P227-230 . - ISSN 0920-9069
Перевод заглавия: Концентрирование вируса ядерного полиэдроза Autographa californica и рекомбинантной щелочной фосфатазы из клеток насекомых с помощью температуро-чувствительного гидрогеля
Аннотация: Рекомбинантная щелочная фосфатаза, экспрессируемая в клетках насекомых, концентрировалась в 1,5 раза при эффективности сепарации 54,2% при использовании ультрафильтрации на основе гидрогеля. Конц-ия фермента подтверждалась результатами SDS-PAGE, а также спектрофотометрическим определением. Дикие и рекомбинантные вирусы ядерного полиэдроза Autographa californica концентрировались в 1,4 и 1,6 раза при эффективности сепарации 48,5 и 60,0%, соотв. Ультрафильтрацию на основе гидрогеля можно рассматривать как альтернативный метод при концентрировании AcNPV и рекомбинантных белков из клеток насекомых. Корея, Dep. Genetic Eng., Kyung Hee Univ. Suwon, 449-701. Библ. 12

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.11
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
КЛЕТКИ НАСЕКОМЫХ
ВЫДЕЛЕНИЕ
КОНЦЕНТРИРОВАНИЕ
ВИРУС ЯДЕРНОГО ПОЛИЭДРОЗА
ДИКИЕ ВИРУСЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВИРУСЫ
УЛЬТРАФИЛЬТРАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Park, Chang-Ho; Chung, In Sik

Патент 5695968 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/04,C12P 21/06.

Process for production of D-'альфа'-amino acids [Текст] / Hirokazu Nanba [и др.] ; Kanegafuchi Kagaku Kogyo K.K. - № 479638 ; Заявл. 07.06.1995 ; Опубл. 09.12.1997 ; Приор. 07.12.1990, № 2-400848 (Япония)
Перевод заглавия: Процесс получения D-'альфа'-аминокислот
Аннотация: Патентуется способ получения D-'альфа'-аминокислот. D-N-карбамоил-'альфа'-аминокислоты формулы R-CH(NHCONH[2])-COOH (где R - фенил; фенил с замещенной гидрокси-группой; алкил с 1-4 атомами углерода; алкилтио; карбоксил; амино-группа; аралкил с 7-8 атомами углерода или т. п.) конвертируется в соотв. D-'альфа'-аминокислоту в водной среде. При этом используется фермент, синтезированный рекомбинантными бактериями, содержащими ген данного фермента. Он удаляет карбамоил-группы, после чего полученные D-'альфа'-аминокислоты выделяют. Рекомбинантная ДНК представлена плазмидами pAHD 101, pAD 108, pPHO 301 или pPD304

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
D-'АЛЬФА'-АМИНОКИСЛОТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
D-N-КАРБАМОИЛ-'АЛЬФА'-АМИНОКИСЛОТЫ
КОНВЕРСИЯ
ФЕРМЕНТЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Nanba, Hirokazu; Yamada, Yukio; Takano, Masayuki; Ikenaka, Yasuhiro; Takahashi, Satomi; Yajima, Kazuyoshi; Kanegafuchi Kagaku Kogyo K.K.
Свободных экз. нет

Патент 5869310 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/38.

Isolated agarase enzyme from flavobacterium sp. strain NR19, cloned genes therefor, and expression thereof in transformed host cells [Текст] / Mark W. Knuth [и др.] ; Promega Corp. - № 655704 ; Заявл. 03.06.1996 ; Опубл. 09.02.1999
Перевод заглавия: Очищенный фермент агараза из штамма Flavobacterium sp. NR19, кодирующие его клонированные гены и их экспрессия в трансформированных клетках-хозяевах
Аннотация: Запатентованы ферменты агаразы из Flavobacterium sp. шт. NR19 и клонированные гены, кодирующие эти ферменты. Патентуются также трансформированные клетки-хозяева, синтезирующие рекомбинантные агаразы в количествах, достаточных для их выделения, и антитела к новым агаразам

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.11
Рубрики: АГАРАЗЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
FLAVOBACTERIUM SP. NR19
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Knuth, Mark W.; Knoche, Kimberly K.; Selman, Susannne; Hartnett, James R.; Promega Corp.
Свободных экз. нет

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АГАРАЗЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
FLAVOBACTERIUM SP. NR19 (BACT.)
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Knuth, Mark W.; Knoche, Kimberly K.; Selman, Susannne; Hartnett, James R.; Promega Corp.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.12-04Б3.122

Levan and fructosyl derivatives formation by a recombinant levansucrase from Rahnella aquatilis [Text] / Min Gon Kim [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1998. - Vol. 20, N 4. - P333-336 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Образование левана и фруктозильных производных рекомбинантной левансахаразой из Rahnella aquatilis
Аннотация: Леван, фруктоолигосахарид, и фруктозильные производные были образованы из сахарозы при использовании рекомбинантной левансахаразы из Rahnella aquatilis. Образование левана было оптимальным при 30'ГРАДУС'C, выход левана составлял 57% от теоретического. Оптимальной конц-ией субстрата для образования левана была конц-ия 200 г сахарозы/л. Олигосахариды накапливались исключительно при высоких конц-иях субстрата. Усиления образования левана и олигосахаридов не происходит при добавлении несмешиваемых с водой органических растворителей. Алкильные фруктозиды синтезировались из различных спиртов как фруктозильных акцепторов при действии левансахаразы R. aquatilis. Корея, Applied Microbiol. Res. Div. and Bioprocess Technol. Res. Div., Korea Res. Inst. Biosci. and Biotechnol., P. O. Box 115, Yusong, Taejon 305-600. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: ЛЕВАН
ФРУКТОЗИЛОЛИГОСАХАРИД
ФРУКТОЗИЛЬНЫЕ ПРОИЗВОДНЫЕ
ОБРАЗОВАНИЕ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛЕВАНСАХАРАЗА
RAHNELLA AQUATILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kim, Min Gon; Woo, Seo Jeong; Song, Ki-Bang; Kim, Chul-Ho; Chung, Bong-Hyun; Rhee, Sang-Ki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.01-04В2.155

Kapat, Arnab.
Improvement of extracellular recombinant glucose oxidase production in fed-batch culture of Saccharomyces cerevisiae: Effect of different feeding strategies [Text] / Arnab Kapat, Joon-Ki Jung, Young-Hoon Park // Biotechnol. Lett. - 1998. - Vol. 20, N 3. - P319-323 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Усиленная продукция внеклеточной рекомбинантной глюкозооксидазы в периодической с подпиткой культуре Saccharomyces cerevisiae: влияние различных стратегий подпитки
Аннотация: Проведено сравнительное изучение режимов питания культуры Saccharomyces cerevisiae, используемой для получения внеклеточной рекомбинантной глюкозооксидазы (I). Показано, что постоянная подпитка галактозой при низком исходном содержании глюкозы позволяет получить наивысший выход I - 154 Ед/мл, что на 62% выше выхода, к-рый достигается при периодическом режиме (95 Ед/мл). Корея, Biopilot Plant, Korea Res. Inst. Biosci. and Biotechnol., KIST, P. O. Box 115, Yusong, Taejon 305-600. Библ. 14

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПОЛУЧЕНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПЕРИОДИЧЕСКИЙ С ПОДПИТКОЙ ПРОЦЕСС

Доп.точки доступа:
Jung, Joon-Ki; Park, Young-Hoon

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.01-04Б3.82

Kapat, Arnab.
Improvement of extracellular recombinant glucose oxidase production in fed-batch culture of Saccharomyces cerevisiae: Effect of different feeding strategies [Text] / Arnab Kapat, Joon-Ki Jung, Young-Hoon Park // Biotechnol. Lett. - 1998. - Vol. 20, N 3. - P319-323 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Усиленная продукция внеклеточной рекомбинантной глюкозооксидазы в периодической с подпиткой культуре Saccharomyces cerevisiae: влияние различных стратегий подпитки
Аннотация: Проведено сравнительное изучение режимов питания культуры Saccharomyces cerevisiae, используемой для получения внеклеточной рекомбинантной глюкозооксидазы (I). Показано, что постоянная подпитка галактозой при низком исходном содержании глюкозы позволяет получить наивысший выход I - 154 Ед/мл, что на 62% выше выхода, к-рый достигается при периодическом режиме (95 Ед/мл). Корея, Biopilot Plant, Korea Res. Inst. Biosci. and Biotechnol., KIST, P. O. Box 115, Yusong, Taejon 305-600. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПОЛУЧЕНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПЕРИОДИЧЕСКИЙ С ПОДПИТКОЙ ПРОЦЕСС

Доп.точки доступа:
Jung, Joon-Ki; Park, Young-Hoon

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.03-04М4.54

cDNA cloning, in vitro expression, and biochemical characterization of cholinesterase 1 and cholinesterase 2 from amphixous. Comparison with cholinesterase 1 and cholinesterase 2 produced in vivo [Text] / James Scott McClellan [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 258, N 2. - P419-429 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Клонирование кДНК, экспрессия in vitro и биохимическая характеристика холинэстеразы 1 и холинэстеразы 2 из амфиоксуса: сравнение с холинэстеразой 1 и холинэстеразой 2, продуцируемыми in vivo
Аннотация: Описано выделение полноразмерных кДНК холинэстераз (ХЭ) 1 и 2 из амфиоксуса Branchiostoma floridae. Обе ХЭ-кДНК кодируют каталитические субъединицы ХЭ H-типа, характеризующиеся инсерцией в мембраны через этаноламин-гликан-фосфатидилинозитный якорь. В последовательностях ХЭ-1 и ХЭ-2 содержатся консервативные мотивы каталитической триады, остатки Cys, образующие дисульфидные мостики и ароматические аминок-ты, ограничивающие каталитические центры. ХЭ-1 и ХЭ-2 различаются по структуре ацил-связывающих карманов, определяющей субстратную специфичность этих ХЭ, а также - по структуре периферических анионных сайтов связывания нек-рых лигандов-ингибиторов. Рекомбинантная ХЭ-1, экспрессированная в клетках COS-7, активна с ацетил- и бутирилхолином, а ХЭ-2 - только с ацетилхолином. По чувствительности к ингибиторам, размерам м-л и связи с мембранами рекомбинантные ХЭ сходны с природными ХЭ. США, Dep. Sci., Mathematics, Birmingham-Southern Coll., Box 549022, Birmingham, AL 35254. Библ. 60

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРИРОДНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
BRANCHIOSTOMA FLORIDAE

Доп.точки доступа:
McClellan, James Scott; Colbentz, William Blake; Sapp, Mathew; Rulewicz, Gabriel; Gaines, David; Hawkins, Ashley; Ozment, Caroline; Bearden, Amy; Merritt, Sarah; Cunningham, John; Palmer, Elizabeth; Contractor, Amir; Pezzementi, Leo

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.05-04Б2.158

Characterization of native and recombinant forms of an unusual cobalt-dependent proline dipeptidase (prolidase) from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus 'сигма'uriosus [Text] / Mousumi Ghosh [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 18. - P4781-4789 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика природной и рекомбинантной форм необычной Co-зависимой пролиндипептидазы (пролидазы) из гипертермофильного архея Pyrococcus furiosus
Аннотация: Из экстракта клеток Pyrococcus furiosus очищена пролиндипептидаза (I; пролидаза), к-рая является гомодимером субъединиц с мол. м. 39 400, содержащих 1 атом Co. Каталитич. активность I требует добавления Co{2+} (K[d]=0,24 мМ), что указывает на наличие второго сайта связывания катионов металлов. Co{2+} можно заменить на Mn{2+}, но не Mg{2+}, Ca{2+}, Fe{2+}, Zn{2+}, Ni{2+} или Cu{2+}. I имеет узкую субстратную специфичность и гидролизует только дипептиды с пролином на С-конце и неполярными остатками (мет, лей, вал, фен или ала) на N-конце. Оптимальная активность I по отношению к мет-про (II) наблюдается при рН 7,0 и 100'ГРАДУС'. N-концевая аминок-тная последовательность I использована для идентификации в базе данных генома P. furiosus гена I, к-рый кодирует белок длиной 349 остатков. Этот ген экспрессирован в Escherichia coli и очищена рекомбинантная I, к-рая по всем св-вам идентична природной I, но имеет V[макс] для II, в 2 раза большую, чем природная I. I из P. furiosus гомологична I из мезофилов, но отличается от них по субстратной специфичности, термостабильности: зависимости от металлов и ответу на ингибиторы. I является вторым после метионинаминопептидазы Co-содержащим членом семейства биядерных N-концевых экзопептидаз. США, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Univ. Georgia, Athens, GA 30602-7229. Библ. 52

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ПРОЛИНДИПЕПТИДАЗА
ОЧИСТКА ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕНЫ
ГЕН ПРОЛИНДИПЕПТИДАЗЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
БАЗА ДАННЫХ
ГЕНОМ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
PYROCOCCUS FURIOSUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ghosh, Mousumi; Grunden, Amy M.; Dunn, Dianne M.; Weiss, Robert; Adams, Michael W.W.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 00.06-04К1.20

Geen, J.
Detection of anti-Yt{a} antibodies using a sensitive and specific enzyme-linked immunosorbent assay [Text] / J. Geen, D. A. Hullin, S. I. Hogg // Brit. J. Biomed. Sci. - 1999. - Vol. 56, N 2. - P128-133 . - ISSN 0967-4845
Перевод заглавия: Определение антител против Yt{a} с помощью чувствительного и специфичного твердофазного иммуноферментного анализа
Аннотация: Разработана высокочувствительная и специфичная методика определения антител против Yt{a} (ацетилхолинэстеразы) в крови с помощью ТИФА. Для покрытия микротитрационных плат используется рекомбинантная ацетилхолинэстераза (МК 3.1.1.7). Образовавшиеся иммунные комплексы выявляются с помощью специфических против целевых антител козьих IgG, меченных пероксидазой хрена. Не отмечается перекрестных р-ций с др. группами антител в крови. Великобритания, Clinical Biochem. Dep., Prince Charles Hosp., Merthyr Tydfil, Mid Glamorgan CF47 9DT. Библ. 25

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09
Рубрики: ИММУНОАНАЛИЗ
ТИФА
ДЕТЕКЦИЯ АНТИТЕЛ YT{A}
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Hullin, D.A.; Hogg, S.I.

12.

Патент 5976856 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/26.

Maruta, Kazuhiko.
Recombinant thermostable enzyme which forms non-reducing saccharide from reducing amylaceous saccharide [Текст] / Kazuhiko Maruta, Michio Kubota, Toshiyuki Sugimoto ; K.K. Hayashibara Seibutsu Kagaku Kenkyujo. - № 08/505448 ; Заявл. 21.07.1995 ; Опубл. 02.11.1999 ; Приор. 21.07.1994, № 6-190183 (Япония)
Перевод заглавия: Рекомбинантный термостабильный фермент, который образует невосстанавливающий сахарид из восстанавливающего амилоцеозного сахарида
Аннотация: На основе ДНК из Sulfolobus acidocaldarius с использованием рестриктазы Jan 3A1 и вектора Bluescript IISK(+) сконструировали библиотеку рекомбинантных молекул. Трансформировали компетентные клетки Epicurian Coli{R} XLI-Blue полученной смесью молекул и отбирали необходимые трансформанты с помощью гибридизации с {32}D-меченным олигонуклеотидным зондом. Из отобранного трансформанта выделяли фермент с необходимой активностью. Фермент образовывал невосстанавливающие сахариды, имеющие трегалозную структуру в качестве концевой единицы из восстанавливающих сахаридов, имеющих степень глюкозной полимеризации по крайней мере 3. Образованные невосстанавливающие сахариды имели низкую или умеренную степень сладости, вязкости и способность удерживать влагу. Невосстанавливающие сахариды не вызывали нежелательного окрашивания и порчи при использовании в кондитерской промышленности. Рекомбинантный термостабильный фермент (РТФ) применяли для обработки картофельного крахмала и его превращения в сиропообразный продукт (СП). На следующих этапах технологического процесса СП превращали в порошкообразный продукт (ПП). Сходные этапы использовали для переработки зернового крахмала в СП, содержащий невосстанавливающий сахарид, для создания из продукта PINE-DEX # 4 ПП и обработки мальтотетраозы с целью приготовления СП. Приведены данные по аминокислотной последовательности для РТФ и нуклеотидной последовательности гена, кодирующего РТФ

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.11.99
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ
ПОЛУЧЕНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ
НЕВОССТАНАВЛИВАЮЩИЕ САХАРИДЫ
ТРЕГАЛОЗНАЯ СТРУКТУРА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПРИМЕНЕНИЕ
КАРТОФЕЛЬНЫЙ КРАХМАЛ
ЗЕРНОВОЙ КРАХМАЛ
ПЕРЕРАБОТКА
ПАТЕНТЫ
ЯПОНИЯ
1999 ГОД

Доп.точки доступа:
Kubota, Michio; Sugimoto, Toshiyuki; K.K. Hayashibara Seibutsu Kagaku Kenkyujo
Свободных экз. нет

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.03-04Б3.91

Purification and lipid dependence of the recombinant hyaluronan synthases from Streptococcus pyogenes and Streptococcus equisimilis [Text] / Valarie L. Tlapak-Simmons [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 7. - P4239-4245 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Очистка и липидная зависимость рекомбинантных гиалуронансинтаз Streptococcus pyogenes и Streptococcus equisimilis
Аннотация: Гиалуронансинтазы (ГС) S. pyogenes (ГСП) и S. equisimilis (ГСЕ) экспрессированы в E. coli и с помощью аффинной хроматографии на носителе, связанным с хелатом Ni{2+} с нитрилоуксусной к-той, очищены до ЭФ-гомогенного состояния. ГСП очищена в 18 раз с выходом 70%, а ГСЕ - в 15 раз с выходом 77%. ГСП и ГСЕ быстро инактивируются в процессе хранения даже при -80'ГРАДУС'C. Липиды оказывают значительное влияние на активность ГСП и ГСЕ. Кардиолипин крупного рогатого скота, фосфатидилсерин, лизолецитин и цереброзиды активируют, а фосфатидилхолин, сфингомиелин, фосфатидилинозит и фосфатидовая к-та ингибируют ГСП. Сильное активирующее действие на ГСЕ оказывают кардиолипин, фосфатидовая к-та, фосфатидилсерин и лизолецитин, но фосфатидилхолин и сфингомиелин являются ингибиторами. Кардиолипин повышает значения V[m] и K[M] для UDP-GlcUA у ГСП и ГСЕ, но снижает K[M] и повышает V[m] для UDP-GlcNAc. США, Dep. Biochem. Mol. Biol., Univ. Oklahoma Health Scis Ctr., Oklahoma City, OK 73190. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГИАЛУРОНАНСИНТАЗЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
STREPTOCOCCUS

Доп.точки доступа:
Tlapak-Simmons, Valarie L.; Baggenstoss, Bruce A.; Clyne, Tracy; Weigel, Paul H.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.04-04В2.548

Characterization of an acetyl xylan esterase from the anaerobic fungus Orpinomyces sp. strain PC-2 [Text] / David L. Blum [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1999. - Vol. 65, N 9. - P3990-3995 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Характеристика ацетилксиланэстеразы из анаэробного гриба Orpinomyces sp. штамм PC-2

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АЦЕТИЛКСИЛАНЭСТЕРАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ORPINOMYCES SP (FUNGI)
ШТАММ PC-2

Доп.точки доступа:
Blum, David L.; Li, Xin-Liang; Chen, Huizhong; Ljungdahl, Lars G.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.09-04М4.62

Daubner, S. Colette
Reversing the substrate specificities of phenylalanine and tyrosine hydroxylase: Aspartate 425 of tyrosine hydroxylase is essential for L-DOPA formation [Text] / S.Colette Daubner, Julie Melendez, Paul F. Fitzpatrick // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 32. - P9652-9661 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Изменение субстратной специфичности фенилаланингидроксилазы и тирозингидроксилазы. Остаток Asp425 тирозингидроксилазы является существенным для образования L-дигидроксифенилаланина
Аннотация: Фенилаланингидроксилаза и тирозингидроксилаза имеют близкие по структуре каталитические домены, но проявляют различную субстратную специфичность. Методом направленного мутагенеза показано, что существенным для образования L-дигидроксифенилаланина остатком тирозингидроксилазы является остаток в положении 425. У мутанта тирозингидроксилазы Asp425Val специфичность к фенилаланину (относительно тирозина) возрастает в 80 000 раз. Двойной мутант фенилаланингидроксилазы Val379Asp/His264Gln проявляет высокую активность в реакции гидроксилирования тирозина США, Dep. Biochem. Biophys., 2128 TAMU, College Station, TX 77843-2128. Библ. 63

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ТИРОЗИНГИДРОКСИЛАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ L-ДОФА
АСПАРТАТ-425
РОЛЬ
ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ
ВЗАИМОПРЕВРАЩЕНИЯ СУБСТРАТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Melendez, Julie; Fitzpatrick, Paul F.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.01-04Б1.182

Снижение РНК-зависимой ДНК-полимеразной активности рекомбинантной обратной транскриптазы вируса иммунодефицита человека в бидистиллированной модифицированной воде [Текст] / Ю. П. Швецов [и др.] // Биофизика. - 2001. - Т. 46, N 2. - С. 379-380 . - ISSN 0006-3029
Аннотация: Показано, что экспозиция рекомбинантной обратной транскриптазы вируса HIV-1 иммунодефицита человека в бидистиллированной модифицированной воде приводит к существенному снижению РНК-зависимой ДНК-полимеразной активности этого фермента. Россия, Ин-т биофиз. клетки РАН, 142290, Пущино Московской обл. Библ. 11

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА ВИРУСА HIV-1
РНК-ЗАВИСИМАЯ ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ
ВОДА
БИДИСТИЛЛИРОВАННАЯ МОДИФИЦИРОВАННАЯ ВОДА

Доп.точки доступа:
Швецов, Ю.П.; Новиков, В.В.; Фесенко, Е.Е.; Алюшев, Ф.К.; Еремин, С.М.; Марков, И.А.; Тен, Ю.А.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 02.01-04К1.33

Снижение РНК-зависимой ДНК-полимеразной активности рекомбинантной обратной транскриптазы вируса иммунодефицита человека в бидистиллированной модифицированной воде [Текст] / Ю. П. Швецов [и др.] // Биофизика. - 2001. - Т. 46, N 2. - С. 379-380 . - ISSN 0006-3029
Аннотация: Показано, что экспозиция рекомбинантной обратной транскриптазы вируса HIV-1 иммунодефицита человека в бидистиллированной модифицированной воде приводит к существенному снижению РНК-зависимой ДНК-полимеразной активности этого фермента. Россия, Ин-т биофиз. клетки РАН, 142290, Пущино Московской обл. Библ. 11

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.12
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА ВИРУСА HIV-1
РНК-ЗАВИСИМАЯ ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ
ВОДА
БИДИСТИЛЛИРОВАННАЯ МОДИФИЦИРОВАННАЯ ВОДА

Доп.точки доступа:
Швецов, Ю.П.; Новиков, В.В.; Фесенко, Е.Е.; Алюшев, Ф.К.; Еремин, С.М.; Марков, И.А.; Тен, Ю.А.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 02.05-04Т2.39

Potent effects of novel anti-platelet aggregatory cilostamide analogues on recombinant cyclic nucleotide phosphodiesterase isozyme activity [Text] / Toshiki Sudo [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 2000. - Vol. 59, N 4. - P347-356 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Эффективное действие новых аналогов ингибитора агрегации тромбоцитов цилостамида на активность рекомбинантных изоферментов фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов
Аннотация: В условиях in vitro изучали антиагрегационное действие новых аналогов ингибитора агрегации тромбоцитов цилостамида ОРС-33540 и ОРС-33509 и их влияние на активность рекомбинантных изоферментов фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов. При этом установлена тесная корреляция между антиагрегационным действием ОРС-33540 и селективным подавлением этим производным активности фосфодиэстеразы 3. Япония, Thrombosis and Vascular Research Lab., Otsuka Pharmaceutical Co., Ltd, 463-10 Kagasuno, Kawauchi-cho, Tokushima 771-0192. Библ. 41

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.43.09.11
Рубрики: ЦИЛОСТАМИД (ОРС-33540)
АГРЕГАЦИЯ ТРОМБОЦИТОВ
ИНГИБИТОРЫ ФОСФОДИЭСТЕРАЗЫ 3
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЦИКЛИЧЕСКИЕ НУКЛЕОТИДЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Sudo, Toshiki; Tachibana, Kazue; Toga, Kazuyuki; Tochizawa, Shirou; Inoue, Yoshihiro; Kimura, Yukio; Hidaka, Hiroyoshi

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.08-04Б3.84

Fernandes, Sheryl.
Purification of recombinant cutinase by extraction in an aqueous two-phase system facilitated by a fatty acid substrate [Text] / Sheryl Fernandes, Gote Johansson, Rajni Hatti-Kaul // Biotechnol. and Bioeng. - 2001. - Vol. 73, N 6. - P465-475 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Очистка рекомбинантной кутиназы экстракцией в водной двухфазной системе в присутствии субстрата (жирной кислоты)
Аннотация: С помощью водной двухфазной системы 20%-ный полиэтиленгликоль (мол. масса 1 кД) - 15%-ный фосфат (рН 7,0) в присутствии 0,5% бутирата экстрагировали рекомбинантную кутиназу дикого типа (22 кД, pI 7,8) из культуральной жидкости дрожжей Saccharomyces cerevisiae MM017320-9. Присутствие бутирата увеличивало коэффициент распределения фермента в верхнюю фазу (с полиэтиленгликолем и бутиратом) с 17 до 135, а степень очистки - с 10 до 23 раз. Выход кутиназы из верхней фазы проводили повторной экстракцией фермента в новую солевую фазу с пониженным значением рН и более низкой температурой. Показано, что бутират в процессе экстракции фермента образует с ним комплекс, реагируя с активным центром кутиназы. Швеция, Dep. Biotechnol., Ctr. Chem. and Chem. Engin., Lund Univ., Lund. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ШТАММ MM017320-9
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КУТИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Johansson, Gote; Hatti-Kaul, Rajni

20.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 02.12-04Н3.134

Выделение рекомбинантной L-аспарагиназы Erwinia carotovora, экспрессированной в клетках E. coli [Текст] / А. А. Борисова [и др.] // Биотехнологии - 2001. - М., 2001. - С. 201-203 . - ISBN 5-89414-013-4
Аннотация: Целью настоящей работы являлось выделение гомогенного препарата рекомбинантной L-аспарагиназы Erwinia carotovora, клонированной в клетках E. coli. Исходным материалом для очистки фермента служили клетки E. coli BL21 (DE3), трансформированные полноразмерным геном аспарагиназы Erw. carotovora который был клонирован под контроль арабинозного промотора pBAD. Уровень экспрессии фермента Erw. carotovora в клетках E. coli достигал 8-10% от тотального клеточного белка, а удельная активность рекомбинантной аспарагиназы превышала таковую у исходного дикого штамма в 50-60 раз. Метод очистки L-аспарагиназы Erw. carotovora включает: ультразвуковую дезинтеграцию клеток с последующим ультрацентрифугированием при 105 000 g, фракционирование надосадочной жидкости сернокислым аммонием (30-65%), обессоливание сульфат-аммонийной фракции на колонке с Сефадексом G-25 и колоночную хроматографию на КМ-Сефарозе FF. Элюцию фермента с КМ-Сефарозы осуществляли линейным градиентом концентрации KCl от 0 до 0,6 М. Активность L-аспарагиназы элюировалась при концентрации KCl от 0,45 до 0,5 М. Фермент был очищен примерно в 14 раз с выходом по активности около 75%. При электрофорезе в SDS/PAGE очищенного препарата рекомбинантной L-аспарагиназы определялся один белковый компонент с мол. массой около 36 кД, что соответствует размеру субъединицы L-аспарагиназы из дикого штамма Erw. carotovora. По удельной активности ('ЭКВИВ'600 МЕ/мг белка), значению изоэлектрической точки (около 8-8,5) и ряду других свойств рекомбинантная L-аспарагиназа не отличается от фермента, продуцируемого дикими штаммами Erw. carotovora. В настоящее время проводятся доклинические испытания выделенного нами фермента. Россия, НИИ биомед. хим. РАМН, Москва

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
L-АСПАРАГИНАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
ERWINIA CAROTOVORA
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Борисова, А.А.; Александрова, С.С.; Омельянюк, Н.М.; Покровская, М.В.; Чупырина, И.В.; Гервазиев, Ю.В.; Занин, А.А.; Жгун, А.А.; Эльдаров, М.А.; Соколов, Н.Н.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска