СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 2009
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.01-04И3.395

Xu, Gang.
Acetylcholinesterase from the horn fly (Diptera: Muscidae) II: biochemical and molecular properties [Text] / Gang Xu, Don L. Bull // Arch. Insect Biochem. and Physiol. - 1994. - Vol. 27, N 2. - P109-121 . - ISSN 0739-4462
Перевод заглавия: Биохимические и молекулярные свойства ацетилхолинэстеразы мух
Аннотация: Дана характеристика физико-химических свойств очищенной ацетилхолинэстеразы мух Haematobia irritans. Осуществлен субстратный и ингибиторный анализ фермента. Как было показано, максимальная активность АХЭ проявляется по отношению к ацетилтиохолину при т-ре 37'ГРАДУС' С и рН 7,5. Km и Vmax АХЭ Н. irritans равны, соотв. 9,2'+-' 0,35*10{-}{6} М и 239,8'+-'10,8 ед/мг. Ингибиторный анализ АХЭ проведен с помощью эзерина, параоксона, короксона и стирофоса. Методом электрофореза в ПААГе выявлены молекулярные формы растворимой и мембранносвязанной АХЭ и определены их мол. массы. США, United States Dept. of Agriculture, Agricultural Research Service, College Station, Texas.

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
СВОЙСТВА
СУБСТРАТЫ
ИНГИБИТОРЫ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ФОРМЫ
HAEMATOBIA IRRITANS (DIPT.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Bull, Don L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04М1.384

Бородай, С. В.
Синхронизаторы регенерации нерва [Текст] : докл.] Нейрогистологич. чтений, посвящ. памяти чл.-кор. АН и АМН СССР проф. Н. Г. Колосова, [1993 / С. В. Бородай, В. Ф. Баранов, А. Г. Сидорова // Морфология. - 1993. - Т. 105, N 7-8. - С. 21 . - ISSN 0004-1947
Аннотация: В работах последнего времени уделяется большое внимание поиску синхронизаторов - в-в, обеспечивающих взаимодействие шванновской глии бюнгнеровских лент и нервных центров в регенерации периферич. нерва. Согласно исследованиям авт., проведенным на кроликах, вероятным синхронизатором регенерации седалищного нерва может быть ацетилхолинэстераза (АХЭ): ее активность в период роста новых аксонов повышена; она является ферментом обмена ацетилхолина в регенерирующих холинергических синапсах; цитолемма шванновских клеток бюнгнеровских лент, двигательных и чувствительных нейронов - центров регенерации, содержит рецепторы к ацетилхолину, гидролиз к-рого зависит от активности АХЭ.

ГРНТИ	34.41.35

ВИНИТИ 341.41.35.25.09.09
Рубрики: НЕРВЫ СПИННОМОЗГОВЫЕ
СЕДАЛИЩНЫЙ НЕРВ
РЕГЕНЕРАЦИЯ
СТИМУЛЯТОРЫ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Баранов, В.Ф.; Сидорова, А.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 95.01-04М5.063

Тиоловые соединения и ацетилхолинэстераза эритроцитов при экспериментальном иммобилизационном стрессе [Текст] / В. В. Соколовский [и др.] // Междунар. мед. обз. - 1993. - Т. 1, N 3. - С. 194-196 . - ISSN 0869-6683
Аннотация: Предприняли попытку оценить достоверность и диагностические возможности тиолдисульфидного теста путем сопоставления динамики его изменений в начальной фазе р-ции организма на экстремальное воздействие с динамикой изменений другого используемого при изучении стрессовых состояний теста, в основе к-рого лежит соотношение числа лимфоцитов и сегментоядерных нейтрофилов (ЛФ/СН) в периферической крови. Опыты проводили на 10 кроликах-самцах. Пришли к выводу, что тиолдисульфидный тест позволяет наблюдать динамику изменений системы, принимающей, участие в механизмах стресс-р-ции. Россия, Мед. академия последипломного образования, Санкт-Петербург. Библ. 19.

ГРНТИ	34.39.03

ВИНИТИ 341.39.03.17.11
Рубрики: СТРЕСС
ТИОЛОВЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА ЭРИТРОЦИТОВ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Соколовский, В.В.; Гончарова, Л.Л.; Покровская, Л.А.; Тырнова, Е.В.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.01-04Н1.434

Expression of three alternative acetylcholinesterase messenger RNAs in human tumor cell lines of different tissue origins [Text] / Rachel Karpel [et al.] // Exp. Cell Res. - 1994. - Vol. 230, N 2. - P268-277 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Экспрессия трех альтернативных ацетилхолинэстеразных мРНК в опухолевых клеточных линиях человека различного тканевого происхождения
Аннотация: Для изучения мол. мех-мов, лежащих в основе интенсивной экспрессии ацетилхолинэстеразы (АХЭ) в различных клеточных типах были охарактеризованы уровни и композиция мРНК АХЭ в различных опухолевых клеточных линиях, в биопсиях первичных опухолей и в норм. эмбриональных и взрослых тканях, а также определяли их экзон-интронное происхождение в соответствующих АХЭ-генах. Полученные данные показали в различных опухолевых клеточных линиях экспрессию двух альтернативных видов АХЭ мРНК в дополнение к основным видам, экспрессированных в мозге и мышечной ткани. Предполагается наличие трех различных форм АХЭ, две из к-рых могут быть связаны с фосфоинозитидом на клеточной поверхности в нескольких типах злокачественных клеток. Израиль, Dept Life Sci. Inst., Hebrew Univ., Jerusalem 91904, Israel. Библ. 51.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
МРНК
ЭКСПРЕССИЯ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 51

Доп.точки доступа:
Karpel, Rachel; Ben, Aziz-Aloya Revital; Sternfeld, Meira; Ehrlich, Gal; Ginzberg, Dalia; Tarroni, Paola; Clementi, Francesco; Zakut, Haim; Soreq, Hermona

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.01-04Т2.086

Gastroprokinetic activity of nizatidine, a new H[2]-receptor antagonist, and its possible mechanism of action in dogs and rats [Text] / Shigeru Ueki [et al.] // J. Pharmacol. and Exp. Ther. - 1993. - Vol. 264, N 1. - P152-157 . - ISSN 0022-3565
Перевод заглавия: Гастропрокинетическая активность нового H[2]-блокатора низатидина и его возможный механизм действия у собак и крыс
Аннотация: Неостигмин (I) и низатидин (II) существенно более эффективно ингибировали активность АХЭ, выделенной из электрического угря, чем циметидин (III) или фамотидин (IV) (IC[5][0]=4,1*10{-}{7}, 6,7*10{-}{6}, 'ЭКВИВ'1*10{-}{3} и 'ЭКВИВ'1*10{-}{3} М соотв.). II являлся обратимым и неконкурентным ингибитором АХЭ (К[i]=7,4*10{-}{6} М). В отличие от III и IV, II (0,3-3,0 мг/кг, в/в) зависимо от дозы существенно повышал сократительную активность ЖКТ у собак с имплантированными в ЖКТ датчиками. I (0,06 мг/кг) и цизаприд (0,3 мг/кг) также стимулировали моторику ЖКТ. II (3 мг/кг, в/б) значительно увеличивал скорость опорожнения желудка у крыс, оцениваемое с использованием содержащей феноловый красный жидкой тест-пищи. III и IV не влияли на опорожнение желудка. Значения DE[5][0] и DE[9][0] ингибирующего действия II на секрецию Н{+} в желудке составляли 0,18 и 3,22 мг/кг соотв. у собак и 2,94 и 19,8 мг/кг соотв. у крыс. Сделан вывод о том, что II стимулирует сокращения ЖКТ и опорожнение желудка в диапазоне доз, оказывающих антисекреторное действие. Предполагается, что влияние II на моторику ЖКТ преимущественно обусловлено ингибированием АХЭ. Япония, Dep. of Pharmacology, Central Research Lab., Zeria Pharmaceutical Co., Ltd., Siatama. Библ. 28.

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.37.19 + 341.45.21.37.21.17.15
Рубрики: НИЗАТИДИН
БЛОКАТОРЫ Н2-ГИСТАМИНОРЕЦЕПТОРОВ
ГАСТРОКИНЕТИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
АНТИСЕКРЕТОРНОЕ ДЕЙСТВИЕ
СОБАКИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ueki, Shigeru; Seiki, Masao; Yoneta, Tomoyuki; Aita, Hiroyuki; Chaki, Kyoji; Hori, Yuko; Morita, Hitoshi; Tagashira, Eijiro; Itoh, Zen

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.01-04Т4.097

Yin, Hequn.
Slow-binding inhibition of carboxylesterase and other serine hydrolases by chlorodifluoroacetaldehyde [Text] / Hequn Yin, Jeffrey P. Jones, M. W. Anders // Chem. Res. Toxicol. - 1993. - Vol. 6, N 5. - P630-634
Перевод заглавия: Ингибирование карбоксилэстеразы и других сериновых гидролаз при медленном связывании хлордифторацетальдегидом
Аннотация: Показано, что хлордифторацетальдегид (I) проявляет св-ва медленно связывающегося ингибитора ацетилхолинэстеразы (АХЭ) из электрического органа угря с К[i]=1,5*10{-}{7} M. Для АХЭ из эритроцитов человека, ХЭ из сыворотки крови лошади и карбоксилэстеразы печени свиньи эти значения были снижены до 1,7*10{-}{9}, 3,7*10{-}{9}, и 2,3*10{-}{1}{1} M соотв. Ингибиторного воздействия I на 'альфа'-химотрипсин не обнаружено. Методом ЯМР на ядрах {1}H показано, что в водной среде отношение I:I-гидрат составляет 1:157. Считают, что метаболиты гидрохлорфторуглеродов оказывают выраженное биологическое действие. США, Biol., Univ. of Rochester, Rochester, New York 14642. Библ. 30.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.15.15
Рубрики: ХЛОРДИФТОРАЦЕТАЛЬДЕГИД
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
АЛЬФА- ХИМОТРИПСИН

Доп.точки доступа:
Jones, Jeffrey P.; Anders, M.W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.01-04Т4.126

Berkman, Clifford E.
Interaction of acetylcholinesterase with the enantiomers of malaoxon and isomalathion [Text] / Clifford E. Berkman, Debra A. Quinn, Charles M. Thompson // Chem. Res. Toxicol. - 1993. - Vol. 6, N 5. - P724-730
Перевод заглавия: Взаимодействие ацетилхолинэстеразы с энантиомерами малаоксона и изомалатиона
Аннотация: В опытах на изолированной из мозга крыс АХЭ показано, что R-энантиомер малаоксона (I) оказался в 8,6 раза более эффективным ее ингибитором по сравнению с S-I. Стереоизомеры изомалатиона (II), имеющие R-конфигурацию при атоме углерода, по ингибиторной эффективности превосходили S-энантиомеры в 3-13 раз. Стереоизомеры II, имеющие R-конфигурацию при атоме фосфора, по ингибиторной эффективности в 4,3-8,8 раза превосходили S-энантиомеры по отношению к АХЭ мозга крысы, а по отношению к АХЭ электрического органа угря оказались в 3,4-5,8 менее эффективными. После ингибирования R-энантиомерами II константа спонтанной и опосредованной 2-ПАМ реактивации АХЭ мозга крысы составляла 13 и 51*10{-}{3} мин{-}{1} соотв. Обсуждены особенности кинетики ингибирования и реактивации АХЭ из разных источников после фосфорилирования энантиомерами I и II. США, Loyola Univ. of Chicago, Chicago, Ill. Библ. 36.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.25.11 + 341.47.21.13
Рубрики: МАЛАОКСОН
МАЛАТИОН
СТЕРЕОИЗОМЕРЫ
МОЗГ
ЭЛЕКТРИЧЕСКИЙ ОРГАН
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Quinn, Debra A.; Thompson, Charles M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.01-04Т4.326

Purshottam, Tekvani.
Comparative efficacy of exogenous acetylcholinesterase administration on soman and dichlorvos toxicity in rats [Text] / Tekvani Purshottam, Usha Kaveeshwar // Indian J. Exp. Biol. - 1993. - Vol. 31, N 4. - P365-368 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Сравнение эффективности [влияния] введения экзогенной ацетилхолинэстеразы на токсичность зомана и дихлофоса у крыс
Аннотация: Введение крысам Wistar самцам коммерческого препарата ацетилхолинэстеразы (АХЭ) в дозе 1000, 2000 или 3000 ед п/к приводило к повышению ее активности в сыворотке крови через 1,5 в 15, 25 и 45 раз соотв. При введении АХЭ в дозе 2000 ед за 1,5 ч до зомана в дозе 1,1 DL[5][0] не повышало выживаемости крыс. В результате профилактического введения АХЭ смертность крыс при введении дихлофоса в дозе 1,1 DL[5][0] снижалась с 100 до 80% Индия, Defence Research and Development Establishment, Gwalior 474 002. Библ. 21.

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.31 + 341.47.21.25.11,341.47.21.13
Рубрики: ЗОМАН
ПЕСТИЦИДЫ
ДИХЛОФОС
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Kaveeshwar, Usha

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.01-04Т4.327

Comparison of the therapeutic effects and pharmacokinetics of HI-6, HLo-7, HGG-12, HGG-42 and obidoxime following non-reactivatable acetylcholinesterase inhibition in rats [Text] / Herman P. M.van Helden [et al.] // Arch. Toxicol. - 1994. - Vol. 68, N 4. - P224- 230 . - ISSN 0340-5761
Перевод заглавия: Сравнение терапевтических эффектов и фармакокинетики HI-6, HLo-7, HGG-12, HGG-42 и обидоксима после нереактивируемого ингибирования ацетилхолинэстеразы у крыс
Аннотация: Опыты поставлены на крысах WAG/Rij самцах, к-рым вводили в/в кротилзарин (I) в дозе 3DL[5][0], вызывающий нереактивируемое оксимами ингибирование АХЭ. Пи введении через 5 мин. после I реактиваторов HLo-7 (II), HI-6 (III), HGG-12 (IV), обидоксима (V) или HGG-42 (VI) в дозах 150, 150, 75, 150 и 75 мкмолей/кг в/в соотв. продолжительность жизни животных в течение первых 12 ч существенно возрастала. В отсутствие реактиваторов гибель животных, отравленных I, наступала в течение 15 мин. Наиболее выраженным защитным эффектом обладали II, III и IV. Период полусуществования II, III, IV, V и VI в плазме крови составлял 67, 63, 27, 55 и 179 мин соотв. Значения K[i] ингибирования связывания [{3}H]-хинуклидинилбензилата с мускариновыми рецепторами мозга составляли для II, III, IV, V и VI 29, 89, 2, 12 и 3,2 мкМ соотв. Параметры фармакокинетики оксимов и их сродство к рецепторам не коррелировали с лечебной эффективностью. Считают, что терапевтический эффект оксимов при отравлении I связан с невыясненными до настоящего времени механизмами их действия. Нидерланды, TNO Med. Biol. Lab., P. O. Box 5815, 2280 HV Rijswijk. Библ. 29.

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.31 + 341.47.21.13
Рубрики: КРОТИЛЗАРИН
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
РЕАКТИВАТОРЫ
HLO-7
HJ-6
HGG-12
HGG-42
ОБИДОКСИМ
ФАРМАКОКИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Helden, Herman P.M.van; Wiel, Herma J.van der; Zijlstra, Jelly J.; Melchers, Bert P.C.; Busker, Ruud W.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.02-04И8.114

Динамика системы ацетилхолин-ацетилхолинэстераза телят при низких и высоких температурах среды [Текст] : докл.] 3 съезда физиол. о-ва при РАН [Москва, 1994 / Н. Д. Негрозова [и др.] // Успехи физиол. наук. - 1994. - Т. 25, N 3. - С. 121-122 . - ISSN 0301-1798
Аннотация: У телят, к-рым в течение опытов вместе с основным рационом назначали синтетические адаптогены (соотв. кормовой концентрат лизина и селенит натрия), изменения содержания ацетилхолина и активности ацетилхолинэстеразы были более отчетливо выражены, чем у телят контрольной группы. Изученные показатели у молодняка всех групп изменялись по мере структурнофункционального совершенствования организма. Россия, Чувашский с.-х. ин-т, Чебоксары.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.21
Рубрики: ТЕМПЕРАТУРА СРЕДЫ
АДАПТАЦИЯ
АДАПТОГЕНЫ
АЦЕТИЛХОЛИН
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ТЕЛЯТА

Доп.точки доступа:
Негрозова, Н.Д.; Ибрагимов, Р.И.; Щуканов, А.А.; Кириллов, Н.К.; Игнатьев, Н.Г.; Михальцов, К.П.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.02-04И4.145

Ghosh, Probodh.
Acetylcholine stimulates the inhibited acetylcholinesterase activity in the brain of a snakehead, Channa punctatus [Text] / Probodh Ghosh, Samir Bhattachrya, Shelley Bhattacharya // Zool. Sci. - 1993. - Vol. 10, N 4. - P605-609 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Стимуляция ацетилхолином ингибированной ацетилхолинэстеразной активности головного мозга змееголова, Channa punctatus
Аннотация: Применение ломустина, лекарства, содержащего азотистый наркотик, в дозе 2 мг/рыбу ежедневно в течение 3 дн, значительно подавляло (Р0,01) ацетилхолинэстеразную активность (АА) головного мозга, Chana punctatus. Это влияние было устранено ацетилхолином (1,8 мг/рыбу в день). Применение одного ацетихолина наибольшим образом стимулировало (58%) АА. Инкубация части головного мозга in vitro с разной конц-ией актиномицина-(3,5*10{5} М, 3,5*10{6} М и 3,5*10{7} М) ингибировала АА в различной степени. Подавление АА актиномицином-может быть эффективно преодолено также ацетилхолином. Показана корреляция между АА и увеличением связывания С{1}{4}-лейцина протеином головного мозга. Индия, Environmental Toxicol. Lab. Visva-Bharati Univ., Santiniketan-731 235. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 13.

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.25.23
Рубрики: ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ФЕРМЕНТЫ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
ПОДАВЛЕНИЕ
УВЕЛИЧЕНИЕ
ЗМЕЕГОЛОВ

Доп.точки доступа:
Bhattachrya, Samir; Bhattacharya, Shelley

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.02-04И4.184

Reddy, P. M.
In vivo inhibition of AChE and ATPase activities in the tissues of freshwater fish, Cyprinus carpio exposed to technical grade cypermethrin [Text] / P. M. Reddy, G. H. Philip // Bull. Environ. Contam. and Toxicol. - 1994. - Vol. 52, N 4. - P619-626 . - ISSN 0007-4861
Перевод заглавия: In vivo подавление активности ацетилхолинэстеразы и АТФазы в тканях карпа техническим циперметрином
Аннотация: Карпов весом 8,2 помещали в р-р ципрометрина; летальная конц-ия токсиканта при 48-ч экспозиции была в 60 мкг/л. После 6 ч экспозиции активность ацетилхолинэстеразы уменьшалась в печени и жаберах, а АТФазы - в мозге; наблюдалось также снижение трансмиссии нервного импульса. Полученные результаты с высокой степенью точности показали, что ципрометрин является потенциальным ингибитором как ацетилхолинэстеразной так и АТФазной активности. Индия, Dept. of Zool., SriKrishnadevaraya Univ. Anantapur - 515 003. Табл. 4. Библ. 22.

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.27.19
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
АТФАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ТОКСИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА
ЦИПЕРМЕТРИН
КАРП

Доп.точки доступа:
Philip, G.H.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.02-04М3.030

Appleyard, M. E.
Non-cholinergic effects of acetylcholinesterase on synaptic transmission in slices of guineapig hippocampus maintained in vitro [Text] : [Pap.] Sci. Meet., Aberdeen, 14-16 Sept., 1994 / M. E. Appleyard // J. Physiol. Proc. - 1994. - Vol. 481. - P45 . - ISSN 0022-3751
Перевод заглавия: Нехолинергическое действие ацетилхолинэстеразы на синаптическую передачу в срезах гиппокампа морской свинки in vitro
Аннотация: Добавление в среду АХЭ (20 мкг/мл, т. е. 'ЭКВИВ'2*10{-}{7} М) сопровождалось продолжительным повышением амплитуды популяционного спайка (до 173,2'+-'32,3% от исходной амплитуды), вызываемого в области СА1 стимуляцией коллатералей Шаффера/коммисуральных волокон. Холинергические антагонисты атропин (10{-}{7} М) и мекамиламин (5*10{-}{6} М) не снимали АХЭ и сами по себе не влияли на исходную амплитуду спайков. Бутирилхолинэстераза не имитировала эффект АХЭ. След., эффект АХЭ не обусловлен гидролизом АХ. Великобритания, Dep. Physiol., Royal Free Hosp., School Med., London NW3 2PF.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.11
Рубрики: АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
НЕХОЛИНЕРГИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
СИНАПТИЧЕСКАЯ ПЕРЕДАЧА
ГИППОКАМП

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.02-04М3.206

The functional role of molecular forms of acetylcholinesterase in neuromuscular transmission [Text] / R. W. Busker [et al.] // Neurochem. Res. - 1994. - Vol. 19, N 6. - P713-719 . - ISSN 0364-3190
Перевод заглавия: Функциональная роль молекулярных форм ацетилхолинэстеразы в нервно-мышечной передаче
Аннотация: В опытах на диафрагме крысы исследовали корреляцию между содержанием разных форм АХЭ и амплитудой изометрических сокращений, по к-рой судили об уровне нервно-мышечной передачи (НМП), сохраняющемся после частичной блокады АХЭ in vivo сублетальными дозами необратимого ингибитора зомана (I). Через 3 ч после введения I наблюдали увеличение содержания мол. формы G[1] и уменьшение содержания G[4] и A[1][2]. В этих условиях блокада НМП была более сильной, чем через 0,5 ч после введения I, когда степень ингибирования АХЭ была такой же, но сохранялось нормальное соотношение мол. форм. Уровень НМП положительно коррелировал с кол-вом G[4] и А[1][2], но отрицательно коррелировал с кол-вом G[1]. После блокады АХЭ in vitro заряженными ингибиторами (ЗИ) DEMP и эхотиофатом наблюдали более высокий общий уровень АХЭ, меньшее кол-во G[1] и большее кол-во G[4] и A[1][2], чем после блокады in vitro, вызванной I. Уровень НМП после действия ЗИ был ниже, чем после действия I. Введение животным, обработанным I, реактивирующего агента Н1-6 приводило к преимущественной реактивации А[1][2], тогда как содержание G[1] и степень восстановления НМП оставались низкими по сравнению с контрольными животными, получавшими I без реактиватора, к-рые имели такой же уровень ингибирования АХЭ. Сделан вывод, что в диафрагме крысы G[4] и А[1][2] являются функциональными формами АХЭ. Нидерланды, Med. Biol. Lab. T. N. O., 2280HV Rijswijk. Библ. 31.

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.37
Рубрики: АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ФОРМЫ
ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИЕ ИНГИБИТОРЫ
ЗОМАН
НЕРВНО-МЫШЕЧНЫЕ СИНАПСЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Busker, R.W.; Zijlstra, J.J.; van, der Wiel H.J.; van, Helden H.P.M.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.02-04Т4.009

Nagaraja, T. N.
Effects on operant learning and brain acetylcholine esterase activity in rats following chronic inorganic arsenic intake [Text] / T. N. Nagaraja, T. Desiraju // Hum. and Exp. Toxicol. - 1994. - Vol. 13, N 5. - P353-356 . - ISSN 0144-5952
Перевод заглавия: Влияние хронического потребления неорганического мышьяка на оперантное обучение и активность ацетилхолинэстеразы в мозгу у крыс
Аннотация: Ежедневное введение крысам Wistar натрия арсената (I) в дозе 5 мг/кг As{5}{+} в/ж со 2-го по 60-й день постнатального периода приводило к уменьшению массы мозга с 1,6 до 1,3 г и снижению потребления корма. Выработка условного оперантрого рефлекса требовала у животных, получавших I, большего кол-ва подкреплений, чем в контроле (3,57 и 1,7 в среднем соотв.). Введение I сопровождалось снижением активности ацетилхолинэстеразы (АХЭ) в вентральном отделе ствола мозга и в гипоталамусе. Близкие нарушения приобретения оперантных навыков и активности АХЭ обнаружены у животных, к-рым начиная с 90-дневного возраста в течение 90 дней добавляли к корму I в конц-ии 285 ч. на 1 млн., что обеспечивало поступление As{5}{+} в дозе 5 мг/кг ежедневно. Индия, Nat. Inst. of Mental Health and Neuro Sciences, Bangalore 560 029. Библ. 18.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.19
Рубрики: МЫШЬЯК
МОЗГ
МАССА
ПОТРЕБЛЕНИЕ КОРМА
ОПЕРАНТНОЕ ОБУЧЕНИЕ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Desiraju, T.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.02-04Т4.220

Efficacy of tacrine as a nerve agent pretreatment [Text] / Robert F. Fricke [et al.] // Drug and Chem. Toxicol. - 1994. - Vol. 17, N 1. - P15-34 . - ISSN 0148-0545
Перевод заглавия: Эффективность такрина как [средства] профилактики [отравлений] нервными ядами
Аннотация: В опытах in vitro показано, что величина IC[5][0] ингибирования такрином (I) АХ-азы составляла 2 мкМ. В конц-ии 0,3 мкМ I существенно снижал скорость старения АХ-азы, ингибированной зоманом (II). Величина DL[5][0] I в опытах на мышах ICR составила 27 мг/кг в/м и 81 мг/кг в желудок. Введение I в дозе 5 или 20 мг/кг в желудок оказывало выраженный защитный эффект при последующем введении II в дозе 186 мкг/кг (2 DL[5][0]) через 30 мин. При введении морским свинкам I в дозе 3,4 мг/кг в/м (доза, не оказывающая эффектов холинергического возбуждения) защитного действия при последующем отравлении II не обнаружено. Показано, что введение I мышам в нетоксичной дозе (1,7 мг/кг в/м) оказывало защитное действие при отравлении II и табуном, но не зарином. В связи с тем, что защитные дозы I оказывают токсическое действие, считают, что I не может рассматриваться как средство профилактики отравлений нервными ядами. США, U. S. Army Med. Res. Institute of Chemical Defense, Aberdeen Proving Ground, MD. Библ. 33.

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.31
Рубрики: ЗОМАН
ТАБУН
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ТОКСИЧНОСТЬ
ТАКРИН
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЫШИ
МОРСКИЕ СВИНКИ

Доп.точки доступа:
Fricke, Robert F.; Koplovitz, Irwin; Scharf, Bruce A.; Rockwood, Gary A.; Olson, Carl T.; Hobson, David W.; Blank, James A.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.03-04М1.271

Cholinergic innervation in the human hippocampal formation including the entorhinal cortex [Text] / Sonsoles de Lacalle [et al.] // J. Compar. Neurol. - 1994. - Vol. 345, N 3. - P321-344 . - ISSN 0021-9967
Перевод заглавия: Холинергическая иннервация гиппокампальной формации, включая энторинальную кору, у человека
Аннотация: Мозг лиц 39-110-летнего возраста перфузировали 4%-ным р-ром нейтрального параформальдегида. На 50 мкм замороженных срезах гиппокампальной формации (ГФ) элементы, содержащие АХЭ, холинацетилтрансферазу (ХАТ), ФРН выявляли иммуноцитохимически. Кроме того, срезы окрашивали по Нисслю и на миелин. Плотность волокон, содержащих ХАТ, в различных обл. ГФ существенно отличается; она в общем такая же, как при р-ции на АХЭ, с одним исключением - наличия тел клеток, содержащих АХЭ. ХАТ-р-ция, напротив, связана только с волокнами и терминалями. Характер р-ции на ФРН сильно напоминает картину ХАТ-р-ции нервных волокон. Волокна, содержащие ХАТ, в полях СА диффузно распределены в stratum pyramidale; они распространяются в stratum oriens и stratum radiatum. В полях СА4 и СА3 их плотность максимальна. В энторинальной коре иннервация ХАТ- и ФРН-волокнами имела ламинарный характер, наиболее интенсивна р-ция в клетках слоя II. Отмечается тенденция возрастного снижения плотности волокон и терминалей, содержащих ХАТ и АХЭ. Однако наличие удивительно хорошо сохранившейся ФРН-иннервации и присутствие единичных ФРН-пирамидных клеток свидетельствуют о пластической р-ции в мозгу пожилых людей. США, [C. B. Saper], Dept of Neurology, Beth Israel Hospital, Boston, MA 02215. Библ. 101.

ГРНТИ	34.41.35

ВИНИТИ 341.41.35.25.07.09.17
Рубрики: ГИППОКАМП
ХОЛИНЕРГИЧЕСКАЯ ИННЕРВАЦИЯ
КОРА БОЛЬШИХ ПОЛУШАРИЙ
ЭНТОРИНАЛЬНАЯ КОРА
ФЕРМЕНТЫ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ХОЛИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ИММУНОЦИТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Lacalle, Sonsoles de; Lim, Chun; Sobreviela, Teresa; Mufson, Elliott J.; Hersh, Louis B.; Saper, Clifford B.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.03-04М3.134

Neural regulation of muscle acetylcholinesterase is exerted on the level of its mRNA [Text] / B. Cresnar [et al.] // J. Neurosci. Res. - 1994. - Vol. 38, N 3. - P294- 299 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: Нейронная регуляция ацетилхолинэстеразы мышц осуществляется на уровне ее мРНК
Аннотация: Методом иммуноблоттинга исследовали уровень каталитической субъединицы мРНК, кодирующей АХЭ. В быстрой грудинно-сосцевидной мышце крысы уровень 2-х транскриптов - 2,4 и 3,2 кб - был значительно выше, чем в медленной камбаловидной мышце. Это объясняет различие в активности АХЭ в 2 типах мышц. Вследствие высокой экспрессии мРНК АХЭ во внесинаптической области быстрой мышцы отличие от уровня мРНК в синаптич. районе было небольшим. Это указывает на то, что очень высокая активность АХЭ в нервно-мышечном соединении достигается специальной посттрансляционной модификацией и клеточными процессами, повышающими стабильность синаптической АХЭ по сравнению с внесинаптической. Денервация и ботулиновый токсин вызывали паралич быстрой мышцы и быстрое снижение кол-ва транскриптов в синаптической и внесинаптической областях до почти не различимого уровня. Т. обр., низкий уровень мРНК АХЭ ответственен за низкую активность АХЭ в денервированной мышце. Предполагают, что повышение уровня мРНК в синаптической и внесинаптической областях зависит от мышечной активности и/или от квантового освобождения АХ. Т. обр., в мышцах крысы тип нейронной регуляции уровня мРНК каталитической субъединицы внесинаптической АХЭ противоположен типу регуляции субъединиц холинорецептора. Словения, Univ. of Ljubljana, Ljubljana. Библ. 46.

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.41
Рубрики: СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
ТИПОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
КОДИРУЮЩАЯ СУБЪЕДИНИЦА МРНК
НЕЙРОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Cresnar, B.; Crne-Finderle, N.; Breskvar, K.; Sketelj, J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.03-04М3.136

CabezasHerrera, J.
Amphiphilic properties of molecular forms of acetylcholinesterase in normal and dystrophic muscle [Text] / J. CabezasHerrera, F. J. Campoy, C. J. Vidal // J. Neurosci. Res. - 1994. - Vol. 38, N 5. - P505-514 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: Амфифильные свойства молекулярных форм ацетилхолинэстеразы в нормальной и дистрофичной мышце
Аннотация: В нормальной мышце (НМ) мыши 40% экстрагируемой детергентом (Д) АХЭ обнаруживали в виде фракции S[1], 60% - в виде S[2]. В дистрофичной мышце (ДМ; 129В6F[1]/J) обнаружено соотв. 65 и 35% фракций S[1] и S[2]. В обеих фракциях в НМ и ДМ обнаружены молек. формы А[1][2], А[8], G[4], G[2] и G[1]. Содержание асимметричных форм АХЭ в НМ и ДМ одинаково. В ДМ обнаружено малое кол-во G[4]. В ДМ содержалось большее кол-во форм G[1] и G[2], чем в НМ. Амфифильные х-ки определяли методами фазового разделения в Д и гидрофобной хроматографии. В фазах с Д и без Д разделялись соотв. 30% и 70% смеси S[1] и S[2], независимо от типа мышцы. Асимметричные формы и форма G[4] преобладали в водной фазе, форма G[1] и G[2] - в фазе с Д. 10 и 25% фракции S[1] из соотв. НМ и ДМ адсорбировались на фенил-агарозе. Элюция остаточной АХЭ с последующим седиментационным анализом показали, что определенное кол-во асимметричных форм в большинство форм G[1] и G[2] ассоциированы с матриксом. Содержание амфифильных асимметричных и легких глобулярных форм в ДМ заметно выше, чем в НМ. Предполагают, что ДМ продуцирует специфический паттерн молек. форм АХЭ. Испания, Universidad de Murcia, Espinardo, Murcia. Библ. 58.

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.51
Рубрики: АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ФОРМЫ
АМФИФИЛЬНЫЕ СВОЙСТВА
ДИСТРОФИИ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Campoy, F.J.; Vidal, C.J.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.03-04Я6.64

Rossi, Susana G.
Cell surface acetylcolinesterase molecules on multinucleated myotubes are clustered over the nucleus of origin [Text] / Susana G. Rossi, Richard L. Rotundo // J. Cell Biol. - 1992. - Vol. 119, N 6. - P1657-1667 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Молекулы ацетилхолинэстеразы на поверхности многоядерных мышечных трубочек располагаются над ядрами
Аннотация: Для определения локализации на клеточной поверхности синтезированных в определенных клетках (Кл) молекул ацетилхолинэстеразы (АХЭ), проводили слияние первичных миобластов перепелки с одноядерными мышечными Кл мыши линии C2/C12. АХЭ выявляли при помощи антител против АХЭ. Показано, что в полученных при слиянии мозаичных мышечных трубочках более чем на 80% ядер перепелки располагались кластеры АХЭ; над 4% ядер Кл мыши располагались области сосредоточения АХЭ, причем во всех случаях рядом располагались ядра перепелки. Показано, что молекулы АХЭ, экспрессируемые в многоядерных мышечных фибриллах, преимущественно транспортируются в области плазматической мембраны, расположенные над соотв. ядрами. США, Dep. of Cell Biol. and Anat., Univ. of Miami Schhol of Med., Miami, F1 33101. Библ. 52

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ИММУНОЦИТОХИМИЯ
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ЯДРО
МЫШЕЧНЫЕ ТРУБОЧКИ
МОЗАИЧНЫЕ

Доп.точки доступа:
Rotundo, Richard L.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска