Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН<.>)
Общее количество найденных документов : 21
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-21 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.66

    Lestavel, S.
    Lipoprotein receptors [Text] / S. Lestavel, J. C. Fruchart // Cell. and Mol. Biol. - 1994. - Vol. 40, N 4. - P461-481 . - ISSN 0145-5680
Перевод заглавия: Рецепторы липопротеинов
Аннотация: Обзор. Рецептор липопротеина низкой плотности состоит из лиганд-связывающего домена, домена, гомологичного предшественнику фактора роста эпидермиса, домена O-присоединенных сахаров, трансмембранного и цитоплазматического доменов. Рассмотрены механизмы биосинтеза рецептора и мутации, ведущие к семейной гиперхолестеринемии. Обобщены сведения о структуре и образовании родственных рецептору липопротеинов низкой плотности белков LRP. Рассмотрены механизмы связывания лигандов с LRP и его угнетения рецептор-ассоциированным белком RAP. Кратко рассмотрены рецепторы других нативных и модифицированных липопротеинов. Франция, Inst. Pasteur, 59019, Lille. Библ. 78
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ЛИПОПРОТЕИНОВ НИЗКОЙ ПЛОТНОСТИ
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
БЕЛОК РОДСТВЕННЫЙ
СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 78

Доп.точки доступа:
Fruchart, J.C.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.10-04Я6.18

    Eldridge, William.
    Mapping the ligand-binding domain of PDGF-receptor [Text] / William Eldridge, Barrie Rooney // Biochem. Soc. Trans. - 1995. - Vol. 23, N 1. - 73S . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Картирование лиганд-связывающего домена рецепторов фактора роста тромбоцитов
Аннотация: В клетках насекомых Sf21 субклонировали и экспрессировали кДНК первых трех иммуноглобулин-подобных доменов рецепторов-'бета' фактора роста из тромбоцитов (ФРТР-'бета') человека в бакуловирусном векторе. Рекомбинантный укороченный ФРТР-'бета', с пониженной эффективностью секретировался в культуральную среду и сохранял способность связывать РФТ. Т. обр. три первых иммуноглобулин-подобных домена ФРТР-'бета' участвуют в формировании лиганд-связывающего домена рецепторов. Великобритания, Res. Sch. Biosci., Univ. Kent at Canterbury, Kent CTq 7NJ. Библ. 12
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.13 + 343.17.23.05.07.05.03
Рубрики: РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ТРОМБОЦИТОВ
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
КАРТИРОВАНИЕ
КЛЕТКИ НАСЕКОМЫХ SF21

Доп.точки доступа:
Rooney, Barrie
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.02-04М4.49

   
    Three-dimensional structure of the second cysteine-rich repeat from the human low-density lipoprotein receptor [Text] / Norelle L. Daly [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 44. - P14474-14481 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Трехмерная структура второго богатого цистеином повтора из рецептора липопротеина низкой плотности человека
Аннотация: Методами двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии (500 МГц) и КД исследовали пространственную организацию второго повтора связывающегося с лигандом домена рецептора липопротеина низкой плотности. Анализ пространственной структуры проводили на основе данных ЯМР методами дистанционной геометрии и имитационной обработки по программе X-PLOR. Установлено, что фрагмент содержит 'бета'-шпилевидную структуру из ряда изгибов (остатки 22-41). Предложена молекулярная модель второго повтора. Полученные результаты обсуждаются в связи с выявленными ранее структурными и динамическими особенностями повтора 1 из связывающего лиганд домена рецептора липопротеина. Австралия, Biochem. Dep., Univ. Queensland, QLD 4072. Библ. 34
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: РЕЦЕПТОР ЛИПОПРОТЕИНА НИЗКОЙ ПЛОТНОСТИ
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
ВТОРОЙ БОГАТЫЙ ЦИСТЕИНОМ ПОВТОР
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Daly, Norelle L.; Djordjevic, Julianne T.; Kroon, Paulus A.; Smith, Ross
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.08-04Я6.38

    Mahajna, Jamal.
    A four-amino-acid insertion in the ligand-binding domain inactivates hRXR'бета' and renders dominant negative activity [Text] / Jamal Mahajna, Bing Shi, Arthur Bruskin // DNA and Cell Biol. - 1997. - Vol. 16, N 4. - P463-476 . - ISSN 1044-5498
Перевод заглавия: Инсерция четырех аминокислот в лиганд-связывающий домен инактивирует hXRX'бета' и обладает доминантно-негативной активностью
Аннотация: Рецепторы ретиноидов Х (РРХ) входят в суперсемейство рецепторов стероидных и тиреоидных гормонов, обладающих св-вами факторов транскрипции. Ранее у одного из РРХ, hRXR'бета', было описано несколько изоформ и в том числе изоформа с инсерцией 4 аминок-т SLSR в области кодона 419 лиганд-связывающего домена РРХ. Проведен анализ функциональной активности hRXR'бета' с инсерцией SLSR и показано, что такой рецептор не способен трансактивировать промоторы с ретиноид-специфичным элементом и связываться с RAR-чувствительными последовательностями. Вариант РРХ с инсерцией 4 аминок-т обладает доминантно-негативной активностью и блокирует связывание с RAR-чувствительными элементами активного РРХ дикого типа и рецептора ретиноевой к-ты. США, Oncogene Sci. Inc. Uniondale, NY 11553. Библ. 63
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕТИНОИДЫ
РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОР HXRX'БЕТА'
ИЗОФОРМЫ
ИНСЕРЦИЯ
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
ИНАКТИВАЦИЯ
ДОМИНАНТНО-НЕГАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Shi, Bing; Bruskin, Arthur
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.03-04В2.184

   
    Engineering a soluble extracellular erythropoietin receptor (EPObp) in Pichia pastoris to eliminate microheterogeneity, and its complex with erythropoietin [Text] / Hangjun Zhan [et al.] // Protein Eng. - 1999. - Vol. 12, N 6. - P505-513 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Генноинженерная модификация растворимого внеклеточного рецептора эритропоэтина (EPObp) в Pichia pastoris с целью устранения микрогетерогенности и получение комплекса этого домена с эритропоэтином
Аннотация: В клетках CHO и P. pastoris экспрессировали внеклеточный лиганд-связывающий домен (EPObp) рецептора эритропоэтина человека (EPOR). С помощью сайт-направленного мутагенеза модифицированы 3 остатка, отвечающие за гликозилирование и изомеризацию EPOR. Полученный EPObp образовывал комплекс (2:1) с EPO в виде двух кристаллических форм, к-рые позволяли разрешить структуру методом дифракции с точностью 2,8 и 1,9 A. Оба типа кристаллов содержат в асимметрической ячейке один комплекс, включающий 1 м-лу EPO и 2 м-лы EPObp. США, Axys Pharm., Inc., San Francisco, CA 94080. Библ. 27
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: РЕЦЕПТОР ЭРИТРОПОЭТИНА
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
МУТАГЕНЕЗ
ЭРИТРОПОЭТИН
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Zhan, Hangjun; Liu, Beishan; Reid, Scott W.; Aoki, Kenneth H.; Li, Cuiwei; Syed, Rashid S.; Karkaria, Cyrus; Koe, Gary; Sitney, Karen; Hayenga, Kirk
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 00.09-04М6.131

   
    Structural determinants of cortisol resistance in the guinea pig glucocorticoid receptor [Text] / Maria-Cristina Keightley [et al.] // Endocrinology. - 1998. - Vol. 139, N 5. - P2479-2485 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Структурные детерминанты резистентности к кортизолу у рецепторов глюкокортикоидов морских свинок
Аннотация: Рецепторы глюкокортикоидов (РГ) морских свинок, в отличие от РГ человека, характеризуются резистентностью к гидрокортизону (ГК). При сравнительном анализе секвенированных последовательностей кДНК РГ обоих видов установили, что лиганд-связывающий домен (ЛД) РГ морских свинок отличается на 24 аминок-ты от соотв-щего домена РГ человека. Показали, что снижение связывания дексаметазона с РГ морских свинок обусловлено первой третью ЛД, содержащей 5 неконсервативных аминокислотных замен, хотя в целом этот участок РГ характеризуется высокой консервативностью у многих видов млекопитающих. Провели сайт-направленный мутагенез неконсервативных остатков в первой трети ЛД РГ морских свинок и человека и обнаружили критический вклад по крайней мере 4 аминокислотных остатков в формирование существенной для связывания ГК конформации РГ. Австралия, Prince Henry's Inst. Med. Res., Clayton, Vic. 3168. Библ. 36
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.53.27
Рубрики: ГЛЮКОКОРТИКОИДЫ
РЕЦЕПТОРЫ
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
ЗАМЕНЫ АМИНОКИСЛОТ
КОРТИЗОЛ
ОСЛАБЛЕНИЕ СВЯЗЫВАНИЯ
МОРСКИЕ СВИНКИ

Доп.точки доступа:
Keightley, Maria-Cristina; Curtis, Andrea J.; Shu, Simon; Fuller, Peter J.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 01.04-04К1.57

    Franke, Anja C.
    Characterization of the CD30L binding domain on the human CD30 molecule using anti-CD30 antibodies [Text] / Anja C. Franke, Daniel Jung, Thomas M. Ellis // Hybridoma. - 2000. - Vol. 19, N 1. - P43-48 . - ISSN 0272-457X
Перевод заглавия: Характеристика связывающего CD30-лиганд домена молекулы CD30 человека с помощью анти-CD30 антител
ГРНТИ  
34.43.17
ВИНИТИ 341.43.17.19
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
К CD30
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Jung, Daniel; Ellis, Thomas M.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 01.08-04М3.92

   
    Identification of a new ligand binding domain in the 'альфа'1 subunit of the inhibitory glycine receptor [Text] / Behnaz Vafa [et al.] // J. Neurochem. - 1999. - Vol. 73, N 5. - P2158-2166 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Идентификация нового лиганд-связывающего домена в субъединице 'альфа'1 ингибиторного глицинового рецептора
Аннотация: Изучили роль 12 последовательно расположенных аминокислот ингибиторного глицинового рецептора, образующих предполагаемый внеклеточный лигандсвязывающий домен "петли A". Методом направленного мутагенеза и электрофизиологических исследований пэтч-кламп показали, что 4 аминокислоты способны нарушить связывание лиганда; Ile93 и Asn102 играют существенную роль в функционировании модели связывание лиганда при участии 4 петель. Австралия, Garvan Inst. Med. Res., Darlinghurst, Sydney, NSW 2010. Библ. 44
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.02
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛИЦИНА
СУБЪЕДИНИЦА 'АЛЬФА'1
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН

Доп.точки доступа:
Vafa, Behnaz; Lewis, Trevor M.; Cunningham, Anne M.; Jacques, Patrice; Lynch, Joseph W.; Schofield, Peter R.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 01.10-04М6.217

   
    Structural aspects of agonism and antagonism in the oestrogen receptor [Text] / A. C.W. Pike [et al.] // Biochem. Soc. Trans. - 2000. - Vol. 28, N 4. - P396-400 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Структурные аспекты агонизма и антагонизма в эстрогеновом рецепторе
Аннотация: Обзор. Исследована трехмерная структура 'альфа'- и 'бета'-форм лиганд-связывающего домена в эстрогеновом рецепторе (ЭР) в составе комплексов с агонистами и антагонистами. Обобщены данные о фармакофоре в составе ЭР и о причинах химического разнообразия соединений, способных связываться с ЭР. Рассмотрены механизмы активации ЭР и структурные основы действия антагонистов типа ралоксифена. Великобритания, Struct. Biol. Lab., Chem. Dep., Univ. York Y010 5DD. Библ. 22
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.65.37.13
Рубрики: ЭСТРОГЕНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
'АЛЬФА'- И 'БЕТА'-ФОРМЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
МЕХАНИЗМ АКТИВАЦИИ
АГОНИСТЫ
АНТАГОНИСТЫ

Доп.точки доступа:
Pike, A.C.W.; Brzozowski, A.M.; Walton, J.; Hubbard, R.E.; Bonn, T.; Gustafsson, J.-A.; Carlquist, M.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 01.12-04Т1.165

   
    Identification of a new ligand binding domain in the 'альфа'1 subunit of the inhibitory glycine receptor [Text] / Behnaz Vafa [et al.] // J. Neurochem. - 1999. - Vol. 73, N 5. - P2158-2166 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Идентификация нового лиганд-связывающего домена в субъединице 'альфа'1 ингибиторного глицинового рецептора
Аннотация: Изучили роль 12 последовательно расположенных аминокислот ингибиторного глицинового рецептора, образующих предполагаемый внеклеточный лигандсвязывающий домен "петли A". Методом направленного мутагенеза и электрофизиологических исследований пэтч-кламп показали, что 4 аминокислоты способны нарушить связывание лиганда; Ile93 и Asn102 играют существенную роль в функционировании модели связывание лиганда при участии 4 петель. Австралия, Garvan Inst. Med. Res., Darlinghurst, Sydney, NSW 2010. Библ. 44
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.23.39
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛИЦИНА
СУБЪЕДИНИЦА 'АЛЬФА'1
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН

Доп.точки доступа:
Vafa, Behnaz; Lewis, Trevor M.; Cunningham, Anne M.; Jacques, Patrice; Lynch, Joseph W.; Schofield, Peter R.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 02.11-04М6.530

   
    Mutations in the estrogen receptor ligand binding domain discriminate between hormone-dependent transactivation and transrepression [Text] / Janet E. Valentine [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 33. - P25322-25329 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Мутации связывающего лиганд домена рецепторов эстрогенов обособляют зависимые от гормонов трансактивацию и трансрепрессию
Аннотация: 'альфа'- и 'бета'-Рецепторы эстрогенов ингибировали транскрипционную активность субъединицы RelA ядерного фактора 'каппа'B в присутствии 17'бета'-эстрадиола, но не антигормонов. Для трансактивации и транспрессии была необходима димеризация рецептора посредством взаимодействия нескольких аминокислотных остатков в связывающем лиганд домене. Получены мутантные рецепторы, утратившие способность ингибировать RelA, но сохранявшие стимулирующее действие на транскрипцию, а также рецепторы с обратным соотношением этих активностей. Избыточная экспрессия белка p160, а также белка, взаимодействующего с белком, связывающим чувствительный к цАМФ элемент, и соактиваторов p300 не устраняла подавление RelA, что свидетельствует о независимости последней от соактиваторов. Таким образом, их секвестирование, необходимое для активации транскрипции рецепторами эстрогенов, не играет роли в зависимом от гормонов антагонизме RelA. Полученные результаты показывают, что трансактивационная и трансрепрессивная функции рецепторов эстрогенов опосредуются через разные поверхности связывающего лиганд домена. Библ. 74
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.65.37.13
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ ЭСТРОГЕНОВ
'АЛЬФА'- И 'БЕТА'-РЕЦЕПТОРЫ
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ
ФУНКЦИИ
ЯДЕРНЫЙ ФАКТОР 'КАППА'B
СУБЪЕДИНИЦА RELA
ТРАНСКРИПЦИОННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Valentine, Janet E.; Kalkhoven, Eric; White, Roger; Hoare, Sue; Parker, Malcolm G.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.09-04Я6.83

   
    The structure of the periplasmic ligand-binding domain of the sensor kinase CitA reveals the first extracellular PAS domain [Text] / Stefan Reinelt [et al.] // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 40. - P39189-39196 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Структура периплазматического лиганд-связывающего домена сенсорной киназы CitA выявила первый внеклеточный домен сверхсемейства PAS
Аннотация: Интегральная мембранная сенсорная киназа CitA Klebsiella pneumoniae является частью двухкомпонентной системы трансдукции сигнала, которая регулирует транспорт и метаболизм цитрата (Ц) в ответ на повышение его концентрации в среде. Кристаллическая структура периплазматического сенсорного домена CitA в комплексе с цитратом (разрешение 1,6 A; R=0,17%; код в PDP 1P0Z) показала, что он имеет укладку домена PAS - связывающего лиганды мотива, ранее не встречавшегося вне цитоплазмы или участвующего в трансдукции структурного сигнала сквозь мембрану. Ц связан в кармане, присущем многим доменам PAS, но измененном в соответствии со свойствами лиганда. В CitA некоторые остатки, контактирующие с Ц, находятся в завершающей цепи центрального 'бета'-листка, который связан с C-концевой трансмембранной спиралью. Эти элементы вторичной структуры обеспечивают структурную связь между периплазматическим центром связывания лиганда и цитоплазматическими сигнальными доменами рецептора. США, Dep. Biochem., Dartmooth Med. Sch., Hanover, NH 00755-3844. Библ. 57
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА CITA
СЕНСОРНАЯ КИНАЗА
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
ЦИТРАТ
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ТРАНСПОРТ/МЕТАБОЛИЗМ ЦИТРАТА
РЕГУЛЯЦИЯ
KLEBSIELLA PNEUMONIAE

Доп.точки доступа:
Reinelt, Stefan; Hofmann, Eckhard; Gerharz, Tanja; Bott, Michael; Madden, Dean R.
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 06.04-04М6.452

   
    A novel pesticide-induced conformational state of the oestrogen receptor ligand-binding domain, detected by conformation-specific peptide binding [Text] / Vadim V. Sumbayev [et al.] // FEBS Lett. - 2005. - Vol. 579, N 2. - P541-548 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ранее неизвестное индуцированное пестицидом конформационное состояние лиганд-связывающего домена экстрогенового рецептора, выявленное по специфичному к конформации связыванию пептида
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.65.37.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ER
ЭСТРОГЕНОВЫЙ РЕЦЕПТОР
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
ИНДУЦИРОВАННАЯ ПЕСТИЦИДОМ НОВАЯ КОНФОРМАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Sumbayev, Vadim V.; Bonefeld-Jorgensen, Eva C.; Wind, Troels; Andreasen, Peter A.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 10.06-04М6.15

    Walkey, Christopher J.
    A functional peroxisome proliferator-activated receptor-'гамма' ligand-binding domain is not required for adipogenesis [Text] / Christopher J. Walkey, Bruce M. Spiegelman // J. Biol. Chem. - 2008. - Vol. 283, N 36. - P24290-24294 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Функциональный лиганд-связывающий домен рецептора-'гамма', активируемого пероксисомным пролифератором, не требуется для адипогенеза
Аннотация: Мутантная форма Q286P рецептора-'гамма', активируемого пероксисомным пролифератором (PPAR'гамма'), не активируется известными агонистами. Однако в фибробластах, экспрессирующих мутантный рецептор, наблюдается такое же накопление липидов, как и в клетках, экспрессирующих PPAR'гамма' дикого типа. Не обнаруживается молекулярных различий между адипоцитами, экспрессирующими PPAR'гамма' дикого типа или его мутантную форму. При инъекции мышам фибробластов, экспрессирующих PPAR'гамма', обнаружено, что фибробласты, экспрессирующие мутантный рецептор, также способны к образованию жировой ткани у мышей, как и клетки с экспрессией PPAR'гамма' дикого типа. Полученные данные свидетельствуют о том, что связывание и активация PPAR'гамма' агонистами не требуется для адипогенеза. США, Dana-Farber Cancer Inst., SM958, 44 Binney St., Boston, MA 02115. Библ. 35
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.25.02
Рубрики: АДИПОГЕНЕЗ
РЕЦЕПТОР-'ГАММА' АКТИВИРУЕМЫЙ ПРОЛИФЕРАТОРОМ ПЕРОКСИСОМ
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
АГОНИСТЫ
ЛИПИДЫ
НАКОПЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Spiegelman, Bruce M.
15.
Патент 2413769 Российская Федерация, МКИ C12N 15/00.

   
    Рекомбинантная плазмидная ДНК pET-32a, кодирующая ген лиганд-связывающего домена рецептора II типа трасформирующего фактор роста-'бета' человека (T'бета'RII), штамм бактерий Escherichia coli - продуцент слитного белка тиоредоксин/T'бета'RII и способ ренатурации и очистки целевого белка T'бета'RII [Текст] / М. Э. Гаспарян [и др.] ; ИБХ РАН. - № 2009148142/10 ; Заявл. 24.12.2009 ; Опубл. 10.03.2011
Аннотация: Описана рекомбинантная плазмидная ДНК pET-32a/T'бета'RII. Плазмида состоит из BglII/HindIII-фрагмента ДНК плазмиды pET-32a, содержащего lacI-промотор E. coli T7 промотор, Trx*Tag кодирующую последовательность, His*Tag кодирующую последовательность, S*Tag кодирующую последовательность, Т7 терминатор, lacl-кодирующую последовательность, bla-кодирующую последовательность, последовательность f1 участок ori инициации репликации, а также BglII/HindIII фрагмента гена, кодирующего ДНК синтетического гена T'бета'RII. Изобретение позволяет получать повышенный выход высокоочищенного T'бета'RII белка человека с нативным N-концом (140 мг с одного литра культуры клеток)
ГРНТИ  
76.03.43
ВИНИТИ 761.03.43.05.11
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОР TGF'БЕТА' ТИПА II
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
СЛИТЫЙ С ТИОРЕДОКСИНОМ БЕЛОК
ЭКСПРЕССИЯ В E. COLI
ОЧИСТКА
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Гаспарян, М.Э.; Елистратов, П.А.; Долгих, Д.А.; Кирпичников, М.П.; ИБХ РАН
Свободных экз. нет
16.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 14.11-04Н3.143

   
    Structure-activity relationships of bisphenol A analogs at estrogen receptors (ERs): Discovery of an ER'альфа'-selective antagonist [Text] / Keisuke Maruyama [et al.] // Bioorg. and Med. Chem. Lett. - 2013. - Vol. 23, N 14. - P4031-4036 . - ISSN 0960-894X
Перевод заглавия: Взаимосвязи структура-активность у аналогов бисфенола А к эстрогенным рецепторам (ER): открытие антагониста, селективного к ER'альфа'
Аннотация: Синтезированы серии аналогов бисфенола А (БФА). Проведена оценка их агонистических/антагонистических свойств к ER и селективности к подтипу ER'альфа'/ER'бета'. Выявлено соединение 18 в качестве мощного антагониста к ER'альфа' с высокой селективностью к ER'бета' и к андрогенным рецепторам. Предполагается, что соединение 18 должно связываться с антагонистичной конформацией ER'альфа' и, возможно, применимо при лечении рака молочных желез
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.09.05
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОРЫ ЭСТРОГЕНА
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
АНТАГОНИСТЫ
БИСФЕНОЛ А
ДИФЕНИЛМЕТАНОВЫЕ ПРОИЗВОДНЫЕ
СИНТЕЗ
СВЯЗЬ СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Maruyama, Keisuke; Nakamura, Masaharu; Tomoshige, Shusuke; Sugita, Kazuyuki; Makishima, Makoto; Hashimoto, Yuichi; Ishikawa, Minoru
17.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 14.11-04Н1.181

   
    Structure-activity relationships of bisphenol A analogs at estrogen receptors (ERs): Discovery of an ER'альфа'-selective antagonist [Text] / Keisuke Maruyama [et al.] // Bioorg. and Med. Chem. Lett. - 2013. - Vol. 23, N 14. - P4031-4036 . - ISSN 0960-894X
Перевод заглавия: Взаимосвязи структура-активность у аналогов бисфенола А к эстрогенным рецепторам (ER): открытие антагониста, селективного к ER'альфа'
Аннотация: Синтезированы серии аналогов бисфенола А (БФА). Проведена оценка их агонистических/антагонистических свойств к ER и селективности к подтипу ER'альфа'/ER'бета'. Выявлено соединение 18 в качестве мощного антагониста к ER'альфа' с высокой селективностью к ER'бета' и к андрогенным рецепторам. Предполагается, что соединение 18 должно связываться с антагонистичной конформацией ER'альфа' и, возможно, применимо при лечении рака молочных желез
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.03.25.99
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОРЫ ЭСТРОГЕНА
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
АНТАГОНИСТЫ
БИСФЕНОЛ А
ДИФЕНИЛМЕТАНОВЫЕ ПРОИЗВОДНЫЕ
СИНТЕЗ
СВЯЗЬ СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Maruyama, Keisuke; Nakamura, Masaharu; Tomoshige, Shusuke; Sugita, Kazuyuki; Makishima, Makoto; Hashimoto, Yuichi; Ishikawa, Minoru
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 15.04-04К1.28

   
    The ligand-binding domain of Siglec-G is crucial for its selective inhibitory function on B1 cells [Text] / S. Hutzler [et al.] // J. Immunol. - 2014. - Vol. 192, N 11. - P5406-5414 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Лиганд-связывающий домен молекул Siglec-G необходим для ингибирования В1-клеток
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ В
СУБПОПУЛЯЦИЯ В1
ИНГИБИРОВАНИЕ
МОЛЕКУЛЫ SIGLEC-G
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
РОЛЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Hutzler, S.; Ozgor, L.; Naito-Matsui, Y.; Klasener, K.; Winkler, T.H.; Reth, M.; Nitschke, L.
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 92.01-04М6.159

    Yip, Cecil C.
    Identification and characterization of the ligand-binding domain of insulin receptor by use of an anti-peptide antiserum against amino acid sequence 241-251 of the 'альфа' subunit [Text] / Cecil C. Yip, Carl Grunfeld, Ira D. Goldfine // Biochemistry. - 1991. - Vol. 30, N 3. - P695-701
Перевод заглавия: Идентификация и характеристика лигандсвязывающего домена рецептора инсулина с применением антипептидной антисыворотки против последовательности аминокислот 241-251 'альфа'-субъединицы
Аннотация: Ранее было показано, что инсулин-связывающий участок рецептора инсулина (РИ) содержится в протеолитическом 23 кД-фрагменте в пределах богатой цистеином области (остатки 205-316) его 'альфа'-субъединицы (СЕ). С целью уточнения локализации инсулин-связывающего участка в РИ синтезирован пептид, соответствующий аминок-там 241- 251 в 'альфа'-СЕ и получены АТ к этому пептиду, к-рые преципитируют 23 кД-фрагмент РИ, а также интактные 'альфа'-СЕ, полученные после денатурации РИ восстановлением и алкилированием. В нативном РИ антигенный участок (остатки 241-251 'альфа'-СЕ) недоступен для АТ, к-рые не влияют на связывание [{1}{2}{5}I]-инсулина и не преципитируют [{1}{2}{5}I]-РИ. Предполагается, что остатки 241-251 'альфа'-СЕ составляют часть инсулинсвязывающего домена РИ. Канада. Banting and Best. Inst. Med. Res., Univ., Toronto, Ont. M5G 126. Библ. 32.
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ИНСУЛИН
РЕЦЕПТОРЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН

Доп.точки доступа:
Grunfeld, Carl; Goldfine, Ira D.
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.08-04Я6.219

   
    The mechanism of RU486 antagonism is dependent on the conformation of the carboxy-terminal tail of the human progesterone receptor [Text] / E. Vegeto [et al.] // Cell. - 1992. - Vol. 69, N 4. - P703-713 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Механизм антагонизма RU486 зависит от конформации C-концевого хвоста рецепторов прогестерона человека
Аннотация: Получили библиотеку кДНК В-форм рецепторов прогестерона человека (РПЧ) с мутациями в гормон-связывающем домене (ГСД) РПЧ и использовали эти кДНК для создания конструкций, к-рыми, затем, трансфицировали Кл Saccharomyces cerevisiae. Отобрали кДНК мутантного РПЧ, полностью утратившего способность связывать прогестерон и R5020, но сохранившего способность связывать антаногист прогестерона RU486. При трансфекции этими кДНК дрожжевых Кл и Кл млекопитающих обнаружили полную активацию транскрипции репортерного гена под влиянием RU486 и др. антипрогестинов. Рез-ты определения нукл. последовательности кДНК мутантного РПЧ показали, что утрата способности связывать прогестин обусловлена укорачиванием С-концевого участка ГСД на 42 аминок-ты; сохранение связывания RU486 этими мутантами говорит о том, что участок связывания прогестиновых антагонистов в ГСД расположен ближе к N-концу. Вместе с тем С-концевой участок ГСД содержит последовательность, препятствующую проявлению агонистич. св-в прогестиновых антагонистов. США, Baylor Coll. Med., Houston, TX 77030. Библ. 70.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
ПРОГЕСТЕРОН
ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
МУТАЦИИ
АНТАГОНИСТЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
ГЕНЫ
ТРАНСКРИПЦИЯ
АКТИВАЦИЯ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ТРАНСФИЦИРОВАННАЯ

Доп.точки доступа:
Vegeto, E.; Allan, G.F.; Schrader, W.T.; Tsai, M.-J.; McDonnel, D.P.; O'Malley, B.W.
 1-20    21-21 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)