Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.12-04Я6.92

   
    Farnesylated proteins and cell cycle progression [Text] : докл. [5 Lake Tahoe Molecular Diversity Symposium "Enhancing Drug Discovery and Development", [Los Angeles, Calif.] Jan. 29 - Febr. 2, 2001] / Fuyuhiko Tamanoi [et al.] // J. Cell. Biochem. - 2001. - Прил. N 37. - P64-70 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Фарнезилированные белки и развитие клеточного цикла
Аннотация: Обзор. Фарнезилирование белков ускоряет ассоциацию мембран и способствует белок-белковому взаимодействию. Ингибиторы фарнезилтрансферазы блокируют рост некоторых раковых клеток. Они увеличивают число клеток в фазах Go/G1 и G[2]/M. Охарактеризованы фарнезилированные белки Rheb и CENP-E,F. Первый принадлежит к суперсемейству Ras, он связывает Raf-1 и играет роль в развитии клеточного цикла в фазе G1. Белок CENP-E,F ассоциирован с моторными белками центромеры и играет критическую роль в митозах. США, Dep. Microbiol., Immunol. & Mol. Genet., Univ. of California, Los Angeles, CA 90095-1489. E-mail: fuyut@microbio.ucla.edu. Библ. 31
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.11.03.01
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
ПРОГРЕССИЯ
ФАЗЫ
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛКИ RHEB И CENP-E,F
ФАРНЕЗИЛИРОВАННЫЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 31

Доп.точки доступа:
Tamanoi, Fuyuhiko; Kato-Stankiewicz, Juran; Jiang, Chen; Machado, Iara; Thapar, Nitika

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 14.10-04М1.75

   
    Cytoskeletal protein vimentin interacts with and regulates peroxisome proliferator-activated receptor gamma via a proteasomal degradation process [Text] / Yun-Chih Tsai [et al.] // J. Cell. Biochem. - 2013. - Vol. 114, N 7. - P1559-1567 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Цитоскелетный белок виментин взаимодействует с и регулирует активируемый пероксисомным пролифератором рецептор гамма посредством процесса протеасомной деградации
Аннотация: Обнаружено взаимодействие между виментином и цитозольным рецептором PAAR'гамма'. Виментин и PPAR'гамма' колокализуются в ряде органелл. При недостаточности виментина PPAR'гамма' убиквитинируется и подвергается протеасомной деградации. Тайвань, Dep. Internal Med., Nat. Taiwan Univ. Hosp., Taipei
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: БЕЛКИ
ВИМЕНТИН
РЕЦЕПТОРЫ
АКТИВИРУЕМЫЙ ПРОЛИФЕРАТОРОМ ПЕРОКСИСОМ РЕЦЕПТОР-'ГАММА'
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Tsai, Yun-Chih; Tsai, Shu-Huei; Chang, Emily Yun-Chia; Hee, Siow-Wey; Chen, Wei-Hao; Lee, Sheng-Chung; Chuang, Lee-Ming

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.02-04Б1.162

    Wu, Whi-Fin.
    Domains for protein-protein interactions at the N and C termini of the large subunit of Bacteriophage 'пи' terminase [Text] / Whi-Fin Wu, Scot Christansen, Michael Feiss // Cenetics. - 1988. - Vol. 119, N 3. - P477-484
Перевод заглавия: Области взаимодействий белок-белок на N и C концах крупной субъединицы терминазы бактериофага 'лямбда'
Аннотация: Для изучения структуры продукта гена А (gpA) фага 'лямбда' использованы гибридные фаги, полученные при рекомбинации между фагом 'лямбда' и близким ему фагом 21. Эти фаги кодируют терминазы, имеющие 60% идентичной последовательности, но различающиеся по специфичности связывания ДНК, сборке субъединиц и связывании проголовки. Гибрид 'лямбда'-21 продуцирует терминазу, в к-рой одна из субъединиц является химерной. Получен новый гибрид 'лямбда'-21 в результате скрещивания между 'лямбда' и 21 в генах крупной сбъединицы, к-рые располагаются на левом конце хромосомы фага 21, включая cosB21, ген 1 и первые 48 кодонов гена 2. Остаток хромосомы этого гибрида 67 включал 593 кодона гена А. Химерный продукт gp2/А гибрида 67 связывает gp1 для образования функциональной терминазы. Делается заключение, что специфические детерминанты для малой субъединицы связывают остаток из N-концевых 48 аминок-т gpA и gp2. Первичные структуры этих 48 аминок-тных сегментов gpA и gp2 вполне различимы. США, Dept. of Microbiol., College of Medicine, Univ. of Iowa, City, Oiwa 52242. Библ. 39.
ГРНТИ  
34.25.21
ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ ЛАМБДА
ГЕНЫ
ПРОДУКТ ГЕНА А
СТРУКТУРА
ГИБРИДНЫЕ ФАГИ
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ТЕРМИНАЗА

Доп.точки доступа:
Christansen, Scot; Feiss, Michael

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.04-04Б1.166

    Gerster, Thomas.
    A herpesvirus trans-activating protein interacts with transcription factor OTF-1 and other cellular proteins [Text] / Thomas Gerster, Robert G. Roeder // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1988. - Vol. 85, N 7. - P6347-6351
Перевод заглавия: Герпесвирусный трансактивирующий белок взаимодействует с транскрипционным фактором OTF-1 и другими клеточными белками
Аннотация: Предранние гены вирусов герпеса простого содержат одну или более копий консервативного мотива TAATGARAT (R - пурин). Полагают, что вирусспецифический регуляторный белок Vmw65 стимулирует транскрипцию через этот элемент, хотя белок непосредственно не связывается с ДНК. Перекрывание элемента TAATGARAT во многих случаях является октамерной последовательностью ATGCAAAT, к-рая связана как с транскрипцией с помощью РНК полимераз II и III, так и репликацией ДНК аденовирусов. Идентифицировано, по крайней мере, два белка (OTF-1 и OTF-2), к-рые связываются с октамерной последовательностью. Показано, что аффинно очищенные OTF-1 и OTF-2 связываются с последовательностью TAATGARAT, а Umw65 индуцирует формирование дополнительного комплекса, к-рый включает OTF-1. Комплементационный анализ с добавлением очищенного OTF-1 к ядерным экстрактам, несодержащим эндогенного OTF-1, показал, что, по крайней мере, один др. фактор(ы) Кл необходим для формирования комплекса. Этот фактор Кл м. б. связан с узнаванием последовательности GARAT. США, Rockefeller Univ., 1230 York Avenue, New York, NY 10021. Библ. 34.
ГРНТИ  
34.25.19
ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ТИПА 1
БЕЛОК VMU 65
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФАКТОРЫ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ
АЛЬФА ГЕРПЕС ВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Roeder, Robert G.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.07-04Б1.183

    Grandori, Carla.
    P{6}{0}[c]s][r][c] is complexed with a cellular protein in subcellular compartments involved in exocytosis [Text] / Carla Grandori, Hidesaburo Hanafusa // J. Cell. Biol. - 1988. - Vol. 107, N 6. - P2125-2135 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: p60[с]s][r][с] формирует комплекс с клеточным белком в субклеточных компартментах, связанных с экзоцитозом
Аннотация: Обнаружены высокие уровни продукта гена c-src в нейроэндокринных тканях взрослых животных. Для анализа роли этого протоонкогена изучали субклеточную локализацию p60[c]s][r][c] в нейроэндокринной ткани мозгового слоя надпочечников. Обнаружено, что этот белок содержится в больших кол-вах в мембранах хромаффинных гранул в стабильной ассоциации с белком с мол. м. 38 кД. Комплекст с белком 38 К также обнаруживается в головном мозгу, ткани, как известно, несущей большие кол-ва р60. Белок 38К не является калпактином I, II или синаптофизином. Пептидное картирование выявило высокую степень гомологии аминок-тных последовательностей 38 К, выделенного от различных видов и из различных тканей. Взаимодействие между р60 и 38К включает образование дисульфидных связей, к-рые стабильны даже при фракционировании Кл в присутствии восстанавливающих агентов. Обсуждается возможность нековалентного связывания белков р60 и 38 К, т. к. наличие дисульфидных связей у цитоплазматических белков очень мало вероятно. Предполагается, что белок 38К м. б. связан с функцией р60, относящейся к секреции. США, Rockefeller Univ., New York 10021. Библ. 53.
ГРНТИ  
34.25.19
ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: БЕЛОК Р60[C]R][R][C]
БЕЛОК 38К
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СУБКЛЕТОЧНЫЕ КОМПАРТМЕНТЫ
ЭКЗОЦИТОЗ
ВИРУС САРКОМЫ РАУСА

Доп.точки доступа:
Hanafusa, Hidesaburo

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.11-04Б1.295

   
    Interactions of factors bound at two different sites in the 5'-upstream region of the adenovirus 12 Е1А gene [Text] / Yoshinobu Nakanishi [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1989. - Vol. 158, N 3. - P685-689
Перевод заглавия: Взаимодействия факторов, ассоциированных с двумя различными участками в регионе гена Е1А аденовируса 12 расположенном више 5' конца
Аннотация: Ранее при исследовании транскрипционного контроля гена Е1А аденовируса типа 12 обнаружили в регионе вверх от 5' конца гена два различные участка, связанные специфическими факторами. Эти места-а и b регионы, находятся между позициями 19 и 55 или 77-94, соответственно. Было установлено, что связывание фактора к а региону стимулирует транскрипцию Е1А гена от одного из двух стартовых мест в свободной от клеток системе. В данной работе для характеристики специфических к этим участкам факторов, имеющихся в экстракте ядер клеток асцитной карциномы Эрлиха, использовали олиго-ДНК зонды, содержащие последовательности, соответствующие двум связывающимся участкам Е1А гена. Установили, что связывание специфического фактора к одному зонду повышается, когда другой олиго-ДНК присутствует в избытке в реакции связывания. Высказано предположение о том, что взаимодействия белок-белок между факторами могут обоюдно предотвращать их связывание с последовательностями - мишенями. Япония, Fac. of Pharmaceutical Sci., Kanazawa Univ., 13-1 Takara-machi, Kanazawa, Ishikawa 920.
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.07 + 341.25.29.17.17
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
ГЕНЫ
СВЯЗАННЫЕ УЧАСТКИ
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Nakanishi, Yoshinobu; Koikeda, Satoshi; Shibata, Hitomi; Masamune, Yukito

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.12-04Б1.136

    Arumugham, R. G.
    Interprotein disulfide bonding between F and G glycoproteins of human respiratory syncytial virus [Text] / R. G. Arumugham, S. W. Hildreth, P. R. Paradiso // Arch. Virol. - 1989. - Vol. 105, N 1-2. - P65-79 . - ISSN 0304-8608
Перевод заглавия: Межбелковая дисульфидная связь между F и G белками человеческого респираторно-синцитиального вируса
Аннотация: В связи с участием F и G гликопротеинов человеческого респирано-синццитиального вируса (РСВ) в функциональных взаимодействиях вирус-хозяин исследовали структуру этих белков с использованием тестов западного блота и специфических моноклональных антител (мАТ). Методом электрофореза в ПААГ определили, что вместе с G-специфическими белками очищенного РСВ 90 и 55 кД коэлюируются 3 высокомолекулярных белка с массами 140, 230 и 195 кД. Первый взаимодействует с мАТ только к F и состоит из его димеров. Последние реагируют с мАТ как к F, так и к G белкам и состоят из двух молей F и одного моля G белков. Различия между ними в молекулярных массах связаны с тем в какой форме включен G-белок (90 или 55 кД). Методами западного блот-анализа и двухмерного гель-электрофоретического анализа установили также, что при денатурации нагреванием мономер 70 кД белка F высвобождается из двух комплексов и остаются таковые, содержание по одной моли F и G белков (160 и 125 кД, соответственно). Для разрыва связи между мономерами F и G в этих комплексах необходимо было воздействие дисульфид-редуцирующих агентов. Заключено, что выявленная внутримолекулярная дисульфидная связь между F и G гликопротеинами уникальна и возможно вовлечена в их функциональных и структурных особенностях. Библ. 34. США, Virol. Res., Praxis Biologics, Rochester, NY.
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.11 + 341.25.29.17.37
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
БЕЛКИ СТРУКТУРНЫЕ
БЕЛКИ СЛИЯНИЯ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПАРАМИКСОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Hildreth, S.W.; Paradiso, P.R.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.12-04Б1.161

    Cleat, P. H.
    Co-operative interactions between NFI and the adenovirus DNA binding protein at the adenovirus origin of replication [Text] / P. H. Cleat, R. T. Hay // EMBO Journal. - 1989. - Vol. 8, N 6. - P1841-1989 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Кооперативное взаимодействие между ЯФI и белком, связываемым с ДНК аденовируса в начале репликации аденовируса
Аннотация: Исследовали взаимодействия ДНК-белок и белок-белок на начальных этапах репликации аденовируса типа 2 (Ад 2). ДНК Ад 2 может реплицироваться in vitro под действием трех вирусных и трех клеточных белков. Ядерный фактор I (ЯФI), белок из Кл HeLa, специфически связывающий ДНК, стимулирует начало процесса репликации аденовирусной ДНК. Добавление очищенного ЯФI стимулирует начало процесса репликации ДНК аденовируса in vitro в р-ции, зависимой от конц-ии белка, связываемого с ДНК аденовируса. В настоящее время не известны молекулярные основы синергичного действия ЯФI и белка, связываемого с ДНК. Показано, что белок, связываемый с ДНК, усиливает сродство ЯФI с участком связывания в начале репликации. Белок, связываемый с ДНК, не усиливал, однако, сродство другого эукариотного белка, связываемого специфически с ДНКEBP1. Белок, связываемый с ДНК, изменял кинетику связывания ЯФI. Предполагают, что кооперативное взаимодействие между ЯФI и белком, связываемым с ДНК, не ограничивается началом процесса репликации аденовируса, а является более широким явлением. Библ. 47. Великобритания, Dep. of Biochem. and Microbiol., Univ. of St Andrews, Irvine Building, North Street, St Andrews, Fife, KY16 9AL.
ГРНТИ  
34.25.19
ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
РЕПЛИКАЦИЯ
ДНК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ЯДЕРНЫЙ ФАКТОР I

Доп.точки доступа:
Hay, R.T.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.09-04Б2.317

   
    Functional analysis of the fsoC gene product of the F7[1] (fso) fimbrial gene cluster [Text] / N. Riegman [et al.] // Mol. Microbiol. - 1990. - Vol. 4, N 1. - P101-106
Перевод заглавия: Функциональный анализ продукта гена fsoC из кластера генов синтеза фимбрий F7[1] (fso)
Аннотация: Путем встраивания линкера Xho 1 (10 нуклеотидов) в ген fsoC Escherichia coli, ответственный за образование фимбрий, получены мутантные аллели со сдвигом рамки считывания. Показано, что данные мутанты E. coli fso C образуют небольшое количество фимбрий нормальной длины. Такие фимбрии содержат неадгезивную минорную субъединицу FsoE, но не включают адгезин FsoG. Т. обр. мутации гена fsoC не приводит к полному блокированию синтеза фимбрий, причем остаточная активность не связана с образованием более коротких модифицированных форм FsoC, т. к. данные формы не обнаруживаются у мутантов, несущих fsoC. Т. обр. fsoC отличается от гомологичного гена papC, мутации к-рого связаны с полным прекращением синтеза P-фимбрий. По-видимоу, белки FsoC, FsoE и FsoG взаимодействуют в процессе образования инициирующего комплекса в биогенезе фимбрий. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 24. (H. Bergmans). Нидерланды, Dep. of Molecular Cell Biology, Univ. of Utrecht, Padualaan 8, 3584 CH Utrecht.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ HB101
ГЕНЫ
ГЕН СИНТЕЗА ФИМБРИЙ FSOC
ФУНКЦИИ
ФИМБРИИ
БИОГЕНЕЗ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА FSOC
СДВИГ РАМКИ СЧИТЫВАНИЯ
ФИМБРИИ
СТРУКТУРА
МОРФОГЕНЕЗ
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Riegman, N.; Acton, D.; Sakers, R.; Die, I.van; Hoekstra, W.; Bergmans, H.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.315

    Baumler, A.
    Cloning of the ferroxamine B receptor of Yersinia enterocolitica in E. coli [Text] / A. Baumler, K. Hantke // Forum Mikrobiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P54 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Клонирование рецептора ферриоксамина B Yersinia enterocolitica в E. coli
Аннотация: Ферриоксамин В (I) - хелатирующий агент, к-рый связывает железо и синтезируется Кл Streptomyces pilosus. Yersinia enterocolitica и Escherichia coli синтезируют рецепторы I, локализованные во внешней мембране. У E. coli данный рецептор кодируется геном fhuE. Из библиотеки генов Y. enterocolitica WA-C в плазмиде pACYC184 выделен ген рецептора I. Рекомбинантная плазмида содержит вставку 6,3 т. п. н. Данный фрагмент ДНК комплементирует мутацию fhuE в E. coli. Ген рецептора I картирован во вставке методом транспозонного мутагенеза и субклонирования.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: YERSINIA ENTEROCOLITICA (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОР ФЕРРИОКСАМИНА В
СИНТЕЗ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН РЕЦЕПТОРА ФЕРРИОКСАМИНА B FHU E
КЛОНИРОВАНИЕ
КАРТИРОВАНИЕ
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Hantke, K.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.284

    Takasaki, Yozo.
    Construction of rat aldolase C expression plasmid and the hybrid formation between rat aldolase C und human aldolase A or B co-expressed in Escherichia coli [Text] / Yozo Takasaki, Katsuji Hori // Protein Eng. - 1990. - Vol. 3, N 4. - P273-277 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Конструирование плазмиды экспрессии альдолазы С крысы и образование гибридов между альдолазой С крысы и альдолазой А и В человека, коэкспрессируемых в Escherichia coli
Аннотация: Сконструирован вектор для экспрессии кДНК альдолазы (I) С крысы в клетках Escherichia coli. Рекомбинантные клетки, несущие данную гибридную плазмиду, образуют большое количество I С, к-рая накапливается только в цитоплазме. I С была очищена практически до гомогенного состояния в одностадийном процессе путем хр-фии на фосфоцеллюлозе. Мол. м., электрофоретич. подвижность и ферментативные св-ва рекомбинантной I С аналогичны нативной форме данного фермента. Если E. coli трансформируют плазмидой кДНК I С крысы и плазмидой, несущей кДНК I А челвоека, то двойные трансформанты коэкспрессируют 2 рекомбинантных гена и образуют тетрамеры I след. типов: С[4], А[4], С[3]A, C[2]A[2], CA[3]. Аналогично, трансформанты E. coli, содержащие кДНК I C крысы и I B человека, образуют гибридные формы I C[3]B, C[2]B[2] и CB[3] в дополнение к C[4] и B[4]. Клетки E. coli, котрансформированные двумя типами плазмид экспрессии м. б. использованы для получения информации о механизме взаимодействия двух интактных белков. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 29. Япония, Dep. of Biochemistry, Saga Medical School, Nabeshima, Saga 840-01.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: ПЛАЗМИДЫ
ПЛАЗМИДА ЭКСПРЕССИИ PRAC 42
КОНСТРУИРОВАНИЕ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ГЕНЫ
ДКН АЛЬДОЛАЗЫ С
КРЫСЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
КОЭКСПРЕССИЯ
АЛЬДОЛАЗЫ
АЛЬДОЛАЗА С
КРЫСЫ
АЛЬДОЛАЗА В
АЛЬДОЛАЗА А
ЧЕЛОВЕК
ГИБРИДНЫЕ БЕЛКИ
ESCHERICHIA COLI (BACT)
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Hori, Katsuji

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.514

    Hochschild, Ann.
    Protein-protein interactions and DNA loop formation [Text] / Ann Hochschild // DNA Topol. and Biol. Eff. - Cold Spring Harbor (N. Y.), 1990. - P107-138 . - ISBN 0-87969-348-7
Перевод заглавия: Белок-белок взаимодействие и формирование петель ДНК
Аннотация: Обзор. Регуляторные белки прокариот могут взаимодействовать с участками ДНК, далеко отстоящими друг от друга, образуя, т. образом петли ДНК. Такие петли ДНК играют, вероятно, критическую роль в регуляции транскрипции различных оперонов. В обзоре рассмотрены следующие аспекты проблемы белок-белок взаимодействия: формирование петель ДНК 'лямбда'-репрессором, энергетика образования петель ДНК, формирование петель и регуляция транскрипции у прокариот. Библ. 84. США, Dep. of Microbiol. and Mol. Genetics Harvard Med. School Boston, MA 02115.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ОБРАЗОВАНИЕ ПЕТЕЛЬ ДНК
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 84

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.517

   
    Active site complementation in engineered heterodimers of Escherichia coli glutathione reductase created in vivo [Text] / Nigel S. Scrutton [et al.] // Proc. Roy. Soc. London B. - 1990. - Vol. 242, N 1305. - P217-224 . - ISSN 0080-4649
Перевод заглавия: Активный сайт комплементации в рекомбинантном димере глутатионредуктазы Esherichia coli, полученного in vivo
Аннотация: Глутатионредуктаза (I) является димером, состоящим из идентич. субъединиц, каждая из к-рых обладает небольшим внутрицепочеч. дисульфидным мостиком. Вместе с FAD данные S-S-мостики образуют редокс-центр фермента. Исследовали структуру активного центра I. С помощью прямого мутагенеза клонированного гена gor, кодирующего I E. coli, заменили Cys-47 на серин, а His-439 на глутатион. Показали, что гомодимер I, состоящий из полипептидных цепей с одинаковой мутацией, не имеет энзиматич. активности. Однако, полученные in vivo гетеродимеры, состоящие из полипептидной цепи с мутацией и дикого типа, обладают ферментативной активностью. Полагают, что формирование гетеродимеров I представляет идеальную систему для изучения взаимодействия белок-белок и узнавания молекул в процессе взаимодействия субъединиц фермента. Библ. 40. Великобритания, Cambridge Centre for Molecular Recognition, Dep. of Biochemistry, Univ. of Cambridge, Tennis Court Road, Cambridge CB2 1QW.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ
ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА
СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ СООТНОШЕНИЕ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГЕНЫ
ГЕН GOR ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
МУТАЦИИ
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Scrutton, Nigel S.; Berry, Alan; Deonarain, Mahendra P.; Perham, Richard N.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)