Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.79

    Mazumder, Barsanjit.

    Bacterial expression of human resiratory syncytial viral phosphoprotein P. and identification of Ser{237} as the site of phosphorylation by cellular casein kinase II [Text] / Barsanjit Mazumder, Gautam Adhikary, Sailen Barik // Virology. - 1994. - Vol. 205, N 1. - P93-103 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Бактериальная экспрессия фосфопротеина P распираторно-синцитиального вируса человека и идентификация сер[237] как сайта фосфорилирования клеточной казеинкиназой II
Аннотация: Клонирован ген фосфопротеина P (I) респираторно-синцитиального вируса человека. I экспрессирован в Escherichia coli в растворимой нефосфорилированной форме в кол-ве 'ПРИБЛ='10% валового клеточного белка. По электрофоретич. и антигенным свойствам рекомбинантный I идентичен вирусному I и I, синтезированному в лизатах ретикулоцитов. Очищенный рекомбинантный I эффективно фосфорилируется in vitro очищенной природной или рекомбинантной казеинкиназой II (II). Делеционный и сайт-специфический мутагенез показал, что сайтом фосфорилирования I под действием II является единственный остаток сер[237] на C-конце. США, Dep. of Biochem. and Molecular Biol., College of Med., Univ. of Sonth Alabama, Mobile, AL 36688-0002. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
ФОСФОПРОТЕИНЫ

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

СВОЙСТВА

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

САЙТЫ


Доп.точки доступа:
Adhikary, Gautam; Barik, Sailen

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 00.06-04И2.36

   

    Cloning and bacterial expression of adenosine-5'-triphosphate sulfurylase from the enteric protozoan parasite Entamoeba histolytica [Text] / Tomoyoshi Nozaki [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1999(1998). - Vol. 1429, N 1. - P284-291 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Клонирование и бактериальная экспрессия аденозин-5'-трифосфатсульфурилазы из простейшего - кишечного паразита Entamoeba histolytica
Аннотация: Методом полимеразной цепной р-ции с вырожденными праймерами выделен и клонирован ген АТФ-сульфурилазы (АС) паразитического простейшего Entamoeba histolytica, к-рый кодирует белок АС с расчетной мол. м. 47 925 дальтон и pI=9,38. Аминок-тная последовательность АС амебы имеет 23-48% гомологии с АС бактерий, грибов, дрожжей, растений и животных. В последовательности АС содержатся 4 консервативных блока, в том числе, сульфат- и фосфат-связывающие участки. В промоторной зоне гена АС идентифицированы 3 элемента, консервативные для ряда генов амебы. Рекомбинантная АС активно катализирует прямую и обратную р-ции и комплементирует ауксотрофность по цистеину у АС-недостаточных мутантных штаммов Escherichia coli. Япония, Dep. Tropical Med., Parasitology, Keio Univ. Sch. Med., Tokyo 160. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.15.11.17
Рубрики: АДЕНОЗИН-5'-ТРИФОСФАТСУЛЬФУРИЛАЗА
КЛОНИРОВАНИЕ

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

ПРОСТЕЙШИЕ


Доп.точки доступа:
Nozaki, Tomoyoshi; Arase, Tohru; Shigeta, Yasuo; Asai, Takashi; Leustek, Thomas; Takeuchi, Tsutomu

3.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 01.11-04В5.115

    Subr, Z.

    The complete nucleotide sequence of RNA1 of barley mild mosaic virus (ASL1) and attempts at bacterial expression of the P3 protein [Text] / Z. Subr, V. W. Fomitcheva, T. Kuhne // J. Phytopathol. - 2000. - Vol. 148, N 7-8. - P461-467 . - ISSN 0931-1785
Перевод заглавия: Полная нуклеотидная последовательность РНК1 вируса мягкой мозаики ячменя (ASL1) и попытка бактериальной экспрессии белка Р3
Аннотация: Определена полная нуклеотидная последовательность РНК1 изолята ASL1 вируса мягкой мозаики ячменя (ВММЯ). Она имеет длину 7263 н., не считая хвоста поли(А). 5'- и 3'-нетранслируемые области NTR длиной 148 и 338 н. соотв. фланкируют одну длинную открытую рамку считывания, к-рая кодирует полипептид-предшественник с мол. м. 256 кД, на 96% идентичный продукту трансляции РНК1 японского и французского изолятов ВММЯ. Идентифицированы консервативные мотивы в 3'-смысловой и 5'-комплементарной областях NTR, к-рые могут служить областями узнавания для полимеразы. Получен набор конструкций, кодирующих различные части неструктурного белка Р3 и предназначенных для экспрессии в Escherichia coli. Показано, что область длиной 35 остатков около С-конца белка Р3 очень токсична для E. coli. Словакия, Inst. Virol., Slovak Acad. Sci., 84245 Bratislava. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 681.37.31.15.02
Рубрики: ВИРУСЫ РАСТЕНИЙ
ВИРУС МЯГКОЙ МОЗАИКИ ЯЧМЕНЯ

РНК1

СЕКВЕНИРОВАНИЕ

БЕЛОК Р3

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ


Доп.точки доступа:
Fomitcheva, V.W.; Kuhne, T.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.11-04Б1.274

    Subr, Z.

    The complete nucleotide sequence of RNA1 of barley mild mosaic virus (ASL1) and attempts at bacterial expression of the P3 protein [Text] / Z. Subr, V. W. Fomitcheva, T. Kuhne // J. Phytopathol. - 2000. - Vol. 148, N 7-8. - P461-467 . - ISSN 0931-1785
Перевод заглавия: Полная нуклеотидная последовательность РНК1 вируса мягкой мозаики ячменя (ASL1) и попытка бактериальной экспрессии белка Р3
Аннотация: Определена полная нуклеотидная последовательность РНК1 изолята ASL1 вируса мягкой мозаики ячменя (ВММЯ). Она имеет длину 7263 н., не считая хвоста поли(А). 5'- и 3'-нетранслируемые области NTR длиной 148 и 338 н. соотв. фланкируют одну длинную открытую рамку считывания, к-рая кодирует полипептид-предшественник с мол. м. 256 кД, на 96% идентичный продукту трансляции РНК1 японского и французского изолятов ВММЯ. Идентифицированы консервативные мотивы в 3'-смысловой и 5'-комплементарной областях NTR, к-рые могут служить областями узнавания для полимеразы. Получен набор конструкций, кодирующих различные части неструктурного белка Р3 и предназначенных для экспрессии в Escherichia coli. Показано, что область длиной 35 остатков около С-конца белка Р3 очень токсична для E. coli. Словакия, Inst. Virol., Slovak Acad. Sci., 84245 Bratislava. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.29.11
Рубрики: ВИРУСЫ РАСТЕНИЙ
ВИРУС МЯГКОЙ МОЗАИКИ ЯЧМЕНЯ

РНК1

СЕКВЕНИРОВАНИЕ

БЕЛОК Р3

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ


Доп.точки доступа:
Fomitcheva, V.W.; Kuhne, T.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 05.05-04К1.20

   

    Bacterial expression of a human monoclonal antibody-alkaline phosphatase conjugate specific for Entamoeba histolytica [Text] / Hiroshi Tachibana [et al.] // Clin. and Diagn. Lab. Immunol. - 2004. - Vol. 11, N 1. - P216-218 . - ISSN 1071-412X
Перевод заглавия: Бактериальная экспрессия моноклональных антител человека, конъюгированных с щелочной фосфатазой, специфичной для амеб Entamoeba histolytica
Аннотация: Стандартными методами получали Fab-фрагменты моноклональных антител человека, конъюгированных с щелочной фосфатазой (ЩФ), с помощью разработанного вектора и бактерий Escherichia coli. У бактерий ген ЩФ был подсоединен к 3'-окончанию гена, кодирующего тяжелую цепь Fd-области. В качестве генов антител человека использовали kappa и Fd гены, предварительно приготовленного клона антител CP33, специфичного для 260 кД лектина E. histolytica. При инкубировании конъюгированных протеинов CP33 и ЩФ с фиксированными трофозоитами E. histolytica в присутствии субстрата наблюдалось окрашивание трофозоитов. Полученные данные показывают возможность бактериальной экспрессии моноклональных антител человека, конъюгированных с ЩФ, специфичной для E. histolytica и использования этих антител для выявления антигена указанных амеб без использования вторичных антител. Япония, Dep. Infectious Dis., Tokai Univ. Sch. Med., Bohseidai, Isehara, Kanagawa 259-1193. E-mail: htachiba@is.icc-u-tokai.ac.jp. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.17.05
Рубрики: ENTAMOEBA HISTOLYTICA (PROT.)
ДИАГНОСТИКА

АНТИГЕНЫ

ВЫЯВЛЕНИЕ

МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА

КОНЪЮГИРОВАНИЕ

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ


Доп.точки доступа:
Tachibana, Hiroshi; Takekoshi, Masataka; Cheng, Xun-Jia; Nakata, Yuta; Takeuchi, Tsutomu; Ihara, Seiji

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 05.06-04И2.20

   

    Bacterial expression of a human monoclonal antibody-alkaline phosphatase conjugate specific for Entamoeba histolytica [Text] / Hiroshi Tachibana [et al.] // Clin. and Diagn. Lab. Immunol. - 2004. - Vol. 11, N 1. - P216-218 . - ISSN 1071-412X
Перевод заглавия: Бактериальная экспрессия моноклональных антител человека, конъюгированных с щелочной фосфатазой, специфичной для амеб Entamoeba histolytica
Аннотация: Стандартными методами получали Fab-фрагменты моноклональных антител человека, конъюгированных с щелочной фосфатазой (ЩФ), с помощью разработанного вектора и бактерий Escherichia coli. У бактерий ген ЩФ был подсоединен к 3'-окончанию гена, кодирующего тяжелую цепь Fd-области. В качестве генов антител человека использовали kappa и Fd гены, предварительно приготовленного клона антител CP33, специфичного для 260 кД лектина E. histolytica. При инкубировании конъюгированных протеинов CP33 и ЩФ с фиксированными трофозоитами E. histolytica в присутствии субстрата наблюдалось окрашивание трофозоитов. Полученные данные показывают возможность бактериальной экспрессии моноклональных антител человека, конъюгированных с ЩФ, специфичной для E. histolytica и использования этих антител для выявления антигена указанных амеб без использования вторичных антител. Япония, Dep. Infectious Dis., Tokai Univ. Sch. Med., Bohseidai, Isehara, Kanagawa 259-1193. E-mail: htachiba@is.icc-u-tokai.ac.jp. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.15.11.02
Рубрики: ENTAMOEBA HISTOLYTICA (PROT.)
ДИАГНОСТИКА

АНТИГЕНЫ

ВЫЯВЛЕНИЕ

МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА

КОНЪЮГИРОВАНИЕ

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ


Доп.точки доступа:
Tachibana, Hiroshi; Takekoshi, Masataka; Cheng, Xun-Jia; Nakata, Yuta; Takeuchi, Tsutomu; Ihara, Seiji

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI45) 10.04-04И5.94

   

    Бактериальная продукция и ренатурация из телец включения "слабого" токсина, белка с высоким содержанием дисульфидных связей [Текст] / Е. Н. Люкманова [и др.] // Биохимия. - 2009. - Т. 74, N 10. - С. 1400-1409 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Экспрессирован ген "слабого" токсина из яда кобры Naja kaouthia. "Слабый" токсин является специфичным ингибитором никотинового ацетилхолинового рецептора, однако механизмы взаимодействия подобных нейротоксинов с рецептором на данный момент остаются неизвестными. Для бактериальной продукции "слабого" токсина из яда кобры N. kaouthia опробованы системы, разработанные ранее для нейротоксина II из яда кобры N. oxiana. Созданы конструкции для цитоплазматической продукции "слабого" токсина из яда кобры N. kaouthia в виде слитной полипептидной цепи с тиоредоксином и для секреции с лидерным пептидом STII. Однако получить "слабый" токсин в миллиграммовых количествах удалось только в составе цитоплазматических телец включения. Опробованы различные подходы для ренатурации токсина и проведен поиск условий оптимизации выхода целевого белка в процессе ренатурации. Полученный белок охарактеризован методами масс-спектроскопии, КД- и ЯМР-спектроскопии. Эксперименты по конкурентному ингибированию связывания [{125}I]'альфа'-бунгаротоксина с мембранами электрического органа ската Torpedo californica, содержащими никотиновый ацетилхолиновый рецептор мышечного типа ('альфа'1[2]'бета'1'гамма''дельта'), показали наличие биологической активности рекомбинантного "слабого" токсина, близкой к активности природного токсина (IC[50] 4,3'+-'0,3 И 3,0'+-'0,5 мкМ соответственно). Взаимодействие рекомбинантного токсина с нейрональным никотиновым ацетилхолиновым рецептором человека 'альфа'7 типа, трансфецированным в клеточной линии GH[4]C[1], также показало наличие активности, близкой к таковой природного токсина (IC[50] 31'+-'5 и 14,8'+-'1,3 мкМ соответственно). Разработанная бактериальная система продукции "слабого" токсина из яда кобры N. kaouthia позволила получить {15}N-меченный аналог "слабого" токсина. Россия, Ин-т биоорг. хим. РАН, Москва. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.27.17.17.27.35
Рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
Н-ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

РЕНАТУРАЦИЯ

ЗМЕИНЫЙ ЯД


Доп.точки доступа:
Люкманова, Е.Н.; Шулепко, М.А.; Тихонов, Р.В.; Шенкарев, З.О.; Парамонов, А.С.; Вульфсон, А.Н.; Кашеверов, И.Е.; Устич, Т.Л.; Уткин, Ю.Н.; Арсеньев, А.С.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 10.06-04Т4.164

   

    Бактериальная продукция и ренатурация из телец включения "слабого" токсина, белка с высоким содержанием дисульфидных связей [Текст] / Е. Н. Люкманова [и др.] // Биохимия. - 2009. - Т. 74, N 10. - С. 1400-1409 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Экспрессирован ген "слабого" токсина из яда кобры Naja kaouthia. "Слабый" токсин является специфичным ингибитором никотинового ацетилхолинового рецептора, однако механизмы взаимодействия подобных нейротоксинов с рецептором на данный момент остаются неизвестными. Для бактериальной продукции "слабого" токсина из яда кобры N. kaouthia опробованы системы, разработанные ранее для нейротоксина II из яда кобры N. oxiana. Созданы конструкции для цитоплазматической продукции "слабого" токсина из яда кобры N. kaouthia в виде слитной полипептидной цепи с тиоредоксином и для секреции с лидерным пептидом STII. Однако получить "слабый" токсин в миллиграммовых количествах удалось только в составе цитоплазматических телец включения. Опробованы различные подходы для ренатурации токсина и проведен поиск условий оптимизации выхода целевого белка в процессе ренатурации. Полученный белок охарактеризован методами масс-спектроскопии, КД- и ЯМР-спектроскопии. Эксперименты по конкурентному ингибированию связывания [{125}I]'альфа'-бунгаротоксина с мембранами электрического органа ската Torpedo californica, содержащими никотиновый ацетилхолиновый рецептор мышечного типа ('альфа'1[2]'бета'1'гамма''дельта'), показали наличие биологической активности рекомбинантного "слабого" токсина, близкой к активности природного токсина (IC[50] 4,3'+-'0,3 И 3,0'+-'0,5 мкМ соответственно). Взаимодействие рекомбинантного токсина с нейрональным никотиновым ацетилхолиновым рецептором человека 'альфа'7 типа, трансфецированным в клеточной линии GH[4]C[1], также показало наличие активности, близкой к таковой природного токсина (IC[50] 31'+-'5 и 14,8'+-'1,3 мкМ соответственно). Разработанная бактериальная система продукции "слабого" токсина из яда кобры N. kaouthia позволила получить {15}N-меченный аналог "слабого" токсина. Россия, Ин-т биоорг. хим. РАН, Москва. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
Н-ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

РЕНАТУРАЦИЯ

ЗМЕИНЫЙ ЯД


Доп.точки доступа:
Люкманова, Е.Н.; Шулепко, М.А.; Тихонов, Р.В.; Шенкарев, З.О.; Парамонов, А.С.; Вульфсон, А.Н.; Кашеверов, И.Е.; Устич, Т.Л.; Уткин, Ю.Н.; Арсеньев, А.С.

9.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 89.02-04Н1.67

    Майметс, Т. О.

    Бактериальная экспрессия человеческого онкогена p53 в форме слитого белка [Текст] / Т. О. Майметс // Докл. АН СССР. - 1988. - Т. 302, N 6. - С. 1501-1503
Аннотация: Библ. 13.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.19.02
Рубрики: ОНКОГЕНЫ
ОНКОБЕЛКИ

P53

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ


10.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 89.10-04Н1.493

   

    Bacterial expression, facile purification and properties of recombinant human lymphotoxin (tumor necrosis factor beta) [Text] / Heng-Fong Seow [et al.] // Bio/Technology. - 1989. - Vol. 7, N 4. - P363-368
Перевод заглавия: Бактериальная экспрессия, поверхностная очистка и свойства рекомбинантного человеческого лимфотоксина [фактор некроза опухолей-'бета'-ФНО]
Аннотация: Получен рекомбинантный ФНО-'бета' с активностью 3-5* *10{7} ед/мг белка. ФНО-'бета' подавлял рост трансформированных и нетрансформированных клеточных линий, но не оказывал литич. воздействия. В присутствии циклооксигеназы (ингибитор синтеза белка) 5/11 линий лизировались под влиянием ФНО-'бета', указывая на то, что непрерывный синтез белка защищает Кл от литич. действия ФНО-'бета'. Клеточные линии выраженно варьировали по чувствительности к ЦТД ФНО-'бета'. Сингапур, Inst. of Molec. and Cell Biol. Nat. Univ. of Singapore, Singapore 0511. Библ. 39.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.23.11.13
Рубрики: ФАКТОР НЕКРОЗА ОПУХОЛЕЙ-БЕТА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ

ОЧИСТКА

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

СВОЙСТВА

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 39

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Seow, Heng-Fong; Goh, Cynthia R.; Krishnan, Lata; Porter, Alan G.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.11-04Б1.583

    Hoppe, J.

    Preparation of biologically active platelet-derived growth factor type BB from a fusion protein expressed in Escherichia coli [Text] / J. Hoppe, H. A. Weich, W. Eichner // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 7. - P2956-2960 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Приготовление биологически активного фактора роста типа ВВ из тромбоцитов в кишечной палочке, экспрессирующей белок слияния
Аннотация: Препараты фактора роста из индуцированных митогеном тромбоцитов (PDGF) человека содержат два полипептида - А и В. PDGF-В высоко гомологичен порции р28'{v}s}{i}{s} трансформирующего белка вируса саркомы обезьян. Изучали митогенный потенциал PDGF-ВВ подобного гомодимера путем экспрессии последовательностей, кодируемых в кишечной палочке для зрелой части PDGF-В. Экспрессия проявлялась в появлении cro-'бета'-gal-PDGF-B белка слияния в "тельцах включения". Путем CNBr нарезания из NH[2]-конца белка слияния получен мономерный фрагмент PDGF-B, укороченный на 12 аминокислотных остатков. После S-сульфатации для защиты тиолов, этот фрагмент очищен гель-хроматографией и др. методами. Этот мономерный белок димеризован в присутствии смеси восстановленного и окисленного глютатиона с получением биологически активного rPDGF-BB с урожаем 'ЭКВИВ'0,7 мг белка/1 л культуры. PDGF-ВВ из кишечной палочки стимулирует включение {3}H-тимидина в фибробласты AKR 2В в концентрации 1 нг/мл. ФРГ, Dep. of Cytogenetics, GBF-Gesellschaft fur Biotechnologische Forschung mbH, Mascheroder Weg 1, D-3300 Braunschweig.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ФАКТОРЫ РОСТА
ПРОДУКЦИЯ

БИОЛОГИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ


Доп.точки доступа:
Weich, H.A.; Eichner, W.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.12-04К1.947

   

    Bacterial expression, facile purification and properties of recombinant human lymphotoxin (tumor necrosis factor beta) [Text] / Heng-Fong Seow [et al.] // Biotechnology. - 1989. - Vol. 7, N 4. - P363-368
Перевод заглавия: Бактериальная экспрессия, поверхностная очистка и свойства рекомбинантного человеческого лимфотоксина [фактор некроза опухолей-'бета'-ФНО]
Аннотация: Получен рекомбинантный ФНО-'бета' с активностью 3-5* *10{7} ед/мг белка. ФНО-'бета' подавлял рост трансформированных и нетрансформированных клеточных линий, но не оказывал литич. воздействия. В присутствии циклооксигеназы (ингибитор синтеза белка) 5/11 линий лизировались под влиянием ФНО-'бета', указывая на то, что непрерывный синтез белка защищает Кл от литич. действия ФНО-'бета'. Клеточные линии выраженно варьировали по чувствительности к цитотоксическому действию ФНО-'бета'. Библ. 39. Inst. of Molec. and Cell Biol. Nat. Univ. of Singapore, Singapore 0511.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.37.99 + 343.43.45.09
Рубрики: ФАКТОР НЕКРОЗА ОПУХОЛЕЙ БЕТА
БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

ПОВЕРХНОСТНАЯ ОЧИСТКА

КУЛЬТУРА КЛЕТОК

ТРАНСФОРМИРОВАННЫЕ КЛЕТКИ

НЕТРАНСФОРМИРОВАННЫЕ КЛЕТКИ


Доп.точки доступа:
Seow, Heng-Fong; Goh, Cynthia R.; Krishnan, Lata; Porter, Alan G.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.12-04Б1.317

   

    Induction of virus-neutralizing antibodies by bacteria expressing the C3 poliovirus epitope in the periplasm :The route of immunization influences the isotypic distribution and the biologic activity of the antipoliovirus antibodies [Text] / Claude Leclerc [et al.] // J. Immunol. - 1990. - Vol. 144, N 8. - P3174-3182 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Индукция вируснейтрализующих антител бактерией экспрессирующей в периплазме эпитоп полиовируса С3. Путь иммунизации влияет на изотипическое распределение и биологическую активность антиполиовирусных антител
Аннотация: В периплазме E. coli экспрессировали эпитом нейтрализации С3 полиовируса 1 и пептид 132-145 пре-S2 области вируса гепатита В. Показано, что иммунизация мышей живыми бактериями, экспрессирующими чужеродные вирусные антигены, имеет следствием формирование значительного кол-ва антител к вирусному пептиду. Возможность индукции гуморального иммунного ответа рекомбинантными бактериями зависит от пути введения иммуногена лабораторным животным. Так, иммунный ответ регистрируется при в/в введении бактерии, но не п/к инокуляции. Термоинактивированные бактерии, либо гибридный белок в растворимой форме индуцировали иммунный ответ даже при п/к введении препаратов. Демонстрируется влияние пути иммунизации на характеристику формирования антиполиовирусных антител. Библ. 52.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.23.11
Рубрики: ПОЛИОВИРУСЫ
ЭПИТОПЫ

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

АНТИТЕЛА

ВИРУСНЕЙТРАЛИЗУЮЩИЕ АНТИТЕЛА

ИНДУКЦИЯ


Доп.точки доступа:
Leclerc, Claude; Martineau, Pierre; Werf, Sylvie van der; Deriaud, Edith; Duplay, Pascale; Hofnung, Maurice

14.
Патент 5256768 Соединенные Штаты Америки, МКИ A 61 K 39/245.

    Milman, Gregory.
    Expression of antigenic Epstein-Barr virus polypeptides in bacteria and their use in diagnostics [Текст] / Gregory Milman ; The Johns Hopkins University. - № 578480 ; Заявл. 05.09.1990 ; Опубл. 26.10.1993
Перевод заглавия: Экспрессия антигенных полипептидов вируса Эпштейна-Барр в бактериях и их использование для диагностики
Аннотация: Использовали рекомбинантные плазмиды, преимущественно рНЕ6, содержащие фрагменты ДНК вируса Эпштейна-Барр (ВЭБ). Определяли экспрессию соответствующих антигенов в бактериях, содержащих плазмиды, и установили, что эти антигены узнаются специфическими антителами от инфицированных ВЭБ людей. Получили продукцию в бактериях ранних антигенов вируса, его ядерных и капсидных антигенов. Показали возможность использования этих антигенов в ELISA для определения титра антител против ВЭБ в сыворотках людей. Картировали расположение соответствующих генов в рестриктных фрагментах BamН1 ДНК вируса. Приведены рез-ты обследования сывороток от здоровых доноров, б-ных инфекционным мононуклеозом и назофарингеальным раком. Проведен статистический анализ рез-тов.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ВИРУС ЭПШТЕЙНА-БАРР
АНТИГЕННЫЕ ПОЛИПЕПТИДЫ

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

ДИАГНОСТИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ


Доп.точки доступа:
The Johns Hopkins University
Свободных экз. нет

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)