СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ<.>)

Общее количество найденных документов : 30
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-30

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.267

Induction of interleukin-2 transcription by the hamster polymavirus middle T antigen: A role for Fyn in T cell signal trasnduction [Text] / Leonardo Brizuela [et al.] // Eur. J. Immunol. - 1995. - Vol. 25, N 2. - P385-393 . - ISSN 0014-2980
Перевод заглавия: Индукция транскрипции интерлейкина-2 средним Т-антигеном вируса полиомы хомяков: роль в сигнале трансдукции T-клеток для Fyn
Аннотация: Средний Т-антиген вирусов полиомы мышей (СТВПМ) и хомяков (СТВПX) взаимодействуют с набором клеточных белков, в том числе и тирозинкиназами из семейства Src. Однако относительное сродство этих антигенов к различным членам семейства Sro и профиль индуцированных опухолей различаются. Показали с использованием Fyn, что при экспрессии в фибробластах СТПХ связывается также с фосфолипазой С 'гамма' (ФЛ 'гамма'), и это приводит к увеличению конц-ии внутриклеточного инозитол-1.4.5-трифосфата. Экспрессия СТПХ в линии Т-клеток EL4 мыши достаточна для индукции транскрипции интерлейкина-2(ИЛ-2). Иммунодепрессант JK506, как и доминантные отрицательные аллели Ras и Raf, угнетают транскрипцию ИЛ-2 под действием СТПХ. Показана роль энхансера NFAT в активации транскрипции ИЛ-2 под действием СТПХ. Считают, что Fyn участвует в сигнале трансдукции, к-рый приводит к активации транскрипции ИЛ-2 в Т-клетках. СТПМ не вызывает активацию транскрипции ИЛ-2. Приходят к заключению, что индукция лимфоидной злокачественности под действием СТПХ связана с активацией транскрипции ИЛ-2. Германия, Differentiation Programme, European Molec. Biol. Lab., Heidelberg. Библ. 56

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.25
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
ИНТЕРЛЕЙКИНЫ
ИНТЕРЛЕЙКИН-2
ИНДУКЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИЯ

Доп.точки доступа:
Brizuela, Leonardo; Ulug, Emin T.; Jones, Margaret A.; Courtneidge, Sara A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.03-04Б1.170

Enhancer-mediated role for polyomavirus middle T/small T in DNA replication [Text] / Ming Chu Chen [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 1. - P326-333 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Опосредованная энхансером роль среднего и малого Т-антигенов вируса полиомы в репликации ДНК
Аннотация: Дефектные по среднему (I) и малому (II) Т-антигенам мутанты hr-t вируса полиомы (ВП) А2 при заражении экспоненциально растущих клеток NIH 3T3 в среде с низким (2%) содержанием сыворотки накапливают в 10-100 раз меньше геномов и ранних транскриптов ВП, чем ВП дикого типа. Дефект мутантов hr-t по репликации частично преодолевается в присутствии 12-О-тетрадеканоилфорбол-13-ацетата (III) или дупликацией 'альфа'-сердцевинного домена энхансера, содержащей сайты связывания активаторов транскрипции PEA1/AP-1 (IV) и PEA3/c-ets (V). Такая дупликация имеется у всех природных мутантов hr-t и отсутствует у штамма А2. Эффекты III и дупликации аддитивны, но не вызывают полной комплементации отсутствия I и II. При смешанном заражении 2 мутантами hr-t геном с дупликацией имеет 17-кратное преимущество над геномом без дупликации. Оно проявляется на самых ранних стадиях репликации и исчезает в присутствии I и II. Эти данные позволяют предположить, что: 1) экспоненциально растущие клетки NIH 3T3 содержат в лимитирующих количествах IV и V, к-рые играют важную роль в репликации ДНК ВП; 2) I и II стимулируют репликацию ВП, активируя IV и V. Наличие энхансерной дупликации у всех дефектных по I и II природных мутантов hr-t позволяет объяснить, почему важная роль I и II в репликации ДНК ВП до сих пор оставалась незамеченной. Высказано предположение, что I и II могут активировать и репликацию хозяйской ДНК. США, Dep. of Microbiol., Michigan State Univ., East Larcing, MI 48823-1101. Библ. 61

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
АНТИГЕН Т МАЛЫЙ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ДНК ВИРУСНАЯ
РЕПЛИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Chen, Ming Chu; Redenius, Diane; Osati-Ashtiani, Farzaneh; Fluck, Michele M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.07-04Б1.87

Glenn, Gary M.
Amino-terminal regions of polyomavirus middle T antigen are required for interactions with protein phosphatase 2A [Text] / Gary M. Glenn, Walter Eckhart // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 6. - P3729-3736 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: N-концевая область среднего Т-антигена вируса полиомы необходима для взаимодействия с протеинфосфатазой 2А.
Аннотация: Средний Т-антиген (СТ) вируса полиомы(ВП) является основным трансформирующим белком вируса. Он взаимодействует с рядом клеточных белков, участвующих в клеточной пролиферации СТ образует комплексы с протеинфосфатазой 2А(ПФ-2А), pp60{c-src} (гомолог, содержащий src домена 2). Получили делеционные и точечные мутации в трех областях СТ и изучили их способность к связыванию с ПФ-2А и pp60{c-src}. Первые 25 аминокислотных остатков СТ были необходимы для связывания с тем и другим белками. Аминокислоты 105-111, содержащие последовательность цис-орг-мет-про-лей-тре-цис, были также необходимы для комплекса с СТ и ПФ-2А. Однако последовательность асп-лиз-гли-гли (аминокислоты 44-47), к-рая находилась в субмолекуле В ПФ-2А, была необязательна для формирования комплекса между СТ и ПФ-2А. Выявлена определенная корреляция между способностью СТ к формированию комплекса с ПФ-2А и его способностью взаимодействовать с pp60{c-src}. Один мутант L5E взаимодействует с фосфатазой, отличающейся от ПФ-2А, pp60{c-src} и фосфатидилинозитол-3-киназой исходного вируса, но обладает пониженной способностью трансформировать клетки NIH 3T3. США, Mol. Biol. and Virol. Lab., The Salk Inst. for Biol. Studies, San Diego, CA 92186-5800. Библ. 45

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
ТРАНСФОРМИРУЮЩИЕ БЕЛКИ
ПРОТЕИНФОСФАТАЗА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Eckhart, Walter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.07-04Б1.155

Identification of regions in polyomavirus middle T and small t antigens important for association with protein phosphatase 2A [Text] / Kathryn S. Campbell [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 6. - P3721-3728 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Идентификация участков в среднем T и малом t антигенах полиома- вируса, необходимых для связывания с протеинфосфатазой 2А
Аннотация: Ранее было показано, что субъединицы протеинкиназы 2А (ПФ-2А) связываются с малым (М) и средним (СТ) Т-антигенами полиома- вируса (ВП). Первоначально сконструировали серию мутантов по СТ в областях, важных для биологической активности М и СТ. Несколько мутаций в двух мелких участках N-конца цис-х-цис-х-х-цис в М и СТ препятствуют связыванию ПФ-2А с СТ in vitro. Параллельно были сконструированы мутации в СТ, чтобы изучить влияние связывания с ПФ-2А на функцию СТ. И исходный вирус, и мутанты по СТ стабильно экспрессировали белки в клетках NIH3T3. Часть мутантов по СТ была неспособна связываться с ПФ-2А (показано по коиммунопреципитации). В то же время, делеция высоко консервативной области между аминокислотами 42-47 (гис-про-асп-лиз-гли-гли) в общем М и Т-большом антигене не влияла на связывание ПФ-2А с СТ. Мутанты по СТ, неспособные связываться с ПФ-2А, были также неспособны связываться с активностью протеинкиназы и липидкиназы. Они были дефектны по трансформирующей активности. Считают, что связывание с ПФ-2А необходимо для формирования или стабильности комплекса СТ-pp60{c-src}. США, Div. of Cell. and Molec. Biol., Dana-Farber Cancer Inst., Boston, MA 2115. Библ. 57

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕНЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
АНТИГЕН T МАЛЫЙ
УЧАСТКИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
СВЯЗЫВАНИЕ
ПРОТЕИНФОСФАТАЗА

Доп.точки доступа:
Campbell, Kathryn S.; Auger, Kurt R.; Hemmings, Brian A.; Roberts, Thomas M.; Pallas, David C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.09-04Б1.225

Domains in middle-T antigen that cooperative in polyomavirus-mediated oncogenic transformation [Text] / Leonor Perez [et al.] // Virology. - 1995. - Vol. 208, N 1. - P26-37 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Домены в среднем Т-антигене, кооперирующиеся в опосредованной вирусом полиомы онкогенной трансформации
Аннотация: Ранее было обнаружено фосфорилирование среднего Т-антигена (I) вируса полиомы по остаткам тре[160] и тре[191] под действием циклин-зависимой протеинкиназы p34{cdc2} (II). Замена тре[160] '-' ала делает I дефектным по трансформации, но еще способным образовывать все известные комплексы с клеточными белками. Это показывает, что какие-то дополнительные свойства I требуются для трансформации клеток. Дефект мутанта I с этой заменой комплементируется мутациями в области остатков 253-302. Так, мутация сер[263] '-' ала в каноническом сайте фосфорилирования под действием II приводит к восстановлению нормального фенотипа у мутанта I-T160A. Эти данные позволяют предположить, что регулируемое клеточным циклом фосфорилирование остатков сер и тре циклин-зависимыми протеинкиназами контролирует функции I. Швейцария, Friedrichhiescher Inst., CH-4002 Basel. Библ. 60

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФУНКЦИИ
КОНТРОЛЬ
ОНКОГЕННАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Perez, Leonor; Urich, Marc; Paasinen, Aino; Senften, Mathias; Meili, Ruedi; Ballmer-Hofer, Kurt

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.09-04Н1.363

Domains in middle-T antigen that cooperative in polyomavirus-mediated oncogenic transformation [Text] / Leonor Perez [et al.] // Virology. - 1995. - Vol. 208, N 1. - P26-37 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Домены в среднем Т-антигене, кооперирующиеся в опосредованной вирусом полиомы онкогенной трансформации
Аннотация: Ранее было обнаружено фосфорилирование среднего Т-антигена (I) вируса полиомы по остаткам тре[160] и тре[191] под действием циклин-зависимой протеинкиназы p34{cdc2} (II). Замена тре[160] '-' ала делает I дефектным по трансформации, но еще способным образовывать все известные комплексы с клеточными белками. Это показывает, что какие-то дополнительные свойства I требуются для трансформации клеток. Дефект мутанта I с этой заменой комплементируется мутациями в области остатков 253-302. Так, мутация сер[263] '-' ала в каноническом сайте фосфорилирования под действием II приводит к восстановлению нормального фенотипа у мутанта I-T160A. Эти данные позволяют предположить, что регулируемое клеточным циклом фосфорилирование остатков сер и тре циклин-зависимыми протеинкиназами контролирует функции I. Швейцария, Friedrichhiescher Inst., CH-4002 Basel. Библ. 60

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.09.07
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФУНКЦИИ
КОНТРОЛЬ
ОНКОГЕННАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Perez, Leonor; Urich, Marc; Paasinen, Aino; Senften, Mathias; Meili, Ruedi; Ballmer-Hofer, Kurt

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.391

Polyomavirus middle-T antigen lacking a membrane anchor sequence accumulates inteh nucleus [Text] / A. Messerschmitt [et al.] // J. Gen. Virol. - 1996. - Vol. 77, N 1. - P17-26 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Средний Т-антиген полиомавируса с отсутствием последовательности, определяющей прикрепление к мембране, накапливается в ядре
Аннотация: Было показано, что средний Т-антиген полиомавируса (ВП) связывается с такими клеточными белками, как c-Src, фосфатаза 2а,фосфатидилинозитол-3-киназа и SHC. Связывание среднего Т-антигена ВП с мембранами клетки необходимо для вызываемой им трансформации. Мутантный вирус, кодирующий усеченные формы среднего Т-антигена, к-рый не содержит C-концевую гидрофобную последовательность аминокислот, определяющую связывание с мембранами, является неонкогенным. Этот мутантный средний Т-антиген сохраняет способность связываться с фосфатазой 2а с помощью N-концевой последовательности аминокислот, общей для малого и среднего Т-антигенов. Он локализован в ядре, хотя и не содержит классическую последовательность аминокислот сродства к ядрам. Мутации N-конца среднего Т-антигена влияют на его способность связываться с фосфатазой 2а, предотвращают накопление антигена в ядрах и приводят к его локализации в цитоплазме. Т. обр., ядерная локализация среднего Т-антигена ВП определяется его способностью связываться с фосфатазой 2а. Швейцария, Friedrich Miescher-Inst., PO box 2543, CH 4002-Basel. Библ. 48

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.21
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
МУТАНТЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Messerschmitt, A.; Disela, C.; Dilworth, S.; Marti, A.G.; Ballmer-Hofer, K.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.09-04Н1.506

Armelin, M. C.S.
Polyomavirus-induced malignant transformation: Comparative analysis of wild type and mutant middle T-overexpressing cell lines [Text] / M. C.S. Armelin, M. L.S. Oliveira // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1996. - Vol. 29, N 9. - P1133-1140 . - ISSN 0100-879X
Перевод заглавия: Злокачественная трансформация, индуцированная вирусом полиомы: сравнительный анализ клеточных линий со сверхэкспрессией среднего Т-антигена дикого типа и мутантного Т-антигена
Аннотация: Обзоры. Библ. 42

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.09.07 + 761.29.49.21.11.09.07
Рубрики: ВИРУСЫ ПОЛИОМЫ
АНТИГЕНЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
МУТАЦИИ
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ
ФАКТОРЫ РОСТА
НЕЗАВИСИМЫЙ ОТ ФАКТОРОВ РОСТ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 42

Доп.точки доступа:
Oliveira, M.L.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.10-04Б1.380

Armelin, M. C.S.
Polyomavirus-induced malignant transformation: Comparative analysis of wild type and mutant middle T-overexpressing cell lines [Text] / M. C.S. Armelin, M. L.S. Oliveira // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1996. - Vol. 29, N 9. - P1133-1140 . - ISSN 0100-879X
Перевод заглавия: Злокачественная трансформация, индуцированная вирусом полиомы: сравнительный анализ клеточных линий со сверхэкспрессией среднего Т-антигена дикого типа и мутантного Т-антигена
Аннотация: Обзоры. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.21
Рубрики: ВИРУСЫ ПОЛИОМЫ
АНТИГЕНЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
МУТАЦИИ
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ
ФАКТОРЫ РОСТА
НЕЗАВИСИМЫЙ ОТ ФАКТОРОВ РОСТ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 42

Доп.точки доступа:
Oliveira, M.L.S.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.11-04Я6.366

Armelin, M. C.S.
Polyomavirus-induced malignant transformation: Comparative analysis of wild type and mutant middle T-overexpressing cell lines [Text] / M. C.S. Armelin, M. L.S. Oliveira // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1996. - Vol. 29, N 9. - P1133-1140 . - ISSN 0100-879X
Перевод заглавия: Злокачественная трансформация, индуцированная вирусом полиомы: сравнительный анализ клеточных линий со сверхэкспрессией среднего Т-антигена дикого типа и мутантного Т-антигена
Аннотация: Обзоры. Библ. 42

ГРНТИ	34.19.27

ВИНИТИ 341.19.27.03
Рубрики: ВИРУСЫ ПОЛИОМЫ
АНТИГЕНЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
МУТАЦИИ
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ
ФАКТОРЫ РОСТА
НЕЗАВИСИМЫЙ ОТ ФАКТОРОВ РОСТ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 42

Доп.точки доступа:
Oliveira, M.L.S.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.11-04Б1.105

Dunant, Nicolas M.
Polyomavirus middle-T antigen associates with the kinase domain of Src-related tyrosine kinases [Text] / Nicolas M. Dunant, Mathias Senften, Kurt Ballmer-Hofer // J. Virol. - 1996. - Vol. 70, N 3. - P1323-1330 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Средний Т-антиген полиомавируса связан с доменом киназы из связанных с Src тирозинкиназ
Аннотация: Средний Т-антиген полиомавируса мышей активирует клеточные тирозинкиназы c-Src, c-Yes и Fgn. Это взаимодействие необходимо для связанной с вирусом трансформации клеток и образования опухолей у животных. Использовали для определения домена c-Src, направляющего соединение со средним Т-антигеном, мутанты c-Src, в к-рых отсутствовали либо уникальный N-концевой домен и сигнал миристиляции, либо домен SH2, SH3 или все 3 домена, к-рые коэкспрессируются со средним Т-антигеном в клетках NIH 3T3. Все мутанты были ассоциированы с средним Т-антигеном. Т. обр., оказалось достаточным сохранение C-концевого регуляторного хвоста домена киназы c-Src. Установили также, что Hck, другой член семейства киназы Src, не связывается со средним Т-антигеном, тогда как химерные киназы, содержащие N-концевые домены c-Src, слитые с доменом киназы Hck, или N-концевые домены Hck, связанные с доменом киназы c-Src, связываются со средним Т-антигеном. Мутация Hck в C-концевом регуляторном остатке, в тирозине 501, позволяет ему связываться со средним Т-антигеном. Т. обр., внутримолекулярные взаимодействия между C-концевым регуляторным тирозином и доменом SH2 предотвращает связывание со средним Т-антигеном. Оно лимитирует также способность c-Src к ассоциации со средним Т-антигеном, так как удаление домена SH2 или SH3 повышает эффективность, с к-рой средний Т-антиген связывается с c-Src. Швейцария, Friedrich Miescher Inst., CH-4002 Basel. Библ. 48

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
ТИРОЗИНКИНАЗЫ КЛЕТОЧНЫЕ
ДОМЕНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Senften, Mathias; Ballmer-Hofer, Kurt

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.12-04Б1.152

Senften, M.
Multimerization of polyomavirus middle-T antigen [Text] / M. Senften, S. Dilworth, K. Ballmer-Hofer // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 9. - P6990-6995 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Мультимеризация среднего Т-антигена полиомавируса
Аннотация: Онкогенный средний Т-антиген полиомавируса (ПВ) связан с клеточными мембранами и взаимодействует с различными белками, участвующими в митогенной сигнализации. Он может подражать функции рецепторов фактора роста клеточной тимидинкиназы подобно фактору роста тромбоцитов или рецептору эпидермального фактора роста. Сигнализация рецептора фактора роста начинается после связывания лиганда с внеклеточным доменом рецептора. Активация домена внутриклеточной тимидинкиназы рецептора с последующим фосфорилированием рецептора приводит к димеризации двух молекул рецептора. Подобно среднему Т-антигену, фосфорилирование рецепторов фактора роста приводит к восстановлению молекул клеточного сигнала вниз от каскада сигналов. Изучали, насколько средний Т-антиген ПВ, похожий на рецепторы фактора роста тимидинкиназы, способен формировать комплексы димерной сигнализации. Показали, что ассоциация с клеточными мембранами является предшественником мультимеризации, более похожей на формирование димеров. Химерный средний Т-антиген, несущий последовательность, направленную к мембране, как мишени, белка G вируса везикулярного стоматита вместо собственной последовательности среднего Т-антигена ПВ, остается димеризованным. Однако мутанты среднего Т-антигена, неспособные взаимодействовать с белками 14-3-3, похожими на dl8 и S257A, не образуют димеры, но остаются онкогенными. Это указывает на то, что ассоциация с мембранами и связывание с 14-3-3 являются необходимыми для формирования димеров средним Т-антигеном, но только последний необходим для трансформации клеток. Швейцария, Friedrich Miescher Inst., CH-4002 Basel. Библ. 36

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
МУЛЬТИМЕРИЗАЦИЯ
МИТОГЕННАЯ СИГНАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Dilworth, S.; Ballmer-Hofer, K.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.01-04Б1.77

Dunant, Nicolas M.
Functional interaction between the SH2 domain of Fyn and tyrosine 324 of hamster polyomavirus middle-T antigen [Text] / Nicolas M. Dunant, Anja S. Messerschmitt, Kurt Ballmer-Hofer // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 1. - P199-206 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Функциональное взаимодействие между доменом SH2 белка Fyn и тирозином-324 среднего антигена полиомавируса хомяка
Аннотация: Средний Т-антиген (I) полиомавируса мыши (IA) связывается с клеточными тирозиновыми протеинкиназами c-Src, c-Yes и Fyn (II), а I полиомавируса хомяка (IB) - только с II. Киназного домена II достаточно для ассоциации с IA, но не с IB. Мутант II, лишенный домена SH2, может связываться с IA, но не с IB, так что этот домен необходим для стабильной ассоциации с IB. IB, в отличие от IA, содержит остаток тир[324] в контексте YEEI. Замена тир[324]'-'фен значительно уменьшает связывание II и устраняет активность IB. Это позволяет предположить, что тир[324] является главным сайтом фосфорилирования, опосредующим связывание IB с доменом SH2 II. Швейцария, Friedrich Miescher Inst., CH-4002 Basel. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
ДОМЕНЫ
ТИРОЗИН
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Messerschmitt, Anja S.; Ballmer-Hofer, Kurt

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.02-04Б1.220

The N terminus of hamster polyomavirus middle T antigen carries a determinant for specific activation of p59{c-Fyn} [Text] / Laurence Goutebroze [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 2. - P1436-1442 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: N-конец среднего Т-антигена c-Fyn полиомавируса хомячка несет детерминант для специфической активации p59
Аннотация: Средний Т-антиген (I) полиомавируса мышей (IA) активирует тирозиновые протеинкиназы c-Src и в меньшей степени c-Fyn (II) и c-Ves, а I полиомавируса хомяка (IB) избирательно активирует только II. Сконструирован химерный I, несущий N-концевой домен IB (экзон 1) в фазе с 2 другими доменами IA (экзон 2). По всем биологическим свойствам этот I не отличается от IB: он специфически активирует только II и проявляет трансформирующий фенотип IB по отношению к фибробластам крысы. Франция, Lab. de Genetique Oncol., Inst. Gustave Roussy, 94805 Villejuif. Библ. 17

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
ТИРОЗИНОВЫЕ ПРОТЕИНКИНАЗЫ
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Goutebroze, Laurence; Dunant, Nicolas M.; Ballmer-Hofer, Kurt; Feunteun, Jean

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.03-04Б1.178

Lukacher, Aron E.
Resistance to polyoma virus-induced tumors correlates with CTL recognition of an immunodominant H-2D{k}-restricted epitope in the middle T protein [Text] / Aron E. Lukacher, Christopher S. Wilson // J. Immunol. - 1998. - Vol. 160, N 4. - P1724-1734 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Устойчивость к индуцированным полиомавирусом опухолям коррелирует с узнаванием цитотоксическими Т-лимфоцитами иммунодоминантного H-2D{k}-ограниченного эпитопа в среднем Т-антигене
Аннотация: Полиомавирус (ПВ) очень онкогенен для мышей H-2{k}, к-рые несут эндогенный суперантиген, кодируемый провирусом Mtv-7 вируса рака молочной железы мышей, и специфичные для ПВ цитотоксические Т-лимфоциты (ЦТЛ) CD8{+}, экспрессирующие рецептор TCR V'бета'6. Клональные линии Т-клеток CD8{+} выделили из устойчивых к ПВ (Mtv-7{-}) мышей H-2{k}, специфически лизирующих сингенные зараженные ПВ клетки и раковые клетки полиомы. Все эти клоны ЦТЛ экспрессируют V'бета'6 и ограничены H-2D{k} в их узнавании зараженных ПВ клеток. С использованием набара синтетических пептидов, предпочтительно связывающихся с D{k}, идентифицирован пептид МТ[389-397] (I), соответствующий участку длиной 9 остатков (положения 389-397) среднего Т-антигена ПВ (II) и узнаваемый всеми клонами ЦТЛ V'бета'6 CD8{+}. Реагирующие на I ЦТЛ не узнают клетки, зараженных мутантов ПВ с укороченным II, неимеющим остатков 389-397. Частота предшественников ЦТЛ, специфичных для ПВ и для I, одинакова. Это показало, что I является иммунодоминантным эпитопом у мышей H-2{k}. У зараженных, устойчивых к ПВ, мышей частота специфичных для I предшественников ЦТЛ в 10-20 раз выше, чем у чувствительных мышей. США, Dep. Pathol., Emory Univ. Sch. Med., Atlanta, GA 30322. Библ. 72

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.17
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
ЭПИТОПЫ
ЦИТОТОКСИЧЕСКИЕ Т-ЛИМФОЦИТЫ
МЫШИ
ОПУХОЛЕВАЯ УСТОЙЧИВОСТЬ

Доп.точки доступа:
Wilson, Christopher S.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.04-04Б1.243

Piwnica-Worms, H.
Use of a baculovirus expression system to study the regulation of pp60{c}{s}{r}{c} and its interactions with the middle T antigen of polyomavirus [Text] / H. Piwnica-Worms, N. G. Williams, T. M. Roberts // Viral Vectors. - Cold Spring Harbor (N. Y.), 1988. - P104-110 . - ISBN 0-87969-317-9
Перевод заглавия: Использование вакуловирусной экспрессионной системы для изучения регуляции pp60{s}{r}{c} и его взаимодействия со средним Т-антигеном полиомавируса
Аннотация: Сконструированы рекомбинантные вирусы ядерного полиэдроза (РВЯП) Autographa californica, несущие ген птичьего протоонкогена рр60{c}{s}{r}{c} (I) или ген среднего Т-антигена (II) вируса полиомы. При заражении РВЯП Кл Sf 9 Spodoptera frugiperda в них в большом кол-ве (до 1% валового белка) синтезируются I или II, к-рые остаются стабильными в течение 3 дней после заражения. В Кл Sf 9 у I миристилирован N-конец и фосфорилированы остатки сер[1][7], тир[4][1][6] и тир[5][2][7], а II не фосфорилирован, т. е. не ассоциирован с эндогенными тирозинкиназами. При совместном заражении РВЯП, несущими гены I и II, синтезируются оба белка и 40 - 80% I и II образуют стабильный комплекс I - II. В этом комплексе у II фосфорилированы остатки тирозина. Сконструирован также РВЯП, кодирующий вирусный онкоген рр60{v}{s}{r}{c}. США, Dept. of Pathology, Harvard Med. School, Boston, MA 02115. Библ. 32.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.11 + 341.25.29.17.21 + 341.25.29.17.11
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУС
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
ОНКОГЕН РР60{C}{S}{R}{C}
ВИРУС ЯДЕРНОГО ПОЛИЭДРОЗА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БАКУЛОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Williams, N.G.; Roberts, T.M.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.04-04Б1.538

Cellular proteins that associate with the middle and small T antigens of polyomavirus [Text] / David C. Pallas [et al.] // J. Virol. - 1988. - Vol. 62, N 11. - P3934-3940
Перевод заглавия: Клеточные белки, которые ассоциируются со средним и малым T-антигенами вируса полиомы
Аннотация: Используя метод двумерного ЭФ, анализировали белки Кл, способные взаимодействовать со средним и малым Т-АГ (СТ и МТ) вируса полиомы. В этих гелях идентифицировано 5 белков с мол. массой от 27 до 85 кД, к-рые специфически копреципитировались с МТ. Белки 36, 51, 61 и 85 кД были описаны ранее и др. авт., но 2 белка в 27 и 29 кД описаны впервые. Ассоциация каждого из этих белков с МТ была чувствительна к одной или более мутациям в МТ, к-рые делают этот белок трансформационно дефектным. Взаимодействие белка 85 кД является наиболее чувствительным индикатором трансформационной компетентности МТ мутантов. Белок в 85 кД является единственным, ассоциация к-рого с МТ изменялась в комплексе с фосфатидилинозитолкиназной активностью, ассоциированной с МТ. Фракция белка 85 кД, к-рая связывается с МТ, содержит 15 - 20% своего фосфата в составе тирозина. Ни один из белков, к-рые связываются с МТ, не способен эффективно ассоциироваться со СТ. США, Dana Farber Cancer Inst., Harvard Med Sch. Boston, MA 02115. Библ. 41.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.21 + 761.29.49.21.11.11
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т МАЛЫЙ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КЛЕТОЧНЫЕ БЕЛКИ
КЛЕТКИ NIH3Т3
ТРАНСФОРМАЦИЯ КЛЕТОК
ПАПОВАВИРУСЫ
РЕТРОВИРУСНЫЕ ВЕКТОРЫ

Доп.точки доступа:
Pallas, David C.; Cherington, Van; Morgan, William; DeAnda, Jaime; Kaplan, David; Schaffhausen, Brian; Roberts, Thomas M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.05-04Б1.462

p56{l}{c}{k} protein-tyrosine kinase is cytoskeletal and does not bind to polyomavirus middle T antigen [Text] / Ronald R. Louie [et al.] // J. Virol. - 1988. - Vol. 62, N 12. - P4673-4679
Перевод заглавия: p56{l}{c}{k} протеин-тирозинкиназа является цитоскелетной и не связывается со средним T-антигеном полиомавируса
Аннотация: С использованием ретровирусного вектора анализировали св-ва клеточной тирозинкиназы (КТК) р56{l}{c}{k} и сравнили их со св-вами КТК р60{c} {s}{r}{c}. Методом иммунопреципитации показали, что, в отличие от р60{c} {s}{c}{r}, р56{l}{c}{k} прочно связан с цитоскелетом и не солюбилизируется неионными детергентами. Еще одно отличие состоит в том, что р56{l}{c}{k} не взаимодействует со средним Т-АГ полиомавируса. Гибридный белок, содержавший большую часть р60={c}{s}{r}{c} и С-концевой фрагмент р56{l}{c}{k}, обладал св-вами р60{c} {s}{r}{c}. Сооper J. A. США, Fred Hutchinson Cancer Res. Center, Seattle, WA 98104. Библ. 51.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.23.02
Рубрики: РЕТРОВИРУСНЫЕ ВЕКТОРЫ
ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
ОНКОБЕЛОК Р56LCK
ОНКОБЕЛОК Р60С-SRC
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ПРОТЕИНКИНАЗЫ
КЛЕТКИ ВАLB/С 3Т3
КЛЕТКИ NIH 3Т3
ФИБРОБЛАСТЫ МЫШЕЙ
БЕЛОК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Louie, Ronald R.; King, Connie S.; Macauley, Alasdair; Marth, Jamey D.; Perlmutter, Roger M.; Eckhart, Walter; Cooper, Jonathan A.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.06-04Б1.431

Freund, Robert.
The middle T proteins of high and low tumor strains of polyomavirus function equivalently in tumor induction [Text] / Robert Freund, Clyde J. Dawe, Thomas Benjamin // Virology. - 1988. - Vol. 167, N 2. - P657-659 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Функции средних T-белков высоко- и низкоонкогенных штаммов полиомавирусов эквивалентны при индукции опухолей
Аннотация: РТА шт. полиомавируса способен с высокой частотой индуцировать разнообразие эпителиальные и мезенхимные опухоли, в то время как RA шт. может чрезвычайно редко индуцировать образование мехенхимных опухолей при введении вирусных препаратов новорожденным мышам. Анализ последовательностей ДНК, кодирующих средние Т-белки (СТ) 2 вирусных штаммов, выявил различие в 1 аминокислоту. Для выяснения возможных различий в биологич. св-вах этих СТ авт. сконструировали рекомбинантный вирус на основе генома РТА со встроенной последовательностью, кодирующей СТ RA. Анализ опухолей, индуцированных рекомбинантным вирусом, выявил его сходство с РТА, показав, что трансформирующий белок низкоонкогенного шт. способен индуцировать с высокой частотой образование опухолей. Авт. сделали вывод, что структурные детерминанты, расположенные вне СТ штамма РТА, обуславливают индукцию разнообразных опухолей, преимущественно эпителиального происхождения. США, Dep. of Pathology, Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.21 + 761.29.49.21.11.11
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
ОНКОГЕННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
ШТАММОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
РЕКОМБИНАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ПАПОВАВИРУСЫ
МЫШИ
ВИРУСНЫЙ КАНЦЕРОГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Dawe, Clyde J.; Benjamin, Thomas

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.06-04Б1.438

Homologous cellular proteins associated with simian virus 40 small T antigen and polyomavirus medium T antigen [Text] / Gernot Walter [et al.] // J. Virol. - 1988. - Vol. 62, N 12. - P4760-4762
Перевод заглавия: Гомологичные клеточные белки, связанные с малым T-антигеном обезьяньего вируса 40 и средним T-антигеном полиомавируса
Аннотация: Показано, что клеточные белки с мол. м. 56 (56 К белок) и 32 кДД (32 К белок), ассоциированные с малым Т-АГ SV40, близкородственны соответственно белкам 61 К и 37 К, связанным со средним Т-АГ полиомавируса. Методом ЭФ в ПААГ меченных [{3}{5}S] метионином белков продемонстрирована идентичность мол. масс в парах белков 56 К v 61 К и 32 К v 37 К, равных 61 К и 37 К соответственно. По мнению авт., расхождения в мол. массах в каждой паре обусловлены разными системами гелей, используемых исследователями. Методом иммунопреципитации с анти-Т SV40 сывороткой, способной узнавать не только вирусные АГ, но и клеточные белки, была подтверждена иммунологическая гомология в парах 61 К и 37 К белков. Двумерным гель-ЭФ в ПААГ и пептидным картированием с протеазой V8 авт. полностью доказали биохимич. идентичность пар клеточных белков 61 К и 37 К, связанных с малым Т-АГ SV40 и средним Т-АГ полиомавируса. США, Dep. of Pathology, M-012, Div. of Molec. Pathology, Univ. of California, San Diego, La Jolla, CA 92093-0612. Библ. 15.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.21
Рубрики: ВИРУС SV40
АНТИГЕН Т МАЛЫЙ
ПОЛИОМАВИРУСЫ
АНТИГЕН Т СРЕДНИЙ
КЛЕТОЧНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ
ИММУНОПРЕЦИПИТАЦИЯ
ПЕПТИДНОЕ КАРТИРОВАНИЕ
ПАПОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Walter, Gernot; Carbone-Wiley, Arlene; Joshi, Bansi; Rundell, Kathleen

1-20 21-30

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска