Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ENZYME<.>)
Общее количество найденных документов : 83
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-83 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.04-04К1.659

   
    Эффективность иммобилизованной гиалуронидазы при экспериментальном пневмокониозе [Текст] / А. С. Иванова [и др.] // 2 Всес. конгр. по болезням органов дыхания, Челябинск, 16-19 сент., 1991. - Б. м., Б.г. - С. 261
ГРНТИ  
34.43.55
ВИНИТИ 341.43.55.31.11 + 343.43.35.21.15
Рубрики: ИММУНОМОДУЛЯТОРЫ
ПОЛИМЕРЫ
ГИАЛУРОНИДАЗА
ПРИМЕНЕНИЕ
ПНЕВМОКОНИОЗ
IMMUNOMODULATORS
ENZYME
LUNG DISEASE

Доп.точки доступа:
Иванова, А.С.; Некрасов, А.В.; Пучкова, Н.Г.; Дамин, Ю.М.; Дасаева, А.Д.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.03-04К1.014

    Шкурина, Е. А.
    Получение специфических иммуноферментных конъюгатов к иммуноглобулинам человека глутаральдегидным методом [Текст] / Е. А. Шкурина, Г. Б. Семенова, Н. Ф. Янкина // Ж. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. - 1991. - N 9. - С. 58-60 . - ISSN 0372-9311
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.09 + 343.43.05.09
Рубрики: АНТИТЕЛА
ФЕРМЕНТЫ
КОНЪЮГАТЫ
К ИММУНОГЛОБУЛИНАМ
ПОЛУЧЕНИЕ
ГЛЮТАРАЛЬДЕГИДНЫЙ МЕТОД
ENZYME IMMUNOASSAY CONJUGATES
GLUTARALDEHYDE METHOD

Доп.точки доступа:
Семенова, Г.Б.; Янкина, Н.Ф.

3.
А.с. 1597865 СССР, МКИ G 05 D 27/00.

   
    Способ автоматического управления процессом непрерывного получения ферментолизата [Текст] / В. З. Колодяжный [и др.] ; ВНИИ биосинтеза белков веществ. - № 4607676/30-13 ; Заявл. 21.11.1988 ; Опубл. 07.10.1990
Аннотация: Изобретение относится к автоматизации технологических процессов, в частности процесса ферментативного гидролиза биомассы микроорганизмов. Для снижения расхода ферментного препарата и увеличения производительности реактора, подачу раствора фермента автоматически корректируют в зависимости от расхода сырья, подачу дрожжевой суспензии на подготовку сырья производят в зависимости от уровня в реакторе, а отбор ферментолизата из реактора осуществляют по разности качественных характеристик электропроводности ферментолизата до и после реактора. Представлена схема реализации способа управления процессом непрерывного получения ферментализата.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07
Рубрики: ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ТЕХНОЛОГИЯ
АВТОМАТИЗАЦИЯ
БИОРЕАКТОРЫ
ПРОИЗВОДИТЕЛЬНОСТЬ
ENZYME HYDROLYSIS
BIOREACTORS

Доп.точки доступа:
Колодяжный, В.З.; Шамонов, И.И.; Грим, Е.Г.; Рябов, В.Ю.; Зверева, Г.А.; ВНИИ биосинтеза белков веществ
Свободных экз. нет
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 93.02-04К1.613

    Ратнер, Г. М.
    Разработка иммуноферментного метода определения класспецифических ревматоидных факторов [Текст] / Г. М. Ратнер, Т. Д. Лимарева, Т. А. Менявцева // Тез. докл. 1 Съезда иммунологов России, Новосибирск, 23-25 июня, 1992. - Новосибирск, 1992. - С. 397-398
Аннотация: В последние годы в зарубежной литературе широко дискутируется вопрос о роли ревматоидных факторов (РФ) различных иммуноглобулиновых классов в патогенезе ревматоидного артрита (РА). При этом в качестве альтернативного, позволяющего, в отличие от основанных на феномене агглютинации методов, регистрировать уровень РФ каждого изотипа иммуноглобулинов (IgM-РФ, IGG-РФ и IGA-АФ) отдельно, предложен твердофазный иммуноферментный анализ (ИФА). Разработан иммуноферментный метод определения трех указанных изотипов РФ с использованием отечественных реагентов. Активацию твердой фазы (планшеты для ИФА производства объединения "Медполимер") проводили полученными путем папаинового протеолиза Fc-фрагментами IgG человека ( условия активации: концентрация белка - 5 мкг/мл; комплексирующий буферный раствор - 0,01 М карбонат-бикарбонатный буфер рН 9,6; инкубация в течение 18 ч при 4'ГРАДУС' С). Исследуемые сыворотки вносили в лунки активированных планшетов в различных разведениях и инкубировали 2 ч при 37'ГРАДУС' С (для определения IgG-РФ исследуемые пробы предварительно обрабатывали пепсином для разрушения IgMи, астично, IgA-РФ). Образовавшиеся иммунные комплексы выявляли с помощью класспецифических иммунопероксидазных конъюгатов: основой для реагентов, выявляющих IgM- и IgA-РФ, служили моноспецифические антитела к тяжелым цепям ('мю' и 'альфа' соответственно), полученные из коммерческих антисывороток с помощью перекрестной иммуносорбции, IgG-РФ-кроличьи антитела к F(ab)[2]-фрагментам IgG человека. Результаты учитывали по соотношению величин оптической плотности продуктов ферментативной реакции в исследуемых образцах и отрицательном контроле (пул сывороток 1000 здоровых доноров). Апробация разработанного метода в клинической практике показала, что он позволяет объективно оценивать содержание IgM-, IgG- и IgA-РФ в сыворотках крови здоровых людей и больных различными клиническими формами РА. Выявлена зависимость между тяжестью клинического течения РА и уровнями IgM- и IgA-РФ. Россия, Ин-т вакцин и сывороток НПО "Вирион", Томск.
ГРНТИ  
34.43.57
ВИНИТИ 341.43.57.29
Рубрики: ФАКТОР РЕВМАТОИДНЫЙ
КЛАССПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
RHEUMATOID FACTOR
ENZYME IMMUNOASSAY

Доп.точки доступа:
Лимарева, Т.Д.; Менявцева, Т.А.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.09-04К1.011

   
    Применение иммуноферментного анализа для определения АВН-антигенов в следах слюны и спермы [Текст] / Е. И. Дерюгина [и др.] // Суд.-мед. экспертиза. - 1992. - Т. 35, N 2. - С. 23-26 . - ISSN 0039-4524
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.07 + 343.43.05.07
Рубрики: АНТИГЕНЫ АВН
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
СЛЮНА
СПЕРМАТОЗОИДЫ
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
ABH ANTIGENS
SALIVARY
SPERMALTRAGES
ENZYME IMMUNOASSAY

Доп.точки доступа:
Дерюгина, Е.И.; Савельев, Ю.И.; Носырев, А.Е.; Лапенков, М.И.; Николаева, Т.Л.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 93.04-04К1.020

   
    Получение высокоочищенного рекомбинантного конъюгата 'бета'-галактозидаза - 'бета'-интерферон для иммуноферментного анализа [Текст] / А. Н. Маркарян [и др.] // Докл. АН. - 1992. - Т. 324, N 5. - С. 1121-1124 . - ISSN 0002-3264
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.99 + 343.43.05.99
Рубрики: ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
ИНТЕРФЕРОН БЕТА
ГАЛАКТОЗИДАЗА БЕТА
КОНЪЮГАТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ENZYME IMMUNOASSAY
'БЕТА'-INTERFERON
'БЕТА'-GALACTOSIDASE

Доп.точки доступа:
Маркарян, А.Н.; Моторин, Ю.А.; Перельман, Б.В.; Гороховец, Н.В.; Машко, С.В.; Егоров, А.М.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.10-04К1.533

    Мухамедкулова, М. М.
    Показатели ферментативной активности лимфоцитов периферической крови крыс при аллотрансплантации сегментов толстой кишки, консервированной в растворе формальдегида [Текст] / М. М. Мухамедкулова, Э. Н. Зейналиева ; Науч. сов. АН СССР АМН СССР по физиол. наукам // 1 съезд физиологов Сред. Азии и Казахстана. - Душанбе, 1991. - Ч. 2. - С. 35 . - ISBN 5.8366.0366.9
ГРНТИ  
34.43.31
ВИНИТИ 341.43.31.07
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
АЛЛОТРАНСПЛАНТАЦИЯ
КИШЕЧНИК
КРЫСЫ
LYMPHOCYTE ENZYME
ALLOTRANSPLANTATION

Доп.точки доступа:
Зейналиева, Э.Н.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.11-04К1.1048

    Муминов, Т. А.
    Функциональное состояние лимфоцитов и активность лимфоцитарных антиоксидантных ферментов у больных туберкулезом легких [Текст] / Т. А. Муминов, О. И. Крифукс ; Каз. НИИ туберкулеза // Актуал. вопр. профилакт., диагност. и лечения туберкулеза. - Алма-Ата, 1991. - С. 169-173
ГРНТИ  
34.43.59
ВИНИТИ 341.43.59.07
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ТУБЕРКУЛЕЗ ЛЕГКИХ
LYMPHOCYTE ENZYME
LUNG TUBERCULOSIS

Доп.точки доступа:
Крифукс, О.И.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.04-04К1.785

   
    Модуляция активности фосфолипазы А[2] и аденилатциклазы при формировании клеточного ответа в результате взаимодействия вирус герпеса-макрофаг [Текст] / Н. В. Горбунов [и др.] // Докл. АН СССР. - 1991. - Т. 321, N 2. - С. 420-424 . - ISSN 0002-3264
ГРНТИ  
34.43.59
ВИНИТИ 341.43.59.13
Рубрики: ИММУННЫЙ ОТВЕТ
КЛЕТОЧНЫЙ
ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
МАКРОФАГИ
ФОСФОЛИПАЗА А
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА
МОДУЛЯЦИЯ
IMMUNE RESPONSE
ENZYME MODULATION

Доп.точки доступа:
Горбунов, Н.В.; Плеснева, С.А.; Насыров, Р.А.; Иванова, В.П.; Прозоровская, М.П.; Кузьмин, В.О.; Тарос, Л.Ю.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 93.06-04К1.007

    Людыно, В. И.
    Сравнительная характеристика двух систем иммуноферментного анализа иммуноглобулина G [Текст] / В. И. Людыно, А. Г. Нескоромный // Тез. докл. 1 Съезда иммунологов России, Новосибирск, 23-25 июня, 1992. - Новосибирск, 1992. - С. 281-282
Аннотация: Количеств. определение содержания в биол. жидкостях физиологически активных веществ широко применяется в аналитических целях и в клинике. Разработали хемилюминометрический метод определения IgG человека, сравнивали эффективность колориметрического и хемилюминометрического способов определения антигена. Использовали прямой вариант проведения иммуноферментного анализа. Для постановки цветной р-ции добавляли в систему ортофенилендиамин. Для хемилюминометрического определения кол-ва антигена использовали метод регистрации усиленной пара-йод-фенолом хемилюминесценции (х/л) люминола. Регистрацию х/л проводили на специализированном люминометре ХСЛ-2 (СанктПетербург). Рассчитывали отношение интенсивности индуцированного пероксидазой свечения к интенсивности фонового свечения при спонтанном окислении люминола. По рез-там измерений были построены кривые зависимости оптической плотности от конц-ии антигена в одном случае и зависимости интенсивности хемилюминесцентного ответа от конц-ии антигена в др. случае. Использование хемилюминесцентного способа регистрации позволило повысить чувствительность определения IgG в 25 раз. Хемилюминесцентный способ регистрации м. б. применен для определения веществ, содержащихся в биол. жидкостях в малых конц-иях и предстваляющих интерес с клин. точки зрения. Россия, Санкт-Петербургский Ун-т, Санкт-Петербург.
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.09 + 343.43.05.09
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН G
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
СИСТЕМЫ
СРАВНЕНИЕ
IMMUNOGLOBULIN G
ENZYME IMMUNOASSAY

Доп.точки доступа:
Нескоромный, А.Г.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.07-04К1.255

    Катосова, Р. К.
    Колдаптация ферментных систем лимфоцитов и нейтрофилов у интактных мышей и на фоне инфекционных воздействий [Текст] / Р. К. Катосова, Л. К. Катосова, Р. П. Нарциссов // Бюл. эксперим. биол. и мед. - 1991. - Т. 111, N 2. - С. 183-186 . - ISSN 0365-9615
ГРНТИ  
34.43.35
ВИНИТИ 341.43.35.19 + 343.43.35.19
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ
НЕЙТРОФИЛЫ
ФЕРМЕНТЫ
ИНФЕКЦИИ
МЫШИ
LYMPHOCYTE
NEUTROPHILS
ENZYME
INFECTION

Доп.точки доступа:
Катосова, Л.К.; Нарциссов, Р.П.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.03-04Б3.33

    Иноуэ, Йосихару.
    Получение физиологически активных веществ с помощью микроорганизмов [Text] / Йосихару Иноуэ, Акира Кимура // Kyoto daigaku shokuryo kagaku kenkyujo hokoku = Bull. Res. Inst. Food. Sci. Kyoto Univ. - 1992. - N 55. - С. 33-35 . - ISSN 0451-1476
Аннотация: Рассмотрен метод получения S-лактоилглютатиона, обладающего противовоспалительным действием, с помощью глиоксалазы 1, выделенной из дрожжей. Фермент сохранял активность в течение 30-ти суток при 4'омикрон'C в присутствии 50% ацетона. Япония. Библ. 5
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: БИОЛОГИЧЕСКИАКТИВНЫЕВЕЩЕСТВА
ЛАКТОИЛГЛЮТАТИОНS-
ПОЛУЧЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ
ФЕРМЕНТЫ
ГЛИОКСАЛАЗА1
ХАРАКТЕРИСТИКА
ENZYME

Доп.точки доступа:
Кимура, Акира

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.12-04К1.68

   
    Высокочувствительный иммуноферментный анализ с электрохимическим детектированием [Текст] / Р. А. Ситдыков [и др.] // Лаб. дело. - 1991. - N 8. - С. 65-67 . - ISSN 0023-6749
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.99 + 343.43.05.99
Рубрики: ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
ВЫСОКОЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ
ЭЛЕКТРОХИМИЯ
ИММУНОГЛОБУЛИН Е.
ENZYME IMMUNOASSAY
ELECTROCHEMICAL DETECTION
SERUM IGE

Доп.точки доступа:
Ситдыков, Р.А.; Ивницкий, Д.М.; Давидян, А.А.; Валиева, Р.У.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 93.04-04К1.131

   
    Влияние биологически активных веществ бурсы фабрициуса на активность ферментов мембраны клеток линии Reh [Текст] / И. В. Плахов [и др.] // Тез. докл. 1 Съезда иммунологов России, Новосибирск, 23-25 июня, 1992. - Новосибирск, 1992. - С. 366-367
Аннотация: Проводилось исследование влияния разл. фракций из бурсы Фабрициуса цыплят на активность мембранных ферментов. В кач-ве объекта исследования была выбрана щел. фосфатаза, что обусловлено участием этого фермента в важных биол. процессах, а именно в дифференцировке В-клеток и преимущественным содержанием на В-клетках и отсутствием на Т-клетках. В работе использовалась лимфобластная В-клеточная человеческая линия Reh. Активность щел. фосфатазы определялась фотометрически на 1, 2, 3 и 4 сут. после обратки клеток разл. фракциями бурсы Фабрициуса, которые вносили в культ. среду в концентрациях от 0,1 до 100 мкг/мл. Найдены активные фракции, вызывающие повышение активности щел. фосфатазы в конц-иях 0,1, 1,0 и 10 мкг/мл. На 3 и 4 сут после воздействия активность щелочной фосфатазы увеличивалась сравнительно с интактными клетками в 1,8-4,5 раза. Т. обр., получ. рез-ты свидетельствуют о выраженном стимулирующем действии отдельных фракций бурсы Фабрициуса на активность щелочной фосфатазы, экспрессия к-рой ассоциирована с В-клеточной дифференцировкой. Россия, НИИ физ.-хим. мед. МЗ РФ, Москва.
ГРНТИ  
34.43.35
ВИНИТИ 341.43.35.15.11 + 343.43.35.15.11
Рубрики: СУМКА ФАБРИЦИУСА
БОВ
ФЕРМЕНТЫ
АКТИВНОСТЬ
МЕМБРАНА
ENZYME ACTIVITY
BURSA OF FABRICIUS

Доп.точки доступа:
Плахов, И.В.; Арион, В.Я.; Каширина, Н.М.; Забазарных, М.Ю.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.12-04К1.727

    Вартанян, О. А.
    Выявление в сыворотках больных аутоиммунными заболеваниями аутоантител против фенилаланил-, тирозил- и триптофанил-тРНК - синтетаз и антиидиотипических антител к ним [Текст] / О. А. Вартанян // Молекул. биол. - 1991. - Т. 25, N 4. - С. 1033-1039 . - ISSN 0026-8984
ГРНТИ  
34.43.55
ВИНИТИ 341.43.55.02
Рубрики: АУТОИММУННЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ
АУТОАНТИТЕЛА
ВЫЯВЛЕНИЕ
ФЕНИЛАЛАНИЛ-ТИРОЗИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
АНТИТЕЛА АТИИДИОТИПИЧЕСКИЕ
ЧЕЛОВЕК
AUTOIMMUNE DISEASE
AUTOANTIBODY
ENZYME

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.12-04К1.512

    Yu, C. Yung
    The complete exon-intron structure of a human complement component С4А gene: DNA sequences, polymorphism, and linkage to the 21-hydroxylase gene [Text] / C.Yung Yu // J. Immunol. - 1991. - Vol. 146, N 3. - P1057-1066 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Полная экзон-интронная структура гена С4А компонента комплемента человека. Последовательность ДНК, полиморфизм и связь с геном 21-гидроксилазы
Аннотация: Гены С4А и С4В компонента комплемента человека расположены в области III класса ГКГС. Полиморфные гены С4 весьма сложны и образуют вариации по изотипам, размеру и числу генов. Определена последовательность ДНК гена С4А, за исключением большого интрона, длиной 6-7 т. п. н. Ген С4А состоит из 41 экзона, кодирующего транскрипт белка-предшественнка с 1744 аминокислотными остатками. Нек-рые носители структурных и функц. аспектов С4 были локализованы в индивидуальных экзонах. Активный центр анафилатоксина С4А соответствует месту сплайсинга. Нек-рые уникальные св-ва, такие как связка 'альфа'-'бета'-цепей, участок сульфирования тирозина и место постсекреторного расщепления металлопротеазой, - кодируются одним экзоном. Сравнение человеческого гена С4 с опубликованными данными для генов С4 мыши, С3 человека и 'альфа'[2]-макроглобулина крысы показывает, что эти эволюционно близкие гены имеют очень близкую экзон-интронную структуру. У С4 человека разл. методами были обнаружены 20 центров полиморфизма. Эти полиформные остатки соответствуют функц. структурным и серологическим вариантам, наблюдаемым среди разл. аллотипов. Полиморфизм по длине рестрикционных фрагментов P II был найден внутри области ДНК, кодирующей С4а. Межгенная область между геном С4 и соседнего на 21-гидроксилазы CYР21 составляет около 3028 п. н. Библ. 66. Wexner Inst. Pediatric Res., Dep. Pediatr., The Ohio St. Univ., 700 Children's Drive, Columbia, ОН 43205, US.
ГРНТИ  
34.43.21
ВИНИТИ 341.43.21.05 + 343.43.21.05
Рубрики: ГЕН КОМПЛЕМЕНТА
КОМПОНЕНТ С4А
СТРУКТУРА
ДНК
ПОЛИМОРФИЗМ
ГЕН ГИДРОКСИЛАЗЫ
ЧЕЛОВЕК
MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX
TYROSINE
ENZYME

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.74

    Yoshimoto, Tadashi.
    Purification and enzymatic properties of an endo-'альфа'-N-acetylgalactosaminidase from Bacillus laterosporus SS-16 [Text] / Tadashi Yoshimoto, Eiji Takahashi, Daisuke Tsuru // J. Ferment. and Bioeng. - 1990. - Vol. 70, N 5. - P348-350
Перевод заглавия: Очистка и энзиматические свойства эндо-'альфа'-Nацетилгалактозаминидазы из Bacillus latorosporus SS-16
Аннотация: Из почвы после скрининга более 2000 штаммов выделен штамм Bacillus laterosporus SS-16, который без индукции продуцировал в культуральную среду эндо-'альфа'-N-ацетилгалактозаминидазу (I). Представлена таксономическая характеристика данного штамма. I был очищен с помощью препаративной хр-фии на колонках с DEAE-Toyopearl 650М и Q-сефарозой, затем на гидроксилапатите и сефадексе G-200. Достигнута 1 400-кратная очистка I. Оптимум активности фермента обнаруживаля при pH 8,0, I был стабилен в диапазоне значений pH от 3,5 до 9,0. Значения K[m] составляли 0,52 и 0,78 мМ для субстратов асиалофетуина и асиало-к-казеина соответственно. Мол. масса 1 210 кД и ИЭТ 5,9. I гидролизовал О-гликозидную связь между 'альфа'-N-ацетилгалактозамином и гидроксильной группой серинового или треонинового остатков гликопротеинов мукозного и муцинового типов. Считается, что данный штамм является более полезным продуцентом для получения I, а увеличение энзиматической продуктивности возможно с помощью генетической инженерии. Япония, Sch. Pharm. Sci., Nagasaki Univ., 1-14 BunKyo-machi, Nagasaki 852.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЭНДО-'АЛЬФА'-N-АЦЕТИЛГАЛАКТОЗАМИНИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
BACILLUS LATEROSPORUS SS-16
СКРИНИНГ
ТАКСОНОМИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
ENZYME HYDROLYSIS
SUBSTRATE SPECIFITY

Доп.точки доступа:
Takahashi, Eiji; Tsuru, Daisuke

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.01-04К1.636

    Yea, C. M.
    Identification of a myeloperoxidase inhibitor from normal human serum [Text] / C. M. Yea, B. Dularay, C. J. Elson // Clin. and Exp. Immunol. - 1991. - Vol. 84, N 2. - P347-352 . - ISSN 0009-9104
Перевод заглавия: Идентификация ингибитора миелопероксидазы в сыворотке здоровых людей
Аннотация: В синовиальной жидкости и сыворотке б-ных ревматоидным артритом и сыворотке здоровых доноров выявили ингибитор миелопероксидазы, к-рую оценивали по снижению миелопероксидазной акт-ти в ферментсубстратной р-ции. При помощи ИОХ и аффинной хр-фии получили белок с мол. в. 150 кД, к-рый обладал акт-тью ингибитора миелопероксидазы и не принадлежал к IgG или IgA. Сывороточный ингибитор миелопероксидазы м. б. значим для удаления миелопероксидазной акт-ти при спонтанной дегрануляции нейтрофилов, в частности, при ревматоидной артрите. Библ. 21. Dep. Pathology, Univ. Bristol, Bristol, GB.
ГРНТИ  
34.43.57
ВИНИТИ 341.43.57.29
Рубрики: МИЕЛОПЕРОКСИДАЗА
ИНГИБИТОР
СЫВОРОТКА
ЧЕЛОВЕК
NEUTROPHILS
GRANULE ENZYME

Доп.точки доступа:
Dularay, B.; Elson, C.J.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.251

    Whitaker, J. R.
    New and future uses of enzymes in food processing [Text] / J. R. Whitaker // Food Biotechnol. - 1990. - Vol. 4, N 2. - P669-697 . - ISSN 0890-5436
Перевод заглавия: Новые ферменты и их будущее использование в пищевых производствах
Аннотация: В обзоре обобщены данные по применению ферментов в традиционных пищевых процессах (пивоварении, сокопроизводстве и виноделии, сыроделии и хлебопечении), а также сведения о расширении аспектов их использования. В частности сообщается об использовании ферментов для получения: 1) низкокалорийных подсластителей из крахмала, сахарозы, лактозы, 2) пептидов определенного мол. массы с улушенными функциональными свойствами, например, растворимостью, 3) модифицированных липидов (трансэтерификация триглицеридов, получение специфических моноглицеридов, высокомол. эфиров жирных кислот, восков), 4) для удаления токсических и нежелательных компонентов (рафинозы, лактозы, кислорода, перекиси водорода, цианидов, горьких пептидов, фенилаланина и др.) из пищевых продуктов. Приводятся примеры использования ряда ферментов (оксидазы, ксилитолфосфорилазы, лактопероксидазы, миелопероксидазы, лизоцима, хитиназы и др.) для контроля за развитием микрооорганизмов в пищевых продуктах, а также для аналитических целей (глюкозооксидаза, пероксидаза, 'бета'-галактозидаза). Библ. 92.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПЕРСПЕКТИВЫ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ В ПИЩЕВОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
ПОДСЛАСТИТЕЛИ
ПЕПТИДЫ
ЛИПИДЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ДЕТОКСИКАЦИЯ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТОВ
КОНТРОЛЬ ЗА РАЗВИТИЕМ МИКРООРГАНИЗМОВ В ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТА
FERMENTS FOR ANALYTICAL PURPOSE
ENZYME REACTIONS

20.
Патент 298820 DD, МКИ C12N 9/02.

   
    Verfahren zur Gewinnung einer mikrobiellen 11'бета'-Hydroxylase [Текст] / Gerd-Rudiger Janig [и др.] ; Zentralinstitut fur Molekularbiologie. - № 3392955 ; Заявл. 02.04.1990 ; Опубл. 12.03.1992
Перевод заглавия: Способ получения микробной 11-бета-гидроксилазы
Аннотация: Предложен способ получения микробной 11-бета-гидроксилазы при культивировании микроорганизмов вида Cochliobolus lunatus, Curvularia lunata, Absidia orchidis, Absidia coerulea, Cunninghamella blakesleena или Tughemella orchidis при 25'ГРАДУС'-30'ГРАДУС' C, pH 6-8 в течение 3-8 часов. Описан способ извлечения фермента
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГИДРОКСИЛАЗА11-БЕТА
МИКРОБНАЯ
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
ПАТЕНТЫ
ГЕРМАНИЯ
CULTIVATION
ENZYME

Доп.точки доступа:
Janig, Gerd-Rudiger; Muller-Frohne, Marlies; Pfeil, Dagmar; Riemer, Heiki; Feske, Anette; Just, Sibylle; Scharschmidt, Erika; Zentralinstitut fur Molekularbiologie
Свободных экз. нет
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-83 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)