СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРНК<.>)

Общее количество найденных документов : 958
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.91

Brick, P.
Structure of tyrosyltRNA synthetase refined at 2.3 A resolution [Text] : interaction of the enzyme with the tyrosyl adenylate intermediate / P. Brick, T. N. Bhat, D. M. Blow // J. Mol. Biol. - 1983. - Vol. 208, N 1. - P83-98 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Усовершенствованная структура тирозил-тРНКсинтетазы при разрешении 2,3 A. Взаимодействие фермента с тирозиладенилатным интермедиатом
Аннотация: Кристаллическая структура тирозил-тРНК-синтетазы (I) из Bacillus stearothermophilus установлена при разрешении 2,3 A. Каждый мономер I состоит из трех доменов: 'альфа'/'бета'-домена (остатки 1-220), 'альфа'-спирального домена (248-318) и неупорядоченного С-концевого домена (319-418). Каталитические интермедиаты, тирозиладенилат и тирозиниладенилат, связываются в близких конформациях внутри глубокой полости 'альфа'/'бета'-домена. Тирозиновая часть связана с I сильными полярными взаимодействиями. 'альфа'-Фосфатная группа взаимодействует с азотом остатка аспартата-38. Две гидроксильные группы рибозы образуют прочные связи с белком.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)
ТИРОЗИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ДОМЕНЫ
ТИРОЗИЛАДЕНИЛАТ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Bhat, T.N.; Blow, D.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.03-04М3.323

Borkowski, Tomasz.
Aminoacylacja tRNA w mozgu krolika pt [Text]. I. Aktywnosc aminoacylo-tRNA syntetaz / Tomasz Borkowski, Irmina B. Zelman, Barbara Bicz // Neuropatol. pol. - 1986. - Vol. 24, N 3. - С. 305-314
Перевод заглавия: Аминоацилирование тРНК в мозгу кроликов pt. I. Активность аминоацил-тРНК-синтетаз
Аннотация: Исследовали активности аминоацил-тРНК-синтетаз: аспарагиновой, лизиновой, глутаминовой и глициновой в цитозоле полушарий головного мозга, ствола и мозжечка кроликов pt и здоровых кроликов. Активности этих ферментов в разных областях мозга различны. В стволе мозга кроликов pt активность всех перечисленных синтетаз значительно выше, чем у контрольных кроликов. В цитозоле мозговой ткани обеих групп кроликов обнаружен высокомолекулярный комплекс аминоацил-тРНК-синтетаз, а также не входящие в состав комплекса ферменты. Практически отсутствуют различия между комплексами синтетаз в исследованных областях мозга кроликов pt и здоровых животных. ПНР, Katedra i Zaklad Chemii Fizjologicznej AM, 20 - 123 Lublin. Библ. 12.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.21
Рубрики: РНК
ТРАНСПОРТНЫЕ
АМИНОАЦИЛИРОВАНИЕ
СИНТЕТАЗЫ*АМИНОАЦИЛ-ТРНК-
СТВОЛ МОЗГА
МОЗЖЕЧОК
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Zelman, Irmina B.; Bicz, Barbara

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.234

Nomura, Teruaki.
Processing of tRNA precursors in Escherichia coli: RNase P is involved in both 5' and 3' termini of leuX tRNK precursor [Text] / Teruaki Nomura, Akira Ishihama ; Nat. Inst. Genet // Annu. Rept. - 1987(1988). - N 38. - P22-33 . - ISSN 0077-4995
Перевод заглавия: Процессинг предшественников тРНК в Escherichia coli: РНаза Ф (RNase P) участвует в процессинге 5'- и 3'-концов предшественника тРНК leuX
Аннотация: Первичные транскрипты генов рРНК и тРНК представляют собой биологически неактивные молекулы, которые подвергаются процессингу, катализируемому ферментами (в том числе РНазой Ф, RNase P). Ген leuX Escherichia coli кодирует супрессорную тРНК лейцина. Предшественник тРНК содержит избыточные последовательности размером 20 и 34 оснований на 5'- и 3'-концах соответственно. В клетках E. coli наблюдается накопление предшественника тРНК лейцина. На основании измерения уровней предшественника и зрелой тРНК в различных условиях была предложена модель, согласно которой экспрессия гена leuX контролируется не только на стадии транскрипции, но и на стадии процессинга тРНК. Расщепление предшественника на 5'конце катализируется РНазой Ф (реакция одностадийная)- Расщепление предшественника тРНК на 3'-конце происходит в две стадии, одна из которых также катализируется РНазой Ф. Показано, что эндонуклеаза 3'-конца узнает специфическую конформацию предшественника.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РНК ТРАНСПОРТНАЯ
ТРНК ЛЕЙЦИНА
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ПРОЦЕССИНГ
РНКАЗА Ф

Доп.точки доступа:
Ishihama, Akira

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 91.03-04В3.106

Az etiolalas hatasa buza csiranuveny tRNS{a}{l} aminoacilalodasara [Text] / Racz Ilona [et al.] // Bot. kozl. - 1987-1988. - Vol. 74-75, N 3-4. - С. 315-319 . - ISSN 0006-8144
Перевод заглавия: Влияние этиолирования на аминоацилирование тРНК{a}{l} в проростках пшеницы
Аннотация: С помощью аминоацил-тРНК-лигаз пшеницы и крысы изучено аминоацилирование тРНК{a}{l}, выделенной из 8-дневных проростков пшеницы, росших на свету и в темноте, в гомологичной и гетерологичной системах. Аминоацилирование тРНК{a}{l} из этиолированных проростков на 30% ниже, чем тРНК{a}{l} из зеленых проростков не зависимо от использованной лигазы. Причиной этого может быть меньшее содержание минорных нуклеотидов в тРНК этиолированных проростков по сравнению с зелеными.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.35
Рубрики: РНК
ТРНК
АМИНОАЦИЛИРОВАНИЕ
ПРОРОСТОК
ПШЕНИЦА
ЭТИОЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Ilona, Racz; Istvan, Kiraly; Laszlo, Tamas; Demeter, Lasztity

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.04-04М4.236

Cotranslational fatty acylation of mucus glycoprotein. Addition of palmitic acid to peptidyl-tRNA occurs prior to peptide chain completion and its release [Text] / A. Slomiany [et al.] // Int. J. Biochem. - 1988. - Vol. 20 , N12. - P1381-1390
Перевод заглавия: Котрансляционное жировое ацилирование гликопротеинов слизи. Добавление пальмитиновой кислоты к пептидл-тРНК происходит до конца цепочки и ее освобождения
Аннотация: При помощи пептидил-тРНК из клеток СОЖ крыс, меченной {3}H-пальмитином и {3}{5}S-метионином, исследовали жировое ацилирование при образовании пептидов гликопротеиновой желудочной слизи. Гликопротеиновая тРНК фракция слизи содержит в комплексах ковалентно связанную пальмитиновую к-ту. РНК-азное переваривание пептидил-тРНК из гликопротеинов слизи освобождало меченные {3}H-пальмитиновой к-той пептиды, к-рые на SDS-полиакриламидном геле разделялись на многочисленные полосы с мол. массой 2000 - 60000 Да. Анализ пептидов с низкой мол. массой показал, что меченные метионином пептиды, состоящие из 30 - 43 аминокислотных остатков, содержат пальмитиновую к-ту. То же касается пептидов, образованных из 18 - 25 или больше аминокислот, но лишенных метионина. В пептидах, образованных из 10 - 15 аминокислот, пальмитиновую к-ту не обнаружили. N-терминальное жировое ацилирование пептидов, образующихся из гликопротеинов слизи, происходит в результате котрансляционного процесса в непосредственной близости от сигнального пептидного фрагмента. США, Univ. of Medicine and Dentistry of New Yersey, Newark, NY 07103-2425. Библ. 41.

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.23.02
Рубрики: ЖЕЛУДОК
СЛИЗЬ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
АЦИЛИРОВАНИЕ
ПАЛЬМИТИНОВАЯ КИСЛОТА
ПЕПТИДИЛ-ТРНК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Slomiany, A.; Tsukada, H.; Zalesna, G.; Slomiany, B.L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.147

Purification of the yeast mitochondrial methionyl-tRNA synthetase [Text]. Common and distinctive features of the cytoplasmic and mitochondrial isoenzymes. / Etienne Schwob [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1988. - Vol. 178, N 1. - P235-242 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Очистка дрожжевой митохондриальной метионил-тРНК-синтетазы. Общие и отличительные особенности цитоплазматического и митохондриального изоферментов
Аннотация: Метионил-тРНК-синтетаза (I) из митохондрий дрожжей Saccharomyces cerevisiae была очищена в 1060 раз путем осаждения сульфатом аммония, гель-фильтрация на ультрогеле АсА44 и аффинной хр-фии на гепарин-ультрогеле, тРНК-сефарозе и агарозогексил-АМФ. Очищ. I имеет уд. активность 1800 ед/мг белка и, подобно цитоплазматическому изоферменту I (М[r] 85 000), является мономером, но с меньшей М[r] (65 000). Величины К для тРНК и метионина составили 1,1 мкМ и 6,8 мкМ, соответственно, у митохондриальной I а у цитоплазматического изофермента эти К равны соотв. 1,0 мкМ и 5,0 мкМ. В то же время, у этих изоферментов существенно различаются закономерности аминоацилирования гетерологичных дрожжевых и бактериальных тРНК. Кроме того, поликлональные антитела против одной из форм I не реагировали с др. формой, что указывает на отсутствие общих антигенных детерминант у этих изоферментов. Полученные рез-ты рассматриваются как доказательство существования у S. cerevisiae двух разных I (митохондриальной и цитоплазматической), кодируемых двумя разными ядерными генами. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 40. Франция, Lab. de Biochimie, Inst. de Biol. Molec. et Cellulaire du Centre Nat. de la Rechersche Sci. et Univ. Louis-Pasteur, Straspourg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ИЗОФЕРМЕНТЫ
МЕТИОНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
МИТОХОНДРИАЛЬНЫЙ ИЗОФЕРМЕНТ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ ИЗОФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ ОСОБЕННОСТИ

Доп.точки доступа:
Schwob, Etienne; Sanni, Ambaliou; Fasiolo, Franco; Martin, Robert P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.120

Freist, Wolfgang.
Tyrosyl-tRNA synthetase from baker's yeast Order of substrate addition, discrimination of 20 amino acids in aminoacylation of tRNA-C-C-A and tRNA-C-C-A (3'NH[2]) [Text] / Wolfgang Freist, Hans Sternbach // Eur. J. Biochem. - 1988. - Vol. 177, N 2. - P425-433 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Тирозил-тРНК-синтетаза из пекарских дрожжей. Порядок присоединения субстратов, дискриминация 20 аминокислот при аминоацилировании тРНК-Ц-Ц-А и тРНК-Ц-Ц-А(3"NH{2})
Аннотация: Изучали механизмы аминоацилирования тирозиновой тРНК под действием тирозил-тРНК-синтетазы (ТРС) из Кл дрожжей. В первой серии экспериментов исследовали порядок присоединения субстратов (тирозина, АТФ и тРНК) к молекуле фермента. Данные полученные в опытах по измерению бисубстратной кинетики и ингибиторному анализу, свидетельствуют, по мнению авт., в пользу случайного моно-би и би-моно "пинг-понгового" механизма. Далее исследовали способность ТРС нагружать "неправильными" аминокислотами нормальную тРНК и модифицированную тРНК, несущую аминогруппу на 3'-конце. Показано, что ТРС обладает весьма высокой дискриминирующей способностью при аминоацилировании нативной тРНК. Величина фактора дискриминации составляла от 28 000 (для цистеина, триптофана, фенилаланина) до более 500 000 (для глицина, серина, аланина). тРНК, несущая аминогруппу на 3'-конце, аминоацилировалась ТРС с гораздо более низкой избирательностью (величина фактора дискриминации от 500 до 55 000). На основании этих данных определена величина фактора коррекции для разных стадий реакции аминоацилирования. Библ. 49. ФРГ, Abteilung Chemie, Max-Planck-Inst. fur Experimentelle Medizin, Gottingen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ТИРОЗИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
ТИРОЗИНОВАЯ ТРНК
АМИНОАЦИЛИРОВАНИЕ
ФАКТОР КОРРЕКЦИИ
ДРОЖЖИ
ПЕКАРСКИЕ ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Sternbach, Hans

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.05-04М1.165

Ciechanover, A.
Role of transfer RNA in the degradation of acidic amino-terminal substrates of the ubiquitin pathway [Text] / A. Ciechanover // Ubiquitin Syst. - Cold Spring Harbor (N.Y.), 1988. - P84-90 . - ISBN 0-87969-318-5
Перевод заглавия: Роль транспортной РНК в распаде субстратов с кислым аминоконцом с помощью убиквитина
Аннотация: При опосредованном убиквитином (I) протеолизе, несколько мо-л I связываются АТФ-зависимым образом с белковым субстратом, маркируя его для избирательного распада. Белки с основными остатками в аминотерминальном положении предварительно узнает лигаза Е3, а затем происходит взаимодействие с I. Показано, что для распада через систему I белков с кислыми остатками в аминотерминальном положении необходима тРНК-зависимая посттрансляционная конъюгация с аргинином, к-рая осуществляется модифицирующим ферментом - аргинил-тРНК-белок-трансферазой. Этот фермент очищен из ретикулоцитов кролика. В нативной форме он представляет собой комплекс с М.м. 360 кД. Израиль, Unit. of Biochem. Fac. of Med. Technion-Israel Inst. of Technol, Haifa 31096. Ил. 1. Табл. 1. Библ. 6.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.09.09
Рубрики: БЕЛКИ
УБИКВИТИН
РНК
ТРНК
БЕЛКИ
КОНЕЦ* N-
КИСЛЫЕ ОСТАТКИ
ПРОТЕИНАЗЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 89.04-04М6.68

Follicle-stimulating hormone beta subunit messenger ribonucleic acid concentrations during the rat estrous cycle [Text] / G. A. Ortolano [et al.] // Endocrinology. - 1988. - Vol. 123, N 4. - P2149-2151
Перевод заглавия: Концентрации матричной рибонуклеиновой кислоты 'бета'-субъединицы фоллитропные в период эстрального цикла у крысы
Аннотация: Для выяснения способов регуляции экспрессии гинов 'бета'субъединицы ФСГ измеряли с помощью дот-блот гибридизации с кДНК 'бета'-субъединицы ФСГ и иммуноферментного метода уровень цитоплазматической мРНК 'бета'-субъединицы ФСГ гипофиза, конц-ию ФСГ в СВ и гипофизе крыс Sprague-Dawley в зависимости от стадии 4-дневного эстрального цикла. Максимальное увеличение конц-ии ФСГ в Св наблюдалось к 20 ч (в 5 раз) в проэструсе и к 5 ч эструса; в гипофизе - к 19 ч проэструса и к 14 ч эструса. Наибольшее увеличение уровня мРНК 'бета'-субъединицы ФСГ отмечалось к 2 ч эструса (0,45 фмоль связанной кДНК по сравнению с 0,1 фмоль связанной кДНК) и к 23 ч проэструса. Показывают, что характер зависимых от времени изменений конц-ий ФСГ и мРНК 'бета'-субъединицы ФСГ отличается от тех, к-рые определены в других работах для ЛГ и мРНК 'альфа'- и 'бета'-субъединиц ЛГ. Т. обр., полагают, что механизмы регуляции экспрессии генов 'бета'-субъединиц ФСГ и ЛГ у крыс различны. США, Univ. of Michigon, Ann Arbor, MI 48109. Библ. 18.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.33.23.25
Рубрики: РНК
ТРНК
ФОЛЛИТРОПИН
БЕТА-СУБЪЕДИНИЦА
ЭСТРАЛЬНЫЙ ЦИКЛ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ortolano, G.A.; Haisenleder, D.J.; Dalkin, A.C.; Iliff-Sizemore, S.A.; Landefeld, T.D.; Maurer, R.A.; Marshall, J.C.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 89.06-04В2.2045

Krauspe, Rainald.
Molecular forms of the chloroplast leucyl-tRNA synthetase of Euglena gracilis Z strain [Text] / Rainald Krauspe, Benno Parthier // Biochem. und Physiol. Pflanz. - 1988. - Vol. 193, N 6. - P477-485 . - ISSN 0015-3796
Перевод заглавия: Молекулярные формы лейцил-тРНК-синтетазы из штамма Z Euglena gracilis
Аннотация: Специфичную для хлоропластов лейцил-тРНК-синтетазу (I; КФ 6.1.1.4), выделенную из интактных клеток E. gracilis, очистили с помощью хроматографии на сефарозе 4В с высаливанием, хроматографии на сефарозе 6В, ДЭАЭ-сефацеле, гидроксиапатите и гепарин-ультрогеле А4R (выход 0,05%). Мол. масса I по данным, полученным при гель-фильтрации на сефадексе G-200, составляла 105 000, однако при электрофорезе (ЭФ) в полиакриламидном геле (ПААГ) в присутствии додецилсульфата натрия получили одну полосу, соответствующую мол. массе 53 000; т. обр., очищенная активная I, по-видимому, представляла собой псевдодимерную форму с мол. массой 53 000. При ЭФ в ПААГ (рН 8,3) в неденатурирующих условиях данная форма характеризовалась относительной подвижностью (ОП) 0,42. Ее выделили также из изолированных хлоропластов E. gracilis, где она преобладала над более крупной формой I с ОП при ЭФ в ПААГ 0,20. Форма с мол. массой 53 000 сохранялась, если гомогенизацию клеток при выделении I осуществляли в присутствии ингибиторов протеаз (лейпептина, пепстатина А, фенилметилсульфонилфторида) или при изменении методики и продолжительности выделения I, в частности, после нескольких замораживаний и оттаиваний материала. В бесклеточной системе, полученной из пшеничных зародышей (ПЗ) и содержащей и-РНК из E. gracilis, синтезировалась высокоактивная I, специфичная для хлоропластов водоросли. Этот продукт трансляции in vitro при ЭФ в ПААГ мигрировал в основном вместе с более крупной формой I, но до 10% его всегда составляла форма с мол. массой 53 000. Соотношение между двумя формами I не изменялось при добавлении к трансляционной системе Е-64 (Lтранс-эпокси-сукцинил-лейциламино [4-гуанидино-]бутана), эффективного ингибитора цистеиновых протеиназ у эвгленовых; следовательно, наличие менее крупной формы объяснялось не действием протеаз, содержащихся в экстракте из ПЗ, однако не исключено образование в бесклеточной системе одновременно с I специфичной для нее протеазы, к-рая и вызывает появление менее активной крупной формы I. Авторы считают, что I из пластид E. gracilis является мономерной, но с кажущимся внутримолекулярным разрывом, к-рый и создает впечатление о наличии димерной формы. GDR, Inst. fur Biochem. der Pflanzen, Akad. der Wissenschaften der DDR, Halle (S.). Ил. 4. Табл. 1. Библ. 21.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ENGLENOPHYTA (ALGAE)
EUGLENA GRACILIS (ALGAE)
ХЛОРОПЛАСТЫ
ЛЕЙЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
ФОРМЫ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Parthier, Benno

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.99

Gunduz, Ufuk.
Transfer - RNA guanine transglycosylase from Salmonella typhimurium [Text] / Ufuk Gunduz, Yasemin Kacar // Period. biol. - 1988. - Vol. 90, N 3. - P321-326 . - ISSN 0031-5362
Перевод заглавия: Транспортная РНК-гуанинтрансгликозилаза из Salmonella typhimurium
Аннотация: тРНК-гуанинтрансгликозилаза (I) была частично (в 'ЭКВИВ'10 раз) очищена из бесклеточного эктракта S. typhimurium с помощью ИОХ на ДЭАЭЦ. Активность I измеряли по включению меченого {1}{4}C-гуанина в дрожжевую тРНК. Очищ. I полностью сохраняла активность в процессе хранения при -20'ГРАДУС' С в течение 2 нед. Зависимость скорости р-ции от конц-ии I была линейной. Значения К для тРНК и гуанина равны 14 мкг и 1,65 мкМ соотв. Оптимумы для активности при рН 8,0 и т-ре 37'ГРАДУС' С. Активность I стимулировалась ионами Mg{2}+. Квейин (основание Q) не служит субстратом для I. Ил. 9. Табл. 19. Турция, Dep. of Biol., Middle East Technical Univ., Ankara 06531.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ТРНК-ГУАНИНТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
КОНСТАНТЫ
МАГНИЙ
ВЛИЯНИЕ
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kacar, Yasemin

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.05-04М4.49

Палилюнайте, Д.
Характеристика комплекса тРНК-метилтрансфераз из печени крыс [Текст] / Д. Палилюнайте, Л. Тарасявичене // Пробл. экол. мониторинга и генет. аспекты орнитофауны и др. организмов. - Вильнюс, 1988. - С. 174-175
Аннотация: Получены данные, свидетельств. о том, что тРНК-метилтрансферазы в клетках печени крыс ассоциированы в комплекс. Предполагается, что тРНК-метилтрансферазы в животных клетках могут быть функционально сопряжены с аминоацил-тРНК-синтетазами в единый мультиферментный комплекс, обеспечивающий четкое осуществление первых этапов биосинтеза белка. СССР, Ин-т биохимии АН Литовской ССР.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: МЕТИЛТРАНСФЕРАЗЫ*ТРНК-
СИНТЕТАЗЫ*АМИНОАЦИЛ-ТРНК-
КОМПЛЕКСЫ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Тарасявичене, Л.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.286

McClain, William H.
Nucleotides that contribute to the identity of Escherichia coli tRNA [Text] / William H. McClain, K. Foss // J. Mol. Biol. - 1988. - Vol. 202, N 4. - P697-709 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Нуклеотиды, вносящие вклад в идентичность тРНК Escherichia coli
Аннотация: Изучали природу так называемого второго генетического кода, т. е. кода узнавания молекул тРНК, соответствующими аминоацил-тРНК-синтетазами. В данной работе с помощью методов направленного мутагенеза in vitro получали гены фенилаланиновой тРНК, содержащие замены в различных участках полинуклеотидной цепи и определяли влияние этих замены на способность продуктов этого гена аминоацилироваться фенилаланином in vivo. Кроме того проводились эксперименты по изменению аминокислотной специфичности данной тРНК-по превращению лизиновой тРНК в фенилаланиновую (во всех случаях речь, конечно, идет о супрессорных тРНК). На основании полученных данных авторами идентифицирован ряд нуклеотидов, ответственных за идентичность фенилаланиновой тРНК, т. е. за ее способность узнаваться фенилаланин-тРНК-синтетазой и аминоацилироваться фенилаланином. Большинство этих нуклеотидов локалиовались в дигидроуридиновой петле и участок взаимодействия дигидроуридиновой петли с Т-петлей. Библ. 37. США, Dept. of Bacteriology Univ. of Wisconsin Madison, WI 53706.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РНК ТРАНСПОРТНАЯ
СТРУКТУРА - ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
КОДОНЫ
НУКЛЕОТИДЫ
ФУНКЦИИ
АМИНОАЦИЛИРОВАНИЕ
ФЕНИЛАЛАНИН
АМИНОАЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА

Доп.точки доступа:
Foss, K.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.442

Wang, Won-Bo.
Activation of protease-constitutive RecA proteins of Escherichia coli by rRNA and tRNA [Text] / Won-Bo Wang, Ethel S. Tessman, Irwin Tessman // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 10. - P4823-4827 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Активация протеазо-конститутивных белков RecA у Escherichia coli с помощью рРНК и тРНК
Аннотация: в системе in vitro исследовали протеазную активность мутантных белков RecA, обладающих сильной (RecA1202) либо слабой (RecA1211) конститутивной протеазной активностью по отношению к репрессору LexA. Показано, что вместо однонитевой ДНК эти белки могут использовать р-ции расщепления LexA в качестве кофакторов рРНК и тРНК, причем эффективность использования падает в ряду RecA1202RecA1211RecA+. При этом рРНК обладает приблизительно той же, а тРНК вдвое меньшей активностью, чем однонитевая ДНК. В сопровождающей статье (J. Bacteriol., 1988, 170, 4816-4822) авторы продемонстрировали, что все обычные НТФ могут служить эффекторами протеазной р-ции на однонитевой ДНК, а при использовании РНК - только дАТФ, АТФ и АТФ-'гамма'-S. Так как в белке RecA1202 произошла точечная мутация в середине, а в RecA1211 - на N-конце полипептида, предполагается, что оба эти района вовлечены в центры узнавания полинуклеотидов и НТФ, а высокий уровень протеазной активности in vitro связан с наличием этих кофакторов в клетке. Ил. 3. Табл. 3. Библ. 27.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.13.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТЫ RECA1202
МУТАНТЫ RECA1211
БЕЛОК RECA
КОНСТИТУТИВНАЯ ПРОТЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
IN VITRO
АКТИВАЦИЯ
КОФАКТОРЫ
РРНК
ТРНК

Доп.точки доступа:
Tessman, Ethel S.; Tessman, Irwin

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.01-04Т6.63

Влияние смеси: глюкоза, инсулин, панангин на функциональную активность тРНК{e}{u} и лейцил-тРНК-синтетазы печени кроликов в ранний период экспериментального инфаркта миокарда [Текст] / Л. Ю. Лукошявичус [и др.] // Эксперим. исслед. патол. процессов. - Рига, 1988. - С. 104-109

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.29.11.23
Рубрики: ИНСУЛИН
ГЛЮКОЗА
ПАНАНГИН
ЛЕЧЕБНАЯ СМЕСЬ
ИНФАРКТ МИОКАРДА
ТРНК
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА
ПЕЧЕНЬ
ЛЕЙЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Лукошявичус, Л.Ю.; Славинскене, Р.Ю.; Родовичюс, Г.А.; Кондратас, Д.З.; Прашкявичюс, А.К.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.02-04Б1.155

Inhibition of expression of natural UAG suppressor glutamine tRNA in HIV-infected human Н9 cells in vitro by avarol [Text] / Werner E. G. Muller [et al.] // AIDS Res. and Hum. Retroviruses. - 1988. - Vol. 4, N 4. - P279-286
Перевод заглавия: Ингибирование экспрессии естественной UAG супрессорной глютаминовой тРНК в зараженных ВИЧ клетках Н9 человека in vitro аваролом
Аннотация: Показано, что Кл Н9 человека, зараженные вирусом иммунодефицита человека (ВИЧ; HTLV-IIB), содержат высокие уровни естественной UAG супрессорной глютаминовой тРНК. Эта тРНК необходима для синтеза кодируемой вирусом лейкоза мышей Молони протеазы. Культивация зараженных ВИЧ Кл Н9 с 1 мкг/мл аварола защищает Кл от ЦПД вируса и почти полностью блокирует синтез супрессорной тРНК. Показано также, что аварол ингибирует процессинг белка-предшественника р54 до р24 в зараженных ВИЧ Кл. Предполагается, что аварол препятствует экспрессии гена вирусной протеазы. ФРГ, Inst. fur Physiologische Chemie, Univ. Mainz, Duesberweg 6, 6500 Mainz. Библ. 34.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.07 + 341.25.29.17.23.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ИНГИБИЦИЯ РЕПЛИКАЦИИ
АВАРОЛ
РНК ТРАНСПОРТНАЯ
СУПРЕССОРНАЯ ГЛЮТАМИНОВАЯ ТРНК
HIV

Доп.точки доступа:
Muller, Werner E.G.; Schroder, Heinz C.; Reuter, Petra; Sarin, Prem S.; Hess, Georg; Meyer, Karl-H.; Kuchino, Yoshiyuki; Nishimura, Susumu

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.02-04Т4.32

Yamaguchi, Masayoshi.
Zinc stimulation of bone protein synthesis in tissue culture. Activation of aminoacyl-tRNA synthetase [Text] / Masayoshi Yamaguchi, Hidetoshi Oishi, Yasunobu Suketa // Biochem. Pharmacol. - 1988. - Vol. 37, N 21. - P4075-4080
Перевод заглавия: Стимуляция цинком синтеза костных белков в тканевой культуре. Активация аминоацил-тРНК-синтетазы
Аннотация: Культивирование свода черепа крыс Wistar в возрасте 3 нед на протяжении 24 - 96 ч в присутствии Zn{2}+ в конц-ии 104} М не стимулировало включение {1}{4}C-уридина во фракцию РНК. Добавление Zn в данной конц-ии приводило через 48 - 96 ч от начала культивирования к стимуляции включения {1}{4}C-лейцина в кислотонерастворимую фракцию свода по сравнению с контролем с 50 до 75 распадов/мин/мг сухой массы. Циклогексимид в конц-ии 107} М блокировал стимулирующее воздействие Zn{2}+ на синтез белка в культивируемой костной ткани. Добавление Zn{2}+ не предотвращало освобождение синтезированного de novo белка в культуральную среду. Активность {3}H-лейцил-тРНК-синтетазы в культивируемой на протяжении 24 или 48 ч ткани в присутствии Zn в конц-ии 104} М увеличивалась по сравнению с контролем с 300 - 450 до 600 и 1000 распадов/мин/мг белка соотв. Добавление к культуральной среде, не содержащей ионов Zn, дипиколината (104} М), способного к образованию хелатных комплексов с Zn{2}+, сопровождалось резким падением активности лейцил-тРНК-синтетазы. Обсуждена роль Zn в формировании костной ткани. Япония, Shizuoka Co of Pharm. Shizuoka-city 422. Библ. 16.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.11
Рубрики: ЦИНК
КОСТНАЯ ТКАНЬ
БЕЛКИ
СИНТЕЗ
АМИНОАЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА

Доп.точки доступа:
Oishi, Hidetoshi; Suketa, Yasunobu

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.354

Translational control in E. coli: the case of threonyl-tRNA synthetase [Text] / Mathias Springer [et al.] // Biosci. Repts. - 1988. - Vol. 8, N 6. - P619-632 . - ISSN 0144-8463
Перевод заглавия: Контроль трансляции в Escherichia coli: пример треонил-тРНК-синтетазы
Аннотация: Обзор. Рассмотрен механизм негативной ауторегуляции экспрессии генов на уровне трансляции на примере треонилтРНК синтетазы. Фермент состоит из двух идентичных субъединиц и является продуктом гена thrS. Приведены данные по исследованию разл. мутантов по данному гену. С помощью этих мутаций определены цис- и транс-активирующие элементы, участвующие в регуляции экспрессии гена thrS. Рассматривается роль т. н. операторного локуса в мРНК, расположенного на расстоянии 110 п. н. от 5'-конца. Этот локус обладает разветвленной структурой, которая имеется в треонил-тРНК. Предполагают наличие корреляции между узнаванием синтетазой оператора мРНК, что приводит к репрессии трансляции, и узнаванием ею треонилтРНК. Библ. 16. Франция, Inst. de Biol. Physico-Chimique, 13 rue Pierre et Marie Curie, 75005 Paris.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСЛЯЦИЯ
КОНТРОЛЬ
ТРЕОНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
ГЕНЫ
ГЕН THRS
МУТАЦИИ
РНК МАТРИЧНАЯ
ОПЕРАТОРНЫЙ РАЙОН
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 16

Доп.точки доступа:
Springer, Mathias; Graffe, Monique; Dondon, Jacques; Grunberg-Manago, Marianne; Romby, Pascale; Ehresmann, Bernard; Ehresmann, Chantal; Ebel, Jean-Pierre

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.10-04Т4.156

Hasegawa, Kazuhiro.
In vivo and in vitro effects of methylmercury on the activities of aminoacyltRNA synthetases in rat brain [Text] / Kazuhiro Hasegawa, Saburo Omata, Hiroshi Sugano // Arch. Toxicol. - 1988. - Vol. 62, N 6. - P470-472 . - ISSN 0340-5761
Перевод заглавия: Влияние метилртути на активность аминоацилтРНК-синтетаз мозга крысы in vivo и in vitro
Аннотация: Введение крысам Wistar метилртути (I) в дозе 10 мг/кг п/к ежедневно на протяжении 7 дн, приводило на 14-15-й дни к снижению активности аминоацил-тРНК-синтетаз (Рс) мозга для аспарагиновой к-ты, лейцина и тирозина до 62, 79 и 89% соотв. Активность Рс для гистидина возрастала при этом до 148%, а активность Рс для лизина и метионина не изменялась. В опытах показано, что влияние JC[5][0] для I по отношению к Рс лейпина и метионина оказалась наименьшей и составляла 23 и 24 нмоля/кг белка соотв., а по отношению к Рс гистидина она была увеличена до 138 нмолей/мг. Обсуждена роль ингибирования Рс в патогенезе интоксикации I. Япония, Niigata Univ. 2, Niigata 950-21. Библ. 18.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.13
Рубрики: МЕТИЛРТУТЬ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
АМИНОАЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Omata, Saburo; Sugano, Hiroshi

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.12-04Б4.194

Gunduz, Ufuk.
Transfer - RNA guanine transglycosylase from Salmonella typhimurium [Text] / Ufuk Gunduz, Yasemin Kacar // Period. biol. - 1988. - Vol. 90, N 3. - P321-326 . - ISSN 0031-5362
Перевод заглавия: Транспортная РНК-гуанинтрансгликозилаза из Salmonella typhimurium
Аннотация: тРНК-гуанинтрансгликозилаза (I) была частично (в 'ЭКВИВ'10 раз) очищена из бесклеточного экстракта S. typhimurium с помощью ИОХ на ДЭАЭЦ. Активность I измеряли по включению меченого {1}{4}C-гуанина в дрожжевую тРНК. Очищ. I полностью сохраняла активность в процессе хранения при -20'ГРАДУС' С в течение 2 нед. Зависимость скорости р-ции от конц-ии I была линейной. Значение К для тРНК и гуанина равны 14 мкг и 1,65 мкМ соотв. Оптимумы для активности при рН 8,0 и т-ре 37'ГРАДУС' С. Активность I стимулировалась ионами Mg{2}+. Квейин (основание Q) не служит субстратом для I. Ил. 9. Табл. 19. Турция, Dep. of Biol., Middle East Technical Univ., Ankara 06531.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.13
Рубрики: ТРНК-ГУАНИНТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
КОНСТАНТЫ
МАГНИЙ
ВЛИЯНИЕ
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kacar, Yasemin

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска