СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МУТАНТНАЯ ФОРМА<.>)

Общее количество найденных документов : 127
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.02-04Б2.73

Toth, Matthew J.
Evidence for a unique first position codon - anticodon mismatch in vivo [Text] / Matthew J. Toth, Emanuel J. Murrgola, Paul Schimmel // J. Mol. Biol. - 1988. - Vol. 201, N 2. - P451-454
Перевод заглавия: Доказательство уникального ошибочного спаривания кодон-антикодон в первом положении in vivo
Аннотация: Кодон АГЦ серина в положении 68 'бета'-лактамазы (I) заменен кодонами глицина ГГА или ГГЦ. I с остатком гли[6][8] неактивна, т. к. не имеет нуклеофильной боковой цепи в активном центре. Мутант SG-68 (GGA) не проявляет активности I, а у мутанта SG68(GGC) обнаруживается небольшая активность I. Оба мутантных аллеля образуют одинаковое кол-во белка I в макси-Кл. Эти мутантные аллели введены в шт. E. coli с мутациями, влияющими на точность трансляции (ТТ). Мутация rpsD, понижающая ТТ, увеличивает активность I в случае аллеля SG68(GGC), а мутация rpsL, повышающая ТТ, не влияет на активность I. Обе мутации не влияют на аллель SG68(GGA). Полученные данные позволяют предположить, что тРНК, считывающая триплеты АГУ/Ц, с частотой 0,1% ошибочно считывает кодон ГГЦ, что приводит к образованию активной I у шт. SG68(GGC). Это первый пример ошибочного спаривания А/Г в первом положении при кодон-антикодоновом взаимодействии с участием нормальной тРНЕ. Библ. 20. США, Dept. of Biol., Massachusetts Inst. of Technology, Cambridge, MA 02139.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ЛАКТАМАЗА*БЕТА
МУТАНТНАЯ ФОРМА
КОДОН-АНТИКОДОННОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ОШИБОЧНОЕ СПАРИВАНИЕ А/Г
IN VIVO

Доп.точки доступа:
Murrgola, Emanuel J.; Schimmel, Paul

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.47

Site-directed mutagenesis of yeast cytochrome c peroxidase shows histidine 181 is not required for oxidation of ferrocytochrome c [Text] / Mark A. Miller [et al.] // Biochemistry. - 1988. - Vol. 27, N 26. - P9081-9088 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Сайт-направленный мутагенез пероксидазы цитохрома c дрожжей показывает, что гистидин-181 необязателен для окисления ферроцитохрома c
Аннотация: Методом олигонуклеотидного мутагенеза сконструирована мутантная форма пероксидазы цитохрома c (CCP) пекарских дрожжей, в к-рой остаток гистидина в положении 181 заменен остатком глицина. В мутантном белке His-181 Gly скорость зависимого от пероксида окисления ферроцитохрома c в равновесных условиях и скорость переноса электронов от ферроцитохрома c к соединению I (окисленная форма CCP) снижалась только в 2 раза. Вместе с тем наблюдали существенное изменение стабильности и спектральных св-в мутантной CCP при pH6. Сделан вывод, что остаток His-181 необязателен для переноса электронов от ферроцитохрома c к соединению I, но необходим для поддержания структурной стабильности CCP в щелочной среде. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 68. США, Dep. of Chem., Univ. of California, San Diego, La Jolla, CA 92093.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ОЛИГОНУКЛЕОТИДНЫЙ МУТАГЕНЕЗ
ЦИТОХРОМПЕРОКСИДАЗА
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ДРОЖЖИ
ЦИТОХРОМЫ
ФЕРРОЦИТОХРОМ C
ОКИСЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Miller, Mark A.; Hazzard, James T.; Mauro, J.Matthew; Edwards, Steven L.; Simons, Peter C.; Tollin, Gordon; Kraut, Joseph

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.99

Biosynthesis of bacterial glycogen. Determination of the amino acid changes that alter the regulatory properties of a mutant Escherichia coli ADF-glucose synthetase [Text] / Anil Kumar [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 18. - P10 464-10 471 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Биосинтез бактериального гликогена. Определение аминокислотных замен, меняющих регуляторные свойства мутантной АДФ-глюкозосинтетазы Escherichia coli
Аннотация: АДФ-глюкозосинтетаза (I) у мутанта E. coli K12 618 обладает более высоким кажущимся сродством к активатору, фруктозо-1,6-дифосфату, и низким кажущимся сродством к ингибитору, 5'-АМФ, по сравнению с нормальным ферментом. Структурный ген gly C мутантного фермента проклонирован и сексенирован ранее. Мутантный белок имеет замены аминокислотных остатков: 296 лиз на глу и 336 гли на асп. В настоящей работе ферменты с одиночными мутациями глу-296 и асп-336, сконструированы посредством олигонуклеотид-направленного сайт-специфического мутагенеза. Мутантная I с заменой глу-296 имеет те же аллостерические кинетические константы, что и фермент дикого типа. Замена асп-336 делает фермент каталитически неактивным. Следовательно, мутации по 296 и 336 положениям в отдельности не могли объяснить аллостерические изменения мутантного фермента. Гибридный ген glgC приготовлен посредством методик рекомбинации ДНК из генов glgC дикого типа и мутанта 618. С-концевой участок последнего фермента, содержащий глу-296 и асп-336, соединенный с N-концевым участком фермента дикого типа, обнаруживал аллостерические и субстратные кинетики, сходные с таковыми для I из мутанта 618. Следовательно, изменение нормальных аллостерических св-в фермента мутанта 618 обусловлено обеими заменами - как лиз-296 на глу, так и гли-336 на асп. Библ. 36. США, Dep. of Biochem., Michigan State Univ., East Lansing, MI 48824.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.11 + 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ГЛИКОГЕН
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ГЛИКОГЕН
БИОСИНТЕЗ
СИНТЕТАЗЫ
АДФ-ГЛЮКОЗОСИНТЕТАЗА
МУТАНТНАЯ ФОРМА
РЕГУЛЯТОРНЫЕ СВОЙСТВА
ИЗМЕНЕНИЯ
АМИНОКИСЛОТЫ
ЗАМЕНЫ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kumar, Anil; Ghosh, Paritosh; Lee, Young Moo; Hill, Margaret A.; Preiss, Jack

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.144

Crystallization and preliminary X-ray studies of an aspartate aminotransferase mutant from Escherichia coli [Text] / J. Jager [et al.] // J. Mol. Biol. - 1989. - Vol. 209, N 3. - P499-501 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ мутантной аспартатаминотрансферазы из Escherichia coli
Аннотация: Мутантная аспартатаминотрансфераза из E. coli, в к-рой валин-39 замещен лейцином, очищена до гомогенного состояния и кристаллизована из р-ра полиэтиленгликоля-4000 при рН 7,5 методом диффузии в парах. Кристаллы относятся к пространственной группе Р2[1], имеют параметры элементарной ячейки a=86,8 A, b=79,9 A, c=89,4 A, 'бета'=118,74'ГРАДУС' и позволяют провести рентгеноструктурный анализ с разрешением не менее 2,3 A. Библ. 15. Швейцария, Dep. of Structural Biol. Biocentre, Univ. of Basel CH-4056 Basel.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
МУТАНТНАЯ ФОРМА
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Jager, J.; Kohler, E.; Tucker, P.; Sauder, U.; Housley-Markovic, Z.; Fotheringham, I.; Edwards, M.; Hunter, M.; Kirschner, K.; Jansonius, J.N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.136

Purification from a yeast mutant of mitochondrial F[1] with modified 'бета'-subunit. High affinity for nucleotides and high negative cooperativity of ATPase activity [Text] / Pierre Falson [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1989. - Vol. 975, N 1. - P119-126 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Очистка митохондриальной F[1] с модифицированной 'бета'-субъединицей из дрожжевого мутанта. Высокое сродство к нуклеотидам и высокая отрицательная кооперативность АТФазной активности
Аннотация: Митохондриальная F[1], содержащая генетически-измененную 'бета'-субъединицу, очищена из мутанта R 4.3 дрожжей Schizosaccharomyces pombe. Осаждение полиэтиленгликолем позволило получить очень стабильный и чистый фермент из мутанта и из шт. дикого типа. В присутствии ЭДТА очищенная F[1] сохраняет большое кол-во эндогенных нуклеотидов: 4,62 моль/моль и 3,70 моль/моль для мутанта и дикого типа соотв. Эндогенным нуклеотидом в мутантной F[1] является АТФ, значительная потеря к-рого происходит в присутствии 1,5 мМ Mg{2}+ - до содержания 3,38 моль/моль, тогда как у дикого типа F[1] теряет меньше нуклеотидов - до соотношения 3,63 моль/моль. Мутантная F[1] связывает больше экзогенного АДФ, чем F[1] дикого типа. Кинетики АТФазной р-ции обнаруживали гораздо большую отрицательную кооперативность у мутантной, чем у дикого типа F[1]. Бикарбонат снимал эту отрицательную кооперативность, но для мутантной F[1] требовались более высокие конц-ии. Мутантный фермент был вдвое более чувствителен, чем дикий тип, к ингибированию азидом и конкурентному ингибированию АДФ. Это показывает, что в мутантном ферменте сильнее взаимодействия между нуклеотидом и F[1]. У мутантной F[1] наблюдается повышенная чувствительность к обратимому ингибированию N,N-дициклогексилкарбодиимидом по сравнению с F[1] дикого типа. Библ. 42. Франция, Lab. de Biol. et Technol. des Membranes du CNRS, Univ. Claude Bernard de Lyon, Villeurbanne.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.21
Рубрики: АТФАЗА
МИТОХОНДРИАЛЬНАЯ F1
БЕТА-СУБЪЕДИНИЦА
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ДИКИЙ ТИП
ОТРИЦАТЕЛЬНАЯ КООПЕРАТИВНОСТЬ
СРОДСТВО К НУКЛЕОТИДАМ
ДРОЖЖИ
SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (FUNGI)
МУТАНТ R 4.3

Доп.точки доступа:
Falson, Pierre; Di, Pietro Attilio; Jault, Jean-Michel; Gautheron, Daniele C.; Boutry, Marc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.16

Crystals of wild-type, mutated, derivatized and complexed 50S ribosomal subunits from Bacillus stearothermophilus suitable for X-ray analysis [Text] / J. Mussig [et al.] // J. Mol. Biol. - 1989. - Vol. 205, N 3. - P619-621 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Кристаллы мутантной, дикого типа, реконструированной и комплексной рибосомальной 50S субъединиц из [клеток] Bacillus stearothermophilus, пригодных для рентгенографического анализа
Аннотация: Получены трехмерные одиночные кристаллы мутантных (лишенных белка BL 11) и дикого типа рибосомальных 50S субъединиц, а также реконструированных субъединиц, содержащих тетраиридиевый или ундеказолотой кластер, и комплекса 50S субъединицы с лизиновой тРНК и короткой полилизиновой цепью. Выращивание кристаллов производилось из р-ров, содержащих физиологические конц-ии солей, с использованием в кач-ве кристаллизующего агента полиэтиленгликоля (до 2,5%). Полученные кристаллы изоморфны, упакованы с моноклинной (С2) симметрией в элементарные ячейки (a=300 A, b=546 A, c=377 (+1%) A, 'бета'=112'ГРАДУС'). Кристаллы выращивались из физиологически активных субъединиц, сохранявших в кристаллическом состоянии свою целостность и биол. активность. Под действием синхротронного излучения кристаллы дифрагируют с разрешением 11 A и могут без повреждений находиться в камере в течение нескольких часов, т. обр., полная совокупность данных о дифракции м. б. получена с помощью одиночного кристалла. Библ. 17. Зап. Берлин, МРJ, Max-Planck-Inst. for Mol. Genet. D-1000 Berlin 33.

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)
РИБОСОМЫ
50S СУБЪЕДИНИЦА
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ДИКИЙ ТИП
КОМПЛЕКСНАЯ ФОРМА
РЕКОНСТРУИРОВАННАЯ ФОРМА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
КРИСТАЛЛОГРАФИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Mussig, J.; Makowski, I.; Bohlen, K.von; Hansen, H.; Bartels, K.S.; Wittmann, H.G.; Yonath, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.138

Expression and characterization of mutant ribonuclease T1 with three disulfide bonds (RNase T1S) [Text] / J. Adiwinata [et al.] // Protein Eng. - 1990. - Vol. 3, N 4. - P348-349 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Экспрессия и характеристика мутантной рибонуклеазы T1 с тремя дисульфидными связями (РНКаза T1S)
Аннотация: РНКаза Т1 из Aspergillus oryzae содержит две дисульфидные связи (между цистеинами 2 и 10 и цистеинами 6 и 103). Исследовали возможность повышения термостабильности РНКазы Т1 путем введения третьей дисульфидной связи между остатками 24 и 84. Для этого остатки тирозина-24 и аспарагина-84 в нативном ферменте были заменены с помощью сайт-направленного мутагенеза двумя остатками цистеина. Ген мутантного фермента был клонирован в векторе секреции, а его экспрессия приводила к накоплению фермента в периплазме клетки-хозяина. Очищ. мутантный фермент (РНКаза Т1S) имел при 37'ГРАДУС' С почти такую же активность, как и нативная РНКаза Т1, но при 50'ГРАДУС' С активность нативного фермента существенно снижалась, тогда как активность РНКазы Т1S оставалась высокой. Даже при 55'ГРАДУС' С мутантный фермент сохранял 71% активности. После нагревания до 100'ГРАДУС' С РНКаза Т1 сохраняла 44% активности, но активность РНКазы Т1S резко снижалась. Предполагается, что дополнительная дисульфидная связь может повышать термостабильность белка, но она препятствует повторному сворачиванию белка в нативную конформацию после его денатурации. Библ. 5. Япония, Fac. of Pharmaceutical Sci., Osaka Univ., 1-6 Yamadaoka Suita, Osaka 565.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: РНКАЗЫ
РНКАЗА Т1
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ
ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)
МУТАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Adiwinata, J.; Nishikawa, S.; Morioka, H.; Fujimura, T.; Uesugi, S.; Tanaka, T.; Hakoshima, T.; Tomita, K.; Nakagawa, S.; Ikehara, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.96

Branden, R.
Rapid kinetics of an N-terminal mutant of cyanobacterial ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase [Text] / R. Branden, A. J. Keys, M. A.J. Parry // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1990. - Vol. 1037, N 3. - P328-331 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Быстрая кинетика N-концевого мутанта цианобактериальной рибулезо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы
Аннотация: Преходящие изменения поглощения в видимой области спектра (610 нм) после добавления рибулезо-1,5-бисфосфата к активированной ионами Со{2}+ рибулезо-1,5бисфосфаткарбоксилазе/оксигеназе, использованы для анализа изменений каталитических св-в мутантной формы фермента из цианобактерии Anacystis nidulans. Мутантная форма фермента имела модифицированную N-концевую часть и в 10 раз более высокую К для рибулозо-1,5-бисфосфата, чем нативный фермент. Ил. 3. Библ. 14. Швеция, Dep. of Biochem. and Biophys., Univ. of Goteborg and Chalmers Inst. of Technol., S-412 96 Goteborg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: ANACYSTIS NIDULANS (BACT.)
РИБУЛОЗОБИСФОСФАТКАРБОКСИЛАЗА
МУТАНТНАЯ ФОРМА
N-КОНЦЕВАЯ ЧАСТЬ ФЕРМЕНТА
МОДИФИКАЦИЯ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ФИКСАЦИЯ УГЛЕКИСЛОТЫ
ЭПР

Доп.точки доступа:
Keys, A.J.; Parry, M.A.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.247

Thermodynamic profiles of penicillin G hydrolysis catalyzed by wild-type and Met Ala168 mutant penicillin acylases from Kluyvera citrophila [Text] / Julio Martin [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1990. - Vol. 1037, N 2. - P133-139 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Термодинамические профили гидролиза пенициллина G, катализируемого пенициллинацелазами из Kluyvera citrophila дикого типа и мутанта мет[1][6][8]а ла
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза сконструирована замена мет[1][6][8] ала пенициллинацилазе ПЕНИЦИЛЛИНАЦЕЛАЗЕ (I) из K. citrophila. Мутантная I (IM) отличается от нормальной I (IH) субстратной специфичностью и повышенной тепловой стабильностью. Изучена зависимость стационарных кинетических параметров K и k[c][a][t] гидролиза пенициллина G под действием IH и IM. Высокие значения энтальпии и энтропии активации для связывания субстрата указывают на механизм индуцированного соответствия. Мутация мет[1][6][8] ала дестабилизирует первое переходное состояние и фермент-субстратный комплекс, вызывая уменьшение констант ассоциации и специфичности, но не влияет на образование ацил-I. Высказано предположение, что мет[1][6][8] участвует в конформационных перестройках I, вызванных взаимодействием ацильной части субстрата с активным центром. Библ. 34. Испания, CR. Arche Dep. de Bioquim. y Biol. Molec. Fac. de Quim., Univ. Complutense, 28040 Madrid.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23
Рубрики: ПЕНИЦИЛЛИНАЦИЛАЗА
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ПЕНИЦИЛЛИНЫ
ПЕНИЦИЛЛИН G
ГИДРОЛИЗ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
KLUYVERA CITROPHILA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Martin, Julio; Prieto, Ignacio; Barbero, Jose Luis; Perez-Gil, Jesus; Mancheno, Jose Miguel; Arche, Roberto

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.219

Effect of replacement of tryptophan-140 by phenylalanine or glycine on the function of Escherichia coli aspartate aminotransferase [Text] / Hideyuki Hayashi [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1990. - Vol. 167, N 2. - P407-412
Перевод заглавия: Влияние замены триптофана-140 фенилаланином или глицином на функцию аспартатаминотрансферазы Escherichia coli
Аннотация: Остаток триптофана-140 в аспартатаминотрансферазе (I) из E. coli заменен фенилаланином или глицином с помощью сайт-направленного мутагенеза. В сравнении с I дикого типа, мутантные I имели в 10-100 раз увеличенные К для природных дикарбоновых субстратов, но К для ароматических субстратов менялись в незначительной степени. Величины k[к][а] для дикарбоновых и ароматических субстратов были существенно снижены у I, содержащей глицин вместо триптофана, но были снижены в меньшей степени у I с фенилаланином в положении 140. Предполагается, что атом N (1) остатка триптофана-140 не является существенным для катализа, но частично участвует в присоединении дистальной карбоксильной группы дикарбоновых субстратов. Библ. 15. Япония, Dep. of Med. Chem., Osaka Med. College, Takatsuki, Osaka 569.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ХАРАКТЕРИСТИКА
МУТАГЕНЕЗ САЙТСПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ЗАМЕНА ТРИПТОФАНА-140
ФЕНИЛАЛАНИН
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hayashi, Hideyuki; Inoue, Yasushi; Kuramitsu, Seiki; Morino, Yoshimasa; Kagamiyama, Hiroyuki

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.02-04Б2.213

A highly reactive 'бета'-galactosidase (Escherichia coli) resulting from a substitution of an aspartic acid for gly-794 [Text] / Mercedes Martinez-Bilbao [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 6. - P4979-4986 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Высокореактивная 'бета'-галактозидаза (Escherichia coli), полученная при замещении Gly594 аспарагиновой кислотой
Аннотация: Путем индуцированного нитрозогуанозином мутагенеза получен мутантный шт. Escherichia coli, продуцирующий SS-галактозидазу с измененными ферментативными св-вами. Мутантная 'бета'-галактозидаза обладает значительно более высокой активностью в отношении лактозы, чем фермент дикого типа. Соотношение гидролитич. и трансгалактозидазной активностей для ферментов мутантного и дикого типа составляет соответственно 5 : 1 и 1 : 1. Мутантный фермент характеризуется измененными каталитич. константами. Мутантная 'бета'-галактозидаза имеет сниженное сродство к субстратам и ингибиторам - аналогам субстратов и более высокое сродство к ингибиторам - аналогам субстратов в планарном переходном состоянии. Мутантный фермент более термолабилен и менее резистентен к химотрипсину по сравнению с природным ферментом. ДНК, кодирующая мутантную 'бета'-галактозидазу, клонирована, и определена ее нуклеотидная последовательность. Установлено, что мутантная 'бета'-галактозидаза отличается от природной заменой Gly 794 на аспарагиновую к-ту. Обсуждается механизм изменений способности взаимодействовать с субстратами в рез-те данной аминокислотной замены. Библ. 43. Канада, Div. Biochem., Fac. Sci., Univ. Calgary, Calgary, Alberta, T2N 1N4.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГАЛАКТОЗИДАЗА* БЕТА-
СВОЙСТВА
ДИКИЙ ТИП
МУТАНТНАЯ ФОРМА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ЗАМЕНА
ГЛИЦИН-794
АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА

Доп.точки доступа:
Martinez-Bilbao, Mercedes; Hodsworth, Rosalind E.; Edwards, Lois A.; Huber, Reuben E.

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 94.11-04Н1.215

Malignant transformation of human fibroblasts with a mutant form of betaactin together with a ras oncogene or c-myc [Text] : [Abstr.] 20th Annu. Meet. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol., Febr. 2 - March 1, 1991 / Lucy R. Bahn [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1991. - Suppl. 15D. - P123 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Злокачественная трансформация фибробласто подобных клеток человека мутантной формой бетаактина совместно с онкогенами ras или myc
Аннотация: Вызывали опухолеобразующую способность у не обладающей ею фибробластоподобной линии Hut12 из фибросаркомы человека с помощью мутантной формы бетаактина человека, в к-рой остаток глицина в положении 244 замещен на остаток аспарагина. Одновременно проводили трансфекцию онкогенами ras или c-myc. Сходные опыты провели с человеческой фибробластоподобной линией KMST-6 нормал. происхождения. Для отбора трансфектантов использовали в качестве маркера ген neo, придающий клеткам (Кл) устойчивость к антибиотику G-418. Трансфицированные Кл вводили мышам, наблюдение за возникшими опухолями (Оп) проводили до достижения ими диам. 1 см. Возникшие Оп не метастазировали. Методом гибридизации по Саузерну показали, что трансфицированная ДНК включалась в геном Кл. Наличие в Кл мутантной формы бета-актина подтверждено с помощью полимеразной цепной р-ции. Эффективность трансфекции при использовании линейной ДНК достигала 0,1%, скорость роста Оп - 1 мм/нед. При использовании суперскрученной ДНК скорость роста Оп возрастала до 5 мм/нед. Одновременное введение онкогенов существенно повышало эффективность трансформации. США, Univ. of California, Los Angeles, CA 90024.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.21
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ФИБРОБЛАСТЫ
ЗЛОКАЧЕСТВЕННАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ
БЕТА-АКТИН
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ОНКОГЕНЫ
RAS
MYC

Доп.точки доступа:
Bahn, Lucy R.; Bacs, Steven G.; Fukunana, Bert N.; Salser, Winston A.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 93.04-04Т1.036

Tarnoky, Andras L.
Nature of the HABA binding to human serum albumin [Text] : [Pap.] 638th Meet. Reading, 10-12 Apr., 1991 / Andras L. Tarnoky, Bruce H. Nicholson, Savva Demetris and // Biochem. Soc. Trans. - 1991. - Vol. 19, N 3. - P333 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Природа связывания 2-(4'-гидроксиазобензол)бензойной кислоты с сывороточным альбумином человека
Аннотация: Обсуждают 2 гипотетич. механизма аномального взаимодействия красителя - 2-(4'-гидроксиазобензол)бензойной к-ты (I), - с мутантной формой альбумина (МФА), присутствующей в крови при синдроме бисальбуминемии Kashmir. В результате замены Е501 К в молекуле МФА связывание I становится обратимым. Первый механизм связан с изменением заряда в положении 501. Предполагается, что I связывается своей СООН-группой с К500, к-рый в норм. молекуле - альбумина соединен мостиком с Е501. В МФА остатки К500 и К501 должны отталкиваться друг от друга, в результате чего может измениться расстояние между NH[2]-группой К500 и специф. центром связывания, взаимодействующим с аром. группой I, что и затрудняет взаимодействие СООН-группы I с NH[2]-группой К500. Второй механизм предполагает изменение вторичной структуры центра связывания. В норме Е501 расположен в середине спирального участка, соединяющего субдомены IIIA и IIIB. Наличие Р499 приводит лишь к изгибу спирали. Вместе с тем, замена в позиции 501 молекулы МФА должна вызывать переход к 'бета'-структуре, что может изменить взаиморасположение 2 субдоменов, составляющих специф. центр связывания I. Великобритания, Univ. Reading, Reading RG6 2AJ. Библ. 8.

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.09.11
Рубрики: ФАРМАКОКИНЕТИКА
БЕЛКОВОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
АЛЬБУМИН
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ЦЕНТРЫ СВЯЗЫВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Nicholson, Bruce H.; and, Savva Demetris

14.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 94.04-04Н1.300

Malignant transformation by a mutant of the IFN-inducible dsRNA-dependent protein kinase [Text] / A. E. Koromilas [et al.] // Science. - 1992. - Vol. 257, N 5074. - P1685-1689 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Злокачественная трансформация мутантом индуцируемой интерфероном и зависимой от двунитевой РНК протеинкиназы
Аннотация: Культивируемые клетки NIH 3Т3 трансфицировали кДНК зависимой от днРНК протеинкиназы человека дикого типа и кДНК мутантной протеинкиназы с делецией 6 консервативных аминок-т между каталитич. доменами V и VI. Показали, что аутофосфорилирование и сопутствующая активация днРНК-зависимой протеинкиназы приводит к фосфорилированию 'альфа'-субъединицы эукариотич. фактора инициации-2 и к подавлению синтеза белка. При экспрессии в трансфицированных клетках NIH 3Т3 функционально дефектной мутантной формы фермента обнаруживается злокачественная трансформация клеток. Библ. 40. Канада, Dep. Biochem. and McGill Cancer Ctr, Fac. Med., McGill Univ. Montreal H3G 1Y6.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА
МУТАНТНАЯ ФОРМА
РНК ДВУНИТЕВАЯ
ИНТЕРФЕРОН
ЗЛОКАЧЕСТВЕННАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ
КЛЕТКИ NIH 3Т3
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 40

Доп.точки доступа:
Koromilas, A.E.; Roy, S.; Barber, G.N.; Katze, M.G.; Sonenberg, N.

15.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.07-04Н1.29

A proteolytic fragment from the central region of p53 has marked sequence-specific DNA-binding activity when generated from wild-type but not from oncogenic mutant p53 protein [Text] / Jill Bargonetti [et al.] // Genes and Dev. - 1993. - Vol. 7, N 12b. - P2565-2574 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Протеолитический фрагмент центральной области p53 маркирует последовательность-специфическую ДНК-связывающую активность, которая проявляется в белке дикого типа, но не в онкогенном мутанте p53
Аннотация: p53 is a sequence-specific DNA-binding oligomeric protein that can activate transcription from promoters bearing p53-binding sites. Thermolysin treatment of p53 protein generates a stable protease-resistant fragment that binds with marked specificity to p53 DNA-binding sites. Amino-terminal sequencing of the fragment located the thermolysin cleavage site to residue 91. Because the fragment does not contain the cdc2 phosphorylation site at Ser-315, we conclude that the the site-specific DNA-binding domain of p53 spans the central region of the protein. The vast majority of the mutations in oncogenically derived p53 proteins are located within this central portion of the molecule. Such mutant p53 proteins exhibit defective sequence-specific DNA-binding. Although thermolysin digestion of mutant p53 proteins generates proteolytic patterns that differ from wild-type protein, one mutant tested, His-273, generates a resistant fragment that migrates with a similar electrophoretic mobility to the wild-type protease-resistant fragment. Interestingly, although intact mutant His-273 protein binds to DNA at 20'ГРАДУС'C, the thermolysin-resistant mutant fragment does not. In addition, the central protease-resistant, site-specific binding region of wild-type p53 does not demonstrate nonspecific DNA-binding. Thus, although sequences outside of the central region of p53 contribute to both nonspecific DNA-binding and oligomerization, they are not required for sequence-specific DNA-binding. США, Dep. Biol. Sci., Columbia Univ., New York, New York 10027. Библ. 56

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.11.09
Рубрики: ГЕНЫ-СУПРЕССОРЫ
БЕЛОК P53
ДИКИЙ ТИП
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ОНКОГЕННАЯ
ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
СВЯЗЫВАНИЕ ДНК
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ-СПЕЦИФИЧЕСКОЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Bargonetti, Jill; Manfredi, James J.; Chen, Xinbin; Marshak, Daniel R.; Prives, Carol

16.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.03-04Н1.339

Campain, Julie A.
A novel mutant topoisomerase II'альфа' present in VP-16-resistant human melanoma cell lines has a deletion of alanine 429 [Text] / Julie A. Campain, Michael M. Gottesman, Ira Pastan // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 37. - P11327-11332 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Новый мутант топоизомеразы II'альфа', обнаруженный в VP-16-резистентных линиях клеток меланомы человека, имеет делецию аланина-429
Аннотация: Селекцией клеток меланомы человека (линия FEM-X) на резистентность к препарату VP-16 (этопозиду) и к ингибиторам P-гликопротеина получены линии этих клеток с высокой резистентностью к неинтеркалирующим эпиподофиллотоксинам и умеренной резистентностью к доксорубицину. Экстракты из ядер мутантных и нормальных клеток обладают одинаковой активностью ДНК-топоизомеразы II (ДТИ) и одинаковой чувствительностью ДТИ к VP-16, тогда как в резистентных клетках in vivo ДТИ имеет пониженную чувствительность к VP-16. Методами ревертазной ПЦР, клонирования и секвенирования полноразмерной ДТИ-кДНК показано, что резистентность клеток к VP-16 ассоциирована с делецией 3 п. н., кодирующих остаток Ala429 в ДТИ. Содержание мутантной ДТИ-мРНК в клетках разных сублиний выше, чем содержание нормальной ДТИ-мРНК, причем выраженность этого сдвига коррелирует с уровнем резистентности к VP-16. США, Lab. Mol. Biol., DCBDC, NCI, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 52

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: ТОПОИЗОМЕРАЗЫ
ТОПОИЗОМЕРАЗА II'АЛЬФА'
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КЛОНИРОВАНИЕ
ДЕЛЕЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЧЕЛОВЕК
КЛЕТКИ МЕЛАНОМЫ ЛИНИИ VP-16

Доп.точки доступа:
Gottesman, Michael M.; Pastan, Ira

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 97.04-04Н3.77

Campain, Julie A.
A novel mutant topoisomerase II'альфа' present in VP-16-resistant human melanoma cell lines has a deletion of alanine 429 [Text] / Julie A. Campain, Michael M. Gottesman, Ira Pastan // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 37. - P11327-11332 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Новый мутант топоизомеразы II'альфа', обнаруженный в VP-16-резистентных линиях клеток меланомы человека, имеет делецию аланина-429
Аннотация: Селекцией клеток меланомы человека (линия FEM-X) на резистентность к препарату VP-16 (этопозиду) и к ингибиторам P-гликопротеина получены линии этих клеток с высокой резистентностью к неинтеркалирующим эпиподофиллотоксинам и умеренной резистентностью к доксорубицину. Экстракты из ядер мутантных и нормальных клеток обладают одинаковой активностью ДНК-топоизомеразы II (ДТИ) и одинаковой чувствительностью ДТИ к VP-16, тогда как в резистентных клетках in vivo ДТИ имеет пониженную чувствительность к VP-16. Методами ревертазной ПЦР, клонирования и секвенирования полноразмерной ДТИ-кДНК показано, что резистентность клеток к VP-16 ассоциирована с делецией 3 п. н., кодирующих остаток Ala429 в ДТИ. Содержание мутантной ДТИ-мРНК в клетках разных сублиний выше, чем содержание нормальной ДТИ-мРНК, причем выраженность этого сдвига коррелирует с уровнем резистентности к VP-16. США, Lab. Mol. Biol., DCBDC, NCI, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 52

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.10
Рубрики: ТОПОИЗОМЕРАЗЫ
ТОПОИЗОМЕРАЗА II'АЛЬФА'
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КЛОНИРОВАНИЕ
ДЕЛЕЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЧЕЛОВЕК
КЛЕТКИ МЕЛАНОМЫ ЛИНИИ VP-16

Доп.точки доступа:
Gottesman, Michael M.; Pastan, Ira

18.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.06-04Н1.65

Brown, P. H.
Mechanism of action of a dominant-negative mutant of c-Jun [Text] / P. H. Brown, T. K. Chen, M. J. Birrer // Oncogene. - 1994. - Vol. 9, N 3. - P791-799 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Механизм действия доминантно-негативного мутанта c-Jun
Аннотация: We have previously characterized a dominant-negative mutant of c-Jun called TAM-67 which forms dimers with c-Jun and c-Fos, and binds DNA as a homodimer or heterodimer with c-Jun or c-Fos. This dominant-negative mutant is a potent inhibitor of AP-1 mediated transactivation, as well as c-jun/ras and TPA/ras-induced transformation. The present report describes experiments designed to elucidate the exact molecular mechanism of this dominant-negative inhibitor. The DNA binding kinetics of both TAM-67:TAM-67 homodimers as well as TAM-67:Fos heterodimers were studied and compared to those of c-Jun and other transactivation-deficient mutants of c-Jun. These studies demonstrated that the TAM-67 proteins have similar DNA binding kinetics to c-Jun and other Jun mutant proteins. We constructed a pair of chimeric proteins made by replacing the leucine zipper of TAM-67 with the leucine zippers of GCN4 and c-Fos. These chimeric proteins, termed TAM/GCN4 and TAM/Fos, were then tested for their ability to bind DNA, inhibit c-Jun-induced transactivation, and inhibit TPA/ras-mediated transformation. When compared to the TAM-67 protein, the TAM/Fos protein is an equally potent inhibitor of transactivation and transformation. These results suggest that TAM-67 inhibits AP-1-mediated processes through a `quenching' mechanism by inhibiting the function of endogenous Jun and/or Fos proteins. США, Biomarkers and Prevention Res. Branch, Div. Canc. Prevention and Control, NCI, 9610 Med. Ctr Drive, Suite 300, Rockville, Maryland 20850. Библ. 30

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.15.09
Рубрики: ПРОТООНКОГЕНЫ
ГЕН C-JUN
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ДОМИНАНТНО-НЕГАТИВНАЯ
ИНГИБИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
МЕХАНИЗМЫ
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
ФАКТОР AP-1
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
КРЫСЫ
ЭМБРИОНАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ RECS

Доп.точки доступа:
Chen, T.K.; Birrer, M.J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.06-04Б4.88

Coordination of selenium to molybdenum in formate dehydrogenase H from Escherichia coli [Text] / Vadim N. Gladyshev [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 16. - P7708-7711 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Координация селена и молибдена в формиатдегидрогеназе H из Escherichia coli
Аннотация: Формиатдегидрогеназа H из Escherichia coli содержит множественные окислительно-восстановительные центры, к-рые включают молибдоптериновый кофактор, железо-серный центр и остаток селеноцистеина (SeCys140), к-рый важен для каталитической активности. Добавление формиата к нативному ферменту индуцирует сигнал, типичный для Mo(V). Замещение {77}Se на природный изотоп селена приводит к трансформации этого сигнала, что указывает на прямую координацию Se и Mo. Мутантный фермент с остатком SeCys140, замещенным на Cys, имеет уменьшенную каталитическую активность и измененный сигнал ЭПР. Т. к. в молекуле фермента содержится 1 атом Se, сделан вывод, что атом Se в остатке SeCys140 непосредственно координируется с Mo. Аминок-тная последовательность, пограничная с остатком SeCys в формиатдегидрогеназе H, сходна с консервативными последовательностями, найденными в нескольких др. молибдоптерин-зависимых ферментах прокариот. В большинстве из этих ферментов остатки Cys, или, в некоторых случаях, остатки Ser или SeCys, обнаружены в положении, соотв-щем SeCys140 формиатдегидрогеназы H. Предполагается, что, по крайней мере, один из лигандов Mo может быть Se остатка SeCys, серой остатка Cys или кислородом остатка Ser. США, Lab. Biochem., NHLBI, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА H
СЕЛЕНОЦИСТЕИНОВЫЙ ФЕРМЕНТ
МУТАНТНАЯ ФОРМА
СЕЛЕН И МОЛИБДЕН
КООРДИНИРОВАНИЕ
ЭПР
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Gladyshev, Vadim N.; Khangulov, Sergei V.; Axley, Milton J.; Stadtman, Thressa C.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.106

Coordination of selenium to molybdenum in formate dehydrogenase H from Escherichia coli [Text] / Vadim N. Gladyshev [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 16. - P7708-7711 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Координация селена и молибдена в формиатдегидрогеназе H из Escherichia coli
Аннотация: Формиатдегидрогеназа H из Escherichia coli содержит множественные окислительно-восстановительные центры, к-рые включают молибдоптериновый кофактор, железо-серный центр и остаток селеноцистеина (SeCys140), к-рый важен для каталитической активности. Добавление формиата к нативному ферменту индуцирует сигнал, типичный для Mo(V). Замещение {77}Se на природный изотоп селена приводит к трансформации этого сигнала, что указывает на прямую координацию Se и Mo. Мутантный фермент с остатком SeCys140, замещенным на Cys, имеет уменьшенную каталитическую активность и измененный сигнал ЭПР. Т. к. в молекуле фермента содержится 1 атом Se, сделан вывод, что атом Se в остатке SeCys140 непосредственно координируется с Mo. Аминок-тная последовательность, пограничная с остатком SeCys в формиатдегидрогеназе H, сходна с консервативными последовательностями, найденными в нескольких др. молибдоптерин-зависимых ферментах прокариот. В большинстве из этих ферментов остатки Cys, или, в некоторых случаях, остатки Ser или SeCys, обнаружены в положении, соотв-щем SeCys140 формиатдегидрогеназы H. Предполагается, что, по крайней мере, один из лигандов Mo может быть Se остатка SeCys, серой остатка Cys или кислородом остатка Ser. США, Lab. Biochem., NHLBI, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА H
СЕЛЕНОЦИСТЕИНОВЫЙ ФЕРМЕНТ
МУТАНТНАЯ ФОРМА
СЕЛЕН И МОЛИБДЕН
КООРДИНИРОВАНИЕ
ЭПР
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Gladyshev, Vadim N.; Khangulov, Sergei V.; Axley, Milton J.; Stadtman, Thressa C.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска