Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЦИСТЕИНОВЫЙ<.>)
Общее количество найденных документов : 16
Показаны документы с 1 по 16
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.12-04Я6.44

    Ward, C. W.
    Insulin and epidermal growth factor receptors contain the cysteine repeat motif found in the tumor necrosis factor receptor [Text] / C. W. Ward, P. A. Hoyne, R. H. Flegg // Proteins. - 1995. - Vol. 22, N 2. - P141-153 . - ISSN 0887-3585
Перевод заглавия: Рецепторы инсулина и фактора роста эпидермиса содержат мотив цистеинового повтора, обнаруженный в рецепторе фактора TNF некроза опухолей
Аннотация: Изучив рецептор инсулина и рецептор фактора EGF роста эпидермиса, принадлежащие родственным подсемействам рецепторных Tyr-протеинкиназ, выявили в них области с высоким содержанием Cys, которые соответствуют структурному мотиву в семействе рецепторов TNF. В рецепторе EGF вторая область содержит меньше повторов, чем первая. В рецепторе инсулина идентифицированы два Cys, участвующие в образовании димеров благодаря S-S-связям. Сопоставление последовательностей выявило мотив рецептора TNF в повторах ламининов и некаталитических доменов фуриноподобных протеаз с высоким содержанием Cys. Австралия, CSIRO, Div. Biomol. Eng., Parkville, Victoria 3052. Библ. 35
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ФАКТОРА НЕКРОЗА ОПУХОЛЕЙ
РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ЭПИДЕРМИСА
ЦИСТЕИНОВЫЙ ПОВТОР

Доп.точки доступа:
Hoyne, P.A.; Flegg, R.H.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.01-04И3.372

    Umbach, J. A.
    Cysteine string proteins and presynaptic function [Text] / J. A. Umbach, A. Mastrogiacomo, C. B. Gundersen // J. Physiol., Paris. - 1995. - Vol. 89, N 2. - P95-101 . - ISSN 0928-4257
Перевод заглавия: Цистеиновые нитевидные белки и пресинаптическое действие
Аннотация: Обзор. Краткий обзор посвящен семейству новых белков синаптических везикул, а именно, белкам, содержащим цистеиновый блок (csps). Изучение мутантных csps у Drosophilla показало, что эти белки играют важную роль в распространении нервного импульса, что, предположительно, связано с модуляцией пресинаптических кальциевых каналов. Посттрансляционная модификация csps (присоединение остатков жирных кислот к 12 из 13 остатков цистеина) обнаружена у csps электрического органа Torpedo, что указывает на участие этих белков в процессе слияния мембран и экзоцитозе. Описанные в обзоре гипотезы, по мнению авторов, могут стать основой для эмпирических исследований функции csps и их взаимодействия с другими белками. США, Dep. Molecul. Med. Pharmacol., UCLA Sch. Med., 10833 Le Conte Av., Los Angeles, CA 90024. Библ. 25
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.55.21
Рубрики: БЕЛОК
ЦИСТЕИНОВЫЙ
НИТЕВИДНЫЙ
ПРЕСИНАПТИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
ДРОЗОФИЛА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 25

Доп.точки доступа:
Mastrogiacomo, A.; Gundersen, C.B.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.01-04М3.53

    Umbach, J. A.
    Cysteine string proteins and presynaptic function [Text] / J. A. Umbach, A. Mastrogiacomo, C. B. Gundersen // J. Physiol., Paris. - 1995. - Vol. 89, N 2. - P95-101 . - ISSN 0928-4257
Перевод заглавия: Цистеиновые нитевидные белки и пресинаптическое действие
Аннотация: Обзор. Краткий обзор посвящен семейству новых белков синаптических везикул, а именно, белкам, содержащим цистеиновый блок (csps). Изучение мутантных csps у Drosophilla показало, что эти белки играют важную роль в распространении нервного импульса, что, предположительно, связано с модуляцией пресинаптических кальциевых каналов. Посттрансляционная модификация csps (присоединение остатков жирных кислот к 12 из 13 остатков цистеина) обнаружена у csps электрического органа Torpedo, что указывает на участие этих белков в процессе слияния мембран и экзоцитозе. Описанные в обзоре гипотезы, по мнению авторов, могут стать основой для эмпирических исследований функции csps и их взаимодействия с другими белками. США, Dep. Molecul. Med. Pharmacol., UCLA Sch. Med., 10833 Le Conte Av., Los Angeles, CA 90024. Библ. 25
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: БЕЛОК
ЦИСТЕИНОВЫЙ
НИТЕВИДНЫЙ
ПРЕСИНАПТИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
ДРОЗОФИЛА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 25

Доп.точки доступа:
Mastrogiacomo, A.; Gundersen, C.B.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 00.07-04И3.340

   
    Proregion of Bombyx mori cysteine proteinase fuctions as an intramolecular chaperone to promoter proper folding of the mature enzyme [Text] / Yoshimi Yamamoto [et al.] // Arch. Insect Biochem. and Physiol. - 1999. - Vol. 42, N 3. - P167-178 . - ISSN 0739-4462
Перевод заглавия: Продомен цистеиновой протеиназы Bombyx mori функционирует как внутримолекулярный шаперон, способствуя правильной укладке молекулы зрелого фермента
Аннотация: кДНК, кодирующая профермент цистеиновой протеиназы (ПЦП) тутового шелкопряда B. mori, экспрессирована в Escherichia coli. Образовавшийся нерастворимый ПЦП солюбилизирован и ренатурирован, после чего он, как и природный ПЦП, спонтанно превращается в активный фермент при рН 3,75. Делеция в центральной области пропептида, состоящего из 101 аминок-тного остатка, приводит к образованию малоактивной формы. Это указывает на важность пропептида для формирования правильной укладки молекулы ПЦП. Ренатурированная зрелая форма фермента не активна, однако при добавлении в ренатурирующий буфер пропептида активность восстанавливается. Данные указывают, что пропептид, действуя как внутримолекулярный шаперон, изменяет укладку ассоциированного с ним протеиназного домена, способствуя созданию активной конформации. Япония, Dep. Biochem. Rad. Biol. Coll. Agr. Yamaguchi Univ., Yamaguchi. Библ. 41
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
ЦИСТЕИНОВЫЙ ФЕРМЕНТ
ПРОДОМЕН
ФУНКЦИЯ
BOMBYX MORI

Доп.точки доступа:
Yamamoto, Yoshimi; Watabe, Shoji; Kageyama, Takashi; Takahashi, Susumu Y.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.08-04В3.102

   
    Melain G, a cysteine protease from green fruits of the bead tree, Melia azedarach: A protease affected by specific amino acids at P[3] position [Text] / Tetsuya Uchikoba [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1999. - Vol. 1430, N 1. - P84-94 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Мелаин G, цистеиновая протеаза из зеленых плодов Melia azedarach: протеаза, на которую влияют специфические аминокислоты в положении P[3]
Аннотация: Из зеленых плодов M. azedarach var. japonica Makino выделили цистеиновую протеазу - мелаин G, в аминок-тной последовательности которой выявили большое сходство с папаином (110 идентичных остатков или 50%), актинидином (112 остатков или 51%) и бромелаином (91 остаток или 41%). Из сайтов, расщепляемых в окисленной B-цепи инсулина и синтетических олигопептидов с помощью мелаина G, выявили предпочитаемые аминок-тные остатки, например Gly или Ser в P[2] положении, и отрицательно заряженные остатки, например глутаминовую или цистеиновую к-ты, в P[3] положении. Этим мелаин G резко отличается от специфичности папаина, к-рый предпочитает объемные гидрофобные остатки таких аминокислот, как Phe, Val или Leu в P[2] положении. Отрицательно заряженные остатки в P[3] положении субстратов хорошо подходят к S[3] центру мелаина G, образуя солевые мостики по аналогии с папаином. Предполагают, что такова роль Arg61 в S[3] положении мелаина G. Япония, Lab. Biochem., Dep. Chem., Fac. Sci., Kagoshima Univ. 1-21-35, Korimoto, Kagoshima 890-0065. Библ. 28
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: МЕЛАИН G
ПРОТЕАЗА
ЦИСТЕИНОВЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
MELIA AZEDARACH

Доп.точки доступа:
Uchikoba, Tetsuya; Yonezawa, Hiroo; Shimada, Masayuki; Kaneda, Makoto

6.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 01.09-04М7.75

    Lang, Angela.
    The relative importance of cysteine peptidases in osteoarthritis [Text] / Angela Lang, Dorothy Horler, Antonio Baici // J. Rheumatol. - 2000. - Vol. 27, N 8. - P1970-1979 . - ISSN 0315-162X
Перевод заглавия: Роль цистеиновых пептидаз при остеоартрите
Аннотация: Флуорометрический анализ использовали для определения активности цистеиновых пептидаз (ЦП), внутриклеточных и секретируемых в культуре хондроцитов человека; с помощью моноклональных антител выявляли внутриклеточную локализацию ЦП. Гистохимически анализировали распределение ЦП в ткани головки бедренной кости человека в норме и при остеоартрите (ОА). ЦП - катепсины B и L были связаны в хондроцитах с лизосомоподобными структурами. Исходная ферментативная активность наблюдалась у катепсина B (внутриклеточного и секреторного); катепсин L требовал предварительной активации при кислотном рН. Катепсин B был главной активной ЦП хрящевой ткани при ОА, особенно в участках de novo синтеза матриксных белков. Была выявлена субхондральная локализация исходно активных катепсина L и/или катепсина К; в ассоциации с ними, в остеофитах, в зонах ремоделирования кости и участках воспаления был определен катепсин B. Считают, что катепсин B - главная ЦП, отвечающая за катаболизм суставного хряща при ОА. Швейцария, Ctr. bxptl. Rheumatol., Univ. Zurich, CH-8057 Zurich. Библ. 48
ГРНТИ  
76.03.49
ВИНИТИ 761.03.49.51.23.17
Рубрики: ПЕПТИДАЗЫ
ЦИСТЕИНОВЫЙ ФЕРМЕНТ
РОЛЬ
ЧЕЛОВЕК
ОСТЕОАРТРИТ

Доп.точки доступа:
Horler, Dorothy; Baici, Antonio

7.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI30) 04.04-04Н2.237

    Попова, А. Н.
    Активность катепсина H в крови и биоптатах больных с предопухолевыми состояниями и опухолями полости рта [Текст] / А. Н. Попова, А. А. Жлоба, М. М. Соловьев // Вопр. онкол. - 2001. - Т. 47, N 5. - С. 590-594 . - ISSN 0507-3758
Аннотация: Представлены результаты исследования активности цистеинового катепсина H (ЦК Н) у больных с предопухолевыми состояниями и опухолями полости рта в биоптатах тканей и в плазме крови. Изучена динамика изменения активности ЦК Н на разных этапах введения больных. При предраковых заболеваниях обнаружено 3 типа нарушений, связанных с активностью ЦК H: активность только в плазме крови, на месте подракового процесса и в плазме крови, выраженное повышение активности ЦК H в биоптатах в сочетании с невысокими ее значениями в плазме крови. Знание активности ЦК H дает возможность более точно охарактеризовать течение онкологического заболевания. В настоящем исследовании выявлены отдельные наблюдения повышения рассматриваемой активности в крови за счет экзоцитоза из клеток тканей, расположенных за пределами опухоли, что свидетельствует и о реакции тканей опухоленосителя на опухолевое заболевание. Россия, Санкт-Петербургский гос. мед. унив. им. акад. И. П. Павлова, Санкт-Петербург. Ил. 3. Библ. 16
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.51.09.33.11
Рубрики: ОПУХОЛИ ПОЛОСТИ РАКА
ПРЕДОПУХОЛИ
КАТЕПСИН
ЦИСТЕИНОВЫЙ
БИОПСИЯ
СЫВОРОТКА
АКТИВНОСТЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Жлоба, А.А.; Соловьев, М.М.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 07.08-04К1.74

   
    Raft localisation of Fc'гамма'RIIa and efficient signaling are dependent on palmitoylation of cysteine 208 [Text] / N. C. Barnes [et al.] // Immunol. Lett. - 2006. - Vol. 104, N 1-2. - P118-123 . - ISSN 0165-2478
Перевод заглавия: Локализация рецептора Fc'гамма'RIIa в липидных островках и проведение рецепторног сигнала зависят от пальмитоилирования остатка цистеина в позиции 208
Аннотация: Стимулированная лигандом агрегация молекул рецептора (Рец) Fc'гамма'RIIa приводит к его перемещению в липидные островки (ЛО) клеточной мембраны и к фосфорилированию тирозиновых остатков Рец. В пределах мембранной области Fc'гамма'RIIa находится пальмитоилированный остаток цистеина (позиция 208), мутации в котором отменяют перемещение Fc'гамма'RIIa в ЛО, что, в свою очередь, ослабляет фосфорилирование Fc'гамма'RIIa и тормозит мобилизацию кальция в ответ на стимуляцию данного Рец
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
FC'ГАММА'RIIA
СИГНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
КЛЕТОЧНАЯ МЕМБРАНА
ЛИПИДНЫЕ ОСТРОВКИ
РОЛЬ
ЦИСТЕИНОВЫЙ ОСТАТОК
ПАЛЬМИТОИЛИРОВАНИЕ
ЗНАЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Barnes, N.C.; Powell, M.S.; Trist, H.M.; Gavin, A.L.; Wines, B.D.; Hogarth, P.M.

9.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 09.06-04Н1.23

   
    Distinct roles for cysteine cathepsin genes in multistage tumorigenesis [Text] / Vasilena Gocheva [et al.] // Genes and Dev. - 2006. - Vol. 20, N 5. - P543-556 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Различные роли генов цистеинового катепсина в многостадийном онкогенезе
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.03.19
Рубрики: ОНКОГЕНЕЗ
МНОГОСТАДИЙНЫЙ
МОДЕЛЬ
КАТЕПСИНЫ
ЦИСТЕИНОВЫЙ
ГЕНЫ
МУТАЦИИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Gocheva, Vasilena; Zeng, Wei; Ke, Danxia; Klimstra, David; Reinheckel, Thomas; Peters, Christoph; Hanahan, Douglas; Joyce, Johanna A.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 11.06-04Т1.101

   
    Metabolism of the cysteine S-conjugate of busulfan invoves a 'бета'-lyase reaction [Text] / Arthur J. L. Cooper [et al.] // Drug Metab. and Dispos. - 2008. - Vol. 36, N 8. - P1546-1552 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Метаболизм цистеинового S-конъюгата бусульфана включает 'бета'-лиазную реакцию
Аннотация: При инкубации цистеинового S-конъюгата бусульфана, 'бета'-(S-тетрагидротиофениум)-L-аланина (I), при рН 7,4 и 37'ГРАДУС' отмечено неферментативное образование тетрагидротиофена, пирувата и аммония. В присутствии гомогенатов печени, почек, мозга, изолированных митохондрий печени крысы или пиродоксаль-5'-фосфата интенсивность р-ции 'бета'-элиминации I возрастала. Зависимый от пиродоксаль-5'-фосфата фермент цитозоля печени крысы, осуществляющий 'бета'-элиминацию I, был идентифицирован как цистатионин-'гамма'-лиаза. Считают, что этот необычный путь метаболизма представляет собой альтернативный вариант образования интермедиатов при биотрансформации меркаптуратов. США, West Virginia Univ., Morgantown, WV 26506. Ил.3. Табл.4. Библ. 32
ГРНТИ  
34.45.15
ВИНИТИ 341.45.15.09.39
Рубрики: БУСУЛЬФАН
ЦИСТЕИНОВЫЙ S-КОНЪЮГАТ
МЕТАБОЛИЗМ
ЦИСТАТИОНИН-'ГАММА'-ЛИАЗА
МИТОХОНДРИН
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Cooper, Arthur J.L.; Younis, Islam R.; Niatsetskaya, Zoya V.; Krasnikov, Boris F.; Pinto, John T.; Petros, William P.; Callery, Patrick S.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 12.02-04Б1.11

   
    Comparison of methods for chemical conjugation of an influenza peptide to wild-type and cysteine-mutant virus-like particles expressed in Pseudomonas fluorescens [Text] / Greg T. Cantin [et al.] // Int. J. Peptide Res. and Ther. - 2011. - Vol. 17, N 3. - P217-224 . - ISSN 1573-3149
Перевод заглавия: Сравнение методов химической конъюгации пептидов вируса гриппа с вирусоподобными частицами [на основе вируса хлороза коровьего горошка] дикого типа и цистеинового мутанта, экспрессированными в Pseudomonas fluorescens
ГРНТИ  
34.25.05
ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВАКЦИНЫ
ВИРУС ГРИППА
АНТИГЕННЫЕ ПЕПТИДЫ
ЭКСПОНИРОВАНИЕ НА VLP
ВИРУСОПОДОБНЫЕ НАНОЧАСТИЦЫ
ВИРУС ХЛОРОЗА КОРОВЬЕГО ГОРОШКА
ДИКИЙ ТИП
ЦИСТЕИНОВЫЙ МУТАНТ
ЭКСПРЕССИЯ В PSEUDOMONAS FLUORESCENS
ХИМИЧЕСКАЯ КОНЪЮГАЦИЯ АНТИГЕНОВ

Доп.точки доступа:
Cantin, Greg T.; Resnick, Sol; Jin, Hongfan; O'Hanlon, Ryan; Espinosa, Octavio; Stevens, Alex; Payne, Jason; Glenn, Nicole R.; Rasochova, Lada; Allen, Jeffrey R.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.443

    Ostrowski, Jacek.
    In vivo interactions of CysB protein with the cysJIH promoter of Salmonella typhimurium: inhibitory effects of sulfide [Text] / Jacek Ostrowski, Nicholas M. Kredich // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 2. - P779-785 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Взаимодействие белка Cys B и промотора CysJIH Salmonella typhimurium: ингибирующее действие сульфида
Аннотация: Цистеиновый регулон Salmonella typhimurium находится под позитивным контролем белка Cys B. Индуктором являются О- или N-ацетил-L-серин. Сульфид и L-цистин подавляют индукцию данного регулона в присутствии индукторов. Белок Cys B специфически связывает фрагмент ДНК 278 п.н., содержащий промотор cysJIH. Связывание Cys B и ДНК происходит и в отсутствие индуктора, но инициации транскрипции не происходит. Добавление индуктора приводит к инициации транскрипции и стимулирует связывание Cys B с ДНК в 3-8 раз. Сульфид ингибирует связывание и инициацию транскрипции и является антииндуктором. Влияние 'альфа'цистина на транскрипцию цистеинового регулона является вторичным и связано с его деградацией до сульфида. Ил. 8. Табл. 1. Библ. 40. СШа, (N. M. Kredich.). Dep. of Medicine and Biochemistry, Duke Univ. Medical Center, Durham, NC 27710.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT)
ОПЕРОН
ЦИСТЕИНОВЫЙ ОПЕРОН CYSJIH
ТРАНСКРИПЦИЯ
АКТИВАЦИЯ
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛОК CYS B
ПРОМОТОР CYS JIH
КОРРЕЛЯЦИЯ
СУЛЬФИД

Доп.точки доступа:
Kredich, Nicholas M.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.148

   
    The identification of a stucturally important cysteine residue in the glycerol dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus [Text] / P. Spencer [et al.] // Bioshim. et biophys. acta. Gen. Sybj. - 1991. - Vol. 1073, N 2. - P386-393 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Идентификация структурно важного остатка цистеина в глицеролдегидрогеназе Bacillus stearothermophilus
Аннотация: Zn-зависимая глицеролдегидрогеназа (I) из термофила Bacillus stearothermophilus NCIB 11400 является тетрамером и содержит 1 цистеиновый остаток на субъединицу, к-рый вступает в р-цию с тиоловыми реагентами только в лишенной металла форме I. Модификация I, лишенной металла, метилметантиосульфонатом предотвращает реактивацию фермента ионами Zn{2}+ и вызывает диссоциацию тетрамера на субъединицы. Предполагается, что 5,5дитиобис(2-нитробензойная к-та) реагирует только с цистеиновыми остатками в диссоциированных мономерах. I метится радиоактивной меткой [йод 2-{3}H] ацетатом по одиночному остатку цистеина (эквивалентно); выделены и секвенированы 2 меченых пептида: один является компонентом другого. По данным спектроскопического анализа, цистеиновый остаток не участвует в связывании существенного иона металла, хотя локализован вблизи него и играет важную роль во взаимодействии субъединиц. По данным хим. модификации, в лигандном связывании металла участвуют 2 гистидина. Библ. 17. Великобритания, Protein Sequencing Unit. Dep. of Biochemistry, Inst. of Biomolecular Sciences, Univ. of Southampton, Souuthampton.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)
ШТАММ NCIB 11400
ГЛИЦЕРОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ZNЗАВИСИМАЯ ГЛИЦЕРОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ЦИСТЕИНОВЫЙ ОСТАТОК
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
СТРУКТУРНАЯ ВАЖНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Spencer, P.; Scawen, M.D.; Atkinson, T.; Gore, M.G.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.422

   
    In vitro interactions of CysB protein with the cysK and cys JIH promoter regions of Salmonella typhimurium [Text] / Robin S. Monroe [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 12. - P6919-6929 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Взаимодействие in vitro белка Cys B с промоторными районами генов cys K и cys JIH Salmonella typhimurium
Аннотация: Гены cys K и cys JIH цистеинового регулона Salmonella typhymurium позитивно регулируются белком Cys B (I) и о-ацетил-L-серином или N-ацетил-L-серином, к-рые являются индукторами. Исследовали механизм регуляции данных генов. Показали, что I связывается с промотором гена cys K в двух сайтах: в положении от -78 до -39 (сайт CBS-К1) и в положении от -115 до -79 (сайт CBS-K2). Промотор оперона cys JIH содержит 1 сайт связывания I. Он расположен в положении от -76 до -35. Ацетил-L-серин стимулирует связывание I с CBS-К1 и с CBS-J, но ингибирует связывание I с CBS-К2. Установили, что CBS-К1 и CBS-Y требуются для активации промоторов in vivo. Полагают, что участок CBS-К2 выполняет вспомогательную функцию. Библ. 36. США, Dep. of Med. and Biochemistry, Duke Univ. Med. Center, Durham, NC 27710.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
ШТАММ JMT05
АМИНОКИСЛОТЫ
ЦИСТЕИН
БИОСИНТЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
ЦИСТЕИНОВЫЙ РЕГУЛОН CYS
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ДНК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
БЕЛОК CYSB
ПРОМОТОРЫ

Доп.точки доступа:
Monroe, Robin S.; Ostrowski, Jacek; Hryniewicz, Monika M.; Kredich, Nicholas M.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.436

    Ostrowski, Jacek.
    Negative autoregulation of cybB in Salmonella typhimurium: in vitro interactions of CysB protein with the cysB promoter [Text] / Jacek Ostrowski, Nicholas M. Kredich // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 7. - P2212-2218 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Негативная авторегуляция гена cys B Salmonella typhimurium: in vitro взаимодействие белка Cys B с промотором гена cys B
Аннотация: Регуляторный белок cys B Salmonella typhimurium позитивно регулирует гены цистеинового регулона и негативно авторегулирует активность своего собственного гена. Исследовали механизм негативной авторегуляции промотора cys B белком Cys B. Исследовали мРНК, синтезированную с данного промотора в услвоиях in vivo. Показали, что синтез ее начинается в локусе, расположенном на расстоянии 95 п. н. перед структурной частью гена или на расстоянии 9-10 п. н. за данным локусом. В условиях in vitro определили, что белок Cys B связывается в положениях от -10 до +35 промоторной области гена cys B. Индуктор цистеинового регулона N - ацетил - L - серин (I) ингибирует связывание Cys B в промотором cys B. Обсуждают причину такого поведения I, к-рый активирует действие Cys B при инициации транскрипции цистеинового регулона. Библ. 41. США, Dep. of Med. and Biochemistry, Duke Univ. Med. Center, Durham, NC 27710.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
ШТАММ LT2
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК CYSB
ГЕНЫ
ГЕН CYS B
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ПРОМОТОРЫ
РЕГУЛОН ЦИСТЕИНОВЫЙ
АКТИВАЦИЯ
ГЕН CYSB
РЕПРЕССИЯ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Kredich, Nicholas M.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.244

    Epperly, Bill R.
    L-Threonine dehydrogenase from Escherichia coli. Identification of an active site cysteine residue and metal ion studies [Text] / Bill R. Epperly, Eugene E. Dekker // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 10. - P6086- 6092 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: L-Треониндегидрогеназа из Escherichia coli. Идентификация цистеинового остатка активного центра и изучение ионов металлов
Аннотация: Из гомогенной тетрамерной (мол. м. 148 кД) L-треониндегидрогеназы (КФ 1.1.1.103) из E. coli выделена субъединица (СЕ), содержащая I остаток цистеина, и сесквенирована после селективного ацилирования цистеина при помощи [{1}{4}C]йодуксусной кислоты. Такое алкилирование со связыванием 'ЭКВИВ'1 моля [{1}{4}C]йодуксусной кислоты/моль СЕ фермента приводило к полной утрате ферментативной активности. Показано, что алкилированный остаток цистеина локализован в положении 38 полипептидной цепи. Фермент содержит 1 моль Zn{2}{+}/моль СЕ. Частичное удаление Zn{2}{+} при помощи 1,10-фенантролина приводило к хорошей прямой корреляции между остаточной ферментативной активностью и остаточным содержанием Zn{2}{+}. Полное удаление Zn{2}{+} вызывало нестабильность белка. Замена содержащегося в нативном ферменте иона металла на 85 Zn{2}{+}, Со{2}{+} или Cd{2}{+} не влияла на каталитич. активность. Mn{2}{+} активировал как нативный фермент, так и фермент, в к-ром ион металла заменен на {8}{5}Zn{2}{+}, Со{2}{+} или Cd{2}{+}. Эти данные, а также данные по гомологии первичной структуры области содержащего остаток цистеина активного центра этого фермента с др. дегидрогеназами привели авт. к заключению, что L-треониндегидрогеназа из E. coli принадлежит к группе Zn-содержащих высокомолекулярный спирт/полиол-дегидрогеназ; уникальной для L-треониндегидрогеназы является способность активироваться Mn{2}{+} или Cd{2}{+}. Библ. 33. США, Dep. Biol. Chem., Univ. Michigan, MI 48109-0606.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРЕОНИНДЕГИДРОГЕНАЗА*L-
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ЦИСТЕИНОВЫЙ ОСТАТОК
ИОНЫ МЕТАЛЛОВ

Доп.точки доступа:
Dekker, Eugene E.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)