Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ХИМОЗИН<.>)
Общее количество найденных документов : 20
Показаны документы с 1 по 20
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.10-04Б3.97

   
    Mass production off chymosin with koji fungi [Text] // Genet. Eng. and Biotechnol. Monit. - 1995. - Vol. 2, N 3. - P68
Перевод заглавия: Массовое производство химозина с помощью грибка Koji
Аннотация: Разработан способ получения больших кол-в химозина с помощью рекомбинантного гриба Koji, трансформированного слитым геном, кодирующим химозин и собственный фермент гриба. При выращивании рекомбинантного гриба на пшеничных отрубях при низких значениях pH, выход химозина составил 150 мг на 1 кг субстрата. Япония, Nat. Res, Inst. Brewing, Tokyo 114
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ХИМОЗИН
МАССОВОЕ ПРОИЗВОДСТВО
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ РЕКОМБИНАНТНОГО ГРИБА
УСЛОВИЯ

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.194

   
    En bref [Text] // Biofutur. - 1995. - N 142. - P14 . - ISSN 0294-3506
Перевод заглавия: Краткие сообщения
Аннотация: Министр здравоохранения Новой Зеландии разрешил использовать рекомбинантный химозин вместо сычужного фермента теленка для приготовления сыров. Рекомбинантный химозин производится с помощью трансформированных штаммов Aspergillus niger var. awamori, Kluyveromyces lactis и Escherichia coli K-12
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
НОВАЯ ЗЕЛАНДИЯ
СЫРОДЕЛИЕ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ РЕКОМБИНАНТНОГО ХИМОЗИНА
ХИМОЗИН
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ХИМОЗИН
ПОЛУЧЕНИЕ
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
KLUEVEROMYCES LACTIS (FUNGI)
ESCHERICHIA COLI (FUNGI)

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 00.12-04И8.187

   
    Получение химозомина из молока трансгенных овец [Текст] / М. Н. Мезина [и др.] // Зоотехния. - 1999. - N 10. - С. 25-26 . - ISSN 0235-2478
Аннотация: В молоке трансгенных овец молокосвертывающий фермент находится в виде предшественника химозина - прохимозина. Поэтому разработана технология перевода прохимозина в химозин путем изменения рН сыворотки молока после отделения казеиновой франкции. Определены оптимальные значения рН, при к-рых прохимозин полностью переходит в химозин и проявляет молокосвертывающую активность. Разработана технология выделения сычужного фермента из сыворотки молока трансгенных овец путем насыщения ее поваренной солью в конц-ии от 10% до 35%. Определены условия хранения полученного молокосвертывающего фермента
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.81.21 + 341.39.57.25.87.02
Рубрики: ХИМОЗИН
МОЛОКО
ПОЛУЧЕНИЕ
ТРАНСГЕННЫЕ ОВЦЫ

Доп.точки доступа:
Мезина, М.Н.; Ермолаева, В.И.; Демидович, С.С.; Черных, В.Я.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.06-04Б3.184

   
    Thermal inactivation of chymosin during cheese manufacture [Text] / Maurice G. Hayes [et al.] // J. Dairy Res. - 2002. - Vol. 69, N 2. - P269-279 . - ISSN 0022-0299
Перевод заглавия: Термоинактивация химозина в процессе сыроварения
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
СЫРОВАРЕНИЕ
УСЛОВИЯ
СОЗРЕВАНИЕ СЫРОВА
ХИМОЗИН
ИНАКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Hayes, Maurice G.; Oliveira, Jorge C.; McSweeney, Paul L.H.; Kelly, Alan L.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.09-04Б3.135

    Huppertz, Thom.
    Susceptibility of plasmin and chymosin in Cheddar cheese to inactivation by high pressure [Text] / Thom Huppertz, Patrick F. Fox, Alan L. Kelly // J. Dairy Res. - 2004. - Vol. 71, N 4. - P496-499 . - ISSN 0022-0299
Перевод заглавия: Чувствительность плазмина и химозина в сыре Cheddar к инактивации [вызванной] высоким давлением
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: СЫРОВАРЕНИЕ
СЫРЫ
СЫР CHEDDAR
ПРОИЗВОДСТВО
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ОБРАБОТКИ ПОД ВЫСОКИМ ДАВЛЕНИЕМ
ФЕРМЕНТЫ
ИНАКТИВАЦИЯ
ПЛАЗМИН
ХИМОЗИН

Доп.точки доступа:
Fox, Patrick F.; Kelly, Alan L.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 09.11-04И8.69

    Калмыков, С. П.
    Воспроизводительные способности овец, трансгенных по рекомбинантному гену фермента химозина [Текст] / С. П. Калмыков // Зоотехния. - 2008. - N 5. - С. 28-30 . - ISSN 0235-2478
Аннотация: среди молочных продуктов особым спросом у населения пользуются сыры, как биологически высокоценные диетические продукты питания. Ежегодное производство сыров в России составляет 371 тыс. т. Технология производства сыра основана на использовании створаживающего молоко фермента - химозина, иначе называемого сычужным ферментом. Традиционно химозин получают из сычугов молочных телят и ягнят. Однако в последние годы в Российской Федерации объем заготовок сычугов резко снизился из-за того, что убой животных в молодом возрасте экономически не оправдан. Усилиями международного научного коллектива в России была получена первичная трансгенная овца многоплодной романовской породы со встроенным в геном рекомбинантным геном химозина (Гольдман, Эрнст, Брем и др., 1994). Это, в свою очередь, поставило задачу изучения физиологических особенностей таких животных, их способности к размножению, к нормальному росту, развитию и, наконец, к наследованию искусственного гена. Опыты по изучению воспроизводительных способностей овец, трансгенных по гену химозина, были проведены в племхозе "Трудовое" Саратовской области на исходном стаде овец цигайской породы. Рекомбинантный ген, встроенный в геном овцы, наследуется. В первых двух поколениях его наследуемость превосходит статистически обусловленную и на уровне третьего поколения соответствует статистическому прогнозу
ГРНТИ  
34.23.59
ВИНИТИ 341.23.59.02.09 + 341.39.57.87.02
Рубрики: ВОСПРОИЗВОДИТЕЛЬНАЯ СПОСОБНОСТЬ
ТРАНСГЕННЫЕ ЖИВОТНЫЕ
ФЕРМЕНТ ХИМОЗИН
ОВЦЫ

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 11.12-04Б3.139

   
    The effect of concentration of chymosin on the yield and sensory properties of camel cheese and on its microbiological quality [Text] / Noreddine Benkerroum [et al.] // Int. J. Dairy Technol. - 2011. - Vol. 64, N 2. - P232-239 . - ISSN 1364-727X
Перевод заглавия: Влияние концентрации химозина на выход и сенсорные свойства верблюжьего сыра и на его микробиологическое качество
Аннотация: Изучали превращение верблюжьего молока в мягкий сыр при использовании хилмозина и погуртовой закваски (Streptococcus thermophilus и Lactobacillus bulgaricus). При концентрации химозина 1,7 мл/л молока выход сыра составлял 16,74 г/100 мл молока. При концентрации химозина 1,0-2,9 мл/л молока получают сыры с хорошими сенсорными и микробиологическими характеристиками. Показано, что оптимальная концентрация химозина для получения верблюжьего сыра составляет 1,7 мл/л молока. Морокко, Inst. Agr. e Veterin. Hassan II, Dep. Sci. Allimint. ct Nutit. BP 6292 Inst., 10101 - Rabat
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: СЫРОВАРЕНИЕ
СЫРЫ
ВЕРБЛЮЖИЙ СЫР
ПРОИЗВОДСТВО
СЕНСОРНЫЕ СВОЙСТВА
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКОЕ КАЧЕСТВО
ХИМОЗИН
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Benkerroum, Noreddine; Dehhaoui, Mohammed; El, Fayq Abdelmalek; Tlaiha, Rachida

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 89.02-04И8.189

   
    Characterization and preparation of chymosin from calt rennet samples by means of isoelectric focusing [Text] / Th. Kleinert [et al.] // Acta biotechnol. - 1988. - Vol. 8, N 4. - P367-375
Перевод заглавия: Характеристика изготовленного из проб сычужного сока теленка химозина изоэлектрической фокусировкой
Аннотация: Пробы сычужного сока получали у живых телят способом имплантации зонда. Химозин, полученный из проб сычужного сока, идентифицировали по изоэлектрической точке, молекулярной массе и ферментной активности. Изоэлектрическая точка, определенная изоэлектрической фокусировкой, составляла 4,5 - 6,7, а молекулярная масса, определенная двудименсионным электрофорезом, - 36300. В дальнейшем фракционирование фермента проводили по препаративной шкале. Из 1 г пробы сычужного сока было получено 53 мг очищенного химозина, к-рый предполагают использовать для получения антисыворотки химозина. Библ. 14.
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.53.39.43.21
Рубрики: СЫЧУГ
СЫЧУЖНЫЙ СОК
ХИМОЗИН
ТЕЛЕНОК

Доп.точки доступа:
Kleinert, Th.; Lange, I.; Rosicke, B.; Honig, A.; Schleusener, R.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.04-04Б3.141

   
    Expression and secretion of bovine prochymosin in Yarrowia lipolytica [Text] / Arthur E. Franke [et al.] // Dev. Ind. Microbiol. Vol. 29 Symp. 44th Gen. Meet. Soc. Ind. Microbiol., Baltimore, Md, Aug. 10 - 14, 1987. - Amsterdam, 1988. - P43-57
Перевод заглавия: Экспрессия и секреция коровьего прохимозина у Yarrowia lipolytica
Аннотация: Сконструировано 5 плазмидных векторов, в к-рых участки контроля транскрипции и секреции гена XPR2 (кодирует щел. внеклеточную протеазу дрожжей Y. lipolytica) объединены с кДНК коровьего прохимозина. Сконструирован также вектор, в к-ром кДНК прохимозина с секреторной сигнальной последовательностью XPR2 подставлена непосредственно под промотор гена LEU2 Y. lipolytica. Во всех 6 векторах использован терминатор XPR2, присоединенный к 3'-концу прохимозиновой кДНК. Кл Y. lipolytica, трансформированные указанными векторами, эффективно секретируют в культуральную среду полипептид, иммунологически родственный химозину. При кислотной активации очищ. рекомбинантного полипептида получен белок, неотличимый по уд. активности и мол. массе от коровьего химозина. Библ. 35. США, Pfizer Central Res., Groton, CT06340.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.17.03 + 341.27.21.02.21
Рубрики: ПРОМОТОРЫ
ПРОМОТОР ГЕНА LEU2
ТЕРМИНАТОРЫ
ТЕРМИНАТОР XPR2
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ПОЛИПЕПТИДЫ
ХИМОЗИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
YARROWIA LIPOLYTICA (FUNGI)
СИМПОЗИУМЫ
БАЛТИМОРА
США
1987

Доп.точки доступа:
Franke, Arthur E.; Kaczmarek, Frank S.; Eisenhard, Michael E.; Geoghegan, Kieran F.; Danley, Dennis E.; De, Zeeuw John R.; O'Donnell, Michele M.; Gollaher, Merton G.(Jr); Davidow, Lance S.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.04-04Б3.150

   
    Petition for Pfizer's genetically engineered chymosin accepted for filling by FDA [Text] // D-J-M Enzyme Rept. - 1987. - Vol. 6, N 12. - P1
Перевод заглавия: Обращение компании Pfizer по поводу генноинженерного химозина за разрешением к применению в FDA
Аннотация: Компания Pfizer обратилась в FDA (Комитет контроля пищевых продуктов и лекарственных препаратов) за разрешением на производство и применение в кач-ве пищевой добавки генноинженерного химозина (ГИХ). Технология производства этого молокосвертывающего фермента, разработанная Центр. исследовательской лаб. компании в г. Гротон, штат Коннектикут, основана на новейших достижениях науки и техники, включая синтез подлинного гена прохимозина, его введение методами рекомбинантной ДНК в микроорганизм-хозяин и использование последнего в коммерческом ферментационном процессе (микроорганизм-продуцент отсутствует в конечном продукте). Полученный ГИХ во всех отношениях идентичен традиционному химозину из желудка теленка. Эффективность ГИХ в сыроделии неоднократно доказана в производственных условиях. Преимуществом ГИХ является высокая чистота препарата, стабильность состава и цены. Компания будет производить ГИХ в строгом соответствии с правилами для исследований по рекомбинации ДНК на сециально построенном з-де в г. Терре-Хот штат Индиана, и продавать через Pfizer's Dairy Products Group со штабквартирой в г. Милуоки, штат Висконсин (США).
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.17.07 + 341.27.39.11
Рубрики: МОЛОКОСВЕРТЫВАЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
ХИМОЗИН
ПОЛУЧЕНИЕ
ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
ДНК РЕКОМБИНАНТНАЯ
СЫРОДЕЛИЕ
КОМПАНИЯ PFIZER
США

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.334

    Mantafounis, Dimitris.
    Modification of the pH profile of chymosin using site-directed mutagenesis [Text] / Dimitris Mantafounis, James E. Pitts // Biochem. Soc. Trans. - 1989. - Vol. 17, N 4. - P763-764 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Модификация pH-профиля химозина с использованием сайт-направленного мутагенеза
Аннотация: Главными формами химозина (I) являются IА и IВ, к-рые отличаются друг от друга аминокислотными остатками в положении 244 (Асп у IA и Гли у IB) и оптимумами действия pH (4,2 и 3,7 соответственно). Методом сайт-направленного мутагенеза в гене IВ, клонированном на векторе pCT70 под контролем промотора Trp, осуществлена замена Гли[2][4][4] Асп, превращающая IB в IA. Рекомбинантные IA и IB удается выделить из клеток E. coli в небольшом к-ве, причем IA менее стабилен из-за аутолиза с образованием IC2. Профили pH для рекомбинантных IA и IB такие же, как для IA и IB, выделенных из желудка теленка. Библ. 14. Великобритания, Lab. of Mol. Biol., Dept. of Crystallography, Birkbeck College, London WC1Е 7HX.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ
ХИМОЗИН
PH-ПРОФИЛЬ
СИНТЕЗ
МОДИФИКАЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ХИМОЗИНА
КЛОНИРОВАНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Pitts, James E.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.10

   
    Prochymosin activation by non-aspartic proteinases [Text] / V. M. Stepanov [et al.] // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 260, N 2. - P173-175 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Активация прохимозина неаспарагиновыми протеазами
Аннотация: Прохимозин (I) из желудка теленка м. б. превращен в зрелую аспаргиновую протеиназу (химозин) в результате действия внешних неаспарагиновых протеиназ. Так, термолизин при рН 5,05 превращал I с выходом 73% в активный фермент (фен-хемозин), к-рый на одну аминокислоту (фенилаланин) длинее с N-конца, чем обычный хемозин. Еще лучший результат получен в экспериментах по активации I при рН 5,05 металлопротеиназой из Legionella pneumoniae; при этом также продуцировался фен-химозин. Предполагается, что участок полипептидной цепи I, прилегающий к "нормальному" сайту расщепления профермента, становится при рН 5,0-6,0 доступным для действия внешних протеаз, и что путь межмолекулярной активации I может иметь физиол. значение наряду с путем самоактивации. Библ. 7. СССР, Ин-т генетики и селекции промышленных микроорганизмов, 113545 Москва.
ГРНТИ  
34.27.01
ВИНИТИ 341.27.01.99
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА ИЗ LEGIONELLA PNEUMONIAE (BACT.)
АКТИВАЦИЯ ПРОХИМОЗИНА
ФЕН-ХИМОЗИН
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Stepanov, V.M.; Lavrenova, G.I.; Terent'eva, E.Yu.; Khodova, O.M.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.815

    Lamsa, Michael.
    Mutation and screening to increase chymosin yield in a genetically-engineered strain of Aspergillus awamori [Text] / Michael Lamsa, Peggy Bloebaum // J. Ind. Microbiol. - 1990. - Vol. 5, N 4. - P229-237 . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Получение мутаций и скрининг для повышения выхода химозина у сконструированного генетико-инженерными методами штамма Aspergillus awamori
Аннотация: После 5 циклов мутагенеза с использованием УФ-лучей и нитрозогуанидина от шт. 107 Aspergillus awamori, представляющего собой трансформант, содержащий плазмиду с геном химозина (кислая протеаза) теленка, выделены варианты, у к-рых выход химозина в 4 раза выше, чем у шт. 107, и при культивировании в ферментере превышает 100 мг/л. Для предварительной оценки уровня секреции химозина обработанные мутагеном споры рассеивали на агаризованную среду, в к-рую добавляли снятое молоко, ограничитель размера колоний 2,6-дихлор-4-нитроанилин (дихлоран) и ингибитор кислой протеазы диазоацетил-норлейцинметил-эфир (DAN). Последующее тестирование проводили в жидкой мини-культуре на качалке и в качалочных колбах. Ил. 4. Табл. 4. Библ. 17. США, Genencor, Inc., 180 Kimball Way, South San Francisco, CA 94080.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.39
Рубрики: ASPERGILLUS AWAMORI (FUNGI)
МУТАГЕНЕЗ
УФ-ОБЛУЧЕНИЕ
ХИМИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ПРОДУЦЕНТЫ
ХИМОЗИН
ОТБОР

Доп.точки доступа:
Bloebaum, Peggy

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.734

   
    Improved production of chymosin in Aspergillus by expression as a glucoamylase-chymosin fusion [Text] / Michael Ward [et al.] // Bio/Technology. - 1990. - Vol. 8, N 5. - P435-440
Перевод заглавия: Улучшенный способ получения химозина в Aspergillus путем экспрессии в виде слияния глюкоамилазы с химозином
Аннотация: Образование химозина (I) в Aspergillus проведено путем создания вектора экспрессии, в к-ром кДНК, кодирующая прохимозин быка, была слита с геном глюкоамилазы gla A Aspergillus awamori. Трансформация A. awamori этой плазмидой привела к секреции больших кол-в I, чем было получено с предыдущими векторами экспрессии I. Активный I автокаталитич. высвобождается из рекомбинантного белка после секреции. Библ. 32. США, Cenencor Inc., 180 Kimball Way, South San Francisco, CA 94080.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.39
Рубрики: ASPERGILLUS AWAMORI (FUNGI)
ПРОДУЦЕНТЫ
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КДНК ПРОХИМОЗИНА
БЫКИ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН ГЛЮКОАМИЛАЗЫ GLNA
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ХИМОЗИН
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ПРОТЕОЛИЗ
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ward, Michael; Wilson, Lori J.; Kodama, Katherine H.; Rey, Michael W.; Berka, Randy M.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.672

   
    Enzyme production by recombinant Trichoderma reesei strains [Text] / Jaana M. Uusitalo [et al.] // J. Biotechnol. - 1991. - Vol. 17, N 1. - P35-50 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Производство ферментов рекомбинантными штаммами Trichoderma reesei
Аннотация: Описано производство гомологичных и гетерологичных белков целлулолитическим нитчатым грибом Trichoderma reesei. Методами генетич. инженерии получены шт., секретирующие смеси целлюлаз нового состава, позволяющие внести существенные улучшения в биотехнологич. процесс. Эти улучшения заключаются в инактивации гена и смене промотора. Сильный высокоиндуцируемый промотор гена, кодирующего основную целлюлазу, целлобиогидралазу I также использован для производства в Кл Trichoderma белков эукариотов. Приведено подробное описание экспрессии и секреции активного химозина теленка. Библ. 52. Финляндия, VIT, Biotechnical Lab. Espoo, Finland, Helsinki.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.39
Рубрики: TRICHODERMO REESEJ (FUNGI)
ШТАММ VTT-D-88358
ФЕРМЕНТЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ЦЕЛЛЮЛОЗЫ
ХИМОЗИН ТЕЛЕНКА
ПОВЫШЕННЫЙ СИНТЕЗ
ГИБРИДНЫЕ ГЕНЫ

Доп.точки доступа:
Uusitalo, Jaana M.; Helena, Nevalainen K.M.; Harkki, Anu M.; Knowles, Jonthan K.C.; Penttil, aMerja E.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.10-04Б3.252

    Broome, M. C.
    Comparison of fermentation produced chymosin and calf rennet in cheddar cheese [Text] / M. C. Broome, M. W. Hickey // Austral. I. Dairy Technol. - 1990. - Vol. 45, N 2. - P53-59
Перевод заглавия: Сравнение сычужного фермента и полученного ферментационным путем химозина при приготовлении сыра чеддер
Аннотация: Проведено сравнительное исследование полученного ферментационным путем химозина (CHY) и сычужного фермента теленка при использовании их для приготовления сыра Чеддер. Представлены данные по технологическому процессу, составу сыров, бактериальной флоре, активности химозина, протеолитической активности и результатам органолептической оценки сыров после 12 мес. созревания. Результаты композиционного, микробиологического и протеолитического анализов в обоих случаях практически совпадали. Для CHY отмечено значительное увеличение выхода массы сыра, но эти результаты не могут считаться окончательными. Как показали измерения остаточной активности химозина, полученной ферментативным путем коагулянт отличается большей устойчивостью. Полученный т. обр. сыр по качеству был одинаковым или превосходил сыр, полученный с помощью контрольного коагулянта; пробы были взяты по прошествии 3, 6, и 12 мес. созревания. Библ. 24. Австралия, Food Res. Inst. Dep. of Agr. and Rural Affairs, Werribee, Vic.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ПИЩЕВАЯ МИКРОБИОЛОГИЯ
ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
СЫРЫ
МИКРОФЛОРА
ФЕРМЕНТЫ
СЫЧУЖНЫЙ ФЕРМЕНТ
ХИМОЗИН
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Hickey, M.W.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.12-04Б3.105

   
    Effect of milk coagulating enzymes on physical praperties of Mozzarella cheese [Text] / R. K. Merrill [et al.] // J. Dairy Sci. - 1990. - Vol. 73, Suppl. N1. - P115 . - ISSN 0022-0302
Перевод заглавия: Влияние молокосвертывающих ферментов на физические свойства сыра мозарелла
Аннотация: Изучено изменение физ. свойств сыра Мозарелла, приготовленного в 6 л ваннах с использованием химозина, бычьего и свиного пепсина и протеазы из Mucor miehei при хранении от 1 до 28 сут при 4'ГРАДУС' С. Установлено, что тип молокосвертывающего фермента, использованного для получения сыра, не оказывал влияния на его физ. свойства (консистенция, влажность, рН, окраска и др.). США, Utah st. Univ., Logan and Weber St. Univ., Odgen.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07 + 341.27.39.11
Рубрики: МОЛОКОСВЕРТЫВАЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРИМЕНЕНИЕ
ХИМОЗИН
ПЕПСИН
ПРОТЕАЗЫ
MUCOR MIEHEI [FUNGI)
СЫРОДЕЛИЕ
СЫР МОЗАРЕЛЛА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Merrill, R.K.; Oberg, C.J.; Brown, R.J.; Richardson, G.H.

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 92.03-04М4.053

    Shimazaki, Kei-ichi.
    Susceptibility of bovine lactoferrin to plasmin and chymosin [Text] / Kei-ichi Shimazaki, Sachiyo Nagata, Choon Yoo Yung // Agr. and Biol. Chem. - 1991. - Vol. 55, N 4. - P1125-1126 . - ISSN 0002-1369
Перевод заглавия: Атакуемость лактоферрина коровьего молока плазмином и химозином
Аннотация: Очищенный лактоферрин (ЛФ) коровьего молока гидролизовали in vitro трипсином, химозином и плазмином (из бычьей и свиной сыворотки) соответственно при pH 7,8; 6,4 и 9,0. Спектр фрагментов белка анализировали ЭФ в ПААГ. Выявлено интенсивное расщепление ЛФ трипсином с образованием большого числа фрагментов массой 43 кД. В отличие от этого, химозин практически не расщеплял ЛФ. Бычий плазмин значительно интенсивнее гидролизовал ЛФ, чем свиной плазмин. Мол. массы основных фрагментов ЛФ, полученных под действием плазмина, составили 51 и 35 кД (бычий плазмин) и 51, 44, 36 и 32 кД (свиной плазмин). Библ. 12.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ПИЩА
МОЛОКО
ЛАКТОФЕРРИН
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ПЛАЗМИН
ХИМОЗИН

Доп.точки доступа:
Nagata, Sachiyo; Yung, Choon Yoo

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.04-04Б3.95

   
    HPLC analysis of rennet enzymes and fermentation-produced chymosin [Text] / M. Rampilli [et al.] // Sci. e tecn. latt.-casearia. - 1993. - Vol. 43, N 6. - P387-401 . - ISSN 0390-6361
Перевод заглавия: ВЭЖХ анализ сычужных ферментов и полученного ферментативно химозина
Аннотация: Изучен с помощью ВЭЖХ анализа состав и соотношение фракций химозина в препаратах бычьего сычужного фермента и в микробных ферментных препаратах Chymogen (CHR, Hansen) из Aspergillus niger, Maxiren (Gist Brocades) из Kluyveromyces lactis, Chy-Max (Pfizer) из Escherichia coli-k12. Использованы анионная колонка NA7Q (Bio-Rad) с УФ детектором при 280 нм (Milton Roy 3100) и on-line система контроля pH. Подвижная фаза A-0,025 М пиперазин с 0,0428 М HCl, B-0,025 М фосфорная к-та . Италия, Sperimentale Lattiero Caseario, Lode(MI). Библ. 20
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ХИМОЗИН
БЫЧИЙСЫЧУЖНЫЙФЕРМЕНТ
СОСТАВ
ВЭЖХ

Доп.точки доступа:
Rampilli, M.; Barzaghi, S.; Molinari, P.; Tenaglia, L.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 94.08-04М4.074

    Boudjellab, Nissab.
    Detection of residual chymosin in cheese by an enzyme-linked immunosorbent assay [Text] / Nissab Boudjellab, Odile Rolet-Repecaud, Jean-Claude Collin // J. Dairy Res. - 1994. - Vol. 61, N 1. - P101-108 . - ISSN 0022-0299
Перевод заглавия: Обнаружение остаточного химозина в сырах с помощью фермент-связывающего иммуносорбентного метода
Аннотация: Для обнаружения в сырах различного типа остаточной активности химозина (I) разработан быстрый ферментсвязывающий иммуносорбентный метод (без экстракции). В сыре типа Saint-Paulin конц-ии I в твороге и сыворотке молока составляли 22,5 и 73,5% от общего кол-ва I, прибавляемого к молоку. В сыре типа Comte только 14% I было обнаружено в твороге, в сыворотке I был инактивирован. При измерениях кол-ва I в 12 различных сырах конц-ии I колебались в пределах от 384 нг/г в сыре Camembert до 86 нг/г в сыре Comte при его 8-месячном созревании. I очень стабилен в течение созревания сыров. Франция, INRA, Station de Recherches en Technologie et Analyses Laitieres, BP 89, 39801 Poligny. Библ. 18.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.21.15.25
Рубрики: ПИЩА
СЫР
ХИМОЗИН
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Rolet-Repecaud, Odile; Collin, Jean-Claude
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)