СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОЛИПАЗА D<.>)

Общее количество найденных документов : 346
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.222

Xie, Mingsheng.
Expression and secretion of glycosylphosphatidylinositol-specific phospholipase D by myeloid cell lines [Text] / Mingsheng Xie, Martin G. Low // Biochem. J. - 1994. - Vol. 297, N 3. - P547-554 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Экспрессия и секреция гликозилфосфатидилинозит-специфической фосфолипазы D линиями миелоидных клеток
Аннотация: Культивируемые миелоидные клетки K562, KG-1, HL-60, NB4, PLB-985, U937, THP-1, J774, RAW2647 человека и мыши обладают способностью разрушать гликозилфосфатидилинозит-, обнаруживая активность фосфолипазы D; этот фермент, специфически действующий на гликолизилфосфатидилинозит, выявляется в этих клетках с помощью моноклонального антитела. Активность фермента повышается при дифференцировке клеток, индуцированный диметилсульфоксидом или форболмиристатацетатом. Клетки HL-60 и J774 конститутивно секретируют фермент в культуральную среду. По-видимому, эта фосфолипаза миелоидных клеток поступает в периферическую кровь. Библ. 42. США, Dept Physiol. Cell. Biophys., Coll. Physicans and Surgeons Columbia Univ., New York, NY 10032.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.21
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА D
СЕКРЕЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ
МИЕЛОИДНЫЕ КЛЕТКИ
IMMUNOSTAINING

Доп.точки доступа:
Low, Martin G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.215

Phospholipase D is activated by phorbol ester but not CSF-1 in murine bone marrow-derived macrophages [Text] / Anthony Jaworowski [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 201, N 2. - P733-739 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Фосфолипазу D в макрофагах из костного мозга мыши активирует форболовый эфир, но не колониестимулирующий фактор-1
Аннотация: В непролиферирующих макрофагах из костного мозга мышей в возрасте 6-10 нед, предварительно накопивших н-бутанол, форболмиристатацетат (100 нМ) за 15 мин в 3-4 раза повышает образование фосфатидилбутанола; колониестимулирующий фактор-1 за 0,5-15 мин не стимулирует синтез фосфатидилбутанола. Форболовый эфир за 5 мин повышает в 5-6 раз фосфорилирующую активность клеток в отношении миристоилированного богатого аланином субстрата MARCKS протеинкиназы C; колониестимулирующий фактор такого действия не оказывает и не стимулирует образование в клетках дирадилглицерина. Передача сигнала колониестимулирующим фактором протекает без участия протеинкиназы C или фосфолипазы D. Австралия, Dept Med., Univ. Melbourne, Roq. Melbourne Hosp., Parkville, Victoria, 3050. Библ. 19

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.17
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА D
АКТИВНОСТЬ
ФОРБОЛОВЫЙ ЭФИР
ФАКТОР КОЛОНИЕСТИМУЛИРУЮЩИЙ 1
РОЛЬ
МАКРОФАГИ
КОСТНЫЙ МОЗГ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Jaworowski, Anthony; Argyriou, Stella; Yusoff, Permeen; Hamilton, John A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.61

Briscoe, Celia P.
Rapid desensitization and resensitization of bombesin-stimulated phospholipase D activity in Swiss 3T3 cells [Text] / Celia P. Briscoe, Robin Plevin, Michael J. O. Wakelam // Biochem. J. - 1994. - Vol. 298, N 1. - P61-67 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Быстрая десенсибилизация и ресенсибилизация стимулированной бомбезином активности фосфолипазы D в клетках Swiss 3T3
Аннотация: Активность фосфолипазы D (ФD) в клетках Swiss 3T3 оценивали по накоплению H{3}-фосфатидилбутинола (H{3}-I) в содержащих H{3}-пальмитат клетках. Стимулируемое бомбезином (II; 100 нМ) накопление H{3}-I происходило в течение 40-60 сек. В последующие сроки чувствительность ФД к стимулирующему действию II исчезала, но после 4,5-минутного отмывания восстанавливалась и через 10 мин обнаруживали 75-80% исходной ферментной активности. В клетках происходила, кроме того, быстрая десенсибилизация стимулируемого II гидролиза фосфатидилинозит-4,5-дифосфата. Феномен десенсибилизации не зависел ни от концентрации Ca{2+}, ни от активности протеинкиназы C. Не исключено, что данный феномен отчасти обусловлен интернализацией соответствующих рецепторов с последующей рециклизацией их, сопровождающейся восстановлением чувствительности. Великобритания, Dep. Biochemistry, Univ. of Glasgow, Glasgow, G12 800. Библ. 38

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: БОМБЕЗИН
СТИМУЛЯЦИЯ
ФОСФОЛИПАЗА D
АКТИВНОСТЬ
КЛЕТКИ SWISS 3T3

Доп.точки доступа:
Plevin, Robin; Wakelam, Michael J.O.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04Я6.63

El-Moatassim, Chakib.
A novel pathway for the activation of phospholipase D by P[2z] purinergic receptors in BAC1.2F5 macrophages [Text] / Chakib El-Moatassim, George R. Dubyak // J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267, N 33. - P23664-23673 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новый путь активации фосфолипазы D пуринэргическими P[2z]-рецепторами в макрофагах BAC1, 2F5
Аннотация: Макрофаги BAC1.2F5, преинкубированные с {3}H-олеатом и {3}H-глицерином и включившие их в эндогенные фосфолипиды, отвечают быстрым гидролизом последних на добавление АТР. В присутствии этанола главными продуктами гидролиза являются {3}H-фосфатидилэтанол и {3}H-диглицерины. Эффект АТР не зависит от ионов Ca{2+} (наблюдается и в присутствии ЭГТА), хотя и сопровождается мобилизацией внутриклеточного Ca{2+}. Подобно АТР действуют АТР'гамма'S и еще более эффективно - дибензоильное производное АТР. Под действием АТР и его аналогов гидролизуется в основном фосфатидилхолин. Накопление фосфатидилэтанола не индуцируется другими нуклеотидами, а также ионофорами, эфирами форбола и тромбоцитактивирующим фактором. Сделан вывод, что АТР и его аналоги стимулируют в макрофагах только фосфатидилхолин-специфичную фосфолипазу D; эта стимуляция опосредована пуринэргическими P[2z]-рецепторами. США, Dept. Physiol. and Biophys., Sch. Med., Case Western Reserve Univ., Cleveland, OH 44106. Библ. 49

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА D
АКТИВАЦИЯ
РЕЦЕПТОР P[22]
ПУРИНЭРГИЧЕСКИЙ
РОЛЬ
МАКРОФАГИ BAC1, 2F5

Доп.точки доступа:
Dubyak, George R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.07-04М6.031

The role of cytosolic Ca{2}{+}, protein kinase C, and protein kinase A in hormonal stimulation of phospholipase D in rat hepatocytes [Text] / L. Gustavsspm [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 2. - P849-859 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Роль цитозольного Ca{2}{+}, протеинкиназы C и цАМФ-зависимой протеинкиназы в гормональной стимуляции фосфолипазы D в гепатоцитах крыс
Аннотация: Стимулирующее действие форболмиристатацетата (ФМА), вазопрессина и ионофора А23187 на активность фосфолипазы D (ФЛ-D) в изолированных гепатоцитах крыс снижалось ингибиторами протеинкиназы С или при ее понижающей регуляции. При стимулированной ионофором активации ФЛ-D стауроспорин потенцировал эффект Са{2}{+}, сдвигая влево кривую зависимости активности ФЛ-D от конц-ии цитозольного Са{2}{+}. Окадаевая к-та потенцировала индуцированную ФМА активацию ФЛ-D, но подавляла активацию, вызванную цитозольным Са{2}{+}. Т. обр. цитозольный Са{2}{+} и протеинкиназа С активируют ФЛ-D благодаря различным механизмам. Активация цАМФ-зависимой протеинкиназы усиливала индуцированную вазопрессином активацию ФЛ-D, но не изменяла активацию фермента, вызываемую ФМА или цитозольным Са{2}{+}. США, Dep. Pathol. and Cell Biol., Thomas Jefferson Univ., Philadelphia, PA 19107. Библ. 54.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.33.09.15
Рубрики: ВАЗОПРЕССИН
ЭФФЕКТ
ФОСФОЛИПАЗА D
ГЕПАТОЦИТЫ
ИЗОЛИРОВАННЫЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Gustavsspm, L.; Moehren, G.; Torres-Marquez, M.E.; Benistant, C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.07-04К1.219

Bursten, Stuart L.
Interleukin-1 stimulates phosphatidic acid-medicated phospholipase D activity in human mesangial cells [Text] / Stuart L. Bursten, Ward E. Harris // Amer. J. Physiol. - 1994. - Vol. 266, N 4. - C1093-C1104 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Интерлейкин-1 стимулирует опосредованную фосфатидной кислотой активность фосфолипазы D в мезангиальных клетках человека
Аннотация: Исследовали влияние интерлейкина 1 (ИЛ-1) на мезангиальные клетки (МКл) человека ИЛ-1 вызывает активацию фосфолипазы D (ФЛ-D) в целых МКл и в микросомах; ФЛD гидролизует фосфатидилэтаноламин (ФЭ) до фосфатидной к-ты (ФК). Эту активацию блокируют антитела против ИЛ-1 и против рецептора ИЛ-1 типа 1. К активации ФЛ-D приводит также стимуляция МКл и микросом дилинолеоил-ФК (продукт стимуляции ИЛ-1 МКл человека через активацию лизо-ФК-ацил-СоА: ацилтрансферазы (I). ФЛ-D действует на субфракцию ФЭ (1-o-алкил- и 1-o-алкенил-, 2-sn-ненасыщенных видов ФЭ). В рез-те через 30-120 с после стимуляции ИЛ-1 в МКл образуется уникальный, берущий начало от плазмалогена вид ФК, превращающийся в диацилглицерины при действии фосфатидат фосфогидролазы. Эта ФК по своему составу четко отличается от ФК, продуцируемой I. Низкие конц-ии диолеоил- и дилинолеоил-ФК, но не 1-пальмитоил- или 1-олеоил-лизо ФК вызывают дополнительную стимуляцию ферментативной активности ФЛ-D. Предположили, что существует система опосредования сигнала цитокина через самоамплификацию ФК, к-рая ранее была неизвестна. США, Second Messenger and Lipid Bio-Chemistry Lab., Cell Therapeutics, Inc., 201 Elliott Ave. West, Suite 400, Seattle, WA 98119. Библ. 46

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОЛИПАЗА D
ФОСФАТИДНАЯ КИСЛОТА
ЦИТОКИНЫ
ИНТЕРЛЕЙКИН 1
МЕЗАНГИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Harris, Ward E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.08-04М4.173

DunerEngstrom, M.
Carbachol-induced phosphatidylcholine hydrolysis and choline efflux in rat submandibular gland involves phospholipase D activation and is modulated by protein kinase C and calcium [Text] / M. DunerEngstrom, B. B. Fredholm // Acta physiol. scand. - 1994. - Vol. 151, N 4. - P515-525 . - ISSN 0001-6772
Перевод заглавия: Карбахол-индуцированный гидролиз фосфатидилхолина и выделение холина в подчелюстной железе крыс вовлекает активацию фосфолипазы D и модулируется протеинкиназой C и кальцием
Аннотация: Срезы подчелюстной железы крыс обрабатывали [{1}{4}C] фосфатидилхолином и карбахолом. Образование при этом [{1}{4}C]фосфатидилэтанола указывало на участие фосфолипазы Д в передаче сигналов в клетках. Хелатирование внутриклеточ. кальция препаратом BAPTA/AM снижало карбахол-индуцированное выделение [{3}H]холина (I). Ионофор Ca-A231187 при конц-ии 10 мкМ повышал базальное выделение I, но снижал его выделение, вызванное карбахолом. При удалении внеклеточ. Ca наблюдали выделение I, стимулированное карбахолом, к-рое возвращалось к контрольному уровню при добавлении Ca в среду. Активация протеинкиназы C форболовым эфиром повышала карбахол-опосредованное выделение I. Швеция, Karolinska Inst., S-171 77 Stocholm. Библ. 48.

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.17
Рубрики: СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ
ФОСФАТИДИЛХОЛИН
ФОСФОЛИПАЗА D
КАЛЬЦИЙ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Fredholm, B.B.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.08-04Н1.360

Activation of phospholipase D by serum stimulation and ras-induced transformation in NIH 3Т3 cells [Text] / Carnero A. Cuadrado [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18D. - P50 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Активация фосфолипазы D при стимуляции сывороткой и ras-индуцированной трансформации в клетках NIH 3T3
Аннотация: Митогенная стимуляция покоящихся клеток NIH 3Т3 сывороткой или их трансформация онкогеном ras приводит к накоплению в клетках фосфорилхолина и диацилглицерина. При этом в клетках не изменяется активность фосфатидилхолин-специфической фосфолипазы С, но заметно активируется фосфолипаза D. В трансформированных ras фибробластах активация фосфолипазы D оказывается конститутивной и теряет чувствительность к стимулирующему действию сыворотки. Испания, Inst. Invest. Biomed., CSIC, Madrid.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.23
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗЫ
ФОСФОЛИПАЗА D
АКТИВНОСТЬ
ОНКОГЕНЫ
ГЕН RAS
ВЛИЯНИЕ
КЛЕТКИ NIH 3Т3

Доп.точки доступа:
Cuadrado, Carnero A.; del, Peso L.; Montaner, S.; Lacal, J.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.123

Bursten, Stuart L.
Interleukin-1 stimulates phosphatidic acid-medicated phospholipase D activity in human mesangial cells [Text] / Stuart L. Bursten, Ward E. Harris // Amer. J. Physiol. - 1994. - Vol. 266, N 4. - C1093-C1104 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Интерлейкин-1 стимулирует опосредованную фосфатидной кислотой активность фосфолипазы D в мезангиальных клетках человека
Аннотация: Исследовали влияние интерлейкина 1 (ИЛ-1) на мезангиальные клетки (МКл) человека ИЛ-1 вызывает активацию фосфолипазы D (ФЛ-D) в целых МКл и в микросомах; ФЛD гидролизует фосфатидилэтаноламин (ФЭ) до фосфатидной к-ты (ФК). Эту активацию блокируют антитела против ИЛ-1 и против рецептора ИЛ-1 типа 1. К активации ФЛ-D приводит также стимуляция МКл и микросом дилинолеоил-ФК (продукт стимуляции ИЛ-1 МКл человека через активацию лизо-ФК-ацил-СоА: ацилтрансферазы (I). ФЛ-D действует на субфракцию ФЭ (1-o-алкил- и 1-o-алкенил-, 2-sn-ненасыщенных видов ФЭ). В рез-те через 30-120 с после стимуляции ИЛ-1 в МКл образуется уникальный, берущий начало от плазмалогена вид ФК, превращающийся в диацилглицерины при действии фосфатидат фосфогидролазы. Эта ФК по своему составу четко отличается от ФК, продуцируемой I. Низкие конц-ии диолеоил- и дилинолеоил-ФК, но не 1-пальмитоил- или 1-олеоил-лизо ФК вызывают дополнительную стимуляцию ферментативной активности ФЛ-D. Предположили, что существует система опосредования сигнала цитокина через самоамплификацию ФК, к-рая ранее была неизвестна. США, Second Messenger and Lipid Bio-Chemistry Lab., Cell Therapeutics, Inc., 201 Elliott Ave. West, Suite 400, Seattle, WA 98119. Библ. 46

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОЛИПАЗА D
ФОСФАТИДНАЯ КИСЛОТА
ЦИТОКИНЫ
ИНТЕРЛЕЙКИН 1
МЕЗАНГИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Harris, Ward E.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.194

Activation of phsopholipase D in chinese hamster ovary cells expressing platelet-activating factor receptor [Text] / Bo Liu [et al.] // J. Biochem. - 1994. - Vol. 116, N 4. - P882-891 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Активация фосфолипазы D в клетках яичника китайского хомяка, экспрессирующих рецептор тромбоцит-активирующего фактора
Аннотация: Получен клон WT-H линии клеток СНО, стабильно экспрессирующий кДНК рецептора тромбоцит-активирующего фактора (Р-ТАФ). Показано, что обработка этих клеток ТАФ вызывает активацию фосфолипазы D (Фл), к-рая зависит от внеклеточного Ca{2+} и опосредуется протеинкиназой С и неидентифицированной тирозинкиназой. Активация Фл блокируется форболовым эфиром и ингибиторами тирозинкиназ (генистеин и препарат ST-638). Отмечена корреляция между активацией Фл и митоген-активируемых протеинкиназ в клетках, экспрессирующих Р-ТАФ. Предполагается, что активация Фл вызывает повышенное образование арахидоновой к-ты, к-рая в свою очередь опосредует ТАФ-зависимую активацию митоген-стимулируемой протеинкиназы. В то же время имеются данные о том, что активация Фл и протеинкиназ осуществляется по общему мех-зму, но не в указанной последовательности, а независимо. Япония, Dep. Biochem., Univ. Sch. Med., Gifu 500. Библ. 60

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА D
АКТИВНОСТЬ
РЕЦЕПТОР ФАКТОРА АКТИВАЦИИ ТРОМБОЦИТОВ
ЭКСПРЕССИЯ
ЯИЧНИКИ
КИТАЙСКИЕ ХОМЯКИ

Доп.точки доступа:
Liu, Bo; Nakashima, Shigeru; Kanoh, Hiroyuki; Takano, Tomoko; Shimizu, Shimizu; Nozawa, Yoshinori

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.166

Ella, Krishna M.
Characterization of a regulated form of phospholipase D in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Krishna M. Ella, Joseph Kolan, Kathryn E. Meier // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P46 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Свойства регулируемой формы фосфолипазы D у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Активность фосфолипазы D (ФЛD) Saccharomyces cerevisiae определяли с использованием флуоресцентного субстрата 1-алкил-2-ацилфосфатидилхолина. ФЛD присутствовала и в гаплоидных и в диплоидных дрожжевых клетках и локализовалась в клеточной мембране. Спирты, служившие субстратами р-ции трансфосфатидилирования, в то же время повышали активность ФЛD. Активность ФЛD зависела от состава питательной среды и возрастала при использовании специфических неферментируемых источников углерода, таких как ацетат. Лишение источника азота диплоидных клеток, растущих на ацетате, приводящее к индукции споруляции, сопровождалось дальнейшим увеличением активности ФЛD, которое отмечалось через 8 мин. и сохранялось в течение 2-3 час., после чего активность ФЛD снижалась до контрольных величин. США, Med. Univ. South Carolina, Charleston, SC29425

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА D
РЕГУЛЯЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Kolan, Joseph; Meier, Kathryn E.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.7

Ikarashi, Yasushi.
Liquid chromatography with electrochemical detection for quantitation of bound choline liberated by phospholipase D hydrolysis from phospholipids containing choline in rat plasma [Text] / Yasushi Ikarashi, Yuji Maruyama // J.Chromatogr. Biomed. Appl. - 1993. - Vol. 616, N 2. - P323-326 . - ISSN 0378-4347
Перевод заглавия: Жидкостная хроматография с электрохимической детекцией в количественной оценке связанного холина, освобождаемого при гидролизе холинсодержащих фосфолипидов фосфолипазой D в плазме крысы
Аннотация: Количественное определение свободного холина в плазме включает в себя экстракцию его хлорной кислотой, очистку экстракта ультрафильтрацией и ВЭЖХ с электрохимической детекцией. Для определения суммарного содержания холина (свободного и связанного с фосфолипидами) образцы плазмы перед экстракцией обрабатываются фосфолипазой D в присутствии тритона X-100. Содержание связанного холина в плазме рассчитывается как разница между суммарным и свободным пулами. В плазме нормальных крыс суммарное содержание холина составляет около 1,3 мкмоль/мл, не более 1% этого количества приходится на долю свободного холина. Япония, Dep. Neuropsychopharm., Gunna Univ., Sch. Med., Gunna 371. Библ. 12

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.05
Рубрики: ХОЛИН
СВЯЗАННЫЙ
КРОВЬ ПЛАЗМА
ФОСФОЛИПАЗА D
ОБРАБОТКА

Доп.точки доступа:
Maruyama, Yuji

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.432

Bursten, Stuart L.
Interleukin-1 stimulates phosphatidic acid-medicated phospholipase D activity in human mesangial cells [Text] / Stuart L. Bursten, Ward E. Harris // Amer. J. Physiol. - 1994. - Vol. 266, N 4. - C1093-C1104 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Интерлейкин-1 стимулирует опосредованную фосфатидной кислотой активность фосфолипазы D в мезангиальных клетках человека
Аннотация: Исследовали влияние интерлейкина 1 (ИЛ-1) на мезангиальные клетки (МКл) человека ИЛ-1 вызывает активацию фосфолипазы D (ФЛ-D) в целых МКл и в микросомах; ФЛD гидролизует фосфатидилэтаноламин (ФЭ) до фосфатидной к-ты (ФК). Эту активацию блокируют антитела против ИЛ-1 и против рецептора ИЛ-1 типа 1. К активации ФЛ-D приводит также стимуляция МКл и микросом дилинолеоил-ФК (продукт стимуляции ИЛ-1 МКл человека через активацию лизо-ФК-ацил-СоА: ацилтрансферазы (I). ФЛ-D действует на субфракцию ФЭ (1-o-алкил- и 1-o-алкенил-, 2-sn-ненасыщенных видов ФЭ). В рез-те через 30-120 с после стимуляции ИЛ-1 в МКл образуется уникальный, берущий начало от плазмалогена вид ФК, превращающийся в диацилглицерины при действии фосфатидат фосфогидролазы. Эта ФК по своему составу четко отличается от ФК, продуцируемой I. Низкие конц-ии диолеоил- и дилинолеоил-ФК, но не 1-пальмитоил- или 1-олеоил-лизо ФК вызывают дополнительную стимуляцию ферментативной активности ФЛ-D. Предположили, что существует система опосредования сигнала цитокина через самоамплификацию ФК, к-рая ранее была неизвестна. США, Second Messenger and Lipid Bio-Chemistry Lab., Cell Therapeutics, Inc., 201 Elliott Ave. West, Suite 400, Seattle, WA 98119. Библ. 46

ГРНТИ	34.39.35

ВИНИТИ 341.39.35.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОЛИПАЗА D
ФОСФАТИДНАЯ КИСЛОТА
ЦИТОКИНЫ
ИНТЕРЛЕЙКИН 1
МЕЗАНГИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Harris, Ward E.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.42

Cioffi, Catherine L.
Differential coupling of endothelin receptors to phospholipase D activation in Girardi heart cells and A7r5 cells [Text] : [Abstr.]Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Lipid 2nd Messengers", Taos, N.M., Febr. 26 - March 4, 1994 / Catherine L. Cioffi // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P29 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Дифференциальное сопряжение рецепторов эндотелинов с активацией фосфолипазы D в клетках сердца Girardi и в клетках A7r5
Аннотация: Эндотелины (Эт) - это сем-во вазоактивных пептидов, взаимодействующих с двумя классами рецепторов (Р-А и Р-В), причем активация Р-А при связывании Эт - лиганда сопряжена со стимуляцией фосфолипазы D (Фл), а мех-змы передачи сигналов через Р-В неизвестны. В работе проведено сравнительное изучение мех-змов взаимодействий Эт с рецепторами на культуре клеток сердца человека (линия Girardi - GH), содержащих только Р-В, и на гладкомышечных клетках линии A7r5, экспрессирующих Р-А. Показано, что Эт не стимулирует активность Фл в клетках GH и подавляет накопление в них сАМР. Активаторы протеинкиназы С форболовый эфир и фторид натрия вызывали 10-кратную активацию Фл в этих клетках, что свидетельствует об участии в этой р-ции протеинкиназы С, фосфорилирующей Фл. В клетках A7r5 наблюдалась стимуляция активности Фл, опосредованная связыванием Эт с Р-А и не зависящая от протеинкиназы С. США, Res. Dep., CIBA-GEIGY Corp., Summit, NJ 07901

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ЭНДОТЕЛИНОВ
СОПРЯЖЕНИЕ
ФОСФОЛИПАЗА D
АКТИВАЦИЯ
СЕРДЦЕ

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.426

Activation of type D phospholipase by serum stimulation and ras-induced transformation in NIH3T3 cells [Text] / Amancio Carnero [et al.] // Oncogene. - 1994. - Vol. 9, N 5. - P1387-1395 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Активация фосфолипазы типа D путем стимуляции сывороткой крови и ras-индуцированной трансформацией в клетках NIH3T3
Аннотация: Изучали связь между митогенетической активностью сыворотки крови и ras-онкогенов со специфической фосфолипазной активностью в линии фибробластов NIH3T3. Найдено, что образование фосфохолина и диацилглицерола происходит путем независимых механизмов в обработанных сывороткой и ras-трансформированных клетках. Не наблюдалось сколько-нибудь существенной активации фосфатидилхолин-специфической фосфолипазы C (ФС), но обнаруживалась активация фосфатидилхолин-специфической фосфолипазы D (ФД). Т. обр., механизмы регуляции клеточной пролиферации факторами роста и ras-онкогенами независимы от ФС, но функционально связаны с активацией ФД. Испания, Inst. Invest. Biomed. CSJC, 28029 Madrid. Библ. 38

ГРНТИ	34.19.27

ВИНИТИ 341.19.27.03
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА D
АКТИВНОСТЬ МИТОГЕНЕТИЧЕСКАЯ
ОНКОГЕНЫ
ВЛИЯНИЕ
ФИБРОБЛАСТЫ

Доп.точки доступа:
Carnero, Amancio; Cuadrado, Antonio; Peso, Luis del; Lacal, Juan Carlos

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.10-04В3.087

Studies on the rape seed phospholipase D [Text] : abstr. 9th Congr. Fed. Eur. Soc. Plant Physiol., Brno, 3-8 July, 1994 / O. Valentova [et al.] // Biol. plant. - 1994. - Vol. 36, Suppl. - P200 . - ISSN 0006-3134
Перевод заглавия: Изучение фосфолипазы D из семян рапса
Аннотация: Phospholipase D (PLD, E.C.3.1.4.4), an enzyme hydrolysing the phosphodiester bond in phosphatidylcholine and related phospholipids was isolated from mature dry winter rape seed (Brassica napus L, cv Arabella) and its biochemical properties were characterised. The rape seed PLD is mainly soluble, a minor quantity being identified in the microsomal fraction. Purification of the enzyme was achieved by ammonium sulphate precipitation and ion-exchange chromatography followed by gel filtration. The effect of sodium dodecylsulphate (SDS), Triton X-100 and Ca{2}{+} on the enhancement of rape seed PLD activity was shown. The optimum PLD activity was assessed to pH 6 and at 45'ГРАДУС'С. Its isoelectric point was at pH 4.8. PLD partly purified by isoelectric focusing was used to prepare antibodies against the rape seed PLD. These antibodies provide means for further studies on the enzyme, i. e. during storage concerning its molecular specific activity, as well as, for examining changes in the PLD enzymes present during the germinating stages of the rape seeds.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА D
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
СЕМЯ
РАПС

Доп.точки доступа:
Valentova, O.; Novotna, Z.; Kas, J.; Daussant, J.; Thevenot, C.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.27

Mechanisms of phospholipase D stimulation by m3 muscarinic acetylcholine receptors. Evidence for involvement of tyrosine phosphorylation [Text] / Martina Schmidt [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 225, N 2. - P667-675 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Механизмы стимулирования фосфолипазы D мускариновыми ацетилхолиновыми рецепторами m3. Доказательство включения фосфорилирования тирозина
Аннотация: Выявляли мех-м, с помощью к-рого мускариновые ацетилхолиновые рецепторы m3 (МР) соединяются с фосфолипазой D (ФЛ) в культуре эмбриональных клеток почек человека. Найдено, что базовая активность ФЛ стимулируется различными мех-мами, включающими ГТФ-связывающие белки, протеинкиназу C, Ca-зависимые процессы и фосфорилирование тирозина. Взаимодействие МР с ФЛ происходит независимо от наличия фосфолипазы C, но включает некий обязательный тирозинкиназа-зависимый мех-м. Германия, Univ. GH Essen. Библ. 54

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: ХОЛИНОРЕЦЕПТОР
МУСКАРИНОВЫЙ
СТИМУЛЯЦИЯ
ФОСФОЛИПАЗА D
ТИРОЗИН
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ВКЛЮЧЕНИЕ
ПОЧКИ
ЭМБРИОНЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Schmidt, Martina; Huwe, Sabine M.; Fasselt, Brigit; Homann, Doris; Rumenapp, Ulrich; Sandmann, Joachim; Jakobs, Karl H.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.130

The role of cytosolic Ca{2+}, protein kinase C, and protein kinase A in hormonal stimulation of phospholipase D in rat hepatocytes [Text] / Lena Gustavsson [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 2. - P849-859 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Роль цитозольного Ca{2+}, протеинкиназы C и цАМФ-зависимой протеинкиназы в гормональной стимуляции фосфолипазы D в гепатоцитах крыс
Аннотация: Стимулирующее действие форболмиристатацетата (ФМА), вазопрессина и ионофора A23187 на активность фосфолипазы D (ФЛ-D) в изолированных гепатоцитах крыс снижалось ингибиторами протеинкиназы C или при ее негативной регуляции. При стимулированной ионофором активации ФЛ-D стауроспорин потенцировал эффект Ca{2} сдвигая влево кривую зависимости активности ФЛ-D от конц-ии цитозольного Ca{2+}. Окадаевая к-та потенцировала индуцированную ФМА активацию ФЛ-D, но подавляла активацию, вызванную цитозольным Ca{2+}. Т. обр. цитозольный Ca{2+} и протеинкиназа C активируют ФЛ-D благодаря различным механизмам. Активация цАМФ-зависимой протеинкиназы усиливала индуцированную вазопрессином активацию ФЛ-D, но не изменяла активацию фермента, вызываемую ФМА или цитозольным Ca{2+}. США, Dep. Pathol. and Cell Biol., Thomas Jefferson Univ., Philadelphia. PA 19107. Библ. 54

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ФОРБОЛ МИРИСТАТ АЦЕТАТ
ВАЗОПРЕССИНЫ
ИОНОФОР A23187
ВЛИЯНИЕ
ФОСФОЛИПАЗА D
АКТИВНОСТЬ
ГЕПАТОЦИТЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Gustavsson, Lena; Moehren, Gisela; Torres-Marquez, M.Eugenia; Benistant, Christine; Rubin, Rapahel; Hoek, Jan B.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.10-04М2.83

An endogenous glycosylphospahatidylinositol-specific phospholipase D releases basic fibroblast growth factor-heparan sulfate proteohlycan complexes from human bone marrow cultures [Text] / Georg Brunner [et al.] // Blood. - 1994. - Vol. 83, N 8. - P2115-2125 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: Эндогенная гликозилфосфатидилинозит-специфическая фосфолипаза D освобождает комплексы основного фактора роста фибробластов с протеогликаном гепарансульфатом из культур костного мозга человека
Аннотация: В культуре костного мозга (ККМ) показано наличие эндогенной гликозилфосфатидилинозит-специфической фосфолипазы D (ГФИ-ФД). В клетках КМ выявлена специфическая активность ГФИ-ФД и мРНК. ГФИ-ФД, но не ГФИ-ФС выделяла из ККМ комплексы основного фактора роста фибробластов с гепарансульфатом. США, NY Univ. Med. Center, New York, NY 10016. Библ. 58

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.23.02
Рубрики: ГЕМОПОЭЗ
КОСТНЫЙ МОЗГ
ФОСФОЛИПАЗА D
ГЛИКОЗИЛФОСФАТИДИЛИНОЗИТ
ФАКТОР РОСТА ФИБРОБЛАСТОВ
ГЕПАРАНСУЛЬФАТ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Brunner, Georg; Metz, Christine N.; Nguyen, Hiep; Gabrilove, Janice; Patel, Sanjay R.; Davitz, Michael A.; Rifkin, Daniel B.; Wilson, Lynette E.

20.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.11-04Н1.133

Bursten, S. L.
Interleukin-1 stimulates phosphatidic acid-mediated phospholipase D activity in human mesangial cells [Text] / S. L. Bursten, W. E. Harris // Amer. J. Physiol. - 1994. - Vol. 266, N 4. - С1093-С1104 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Интерлейкин-1 стимулирует опосредованную через фосфатидную кислоту активность фосфолипазы D в клетках мезангия человека
Аннотация: Исследовали влияние интерлейкина 1 (ИЛ-1) на мезангиальные клетки (МКл) человека. Показали, что ИЛ-1 вызывает активацию фосфолипазы D (ФЛ-D) в целых МКл и в микросомах, ФЛ-D гидролизует фосфатидилэтаноламин (ФЭ) до фосфатидной к-ты (ФК). Эту активацию блокируют антитела против ИЛ-1 и против рецептора ИЛ-1 типа I. К активации ФЛ-D приводит также стимуляция МКл и микросом дилинолеоил-ФК [продукт стимуляции ИЛ-1 МКл человека через активацию лизо-ФК-ацил СоА: ацилтрансферазы (I)]. Через 120 с после стимуляции ИЛ-1 в МКл продуцируется уникальный вид ФК. Этот вид по своему составу четко отличается от ФК, продуцируемой I. Низкие конц-ии диолеоил- и дилинолеоил-ФК, 1-пальмитоил-1 или 1-олеоил-мезо ФК, вызывает доп. стимуляцию ферментативной активности ФЛ-D. Предположили, что существует система опосредования сигнала цитокина через самоамплификацию ФК, к-рая ранее была неизвестна. США, Second Messenger and Lipid Bio-Chemistry Laboratories, Cell Therapeutics, Inc., 201 Elliott Ave. West, Suite 400, Seattle, WA 98119. Библ. 46.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.31
Рубрики: ЦИТОКИНЫ
ИНТЕРЛЕЙКИН
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
ФОСФАТИДНАЯ КИСЛОТА
ФОСФОЛИПАЗА D

Доп.точки доступа:
Harris, W.E.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска