СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 92
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-92

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.149

Ghigo, Jean-Marc.
A carboxyl-terminal four-amino acid motif is required for secretion of the metalloproteinase PrtG through the Erwinia chrysanthemi protease secretion pathway [Text] / Jean-Marc Ghigo, Cecile Wandersman // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 12. - P8979-8985 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: C-концевой мотив из четырех аминокислот необходим для секреции металлопротеиназы PrtG по протеазному секреторному пути Erwinia chrysanthemi
Аннотация: Ранее показали, что в C-концевой области внеклеточной металлопротеазы PrtG Erwinia chrysanthemi находится сигнальная последовательность секреции. Установили, что ключевую роль в секреции PrtG играют 4 C-концевых аминокислотных остатка. Сигналом секреции является мотив Dxxx, где x - гидрофобная аминок-та. Для эффективной секреции белка этот мотив должен располагаться на C-конце. Франция, Unite Genet., Mol., Inst. Pasteur (CNRS URA 1149), 75724 Paris Cedex 15. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА PRTC
СЕКРЕЦИЯ
ОБЛАСТЬ C-КОНЦЕВАЯ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ERWINIA CHRYSANTHEMI

Доп.точки доступа:
Wandersman, Cecile

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.407

Nuclear import of serum response factor (SRF) requires a short aminoterminal nuclear localization sequence and is independent of the casein kinase II phosphorylation site [Text] / Jocelyne Rech [et al.] // J. Cell Sci. - 1994. - Vol. 107, N 11. - P3029-3036 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Ядерный импорт фактора ответа на сыворотку (SRGF) требует короткой аминоконцевой последовательности ядерной локализации и не зависит от сайта фосфорилирования казеинкиназой II
Аннотация: Стимуляция покоящихся клеток (Кл) сывороткой на уровне транскрипции опосредована активацией ряда генов, в частности c-fos. Фактор ответа на сыворотку (SRF) образует комплекс с элементом ответа на сыворотку (SRE) гена c-fos при участии доп белка p 62 {TCF/ELK-1)}. Показали, что для ядерной локализации SRF необходима последовательность основных аминокислот от положения 95 до 100. Сайт фосфорилирования казеинкиназой не определяет скорость транспорта б6елка из цитоплазмы в ядро. Франция, Inst. Genefique Moleculaire Montpellier, UMR 9942, CNRS BP 5051, 34033 Monfpellier Cedex 1. Библ. 36

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ТОПОГЕНЕС БЕЛКОВ
ФАКТОР ОТВЕТА НА СЫВОРОТКУ SRF
ПЕРЕНОС В ЯДРО
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
КАЗЕИНКИНАЗА II

Доп.точки доступа:
Rech, Jocelyne; Barlat, Isabelle; Veyrune, Jean Luc; Vie, Annick; Blanchard, Jean Marie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.114

The gene family encoding the fucoxanthin chlorophyll proteins from the brown alga Macrocystis pyrifera [Text] / Kirk E. Apt [et al.] // Mol. and Gen. Genet. - 1995. - Vol. 246, N 4. - P455-464 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Семейство генов, кодирующих фукоксантиновые хлорофилльные белки у бурой водоросли Macrocystis pyrifera
Аннотация: Из клонотеки клеток женского гаметофита бурой водоросли M. pyrifera выделены кДНК, соотв. 6 генам, кодирующим пигменты, входящие в фотосинтетический фукоксантин-хлорофилльный (ФХ) комплекс (Fcp). Показано их существенное сходство с ФХ-связывающими белками диатомовой водоросли Phaeodactylum tricornutum; меньшим было сходство с хлорофилл-связывающими белками высших растений. Все выявленные гены Fcp кодируют крупные полипептиды-предшественники, к-рые затем претерпевают многоступенчатый процессинг перед вхождением в ФХ-комплекс. Общая длина процессируемого N-конца - 40 аминок-т. Показано, что тестируемые транскрипты различаются по длине, что связано с неодинаковой длиной 3'-концевого сегмента мРНК (различия могут достигать 1 т. п. н.). Показано, что состав транскриптов генов Fcp определяется кол-вом и "качеством" освещения: в частности, при преобладании красного спектра наблюдается общее повышение интенсивности экспрессии генов Fcp. США, Carnegie Inst. Washington, Dep. Plant Biol., 290 Panama str., Stanford, CA 94305. Библ. 58

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФУКОКСАНТИНЫ
ГЕНЫ
ГЕН FCP
СЕМЕЙСТВО
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЭКСПРЕССИЯ
ЗАВИСИМАЯ ОТ ОСВЕЩЕНИЯ
MACROCYSTIS PYRIFERA
БУРАЯ ВОДОРОСЛЬ

Доп.точки доступа:
Apt, Kirk E.; Clendennen, Stephanie K.; Powers, Dennis A.; Grossman, Arthur R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.08-04Я6.232

Signal-mediated retrieval of a membrane protein from the Golgi to the ER in yeast [Text] / Erin C. Gaynor [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 127, N 3. - P653-665 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Опосредуемое сигнальной последовательностью возвращение одного мембранного белка у дрожжей из аппарата Гольджи в эндоплазматическую сеть
Аннотация: Сконструирован химерный белок SUC2-WBP1, кодирующий секретируемый гликопротеин инвертазу, слитую с трансмембранным белком WBp1, к-рый содержит цитоплазматический мотив KKXX возвращения из аппарата Гольджи в эндоплазматическую сеть. Слитый белок подвержен модификации 'альфа'-1,6-маннозилтрансферазой в аппарате Гольджи. Показано преобладание модифицированного белка в эндоплазматической сети, а не в аппарате Гольджи. Аминокислотные замены в сигнальном мотиве, не влияя на модификацию слитого белка, замедляют его дальнейшие превращения. Мутантные слитые белки скапливаются в вакуолях аппарата Гольджи и подвергаются протеолизу. Сходно действуют мутации, изменяющие положение KK сигнального мотива относительно С-конца молекулы. США, [S. D. E.], Div. Cell. a. Mol. Med., UCSD Sch. Med., La Jolla, CA 92093-0668. Библ. 72

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19 + 341.19.17.07.13
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК ХИМЕРНЫЙ SUC2-WBP1
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТРАНСПОРТ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Gaynor, Erin C.; Heesen, Stephan te; Graham, Todd R.; Aebi, Markus; Emr, Scott D.

Заявка 4425527 DB, МКИ C12N 15/74.

Lubitz, Werner.
S-Layer-Signalsequenz [Текст] / Werner Lubitz ; Vogelbusch GbH. - № 4425527.6 ; Заявл. 19.07.1994 ; Опубл. 25.01.1996
Перевод заглавия: Сигнальная последовательность S-слоя
Аннотация: Сконструирована геномная библиотека Bacillus stearothermophilus PV72 на векторе pSK(+). Из библиотеки выделен и секвенирован ген sbsA белка S-слоя (I). Обнаружена открытая рамка считывания длиной 3687 п. н., к-рая кодирует белок длиной 1228 остатков. Первые 30 остатков I образуют сигнальную последовательность, к-рая расщепляется по связи ала-ала. Секвенирована также 5'-регуляторная область гена sbsA длиной 247 п. н. Идентифицированы промоторные блоки -10 (ТАТАЦАТ) и -35 (ТТТТАА)

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН SBSA
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРА
БЕЛОК
S-СЛОЙ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)
ПАТЕНТЫ
ФРГ
1996 ГОД
ГЕНОМНАЯ БИБЛИОТЕКА
КОНСТРУИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Vogelbusch GbH
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.03-04Б1.125

Effects of inefficient cleavage of the signal sequence of HIV-1 gp120 on its association with calnexin, folding, and intracellular transport [Text] / Yan Li [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 18. - P9606-9611 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Влияние неэффективного расщепления сигнальной последовательности gp120 ВИЧ-1 на его ассоциацию с кальнексином, сворачивание и внутриклеточный транспорт
Аннотация: Неэффективный внутриклеточный транспорт гликопротеина gp120 (I) ВИЧ-1 вызван задержкой I в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР). Коэкспрессия в клетках насекомых Sf9 I и кальнексина показала, что их взаимодействие модулируется сигнальной последовательностью (СП) I. I с природной СП склонен к длительной ассоциации с II (t[1/2] 20 мин). Замена природного СП I на СП меллитина уменьшает время ассоциации I с II (t[1/2] 10 мин). Эти различия t[1/2] сказываются на сворачивании I и транспорте I из ЭР в комплексе Гольджи, оцененными соотв. по способности связывать CD4 и приобретать частичную устойчивость к эндогликозидазе H. С использованием моноклонального антитела к природному СП I показано, что II ассоциируется с N-гликозилированным, но нерасщепленным I. После диссоциации II наблюдается эффективное расщепление I. Лишь небольшая часть I с отщепленной СП приобретает способность к транспорту и секретируется. Канада, Dep. Zool., Fac. Sci., Univ. West. Ontario, London, ON N6A 5B7. Библ. 39

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
GP120
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КАЛЬНЕКСИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СВОРАЧИВАНИЕ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ

Доп.точки доступа:
Li, Yan; Bergeron, John J.M.; Luo, Lizhong; Ou, Wei-Jia; Thomas, David Y.; Kang, C.Yong

Патент 5591619 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 1/19.

Xin-Liang, Li.
Aureobasidium pullulans xylanase, gene and signal sequence [Текст] / Li Xin-Liang, Lars G. Ljungdahl ; University of Georgia Research Foundation, Inc. - № 315695 ; Заявл. 30.09.1994 ; Опубл. 07.01.1997
Перевод заглавия: Ксиланаза Aureobasidium pullulans, ген и сигнальная последовательность
Аннотация: Описана изолированная рекомбинантная ДНК, кодирующая зрелый белок ксиланазы APX-II, к-рый имеет аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:16 от аминокислоты 1 до 187

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.02
Рубрики: КСИЛАНАЗА
ГЕНЫ
ДНК РЕКОМБИНАНТНАЯ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
AUREOBASIDIUM PULLULANS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Ljungdahl, Lars G.; University of Georgia Research Foundation; Inc.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.10-04Я6.317

Signal sequence recognition in cotranslational translocation by protein components of the endoplasmic reticulum membrane [Text] / Walther Mothes [et al.] // J. Cell Biol. - 1998. - Vol. 142, N 2. - P355-364 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Узнавание сигнальной последовательности в котрансляционной транслокации белковыми компонентами мембраны эндоплазматической сети
Аннотация: Изучали роль мембранных белков и липидов во время ранних стадий котрансляционного встраивания секреторных белков в транслокационный канал (ТК) мембран эндоплазматич. сети (ЭС). Показано, что все стадии, включая узнавание сигнальной последовательности (СП), можно воспроизвести с очищенными компонентами транслокации в растворе детергента в отсутствие валовых липидов и липидного бислоя. Изучение фотосшивки с природными мембранами показало, что при полном встраивании в ТК СП расположены точно по отношению к белковым компонентам ТК и контактируют с липидами. Эти данные позволили предположить, что СП связываются со специфич. контактным участком на границе между ТК и окружающими липидами и в конце концов узнаются белок-белковыми взаимодействиями. Предполагается также, что по крайней мере некоторые СП достигают сайта связывания по внутренней части ТК. США, Dep. Cell Biol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 41

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19 + 341.19.17.07.13
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПЕРЕКРЕСТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
КОМПОНЕНТЫ МЕМБРАНЫ

Доп.точки доступа:
Mothes, Walther; Jungnickel, Berit; Brunner, Josef; Rapoport, Tom A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.05-04Б2.253

Characterization of the C-terminal propeptide involved in bacterian wall spanning of 'альфа'-amylase from the psychrophile Alteromonas haloplanctis [Text] / Georges Feller [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 20. - P12109-12115 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика С-концевого пропептида, участвующего в пересечении бактериальной стенки 'альфа'-амилазой из психрофила Alteromonas haloplanctis
Аннотация: Антарктический психрофил Alteromonas haloplanctis секретирует зависящую от Ca{2+} и Cl{-} 'альфа'-амилазу (I). Секвенирование гена amy показало, что предшественник I с мол. м. 70 кД (IA) является препроферментом, к-рый состоит из сигнального пептида (24 остатка), зрелой I (453 остатка, мол. м. 49 кД) и длинного С-концевого пропептида (IB; 192 остатка, 21 кД). В культурах штамма дикого типа IA секретируется в середине экспоненциальной фазы и расщепляется неспецифич. протеазой на I и IB. Очищенный IB имеет несколько признаков, общих с 'бета'-структурированными трансмембранными белками. IB не выполняет ф-цию внутримолекулярного шаперона, т. к. активная I экспрессируется в Escherichia coli в отсутствие области, кодирующей IB. В E. coli IA направляется в супернатант. При вырезании из гена amy области, кодирующей I, остающийся IB еще может направлять свое пересечение мембраны. С использованием слияния 'бета'-лактамаза-IB показано, что IB может направлять секрецию чужеродного белка-пассажира. Бельгия, Lab. Biochem., Inst. Chem. BG, Univ. Liege, B-4000 Liege. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
АМИЛАЗА*АЛЬФА-
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕН АМИЛАЗЫ*АЛЬФА-AMY
СТРУКТУРА
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ФУНКЦИЯ
ALTEROMONAS HALOPLANCTIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Feller, Georges; D'Amico, Salvino; Benotmane, Abderrafi M.; Joly, Fabian; Van, Beeumen Jozef; Gerday, Charles

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.07-04Я6.85

Nuclear import of hepatic glucokinase depends upon glucokinase regulatory protein, whereas export is due to a nuclear export signal sequence in glucokinase [Text] / Chiyo Shiota [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 52. - P37125-37130 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Поступление печеночной глюкокиназы в ядра зависит от регуляторного белка глюкокиназы, тогда как ее выход из ядра обусловлен экспортом сигнальной последовательности глюкокиназы
Аннотация: В отсутствие регуляторного белка глюкокиназы в гетерологичной клеточной системе фермент присутствовал только в цитоплазме. В присутствии регуляторного белка глюкокиназа поступала в ядра, где оставалась ассоциированной с этим белком до тех пор, пока изменения метаболической среды не индуцировали ее обратный транспорт в цитоплазму. В клетках, обработанных лептомицином В, который специфически ингибирует экспорт из ядра, накопление в нем глюкокиназы отсутствовало, что свидетельствует об отсутствии у фермента собственной сигнальной последовательности, обеспечивающей его поступление в ядро. Оно возможно только через связывание со специфическим регуляторным белком. Выход глюкокиназы в цитоплазму после диссоциации из ядерного комплекса с регуляторным белком возможен благодаря наличию в последнем обогащенной лейцином последовательности, которая служит сигналом на экспорт фермента. Таким образом, ключевая роль этого белка в механизмах транслокации глюкокиназы с целью регуляции ее активности в ответ на изменения обменных процессов обусловлена его функционированием одновременно в качестве ядерного сигнала и метаболического сенсора. Библ. 49

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.09
Рубрики: ГЛЮКОКИНАЗА
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТРАНСПОРТ
БЕЛОК
РЕГУЛЯТОРНЫЙ БЕЛОК ГЛЮКОКИНАЗЫ
РОЛЬ
ЯДРА
ЦИТОПЛАЗМА
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Shiota, Chiyo; Coffey, Jack; Grimsby, Joseph; Grippo, Joseph F.; Magnuson, Mark A.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.07-04М4.69

Nuclear import of hepatic glucokinase depends upon glucokinase regulatory protein, whereas export is due to a nuclear export signal sequence in glucokinase [Text] / Chiyo Shiota [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 52. - P37125-37130 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Поступление печеночной глюкокиназы в ядра зависит от регуляторного белка глюкокиназы, тогда как ее выход из ядра обусловлен экспортом сигнальной последовательности глюкокиназы
Аннотация: В отсутствие регуляторного белка глюкокиназы в гетерологичной клеточной системе фермент присутствовал только в цитоплазме. В присутствии регуляторного белка глюкокиназа поступала в ядра, где оставалась ассоциированной с этим белком до тех пор, пока изменения метаболической среды не индуцировали ее обратный транспорт в цитоплазму. В клетках, обработанных лептомицином В, который специфически ингибирует экспорт из ядра, накопление в нем глюкокиназы отсутствовало, что свидетельствует об отсутствии у фермента собственной сигнальной последовательности, обеспечивающей его поступление в ядро. Оно возможно только через связывание со специфическим регуляторным белком. Выход глюкокиназы в цитоплазму после диссоциации из ядерного комплекса с регуляторным белком возможен благодаря наличию в последнем обогащенной лейцином последовательности, которая служит сигналом на экспорт фермента. Таким образом, ключевая роль этого белка в механизмах транслокации глюкокиназы с целью регуляции ее активности в ответ на изменения обменных процессов обусловлена его функционированием одновременно в качестве ядерного сигнала и метаболического сенсора. Библ. 49

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: ГЛЮКОКИНАЗА
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТРАНСПОРТ
БЕЛОК
РЕГУЛЯТОРНЫЙ БЕЛОК ГЛЮКОКИНАЗЫ
РОЛЬ
ЯДРА
ЦИТОПЛАЗМА
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Shiota, Chiyo; Coffey, Jack; Grimsby, Joseph; Grippo, Joseph F.; Magnuson, Mark A.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.02-04Я6.97

Susan, P. P.
Starvation-induced lysosomal degradation of aldolase B requires glutamine 111 in a signal sequence for chaperone-mediated transport [Text] / P. P. Susan, W. A. Dunn // J. Cell. Physiol. - 2001. - Vol. 187, N 1. - P48-58 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Для вызванной голоданием лизосомальной деградации альдолазы B необходим Gln 111 в сигнальной последовательности к опосредуемому шапероном транспорту
Аннотация: Показали, что в культурах клеток гепатом человека и крысы устранение аминокислот и сыворотки (голодание) вызывает деградацию альдолазы B с последующей аутофагией, для которой может быть существенна сигнальная последовательность к связыванию белка теплового шока hsc73. Деградация чувствительна к 3-метиладенину и хлорохину и, следовательно, зависит от аутофагии и лизосом. Заменяя незаменимые Gln в составе трех мотивов опосредуемого сигналом адресования в лизосомы, показали, что именно Gln 111 необходим для вызванной голоданием деградации альдолазы B в клетках гепатомы. Ранее описанный пентапептидный мотив IKLDQ служит сигналом для деградации в лизосомах альдолазы B при голодании. По-видимому, аутофагия и опосредуемый сигналом транспорт совместно обеспечивают вызванную голоданием деградацию альдолазы B. США, Dep. Anat. a. Cell Biol., Univ. Florida Hlth Sci. Ctr, Gainesville FL 32610-0235. Библ. 55

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: АЛЬДОЛАЗА B
ИНДУЦИРУЕМАЯ ДЕГРАДАЦИЯ
УСЛОВИЯ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
РОЛЬ GLN 111
ОПОСРЕДУЕМЫЙ ШАПЕРОНОМ ТРАНСПОРТ
ЛИЗОСОМЫ
ГЕПАТОМА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Dunn, W.A.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.07-04Б1.77

Mutagenesis of the signal sequence of yellow fever virus prM protein: Enhancement of signalase cleavage in vitro is lethal for virus production [Text] / Eva Lee [et al.] // J. Virol. - 2000. - Vol. 74, N 1. - P24-32 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Мутагенез сигнальной последовательности белка prM вируса желтой лихорадки: усиленное расщепление сигналазой in vitro летально для продукции вируса
Аннотация: На С-конце сигнальной последовательности белка prM(I) вируса желтой лихорадки (ВЖЛ) сконструированы аминокислотные замены (мутация VPQAQA), к-рые разобщают эффективное расщепление I сигнальной пептидазой (II) от предшествующего отщепления белка C (III) вирусной протеазой NS2B-3. Изучение инфекционности полноразмерных транскриптов РНК ВЖЛ показало, что мутация VPQAQA, усиливающая расщепление под действием I, летальна для продукции инфекционного ВЖЛ. В клетках, трансфицированных этой РНК, образуются ревертанты или вторичные мутанты, к-рые имеют одиночные аминокислотные замены в различных доменах последовательности I. Эти варианты по ростовым св-вам почти не отличаются от ВЖЛ дикого типа, несмотря на очень эффективное расщепление I под действием II. Однако нейровирулентность этих вариантов для мышей значительно понижена. Таким образом, замены в сигнальной последовательности I, нарушающие координированное расщепление на стыке III-I, могут влиять на биологич. св-ва ВЖМ, причем затрагиваются факторы, отличные от скорости продукции I. Австралия, Div. Immunol. and Cell Biol., John Curtin Sch. Med. Res., Australian Nat. Univ., Canberra, ACT 2601. Библ. 30

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ФЛАВИВИРУСЫ
ВИРУС ЖЕЛТОЙ ЛИХОРАДКИ
БЕЛОК PRM
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Lee, Eva; Stocks, Christine E.; Amberg, Sean M.; Rice, Charles M.; Lobigs, Mario

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.08-04Б2.219

Both transmembrane domains of SecG contribute to signal sequence recognition by the Escherichia coli protein export machinery [Text] / Sandrine Bost [et al.] // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 38, N 3. - P575-587 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Оба трансмембранных домена SecG вносят вклад в узнавание сигнальной последовательности аппаратом экспорта белков Escherichia coli
Аннотация: Химерный белок PAI2-AP (I), содержащий слияние нерасщепленной сигнальной последовательности (СП) ингибитора активаторов плазминогена PAI2 с щелочной фосфатазой, мешает экспорту белков у Escherichia coli и блокирует рост клеток. Супрессоры токсичности I включают мутации secG, затрагивающие домен TLF (тре[41]-лей[42]-фен[43]) белка SecG (II). Эти мутации замедляют экспорт I. Химерный белок hB-AB (III), содержащий укороченную СП PAI2, также токсичен. Большинство супрессоров влияет на экспорт I и III. Описаны 5 супрессорных мутаций secG, к-рые устраняют токсичность только III и избирательно замедляют экспорт III. Эти мутации не изменяют домен TLF. 3 мутации кодируют укороченный II, а 2 вводят остаток арг в трансмембранные домены (ТМД) II. Самый короткий укороченный белок содержит только 12 остатков II, так что эта мутация эквивалентна нулевому аллелю. Разрушение гена secG также избирательно устраняет токсичность III. Миссенс-мутации secG не являются нулевыми аллелями: они лишь понижают сродство II к SecYE и сохраняют функциональную активность II в экспорте белков. Эти данные показали, что: 1) II участвует в узнавании СП; 2) оба ТМД II вносят вклад в нормальное узнавание СП транслоказой. Швейцария, Dep. Pathol., CMU, CH-1211 Geneva. Библ. 57

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК SECG
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
УЗНАВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bost, Sandrine; Silva, Filo; Rudaz, Claude; Belin, Dominique

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 02.10-04Б4.114

Holt, Robert G.
Signal sequence and alanin-rich region of streptococcal protein antigen A of Streptococcus sobrinus can direct localization of alkaline phosphatase to the periplasm of Escherichia coli [Text] / Robert G. Holt, Latha Raju // FEMS Microbiol. Lett. - 2000. - Vol. 184, N 1. - P17-21 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Сигнальная последовательность и богатая аланином область стрептококкового белкового антигена A Streptococcus sobrinus могут направлять локализацию щелочной фосфатазы в периплазму Escherichia coli
Аннотация: Стрептококковый антиген SpaA (I) Streptococcus sobrinus экспрессируется на поверхности и внутри клеток. Для установления последовательностей, необходимых для транспорта составного белка I-PhoA (II) через цитоплазматич. мембрану в периплазму клеток Escherichia coli использован транспозон TnphoA, не имеющий сигналов для транскрипции и мембранного транспорта II. У всех 15 изученных изолятов, продуцирующих II, химеры I-II расположены в периплазме. Секвенирование показало, что у этих изолятов транспозон TnphoA встроен в один и тот же сайт с 3'-стороны от области, порождающей 4 тандемно повторяющиеся, богатые аланином последовательности длиной 82 остатка. Эти данные позволили предположить, что для экспорта I через бактериальную мембрану, кроме сигнальной последовательности, требуется область зрелого I, содержащая богатые аланином повторы. США, Dep. Microbiol., Meharry Med. Coll., Nashville, TN 37208. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: АНТИГЕНЫ
АНТИГЕН SPAA
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
БОГАТЫЕ АЛАНИНОМ ПОВТОРЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
SPAA-PHOA
ПЕРИПЛАЗМА
ECHERICHIA COLI
STREPTOCOCCUS SOBRINUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Raju, Latha

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 03.04-04В2.156

Murthy, T. V.S.
Disruption of galactokinase signature sequence in Gal3p of Saccharomyces cerevisiae does not lead to loss of signal transduction function [Text] / T. V.S. Murthy, P.Jayadeva Bhat // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 273, N 3. - P824-828 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Разрушение галактокиназной сигнальной последовательности в Gal3p Saccharomyces cerevisiae не приводит к потере функции трансдукции сигнала
Аннотация: Исследовали роль галактокиназной сигнальной последовательности в Gal3p из Saccharomyces cerevisiae, не обладающей галактокиназной активностью, используя анализ делеций в N-конце с последующим вестерн-блоттингом. Показали, что при делеции 50 N-концевых аминокислот Gal3p приобретает способность распознавать галактазу и активировать ген GAL1. Проведен вестерн-блоттинг мутантов Gal3p (делеции 50 аминокислот N-конца) в экстрактах клеток дрожжей, выращенных в отсутствие галактозы. Экспрессия мутантных белков значительно меньше в сравнении с Gal3p из YJM-3, хотя кол-ва экспрессированных белков сравнимы. Т. обр., Gal3p функционально активна и сигнальная эволюционно консервативная галактокиназная последовательность не играет, по-видимому, роли в современной Gal3p. Индия, Mol. Gen. Lab., Biotech. Center, Indian Inst. Technology, Powai, Mumbai 400 076. Библ. 19

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ГАЛАКТОКИНАЗА GAL 3P
АКТИВНОСТЬ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
АНАЛИЗ ДЕЛЕЦИЙ
ВЛИЯНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Bhat, P.Jayadeva

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.10-04Б1.179

The N-terminal region of the Oenococcus oeni bacteriophage fOg44 lysin behaves as a bona fide signal peptide in Escherichia coli and as a cis-inhibitory element, preventing lytic activity on oenococcal cells [Text] / Carlos Sao-Jose [et al.] // J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182, N 20. - P5823-5831 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: N-концевая область лизина бактериофага fOg44 Oenococcus oeni ведет себя как настоящий сигнальный пептид в Escherichia coli и как цис-ингибиторный элемент, предотвращающий литическую активность по отношению к клеткам оенококков
Аннотация: Изучена ф-ция N-концевой области лизина Lys44 (I) фага fOg44 Oenococcus oeni. При индукции в клетках Escherichia coli I расщепляется между остатками 27 и 28 зависящим от SecA образом. Процессинг I блокируется специфич. ингибиторами сигнальной пептидазы и значительно уменьшается при модификации сайта расщепления. Летальный эффект экспрессии I в E. coli можно приписать N-концевой области длиной 27 остатков, т. к. ее делеция приводит к образованию активного, но нетоксичного продукта. Литич. активность I в клетках O. oeni зависит от процессинга I. Активный белок с мол. массой, соответствующей расщепленному I, обнаружен в экстрактах из зараженных клеток O. oeni. Синтез и экспорт I в зараженных клетках идет параллельно созреванию фага. Таким образом, сигнальная последовательность впервые обнаружена у фаговых I. Поиск в базах данных и выравнивание белковых последовательностей согласуется с предположением, что другие известные фаги O. oeni и Lactococcus lactis кодируют секреторные I. Португалия, Ctr. Genet. e Biol. Mol., Dep. Biol. Vegetal, Fac. Ciencias, Univ. Lisboa, 1700 Lisbon. Библ. 41

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ FOG44
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ФЕРМЕНТЫ
ЛИЗИН
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
N-КОНЦЕВАЯ ЧАСТЬ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
OENOCOCCUS OENI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sao-Jose, Carlos; Parreira, Ricardo; Vieira, Graca; Snatos, Mario A.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.228

The N-terminal region of the Oenococcus oeni bacteriophage fOg44 lysin behaves as a bona fide signal peptide in Escherichia coli and as a cis-inhibitory element, preventing lytic activity on oenococcal cells [Text] / Carlos Sao-Jose [et al.] // J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182, N 20. - P5823-5831 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: N-концевая область лизина бактериофага fOg44 Oenococcus oeni ведет себя как настоящий сигнальный пептид в Escherichia coli и как цис-ингибиторный элемент, предотвращающий литическую активность по отношению к клеткам оенококков
Аннотация: Изучена ф-ция N-концевой области лизина Lys44 (I) фага fOg44 Oenococcus oeni. При индукции в клетках Escherichia coli I расщепляется между остатками 27 и 28 зависящим от SecA образом. Процессинг I блокируется специфич. ингибиторами сигнальной пептидазы и значительно уменьшается при модификации сайта расщепления. Летальный эффект экспрессии I в E. coli можно приписать N-концевой области длиной 27 остатков, т. к. ее делеция приводит к образованию активного, но нетоксичного продукта. Литич. активность I в клетках O. oeni зависит от процессинга I. Активный белок с мол. массой, соответствующей расщепленному I, обнаружен в экстрактах из зараженных клеток O. oeni. Синтез и экспорт I в зараженных клетках идет параллельно созреванию фага. Таким образом, сигнальная последовательность впервые обнаружена у фаговых I. Поиск в базах данных и выравнивание белковых последовательностей согласуется с предположением, что другие известные фаги O. oeni и Lactococcus lactis кодируют секреторные I. Португалия, Ctr. Genet. e Biol. Mol., Dep. Biol. Vegetal, Fac. Ciencias, Univ. Lisboa, 1700 Lisbon. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ FOG44
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ФЕРМЕНТЫ
ЛИЗИН
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
N-КОНЦЕВАЯ ЧАСТЬ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
OENOCOCCUS OENI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sao-Jose, Carlos; Parreira, Ricardo; Vieira, Graca; Snatos, Mario A.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 03.11-04Б4.58

Molecular and functional analysis of the type III secretion signal of the Salmonella enterica InvJ protein [Text] / Holger Russmann [et al.] // Mol. Microbiol. - 2002. - Vol. 46, N 3. - P769-779 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Молекулярный и функциональный анализ сигнала секреции III-типа белка InvJ Salmonella enterica
Аннотация: Главной в патогенности Salmonella enterica является система секреции III-типа (TTSS), кодируемая внутри острова патогенности на центисоме 63 (SPI-1). Важным компонентом этой системы является надмолекулярный комплекс, напоминающий иглу. Белки внутри клеток хозяина обладают специфическими сигналами для пути секреции III-типа. Некоторые бактериальные белки имеют сигналы, достигающие секреционного комплекса. Одним из этих белков является InvJ, контролирующий длину комплекса. Проанализировали сигнал, направленный InvJ к TTSS. Обнаружили, что аминокислотные остатки 4-7 InvJ необходимы для посреднической роли в секреции InvJ или репортерного белка в TTSS-зависимой модели. Установили, что секреция InvJ важна для его функции в определении длины комплекса, секреции эффекторного белка и бактериальной инвазии в эпителиальных клетках. Мутационный анализ со сдвигом рамки считывания показал, что сигнальная последовательность InvJ переносит значительные изменения в последовательности аминокислот без воздействия на секрецию InvJ. Введение молчащих мутаций в последовательность секреционного сигнала не влияло на секрецию InvJ или экспрессию. Германия, Maxz von Pettenkofer-Inst. for Hygiene and Med. Microbiol., Ludwig Maximilians Univ. Munich, 80336 Munchen. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.13
Рубрики: БОЛЕЗНИ
САЛЬМОНЕЛЕЗ
ВОЗБУДИТЕЛЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
СИСТЕМА СЕКРЕЦИИ ТИПА III
СТРУКТУРА
БЕЛОК
БЕЛОК INVJ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
SALMONELLA ENTERICA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Russmann, Holger; Kubori, Tomoko; Sauer, Jeannette; Galan, Jorge E.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 05.03-04Б4.61

The DsbA signal sequence directs efficient cotranslational export of passenger proteins to the Escherichia coli periplasm via the signal recognition particle pathway [Text] / Clark F. Schierle [et al.] // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 19. - P5706-5713 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: DsbA-сигнальная последовательность направляет эффективный контрансляционный экспорт белков в периплазму Escherichia coli по пути сигнальных узнающих частиц
Аннотация: Используя мутации в генах пути сигнальных узнающих частиц (SRP) нашли, что сигнальная последовательность белка DSBAss направляет тиоредоксин 1 по пути экспорта SRP. При соединении DSBAss с MRB, MRB также направлялся по этому пути. Показали, что DSBAss-промоторный экспорт MRB является котрансляционным, в отличие от модели экспорта MRB, когда используется нативная сигнальная частица. Как экспорт DSBAss, так и экспорт DSBA были чувствительны к даже слабому ингибированию SecA. Результаты свидетельствуют, что SecA может играть значительную роль как в пост-трансляционном, так и SRP-зависимом котрансляционном пути. Тиоредоксин обеспечивает таким образом чувствительную систему для изучения сигнальных последовательностей, использующих SRP путь. США, Dep. of Microbiol. and Mol. Genetics, Harvard Med. School, Boston, Massachusetts 02115. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
СИГНАЛЬНЫЕ УЗНАЮЩИЕ ЧАСТИЦЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БЕЛОК
ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК DSBASS
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Schierle, Clark F.; Berkmen, Mehmet; Huber, Damon; Kumamoto, Carol; Boyd, Dana; Beckwith, Jon

1-20 21-40 41-60 61-80 81-92

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска