СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СВОРАЧИВАНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 79
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-79

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.78

Lee, Heeyong.
D-ribose stabilizes precursor and mature ribose-binding proteins of Escherichia coli [Text] / Heeyong Lee, Hyoungman Kim // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 339, N 1-2. - P165-167 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: D-рибоза стабилизирует предшественник и зрелый рибозо-связывающий белок из Escherichia coli
Аннотация: Исследовано индуцируемое нагреванием и гуанидин гидрохлоридом разворачивание и сворачивание в присутствии D-рибозы предшественника рибозо-связывающего белка и зрелого рибозо-связывающего белка из Escherichia coli. Предшественник и зрелый белок имеют практически идентичное поведение при разворачивании и сворачивании D-рибоза сворачивает частично развернутые предшественник и зрелый белок в нативную структуру и уменьшает скорость разворачивания этих белков. Конформационная стабильность этих белков увеличивается с повышением концентрации D-рибозы. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: D-РИБОЗА
РОЛЬ
РИБОЗО-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
РАЗВОРАЧИВАНИЕ
СВОРАЧИВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Kim, Hyoungman

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.03-04Б1.125

Effects of inefficient cleavage of the signal sequence of HIV-1 gp120 on its association with calnexin, folding, and intracellular transport [Text] / Yan Li [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 18. - P9606-9611 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Влияние неэффективного расщепления сигнальной последовательности gp120 ВИЧ-1 на его ассоциацию с кальнексином, сворачивание и внутриклеточный транспорт
Аннотация: Неэффективный внутриклеточный транспорт гликопротеина gp120 (I) ВИЧ-1 вызван задержкой I в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР). Коэкспрессия в клетках насекомых Sf9 I и кальнексина показала, что их взаимодействие модулируется сигнальной последовательностью (СП) I. I с природной СП склонен к длительной ассоциации с II (t[1/2] 20 мин). Замена природного СП I на СП меллитина уменьшает время ассоциации I с II (t[1/2] 10 мин). Эти различия t[1/2] сказываются на сворачивании I и транспорте I из ЭР в комплексе Гольджи, оцененными соотв. по способности связывать CD4 и приобретать частичную устойчивость к эндогликозидазе H. С использованием моноклонального антитела к природному СП I показано, что II ассоциируется с N-гликозилированным, но нерасщепленным I. После диссоциации II наблюдается эффективное расщепление I. Лишь небольшая часть I с отщепленной СП приобретает способность к транспорту и секретируется. Канада, Dep. Zool., Fac. Sci., Univ. West. Ontario, London, ON N6A 5B7. Библ. 39

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
GP120
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КАЛЬНЕКСИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СВОРАЧИВАНИЕ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ

Доп.точки доступа:
Li, Yan; Bergeron, John J.M.; Luo, Lizhong; Ou, Wei-Jia; Thomas, David Y.; Kang, C.Yong

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.09-04Б1.237

Proline 12, a residue within the 'альфа'-helical domain of ФХ174 lysis protein E, is required for its function in Escherichia coli [Text] / Angela Witte [et al.] // Mol. Microbiol. - 1997. - Vol. 26, N 2. - P337-346 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Остаток пролин-21 в 'альфа'-спиральном домене лизисного белка Е фага 'ФИ'X174 требуется для его функции у Escherichia coli
Аннотация: Изучение защиты от протеиназы K (I) во время опосредованного лизисным белком Е (II) фага 'ФИ'Х174 лизиса комплекса оболочки Escherichia coli показало, что все большая часть составного белка II-Xa-стрептавидин (III) постепенно становится доступной для I на поверхности клетки. Это указывает на изменение конформации II во время лизиса в результате движения С-конца II от внутренней стороны мембраны к внешней при участии всей поры и слияния внутренней и внешней мембран в разных областях. Это изменение конформации может индуцироваться цис-трансизомеризацией остатков про в 'альфа'-спиральных трансмембранных сегментах. Замены остатка про[21] в мембранной 'альфа'-спирали II на ала, гли, сер или вал дают II, дефектные по лизису. Изучение доступности для I составного белка III с заменой P21G показало, что С-концевая часть II не транслоцируется во внешнюю мембрану. Т. обр., остаток про[21] является существенным для правильного сворачивания II в комплексе клеточной стенки E. coli. Австрия, Inst. of Microbiol. and Genetics, Univ. of Vienna, A-1030 Wien. Библ. 51

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БЕЛОК
ЛИЗИСА
'АЛЬФА'-СПИРАЛЬНЫЙ ДОМЕН
ПРО-21
ФУНКЦИИ
СВОРАЧИВАНИЕ
КОМПЛЕКС КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Witte, Angela; Schrot, Gerald; Schon, Petra; Lubitz, Werner

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.02-04Б2.249

Gultyaev, Alexander P.
Programmed cell death by hok/sok of plasmid R1: Coupled nucleotide covariations reveal a phylogenetically conserved folding pathway in the hok family of mRNAs [Text] / Alexander P. Gultyaev, Thomas Franch, Kenn Gerdes // J. Mol. Biol. - 1997. - Vol. 273, N 1. - P26-37 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Программированная гибель клеток под действием hok/sok плазмиды R1: сопряженные нуклеотидные ковариации обнаруживают филогенетически консервативный путь сворачивания в семействе мРНК
Аннотация: Сравнили структуры 5 кодируемых плазмидами и 2 кодируемых хромосомами мРНК, гомологичных мРНК hok плазмиды R1, кодирующей стабильный токсин. Обнаружен одинаковый путь сворачивания. Метастабильные шпильки на самом 5'-конце мРНК предотвращают образование структур, требующихся для трансляции и связывания антисмысловых РНК. Т. обр. сворачивание 5'-концов мРНК объясняет неактивность вновь синтезированных транскриптов. В полноразмерных мРНК существует дальнодействующее взаимодействие 5'-концов с 3'-концами, запирающее мРНК в неактивной конформации. Трансляция мРНК активируется 3'-экзонуклеазным процессингом, к-рый запускает перестройку 5'-концов мРНК с образованием шпилек трансляц. активатора и мишени для антисмысловой РНК. Сравнение последовательностей семи мРНК обнаружило нуклеотидную ковариацию, подтверждающую предсказанные вторичные структуры и позволяющую предположить, что 5'-конец мРНК спаривается с 3 разными партнерами во время динамич. перестроек мРНК. Нидерланды, Leiden Inst. of Chem., Leiden Univ., 2300 RA Leiden. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ПЛАЗМИДЫ
R1
СТРУКТУРА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН HOK
МРНК
СВОРАЧИВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
5'-КОНЕЦ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Franch, Thomas; Gerdes, Kenn

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.168

Watt, Mary-Anne.
Refolding of recombinant Pasteurella haemolytica A1 glycoprotease expressed in an Escherichia coli thioredoxin gene fusion system [Text] / Mary-Anne Watt, Reggie Y. C. Lo, Alan Mellors // Cell Stress and Chaperones. - 1997. - Vol. 2, N 3. - P180-190 . - ISSN 1355-8145
Перевод заглавия: Сворачивание рекомбинантной гликопротеазы Pasteurella haemolytica A1, экспрессированной в системе слияния с геном тиоредоксина
Аннотация: Pasteurella haemolytica A1 секретирует O-сиалогликопротеинэндопептидазу (I; гликопротеазу; КФ 3.4.24.57), специфичную для O-сиалоглиопротеинов. При экспрессии клонированного гена I в E. coli рекомбинантная I секретируется в периплазму, где остается в форме сшитого дисульфидными связями агрегата, лишенного ферментативной активности. Эта I правильно сворачивается и активируется in vitro протеиндисульфидизомеразой (II) млекопитающих или чаперонами DnaK, DnaJ и GrpE E. coli. Это показывает, что редокс-состояние I критично для восстановления ее биологич. активности. Для изучения роли тиоредоксина (III) E. coli в продукции ферментативно активной I сконструирован составной белок III-I (мол. м. 47 кД). Он экспрессируется в большом количестве в растворимой мономерной форме в цитоплазме E. coli. Расщепление III-I энтерокиназой освобождает фрагмент I (35 кД), обладающей гликопротеазной активностью (ГПА). Большой выход рекомбинантной ГПА достигается после анионообменной хроматографии лизатов клеток E. coli, экспрессирующих III-I. Т. обр., если III соединен с I в составной белок, продуктивное сворачивание I достигается в результате чаперонового действия III в сочетании с его способностью удерживать составной белок в цитоплазме E. coli. Канада, Dep. of Chem. and Biochem., Univ. of Guelph, Guelph, Ontario, N1G 2W1. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЙ БЕЛОК
O-СИАЛОГЛИКОПРОТЕИНЭНДОПЕПТИДАЗА
ТИОРЕДОКСИН
ЧАПЕРЕНОВЫЕ ФУНКЦИИ
СИНТЕЗ
РАСЩЕПЛЕНИЕ ЭНТЕРОКИНАЗОЙ
СВОРАЧИВАНИЕ
PASTEURELLA HAEMOLYTICA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Lo, Reggie Y.C.; Mellors, Alan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.452

Lazar, Sara W.
SurA assists the folding of Escherichia coli outer membrane proteins [Text] / Sara W. Lazar, Roberto Kolter // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 6. - P1770-1773 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: SurA помогает сворачиванию белков внешней мембраны Escherichia coli
Аннотация: Периплазматический белок SurA (I) гомологичен пролилизомеразе парвулину. Для изучения участия I в сворачивании периплазматических белков и белков внешней мембраны использован метод изучения конформации белков, основанный на чувствительности к трипсину. Показано, что эффективное сворачивание 3 белков внешней мембраны (OmpA, OmpF и LamB) требует участия I in vivo. Однако сворачивание 4 периплазматических белков не зависит от I. Т. обр., I помогает сворачиванию определенных секретируемых белков. США, Dep. Microbiol. and Molec. Biol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК
СЕКРЕТИРУЕМЫЙ
СВОРАЧИВАНИЕ
БЕЛОК SURA
ФУНКЦИИ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kolter, Roberto

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.453

Importance of the E-46-D-160 polypeptide segment of the non-penicillin-binding module for the folding of the low-affinity, multimodular class B penicillin-binding protein 5 of Enterococcus hirae [Text] / Marta E. Mollerach [et al.] // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 6. - P1774-1775 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Важность полипептидного сегмента E46-D160 не связывающего пенициллин модуля для сворачивания связывающего пенициллин с низким сродством белка 5 многомодульного класса В из Enterococcus hirae
Аннотация: По сравнению с др. многомодульными связывающими пенициллин (I) белками РВР класса В, белок РВР5, ответственный за устойчивость к I E. hirae R40, имеет расширенный, не связывающий I модуль из-за присутствия вставки длиной 'ПРИБЛ='110 остатков (E46-D160) c C-стороны от мембранного якоря. Экспрессия генов pbp5, лишенных различных частей области, к-рая кодирует эту вставку, дает PBP5, инертные в отношении связывания I. Эти данные показали, что во время сворачивания белка PBP5 вставка играет важную роль в приобретении правильной, связывающей I конфигурации С-концевого модуля G364-Q678. Бельгия, Centre de'Ingenierie des Proteins, Inst. de Chim., Univ. de Liege, B-4000 Sart Tilman. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК ПЕНИЦИЛЛИН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ 5
МНОГОМОДУЛЬНЫЙ
СВОРАЧИВАНИЕ
СЕГМЕНТ E46-D160 НЕ СВЯЗЫВАЮЩЕГО ПЕНИЦИЛЛИН МОДУЛЯ
ENTEROCOCCUS HIRAE (BACT.)
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННАЯ МОДИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Mollerach, Marta E.; Partoune, Pierre; Coyette, Jacques; Ghuysen, Jean-Marie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.619

Folding-dependent in vitro protein splicing of the Saccharomyces cerevisiae VMA1 protozyme [Text] / Masato Kawasaki [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 222, N 3. - P827-832 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Зависящий от сворачивания белковый сплайсинг протозима VMA1 Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Из первичного продукта трансляции гена VMA1 вырезается интронный сегмент нуклеазы VME (I) с мол. м. 50 кД и после лигирования фланговых областей образуется каталитическая субъединица вакуолярной мембранной H{+}-АТФазы с мол. м. 69 кД. I с полипептидами, присоединенными на N- и C-концах, экспрессирована в Escherichia coli и изучена ее способность к самосплайсингу. Процессированная I найдена в р-римой фракции, а несплайсированные предшественники накапливаются в телах включения. Сплайсинг I in vitro наблюдается после сворачивания денатурированных предшественников. Для автокаталитического процессинга очищенных предшественников I достаточно наличия 6 аминокислотных остатков на N-конце и 4 - на С-конце. Япония, Dep. Biol. Sci., Graduate Sch. Sci., Univ. Tokyo, Tokyo 113. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.09.03
Рубрики: СПЛАЙСИНГ
БЕЛКОВЫЙ
ПРОТОЗИМ VMA1
СВОРАЧИВАНИЕ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
ГЕНЫ
ГЕН VMA1
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
ESCHERICHIA COLI
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Kawasaki, Masato; Makino, Shin-ichi; Matsuzawam, Hiroshi; Satow, Yoshinori; Ohya, Yoshikazu; Anraku, Yasuhiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.07-04Я6.84

Tirasophon, Witoon.
A stress response pathway from the endoplasmic reticulum to the nucleus requires a novel bifuntional protein kinase/endoribonuclease (Ire1p) in mammalian cells [Text] / Witoon Tirasophon, Ajith A. Welihinda, Randal J. Kaufman // Genes and Dev. - 1998. - Vol. 12, N 12. - P1812-1824 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: На пути ответа на стресс между эндоплазматическим ретикулумом и ядром в клетках млекопитающих необходим новый бифункциональный белок протеинкиназа/эндорибонуклеаза (Ire1p)
Аннотация: В эндоплазматическом ретикулуме происходит сворачивание и сборка белков перед их транспортом в органеллы или внеклеточное пространство. Нарушение такого сворачивания белков, например, при ингибировании гликозилирования приводит к активации экспрессии молекулярных шаперонов и в частности белка BiP. Показано, что в процессе активации гена BiP в ответ на стресс необходим бифункциональный белок Ire1p человека, обладающий серин/треониновой протеин/киназной и эндорибонуклеазной активностью типа РНКазы L. Этот белок является трансмембранным и наиболее представлен в эндоплазматическом ретикулуме в области ядерных пор и ядерной мембраны. Сверхэкспрессия белка Ire1p приводит к активации промотора гена BiP, а каталитически неактивный вариант Ire1p обладает доминантно-негативной активностью в отношении промотора гена BiP. США, Dep. Biol. Chem. and Howard Hughes Med. Inst., Univ. Michigan Med. Ctr, Ann Arbor, MI 48109. Библ. 51

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: БЕЛОК
СВОРАЧИВАНИЕ
СБОРКА
НАРУШЕНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗА/ЭНДОРИБОНУКЛЕАЗА
IRE1P
ИЗБЫТОЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ГЕНЫ
BIP
АКТИВАЦИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Welihinda, Ajith A.; Kaufman, Randal J.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.07-04Б1.66

Oligomerization-dependent folding of the membrane fusion protein of Semliki Forest virus [Text] / Helena Andersson [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 12. - P9654-9663 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Зависящее от олигомеризации сворачивание белка мембранного слияния вируса леса Семлики
Аннотация: В шипах вирусах леса Семлики белок E1 (I) вызывает мембранное слияние, а белок E2 или его предшественник р62 (II) контролируют активность I. I и II экспрессировали из общей кодирующей единицы (КЕ) или из разных КЕ. В обоих случаях II транслоцируется в эндоплазматический ретикулум (ЭР) и сворачивается одинаково эффективно. Однако для I оба эти процессы неэффективны при экспрессии из независимой КЕ, когда большинство транслоцированных цепей I образует агрегаты, соединенные дисульфидными связями. Это позволяет предположить, что I должен образовать комплекс с II, чтобы избежать агрегации. Найдено, что агрегация I идет очень быстро после синтеза 2 и предотвращается коэкспрессией избытка II из отдельной КЕ. Вероятно, гетеродимеризация I-II должна происходить сразу после синтеза I и возможна лишь при синтезе I и II из общей КЕ. Высказано предположение, что II, к-рый синтезируется раньше, чем I, остается в транслоконе ЭР и ждет завершения синтеза I. Это позволяет II образовать комплекс c I сразу после синтеза I и подавить способность I к слиянию. Швеция, Dep. Biosci. at Novum, S-141 57 Huddinge. Библ. 78

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: АЛЬФАВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕСА СЕМЛИКИ
ФУЗИФОРМНЫЙ БЕЛОК
СВОРАЧИВАНИЕ
ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Andersson, Helena; Barth, Bernd-Uwe; Ekstrom, Maria; Garoff, Henrik

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.07-04Б2.255

Characterization of the rate-limiting step of the secretion of Bacillus subtilis 'альфа'-amylase overproduced during the exponential phase of growth [Text] / Laurence Leloup [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 10. - P3295-3303 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Характеристика лимитирующей скорость стадии секреции 'альфа'-амилазы Bacillus subtilis, гиперпродуцированной во время экспоненциальной фазы роста
Аннотация: Ген amyE 'альфа'-амилазы (I) Bacillus subtilis экспрессирован под контролем левансахаразной лидерной области. Слияние генов, содержащее целую кодирующую последовательность amyE с сигнальным пептидом, интегрировали в хромосому штамма degU32(HY) с делецией SacB. В этом генетич. контексте I продуцируется в надосадочной фракции культуры в большем количестве (2% валового белка) в экспоненциальной фазе роста при индукции сахарозой. Показано, что лимитирующей стадией секреции I (t[1/2]=120 сек) является освобождение ассоциированного с клетками предшественника, у к-рого отщеплен сигнальный пептид. Эффективность этой стадии значительно уменьшается в присутствии ЭДТА или после превращения клеток в протопласты. Гипотеза, согласно к-рой эта стадия связана со сворачиванием I в окружении клеточной стенки, подтверждена изучением сворачивания in vitro в форму, устойчивую к протеазам. В этом случае t[1/2]=60 сек, причем сворачивание требует присутствия Ca{2+}. Потребность в Ca, вероятно, удовлетворяется in vivo целостностью клеточной стенки. Для освобождения I t[1/2] вдвое больше, чем для левансахаразы. Обсуждается роль ионов металлов, пористости мембраны и характеристич. свойства белков (мол. массы и сворачивания) в прохождении через клеточную стенку. Франция, Inst. Jacques Monod, Univ. Paris 7, Lab. Genetique et Membranes, 75251 Paris. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН АЛЬФА-АМИЛАЗЫ РЕКОМБИНАНТНЫЙ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГИПЕРПРОДУКЦИЯ
ЭКСПОНЕНЦИАЛЬНАЯ ФАЗА РОСТА
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
СВОРАЧИВАНИЕ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Leloup, Laurence; Haddaoui, El Arbi; Chambert, Regis; Petit-Glatron, Marie-Francoise

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.09-04В2.57

Bilin deletions and subunit stability in cyanobacterial light-harvesting proteins [Text] / Colleen M. Toole [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 30, N 3. - P475-486 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Билиновые делеции и стабильность субъединиц у белков цианобактерий, собирающих свет
Аннотация: У цианобактерий ранние стадии сборки фикобилисом (ФС) включают сворачивание субъединиц 'альфа' и 'бета' билипротеинов, их ковалентную модификацию прикреплением билина (I) и образование гетеродимеров 'альфа''бета'. Методом сайт-направленного мутагенеза сконструированы замены на ала связывающих I остатков цис в субъединицах фикоцианина (II) Synechocystis sp. 6701. Гены II экспрессированы в не продуцирующем II штамме 6803 Synechocystis sp. Изменение сайтов связывания I вызывает специфич. и воспроизводимые вариации уровня ассоциированного с ФС II, не коррелирующие с уровнем транскриптов II. Седиментация показала, что отсутствие I уменьшает силу взаимодействия субъединиц 'альфа' и 'бета' в II. Полученные данные позволяют предположить, что нестабильность II у мутантов, не связывающих I, является следствием вовлечения несобранных субъединиц 'альфа' и 'бета' на путь деградации. Прикрепление центрального I, общего для всех субъединиц, может облегчить взаимодействие 'альфа''бета', завершая конечную стадию сворачивания субъединиц и стабилизируя контактные домены субъединиц в гетеродимере. США, Dep. Biol. Sci., Univ. Tulsa, Tulsa, OK 74104. Библ. 34

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ФИКОБИЛИСОМЫ
СБОРКА
БЕЛОК
БИЛИПРОТЕИНЫ
СУБЪЕДИНИЦА*АЛЬФА-
СУБЪЕДИНИЦА*БЕТА-
СВОРАЧИВАНИЕ
БИЛИРУБИН
ПРИКРЕПЛЕНИЕ
ГЕТЕРОДИМЕРЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
SYNECHOCYSTIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Toole, Colleen M.; Plank, Tracey L.; Grossman, Arthur R.; Anderson, Lamont K.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.09-04Б1.82

Mirazimi, Ali.
Carbohydrates facilitate correct disulfide bond formation and folding of rotavirus VP7 [Text] / Ali Mirazimi, Lennart Svensson // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 5. - P3887-3892 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Углеводы облегчают правильное образование дисульфидных связей и сворачивание белка VP7 ротавируса
Аннотация: Обработка туникамицином (I) и особенно сочетанием I и брефельдина А вызывает неправильное сворачивание люминального белка VP7 (II) ротавируса, приводящее к агрегации с образованием межмолекулярных дисульфидных связей (ДС). Образование агрегатов II можно предотвратить в восстанавливающих условиях, но последующий перенос в окисляющую среду приводит к агрегации II за 30 мин. Гликозилированный II, в отличие от негликозилированного, взаимодействует во время созревания с протеиндисульфидизомеразой (III). Природный белок VP4, не имеющий ДС, не требует для созревания ни III, ни N-гликозилирования. Найдено, однако, что и негликозилированный II может взаимодействовать с III. Это позволяет предположить, что: 1) III может действовать как фермент и как шаперон; 2) главной функцией связанных с II углеводов является облегчение правильного образования ДС и сворачивания белка. Швеция, Dep. Virol., SMI-Karolinska Inst., S-105 31 Stockholm. Библ. 30

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
БЕЛОК VP7
СВОРАЧИВАНИЕ
ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ
УГЛЕВОДЫ

Доп.точки доступа:
Svensson, Lennart

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.10-04Б1.117

Involvement of endoplasmic reticulum chaperones in the folding of hepatitis C virus glycoproteins [Text] / Amelie Choukhi [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 5. - P3851-3858 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Участие шаперонов эндоплазматического ретикулума в сворачивании гликопротеинов вируса гепатита С
Аннотация: Изучено взаимодействие гликопротеинов оболочки Е1 (I) и Е2 (II) вируса гепатита С с шаперонами эндоплазматич. ретикулума. Найдено, что I и II взаимодействуют с кальнексином (III), кальретикулином (IV) и BiP (V), но не с GRP94. Кинетика ассоциации I и II с III и IV одинаковая и более быстрая, чем с V. IV и V преимущественно взаимодействуют с агрегатами I и II, а III - с мономерными формами или нековалентными комплексами. Обработка клеток туникамицином ингибирует связывание I и II с III и IV, что указывает на важную роль N-гликозилирования. Коэкспрессия различных шаперонов не влияет на уровень нативных комплексов I-II. Эти данные позволяют предположить, что III играет роль в продуктивном сворачивании I и II, а IV и V - непродуктивном пути сворачивания. Франция, Equipe Hepatitis C, Inst. Biol. Lille, 59021 Lille. Библ. 66?

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА С
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
СВОРАЧИВАНИЕ
ШАПЕРОНЫ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ

Доп.точки доступа:
Choukhi, Amelie; Ung, Sophana; Wychowski, Czeslaw; Dubuisson, Jean

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.255

Bilin deletions and subunit stability in cyanobacterial light-harvesting proteins [Text] / Colleen M. Toole [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 30, N 3. - P475-486 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Билиновые делеции и стабильность субъединиц у белков цианобактерий, собирающих свет
Аннотация: У цианобактерий ранние стадии сборки фикобилисом (ФС) включают сворачивание субъединиц 'альфа' и 'бета' билипротеинов, их ковалентную модификацию прикреплением билина (I) и образование гетеродимеров 'альфа''бета'. Методом сайт-направленного мутагенеза сконструированы замены на ала связывающих I остатков цис в субъединицах фикоцианина (II) Synechocystis sp. 6701. Гены II экспрессированы в не продуцирующем II штамме 6803 Synechocystis sp. Изменение сайтов связывания I вызывает специфич. и воспроизводимые вариации уровня ассоциированного с ФС II, не коррелирующие с уровнем транскриптов II. Седиментация показала, что отсутствие I уменьшает силу взаимодействия субъединиц 'альфа' и 'бета' в II. Полученные данные позволяют предположить, что нестабильность II у мутантов, не связывающих I, является следствием вовлечения несобранных субъединиц 'альфа' и 'бета' на путь деградации. Прикрепление центрального I, общего для всех субъединиц, может облегчить взаимодействие 'альфа''бета', завершая конечную стадию сворачивания субъединиц и стабилизируя контактные домены субъединиц в гетеродимере. США, Dep. Biol. Sci., Univ. Tulsa, Tulsa, OK 74104. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ФИКОБИЛИСОМЫ
СБОРКА
БЕЛОК
БИЛИПРОТЕИНЫ
СУБЪЕДИНИЦА*АЛЬФА-
СУБЪЕДИНИЦА*БЕТА-
СВОРАЧИВАНИЕ
БИЛИРУБИН
ПРИКРЕПЛЕНИЕ
ГЕТЕРОДИМЕРЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
SYNECHOCYSTIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Toole, Colleen M.; Plank, Tracey L.; Grossman, Arthur R.; Anderson, Lamont K.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.11-04Б2.193

Chaperonin GroE-facilitated refolding of disulfide-bonded and reduced taka-amylase A from Aspergillus oryzae [Text] / Yasushi Kawata [et al.] // Protein Eng. - 1998. - Vol. 11, N 12. - P1293-1298 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Облегчаемое шаперонинами вторичное сворачивание имеющей дисульфидные связи и восстановленной такаамилазы A из Aspergillus oryzae
Аннотация: Изучено сворачивание такаамилазы A (I) из Aspergillus oryzae в присутствии шаперонина GroE (II). Имеющую дисульфидные связи I (IA) и не имеющую этих связей восстановленную I (IB) разворачивали в гуанидине*HCl и вызывали втор. сворачивание, разбавляя буфером, содержащим II. Промежуточные формы IA и IB улавливаются GroEL (IIA) в отсутствие нуклеотидов. Добавление нуклеотидов (АТФ, АДФ, ЦТФ или УТФ) вызывает освобождение интермедиатов от IIA и восстановление активности I. В обоих случаях выход сворачивания в присутствии IIA и АТФ выше, чем при спонтанном сворачивании. Изучение флуоресценции остатков Thr и гидрофобного зонда 8-анилиннафталина позволило предположить, что интермедиаты, уловленные IIA, принимают конформации с разными гидрофобными св-вами. Присутствие протеиндисульфидредуктазы или окисленной и восстановленной форм в дополнение к II значительно усиливает сворачивание IB. Т. обр., II способен узнавать интермедиаты I и облегчать их сворачивание независимо от присутствия или отсутствия дисульфидных связей. Япония, Dep. Biotechnol., Fac. Engineering, Tottori Univ., Tottori 680-0945. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.09.03
Рубрики: ТАКААМИЛАЗА A
ВТОРИЧНОЕ СВОРАЧИВАНИЕ
ШАПЕРОНИНЫ
БЕЛОК GROE
УЧАСТИЕ
ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Kawata, Yasushi; Hongo, Kunihiro; Mizobata, Tomohiro; Nagai, Jun

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.280

Sheinerman, Felix B.
Calculations on folding of segment B1 of streptococcal protein G [Text] / Felix B. Sheinerman, Charles L. Brooks // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 278, N 2. - P439-456 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Расчеты сворачивания сегмента B1 белка G стафилококков
Аннотация: Изучены термодинамика и механизм сворачивания сегмента B1 белка G (I) стафилококков. Моделирование полностью секвенированного I использовано для анализа термодинамически значимых состояний на разных стадиях сворачивания. Для получения базы данных начальных условий выполнено несколько моделирований разворачивания. Эта база данных подвергнута кластерному анализу и центры кластеров использованы в кач-ве стартовых точек для изучения ландшафта свободной энергии сворачивания. Полученные данные позволили построить одно и двумерные поверхности свободной энергии, использованные для анализа процесса сворачивания I. Показано, что начальный коллапс I предшествует образованию нативной структуры. Элементы локальной структуры появляются в областях I, к-рые имеют более высокие факторы защиты от обмена {1}H/{2}H на ранних стадиях сворачивания. Ненативный контакт, экспериментально обнаруженный на N-конце 'альфа'-спирали, вырезанной из I, предорганизует цепь I на ранней стадии сворачивания. Коллапс и образование ранней структуры дают компактную глобулу с высоким содержанием молекул воды. Десольватация сердцевины I совпадает с последними стадиями сворачивания из компактного состояния. США, Dep. Mol. Biol., Scripps Res. Inst., Davis, CA 92037. Библ. 80

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК G
СЕГМЕНТ B1
СВОРАЧИВАНИЕ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ДИНАМИКА
STREPTOCOCCUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Brooks, Charles L.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.282

Anion-induced folding of Staphylococcal nuclease: Characterization of multiple equilibrium partially folded intermediates [Text] / Vladimir N. Uversky [et al.] // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 278, N 4. - P879-894 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Индуцированное анионами сворачивание нуклеазы стафилококков: характеристика множественных равновесных частично свернутых интермедиатов
Аннотация: Изучено сворачивание (фолдинг) развернутой к-той нуклеазы стафилококков (I), индуцированное анионами. Обнаружены 3 различных частично свернутых интермедиата (A-состояния), к-рые не имеют локальной третичной структуры, характерной для нативной I. Наименее структурированная форма A[1], стабилизированная анионами Cl{-} (0,6 M) или SO{2-}[4] (0,1 M), свернута на 50%, судя по данным кругового дихроизма и малоуглового рассеяния рентгеновских лучей (МРРЛ). В присутствии 0,3 М трифторацетата обнаружена более структурированная форма A[2], свернутая на 70%. Наиболее структурированный интермедиат A[3], стабилизированный 0,05 М трихлорацетата, имеет близкое к нативному содержание вторичных структур и почти столь же компактен, как и нативная I. Устойчивость к денатурации мочевиной (II) увеличивается с увеличением структурированности промежуточных продуктов. Изучение вызванного II разворачивания показало, что частично свернутые формы I отделены друг от друга и от развернутого состояния значительными барьерами свободной энергии, т. е. являются разными конформационными состояниями. Графики кратки, основанные на МРРЛ, показали, что формы A[2] и A[3] имеют большую глобулярность (т. е. плотно упакованную сердцевину), чем А[1]. Эти данные подтверждают модель сворачивания белков, в к-рой нек-рые конформации имеют особенно низкую свободную энергию и заселены в условиях, дифференциально дестабилизирующих нативное состояние. Такие частично свернутые интермедиаты могут состоять из ансамблей субсостояний с общей сердцевиной вторичной структуры, похожей на нативную. США, Dep. Chem. and Biochem., Univ. California, Santa Cruz, CA 95064. Библ. 62

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЕ МОДИФИКАЦИИ
СВОРАЧИВАНИЕ (ФОЛДИНГ)
НУКЛЕАЗА STAPHYLOCOCCUS
РЕФОЛДИНГ
ИНДУЦИРОВАННЫЙ АНИОНАМИ
ИНТЕРМЕДИАТЫ
СОСТОЯНИЕ A
РАСПЛАВЛЕННАЯ ГЛОБУЛА
STAPHYLOCOCCUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Uversky, Vladimir N.; Karnoup, Anton S.; Segel, Daniel J.; Seshadri, Sangita; Doniach, Sebastian; Fink, Anthony L.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.284

Recognition of protein substrates by the prolyl isomerase trigger factor is independent of proline residues [Text] / Christian Scholz [et al.] // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 277, N 3. - P723-732 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Узнавание белковых субстратов триггерным фактором - пролилизомеразой не зависит от остатков пролина
Аннотация: Ассоциированная с рибосомами пролилизомераза (I) катализирует ограниченное пролином (II) сворачивание белков. Вариант рибонуклеазы T[1], являющийся субстратом, связывается с высоким сродством с I, перманентно развернутые белки служат сильными конкурентными ингибиторами. Это ингибирование использовано для х-ки сайтов связывания субстратов с I. Развернутый 'альфа'-лактальбумин связывается очень прочно и подавляет I из Mycoplasma genitalium с K[i]=50 Мм. Связывание ингибиторных белков нк зависит от остатков II, т. к. развернутый тендамистат связывается с I с одинаковым сродством в присутствии и в отсутствие 3 его остатков II. Сильное ингибирование несворачивающимся вариантом PНКазы T[1] не имеющим Pro[39] показало, что этот II, на к-ром происходит катализ сворачивания, не нужен для связывания с I. I не катализирует изомеризацию II, если белки уже частично свернуты. I узнает преимущественно неструктурированные белки, к-рые связываются с высоким сродством с сайтом, отличным от каталитического пролилизомеразного центра в домене FKBP. Германия, Biochem. Lab., Univ. Bayreuth. D-95440 Bayreuth. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЕ МОДИФИКАЦИИ
СВОРАЧИВАНИЕ
ПРОЛИЛИЗОМЕРАЗА
ШАПЕРОНЫ
АССОЦИИРОВАННАЯ С РИБОСОМАМИ
ТРИГГЕРНЫЙ ФАКТОР
РИБОНУКЛЕАЗА T[1]
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
MYCOPLASMA GENITALIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Scholz, Christian; Mucke, Matthias; Rape, Michael; Pecht, Anja; Pahl, Andreas; Bang, Holger; Schmid, Franz X.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 99.12-04К1.283

Vandenbrocek, Koen.
Interferon-'гамма' is a target for binding and folding by both Escherichia coli chaperone model systems GroEL/GroES and DnaK/DnaJ/GrpE [Text] / Koen Vandenbrocek, Alfons Billiau // Biochimie. - 1998. - Vol. 80, N 8-9. - P729-737 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: 'гамма'-Интерферон как мишень для связывания и сворачивания обеими модельными шапероновыми системами GroEL/GroES и DnaK/DnaJ/GrpE
Аннотация: Из-за конформационной нестабильности 'гамма'-интерферона (I) после гиперэкспрессии в Escherichia coli I не может сворачиваться правильно и накапливается в цитоплазматич. телах включения. Изучено взаимодействие развернутого к-той или теплом рекомбинантного I с шапероновыми системами GroEL/GroES и DnaK/DnaJ/GrpE E. coli при 35'ГРАДУС' in vitro. Показано, что обе системы образуют комплексы с I, из к-рых правильно свернутый I освобождается АТФ-зависимым образом. Бельгия, Lab. Immunobiol., Rega Inst. Med. Res., B-3000 Leuven. Библ. 49

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.25
Рубрики: БЕЛОК
ИНТЕРФЕРОН*ГАММА-
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННОЕ СВОРАЧИВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
ШАПИРОНЫ
МОДЕЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Billiau, Alfons

1-20 21-40 41-60 61-79

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска