СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 126
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.02-04Н1.198

DNA adduct formation by o-phenylphenol metabolite in vivo and in vitro [Text] / Keiko Ushiyama [et al.] // Carcinogenesis. - 1992. - Vol. 13, N 8. - P1469-1473 . - ISSN 0143-3334
Перевод заглавия: Образование производных ДНК под действием метаболитов О-фенилфенола in vivo и in vitro
Аннотация: Показано, что [U-{1}{4}C] о-фенилфенол (ОФФ) ковалентно связывает ДНК тимуса теленка при инкубации (60 мин) с микросомами, но не в их отсутствии. Анализ постмечение ДНК мочевого пузыря крыс, получавших рацион с 2% ОФФ 13 нед показал наличие одного производного. С ДНК тимуса теленка in vitro оба больших метаболита ОФФ, фенилгидрохинон (ФГХ) и фенилбензохинон (ФБХ) образовывали производные, а сам ОФФ не образовывал. При использовании олигонуклеотидов pd(А) 12-18,dp(Ц) 12-18, pd(Г) 12-18 и pd(Т) 12-18 in vitro, только pd(Г) 12-18 давал производные при воздействии ФГХ и ФБХ. Ковалентное связывание, вероятно, более специфично для гуаниновых остатков. Полученные результаты говорят о том, что ковалентное связывание метаболитов ОФФ является одним из основополагающих событий канцерогенеза у крыс, индуцированного ОФФ. Япония, Dep. Toxicology, The Tokyo Metropolitan Res. Lab. Public Health, 3-24-1 Hyakunin-cho, Shinjuku-ku, Tokyo 169. Библ. 38

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.07.99
Рубрики: КАНЦЕРОГЕНЕЗ ХИМИЧЕСКИЙ
ФЕНИЛФЕНОЛ*0-
МЕТАБОЛИТЫ
ДНК
АДДУКТЫ
IN VIVO
IN VITRO
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 38

Доп.точки доступа:
Ushiyama, Keiko; Nagai, Fumiko; Nakagawa, Atsuko; Kano, Itsu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.05-04Т1.027

Boelsterli, Urs A.
Specific targets of covalent drug-protein interactions in hepatocytes and their toxicological significance in drug-induced liver injury [Text] / Urs A. Boelsterli // Drug Metab. Rev. - 1993. - Vol. 25, N 4. - P395-451 . - ISSN 0360-2532
Перевод заглавия: Специфические мишени ковалентного взаимодействия лекарственных средств и белков в гепатоцитах и их токсикологическое значение для поражения печени, вызываемого лекарственными средствами
Аннотация: Обзор. Приведены данные о лекарственных средствах (ЛС), характеризующихся гепатотоксичностью (ГТ) и ковалентно взаимодействующих с белками печени. К числу таких ЛС относят нестероидные противовоспалительные ЛС, кардиотропные и психотропные ЛС и многие др. Обращено внимание на то, что в большинстве случаев ГТ характерна для метаболитов ЛС. Существенную роль в патогенезе токсического поражения печени играет взаимодействие метаболитов с макромолекулами гепатоцитов. Обсуждены методы количественной оценки ковалентного взаимодействия и примеры корреляций между его интенсивностью и ГТ. Обсуждены роль ферментных систем печени в продукции реакционноспособных метаболитов ЛС и подходы к идентификации мишеней их ковалентного связывания. Швейцария, Inst. of Toxicology, CH-8603 Schwerzenbach. Библ. 226.

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.15.17
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
МЕТАБОЛИТЫ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ГЕПАТОЦИТЫ
ГЕПАТОТОКСИЧНОСТЬ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 226

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.103

Sekiguchi, JoAnn.
Requirements for noncovalent binding of vaccinia topoisomerase I to duplex DNA [Text] / JoAnn Sekiguchi, Stewart Shuman // Nucl. Acids Res. - 1994. - Vol. 22, N 24. - P5360-5365 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Требования для ковалентного связывания топоизомеразы I вируса осповакцины с двунитевой ДНК
Аннотация: ДНК-топоизомераза (I) вируса осповакцины связывается с дн/ДНК и образует ковалентный аддукт в сайтах, содержащих в разрезаемой нити консервативный мотив 5'-(C/T)CCTT'- ВНИЗ'. Анализ связывания мутантной I-Phe[274] (1A), связывающейся с ДНК нековалентно и неспособной расщеплять ДНК, позволил сопоставить ковалентное и нековалентное связывание I с ДНК. Расщепление ДНК под действием I дикого типа наиболее эффективно с "самоубийственными" субстратами, содержащими менее 10 п. н. дистальнее расщепляемой связи. В то же время для оптимального связывания IA необходимы по меньшей мере 10 п. н. с 3'-стороны от сайта расщепления. Т. обр. область ДНК, фланкирующая пентамерный мотив, служит для стабилизации нековалентного связывания I. IA связывается с ДНК, не имеющей консенсусного пентамера, со сродством, в 7-10 раз меньшим, чем с ДНК, содержащей сайт CCCTT. США, Molecular Biol., Sloan-Kettering Inst., New York, NY 10021. Библ. 18

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ДНК
ДВУНИТЕВАЯ
ДНК-ТОПОИЗОМЕРАЗА I
ВИРУС ОСНОВАКЦИНЫ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Shuman, Stewart

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.16

Wilson, S. -A.
Immobilization of a proteinase from the extremely thermophilic organism Thermus Rt41A [Text] / S. -A. Wilson, K. Peek, R. M. Daniel // Biotechnol. and Bioeng. - 1994. - Vol. 43, N 3. - P225-231 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Иммобилизация протеиназы экстремально термофильного микроорганизма Thermus Rt 41A
Аннотация: Проведено изучение процесса иммобилизации протеиназы из Thermus Rt 41A путем ковалентного связывания с использованием стекла с контролируемым размером пор. Изучалось влияние иммобилизации на активность фермента, оптимум pH, соотношение температура-активность, термостабильность и устойчивость к изменению pH. Сопоставлялись свойства свободной и иммобилизованной внеклеточной протеиназы. Новая Зеландия, Meat Industry Res. Inst, of New Zeland, P.O. Box 617, Hamilton

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНАЗА
ЭКСТРЕМАЛЬНО ТЕРМОФИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ

Доп.точки доступа:
Peek, K.; Daniel, R.M.

Патент 5316934 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/72; C12N 15/58.

Effective thrombosis mediated by human prourokinase-like polypeptides with increased binding affinity for thrombosis [Текст] / Yoh-ichi Kobayashi [и др.] ; Nippon Soda Co., Ltd. - № 651363 ; Заявл. 07.06.1990 ; Опубл. 31.05.1994 ; Приор. 13.06.1989, № 1-150161 (Япония)
Перевод заглавия: Эффективный тромбоз, опосредуемый полипетидами, подобными проурокиназе человека, с повышенным сродством связывания с тромбом
Аннотация: Разработан генный метод получения полипептидов, состоящих из аминокислотных последовательностей проурокиназы человека и олигопептидов с повышенным сродством к тромбу. Олигопептиды имеют структуру, обеспечивающую ковалентное связывание с фибрином тромба при ферментативном действии фактора XIII

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.13.02
Рубрики: СВЕРТЫВАНИЕ КРОВИ
ТРОМБЫ
ПРОУРОКИНАЗНЫЕ ПОЛИПЕПТИДЫ
СРОДСТВО К ФИБРИНУ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Yoh-ichi; Watabe, Ken; Mukohara, Yukuo; Satoh, Masayuki; Nakamura, Hiroaki; Nippon Soda Co.; Ltd.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.01-04Т1.368

Dose- and time-dependent changes in phencyclidine metabolite covalent binding in rats and the possible role of CYP2D1 [Text] / S.Michael Owns [et al.] // J. Pharmacol. and Exp. Ther. - 1993. - Vol. 265, N 3. - P1261-1266 . - ISSN 0022-3565
Перевод заглавия: Зависимые от дозы и времени изменения ковалентного связывания у крыс метаболита фенциклидина и возможная роль CYP2D1
Аннотация: Ежедневное введение крысам 'MARS''MARS' Sprague-Dawley фенциклидина (I) в дозе 2,5, 10 или 18 мг/кг, п/к на протяжении 3 дн приводило к снижению связывания с микросомальными ферментами печени метаболитов I на 23, 36 и 53% соотв. При инфузии I в дозе 18 мг/кг ежедневно в течение 10 дн наблюдали снижение ковалентного связывания, а при увеличении продолжительности инфузии до 20 дн - его нормализацию. Содержание моно- и дигидроксилированных метаболитов I к этому сроку также восстанавливалось после начального снижения. Вне зависимости от дозы I и продолжительности введения содержание в микросомах цитохрома P450 не изменялось. Избирательные ингибиторы изофермента CYP2D1, хинин и хинидин, полностью блокировали in vitro ковалентное связывание с IC[50] 57 и 470 мкМ соотв. США, Univ. of Arkansas for Med. Sci., Little Rock, AR. Библ. 25

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.51
Рубрики: ФЕНЦИКЛИДИН
МЕТАБОЛИТЫ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
CYP2D1
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Owns, S.Michael; Gunnell, Melinda; Laurenzana, Elizabeth M.; Valentine, John L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 96.01-04Т5.103

Dose- and time-dependent changes in phencyclidine metabolite covalent binding in rats and the possible role of CYP2D1 [Text] / S.Michael Owns [et al.] // J. Pharmacol. and Exp. Ther. - 1993. - Vol. 265, N 3. - P1261-1266 . - ISSN 0022-3565
Перевод заглавия: Зависимые от дозы и времени изменения ковалентного связывания у крыс метаболита фенциклидина и возможная роль CYP2D1
Аннотация: Ежедневное введение крысам 'MARS''MARS' Sprague-Dawley фенциклидина (I) в дозе 2,5, 10 или 18 мг/кг, п/к на протяжении 3 дн приводило к снижению связывания с микросомальными ферментами печени метаболитов I на 23, 36 и 53% соотв. При инфузии I в дозе 18 мг/кг ежедневно в течение 10 дн наблюдали снижение ковалентного связывания, а при увеличении продолжительности инфузии до 20 дн - его нормализацию. Содержание моно- и дигидроксилированных метаболитов I к этому сроку также восстанавливалось после начального снижения. Вне зависимости от дозы I и продолжительности введения содержание в микросомах цитохрома P450 не изменялось. Избирательные ингибиторы изофермента CYP2D1, хинин и хинидин, полностью блокировали in vitro ковалентное связывание с IC[50] 57 и 470 мкМ соотв. США, Univ. of Arkansas for Med. Sci., Little Rock, AR. Библ. 25

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.11.21
Рубрики: ФЕНЦИКЛИДИН
МЕТАБОЛИТЫ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
CYP2D1
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Owns, S.Michael; Gunnell, Melinda; Laurenzana, Elizabeth M.; Valentine, John L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.02-04А3.64

Achtnich, U. R.
Covalent immobilization of avidin on glassy carbon electrodes as the basis for multivalent biosensors [Text] / U. R. Achtnich, L. X. Tiefenauer, R. Y. Andres // Biosens. and Bioelectron. - 1992. - Vol. 7, N 4. - P279-290 . - ISSN 0956-5663
Перевод заглавия: Ковалентная иммобилизация авидина на стеклянных угольных электродах как основа для мультивалентных биосенсоров
Аннотация: Описаны 3 метода иммобилизации авидина на стеклянном угольном электроде. Метод иммобилизации определяет потерю биологической активности авидином. Биологическая активность авидина сохраняется при ковалентном способе его посадки через молекулярный мостик 4,4'-диаминодифениламина. Электрод диаметром 3 мм может связать 1,5 пМ авидина. Швейцария, Paul Scherrer Inst., Project Med. Bioanalyt., CH-5232, Villingen. Библ. 21

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
РАЗРАБОТКА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АВИДИН
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ЭЛЕКТРОДЫ
СТЕКЛЯННЫЕ УГОЛЬНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ

Доп.точки доступа:
Tiefenauer, L.X.; Andres, R.Y.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.02-04Б3.12

Achtnich, U. R.
Covalent immobilization of avidin on glassy carbon electrodes as the basis for multivalent biosensors [Text] / U. R. Achtnich, L. X. Tiefenauer, R. Y. Andres // Biosens. and Bioelectron. - 1992. - Vol. 7, N 4. - P279-290 . - ISSN 0956-5663
Перевод заглавия: Ковалентная иммобилизация авидина на стеклянных угольных электродах как основа для мультивалентных биосенсоров
Аннотация: Описаны 3 метода иммобилизации авидина на стеклянном угольном электроде. Метод иммобилизации определяет потерю биологической активности авидином. Биологическая активность авидина сохраняется при ковалентном способе его посадки через молекулярный мостик 4,4'-диаминодифениламина. Электрод диаметром 3 мм может связать 1,5 пМ авидина. Швейцария, Paul Scherrer Inst., Project Med. Bioanalyt., CH-5232, Villingen. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.02
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
РАЗРАБОТКА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АВИДИН
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ЭЛЕКТРОДЫ
СТЕКЛЯННЫЕ УГОЛЬНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ

Доп.точки доступа:
Tiefenauer, L.X.; Andres, R.Y.

10.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI31) 96.05-04Т3.29

Metabolism of phenytoin and covalent binding of reactive intermediates in activated human neutrophils [Text] / Dennis C. Mays [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 50, N 3. - P367-380 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Метаболизм фенитоина и ковалентное связывание реактивных промежуточных метаболитов в активированных нейтрофилах человека
Аннотация: При инкубации человеческих нейтрофилов, активированных форбол-12-миристат-13-ацетатом, с фенитоином (I) в конц-ии 100 мкМ методом ВЭЖХ было обнаружено накопление п-, м- и о-изомеров 5-(гидроксифенил)-5-фенилгидантоина в отношении 1:2,1:2,8, а также неидентифицированных полярных соединений. Метаболизм I сопровождался появлением ковалентно связывающихся реактивных метаболитов. Азид (0,1 мМ), супероксиддисмутаза (15 мкг/мл) и каталаза (100 мкг/мл) ингибировали ковалентное связывание до 30, 38 и 54% соотв. Десферриоксамин практически не влиял на метаболизм I. Считают, что ранее обнаруженные побочные эффекты I м. б. связаны с образованием реактивных метаболитов. США, The Ohio State Univ., Columbus, OH-43210. Библ. 58

ГРНТИ	76.31.29

ВИНИТИ 761.31.29.02.09
Рубрики: ФЕНИТОИН
МЕТАБОЛИЗМ
ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ МЕТАБОЛИТЫ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
НЕЙТРОФИЛЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Mays, Dennis C.; Pawluk, Lew J.; Apseloff, Glenn; Davis, W.Bruce; She, Zhi-Wu; Sagone, Arthur L.; Gerber, Nicholas

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.05-04Т1.493

Metabolism of phenytoin and covalent binding of reactive intermediates in activated human neutrophils [Text] / Dennis C. Mays [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 50, N 3. - P367-380 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Метаболизм фенитоина и ковалентное связывание реактивных промежуточных метаболитов в активированных нейтрофилах человека
Аннотация: При инкубации человеческих нейтрофилов, активированных форбол-12-миристат-13-ацетатом, с фенитоином (I) в конц-ии 100 мкМ методом ВЭЖХ было обнаружено накопление п-, м- и о-изомеров 5-(гидроксифенил)-5-фенилгидантоина в отношении 1:2,1:2,8, а также неидентифицированных полярных соединений. Метаболизм I сопровождался появлением ковалентно связывающихся реактивных метаболитов. Азид (0,1 мМ), супероксиддисмутаза (15 мкг/мл) и каталаза (100 мкг/мл) ингибировали ковалентное связывание до 30, 38 и 54% соотв. Десферриоксамин практически не влиял на метаболизм I. Считают, что ранее обнаруженные побочные эффекты I м. б. связаны с образованием реактивных метаболитов. США, The Ohio State Univ., Columbus, OH-43210. Библ. 58

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.69
Рубрики: ФЕНИТОИН
МЕТАБОЛИЗМ
ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ МЕТАБОЛИТЫ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
НЕЙТРОФИЛЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Mays, Dennis C.; Pawluk, Lew J.; Apseloff, Glenn; Davis, W.Bruce; She, Zhi-Wu; Sagone, Arthur L.; Gerber, Nicholas

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.321

The covalent attachment of FAD to the flavoprotein of Saccharomyces cerevisiae succinate dehydrogenase is not necessary for import and assembly into mitochondria [Text] / Karen M. Robinson [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 222, N 3. - P983-990 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Ковалентное связывание FAD с флавопротеином сукцинатдегидрогеназы Saccharomyces cerevisiae не обязательно для импорта и сборки фермента в митохондриях
Аннотация: Сукцинатдегидрогеназа бактериальных или внутренних митохондриальных мембран катализирует окисление сукцината до фумарата и обратную реакцию. Фермент состоит из 4 субъединиц, которые включают каталитический димер, состоящий из флавопротеина с ковалентно связанным FAD и белка с тремя различными железо-серными центрами. Димер связан с мембраной двумя маленькими интегральными мембранными белками. FAD связан с флавопротеином через консервативный остаток His90 сукцинатдегидрогеназы Saccharomyces cerevisiae. С помощью мутации His90'-'Ser сконструирован флавопротеин, который не способен ковалентно связывать FAD. Мутантный флавопротеин доставляется к митохондриям, транслоцируется через митохондриальную мембрану и собирается с другими субъединицами, причем связывает FAD нековалентно. Образующийся голофермент не имеет сукцинатдегидрогеназной активности, но сохраняет фумаратредуктазную активность. Считается, что ковалентное связывание FAD необходимо для сукцинатдегидрогеназной активности, но несущественно для восстановления фумарата, импорта и сборки флавопротеиновой субъединицы. Канада, Dep. Biochem., Univ. Alberta, Edmonton, Alta, T6G 2H7. Библ. 36

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФАД
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Robinson, Karen M.; Rothery, Richard A.; Weiner, Joel H.; Lemire, Bernard D.

13.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 96.07-04Н3.176

Species differences in the covalent binding of [{14}C]tamoxifen to liver microsomes and the forms of cytochrome P450 involved [Text] / Ian N. H. White [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 49, N 8. - P1035-1042 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Видовые различия в ковалентном связывании [{14}C]-тамоксифена с микросомами печени и участвующих [в этом процессе] форм цитохрома P450
Аннотация: Исследования проведены с препаратами микросом печени (ПМПч) человека, 'VENUS''VENUS' крыс F344 и мышей DBA/2. Связывание [{14}C]-тамоксифена (Тм; 45 мкМ) ПМПч человека (25'+-'2,5 пмоль/15 мин/мг белка) коррелировало с содержанием CYP3A4 и CYP2B6. Ковалентное связывание [{14}C]-Тм с ПМ опухолей молочной железы человека в 7 раз ниже, чем связывание с ПМПч. Ковалентное связывание Тм с ПМПч мышей, крыс и человека возрастало с увеличением конц-ии субстрата. Ковалентное связывание 45 мкМ [{14}]C-Тм выше у крыс в 3,8 раза и у мышей в 17 раз, чем связывание ПМПч человека. У мышей кажущаяся Km (9,6'+-'1,9 мкМ) значительно ниже, чем у крыс (119'+-'41 мкМ). Предварительная обработка 'VENUS''VENUS' крыс фенобарбитоном или дексаметазоном увеличивала в 4-5 раз связывание [{14}C]-Тм по сравнению с контролем, что согласуется с участием CYP2B1 и CYP3A1 в метаболической активации. Более высокий потенциал МПч мышей в отношении активации Тм по сравнению с МПч крыс не отражает повреждения ДНК или гепатоканцерогенность, к-рые наблюдаются при воздействии Тм in vivo. Предполагается, что крысы в качестве модели для изучения активации Тм МПч человека лучше, чем мыши. Великобритания, Univ. Leicester LE1 9HN. Ил. 5. Табл. 3. Библ. 38

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.09.17
Рубрики: ТАМОКСИФЕН
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
ЦИТОХРОМ P450
МЫШИ
КРЫСЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
White, Ian N.H.; Matteis, Francesco de; Gibbs, Anthony H.; Lim, Chang Kee; Wolf, C.Roland; Henderson, Colin; Smith, Lewis L.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.07-04Т2.288

Witherow, L. E.
Metabolism and covalent binding of furazolidone in vitro in pig liver and muscle fractions [Text] : [Pap. Conf.] Brit. Pharmacol. Sec. Clin. Pharmacol. Soc., Canterbury, 5-7 Apr., 1995 / L. E. Witherow, L. A. Gifford, J. B. Houston // Brit. J. Clin. Pharmacol. - 1995. - Vol. 40, N 2. - P187-188 . - ISSN 0306-5251
Перевод заглавия: [Изучение] метаболизма и ковалентного связывания фуразолидоне in vitro с фракциями печени и мышц свиньи
Аннотация: Furazolidone (FZ), a veterinary antimicrobial agent, is a known mutagen and a suspected carcinogen. Residues of such a compound in edible tissues could pose a health risk to the consumer. The factors affecting the formation of adducts of FZ in hepatic and extrahepatic tissue in vitro using pig liver and muscle fractions where examined. Two forms of [{14}C]-radiolabelled FZ were obtained. FZ "A" is labelled in the nitrofuran ring and FZ "B" in the aminooxazolidone ring. This enabled the fate of both rings to be followed. The in vitro metabolism of FZ was studied using liver and muscle fractions prepared from tissue of female Duroc pigs (n=4) and mean data '+-'s.d. reported. Incubation conditions were optimised for metabolism and covalent binding (50 'мю'M FZ, 1 mg ml{-1} protein, 15 min). FZ metabolism was investigated in hepatic microsomes over a concentration range of 10-100 'мю'M using both radiolabelled forms. Similar profiles were obtained for "A" and "B" with no statistical difference (paired t-test) at any of the concentrations studied. As the concentration of FZ increased the proportion covalently bound increased from 20% at 10 'мю'M to 42% at 100 'мю'M. Addition of 2 mM FAD to the incubation system produced a significant increase (P 0.005) in both mebatolism and covalent binding (8.9 '+-' 2.7 nmol to 82'+-'7 nmol and 3.1'+-'1.8 nmol to 8.9'+-'2.7 nmol respectively). No metabolism or covalent binding could be detected in the absence of NADP indicating that this cofactor is essential. Великобритания, Dep. of Pharmacy, Manchester Univ., Manchester M13 9PL. Библ. 1

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.17.99
Рубрики: ФУРАЗОЛИДОН
МЕТАБОЛИЗМ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ПЕЧЕНЬ
МЫШЦЫ
СВИНЬИ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Gifford, L.A.; Houston, J.B.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 96.08-04И8.84

Witherow, L. E.
Metabolism and covalent binding of furazolidone in vitro in pig liver and muscle fractions [Text] : [Pap. Conf.] Brit. Pharmacol. Sec. Clin. Pharmacol. Soc., Canterbury, 5-7 Apr., 1995 / L. E. Witherow, L. A. Gifford, J. B. Houston // Brit. J. Clin. Pharmacol. - 1995. - Vol. 40, N 2. - P187-188 . - ISSN 0306-5251
Перевод заглавия: [Изучение] метаболизма и ковалентного связывания фуразолидона in vitro с фракциями печени и мышц свиньи
Аннотация: Furazolidone (FZ), a veterinary antimicrobial agent, is a known mutagen and a suspected carcinogen. Residues of such a compound in edible tissues could pose a health risk to the consumer. The factors affecting the formation of adducts of FZ in hepatic and extrahepatic tissue in vitro using pig liver and muscle fractions where examined. Two forms of [{14}C]-radiolabelled FZ were obtained. FZ "A" is labelled in the nitrofuran ring and FZ "B" in the aminooxazolidone ring. This enabled the fate of both rings to be followed. The in vitro metabolism of FZ was studied using liver and muscle fractions prepared from tissue of female Duroc pigs (n=4) and mean data '+-'s.d. reported. Incubation conditions were optimised for metabolism and covalent binding (50 'мю'M FZ, 1 mg ml{-1} protein, 15 min). FZ metabolism was investigated in hepatic microsomes over a concentration range of 10-100 'мю'M using both radiolabelled forms. Similar profiles were obtained for "A" and "B" with no statistical difference (paired t-test) at any of the concentrations studied. As the concentration of FZ increased the proportion covalently bound increased from 20% at 10 'мю'M to 42% at 100 'мю'M. Addition of 2 mM FAD to the incubation system produced a significant increase (P 0.005) in both mebatolism and covalent binding (8.9 '+-' 2.7 nmol to 82'+-'7 nmol and 3.1'+-'1.8 nmol to 8.9'+-'2.7 nmol respectively). No metabolism or covalent binding could be detected in the absence of NADP indicating that this cofactor is essential. Великобритания, Dep. of Pharmacy, Manchester Univ., Manchester M13 9PL. Библ. 1

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.25.02
Рубрики: ФУРАЗОЛИДОН
МЕТАБОЛИЗМ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ПЕЧЕНЬ
МЫШЦЫ
СВИНЬИ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Gifford, L.A.; Houston, J.B.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.63

Attaching of poly(acrylic acid) to inorganic surface and its application to enzyme immobilization [Text] / Masato Shimomura [et al.] // Polym. J. - 1995. - Vol. 27, N 9. - P974-977 . - ISSN 0032-3896
Перевод заглавия: Присоединение полиакриловой кислоты к неорганической поверхности и использование ее для иммобилизации ферментов
Аннотация: Полиакриловая к-та была ковалентно связана с магнетитом или силикагелем, а на ней ковелентно иммобилизована глюкозооксидаза. Активность фермента на магнените была вдвое выше, чем на силикагеле. Япония, Dep. Bioeng., Fac. Eng., Nagaoka Univ. Technol., 1603-1, Kamitomioka-cho, Nagaoka 940-21. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ПОЛИАКРИЛОВАЯ КИСЛОТА
СИЛИКАГЕЛЬ
МАГНЕТИТ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Shimomura, Masato; Kikuchi, Hiroaki; Matsumoto, Hiroshi; Yamauchi, Takeshi; Miyauchi, Shinnosuke

17.

Патент 5382468 Соединенные Штаты Америки, МКИ B32B 27/02.

Biodegradable magnetic microclusters and methods for making them [Текст] / Mark S. Chagnon [и др.] ; Molecular Bioquest, Inc. - № 995070 ; Заявл. 22.12.1992 ; Опубл. 17.01.1995
Перевод заглавия: Биодеградируемые магнитные микрокластеры и методы их получения
Аннотация: Найдено, что металлы (Fe, Ti) и оксиды металлов побочных подгрупп ковалентно связываются с химически активными макромолекулами, образуя органические биодеградируемые магнитные микрокластеры, к-рые могут быть использованы в качестве контрастных агентов для получения ЯМР-изображений, пригодных для диагностики in vivo распределения и доставки лекарственных средств, а также выведения свободных металлических ионов при лечении болезней, связанных с нарушением выведения металлов. В качестве макромолекул выбраны производные поливинилового спирта, гидроксипропилцелюлозы, карбоксиметилцелюлозы, поливинилпирролидона, полистирола и др

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.15.17
Рубрики: МР-КОНТРАСТНЫЕ ВЕЩЕСТВА
БИОДЕГРАДИРУЕМЫЕ
МЕТАЛЛЫ
МАКРОМОЛЕКУЛЫ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Chagnon, Mark S.; Ferris, John R.; Fiore, Barry L.; Carter, Michelle J.; Hamilton, Tracy J.; Molecular Bioquest; Inc.
Свободных экз. нет

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.06-04М3.8

Karpen, Jeffrey W.
Covalent activation of retinal rod cGMP-gated channels reveals a functional heterogeneity in the ligand binding sites [Text] / Jeffrey W. Karpen, R.Lane Brown // J. Gen. Physiol. - 1996. - Vol. 107, N 2. - P169-181 . - ISSN 0022-1295
Перевод заглавия: Функциональная гетерогенность связывающих участков, обнаруживаемая при ковалентном связывании лигандов с цГМФ-активируемыми каналами палочек сетчатки

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.09
Рубрики: ИОННЫЕ КАНАЛЫ
ЦГМФ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
СВЯЗЫВАЮЩИЕ УЧАСТКИ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ГЕТЕРОГЕННОСТЬ
ПАЛОЧКИ СЕТЧАТКИ
КЛОНИРОВАНИЕ
ООЦИТЫ XENOPUS
ЛЕОПАРДОВЫЕ ЛЯГУШКИ

Доп.точки доступа:
Brown, R.Lane

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.08-04К1.337

Covalent binding of C3b to tetanus toxin: Influence on uptake/internalization of antigen by antigen-specific and non-specific B cells [Text] / M. -B. Villiers [et al.] // Immunology. - 1996. - Vol. 89, N 3. - P348-355 . - ISSN 0019-2805
Перевод заглавия: Ковалентное связывание С3b со столбнячным токсином. Влияние захвата/интернализации антигена антигенспецифическими и неспецифическими В-клетками
Аннотация: Изучали влияние ковалентного связывания антигена (столбнячный токсин; СТ) с опсонизирующим С3b фрагментом комплемента (К) на фиксацию и интернализацию СТ антигенпредставляющими клетками (АПК). В качестве АПК использовали трансформированные вирусом Эпштейна-Барр СТ-специфические или неспецифические В-клетки. Ковалентное связывание СТ с С3b обеспечивало фиксацию и интернализацию СТ неспецифическими B-клетками через их рецепторы К, а также усиливало фиксацию СТ антигенспецифическими клетками и приводило к перекрестному связыванию Ig и рецепторов К. Связывание СТ и С3b стимулировало включение СТ в эндосомы АПК. Франция, CEA, ICH, INSERM U238, 38054 Grenoble. Библ. 33

ГРНТИ	34.43.21

ВИНИТИ 341.43.21.07
Рубрики: АНТИГЕНЫ
СТОЛБНЯЧНЫЙ ТОКСИН
ПРОЦЕССИНГ
КОМПЛЕМЕНТ
КОМПОНЕНТ С3B
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Villiers, M.-B.; Villiers, C.L.; Jacquier-Sarlin, M.R.; Gabert, F.M.; Journet, A.M.; Colomb, M.G.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.09-04Т1.132

Holtzman, Jordan L.
The role of covalent binding to microsomal proteins in the hepatotoxicity of acetaminophen [Text] : [Pap.) Arkansas Toxicol. Symp."Drug. Metab. Cause Drug Toxicity" Honoring Res. Contrib. Dr. James R.Gillette", Little Rock, Ark., Oct. 14-15, 1993 / Jordan L. Holtzman // Drug Metab. Rev. - 1995. - Vol. 27, N 1-2. - P277-297 . - ISSN 0360-2532
Перевод заглавия: Роль ковалентного связывания с микросомальными белками в гепатотоксичности ацетаминофена
Аннотация: Обзор. Обсуждаются экспериментальные данные о токсических эффектах ацетаминофена (I) в печени, к-рые подтверждают гипотезу, что они обусловлены специфическим ковалентным связыванием реактивных продуктов метаболизма I с микросомальными белками. Подробно рассматриваются результаты исследований влияния хронического потребления этанола на уровни образования аддуктов I с микросомальными белками. Высказываются предположения о роли I-модифицированных белков в клеточной функции, на основании к-рых строится гипотетическая модель, описывающая последовательность событий от момента образования белкового аддукта до проявления токсичности. В ней центральное место отводится инактивации белков просвета эндоплазматического ретикулума. В связи с этим дан обзор структуры и функции микросомального Ca{2+}-насоса и роли эндоплазматического ретикулума в синтезе белков США, Med. Serv. Vet. Affairs Med. Ctr. Minneapolis, Minnesota 55455. Библ. 68

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.29.15
Рубрики: АЦЕТАМИНОФЕН
ГЕНАТОТОКСИЧНОСТЬ
МИКРОСОМЫ
БЕЛКИ
КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска