СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КАЛЬНЕКСИН<.>)

Общее количество найденных документов : 32
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-32

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.06-04К1.86

Kearse, Kelly P.
Persistence of glucose residues on core oligosaccharides prevents association of TCR'альфа' and TCR'бета' proteins with calnexin and results specifically in accelerated degradation of nascent TCR'альфа' proteins within the endoplasmic reticulum [Text] / Kelly P. Kearse, David B. Williams, Alfred Singer // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 16. - P3678-3686 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Наличие остатков глюкозы в коровых олигосахаридах препятствует ассоциации TCR'альфа' и TCR'бета'-белков с кальнексином и приводит к специфическому ускорению деградации вновь синтезированных TCR'альфа'-белков в эндоплазматическом ретикуллуме
Аннотация: Выясняли значение процессинга углеводных цепей на сборку и стабильность антигенного рецептора T-клеток, состоящих из 6 различных белков. Установлено, что обработка BW5147 T-клеток ингибиторами глюкозидазы кастаноспермином приводит к значительному ускорению деградации вновь синтезированного TCR'альфа'-белка, однако стабильность TCR'бета' и CD3['гамма','эпсилон'] белков не изменяется. Сделан вывод, что наличие Glc в N-связанных олигосахаридах дестабилизирует TCR'альфа'-белок и препятствует ассоциации TCR'альфа' с TCR'бета' и кальнексином, приводящей к образованию активного рецептора. США, Exp. Immunol. Branch, Nat. Cancer Inst., Bethesda, MD 20892. Библ. 40

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: БЕЛОК TCR АЛЬФА
СИНТЕЗ
АССОЦИАЦИЯ
КАЛЬНЕКСИН
СКОТ РОГАТЫЙ КРУПНЫЙ

Доп.точки доступа:
Williams, David B.; Singer, Alfred

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.06-04К1.127

Anderson, Karen S.
A role for calnexin (IP90) in the assembly of class II MHC molecules [Text] / Karen S. Anderson, Peter Cresswell // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 3. - P675-682 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Роль кальнексина (IP90) в сборке молекул ГКГС класса II
Аннотация: Антигены класса II главного комплекса гистосовместимости состоят из цепей 'альфа' и 'бета', которые внутриклеточно ассоциируют с инвариантной цепью I. 'альфа''бета'I комплекс собирается в эндоплазматическом ретикулуме в нонамерную структуру путем постепенного добавления трех 'альфа''бета' димеров к центральному тримеру инвариантной цепи. Исследована внутриклеточная ассоциация 'альфа''бета'I комплексов резидентным белком эндоплазматического ретикулума кальнексином. Кальнексин быстро ассоциирует (в пределах 3 минут) с вновь синтезированными 'альфа', 'бета' и I цепями и остается ассоциированным с собранным 'альфа''бета'I комплексом до тех пор, пока не добавлен конечный димер 'альфа''бета', образующий полный нонамер. Диссоциация кальнексина происходит параллельно с выходом 'альфа''бета'I из эндоплазматического ретикулума. Полагают, что кальнексин сохраняет и стабилизирует свободные субъединицы класса II и частично собранные комплексы цепей класса II-I до полной сборки нонамера. США, Section Immunology, Howard Hughes Med. Inst., Yale Univ. Sch. Med., New Haven, CT 06510. Библ. 53

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.05.05
Рубрики: КАЛЬНЕКСИН
РОЛЬ
АНТИГЕН ГКГС
КЛАСС II
СБОРКА МОЛЕКУЛ

Доп.точки доступа:
Cresswell, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.167

Kim, Paul S.
Calnexin and BiP act as sequential molecular chaperones during thyroglobulin folding in the endoplasmic reticulum [Text] / Paul S. Kim, Peter Arvan // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 128, N 1-2. - P29-38 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Кальнексин и BiP служат последовательными молекулярными шаперонами в ходе укладки тироглобулина в эндоплазматической сети
Аннотация: Вскоре после синтеза небольшое кол-во тироглобулина (Тг) ассоциировано с мембранным шапероном - кальнексином эндоплазматической сети, большее кол-во Тг связано соответственно сходной кинетике с шапероном BiP из просвета эндоплазматической сети. При действии дитиотреитола на тиреоциты происходит агрегация новообразующегося Тг, после чего Тг ко-иммунопреципитирует с кальнексином. После отмывания дитиотреитола агрегаты разрушаются с последующей секрецией Тг; при этом уменьшается ассоциация Тг с кальнексином и увеличивается - с BiP. Для ко-преципитации с кальнексином необходимо восстановление Тг в просвете эндоплазматической сети, но не его гликозилирование. США [P. A.], Div. Endocrin., Beth Ysrael Hosp., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02215. Библ. 53

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ШАПЕРОНЫ
КАЛЬНЕКСИН
БЕЛОК BIP
ТИРОГЛОБУЛИН
ОБРАЗОВАНИЕ СКЛАДОК

Доп.точки доступа:
Arvan, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.09-04К1.287

Arunachalam, Balasubramanian.
Molecular requirements for the interaction of class II major histocompatibility complex molecules and invariant chain with calnexin [Text] / Balasubramanian Arunachalam, Peter Cresswell // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 6. - P2784-2790 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Молекулярные требования для взаимодействия молекул главного комплекса гистосовместимости класса II и инвариантной цепи с кальнексином
Аннотация: Исследовали ассоциацию молекулярного шаперона, кальнексина, с субъединицами 'альфа' и 'бета' главного комплекса гистосовместимости класса II и инвариантной цепью. Кальнексин ассоциирует с тримерами транспорт-компетентной инвариантной цепи (p33 или p41), а также с удерживаемыми эндоплазматическим ретикулумом тримерами (p35/33 или p43/41), что показывает, что удержание не связано с ассоциацией кальнексином. Ни замена трансмембранного сегмента Dr'бета' субъединицы гликозил фосфатидилинозитольным якорем, ни дегликозилирование каких-либо из этих белков туникамицином или эндогликозидазой H не сказывались на ассоциации с кальнексином. В экспериментах на проницаемых клетках ассоциации вновь синтезированных гликопептидов с кальнексином не наблюдали, что ставит под вопрос то, что кальнексин может действовать как простой лектин для ассоциации с гликопротеинами. Полученные результаты показывают, что ни трансмембранные области, ни N-связанные гликаны не ответственны полностью за ассоциацию с кальнексином. США, Howard Hughes Med. Inst., Section of Immunobiol., Yale Univ. Sch. Med., New Haven, CT 06510. Библ. 52

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.05.09
Рубрики: КАЛЬНЕКСИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АНТИГЕН ГКГС

Доп.точки доступа:
Cresswell, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.01-04Т4.165

Hyperphosphorylation of calnexin, a chaperone protein, induced by Clostridium difficile cytotoxin [Text] / Veronique Schue [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 203, N 1. - P22-28 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Гиперфосфорилирование кальнексина - шаперонового белка, индуцируемое цитотоксином Clostridium difficile
Аннотация: Экспозиция культивируемых клеток McCoy с цитотоксином B из Clostridium difficile или с окадаевой к-той, к-рая является сильным ингибитором фосфатазы, приводит к одинаковым морфологическим изменениям. Определен белок pp77 с мол. массой 77 кДа и значением pI, равным 4,5, к-рый гиперфосфорилируется в обоих случаях. Уровень фосфорилирования белка pp77 увеличивается на 293 и 35% после обработки клеток цитотоксином B и окадаевой к-той, соотв. Этот белок является кальнексином, к-рый имеет характеристики шаперона эндоплазматической сети. Франция, Inst. Bacteriologie, Univ. Louis Pasteur, Fac. Med., 3 rue Koeberle, 67000 Strasbourg. Библ. 19

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.15.99
Рубрики: КАЛЬНЕКСИН
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ЦИТОТОКСИНЫ
ИНДУКЦИЯ
CLOSTRIDIUM DIFFICILE

Доп.точки доступа:
Schue, Veronique; Green, Gaynor A.; Girardot, Raymonde; Monteil, Henri

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.03-04Б1.125

Effects of inefficient cleavage of the signal sequence of HIV-1 gp120 on its association with calnexin, folding, and intracellular transport [Text] / Yan Li [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 18. - P9606-9611 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Влияние неэффективного расщепления сигнальной последовательности gp120 ВИЧ-1 на его ассоциацию с кальнексином, сворачивание и внутриклеточный транспорт
Аннотация: Неэффективный внутриклеточный транспорт гликопротеина gp120 (I) ВИЧ-1 вызван задержкой I в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР). Коэкспрессия в клетках насекомых Sf9 I и кальнексина показала, что их взаимодействие модулируется сигнальной последовательностью (СП) I. I с природной СП склонен к длительной ассоциации с II (t[1/2] 20 мин). Замена природного СП I на СП меллитина уменьшает время ассоциации I с II (t[1/2] 10 мин). Эти различия t[1/2] сказываются на сворачивании I и транспорте I из ЭР в комплексе Гольджи, оцененными соотв. по способности связывать CD4 и приобретать частичную устойчивость к эндогликозидазе H. С использованием моноклонального антитела к природному СП I показано, что II ассоциируется с N-гликозилированным, но нерасщепленным I. После диссоциации II наблюдается эффективное расщепление I. Лишь небольшая часть I с отщепленной СП приобретает способность к транспорту и секретируется. Канада, Dep. Zool., Fac. Sci., Univ. West. Ontario, London, ON N6A 5B7. Библ. 39

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
GP120
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КАЛЬНЕКСИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СВОРАЧИВАНИЕ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ

Доп.точки доступа:
Li, Yan; Bergeron, John J.M.; Luo, Lizhong; Ou, Wei-Jia; Thomas, David Y.; Kang, C.Yong

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 98.03-04К1.91

Wu, Yongjian.
Roles of calnexin and Ig-'альфа''бета' interactions with membrane Igs in the surface expression of the B cell antigen receptor of the IgM and IgD classes [Text] / Yongjian Wu, Christine Pun, Nobumichi Hozumi // J. Immunol. - 1997. - Vol. 158, N 6. - P2762-2770 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Роль кальнексина и Ig-'альфа''бета' взаимодействий с мембранными иммуноглобулинами в поверхностной экспрессии B-клеточного рецептора для антигена классов IgM и IgD
Аннотация: Исследовали роль структурных особенностей в дифференциальной экспрессии мембранных IgM и IgD на модели мутантных клеточных линий. Без Ig-'альфа''бета' мембранные IgM и мутантные IgD молекулы сохраняют чувствительность к эндогликозидазе H, локализованной в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР). Молекулы чаперона кальнексина, вовлекаемого в сохранение несобранных мембранных иммуноглобулинов в ЭР, после обработки кастаноспермином теряет связь с вновь синтезируемыми молекулами, что сказывается на поверхностной экспрессии иммуноглобулиновых молекул. Кальнексин также требуется для поверхностной экспрессии мембранного IgD дикого типа лишь в тех случаях, когда отсутствуют Ig-'альфа''бета' ассоциативные молекулы, к-рые способствуют свертыванию, сборке и транспорту мембранных иммуноглобулинов. Канада, Samuel Lunenfeld Res. Inst., Toronto, Ont. Библ. 48

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ B
ПОВЕРХНОСТНЫЕ ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
РАСПОЗНАВАНИЕ АНТИГЕНА
КАЛЬНЕКСИН
КУЛЬТИВИРУЕМЫЕ ЛИНИИ КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
Pun, Christine; Hozumi, Nobumichi

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 98.08-04Н1.184

Yeates, Laura C.
The expression of the molecular chaperone calnexin is decreased in caner cells grown as colonies compared to monolayer [Text] / Laura C. Yeates, Garth Powis // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 238, N 1. - P66-70 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Экспрессия молекулярного шаперона кальнексина снижена в раковых клетках, выращенных в виде колоний, по сравнению с монослоями
Аннотация: Методом дифференциального дисплея мРНК исследовали различия экспрессии генов в клетках аденокарциномы толстого кишечника человека (линия HT-29), выращенных в монослое или колоний в мягкой агарозе. Среди генов, экспрессия к-рых угнетается в колониях клеток, по сравнению с монослоем, идентифицирован ген кальнексина (Кн). Снижение конц-ии Кн-мРНК в колониях клеток подтверждено обратной транскрипцией-полимеразной цепной р-цией. Сходное снижение конц-ии Кн-мРНК выявлено в клетках карциномы грудной железы (линия MCF-7) при их росте в суспензионной культуре. США, Arizona Cancer Ctr, Univ., Tuczon, AZ 85724-5024. Библ. 30

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.09
Рубрики: КАЛЬНЕКСИН
ЭКСПРЕССИЯ
КЛЕТОЧНЫЕ КУЛЬТУРЫ
АДЕНОКАРЦИНОМА КИШЕЧНИКА
КАРЦИНОМА ГРУДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Powis, Garth

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.10-04Я6.80

Tatu, Utpal.
Interactions between newly synthesized glycoproteins, calnexin and a network of resident chaperones in the endoplasmic reticulum [Text] / Utpal Tatu, Ari Helenius // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 136, N 3. - P555-565 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Взаимодействие между вновь синтезируемыми гликопротеинами, кальнексином и сетью шаперонов в эндоплазматическом ретикулуме
Аннотация: Локализованный в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР) лектин кальнексин действует как мол. шаперон, участвуя в процессинге гликопротеинов. Солюбилизированный из CHO-клеток детергентом кальнексин находится в мономерной форме (S[20,w]=3,5), комплексы кальнексина с субстратом имеют S[20,w]'ЭКВИВ'3,5-8 [для комплекса с гемагглютинином вируса гриппа (HA) S[20,w]'ЭКВИВ'5-5,5]. Опыты in vitro показали, что этот комплекс является частью гетерогенных макрокомплексов, в к-рые входят и др. белки. На примере HA установлено, что комплексы образуются на ранних стадиях укладки мономерного HA; тример HA не образует комплекса с кальнексином. Обсуждается механизм действия шапероновой сети в ЭР, куда кроме кальнексина входят BiP, GRP94, кальретикулин и др. белки. США, Dep. Cell Biol., Yale Univ. Sch. Med., New Haven, CT 06520-8002. Библ. 56

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: КАЛЬНЕКСИН
ШАПЕРОНЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ПРОЦЕССИНГ
ЭПР
КЛЕТКИ CHO

Доп.точки доступа:
Helenius, Ari

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.282

The number and location of glycans on influenza hemagglutinin determine folding and association with calnexin and calreticulin [Text] / Daniel N. Hebert [et al.] // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 139, N 3. - P613-623 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Число и положение гликанов в гемагглютинине вируса гриппа влияет на складывание и ассоциацию с кальнексином и кальретикулином
Аннотация: Изучали экспрессию в CHO-клетках гемагглютинина (HA) вируса гриппа и его мутантов. Установлено, что часть HA находится в виде тройного комплекса (HA-кальнексин-кальретикулин). Анализ экспрессии мутантных HA (по числу и положению сайтов N-гликозилирования) показал, что оба шаперона имеют сходную углеводную специфичность, однако кальретикулин предпочтительнее связывается с белком на более ранних стадиях укладки и взаимодействует с олигосахаридами, находящимися в "головке" и шарнирной области HA. Удаление N-цепей в области "ножки" ускоряет складывание, а удаление гликанов "головки" (напр. при Asn81) замедляет складывание HA. Предполагается, что различные N-гликаны по разному влияют на складывание HA и его взаимодействие с шаперонами. США, Dep. Cell Biol., Yale Univ. Sch. Med., POB 208002, New Haven, CT 06520-8002. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ГЕМАГГЛЮТИНИН
УКЛАДКА
N-СВЯЗАННЫЕ ОЛИГОСАХАРИДНЫЕ ЦЕПИ
РОЛЬ
КАЛЬНЕКСИН
КАЛЬРЕТИКУЛИН
АССОЦИАЦИЯ
ВИРУС ГРИППА

Доп.точки доступа:
Hebert, Daniel N.; Zhang, Jian-Xin; Chen, Wei; Foellmer, Brigitte; Helenius, Ari

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.12-04В3.34

The molecular chaperone calnexin associates with the vacuolar H{+}-ATPase from oat seedlings [Text] / Xuhang Li [et al.] // Plant Cell. - 1998. - Vol. 10, N 1. - P119-130 . - ISSN 1040-4651
Перевод заглавия: Молекулярные ассоциации чаперона кальнексина с вакуолярной H{+}-АТФазой из проростков овса
Аннотация: Подкисление эндомембранных компартментов H{+}-АТФазой вакуолярного типа (V-АТФазой) является центральным пунктом многих клеточных процессов, включая осморегуляцию и группирование белков. Комплекс V-АТФазы состоит из периферического сектора (V[1]) и мембранного интегрального сектора (V[0]). Полипептид с мол. м. 64 кД, выделявшийся совместно с субъединицами V-АТФазы овса, идентифицирован как кальнексин, интегральный белок на эндоплазматической сети. Моноклональные антитела против кальнексина осаждали в кальнексин, и субъединицы V-АТФазы, включая А, В и имеющие мол. м. 44, 42, 36, 16 и 13 кД. Моноклональные антитела против субъединицы А осаждали весь комплекс V-АТФазы, а также кальнексин и связывающий белок BiP, чаперон просвета эндоплазматической сети. Подтверждена гипотеза, что кальнексин и BiP действуют как молекулярные чапероны в складывании и комплектации новосинтезируемых V[1]V[0]-АТФаз на эндоплазматической сети. США, Dep. of Plant Biology, Univ. of Maryland, College Park, Maryland 20742. Библ. 41

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: БЕЛКИ
КАЛЬНЕКСИН
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ПРОРОСТКИ
ОВЕС
АТФАЗА

Доп.точки доступа:
Li, Xuhang; Su, Robert T.C.; Hsu, Hei-ti; Sze, Heven

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 99.06-04М6.81

Association of gonadotropin receptor precursors with the protein folding chaperone calnexin [Text] / Tim G. Rozell [et al.] // Endocrinology. - 1998. - Vol. 139, N 4. - P1588-1593 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Ассоциация предшественников рецепторов гонадотропинов с регулирующим фолдинг шаперонным белком кальнексином
Аннотация: Для изучения возможного связывания рецепторов ЛГ и ФСГ с шаперонными белками (кальнексин, белок BiP и GRP94) использовали клоны линий клеток 293, экспрессирующих каждый из этих рецепторов. Клеточные экстракты использовали для иммунопреципитации комплекса рецептор/шаперон с одним из АТ к рецептору с последующим ЭФ в ПААГ с ДДС-Na и вестерн-блоттингом либо с АТ к кальнексину, либо с АТ KDEL (АТ к BiB и GRP94). В другом варианте опытов комплексы иммунопреципитировали АТ к кальнексину или АТ KDEL, после чего проводили вестерн-блоттинг с АТ к рецепторам. Показали, что незрелые формы рецепторов ЛГ и ФСГ крыс связывались с кальнексином, но не с регулируемым глюкозой белком 94 кД (GRP94) или связывающим белком семейства белков теплового шока (BiP). Делают вывод, что кальнексин принимает участие в фолдинге предшественников рецепторов гонадотропинов, которое необходимо для приобретения ими конформации, свойственной биологически активным рецепторам. Библ. 57

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.33.23.25
Рубрики: ГОНАДОТРОПИНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
ФОЛДИНГ
КАЛЬНЕКСИН
КОМПЛЕКСЫ

Доп.точки доступа:
Rozell, Tim G.; Davis, David P.; Chai, Yaohui; Segaloff, Deborah L.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.11-04Я6.36

Folding of insulin receptor monomers is facilitated by the molecular chaperones calnexin and calreticulin and impaired by rapid dimerization [Text] / Joseph Bass [et al.] // J. Cell Biol. - 1998. - Vol. 141, N 3. - P637-646 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Укладка мономеров инсулинового рецептора облегчается молекулярными шаперонами кальнексином и кальретикулином и осложняется быстрой димеризацией
Аннотация: Изучали укладку, сборку и транспорт инсулинового рецептора человека (ИРЧ), относящегося к димерным рецепторам тирозинкиназ. Установлено, что вновь синтезируемый мономер ИРЧ образует S-S-связи будучи связанным с шаперонами кальнексином и кальретикулином. В присутствии ингибитора кастаноспермина, препятствующего отщеплению остатков Glc в N-гликане-предшественнике, связывания ИРЧ с шаперонами не происходит, но одновременно ускоряется димеризация мономеров, приводящая к неправильной укладке, в результате чего замедляется процессинг ИРЧ и его транспорт на клеточную поверхность (на 30%). Задерживающиеся в эндоплазматическом ретикулуме димеры ИРЧ связываются с белком теплового шока (Hsp70). Т. обр. шапероны регулируют точность укладки и скорость димеризации ИРЧ. США, Univ. Chicago, H. Hughes Med. Inst., Chicago, IL 60637. Библ. 47

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
МОНОМЕРЫ
УКЛАДКА
КАЛЬНЕКСИН
КАЛОРЕТИКУЛИН
ДИМЕРИЗАЦИЯ МОНОМЕРОВ
ВЛИЯНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Bass, Joseph; Chiu, Gavin; Argon, Yair; Steiner, Donald F.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.03-04Я6.53

Ayalon-Soffer, Michal.
Differential role of mannose and glucose trimming in the ER degradation of asialoglycoprotein receptor subunits [Text] / Michal Ayalon-Soffer, Marina Shenkman, Gerardo Z. Lederkremer // J. Cell Sci. - 1999. - Vol. 112, N 19. - P3309-3318 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Различное значение удаления остатков маннозы и глюкозы в деградации субъединиц асиалогликопротеиновых рецепторов эндоплазматической сети
Аннотация: Использовали фибробласты мышей линии NIH3T3, экспрессирующие рецепторы асиалогликопротеинов человека, H2a и H2b (соотв. I и II). Ингибирование удаления N-связанной цепи маннозы стабилизировало I и II, а ингибирование удаления остатков глюкозы кастаноспермином ускоряло скорость распада I, но не влияло на стабилизацию II. Инкубация клеток с низкими конц-ями кастаноспермина не влияла на связывание I с кальнексином. Высокие конц-ии этого ингибитора (100 мкг/мл) ингибировали связывание с кальнексином. Обработка клеток кастаноспермином после связывания кальнексина блокировала диссоциацию комплекса I с кальнексином, однако ускоренная деградация I продолжалась. Т. обр., распад эндоплазматич. сети при ингибировании удаления глюкозы не зависит от взаимодействия с кальнексином. Увеличенная скорость деградации могла быть блокирована специфическим ингибитором протеасом, ZL[3]VS. Израиль [G. Z. L.], Dept. Cell Res. and Immunol., George Wise Fac. Life Sci., Tel Aviv Univ., Tel Aviv, 69978. Библ. 29

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ АСИАЛОГЛИКОПРОТЕИНОВ
СУБЪЕДИНИЦЫ
КАЛЬНЕКСИН
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ДЕГРАДАЦИЯ
ПРОТЕАСОМЫ
ФИБРОБЛАСТЫ ЛИНИИ NIH3T3

Доп.точки доступа:
Shenkman, Marina; Lederkremer, Gerardo Z.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 01.05-04К1.148

Bennett, Michael J.
Calnexin association is not sufficient to protect T cell receptor 'альфа' proteins from rapid degradation in CD4{+}CD8{+} thymocytes [Text] / Michael J. Bennett, Leeuwen Jeroen E. M. van, Kelly P. Kearse // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 37. - P23674-23680 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Ассоциация кальнексина не является достаточной для защиты белка 'альфа'-рецепторов T-клеток от быстрой деградации в тимоцитах CD4{+}CD8{+}
Аннотация: Короткое время жизни характерно для 'альфа'-субъединиц рецепторов Т-клеток в незрелых тимоцитах CD4{+}CD8{+} мыши, и комплексирование кальнексина с этими субъединицами не защищает их от быстрой деградации. США, Dep. Microbiol. and Immunol., East Carolina Univ. Sch. Med., Greenville, NC 27858-4354. Библ. 42

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.11
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ Т-КЛЕТОК
СУБЪЕДИНИЦЫ
ЗАЩИТА ОТ ДЕГРАДАЦИИ
КАЛЬНЕКСИН
АКТИВАЦИЯ
КОМПЛЕКСЫ
ТИМОЦИТЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
van, Leeuwen Jeroen E.M.; Kearse, Kelly P.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.04-04Я6.84

Roderick, H. Llewelyn
Cytosolic phosphorylation of calnexin controls intracellular Ca{2+} oscillations via an interaction with SERCA2b [Text] / H.Llewelyn Roderick, James D. Lechleiter, Patricia Camacho // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 149, N 6. - P1235-1247 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Цитозольное фосфорилирование кальнексина контролирует колебания внутриклеточного Ca{2+} путем взаимодействия с SERCA2b
Аннотация: Колебания в содержании внутриклеточного Ca{2+} сопровождают многие процессы - контроль над транскрипцией генов, формирование растущего конуса нейронов, активация дыхательных процессов в митохондриях и др. Авторы исследовали кальретикулин (Кр) и кальнексин (Кн) - белки, сопровождающие лектины и участвующие в складировании белков в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР). Кр - растворимый белок полости ЭР, а Кн - трансмембранный белок ЭР с цитозольным доменом, содержащим два консенсусных мотива для фосфорилирования с помощью протеинкиназы С и пролин-направленной киназы. На примере ооцитов шпорцевой лягушки показано, что коэкспрессия Кн с Ca-АТФазой 2b sarco-ЭР (SERCA2b) ингибирует внутриклеточные колебания Ca{2+}. В этом процессе важная регуляторная роль принадлежит остаткам серина на COOH-терминале Кн. Обусловленное инозит-1,4,5-трифосфатом высвобождение Ca{2+} связано с дефосфорилированием остатков серина. Сделан вывод о том, что Кр регулируется состоянием полостей ЭР, а Кн - статусом фосфорилирования своего цитозольного домена. Остатки серина на COOH-терминале Кн действуют как молекулярный переключатель, регулирующий процессы высвобождения Ca{2+} и его колебания в клетках. США [P. Camacho], Univ. of Texas Health Sci. Center at San Antonio, TX 78229-3900, camacho@uthscsa.edu. Библ. 53

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: CA{2+} ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ
ОСЦИЛЛЯЦИИ
CA{2+}-АТФАЗА
CA{2+}-СИГНАЛЫ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
КАЛЬНЕКСИН
КАЛЬРЕТИКУЛИН

Доп.точки доступа:
Lechleiter, James D.; Camacho, Patricia

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.09-04Я6.344

Association of calnexin with wild type and mutant AVPR2 that cause nephrogenic diabetes insipidus [Text] / Jean-Pierre Morello [et al.] // Biochemistry. - 2001. - Vol. 40, N 23. - P6766-6775 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Связь кальнексина с AVPR2 дикого типа и с мутантным [AVPR2], вызывающим нефрогенный несахарный диабет
Аннотация: Известно более 155 мутаций в гене рецептора вазопрессина V2 (AVPR2), которые приводят к развитию несахарного нефрогенного диабета (ННД). Изучали экспрессию и внутриклеточное распределение 4 мутантных вариантов AVPR2 в трансформированных клетках. Одна из мутаций S315R затрагивает седьмой трансмембранный домен, мутация 804delG приводит к сдвигу рамки в третьей внутриклеточной петле и 2 нонсенс-мутации, W71X и R337X, приводят к терминации трансляции в первой цитоплазматической петле и в проксимальной области С-концевого участка соотв. С помощью ОТ-ПЦР показали, что все 4 мутантных гена нормально транскрибируются. В случае 804delG с помощью Вестерн-блотинга не обнаружили продукции белка. Мутант S315R нормально процессируется в аппарате Гольджи и направляется в цитоплазматическую мембрану, но не связывает AVP и не обеспечивает проведения сигнала. Мутанты W71X и R337X остаются внутри клеток. С помощью коиммунопреципитации показано, что кальнексин связывается с нормальным и мутантными предшественниками AVPR2, что согласуется с представлениями о его участии в фолдинге белков. Установлено, что ассоциация кальнексина с мутантом R337X, задержанным в эндоплазматической сети, является более длительной, чем в случае рецептора дикого типа. Сделан вывод, что шаперон кальнексин участвует в контроле качества и в задержке аномально свернутых рецепторов, сопряженных с G-белками, в эндоплазматической сети. Канада, Dep. biochim., groupe recherche systeme nerveux autonome, Univ. Montreal, Montreal, Que. Библ. 52

ГРНТИ	34.19.27

ВИНИТИ 341.19.27.99
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
ВАЗОПРЕССИН
МУТАЦИИ
ДИАБЕТ НЕСАХАРНЫЙ
НЕФРОГЕННЫЙ
КАЛЬНЕКСИН
ШАПЕРОН
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ФУНКЦИИ
ТРАНСФОРМИРОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Morello, Jean-Pierre; Salahpour, Ali; Petaja-Repo, Ulla E.; Laperriere, Andre; Lonergan, Michele; Arhus, Marie-Francoise; Nabi, Ivan R.; Bichet, Daniel G.; Bouvier, Michel

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.11-04Я6.49

Trombetta, E. Sergio
Conformational requirements for glycoprotein reglucosylation in the endoplasmic reticulum [Text] / E.Sergio Trombetta, Ari Helenius // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 148, N 6. - P1123-1129 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Конформационные требования для реглюкозилирования гликопротеина в эндоплазматической сети
Аннотация: Получили ряд определенных конформеров РНКазы В поджелудочной железы и изучили их взаимодействие с гликозилтрансферазой. При нарушенной в небольшой степени конформации и при полностью неупакованной полипептидной цепи реглюкозилирования не происходит. Частично структурированные ненативные формы полипептидов эффективно узнаются ферментом. Считают, что дискретные популяции полипептидов с ненативной конформацией подвергаются избирательному реглюкозилированию с кальнексином/кальретикулином в эндоплазматической сети. Швейцария [Ari Helenius], Inst. Biochem., ETH-Zurich, CH-8092. Fax: 41-1-632-1269. E-mail: ari.helenius@bc.biol.ethz.ch. Библ. 24

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ФОЛДИНГ
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ГЛЮКОЗИДАЗА II
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
КАЛЬНЕКСИН/КАЛЬРЕТИКУЛИН

Доп.точки доступа:
Helenius, Ari

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.11-04Я6.162

Calreticulin and calnexin in the endoplasmic reticulum are important for phagocytosis [Text] / Annette Muller-Taubenberger [et al.] // EMBO Journal. - 2001. - Vol. 20, N 23. - P6772-6782 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Кальретикулин и кальнексин в эндоплазматической сети существенны для фагоцитоза
Аннотация: Резкое замедление фагоцитоза наблюдали у двойных мутантов Dictyostelium, лишенных кальретикулина (КР) и кальнексина (КН); нарушения минимальны у мутантов по одному из этих белков. У двойных мутантов фагоцитируемые частицы прикрепляются к плазматической мембране, но нарушено зависимое от актина образование фагоцитарных чаш. Экспрессированные в клетках дикого типа КН и КР, соединенные с молекулами белка зеленой флуоресценции, позволяют выявить прямую связь эндоплазматической сети с чашей, поглотившей фагоцитируемую частицу. По-видимому, емкостью удержания Ca{2+} при помощи КН и КР непосредственно модулируется актиновая система во время захвата частиц. Германия, Max-Planck-Inst. f. Bioch., D82152 Mertinsried. Библ. 58

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ФАГОЦИТОЗ
КАЛЬРЕТИКУЛИН
КАЛЬНЕКСИН
DICTYOSTELIUM

Доп.точки доступа:
Muller-Taubenberger, Annette; Lupas, Andrei T.; Li, Hewang; Ecke, Mary; Simmeth, Evelyn; Gerisch, Gunther

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.03-04Я6.67

Folding of thyroglobulin in the calnexin/calreticulin pathway and its alteration by loss of Ca{2+} from the endoplasmic reticulum [Text] / Jeso Bruno Di [et al.] // Biochem. J. - 2003. - Vol. 370, N 2. - P449-458 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Укладка тироглобулина (ТГ) на кальнексин/кальретикулиновом пути и его изменение вследствие утраты Ca{2+} эндоплазматической сетью (ЭС)
Аннотация: Показали, что ТГ реагирует соответственно одинаковой кинетике с кальнексином и кальретикулином; впервые обнаружили в ЭС жизнеспособной клетки эндогенный ТГ в тройных комплексах с этими шаперонами. Вызванный тапсигаргином выход Ca{2+} из ЭС ведет к удержанию ТГ в ЭС и активирует ответ неподвергшегося укладке белка, что позволяет предполагать дефектную укладку ТГ в просвете ЭС. Тапсигаргин вызывает преждевременный выход ТГ из кальнексин/кальретикулинового цикла с одновременной стабилизацией и продлением связывания ТГ с белками BiP и GRP94. Италия, Dip. Sci. Tecnol. Biol. Ambien., Fac. Sci., Univ. degli Studi Lecce, Lecce, 73100. Библ. 51

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: ТИРОГЛОБУЛИН
СТРУКТУРА
УКЛАДКА
КАЛЬНЕКСИН/КАЛЬРЕТИКУЛИНОВЫЙ ПУТЬ
ТАПСИГАРГИН
ВЛИЯНИЕ
ИОНЫ КАЛЬЦИЯ
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Di, Jeso Bruno; Ulianich, Luca; Pacifico, Francesco; Leonardi, Antonio; Vito, Pasquale; Consiglio, Eduardo; Formisano, Silvestro; Arvan, Peter

1-20 21-32

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска