СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БРЕФЕЛДИН<.>)

Общее количество найденных документов : 90
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-90

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.02-04М4.045

Mansbach, Charles M.
Effect of brefeldin A on lymphatic triacylglycerol transport in the rat [Text] / Charles M. Mansbach, Peter Nevin // Amer. J. Physiol. - 1994. - Vol. 266, N 2. - PG292-G302 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Воздействие брефелдина А на транспорт триацилглицерина у крыс
Аннотация: Крысам в ДПК вводили 135 мкМ глицерил-[{3}H]олеата в течение 15-и часов и в течение 4-7-и ч берфелдин А (I). У крыс, обработанных I, наблюдали снижение массы и разрушение липидов в лимфе, а также снижение выхода в лимфу хиломикрон и липидов очень низкой плотности. В рез-те введения I происходил коллапс аппрата Гольджи в эндоплазматич. ретикулуме ДПН. Масса триацилглицерина и скорость его распада в мин в слизистой оболочки проксимальной половины кишечника у крыс, обработанных I, по сравнению с контролем были увеличены. Всасывание липидов, активность липазы и синтез триацилглицерина при введении крысам I не отличались от контр. величин. Заключили, что коллапс аппарата Гольджи, индуцированный I, вызывает серьезное нарушение транспорта триацилглицерина в лимфе. США, Univ. of Tennessee, Memphis, Memphis, TN. 38163. Библ. 42.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН
ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИНЫ
ТРАНСПОРТ
БРЕФЕЛДИН А
КИШЕЧНИК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Nevin, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 95.03-04И1.013

Arnin, A.
Brefeldin A, a drug that blocks secretion, inhibits the attachment (settlement) and the stalk formation of the ciliated peritrich, Vorticella convallaria [Text] : [Abstr.] Ill. State Acad. Sci. 87th Annu. Meet. "Metab. Environ. Chem. and Cancer", Galesburg, Ill., Oct. 7-8, 1994 / A. Arnin, H. E.(Jr) Buhsel // Trans. Ill. State Acad. Sci. - 1994. - Vol. 87, Suppl. - P38 . - ISSN 0019-2252
Перевод заглавия: Брефелдин A - препарат, блокирующий секрецию и подавляющий прикрепление (оседание) и образование стебелька у кругоресничной инфузории Vorticella convallaria
Аннотация: Во всех известных случаях брефелдин А (БА) оказывает ингибирующее действие на секрецию белка, резко изменяя структуру цистерн аппарата Гольджи. Впервые изучено действие БА на простейших. При обработке БА прикрепленных стадий перед их превращением в телотрохи отмечается высокая смертность инфузорий; у оставшихся в живых клеток резко тормозится способность к оседанию и образование стебелька. При обработке БА телотрохов оседание и начальные стадии образования стебелька протекают нормально, но дальнейшее развитие стебельков блокируется. Т. обр., аппарат Гольджи принимает участие в процессинге материала, идущего на построение стебелька. США, Univ. of Illinois at Chicago, Chicago, IL 60607.

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.09.15.29
Рубрики: ИНФУЗОРИИ
VORTICELLA CONVALLARIA (CIL.)
ОСЕДАНИЕ
БЛОКИРОВАНИЕ
СТЕБЕЛЕК
ОБРАЗОВАНИЕ
БРЕФЕЛДИН А

Доп.точки доступа:
Buhsel, H.E.(Jr)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.09-04Б1.94

Ulaeto, David.
Brefeldin A inhibits vaccinia virus envelopment but does not prevent normal processing and localization of the putative envelopment receptor P37 [Text] / David Ulaeto, Douglas Grosenbach, Dennis E. Hruby // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 1. - P103-111 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Брефелдин A угнетает развитие вируса осповакцины, но не предотвращает нормальный процессинг и локализацию предполагаемого рецептора упаковки P37
Аннотация: Метаболит грибка брефелдин A угнетает продукцию инфекционного одетого в оболочку вируса осповакцины (ВОВ), хотя сохраняется формирование инфекционных частиц внутри клетки. Электронномикроскопически и центрифугированием в градиенте плотности CSCl потомства вируса показали, что действие ингибитора не связано с задержкой и накоплением одетых в оболочку вирионов внутри клетки. Биохимический анализ кандидата в рецептор оболочки ВОВ белка P37 показал, что ингибитор не обладает видимым воздействием на палмитиляцию этого белка и не предотвращает либо изменяет его связывание с внутриклеточными мембранами. Это указывает на то, что P37 не может быть рецептором на внутриклеточных мембранах для развития ВОВ. Остается неясным, какова функция этого белка в процессе одевания вируса. Библ. 31

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.07
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
ПРОДУКЦИЯ
ПОДАВЛЕНИЕ
АНТИВИРУСНЫЕ ВЕЩЕСТВА
ГРИБКОВЫЕ МЕТАБОЛИТЫ
БРЕФЕЛДИН A
АКТИВНОСТЬ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Grosenbach, Douglas; Hruby, Dennis E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.105

Kim, H. L.
Isolation of brefeldin A [Text] / H. L. Kim, J. Kochevar // Gen. Pharmacol. - 1995. - Vol. 26, N 2. - P363-364 . - ISSN 0306-3623
Перевод заглавия: Выделение брефелдина А
Аннотация: Предложен новый метод выделения макролидного антивирусного антибиотика брефелдина A (I) из культуральной жидкости продуцента Penicillium brefeldians. Ранее I выделяли экстракцией эфиром с последующей очисткой хроматографией на силикагеле. Предложенный метод позволяет избежать использования органических растворителей для первоначальной экстракции. Фильтрат культуральной жидкости пропускают через колонки с обращенной фазой с силикагелем C18 и элюируют адсорбировавшийся I метанолом. При упаривании метанольных элюатов в вакууме I кристаллизуется в виде аморфного осадка. Для количественного определения I в р-ре использовали BЭЖХ. Метод обеспечивает выход около 60% I, содержавшегося в культуральной жидкости. Часть I при кристаллизации остается в жидкой фазе. США, Texas A&M Unit. College Station, TX 77843. Библ. 4

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.13
Рубрики: МАКРОЛИДНЫЕ АНТИБИОТИКИ
БРЕФЕЛДИН А
МЕТОД ВЫДЕЛЕНИЯ
PENICILLIUM BREFELDIANS (FUNGI)
ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Kochevar, J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.10-04Б3.35

Kim, H. L.
Isolation of brefeldin A [Text] / H. L. Kim, J. Kochevar // Gen. Pharmacol. - 1995. - Vol. 26, N 2. - P363-364 . - ISSN 0306-3623
Перевод заглавия: Выделение брефелдина А
Аннотация: Предложен новый метод выделения макролидного антивирусного антибиотика брефелдина A (I) из культуральной жидкости продуцента Penicillium brefeldians. Ранее I выделяли экстракцией эфиром с последующей очисткой хроматографией на силикагеле. Предложенный метод позволяет избежать использования органических растворителей для первоначальной экстракции. Фильтрат культуральной жидкости пропускают через колонки с обращенной фазой с силикагелем C18 и элюируют адсорбировавшийся I метанолом. При упаривании метанольных элюатов в вакууме I кристаллизуется в виде аморфного осадка. Для количественного определения I в р-ре использовали BЭЖХ. Метод обеспечивает выход около 60% I, содержавшегося в культуральной жидкости. Часть I при кристаллизации остается в жидкой фазе. США, Texas A&M Unit. College Station, TX 77843. Библ. 4

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.23
Рубрики: МАКРОЛИДНЫЕ АНТИБИОТИКИ
БРЕФЕЛДИН А
МЕТОД ВЫДЕЛЕНИЯ
PENICILLIUM BREFELDIANS (FUNGI)
ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Kochevar, J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.12-04М2.686

Singh, B.
Surface coat of sheep pulmonary intravascular macrophages is reconstituted folliwing brefeldin A-mediated endocytosis [Text] / B. Singh, O. S. Atwal, K. Minhas // J. Submicrosc. Cytol. and Pathol. - 1995. - Vol. 27, N 2. - P235-249 . - ISSN 0022-4782
Перевод заглавия: Поверхностный слой легочных внутрисосудистых макрофагов у овец реконструируется после эндоцитоза, опосредованного брефелдином A
Аннотация: Pulmonary intravascular macrophages (PIMs) of sheep have a globular coat on their surface which is mobilized by heparin and halothane, and is implicated in the endocytosis of tracer particles and Escberichia coli lipopolysaccharide. Surface coat was endocytosed by the PIMs within 10 min of BFA treatment through long ACPase-negative endocytic channels and degraded in the acid hydrolase-rich lysosomes. Golgi complex membranes were tubulated and were associated with prominent microtubules, centrioles and secretory vesicles. However, trans-Golgi network was not affected by BFA administration. The coat of PIMs was reconstituted within three hours of BFA-induced endocytosis, in concurrence with signs of enhanced biosynthetic activity. It seems that PIMs do not synthesize the globules, and rather sequester from the plasma to organize a surface coat. Канада, Dep. of Biomedical Sciences, Univ. of Guelph, ON. Библ.46

ГРНТИ	34.39.31

ВИНИТИ 341.39.31.17
Рубрики: ЛЕГКИЕ
МАКРОФАГИ
ПОВЕРХНОСТНЫЙ СЛОЙ
БРЕФЕЛДИН А
КОМПЛЕКС ГОЛЬДЖИ
ОВЦЫ

Доп.точки доступа:
Atwal, O.S.; Minhas, K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.01-04В2.11

Dairman, Matthew.
The effects of brefeldin A upon the Golgi apparatus of the green algal fragellate, Gloeomonas kupfferi [Text] / Matthew Dairman, Nicole Donofrio, David S. Domozych // J. Exp. Bot. - 1995. - Vol. 46, N 283. - P181-186 . - ISSN 0022-0957
Перевод заглавия: Действие брефелдина А на аппарат Гольджи зеленой жгутиковой водоросли Gloeomonas kupfferi
Аннотация: Продукт грибного метаболизма брефелдин А был использован для разрушения аппарата Гольджи (GA) у зеленой водоросли Gloemonas kupfferi. После кратковременных обработок ('

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.15
Рубрики: CHLOROPHYTA (ALGAE)
GLOEOMONAS KUPFFERI (ALGAE)
АППАРАТ ГОЛЬДЖИ
УЛЬТРАСТРУКТУРА
БРЕФЕЛДИН
ДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Donofrio, Nicole; Domozych, David S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.286

Shome, Kuntala.
Brefeldin A inhibits insulin-dependent receptor redistribution in HIRcB cells [Text] / Kuntala Shome, Xiao-qin Xu, Guillermo Romero // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 357, N 2. - P109-114 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Брефелдин A ингибирует перераспределение инсулин-зависимых рецепторов в клетках HIRcB
Аннотация: Brefeldin A (BFA) is a potent inhibitor of intracellular vesicle traffic. We have investigated the effects of BFA on the traffic of the insulin receptor in HIRcB cells, a cell line derived from Rat-1 fibroblasts that over-expresses a normal human insulin receptor. We report here that insulin-dependent receptor redistribution is inhibited by BFA and that this drug has no effects on the insulin-independent redistribution of the receptor. Autophosphorylation of the insulin receptor and the stimulation of mitogen-activated protein kinase (MAPK) by insulin were not affected by treatment with the drug. The effects of BFA were further shown to require addition of the drug prior to the addition of insulin. BFA added 10 min after stimulation with insulin had no effects on the redistribution of the receptor. Dose-response studies demonstrated that the effects of BFA were half-maximal at a dose of 1 'мю'g/ml and maximal at about 10 'мю'g/ml. These findings suggest that BFA blocks an early step in the chain of events that lead to insulin receptor internalization without affecting the interaction of the receptor with insulin, the stimulation of the tyrosine kinase activity of the receptor by the hormone, or other insulin-regulated signalling pathways, such as the activation of MAPK. США, Dep. Pharmacol., Univ. Pittsburgh Sch. Med., Pittsburgh., PA 15261. Библ. 36

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
ПЕРЕРАСПРЕДЕЛЕНИЕ
БРЕФЕЛДИН A
КЛЕТКИ HIRCB

Доп.точки доступа:
Xu, Xiao-qin; Romero, Guillermo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.04-04И2.61

The export pathways of protein and sphingomyclin from Plasmodium falciparum into the host erythrocyte can be uncoupled with Brefeldin A [Text] : abstr. 6th Malaria Meet. Brit. Soc. Parasitol., Liverpool, 19-21 Sept., 1994 / I. Ansorge [et al.] // Ann. Trop. Med. and Parasitol. - 1995. - Vol. 89, N 2. - P152 . - ISSN 0003-4983
Перевод заглавия: Пути экспорта белка и сфингомиелина из Plasmodium falciparum в эритроцит хозяина могут быть разобщены брефелдином A
Аннотация: Секреция белков, синтезируемых внутриэритроцитарной стадией P. falciparum может быть обратимо блокирована брефелдином A (I), а также в рез-те инкубации при низкой т-ре по аналогии с тем, как это имеет место у высших эукариот. Транспорт укороченного аналога сфингомиелина из клеток паразита внутрь эритроцита не изменялся в присутствии I. Одновременно показано, что паразитирование P. falciparum делает мембрану эритроцита проницаемой для этого липида. Полученные данные указывают на различия в механизмах секреции макромолекул белков и липидов у малярийного паразита и у высших эукариот. I обратимо ингибирует развитие кольцевой стадии паразита, чем подчеркивается важность в этом процессе феномена внутриэритроцитарной секреции. Германия, Bernhard Nocht StraSSe 74, Inst. Trop. Med., D-20359, Hamburg

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.19
Рубрики: PLASMODIUM FALCIPARUM (PROT.)
ЭРИТРОЦИТЫ
БЕЛКИ
ЛИПИДЫ
ТРАНСПОРТ
МЕХАНИЗМЫ
БРЕФЕЛДИН A
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Ansorge, I.; Benting, J.; Jeckel, D.; Lingelbach, K.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.82

Production of brefeldin-A [Text] / T. G. McCloud [et al.] // J. Ind. Microbiol. - 1995. - Vol. 15, N 1. - P5-'ДИАМ-Р' . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Производствоо брефелдина A
Аннотация: Описан метод промышленного производства противоопухолевого антибиотика брефелдина A с использованием жидкой культуры Eupenicillium brefeldianum. Выход препарата составляет 170 мг/л среды. США, Program Resources, Inc., FCRDC, PO Box B, Bldg 431-104, Frederick, MD 21702-1201. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.13
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
АНТИБИОТИКИ
БРЕФЕЛДИН A
EUPENICILLIUM BREFELDIANUM

Доп.точки доступа:
McCloud, T.G.; Burns, M.P.; Majadly, F.D.; Muschik, G.M.; Miller, D.A.; Poole, K.K.; Roach, J.M.; Ross, J.T.; Lebherz, W.B.

11.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 96.04-04Н3.123

Production of brefeldin-A [Text] / T. G. McCloud [et al.] // J. Ind. Microbiol. - 1995. - Vol. 15, N 1. - P5-'ДИАМ-Р' . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Производствоо брефелдина A
Аннотация: Описан метод промышленного производства противоопухолевого антибиотика брефелдина A с использованием жидкой культуры Eupenicillium brefeldianum. Выход препарата составляет 170 мг/л среды. США, Program Resources, Inc., FCRDC, PO Box B, Bldg 431-104, Frederick, MD 21702-1201. Библ. 33

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.21
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
АНТИБИОТИКИ
БРЕФЕЛДИН A
EUPENICILLIUM BREFELDIANUM

Доп.точки доступа:
McCloud, T.G.; Burns, M.P.; Majadly, F.D.; Muschik, G.M.; Miller, D.A.; Poole, K.K.; Roach, J.M.; Ross, J.T.; Lebherz, W.B.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.05-04В2.150

Effects of nocodazole and brefeldin A on microtubule cytoskeleton and membrane organization in the homobasidiomycete Schizophyllum commune [Text] / I. Rupes [et al.] // Protoplasma. - 1995. - Vol. 185, N 3-4. - P212-221 . - ISSN 0033-183X
Перевод заглавия: Влияние нокодазола и брефелдина А на микротрубочки цитоскелета и организацию мембраны у гомобазидиомицета Schizophyllum commune
Аннотация: Воздействие нокодазола (НДЗ) и брефелдина А (БА) на рост дикариотических гиф S. commune имело следствием развитие аномальных структур в апикальном участке гифы. Микротрубочки (МТ) оказывались полностью деполимеризированными после 1-ч обработки НДЗ, что коррелировало с обильным образованием ответвлений в апикальных клетках. Одна из вероятных причин этого - смещение в положении апикальных везикул от центра в сторону кончика, наблюдаемое в некоторых обработанных НДЗ гифах. После 2 ч роста в присутствии НДЗ апикальные клетки имели уродливые, вздутые или необычной формы кончики, содержащие только несколько апикальных везикул. После получасовой обработки гиф БА почти все лидирующие по развитию гифы имели вздутые кончики, в к-рых эндоплазматическая сеть (ЭС) образовывала взаимосвязанную сеть. Ориентация МТ в обработанных БА гифах часто следовала ориентации взаимосвязанной сети ЭС, что позволяет предполагать связь МТ и ЭС. Рез-ты опытов с применением НДЗ свидетельствуют в пользу предположения, что у мицелиальных гомобазидиомицетов тонкая организация цитоплазмы, необходимая для полярного роста в апикальной части гифы, поддерживается только в присутствии интактных микротрубочек цитоскелета. Опыты с БА показали, что путь секреции у S. commune чувствителен к БА. Кроме того быстрое изменение морфологии апикального участка гифы после обработки БА подчеркивает значение правильной ориентации компонентов пути секреции для того, чтобы продолжался нормальный апикальный рост гифы. Финляндия, Dep. of Botany, Univ. of Helsinki. Библ. 40

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: SCHIZOPHYLLUM COMMUNE (FUNGI)
РОСТ
УЛЬТРАСТРУКТУРА
НОКОДАЗОЛ
БРЕФЕЛДИН
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Rupes, I.; Mao, W.-Z.; Astrom, H.; Raudaskoski, M.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.05-04Т2.67

Mendez, Armando J.
Monensin and brefeldin A inhibit high density lipoprotein-mediated cholesterol efflux from cholesterol-enriched cells. Implications for intracellular cholesterol transport [Text] / Armando J. Mendez // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 11. - P5891-5900 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Монензин и брефелдин A ингибируют опосредуемое липопротеинами высокой плотности выделение холестерина из обогащенных холестерином клеток. Значение для внутриклеточного транспорта холестерина
Аннотация: При культивировании с обогащенными {3H}-холестерином кожными фибробластами человека или гладкомышечными клетками монензин, нигерицин и брефелдин A на 80% ингибировали внутриклеточную этерификацию холестерина, опосредуемую липопротеинами высокой плотности. Одновременно на 40% уменьшалось стимулирующее действие липопротеинов на биосинтез стеринов и на 50% - освобождение радиоактивности из клеток. Добавление в культуру оксидазы холестерина после преинкубации с монензином или нигерицином приводило к увеличению внутриклеточного содержания холестерина. В меньшей степени это увеличение было выражено после преинкубации с брефелдином A. Получ. рез-ты показывают, что монензин, нигерицин и брефелдин A вызывают секвестрацию холестерина из мест, где он доступен для вымывания липопротеинами высокой плотности, и свидетельствуют о возможной роли аппарата Гольджи в транспорте холестерина из внутриклеточных структур к клеточной оболочке. США, Card. Un., Massachusetts Gen. Hosp., Boston. Библ. 49

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.49.15.02
Рубрики: ХОЛЕСТЕРИН
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
МОНЕНЗИН
БРЕФЕЛДИН А
ИНГИБИРУЮЩИЙ ЭФФЕКТ
ЛИПОПРОТЕИНЫ НИЗКОЙ ПЛОТНОСТИ
ФИБРОБЛАСТЫ КОЖИ
ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
ЧЕЛОВЕК
ТРАНСПОРТ ХОЛЕСТЕРИНА

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.06-04Я6.53

Effects of nocodazole and brefeldin A on microtubule cytoskeleton and membrane organization in the homobasidiomycete Schizophyllum commune [Text] / I. Rupes [et al.] // Protoplasma. - 1995. - Vol. 185, N 3-4. - P212-221 . - ISSN 0033-183X
Перевод заглавия: Влияние нокодазола и брефелдина А на микротрубочки цитоскелета и организацию мембраны у гомобазидиомицета Schizophyllum commune
Аннотация: Воздействие нокодазола (НДЗ) и брефелдина А (БА) на рост дикариотических гиф S. commune имело следствием развитие аномальных структур в апикальном участке гифы. Микротрубочки (МТ) оказывались полностью деполимеризированными после 1-ч обработки НДЗ, что коррелировало с обильным образованием ответвлений в апикальных клетках. Одна из вероятных причин этого - смещение в положении апикальных везикул от центра в сторону кончика, наблюдаемое в некоторых обработанных НДЗ гифах. После 2 ч роста в присутствии НДЗ апикальные клетки имели уродливые, вздутые или необычной формы кончики, содержащие только несколько апикальных везикул. После получасовой обработки гиф БА почти все лидирующие по развитию гифы имели вздутые кончики, в к-рых эндоплазматическая сеть (ЭС) образовывала взаимосвязанную сеть. Ориентация МТ в обработанных БА гифах часто следовала ориентации взаимосвязанной сети ЭС, что позволяет предполагать связь МТ и ЭС. Рез-ты опытов с применением НДЗ свидетельствуют в пользу предположения, что у мицелиальных гомобазидиомицетов тонкая организация цитоплазмы, необходимая для полярного роста в апикальной части гифы, поддерживается только в присутствии интактных микротрубочек цитоскелета. Опыты с БА показали, что путь секреции у S. commune чувствителен к БА. Кроме того быстрое изменение морфологии апикального участка гифы после обработки БА подчеркивает значение правильной ориентации компонентов пути секреции для того, чтобы продолжался нормальный апикальный рост гифы. Финляндия, Dep. of Botany, Univ. of Helsinki. Библ. 40

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03
Рубрики: SCHIZOPHYLLUM COMMUNE (FUNGI)
РОСТ
УЛЬТРАСТРУКТУРА
НОКОДАЗОЛ
БРЕФЕЛДИН
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Rupes, I.; Mao, W.-Z.; Astrom, H.; Raudaskoski, M.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.207

Mendez, Armando J.
Monensin and brefeldin A inhibit high density lipoprotein-mediated cholesterol efflux from cholesterol-enriched cells. Implications for intracellular cholesterol transport [Text] / Armando J. Mendez // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 11. - P5891-5900 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Монензин и брефелдин A ингибируют опосредуемое липопротеинами высокой плотности выделение холестерина из обогащенных холестерином клеток. Значение для внутриклеточного транспорта холестерина
Аннотация: При культивировании с обогащенными {3H}-холестерином кожными фибробластами человека или гладкомышечными клетками монензин, нигерицин и брефелдин A на 80% ингибировали внутриклеточную этерификацию холестерина, опосредуемую липопротеинами высокой плотности. Одновременно на 40% уменьшалось стимулирующее действие липопротеинов на биосинтез стеринов и на 50% - освобождение радиоактивности из клеток. Добавление в культуру оксидазы холестерина после преинкубации с монензином или нигерицином приводило к увеличению внутриклеточного содержания холестерина. В меньшей степени это увеличение было выражено после преинкубации с брефелдином A. Получ. рез-ты показывают, что монензин, нигерицин и брефелдин A вызывают секвестрацию холестерина из мест, где он доступен для вымывания липопротеинами высокой плотности, и свидетельствуют о возможной роли аппарата Гольджи в транспорте холестерина из внутриклеточных структур к клеточной оболочке. США, Card. Un., Massachusetts Gen. Hosp., Boston. Библ. 49

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.99
Рубрики: ХОЛЕСТЕРИН
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
МОНЕНЗИН
БРЕФЕЛДИН А
ИНГИБИРУЮЩИЙ ЭФФЕКТ
ЛИПОПРОТЕИНЫ НИЗКОЙ ПЛОТНОСТИ
ФИБРОБЛАСТЫ КОЖИ
ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
ЧЕЛОВЕК
ТРАНСПОРТ ХОЛЕСТЕРИНА

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04М1.91

Fritz, Victor M. Rosales
Effects of brefeldin A on synthesis and intracellular transport of ganglioside GT3 by chick embryo retina cells [Text] / Victor M.Rosales Fritz, Hugo J. F. Maccioni // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 65, N 4. - P1859-1864 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Влияние брефелдина А на синтез и внутриклеточный транспорт ганглиозида GT3 в эмбриональных клетках сетчатки цыпленка
Аннотация: Установлено, что инкубация изолированных клеток сетчатки 10-дневных эмбрионов цыплят в присутствии брефелдина А (1 мкг/мл) сопровождается угнетением синтеза и включения в плазматическую мембрану этих клеток комплекса ганглиозидов, включающего в себя ганглиозида типов GT3, GM3 и GD3. В то же время, синтез каждого из этих ганглиозидов сам по себе не нарушался. Кроме того, ганглиозиды вышеуказанных типов становились недоступны для непроникающей в культивируемые клетки нейраминидазы. Предполагается, что в присутствии брефелдина А синтезирующиеся ганглиозиды транспортируются не в плазматическую, а во внутриклеточные мембраны. Аргентина, CIQUIBIC (UNC-CONICET), Dep. Chem. Biol., Fac. Chem. Sci., Univ. Nat. Cordoba, CC61, 5016 Cordoba. Библ. 29

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.07.17.09
Рубрики: ГАНГЛИОЗИДЫ
СИНТЕЗ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
БРЕФЕЛДИН A
ИНГИБИРОВАНИЕ
КЛЕТКИ СЕТЧАТКИ
ЭМБРИОН ЦЫПЛЕНКА

Доп.точки доступа:
Maccioni, Hugo J.F.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.07-04М4.133

Mendez, Armando J.
Monensin and brefeldin A inhibit high density lipoprotein-mediated cholesterol efflux from cholesterol-enriched cells. Implications for intracellular cholesterol transport [Text] / Armando J. Mendez // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 11. - P5891-5900 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Монензин и брефелдин A ингибируют опосредуемое липопротеинами высокой плотности выделение холестерина из обогащенных холестерином клеток. Значение для внутриклеточного транспорта холестерина
Аннотация: При культивировании с обогащенными {3H}-холестерином кожными фибробластами человека или гладкомышечными клетками монензин, нигерицин и брефелдин A на 80% ингибировали внутриклеточную этерификацию холестерина, опосредуемую липопротеинами высокой плотности. Одновременно на 40% уменьшалось стимулирующее действие липопротеинов на биосинтез стеринов и на 50% - освобождение радиоактивности из клеток. Добавление в культуру оксидазы холестерина после преинкубации с монензином или нигерицином приводило к увеличению внутриклеточного содержания холестерина. В меньшей степени это увеличение было выражено после преинкубации с брефелдином A. Получ. рез-ты показывают, что монензин, нигерицин и брефелдин A вызывают секвестрацию холестерина из мест, где он доступен для вымывания липопротеинами высокой плотности, и свидетельствуют о возможной роли аппарата Гольджи в транспорте холестерина из внутриклеточных структур к клеточной оболочке. США, Card. Un., Massachusetts Gen. Hosp., Boston. Библ. 49

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ХОЛЕСТЕРИН
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
МОНЕНЗИН
БРЕФЕЛДИН А
ИНГИБИРУЮЩИЙ ЭФФЕКТ
ЛИПОПРОТЕИНЫ НИЗКОЙ ПЛОТНОСТИ
ФИБРОБЛАСТЫ КОЖИ
ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
ЧЕЛОВЕК
ТРАНСПОРТ ХОЛЕСТЕРИНА

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.01-04Т4.133

Cytotoxicity of brefeldin A correlates with its inhibitory effect on membrane binding of COP coat proteins [Text] / Siji Torii [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 19. - P11574-11580 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Цитотоксичность брефелдина А коррелирует с его ингибирующим действием в отношении связывания с мембраной поверхностного белка типа COP
Аннотация: Установлено, что чувствительность культивируемых клеток млекопитающих к токсическому действию метаболита грибов брефелдина А больше зависит от типа ткани, из к-рого получены клетки, чем от используемой клеточной линии. Показано также, что доза брефелдина А, вызывающая заметное угнетение синтеза белка и деления у исследуемых клеток линии, почти всегда соответствует дозе этого агента, ингибирующей связывание с мембранами исследуемых клеток поверхностного белка типа 'бета'-COP. На основании полученных результатов предполагается, что (1) в клетках существует не менее 2 различающихся мишеней для брефелдина А; (2) различия в ингибировании брефелдином А связывания 'бета'-COP с мембранами разных клеток определяются различиями в структуре белка-мишени брефелдина у разных клеток; (3) цитотоксичность брефелдина А во многом определяется его влиянием на связывание с мембранами белка 'бета'-COP. Япония, Inst. Biol. Sci., Gene Exp. Ctr., Univ. Tsukuba, Tsukuba, Ibaraki 305. Библ. 57

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.11.11.11
Рубрики: БРЕФЕЛДИН А
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
БЕЛОК COP
СВЯЗЫВАНИЕ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ВЗАИМОСВЯЗЬ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
Torii, Siji; Banno, Tomohiro; Watanabe, Tsuyoshi; Ikehara, Yukio; Murakami, Kazuo; Nakayama, Kazuhisa

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.04-04И2.104

Ogun, Solabomi A.
Plasmodium yoelii: Brefeldin A-sensitive processing of proteins targeted to the rhoptries [Text] / Solabomi A. Ogun, Anthony A. Holder // Exp. Parasitol. - 1994. - Vol. 79, N 3. - P270-278 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Plasmodium yoelii: чувствительные к брефелдину-A превращения протеинов, перемещающихся в роптрии
Аннотация: Показано, что семейство высоко молекулярных протеинов может быть обнаружено в лизатах пораженных P. yoelii эритроцитов с помощью моноклональных антител к роптриям этих паразитов. Когда протеины биосинтетически метились в присутствии брефелдина-A (БА) или при т-ре 15'ГРАДУС'С, их подвижность при ЭФ в полиакриламидном геле снижалась. Удаление лекарства восстанавливало размер полипептидов. Эти данные показывают, что протеины подверглись функциональным изменениям, что возможно, сказывается на протеолитической активности, к-рая, таким образом, ингибируется в присутствии БА и при низкой т-ре. Предполагается, что названные протеины транспортируются из эндоплазматического ретикулума через аппарат Гольджи к роптриям паразита. Великобритания, National Inst. Med. Res., Mill Hill, London NW7, 1AA. Библ. 29

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.17
Рубрики: PLASMODIUM YOELII (PROT.)
ВНУТРИЭРИТРОЦИТАРНЫЕ СТАДИИ
ПРОТЕИНЫ
СИНТЕЗ
ПРЕВРАЩЕНИЯ
ТРАНСПОРТИРОВКА
РОПТРИИ
БРЕФЕЛДИН-A
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Holder, Anthony A.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.89

Accumulation of Golgi-specific mannosyltransferases in Candida albicans cells grown in the presence of brefeldin A [Text] / Z. Kossaczka [et al.] // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, N 11. - P971-977 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Накопление Гольджи-специфических маннозилтрансфераз у Candida albicans, выращенных в присутствии брефелдина А
Аннотация: Исследован вопрос о том, может ли неполное гликозилирование маннопротеинов быть обусловлено репрессией синтеза терминальных маннозилтрансфераз, локализованных в аппарате Гольджи, и могут ли негликозилированные маннопротеины включаться в клеточные стенки Candida albicans. Оказалось, что мембраны микросом, выделенные из дрожжевых клеток, выращенных в присутствии 14 мкг/мл брефелдина A, имеют в 3 раза более высокий уровень активности маннансинтазы, чем мембраны контрольных клеток. Увеличение активности маннансинтазы, главным образом, обусловлено накоплением Гольджи-специфических маннозилтрансфераз, ответственных за элонгацию манноолигосахаридов, присоединенных O-гликозидной связью и за синтез маннанов наружной цепи, присоединенных N-гликозидной связью. Как следствие, маннаны, синтезированные in vitro из ГДФ-[U-{14}C]-маннозы мембранами клеток, выращенных в присутствии брефелдина А, имели более длинные O-гликозидносвязанные олигосахариды и более длинные боковые цепи в N-гликозильносвязанной полиманнозной части молекулы, чем маннаны, синтезированные мембранами контрольных клеток. В противоположность результатам, полученным in vitro, структурные характеристики маннанов клеточных стенок, выделенных из интактных выращенных на брефелдине А и контрольных клеток, практически не различаются. Словакия [Farkas V.], Inst. Chem., Slovak Ac. Sci., 842 38 Bratislava. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.07.09
Рубрики: CANDIDA ALBICANS (FUNGI)
МАННОПРОТЕИНЫ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
МАННОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
ГОЛЬДЖИ-СПЕЦИФИЧЕСКИЕ МАННОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
НАКОПЛЕНИЕ
РОСТ
БРЕФЕЛДИН A

Доп.точки доступа:
Kossaczka, Z.; Drgonova, J.; Podobova, B.; Betina, V.; Farkas, V.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-90

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска