Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.278

   
    Zinc stabilizes the SecB binding site of SecA [Text] / Peter Fekkes [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 16. - P5111-5116 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Цинк стабилизирует сайт связывания SecA в белке SecB
Аннотация: У Escherichia coli в узнавании шаперона SecB (I) участвует C-концевой домен белка SecA (II) длиной 22 остатка, содержащий 3 остатка цис и один остаток гис, к-рые могут участвовать в координационном связывании катиона металла. Обработка II хелатором Zn устраняет стимулирующее действие I и АТФазную транслоказную активность II. Эта активность восстанавливается при добавлении ZnCl[2]. Взаимодействие I с доменом связывания I в II разрушается хелаторами 2-валентных катионов и восстанавливается при добавлении Cu{2+} или Zn{2+}. Методами масс-спектрометрии и атомной спектроскопии показано, что на мономерный C-конец II приходится один связанный атом Zn. Полученные данные показали, что домен связывания I в II стабилизируется ионом Zn{2+}. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. Groningen, 9751NN Haren. Библ. 36
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ШАПЕРОН SECB
УЗНАВАНИЕ
БЕЛОК SECA
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
РЕГУЛЯЦИЯ
ZN(2+)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fekkes, Peter; de, Wit Janny G.; Boorsma, Andre; Friesen, Robert H.E.; Driessen, Arnold J.M.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.263

   
    In vivo protein interactions within the Escherichia coli DNA polymerase III core [Text] / Piotr Jonczyk [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 6. - P1563-1566 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Взаимодействия белков in vivo в сердцевине ДНК-полимеразы III Escherichia coli
Аннотация: С использованием дрожжевой 2-гибридной системы продемонстрировано взаимодействие между 'альфа'-субъединицей DnaE (I) и (3''-'5')-экзонуклеазной субъединицей DnaQ (II) ДНК-полимеразы III (III) Escherichia coli, а также между II и 'тэта'-субъединицей HolE (IV). Изучены взаимодействия I и IV дикого типа с мутантными формами II (MutD5, DnaQ926 и DnaQ49), вызывающими сильный мутаторный фенотип. Показано, что мутации dnaQ926 и mutD5 не влияют на взаимодействия II-I и II-IV. Однако мутация dna249 заметно уменьшает силу взаимодействия II с I и IV. Т. обр. мутаторный фенотип dnaQ49 может являться результатом изменения конформации II, приводящего к изменению взаимодействий с сердцевиной III. Польша, Inst. Biochem. and Biophys., Polish Acad. Sci., 02-106 Warsaw. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ДНК-ПОЛИМЕРАЗА III
'АЛЬФА'-СУБЪЕДИНИЦА DNAE
БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ СУБЪЕДИНИЦА DNAQ
'ТЭТА'-СУБЪЕДИНИЦА HOLE
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Jonczyk, Piotr; Nowicka, Adrianna; Fijalkowska, Iwona J.; Schaaper, Roel M.; Ciesla, Zygmunt

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.11-04Б2.274

    Tuckerman, Jason R.
    Complexation precedes phosphorylation for two-component regulatory system FixL/FixJ of Sinorhizobium meliloti [Text] / Jason R. Tuckerman, Gonzalo Gonzalez, Marie-Alda Gilles-Gonzalez // J. Mol. Biol. - 2001. - Vol. 308, N 3. - P449-455 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Образование комплекса предшествует фосфорилированию двухкомпонентной регуляторной системы FixL/FixJ Sinorhizobium meliloti
Аннотация: У клубеньковых бактерий люцерны (Sinorhizobium meliloti) выявлена двухкомпонентная регуляторная система FixL/FixJ, которая контролирует азотфиксацию в зависимости от присутствия молекулярного кислорода. После фосфорилирования белок FixJ связывается с промоторами генов nifA и fixK, кодирующих транскрипционные активаторы, что приводит к последующей экспрессии структурных генов нитрогеназы (nifHDK). Сенсорная киназа FixL реагирует с АТФ независимо от FixJ, перенося фосфатную группу на собственный остаток гистидина. Диссоциация кислорода от PAS-домена белка FixL резко повышает скорость автофосфорилирования. Затем фосфат быстро переносится на аспартатный остаток белка FixJ, однако возникающий продукт является короткоживущим, что связано с гидролизом аспартил-фосфата, катализируемым FixL. Образование комплекса FixL-FixJ происходит по крайней мере в 10 раз быстрее, чем фосфорилирование белка FixL в отсутствие FixJ. Таким образом, комплекс FixL-FixJ реагирует с АТФ гораздо более эффективно, чем очищенный белок FixL, а автофосфорилирование и перенос фосфата являются результатом единой реакции. США, Dep. of Biochemistry Plant Biology and the Plant Biotechnology Center, The Ohio State Univ., 1060 Carmack Road, Columbus, OH 43210-1002. Библ. 37
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.31.02
Рубрики: АЗОТФИКСАЦИЯ
БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КОМПЛЕКС FIXL FIXJ
ОБРАЗОВАНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
АТФ
SINORHIZOBIUM MELILOTI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gonzalez, Gonzalo; Gilles-Gonzalez, Marie-Alda

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.06-04Б2.205

    Harris, Robin L.
    Evidence that F-plasmid proteins TraV, TraK and TraB assemble into an envelope-spanning structure in Escherichia coli [Text] / Robin L. Harris, Veronica Hombs, Philip M. Silverman // Mol. Microbiol. - 2001. - Vol. 42, N 3. - P757-766 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Доказательство того, что белки TraV, TraK и TraB F-плазмиды собираются в пересекающую оболочку структуру у Escherichia coli
Аннотация: Изучена роль в сборке F-фимбрий липопротеина внешней мембраны TraV (I), периплазматич. белка TraK (II) и белка внутренней мембраны TraB (III), кодируемых F-плазмидой. С использованием дрожжевой 2-гибридной системы установлено, что I взаимодействует с II, II - c I и III, а III - исключительно с II. Высказано предположение, что I, II и III образуют в клетках Escherichia coli комплекс, пересекающий клеточную оболочку от внешней мембраны (I) через периплазму (II) до внутренней мембраны (III). Получены следующие дополнительные доказательства этой гипотезы: 1) в 2-гибридной системе I и III связываются с разными сегментами II; 2) I-III фракционируются с внешней мембраной в клетках tra{+}; 3) в мутантных клетках traV или traK II фракционируется с внутренней мембраной; 4) у мутанта traV I появляется в жидкости при осмотич. шоке; 5) у мутанта traK I не накапливается в обнаружимом кол-ве, а уровень III значительно понижен; 6) в клетках traB2[Am]накапливаются I и II и обнаруживается амбер-фрагмент III, сохранивший домен связывания I. Высказано предположение, что I является мембранным якорем для пересекающего оболочку комплекса белков Tra, требующегося для сборки F-фимбрий и, возможно, для других событий конъюгационного переноса. США, Program in Mol. and Cell Biol., Oklahoma Med. Res. Foundation, Oklahoma City, OK 73104. Библ. 43
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07.07
Рубрики: ПЛАЗМИДА F
КОНЪЮГАТИВНЫЙ ПЕРЕНОС
ФИМБРИИ
F-ФИМБРИИ
СБОРКА
ПЛАЗМИДНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛКИ TRA VKB
БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hombs, Veronica; Silverman, Philip M.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.11-04Б3.30

   
    Genetic approaches to the identification of interactions between membrane proteins in yeast [Text] : докл. [9 Swiss Workshop of Methodology in Receptor Research, Zurich, Sept. 23-26, 2001] / Daniel Auerbach [et al.] // J. Receptor and Signal Transduct. - 2002. - Vol. 22, N 1-4. - P471-481 . - ISSN 1079-9893
Перевод заглавия: Генетические подходы к выявлению взаимодействий мембранных белков у дрожжей
Аннотация: Обзор. Недавние успехи в секвенировании геномов эукариот оживили интерес к выявлению и описанию всех белков - генных продуктов, экспрессируемых данным организмом. Описанию генных продуктов содействует знание партнеров, с которыми они связываются. Таким образом, новый белок может быть классифицирован путем узнавания взаимодействующими с ним уже описанными белками. Проводя подобный подход в больших масштабах, можно осуществить быстре описание тысяч продуктов, предсказанных открытыми рамками считывания, обнаруженными в недавних проектах по секвенированию геномов. Для обнаружения белок-белкового взаимодействия (Б-БВ) в настоящее время наиболее широко применяется генетический метод двугибридной системы (ДГС) у дрожжей. Распространение дрожжевой ДГС связано с ее незначительной индивидуальной оптимизацией. По сравнению с общепринятыми биохимическими методами, выявление и описание Б-БВ этим путем можно провести за относительно короткое время. В обзоре обсуждается ДГС и ее применимость при крупномасштабном скрининге. Это позволяет расшифровку всех Б-БВ, происходящих в организме или в данном виде клеток. Авторы останавливаются на классе белков, не пригодных для стандартной ДГС. Ими являются встроенные белки мембран и белки, ассоциированные с мембранами. Приводится несколько новых генетических систем, объединяющих преимущества дрожжевой ДГС с возможностью узнавания взаимодействующих белков с участием белков, связанных с мембранами и находящимися в своем природном месторасположении. Швейцария (Igor Stagljar), Inst. of Veterinary Biochem., Univ. of Zuerich-Irchel, CH-8057, Zuerich (E-mail: stagljar@vetbio.unizh.ch). Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ДВУГИБРИДНАЯ СИСТЕМА У ДРОЖЖЕЙ
ПРИМЕНЕНИЕ
КРУПНОМАСШТАБНЫЙ СКРИНИНГ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Auerbach, Daniel; Galeuchet-Schenk, Barbara; Hottiger, Michael O.; Stagljar, Igor

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.04-04Б2.218

   
    The ATPase FliI can interact with the type III flagellar protein export apparatus in the absence of its regulator, FliH [Text] / Tohru Minamino [et al.] // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 13. - P3983-3988 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: АТФ-аза FliI может взаимодействовать с аппаратом экспорта флагеллярных белков III типа в отсутствии своего регулятора FliH
Аннотация: FliI Salmonella - АТФ-аза, осуществляющая экспорт флагеллярных белков. Она нормально действует в комплексе с регуляторным белком FliH. Мутант fliH нуль слабо подвижен, сверхпродукция FliI приводит к улучшению его подвижности. Мутации в цитоплазматических доменах FlhA и FlhB, интегрированных мембранных компонентах аппарата флагеллярного экспорта III типа, также приводят у улучшению подвижности, даже при нормальном уровне FliH. Таким образом, FliH, несмотря на свою значимость, в данном случае не является необходимым. Япония, Protonic NanoMachine Project, ERATO and Dynamic NanoMachine Project, ICORP, JST and Graduate School of Frontier Biosciences, Osaka Univ., Seika, Kyoto 619-0237. Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АТФАЗА FLII
РЕГУЛЯТОРНЫЙ БЕЛОК FLIH
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
АППАРАТ ЭКСПОРТА ФЛАГЕЛЛЯРНЫХ БЕЛКОВ III ТИПА
ПОДВИЖНОСТЬ
SALMONELLA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Minamino, Tohru; Gonzalez-Pedrajo, Bertha; Kihara, May; Namba, Keiichi; Macnab, Robert M.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.08-04Б2.220

   
    Mechanism of action of the Escherichia coli phage shock protein PspA in repression of the AAA family transcription factor PspF [Text] / Sarah Elderkin [et al.] // J. Mol. Biol. - 2002. - Vol. 320, N 1. - P23-37 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Механизм действия шокового белка PspA фага Escherichia coli в репрессии фактора транскрипции PspF семейства ААА
Аннотация: Белок PspA, негативный регулятор фагового оперона psp, образуется при экспорте факторов вирулентности у многих грамотрицательных патогенных бактерий, а его гомолог у растений, VIPP1, играет существенную роль в биогенезе тилакоида. Активация энхансер-зависимой бактериальной 'сигма'{54} РНК-полимеразы происходит в результате конформационных изменений, которые энергетически обеспечиваются за счет гидролиза АТФ активаторными белками, принадлежащими к большому семейству механохимических белков ААА{+}. Показано, что PspA напрямую и специфически взаимодействует с ААА{+}-доменом транскрипционного активатора PspF. Установлено, что PspA оказывает непосредственное влияние на взаимодействия, требующие участия PspF и аденинового нуклеотида. Эти изменения и комплексы, образуемые PspF и PspA, могут объяснить как PspA реализует свое негативное действие на транскрипцию, активируемую PspF, что будет полезно для объяснения механизмов контроля активности других ААА{+}-белков. Великобритания, Dept. Biol. Sci., Imper. Coll. Sci. Technol. & Med., Biomed. Sci. Building, Imper. Coll. Road, London SW7 2AZ. Библ. 33
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
РНК-ПОЛИМЕРАЗА
СИГМА 54
АКТИВАЦИЯ
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
PSPF
БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
ФАГОВЫЙ ШОКОВЫЙ БЕЛОК PSPA
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Elderkin, Sarah; Jones, Susan; Schumacher, Jorg; Studholme, David; Buck, Martin

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.05-04Б2.3

   
    Genetic approaches to the identification of interactions between membrane proteins in yeast [Text] : докл. [9 Swiss Workshop of Methodology in Receptor Research, Zurich, Sept. 23-26, 2001] / Daniel Auerbach [et al.] // J. Receptor and Signal Transduct. - 2002. - Vol. 22, N 1-4. - P471-481 . - ISSN 1079-9893
Перевод заглавия: Генетические подходы к выявлению взаимодействий мембранных белков у дрожжей
Аннотация: Обзор. Недавние успехи в секвенировании геномов эукариот оживили интерес к выявлению и описанию всех белков - генных продуктов, экспрессируемых данным организмом. Описанию генных продуктов содействует знание партнеров, с которыми они связываются. Таким образом, новый белок может быть классифицирован путем узнавания взаимодействующими с ним уже описанными белками. Проводя подобный подход в больших масштабах, можно осуществить быстре описание тысяч продуктов, предсказанных открытыми рамками считывания, обнаруженными в недавних проектах по секвенированию геномов. Для обнаружения белок-белкового взаимодействия (Б-БВ) в настоящее время наиболее широко применяется генетический метод двугибридной системы (ДГС) у дрожжей. Распространение дрожжевой ДГС связано с ее незначительной индивидуальной оптимизацией. По сравнению с общепринятыми биохимическими методами, выявление и описание Б-БВ этим путем можно провести за относительно короткое время. В обзоре обсуждается ДГС и ее применимость при крупномасштабном скрининге. Это позволяет расшифровку всех Б-БВ, происходящих в организме или в данном виде клеток. Авторы останавливаются на классе белков, не пригодных для стандартной ДГС. Ими являются встроенные белки мембран и белки, ассоциированные с мембранами. Приводится несколько новых генетических систем, объединяющих преимущества дрожжевой ДГС с возможностью узнавания взаимодействующих белков с участием белков, связанных с мембранами и находящимися в своем природном месторасположении. Швейцария (Igor Stagljar), Inst. of Veterinary Biochem., Univ. of Zuerich-Irchel, CH-8057, Zuerich (E-mail: stagljar@vetbio.unizh.ch). Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.01
ВИНИТИ 341.27.01.99
Рубрики: БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ДВУГИБРИДНАЯ СИСТЕМА У ДРОЖЖЕЙ
ПРИМЕНЕНИЕ
КРУПНОМАСШТАБНЫЙ СКРИНИНГ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Auerbach, Daniel; Galeuchet-Schenk, Barbara; Hottiger, Michael O.; Stagljar, Igor

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.12-04Б2.297

    van, Heusden G. Paul H.
    14-3-3 proteins: Insights from genome-wide studies in yeast [Text] / Heusden G. Paul H. van // Genomics. - 2009. - Vol. 94, N 5. - P187-193 . - ISSN 0888-7543
Перевод заглавия: 14-3-3 белки: сведения, полученные при изучении последовательтности генома у дрожжей
Аннотация: 14-3-3 белки образуют семейство высоко консервативных, кислых, димерных белков, они идентифицированы у всех эукариот, часто в множественных изоформах, вплоть до 13 у растений арабидопсиса. Сотни белков из различных эукариотических организмов, относящиеся к этому семейству, вовлечены в самые разнообразные клеточные процессы. Было высказано предположение, что основная активность 14-3-3 белков заключается в способности связываться с другими внутриклеточными белками. Взаимодействие с 14-3-3 белками может приводить к конформационным изменениям, необходимым другим белкам для проявления ими максимальной активности или ингибирования, к взаимодействию между двумя связывающимися партнрами или к иной субклеточной локализации. Чаще всего эти взаимодействия имеют место после фосфорилирования связывающихся партнеров. Эти наблюдения предполагают участие белков 14-3-3 в регуляторных цепях. Представлены данные, полученные в результате геномного и протеомного анализа 14-3-3 белков Saccharomyces cerevisiae: идентифицированы протеинкиназы, ответственные за фосфорилирование партнеров по связыванию с белками 14-3-3, изучено фосфорилирование самих белков 14-3-3, прослежена транскрипционная регуляция генов белков 14-3-3, определены положение белков 14-3-3 в регуляторных цепях. ПОлученные результаты позволят понять функции 14-3-3 белков на клеточном уровне лучше, чем на уровне единичного процесса
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.02
Рубрики: БЕЛКИ 14-3-3
ФУНКЦИИ
БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ЦЕПИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ПРОТЕОМНЫЙ АНАЛИЗ
ГЕНОМНЫЙ АНАЛИЗ

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.12-04Б2.299

    Paul, Swapan Kumar.
    A large complex mediated by Moc1, Moc2 and Cpc2 regulates sexual differentiation in fission yeast [Text] / Swapan Kumar Paul, Yasuo Oowatari, Makoto Kawamukai // FEBS Journal. - 2009. - Vol. 276, N 18. - P5076-5093 . - ISSN 1742-464X
Перевод заглавия: Большой комплекс, образованый Moc1, Moc2 и Срс2, регулирует половую дифыференцировку у делящихся дрожжей
Аннотация: Половая дифференцировка Schizosaccharomyces pombe инициируется при дефиците питательных веществ и подавляется цАМФ. Идентифицированы гены moc1/sds23, moc2/ded1, moc3 и moc4/zfs1, выполняющие функцию индукторов половой дифференцировки, даже на фоне повышенного уровне цАМФ. С помощью дрожжевой дигибридной системы изучено взаимодействие белков Мос с другими белками и между собой. Установлено, что белки Срс2 и Rpl32-2 вовлечены во взаимодействие с другими белками Мос. Срс2 взаимодействовал с Мос1, Мос2 и Мос3, тогда как рибосомный белок Rpl32-2 взаимодейстовал со всеми белками Мос. Используя Blue Native/PAGE, было установлено, что каждый из белков присутствует в виде большого комплекса. Суперэкспрессия Мос1, Мос2, Мос3, Мос4 и Rpl32-2 вызывает эффективную индукцию ключевого фактора транскрипции Stell, предполагают, что большой Мос-формируемый комплекс, обнаруженный в данной работе, может действовать как трансляционный регулятор, участвующий в контроле половой дифференцировки у S. pombe через индукцию Stell. Япония, Dept. Appl. Biosci. & Biotech., Shimane Univ., Matsue
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.07
Рубрики: ПОЛОВАЯ ДИФФЕРЕНЦИРОВКА
ИНДУКТОРЫ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ИНДУКТОРОВ ПОЛОВОЙ ДИФФЕРЕНЦИРОВКИ MOC
БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ТРАНСЛЯЦИОННЫЕ РЕГУЛЯТОРЫ
ФАКТОР STE11
ИНДУКЦИЯ
SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Oowatari, Yasuo; Kawamukai, Makoto

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.04-04Б1.524

    Kienzle, Hidegard.
    Effects of the cellular р53 protein on Simian-virus-40-T-antigencatalyzed DNA unwinding in vitro [Text] / Hidegard Kienzle, Martina Baack, Rolf Knippers // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 184, N 1. - P181-186 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Влияние клеточного белка p53 на расплетание ДНК in vitro, катализируемое T-антигеном вируса SV40
Аннотация: Большой Т-антиген (Т-АГ), представляющий собой регуляторный белок, кодируемый геномом вируса SV40, способен образовывать стабильные комплексы с клеточным белком р53 из клеток (Кл) грызунов, трансформированных этим вирусом. Используя методы иммунноаффинной хроматографии, авт. провели независимую очистку Т-АГ и р53. Оба этих белка способны образовывать комплекс друг с другом in vitro, к-рый связываетя с фрагментами двунитевой ДНК, но при этом неспецифически, т. е. со случайными последовательностями. Свободный Т-АГ превращает ДНК из двунитевой в однонитевую, в то время как комплекс Т-АГ-Р53, полученный in vitro, такой способностью не обладает. На основании этих данных сделан вывод, что одной из функций р53 в трансформированных Кл является ингибирование репликационно-инициирующей активности Т-АГ. ФРГ, Univ. Konstanz, D7750.
ГРНТИ  
34.25.29
ВИНИТИ 341.25.29.17.21
Рубрики: ВИРУС SV40
АНТИГЕН Т БОЛЬШОЙ
РЕПЛИКАЦИЯ ДНК
ИНИЦИАЦИИЯ
IN VITRO
ИНГИБИРОВАНИЕ
БЕЛОК Р53
КЛЕТКИ МЫШЕЙ
БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ТРАНСФОРМАЦИЯ КЛЕТОК
ПАПОВАВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Baack, Martina; Knippers, Rolf

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.325

    Canceill, Danielle.
    Proteolysis and modulation of the activity of the cell division inhibitor SulA in Escherichia coli lon mutants [Text] / Danielle Canceill, Etienne Dervyn, Olivier Huisman // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 12. - P7297-7300 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Протеолиз и модуляция активности ингибитора клеточного деления Sula в мутантах lon Escherichia coli
Аннотация: Период полураспада белка-ингибитора клеточного деления SulA (I) равен 3 мин в клетках lon+ и 30 мин в клетках 'ДЕЛЬТА'lon-510, причем в клетках Lonраспад I полностью ингибируется KCN, т. е. вызывается АТФ-зависимыми протеазами. Lon-независимая деградация I ne usilibaets pri {4}{2}'!=' i b minimal[и]noj srede s glicerinom, xot b qtix uslobix ponivaets UF-ubstbitel[и]nost kletok Lon Вероятно, повышение температуры и рост в бедной среде уменьшают взаимодействие I с белком FtsZ. Библ. 22. Франция, Lab. de Genetique Microbienne, Inst. de Biotechnologia, INRA, 78352 Jony-en-Josas, E. Deveryn.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТЫ LON
БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ИНГИБИТОР КЛЕТОЧНОГО ДЕЛЕНИЯ SULA
БЕЛОК КЛЕТОЧНОГО ДЕЛЕНИЯ FTSZ
КЛЕТОЧНОЕ ДЕЛЕНИЕ
КОРРЕЛЯЦИЯ
ПРОТЕОЛИЗ
БЕЛОК SULA
АКТИВНОСТЬ РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Dervyn, Etienne; Huisman, Olivier
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)