СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=HSC<.>)

Общее количество найденных документов : 76
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-76

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.367

hsp82 Is an essential protein that is required in higher concentrations for growth of cells at higher temperatures [Text] / Katherine A. Borkovich [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1989. - Vol. 9, N 9. - P3919-3930 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Высокие концентрации белка hsp82 необходимы для роста клеток при повышенных температурах
Аннотация: hsp82 относится к наиболее консервативным и интенсивно синтезируемым белкам теплового шока эукариотических клеток Saccharomyces cerevisiae содержат 2 близкородственных гена семейства HSP82. Высокий уровень HSC82 экспрессируется постоянно, и повышение температуры слабо влияет на его экспрессию. Наоборот, экспрессия HSP82 выражена слабо и сильно зависима от температуры. В обоих генах были индуцированы точковые мутации. Гомозиготные по обеим мутациям Кл не растут ни при какой температуре. Несущие другие комбинации мутаций генов HSP82 и HSC82 Кл хорошо растут при 25'ГРАДУС' С, но их способность к росту при более высоких температурах зависит от конкретного набора мутантных генов. Биохимический анализ белка hsp82 из Кл позвоночных показал, что он присоединяется к ряду белков Кл, блокируя их функцию до достижения ими соответствующей внутриклеточной локализации или получения адекватного сигнала активации. Предполагают, что именно поэтому необходимы повышенные конц-ии hsp82 и hsc82 для обеспевения роста Кл при высоких температурах: их наличие обусловливает нормальный уровень образования комплексов с ускоренно синтезируемыми другими белками. Библ. 51. США, Howard Hughes Medical Institute, The University of Chicago, Chicago, IL 60637.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
РОСТ
ПОВЫШЕННЫЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА
БЕЛОК HSP82
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА ТЕПЛОВОГО ШОКА HSP82
ГЕН БЕЛКА ТЕПЛОВОГО ШОКА HSC82
МУТАЦИИ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ТЕРМОРЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Borkovich, Katherine A.; Farrelly, Frances W.; Finkelstein, David B.; Taulien, John; Lindquist, Susan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.529

Adams, Christopher C.
Exploring the relationship between chromatin structure and transcriptional regulation of yeast heat shock genes [Text] / Christopher C. Adams, David S. Gross // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl 13Е. - P15 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Исследование взаимосвязи между структурой хроматина и регуляцией генов теплового шока дрожжей на уровне транскрипции
Аннотация: Исследуются 2 гена из семейства HSP90, HSP82 и HSC82, которые кодируют один и тот же продукт, но регулируются по-разному. У HSP82 невысок базовый уровень экспрессии, но он высокоиндуцибелен (в 14 раз); базовый уровень транскрипции HSC82 очень высок, но этот ген индуцибелен лишь умеренно (вдвое). Промоторы обоих генов содержат множественные элементы, гомологичные консенсусу теплового шока NTTCNNGAANN, и другие элементы с регуляторными потенциями. Ранее показано, что структура хроматина транскрипционной ед. и фланкирующих 5'- и 3'-последовательностей высокоиндуцибельного гена HSP82 остается неизменной в ходе тепловой индукции. Напротив, фланкирующая 5'-область HSC82 весьма чувствительна к тепловому шоку. Последний вызывает резкие изменения структуры хроматина области между позициями -3500 и -500, которая в норме характеризуется упорядоченным расположением нуклеосом, прерываемым гиперчувствительным сайтом с центром в позиции -1900. Предварительные данные указывают на наличие в этом хроматиновом домене еще одного, помимо HSC82, гена, индуцируемого тепловым шоком. США, Dept. of Biochemistry and Molecular Biol., LSU Med. Center, Shreveport, LA 71130.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ДРОЖЖИ
ХРОМАТИН
СТРУКТУРА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ ТЕПЛОВОГО ШОКА HSP82
ГЕНЫ ТЕПЛОВОГО ШОКА HSC82
ТРАНСКРИПЦИОННАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ПРОМОТОРЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Gross, David S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.04-04М1.229

Identification of two epidermal growth factor-sensitive tyrosine phosphorylation sites of phospholipase C-'гамма' in intact HSC-1 cells [Text] / Matthew I. Wahl [et al.] // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 7. - P3944-3948 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Идентификация двух участков фосфорилирования тирозина, чувствительных к эпидермальному фактору роста, в фосфолипазе C-'гамма' в интактных клетках HSC-1
Аннотация: Изофермент фосфолипазы С - (ФЛ-'гамма') с М. м. 145 кД является субстратом для рецептора эпидермального фактора роста (ЭФР). Обработка ЭФР Кл линии HSC-1, экспрессирующих рецептор ЭФР, приводит к быстрому фосфорилированию тирозина в 2/3 клет. пула ФЛ-'гамма'. Выделяли ФЛ-'гамма' из цитозоля, обработанных ЭФР Кл. ФЛ-'гамма' обрабатывали трипсином, содержащие фосфотирозин пептиды очищали аффинной хр-фией и ВЭЖХ. Получили 2 содержащих фосфотирозин пептида. Участки фосфорилирования соответствуют 771 и 1254 остаткам тирозина ФЛ-'гамма' из мозга быка. Первый остаток принадлежит области ФЛ-'гамма', гомологичной N-концевой области scr тирозинкиназы. США, [G. C.] Dep. Biochemistry Medicine, Vanderbilt Univ. Sch. of Medicine, Nashville, TN 37232-0146. Библ. 26.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОЛИПАЗА С
ИЗОФЕРМЕНТ ГАММА
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
ЦИТОРЕЦЕПТОРЫ
ЭПИДЕРМАЛЬНЫЙ ФАКТОР РОСТА
СУБСТРАТЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ HSC

Доп.точки доступа:
Wahl, Matthew I.; Nishibe, Shunzo; Kim, Jae Won; Kim, Hyun; Rhee, Sue Goo; Graham, Carpenter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.01-04М1.355

Kyakumoto, Seiko.
Effect of glucocorticoid on epidermal growth factor receptor in human salivary gland adenocarcinoma cell line HSC [Text] / Seiko Kyakumoto, Riki Kurokawa, Minoru Ota // Biochim. et biophys. acta Mol. Cell Res. - 1990. - Vol. 1053, N 2-3. - P204-212 . - ISSN 0167-4889
Перевод заглавия: Влияние глюкокортикоида на рецепторы эпидермального фактора роста клеток линии HSC аденокарциномы слюнной железы человека
Аннотация: Глюкокортикоид триамцинолон ацетонид увеличивает в 2 раза способность Кл HSG связывать эпидермальный фактор роста человека (ЭФР). Это происходит за счет стимуляции внутриклет. синтеза рецепторных белков, а значит. увеличения кол-ва мест связывания ЭФР на поверхности Кл. Япония, Dep. of Biochemistry, Iwate Med. Univ. Sch. of Dentistry, Iwate. Библ. 57.

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ЭПИДЕРМАЛЬНЫЙ ФАКТОР РОСТА
РЕЦЕПТОРЫ
СОДЕРЖАНИЕ
ГОРМОНЫ
ГЛЮКОКОРТИКОИДЫ
ТРИАМЦИНОЛОН АЦЕТАНИД
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
АДЕНОКАРЦИНОМА СЛЮННОЙ ЖЕЛЕЗЫ
ЛИНИЯ HSC

Доп.точки доступа:
Kurokawa, Riki; Ota, Minoru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.09-04М1.361

Wu, Xiaozai.
Muscarinic regulation of Ca{2}+ mobilization in a human salivary myoepithelial cell line [Text] / Xiaozai Wu, Xinjun He, B. J. Baum // Biochem. Pharmacol. - 1990. - Vol. 39, N 3. - P612-615 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Мускариновая регуляция мобилизации Ca в линейных слюнных миоэпителиальных клетках человека
Аннотация: Установлено, что в Кл линии HSG-MY, обладающих мускариновыми холинергическими рецепторами, карбахол (100 мкМ) вызывает быстрое увеличение конц-ии Са{2}+. (173- 535 нМ); возвращение конц-ии Са{2}+ к исходному уровню происходит через 5 мин после стимуляции. Атропин ингибирует мобилизацию Са{2}+ при добавлении до карбахола, а при добавления после карбахола - обращает эффект этого агониста. Полагают, что Кл HSG-MY обладают способностью к мобилизации внутриклет. Ca{2}+ путем активации зависящего от стимуляции М-рецепторов входа Ca{2}+ снаружи. США, Chem. Invest. and Patient Care Branch, Nat. Inst. of Dental Res., Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 18.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ
МИОЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ЛИНИЯ HSC-MY
ЧЕЛОВЕК
КАЛЬЦИЙ
МОБИЛИЗАЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ЦИТОРЕЦЕПТОРЫ
ХОЛИНЕРГИЧЕСКИЕ *М

Доп.точки доступа:
He, Xinjun; Baum, B.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.09-04М1.192

Uncoating protein (hsc70) binds a conformationally labile domain of clathrin light chain LC[a] to stimulate ATP hydrolysis [Text] / Camille DeLuca-Flaherty [et al.] // Cell. - 1990. - Vol. 62, N 5. - P875-887 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Открывающий белок (hsc 70) связывает конформационно лабильный домен легкой цепи клатрина LC[a] при стимуляции гидролиза АТФ
Аннотация: Раскрытие окаймленных клатрином пузырьков опосредуется белком теплового шока hsc 70 и требует участия легких цепей клатрина (LC[a]) и LC[b] и гидролиза АТФ. Показано, что очищенные легкие цепи и аналогичные им синтетич. пептиды связывают hsc 70 и т. о. стимулируют гидролиз АТФ. Большая эффективность LC[a] по сравнению с LC[b] объясняется различиями в аминок-тной последовательности их участков, связывающих hsc 70 (47- 71 остаток). Данный участок LC[a], но не LC[b] подвергается обратимым конформационным изменениям при колебаниях ионной силы. Т. о. LC[a] играет более важную роль при взаимодействии с hsc 70. Предложена модель регуляции раскрытия окаймленных пузырьков путем конформационных изменений LC[a]. США, Dep. of Cell Biol. Stanford Univ. Stanford, CA 94305.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: БЕЛКИ
КЛАТРИН
HSC70
АТФ
ГИДРОЛИЗ
ОКАЙМЛЕННЫЕ ПУЗЫРЬКИ
ЛЕГКИЕ ЦЕПИ

Доп.точки доступа:
DeLuca-Flaherty, Camille; McKay, David B.; Parham, Peter; Hill, Beth L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.05-04М1.408

Identification of two epidermal growth factor-sensitive tyrosine phosphorylation sites of phospholipase C-'гамма' in intact HSC-1 cells [Text] / M. Wahl [et al.] // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 7. - P3944-3948 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Идентификация чувствительных к фактору роста эпидермиса двух участков фосфорилирования тирозина в фосфолипазе C-'гамма' в интактных клетках HSC-1
Аннотация: Обработка фактором роста эпидермиса (ФРЭ) Кл HSC-I, характеризующихся высоким уровнем экспрессии рецепторов ФРЭ, приводит к усилению фосфорилирования остатков тирозина в клет. фосфолипазе С-'гамма'. Выделенную фосфолипазу С-'гамма' гидролизовали трипсином и анализировали образующиеся фосфотирозинсодержащие пептиды. При секвенировании 2 главных фосфотирозинсодержащих пептидов показано, что ФРЭ стимулирует фосфорилирование остатков тирозина в фосфолипазе С-'гамма' в положениях 771 и 1254. Первый остаток локализован в домене фосфолипазы С-'гамма', характеризующемся высокой степенью гомологии с некаталитич. N-концевым участком тирозинкиназы src, а 2-й участок расположен в С-концевом участке фермента. Библ. 26.

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА C
ТИРОЗИН
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ФАКТОРЫ РОСТА
ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ HSC-1

Доп.точки доступа:
Wahl, M.; Nishibe, S.; Kim, I.M.; Kim, H.; Rhee, K.G.; Carpenter, G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.01-04Я6.046

Pleasure, L. T.
Hsc70, uncoating protein, is associated with both assembled and unassembled clathrin in cultured rat sympathetic neurons [Text] : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / L. T. Pleasure, M. M. Black, J. H. Keen // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P186 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Белок hsc70 разборки оболочки [окаймленных пузырьков] в культивируемых симпатических нейронах связан с собранным и с разобранным клатрином
Аннотация: При исследовании субклеточных фракций интактных нейронов комплексы белка hsc70 с клатрином обнаружили в растворимой и нерастворимой фракциях; отношение hsc70: тримеры клатрина в этих фракциях примерно равно соответственно 3 и 1. В растворимой фракции с разобранным клатрином ассоциирован белок р100 (100 кД), отличный от окаймляющего белка. Т. обр., клатрин ассоциирован с белком hsc70 как в собранном в окаймленные пузырьки, так и в разобранном виде.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: ОКАЙМЛЕННЫЕ ПУЗЫРЬКИ
БЕЛКИ
БЕЛОК HSC70 РАЗБОРКИ ОБОЛОЧКИ
КЛАТРИН
КОМПЛЕКСЫ
НЕЙРОНЫ

Доп.точки доступа:
Black, M.M.; Keen, J.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.11-04Я6.060

Weisenberg, R. C.
Motile cytoskeletal protein aggregates are solubilized by HSC70 in a protein kinase regulated process [Text] : [Abstr.] 31st Annv. Meet. Amer. Soc. Cell Biol. Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / R. C. Weisenberg // J. Cell. Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P256 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Подвижные агрегаты цитоскелетных белков солюбилизируются HSC70 в процессе, регулируемом протеинкиназой
Аннотация: Из мозга выделен комплекс, состоящий из тубулина и др. цитоскелетных белков, к-рые, по-видимому, являются "медленными" компонентами аксонального транспорта. Белки, названные авт. SCAP, солюбилизируются белком теплового шока HSC70. Солюбилизация SCAP с помощью HSC70 требует присутствия АТФ и не происходит в присутствии негидролизующегося аналога АТФ АМФ-PNP. Показано также, что солюбилизация не требует наличия протеазной активности. Чувствительность SCAP к HSC70 возрастает после предварит. инкубации с АТФ и цАМФ, причем инкубация только с цАМФ не увеличивает солюбилизирующую активность HSC70, а инкубация с АТФ увеличивает незначительно. Преинкубированные с АТФ и цАМФ, а затем подвергнутые действию щелочной фосфатазы SCAP теряют способность солюбилизироваться HSC70.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
БЕЛКИ
АГРЕГАТЫ
СОЛЮБИЛИЗАЦИЯ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSC70
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА Ц АМФ

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 92.02-04М3.122

Stable clathrin: uncoating protein (hsc70) complexes in intact neurons and their axonal transport [Text] / Mark M. Black [et al.] // J. Neurosci. - 1991. - Vol. 11, N 5. - P1163-1172 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Стабильный клатрин: комплексы с белком (hsc70) неокаймленных мембран в интактных нейронах и их аксонный транспорт
Аннотация: С помощью иммунологич. метода определяли транспорт клатрина (Кн) в аксонах зрительного нерва и культурах диссоциированных симпатич. нейронов крысы. Обнаружено, что Кн транспортируется быстрым и медленным (МК) компонентами аксонного транспорта. МК транспорт Кн происходит в условиях его ассоциации с АТФзависимым белком неокаймленных мембран (hsc70) со значением М[r], равной 70 кДа и минорными белками с М[r], равными 70-150 кДа. При наличии АТФ из комплекса высвобождался только белок hsc70. Рез-ты представляют собой первое прямое док-во наличия взаимодействия между Кн и белком hsc70 в интактных Кл. Полагают, что этот белок имеет важное значение в процессах аксонного транспорта Кн. США, Temple Univ. School of Medicine, Philadelphia, PA 19140. Библ. 64.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.11.17
Рубрики: АКСОННЫЙ ТРАНСПОРТ
КЛАТРИН
БЕЛОК HSC70
СИМПАТИЧЕСКИЕ НЕЙРОНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Black, Mark M.; Chestnut, Matthew H.; Pleasure, Irene T.; Keen, James H.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.04-04Я6.195

Mandell, Robeprt B.
The effect of carboxylterminal deletions on the nuclear transport rate of rat hsc70 [Text] / Robeprt B. Mandell, Carl M. Feldherr // Exp. Cell Res. - 1992. - Vol. 198, N 1. - P164-169 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Действие C-концевых делеций на уровень ядерного транспорта hsc70 крысы
Аннотация: Белок hsc70 из мозга крысы является конститутивно экспрессируемым членом 70 кД семейства белков теплового шока. При микроинъекции в ооциты Xenopus белок может транспортироваться через ядерную оболочку в двух направлениях. Исследовали, какие домены hsc70 ответственны за транспорт. В рез-те ограниченного протеолитич. расщепления химотрипсином получили 3 основных белка с мол. м. 67,5; 59,5 и 56,5 кД. Все белки имели делеции по С-концу. Проводили микроинъекцию меченых {1}{2}{5}I белков в цитоплазму и исследовали их нуклеоцитоплазматич. распределение. Скорость аккумуляции белков обратно пропорциональна размеру белков и значительно ниже скорости транспорта целого белка hsc70. Выход белка из ядра оценивался после инъекции меченых белков непосредственно в ядро ооцита. Так же, как и в случае транспорта в ядро, скорость транспорта из ядра обратно пропорциональна размеру белка и значительно ниже для белков с С-концевыми делециями, чем для целого белка hsc70. Рез-ты показывают, что С-концевой домен hsc70 участвует в двунаправленном транспорте белка через ядерную оболочку. США, Dept. Anat. Cell Biol., Univ. Florida, Gainesville, FL 32610. Библ. 42.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.09
Рубрики: ЯДРО
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ ИЗ ЦИТОПЛАЗМЫ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSC 70
ООЦИТЫ
МИКРОИНЪЕКЦИЯ
ЛЯГУШКИ

Доп.точки доступа:
Feldherr, Carl M.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.160

Nuclear protein transport and HSC70 [Text] / Naoko Imamoto [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18c. - P89 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Ядерный транспорт белка и hsc70
Аннотация: We have identified 70kD heat-shock protein (hsc70) as an NLS-binding protein, and showed that anti-hsc70 antibodies inhibit nuclear import of karyophilic proteins when injected into the living cells. Using digitonin permeabilized cell free transport assay, we confirmed the requirement of hsc70 in nuclear transport. In this assay, we found that hsc70 colocalizes with karyophilic proteins during their active transport. To further investigate a role(s) of hsc70 in nuclear transport, we examined the nuclear import of native nuclear protein using digitonin-permeabilized cell assay. Although purified nucleoplasmin rapidly accumulates into the nucleus when injected into the cytoplasm of cultured mammalian cells, this protein did not accumulate into the nucleus as efficiently as SV40 T-antigen NLS-BSA conjugate in the in vitro semi-intact cell system. However, we found nucleoplasmin could be used as efficient transport substrate in this assay when it was once unfolded. We took the advantage of the unfolded nucleoplasmin to examine a role of hsc70 and to identify cytoplasmic co-factors involved in the transport of native karyophilic proteins. Fractionation of cytosol required for the in vitro assay revealed that two distinct cytoplasmic fractions apparently mediating binding step and translocation step of the transport were required for the nuclear import of unfolded nucleoplasmin. In this paper, our current results indicating the role of hsc70 in nuclear transport obtained from in vitro analysis using these fractions and unfolded nucleoplasmin will be presented. Япония, Dep. of Anatomy, Osaka Univ. Med. School, 2-2 Yamada-oka, Suita, Osaka 565

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКА
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА HSC70

Доп.точки доступа:
Imamoto, Naoko; Tachibana, Taro; Matsubae, Masami; Yoneda, Yoshihiro

13.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 97.02-04Н3.68

Docosahexaenoic acid ethyl ester and its ultraviolet degradation products showed DNA-breaking activity in vitro and cytotoxic effects on the HSC-4 cell line [Text] / Wei Liu [et al.] // Kobe J. Med. Sci. - 1995. - Vol. 41, N 6. - P235/245 . - ISSN 0023-2513
Перевод заглавия: Этиловый эфир докозагексаеновой кислоты и продукты его ультрафиолетового разложения вызывают разрывы ДНК in vitro и обладают цитотоксическим эффектом по отношению к клеткам HSC-4
Аннотация: Этиловый эфир докозагексаеноевой кислоты (I) и основной компонент продуктов его УФ-разложения - этиловый эфир 4-гидроксивалериановой кислоты (II) при инкубации с ДНК плазмиды вызывают однонитевые разрывы в ДНК, эффект II был более выраженным. При инкубации I и II с клетками опухоли человека HSC-4 наблюдалось дозовозависимое подавление пролиферации клеток, летальный эффект I и II на эти клетки был одинаковым. Япония, Kobe Univ. Sch. Med. Ил. 4. Библ. 15

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
HSC-4
ДОКОЗАГЕКСАЕНОВАЯ КИСЛОТА
ПРОТИВООПУХОЛЕВАЯ АКТИВНОСТЬ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Liu, Wei; Nishio, Hisahide; Mio, Takaya; Sumino, Kimiaki

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.88

Loss of E-caldherin-dependent cell-cell adhesion due to mutation of the 'бета'-catenin gene in a human cancer cell line, HSC-39 [Text] / Johji Kawanishi [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1995. - Vol. 15, N 3. - P1175-1181 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Нарушение зависимой от E-кадгерина межклеточной адгезии, вызванное мутацией гена 'бета'-катенина в линии HSC-39 клеток рака человека
Аннотация: Характерное для раковых клеток (Кл) нарушение межклеточной адгезии, необходимое для инвазивного роста и метастазирования опухолей, часто связано с нарушениями различных ф-ций E-кадгерина (КД), механизм к-рых не известен. В работе показано, что в Кл рака желудка человека (линия HSC-39) с нормальным уровнем экспрессии гена КД функциональная активность КД полностью отсутствует в связи с мутационной инактивацией 'бета'-катенина (КТ) - одного из цитоплазматических белков, ассоциированных с КД. При этом иммунофлуоресцентный анализ обнаруживает наличие и равномерное распределение КД на клеточной поверхности, но агрегация и компактизация Кл отсутствуют полностью. По данным иммуноблотинга, эти Кл содержат нормальное кол-во КД с неизменненной мол. м. (120 кД). В них обнаружена также нормальная мРНК КД (4,7 т. н.). Иммунопреципитация импульсно меченных белков Кл HSC-39 обнаруживает белок 76 кД, соотв. укороченному КТ. Делеция 321 п. н. (нуклеотиды +82/+402) в гене КТ идентифицирована ПЦР. При трансфекции Кл HSC-39 полноразмерной КТ-мРНК наблюдалось восстановление КД-зависимых р-ций компактизации Кл и межклеточной адгезии. Япония, 4th Dep. Internal Med., Med. Univ. Sch. Med., Sapporo 060. Библ. 35

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.17
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
МЕЖКЛЕТОЧНАЯ
КАДГЕРИН B
ВЛИЯНИЕ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
МЕТАСТАЗИРОВАНИЕ
ИНВАЗИВНЫЙ РОСТ
ГЕНЫ
КАТЕНИН БЕТА
МУТАЦИИ
РАК ЖЕЛУДКА
ЛИНИЯ HSC-39

Доп.точки доступа:
Kawanishi, Johji; Kato, Junji; Sasaki, Katsunori; Fujii, Sigeyuki; Watanabe, Naoki; Nitsu, Yoshiro

15.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.03-04Н1.313

Docosahexaenoic acid ethyl ester and its ultraviolet degradation products showed DNA-breaking activity in vitro and cytotoxic effects on the HSC-4 cell line [Text] / Wei Liu [et al.] // Kobe J. Med. Sci. - 1995. - Vol. 41, N 6. - P235/245 . - ISSN 0023-2513
Перевод заглавия: Этиловый эфир докозагексаеновой кислоты и продукты его ультрафиолетового разложения вызывают разрывы ДНК in vitro и обладают цитотоксическим эффектом по отношению к клеткам HSC-4
Аннотация: Этиловый эфир докозагексаеноевой кислоты (I) и основной компонент продуктов его УФ-разложения - этиловый эфир 4-гидроксивалериановой кислоты (II) при инкубации с ДНК плазмиды вызывают однонитевые разрывы в ДНК, эффект II был более выраженным. При инкубации I и II с клетками опухоли человека HSC-4 наблюдалось дозовозависимое подавление пролиферации клеток, летальный эффект I и II на эти клетки был одинаковым. Япония, Kobe Univ. Sch. Med. Ил. 4. Библ. 15

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
HSC-4
ДОКОЗАГЕКСАЕНОВАЯ КИСЛОТА
ПРОТИВООПУХОЛЕВАЯ АКТИВНОСТЬ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Liu, Wei; Nishio, Hisahide; Mio, Takaya; Sumino, Kimiaki

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.320

Lelivet, Michael J.
Hsc66, and Hsp70 homolog in Escherichia coli, is induced by cold shock but not by heat shock [Text] / Michael J. Lelivet, Thomas H. Kawula // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 17. - P4900-4907 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: [Белок] Hsc66, гомолог [белка] Hsp70 у Escherichia coli индуцируется холодовым шоком, но не тепловым шоком
Аннотация: У Escherichia coli поиск мутаций, компенсирующих мутацию в гене hns, кодирующем гистоноподобный белок H-NS, индуцируемый при холодовом шоке, привел к обнаружению гена hscA, кодирующего белок Hsc66, похожий на белок Hsp70. Экспрессия гена hscA также индуцируется при холодовом шоке и при добавлении хлорамфеникола (что характерно для холодочувствительных оперонов). Показано, что ген hscA котранскрибируется с предлежащим ему геном hscB, похожим на ген dnaJ. Однако промотор оперона hscBA не содержит характерного для индуцируемых холодом промоторов элемента Y. Показано, что белок Hsc66 имеется в клетке во время роста ее при 37'ГРАДУС'C, но при понижении т-ры до 10'ГРАДУС'C его кол-во увеличивается в течение 3 ч в 3 раза. Мутация hscA не сильно влияет на скорость роста мутантов, но у них нарушается синтез по крайней мере 5 др. индуцируемых холодом белков. Исходя из гомологии белков Hsc66 и Hsp70 предполагают, что белок Hsc66 может быть молекулярным шапероном при холодовом шоке. США [Kawula T. H.], Dep. Microbiol. Immunol., Univ. North Carolina at Chapel Hill, Chapel Hill, NC 27599-7290. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН HSCA
КАРТИРОВАНИЕ
БЕЛОК
БЕЛОК HSC66
ИНДУКЦИЯ
ХОЛОДОВОЙ ШОК
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ШАПЕРОН

Доп.точки доступа:
Kawula, Thomas H.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.03-04Я6.414

Fujii, Kimio.
Epidermal growth factor enhancement of HSC-1 human cutaneous squamous carcinoma cell adhesion and migration on type I collagen involves selective up-regulation of 'альфа'[2]'бета'[1] integrin expression [Text] / Kimio Fujii, Naoko Dousaka-Nakajima, Sadao Imamura // Exp. Cell Res. - 1995. - Vol. 216, N 1. - P261-272 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Усиление фактором роста эпидермиса адгезии клеток плоскоклеточного рака кожи человека HSC-1 и их миграции по коллагену типа I вовлекает селективную положительную регуляцию экспрессии интегрина 'альфа'[2]'бета'[1]
Аннотация: В работе использовали линию клеток (Кл) плоскоклеточного рака кожи человека HSC-1, сверхэкспрессирующих рецепторы фактора роста эпидермиса (ФРЭ). При культивировании Кл HSC-1 на коллагене I инкубация с ФРЭ (50 нг/мл) в течение 18 ч селективно увеличивает число распластанных Кл и область миграции отдельных Кл на 250% и 400%, соотв. Аналогичная обработка не изменяет адгезию и миграцию Кл HSC-1 на др. субстратах, включая фибронектин, ламинин и фибриноген. При этом оптимальным для распластывания и миграции субстратов у не обработанных ФРЭ Кл является не коллаген-I, а фибронектин. Результаты иммунологических анализов клеточных белков показали, что ФРЭ индуцирует позитивную регуляцию интегрина 'альфа'[2]'бета'[1] в Кл HSC-1 и не индуцирует накопления др. интегринов, не являющихся рецепторами для коллагена I. Япония, Dep. Dermatol., Koe City Gen. Hosp., Kobe. Библ. 56

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.07
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
РАСПЛАСТЫВАНИЕ
ДВИЖЕНИЕ КЛЕТОК
ФАКТОРЫ РОСТА
КОЛЛАГЕН
КЛЕТКИ HSC-1
РАК ПЛОСКОКЛЕТОЧНЫЙ

Доп.точки доступа:
Dousaka-Nakajima, Naoko; Imamura, Sadao

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.258

Effect of a cytotoxic prostaglandin, 'ДЕЛЬТА'{12}-prostaglandin J[2] on E-cadherin expression in transformed epidermal cells in culture [Text] / K. Ikai [et al.] // Prostagland., Leukotrienes and Essent. Fatty Acids. - 1995. - Vol. 52, N 5. - P303-307 . - ISSN 0952-3278
Перевод заглавия: Влияние цитотоксического простагландина, 'ДЕЛЬТА'{12}-простагландина J[2], на экспрессию E-кадгерина в культуре трансформированных эпидермальных клеток
Аннотация: Установлено, что инкубация культуры трансформированных эпидермальных клеток человека (клетки HSC-1) в присутствии 5 мкг/мл 'ДЕЛЬТА'{12}-12-простагландина J[2] (PGJ/2) не влияет на связывание с клетками E-кадгерина, экспрессируемого в клетках HSC-1, индуцируя при этом, как показал блот-анализ, экспрессию E-кадгерина. С помощью иммунофлуоресцентного анализа с использованием антител против E-кадгерина установили, что в клетках HSC-1 E-кадгерин локализован в области межклеточного контакта. Через 12 ч инкубации наблюдались изменения клеточной морфологии, обусловленные присутствием в среде цитотоксических простагландинов. Высказывается предположение, что цитотоксичность циклопентетеноновых простагландинов связана, по крайней мере частично, с экспрессией E-кадгерина в клетках HSC-1. Япония, Dep. of Derm., Kyoto Univ. Fac. of Med. Библ. 31

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: ПРОСТАГЛАНДИН J[2] 'ДЕЛЬТА'{12}
ВЛИЯНИЕ
КАДГЕРИН
АКТИВНОСТЬ
КЛЕТКИ HSC-1
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ikai, K.; Yamamoto, M.; Matsuyoshi, N.; Fukushima, M.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.07-04А1.112

Heat-shock cognate 70 messenger RNA expression in postmortem human hippocampus: Regional differnces and age-related changes [Text] / Hideo Tohgi [et al.] // Neurosci. Lett. - 1995. - Vol. 196, N 1-2. - P89-92 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Экспрессия матричной РНК hsc 70 в гиппокампе умерших людей: региональные различия и возраст-зависимые изменения
Аннотация: Было показано с помощью гибридизации in situ тканей мозга умерших людей, что конститутивная мРНК hsc 70 экспрессируется в более, чем в 50% пирамидальных нейронов гиппокампа. Это соотношение (%) hsc 70 мРНК экспрессирующих нейронов к общему числу нейронов было существенно выше в CA3 и в хилусе, чем в областях CA1 и CA2. Самое низкое соотношение в CA1 может быть связано с его чувствительностью к различным стрессам. Это соотношение нейронов в CA1 было значительно выше у людей пожилого возраста, чем у молодых. Это может быть результатом индукции hsc 70 мРНК в ответ на снижение свободной мРНК hsc 70, так как связывание hsc 70 аберрантными белками может усиливаться у пожилых людей. Япония, Dep. of Neurology, Iwate Med. Univ., Iwate Med. Univ., 19-1, Uchimaru, Morioka, 020. Библ. 24

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.19
Рубрики: ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН HSC 70
ТКАНЕСПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГИППОКАМП
СТАДИОСПЕЦИФИЧНОСТЬ
СТАРЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Tohgi, Hideo; Utsugisawa, Kimiaki; Yoshimura, Masahiro; Yamagata, Munehisa; Nagane, Yuriko

20.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.06-04Н1.104

Loss of E-caldherin-dependent cell-cell adhesion due to mutation of the 'бета'-catenin gene in a human cancer cell line, HSC-39 [Text] / Johji Kawanishi [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1995. - Vol. 15, N 3. - P1175-1181 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Нарушение зависимой от E-кадгерина межклеточной адгезии, вызванное мутацией гена 'бета'-катенина в линии HSC-39 клеток рака человека
Аннотация: Характерное для раковых клеток (Кл) нарушение межклеточной адгезии, необходимое для инвазивного роста и метастазирования опухолей, часто связано с нарушениями различных ф-ций E-кадгерина (КД), механизм к-рых не известен. В работе показано, что в Кл рака желудка человека (линия HSC-39) с нормальным уровнем экспрессии гена КД функциональная активность КД полностью отсутствует в связи с мутационной инактивацией 'бета'-катенина (КТ) - одного из цитоплазматических белков, ассоциированных с КД. При этом иммунофлуоресцентный анализ обнаруживает наличие и равномерное распределение КД на клеточной поверхности, но агрегация и компактизация Кл отсутствуют полностью. По данным иммуноблотинга, эти Кл содержат нормальное кол-во КД с неизменненной мол. м. (120 кД). В них обнаружена также нормальная мРНК КД (4,7 т. н.). Иммунопреципитация импульсно меченных белков Кл HSC-39 обнаруживает белок 76 кД, соотв. укороченному КТ. Делеция 321 п. н. (нуклеотиды +82/+402) в гене КТ идентифицирована ПЦР. При трансфекции Кл HSC-39 полноразмерной КТ-мРНК наблюдалось восстановление КД-зависимых р-ций компактизации Кл и межклеточной адгезии. Япония, 4th Dep. Internal Med., Med. Univ. Sch. Med., Sapporo 060. Библ. 35

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.25.07.01
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
МЕЖКЛЕТОЧНАЯ
КАДГЕРИН B
ВЛИЯНИЕ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
МЕТАСТАЗИРОВАНИЕ
ИНВАЗИВНЫЙ РОСТ
ГЕНЫ
КАТЕНИН БЕТА
МУТАЦИИ
РАК ЖЕЛУДКА
ЛИНИЯ HSC-39

Доп.точки доступа:
Kawanishi, Johji; Kato, Junji; Sasaki, Katsunori; Fujii, Sigeyuki; Watanabe, Naoki; Nitsu, Yoshiro

1-20 21-40 41-60 61-76

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска