СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛИКОПРОТЕИН D<.>)

Общее количество найденных документов : 56
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-56

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.02-04Б1.329

Adaptability in herpesviruses: Glycoprotein D-independent infectivity of Pseudorabies virus [Text] / Jerg Schmidt [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 1. - P17-24 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Адаптируемость у герпесвирусов: не зависящая от гликопротеина D инфекционность вируса псевдобешенства
Аннотация: В отличие от других альфагерпесвирусов, у вирусов псевдобешенства (ВПБ) гликопротеин gD (I) не нужен для прямого межклеточного распространения. Поэтому вариант ВПБ gD{-} можно пассировать на некомплементирующих клетках, выращивая совместно зараженные и незараженные клетки. На ранних пассажах инфекционность строго ассоциирована с клетками, но при более поздних пассажах в супернатанте появляется инфекционный вариант ВПБ gD{-} Pass, титр к-рого достигает 10{7} БОЕ/мл, причем инфекционность не связана с клетками. Заражение клеток почек быка, конститутивно экспрессирующих I, мешает инфекционности ВПБ дикого типа, но не варианта gD{-} Pass. Аналогичные результаты получены при пассажах мутанта ВПБ 376, к-рый лишен не только I, но и гликопротеинов gG, gI и gE. Показано, что вариант ВПБ gD{-} Pass медленнее входит в клетки, чем ВПБ дикого типа. Полученные данные продемонстрировали существование не зависящей от I моды заражения у ВПБ и показали, что после пассажей существенные функции I могут компенсироваться. Т. обр., в отношении потребности в I ВПБ занимает промежуточное положение между вирусом простого герпеса типа 1, у к-рого I нужен для проникновения и межклеточного распространения, и вирусом ветряной оспы-опоясывающего лишая, у к-рого ген I отсутствует. Германия, Federal Research Centre for Virus Diseases of Animals, D-17498 Insel Riems. Библ. 47

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.09
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУСЫ
ВИРУС ПСЕВДОБЕШЕНСТВА
ГЛИКОПРОТЕИН D
ИНФЕКЦИОННОСТЬ
АДАПТИРУЕМОСТЬ

Доп.точки доступа:
Schmidt, Jerg; Klupp, Barabara G.; Karger, Axel; Mettenleiter, Thomas C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.11-04Б1.78

Antigenic structure of soluble herpes simplex virus (HSV) glycoprotein D correlates with inhibition of HSV infection [Text] / Anthony V. Nicola [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 4. - P2940-2946 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Антигенная структура растворимого гликопротеина D вируса герпеса простого (ВГП) коррелирует с угнетением инфекции ВГП
Аннотация: Растворимые формы гликопротеина D (gD) ВГП блокируют проникновение вируса. Бол-во штаммов ВГП чувствительно к передающейся gD интерференции с клетками, экспрессирующими gD. Анализировали способность разных форм растворимого усеченного gD (уgD) угнетать инфекцию различными штаммами ВГП типов 1 и 2. Штаммы, устойчивые к передающейся gD интерференции, были также устойчивы к уgD. Вирусный gD является основной вирусной детерминантой для устойчивости к угнетению под действием gD. Инсертионно-делеционный мутант gD-1 ('ДЕЛЬТА'290-299у) обладает повышенной угнетающей активностью против бол-ва изученных штаммов. Структура и функция белков уgD, полученных из устойчивых к угнетению вирусов rid1 и ANG, были проанализированы. gD-1 (из rid-1у) и gD-1 (из ANGу) обладали потенциальным угнетающим действием на формирование бляшек природным штаммом ВГП, но обладали слабым действием или его отсутствием на исходные штаммы. При анализе методом кол-венного иммуноферментного анализа с использованием набора различных моноклональных антител установили, что антигенные структуры gD-1 из rid-1у и ANGу отличались от таковых природного вируса, но были сходны друг с другом и gD-1 из 'ДЕЛЬТА'290-299у. Эти три различные формы gD обладали общими антигенными изменениями, к-рые коррелировали с повышенной угнетающей активностью против ВГП. Считают, что угнетающая активность растворимого gD против ВГП зависит от антигенной конформации блокирующего gD, как и от формы gD в вирусе-мишени. США, Dep. of Microbiol., Sch. of Dental Med., Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 56

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИН D
АНТИГЕННАЯ СТРУКТУРА
БЛОКИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Nicola, Anthony V.; Peng, Charline; Lou, Huan; Cohen, Gary H.; Eisenberg, Roselyn J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 04.01-04Б1.36

Augmentation of cellular immune responses to bovine herpesvirus-1 glycoprotein D by vaccination with CpG-enhanced plasmid vectors [Text] / R. A. Pontarollo [et al.] // J. Gen. Virol. - 2002. - Vol. 83, N 12. - P2973-2981 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Усиление клеточного иммунного ответа на гликопротеин D герпесвируса типа 1 крупного рогатого скота путем вакцинации плазмидными векторами с увеличенным содержанием CpG
Аннотация: Изучили возможность использования плазмидных векторов с увеличенным содержанием CpG, кодирующих укороченную секретируемую форму гликопротеина D (tgD) герпесвируса 1 крупного рогатого скота (BHV-1) для индукции усиленного иммунного ответа у телят. Сконструировали экспрессионные плазмиды, содержащие 0,40 и 88 копий гексамера 5'-GTCGTT-3' - универсального CpG-содержащего мотива, усиливающего иммунный ответ у нескольких видов. Общий титр IgG у животных, иммунизированных этими плазмидами, не коррелировал с содержанием CpG в плазмиде. Однако у животных, которым вводили плазмиду с 88 копиями CpG-мотива (pBISIA40-tgD), отношение IgG1:IgG2 было значительно ниже, чем у животных, иммунизированных 2 др. плазмидами - pBISIA40-tgD (40 копий CpG-мотива) и pMASIA-tgD (88 копий CpG-мотива). Антиген-специфичная пролиферация лимфоцитов и секреция интерферона 'гамма' мононуклеарными клетками периферической крови положительно коррелировали с содержанием CpG в плазмиде. После заражения BHV-1 у животных, иммунизированных pBISIA88-tgD, вырабатывался самый высокий титр нейтрализующих BHV-1 антител и наблюдался значительно меньший уровень выделения вируса по сравнению с контрольной группой. Сделан вывод, что плазмиды с увеличенным содержанием CpG индуцируют более сильный иммунный ответ и могут использоваться как вакцина против патогенов, для защиты от которых необходим сильный клеточный иммунный ответ. Канада, Veterinary Infectious Disease Organization. Univ. Saskatchewan, Saskatoon, Saskatchewan S7N 5E3. Библ. 47

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
ТИП 1
ГЛИКОПРОТЕИН D
ИММУННЫЙ ОТВЕТ
УСИЛЕНИЕ
ВАКЦИНАЦИЯ
ПЛАЗМИДНЫЕ ВЕКТОРЫ
ПОВЫШЕННОЕ СОДЕРЖАНИЕ CPG
ТЕЛЯТА

Доп.точки доступа:
Pontarollo, R.A.; Babiuk, L.A.; Hecker, R.; van, Drunen Littel-van den Hurk S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.06-04Я6.141

Bovine herpesvirus 1-induced apoptotic cell death: Role of glycoprotein D. [Text] / Emmanuel Hanon [et al.] // Virology. - 1999. - Vol. 257, N 1. - P191-197 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Индуцированная герпесвирусом быка типа 1 апоптозная гибель клеток: роль гликопротеина D
Аннотация: Герпесвирус быка типа 1 (ГВБ-1) индуцирует апоптоз моноцитов периферической крови и клеток лимфомы BL-3. Вирионы ГВБ-1 gD -/-, не имеющие гликопротеина gD, могут связываться с клетками BL-3, но не индуцируют апоптоз. Вирионы ГВБ-1 gD +/-, содержащие gD в оболочке, но генетически не кодирующие gD, индуцируют такой же уровень апоптоза, как и ГВБ-1 дикого типа. Моноклональные антитела к gD, но не к gB или gC, значительно уменьшают уровень апоптоза, индуцированного ГВБ-1. Связывание очищенного gD с клетками BL-3 не вызывает апоптоз, но ингибирует способность ГВБ-1 дикого типа индуцировать апоптоз. Эти данные показали, что gD прямо или косвенно участвует в механизме индукции ГВБ-1 апоптоза. Великобритания, Dep. Immunol., St. Mary's, London W2 1PG. Библ. 28

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУС КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
ГЛИКОПРОТЕИН D
АПОПТОЗ
ИНДУКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Hanon, Emmanuel; Keil, Gunther; van, Drunen Littel-van den Hurk Sylvia; Griebel, Philip; Vanderplasschen, Alain; Rijsewijk, Frans A.M.; Babiuk, Lorne; Pastoret, Paul-Pierre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.05-04Б1.164

Bovine herpesvirus 1-induced apoptotic cell death: Role of glycoprotein D. [Text] / Emmanuel Hanon [et al.] // Virology. - 1999. - Vol. 257, N 1. - P191-197 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Индуцированная герпесвирусом быка типа 1 апоптозная гибель клеток: роль гликопротеина D
Аннотация: Герпесвирус быка типа 1 (ГВБ-1) индуцирует апоптоз моноцитов периферической крови и клеток лимфомы BL-3. Вирионы ГВБ-1 gD -/-, не имеющие гликопротеина gD, могут связываться с клетками BL-3, но не индуцируют апоптоз. Вирионы ГВБ-1 gD +/-, содержащие gD в оболочке, но генетически не кодирующие gD, индуцируют такой же уровень апоптоза, как и ГВБ-1 дикого типа. Моноклональные антитела к gD, но не к gB или gC, значительно уменьшают уровень апоптоза, индуцированного ГВБ-1. Связывание очищенного gD с клетками BL-3 не вызывает апоптоз, но ингибирует способность ГВБ-1 дикого типа индуцировать апоптоз. Эти данные показали, что gD прямо или косвенно участвует в механизме индукции ГВБ-1 апоптоза. Великобритания, Dep. Immunol., St. Mary's, London W2 1PG. Библ. 28

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУС КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
ГЛИКОПРОТЕИН D
АПОПТОЗ
ИНДУКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Hanon, Emmanuel; Keil, Gunther; van, Drunen Littel-van den Hurk Sylvia; Griebel, Philip; Vanderplasschen, Alain; Rijsewijk, Frans A.M.; Babiuk, Lorne; Pastoret, Paul-Pierre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 91.12-04Б1.113

Cysteine mutants of herpes simplex virus type 1 glycoprotein D exhibit temperature-sensitive properties in structure and Function [Text] / Deborah Long [et al.] // J. Virol. - 1990. - Vol. 64, N 11. - P5542-5552
Перевод заглавия: Цистеиновые мутанты гликопротеина D вируса простого герпеса типа 1 проявляют температурочувствительные свойства в отношении структуры и функции
Аннотация: Изучены св-ва мутантных форм гликопротеана D (I) вируса простого герпеса типа 1 (ВПГ-1) с одиночными заменами цис сер. 5 мутантных I температурочувствительны по агрегации, антигенной конформации, олигосахаридному процессингу и транспорту к поверхности Кл. 2 мутантных I: Cys-2 (цис[1][0][6] сер) и Cys-4 (цис[1][2][7] сер)-, экспрессированных плазмидами, комплементируют дефектный по I мутант F-gD'бета' ВПГ-1 в Кл Vero при 31,5'ГРАДУС', но не при 37'ГРАДУС'. Спасенные ВПГ-1 F-gD'бета' Cys-2 и F-gD'бета' Cys-4 эффективно нейтрализуются моно АТ к I, т. е. содержат в вирионах функциональную форму I, и нормально проникают в Кл. Однако, их инфекционность значит. понижена по сравнению с ВПГ-1 дикого типа после инкубации при т-ре выше 37'ГРАДУС'. США, Dept. of Microbiol., School of Veterinary Med., Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104- 6003. Библ. 57.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ПРОСТОГО ГЕРПЕСА
ТИП 1
ГЛИКОПРОТЕИН D
МУТАНТЫ ЦИСТЕИНОВЫЕ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ТЕМПЕРАТУРОЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ ФЕНОТИП

Доп.точки доступа:
Long, Deborah; Cohen, Gary H.; Muggeridge, Martin I.; Eisenberg, Roselyn J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 91.09-04Б1.178

Feenstra, Veronica.
Deletions in herpes simplex virus glycoprotein D define nonessential and essential domains [Text] / Veronica Feenstra, Mojgan Hodaie, David C. Johnson // J. Virol. - 1990. - Vol. 64, N 5. - P2096-2102
Перевод заглавия: Делеции в гликопротеине D вируса простого герпеса определяют ненеобходимые и необходимые домены
Аннотация: Изучали структурно-функциональные взаимосвязи в гликопротеине D (gD) вируса простого герпеса (ВПГ) типа 1. gD является основным компонентом наружной оболочки вирионов ВПГ и играет важную роль во взаимодействии вирионов ВПГ с клеточными рецепторами. В данной работе в ген gD в составе экспрессируемой плазмиды вносились различные короткие (5-14 кодонов) делеции и исследовалось их влияние на способность мутантного белка комплементировать in vivo мутант ВПГ, дефектный по gD. Кроме того исследовали способность делеционных вариантов gD взаимодействовать с набором моноклональных антител к этому белку. Сделан вывод, что основную роль в правильной укладке и функционировании молекул gD играет центральный (трансмембранный) домен, тогда как делеции в N- или С-концевой частях молекулы не сказываются существенно на способности gD принимать правильную конформацию и включаться в состав вирионов ВПГ. Канада, Molecular Virology and Immunol. Program, Dept of Pathology, McMaster Univ., Hamilton, Ontario. Библ. 38.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИН D
ДЕЛЕЦИИ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Hodaie, Mojgan; Johnson, David C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.04-04Б1.278

Effects of targeting herpes simplex virus type 1 gD to the endoplasmic reticulum and trans-Golgi network [Text] / Alison Whiteley [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 11. - P9515-9520 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Эффекты нацеливания гликопротеина gD вируса простого герпеса типа 1 на эндоплазматический ретикулум и сеть транс-Гольджи
Аннотация: Сконструированы варианты гликопротеина gD (I) вируса простого герпеса типа 1 (ВПГ-1), содержащие сигналы нацеливания, вызывающие локализацию I в эндоплазматич. ретикулуме (ЭР) или в сети транс-Гольджи (СТГ). Подтверждена локализация этих вариантов I в ЭР или СТГ в трансфицированных клетках. Эти варианты I исключаются с поверхности клетки и проявляют пониженную активность в межклеточном слиянии. Рекомбинантные ВПГ-1, экспрессирующие I, нацеленные на СТГ, нормально растут в некомплементирующих клетках и имеют нормальную инфекционность вирионов, в к-рых не изменено содержание I. Рекомбинантные ВПГ-1, к-рые экспрессируют I, нацеленные на ЭР, растут только в комплементирующих клетках, а в некомплементирующих клетках продуцируют вирионы с низкой удельной инфекционностью и пониженным содержанием I. Эти данные показали, что ВПГ-1 в конечном итоге приобретают оболочку в отделении пост-Гольджи. Они подтвердили, что вирионы ВПГ-1 меняют оболочку во время выхода из клеток. Великобритания, Div. Virol., Dep. Pathol., Univ. Cambridge, Cambridge CB2 1QP. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.09
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИН D
СИГНАЛЫ НАЦЕЛИВАНИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Whiteley, Alison; Bruun, Birgitte; Minson, Tony; Browne, Helena

Патент 5470718 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 21/00.

O'3, Callaghan Dennis J.
Equine herpesvirus type 1 glycoprotein D nucleic acids [Текст] / Callaghan Dennis J. O'3 ; Research Corp. Technologies. - № 954417 ; Заявл. 30.09.1992 ; Опубл. 28.11.1995
Перевод заглавия: Нуклеиновые кислоты, [кодирующие] гликопротеин D герпесвируса лошадей типа 1
Аннотация: Описано выделение фрагмента ДНК, кодирующего гликопротеин D(gD) герпесвируса лошадей 1-го типа, получение продуктов данного гена и антител против gD полипептидов

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУСЫ
ГЕРПЕСВИРУС ЛОШАДЕЙ
ГЛИКОПРОТЕИН D
ГЕНЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Research Corp. Technologies
Свободных экз. нет

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.09-04Б1.98

Examination of the kinetics of herpes simplex virus glycoprotein D binding to the herpesvirus entry mediator, using surface plasmon resonance [Text] / Sharon H. Willis [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 7. - P5937-5947 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Изучение кинетики связывания гликопротеина D вируса простого герпеса с медиатором вхождения герпесвирусов с использованием поверхностного плазмонного резонанса
Аннотация: Методом поверхностного плазмонного резонанса изучена кинетика связывания гликопротеина gD (I) вируса простого герпеса типа 1 (ВПГ-1) с растворимой формой клеточного белка HveAt (II) - рецептора ВПГ-1. I и II являются димерами в растворе и взаимодействуют со стехиометрией 2:1. Константа диссоциации K[D] равна 3,2*10{-6} М для I и 1,5*10{-6} М для II. Взаимодействие I с II соответствует лэнгмюровской модели связывания. 1:1, т. е. два димера I взаимодействуют как одна единица с одним димером II. Варианты I, не имеющие всех сигналов N-гликозилирования или дисульфидной связи (ДС) между цис[1] и цис[5], проявляют нормальное сродство к II. Однако устранение образования любой из 2 других ДС в I значительно понижает сродство к II. Таким образом, две из трех ДС в I существенны для связывания с рецептором. Изучены также 4 нефункциональных варианта I, представляющих разные функциональные области (ФО) I. Мутации в ФО-1 и ФО-2 значительно уменьшают сродство I к II. Вставки в ФО-3 не влияют на сродство к II, так что ФО-3 могут участвовать во вхождении ВПГ-1 на стадиях, отличных от связывания с рецептором. Вариант gD('ДЕЛЬТА'290-299f) с делецией в ФО-4 имеет повышенное в 100 раз сродство к II (K[D]=3,3*10{-8} М) из-за повышения в 100 раз скорости ассоциации. Это согласуется с повышенной способностью такого варианта I блокировать инфекцию. Все варианты с пониженным сродством проявляют понижение скорости ассоциации без изменения кинетики диссоциации комплексов I-II. Это позволило предположить, что после образования комплекса I-II его стабильность не зависит от различных изменений в I. США, Dep. Microbiol., Sch. Dental Med., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6002. Библ. 53

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИН D
КЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
ПЛАЗМОННЫЙ РЕЗОНАНС

Доп.точки доступа:
Willis, Sharon H.; Rux, Ann H.; Peng, Charline; Whitbeck, J.Charles; Nicola, Anthony V.; Lou, Huan; Hou, Wangfang; Salvador, Lisa; Eisenberg, Roselyn J.; Cohen, Gary H.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.04-04Б1.54

Expression of membrane-bound and secreted forms of equine herpesvirus 1 glycoprotein D by recombinant baculovirus [Text] / C.Clay Flowers [et al.] // Virus Res. - 1995. - Vol. 35, N 1. - P17-34 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Экспрессия связанных с мембранами и секретируемых форм гликопротеина D вируса герпеса лошадей типа 1 рекомбинантным бакуловирусом
Аннотация: Изучали экспрессию рекомбинантного полного (gD392) или усеченного (gD352) гликопротеина D(gD) вируса герпеса лошадей типа 1 (ВГЛ-1) при заражении рекомбинантным бакуловирусом клеток Sf9. Показали следующее: 1) полипептиды gD, кодируемые обоими рекомбинантными бакуловирусами (рБВ), взаимодействуют со специфическими антителами против gD, включая специфичную для пептидов антисыворотку, к-рая нейтрализует бляшкообразующую активность ВГЛ-1; 2) и полноценный, и усеченный gD, экспрессируются преимущественно в виде gD, олигосахариды к-рого содержат большое кол-во маннозы (55 кД и 53 кД соответственно); 3) оба рекомбинантных gD экспрессируются в меньших кол-вах, чем gD; содержащие олигосахариды комплексного типа; 4) анализ методом цитометрии в потоке клеток, экспрессирующих gD392, показал, что gD появляется сначала на поверхности клетки через 24 часа после заражения и через 60 часов более 95% клеток экспрессируют на поверхности высокий уровень gD; 5) клетки, экспрессирующие gD352, секретируют gD во внеклеточную среду. Это может позволить использование бакуловирусных векторов для приготовления субъединичных вакцин. США, Dep. of Microbiol. and Immunol. Louisiana State Univ. Med. Center, 1501 Kings Highway, Shreveport, LA 71130-3932. Библ. 27

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУС ЛОШАДЕЙ
ГЛИКОПРОТЕИН D
ЭКСПРЕССИЯ
СЕКРЕЦИЯ
КЛЕТКИ НАСЕКОМЫХ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БАКУЛОВИРУСЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ПЕРСПЕКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Flowers, C.Clay; Flowers, Scarlett P.; Sheng, Yiwei; Tarbet, E.Bart; Jennings, Stephen R.; O'Callaghan, Dennis J.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.04-04Б1.284

Fine mapping of bovine herpesvirus-1 (BHV-1) glycoprotein D (gD) neutralizing epitopes by type-specific monoclonal antibodies and sequence comparison with BHV-5 gD [Text] / O. Y. Abdelmagid [et al.] // Virology. - 1995. - Vol. 206, N 1. - P242-253 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Тонкое картирование с помощью типоспецифических моноклональных антител (моноАТ) гликопротеида D (gD) герпесвируса-1 крупного рогатого скота (BHV-1) и сравнение последовательности с gD BHV-5
Аннотация: Перекрывающиеся фрагменты открытой рамки считывания (ОРС) gD BHV-1 экспрессировали в E. coli в виде слитого белка trpE-gD для картирования линейных эпитопов нейтрализации, узнаваемых BHV-1-специфическими моноАТ. МоноАТ 3402 и R54 реагировали на вестерн-блотах с экспрессированными фрагментами, что позволило локализовать эпитопы в gD-областях аминок-т 52-126 и 165-216, соответственно. Реконвалесцентная сыворотка КРС с высоким титром нейтрализующих АТ к BHV-1 реагировала с рекомбинантными белками, содержащими оба эти эпитопа. Сравнение этих последовательностей BHV-1 с соответствующими областями ОРС gD BHV-5 выявило расхождение по нескольким аминок-там. Поскольку моноАТ 3402 и R54 нейтрализовали BHV-1, но не BHV-5, высказано предположение, что именно эти аминокислоты играют ключевую роль в определении эпитопов. Для более точной локализации эпитопов синтетические пептиды, соответствующие данным областям ОРС gD BHV-1 были тестированы на их способность блокировать АТ-нейтрализацию инфекционности BHV-1. Пептиды, охватывающие аминокислоты 92-106 (эпитоп 3402) и 202-213 (эпитоп R54) gD BHV-1, конкурировали с BHV-1 за связывание соответствующими моноАТ по зависимому от дозы типу. Антисыворотки кролика к этим пептидам эффективно реагировали с белком в 30 кД в вестерн-блоте и имели в тесте снижения бляшкообразования титры нейтрализующих BHV-1 АТ 1:4. США, Dep. of Pathol. and Microbiol., Coll. of Vet. Med. Kansas St. Univ., Manhattan, KS 66506. Библ. 57

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУСЫ
ГЕРПЕСВИРУСЫ КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
ГЛИКОПРОТЕИН D
НЕЙТРАЛИЗУЮЩИЕ ЭПИТОПЫ
КАРТИРОВАНИЕ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ПЕПТИДЫ

Доп.точки доступа:
Abdelmagid, O.Y.; Minocha, H.C.; Collins, J.K.; Chowdhury, S.I.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.02-04Б1.66

From essential to beneficial: Glycoprotein D loses importance for replication of bovine herpesvirus 1 in cell culture [Text] / Christina Schr:oder [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 1. - P25-33 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: От существенного к благоприятному: гликопротеин D теряет важность для репликации герпесвируса крупного рогатого скота типа 1 в культуре клеток
Аннотация: Показано, что одиночная точечная мутация, вызывающая замену гли[450]'-'трп в гликопротеине gH (I), комплементирует отсутствие гликопротеина gD (II) у мутанта 80-121 герпесвируса крупного рогатого скота типа 1 (III) в отношении межклеточного распространения III. После 40 непрерывных пассажей способного к межклеточному распространению мутанта 80-121 еще одна дополнительная мутация (Dnt) приводит к появлению в супернатантах зараженных культур клеток инфекционных вирионов gD{-}, так что функции II в проникновении в клетки может взять на себя какой-то другой компонент вирионов III. Эти данные позволяют предположить, что главная роль II у III состоит в обеспечении компетентной для проникновения в клетки конформации комплекса других белков вирусной оболочки, одним из компонентов к-рого является I. Германия, Federal Research Centre for Viral Diseases of Animals D-17498 Insel Riems. Библ. 51

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУСЫ
ГЕРПЕСВИРУС КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
ГЛИКОПРОТЕИН D
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Schr:oder, Christina; Linde, Gabriele; Fehler, Frank; Keil, Gunther M.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.11-04Б1.146

Functional region IV of glycoprotein D from herpes simplex virus modulates glycoprotein binding to the herpesvirus entry mediator [Text] / Ann H. Rux [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 9. - P7091-7098 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Функциональная область IV гликопротеина D вируса простого герпеса модулирует связывание гликопротеина с медиатором вхождения герпесвирусов
Аннотация: Продолжено изучение гликопротеина gD (I) вируса простого герпеса типа 1 (ВПГ-1), связывающегося с медиатором вхождения герпесвирусов HVeAt (II). Варианты I с делециями остатков в функциональной области IV (ФО-IV) между остатками 277 и 300 и укороченные с С-конца формы, не имеющие остатков вплоть до положения 275, блокируют вхождение ВПГ-1 в клетки Vero в 10-100 раз лучше, чем ВПГ-1 дикого типа gD1 (306t). I, укороченный до положения 234, не блокирует вхождение. Сродство к II у вариантов I с изменениями в ФО-IV в 100 раз выше, чем у I дикого типа (3,3*10{-8} и 3,2*10{-6} М соотв.). Во всех случаях повышение сродства вызвано увеличением k[on], а не уменьшением k[off]. Т. обр. после образования комплекса I-II на его стабильность не влияют мутации в ФО-IV. I, укороченный до положения 234, имеет более низкое сродство к II (2,0*10{-5} М), чем I дикого типа, из-за увеличения k[off]. Эти данные позволили предположить, что: 1) остатки 234-275 I важны для поддержания стабильности комплекса I-II; 2) ФО-IV существенна для модуляции связывания I с II. США, Dep. Microbiol., Sch. Dental Med., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 44

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИН D
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОБЛАСТЬ IV
ПРОНИКНОВЕНИЕ
МОДУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Rux, Ann H.; Willis, Sharon H.; Nicola, Anthony V.; Hou, Wangfang; Peng, Charline; Lou, Huan; Cohen, Gary H.; Eisenberg, Roselyn J.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.06-04Б1.59

gD-negative herpesvirus: A new generation of safe live vaccines and carrier Vaccines [Text] / Ben Peeters [et al.] // Vaccines' 95: Mol. Approaches Contr. Infec. Diseases. - Cold Spring Harbor (N.Y.), 1995. - P305-310 . - ISBN 0-87969-467-X
Перевод заглавия: Не содержащий гликопротеин D вирус герпеса: новая генерация безопасных живых вакцин и вакцин-носителей
Аннотация: Ранее была описана летальная мутация вируса псевдобешенства (ВПБ) с отсутствием гликопротеина D (gD) белка оболочки вируса, необходимого для его репликации. Мутанты ВПБ, лишенные gD, способны реплицироваться в транскомплементарных клетках, экспрессирующих gD. При этом формируется потомство вируса, лишенное gD и неинфекционное, но способное передаваться при контакте от клетки к клетке. Изучили вирулентность и иммуногенность лишенного gD ВПБ для свиней. Изучили 2 типа мутаций: с делецией gD и с делецией неэссенциального гена gl, расположенного ниже гена для gD. Установили, что каждый из мутантов защищает свиней от гибели при заражении вирулентным ВПБ, от лихорадки, задержки роста и неврологических проявлений, а двойной мутант по gD и gl защищает от гибели, поражения нервной системы, но не от лихорадки и частичной задержки роста. При этом негативные по gD и gl мутанты вызывают слабое формирование вируснейтрализующих антител. Считают, что не содержащий gD ВПБ может быть использован как в качестве живой вакцины против болезни Ауески, так и для встраивания чужеродных генов и получения рекомбинантных вирусов, к-рые не обладают инфекционностью и не могут передаваться другим животным. Приведена схема получения рекомбинантного ВПБ. Нидерланды, Inst. for Animal Sci. and Health, Dep. of Virol., NL-8200 AJ Lelystad. Библ. 8

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ АУЕСКИ
ГЛИКОПРОТЕИН D
ДЕЛЕЦИОННЫЕ МУТАНТЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВИРУСЫ
ЖИВЫЕ ВАКЦИНЫ

Доп.точки доступа:
Peeters, Ben; Kimman, Tjeerd; Pol, Jan; Moormann, Rob; Gielkens, Arno

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.12-04Б1.25

Genetic immunization with adeno-associated virus vectors expressing herpes simplex virus type 2 glycoprotein B and D [Text] / William C. Manning [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 10. - P7960-7962 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Генетическая иммунизация векторами на основе аденоассоциированного вируса (AAV), экспрессирующими гликопротеины B и D вируса герпеса простого типа 2 (HSV-2)
Аннотация: В/м инъекция мышам AAV-вектора, экспрессирующего гликопротеин B (gB) HSV-2, приводила к появлению как gB-специфических, рестриктированных MHC класса 2 цитотоксических Т-лимфоцитов (ЦТЛ), так и антител к gB. Аналогичные рез-ты получены и с гликопротеином D. Иммунизация с помощью AAV оказалась более эффективной в создании ответа антителами, нежели использование плазмидной ДНК или белка. Введение AAV-вектора способно приводить к созданию пролонгированной экспрессии антигена, обеспечивая внутреннее бустирование без повторного введения вакцины и поддерживая ЦТЛ памяти. Для иммунного ответа при в/м инъекции мышам необходимо 10{10} частиц. США, Chiron Corp., Emeryville, CA 94608. Библ. 16

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИН B
ГЛИКОПРОТЕИН D
ВЕКТОРЫ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИММУНИЗАЦИЯ
АНТИТЕЛА
ЦИТОТОКСИЧЕСКИЕ Т-ЛИМФОЦИТЫ
МЫШИ
АДЕНОАССОЦИИРОВАННЫЕ ВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Manning, William C.; Paliard, Xavier; Zhou, Shangzhen; Bland, Mary Pat; Lee, Alexander Y.; Hong, Kenneth; Walker, Christopher M.; Escobedo, Jaime A.; Dwarki, Varavani

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 06.07-04Б1.50

Glycol chitosan improves the efficacy of intranasally administrated replication defective human adenovirus type 5 expressing glycoprotein D of bovine herpesvirus 1 [Text] / Sacha Gogev [et al.] // Vaccine. - 2004. - Vol. 22, N 15-16. - P1946-1953 . - ISSN 0264-410X
Перевод заглавия: Гликольхитозан улучшает эффективность вводимого интраназально дефектного по репликации человеческого аденовируса типа 5, экспрессирующего гликопротеин D бычьего вируса герпеса типа 1
Аннотация: Изучали на крупном рогатом скоте роль адьювантов хитозана и гликольхитозана при интраназальном введении для изучения иммуногенности вводимого интраназально неспособного к репликации аденовируса типа 5, экспрессирующего гликопротеин D бычьего вируса герпеса типа 1 (БВГ-1). Оптимальным адьювантом оказался гликольхитозан. Он уменьшал при заражении БВГ-1 выделение вируса до 0,5-1,5 лог. Бельгия, Dep. of Infect. and Parasitic Dis. Fac. of Ket. Med., Univ. of Liege, Liege. Библ. 32

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВИРУСЫ
АДЕНОВИРУСЫ
ГЕРПЕСВИРУС КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
ГЛИКОПРОТЕИН D
ИММУНИЗАЦИЯ
ЭФФЕКТИВНОСТЬ
АДЪЮВАНТЫ
ГЛИКОЛЬХИТОЗАН

Доп.точки доступа:
Gogev, Sacha; De, Fays Katalin; Versali, Marie-France; Gautier, Sandrine; Thiry, Etienne

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.06-04Б1.149

Glycoprotein D of herpes simplex virus (HSV) binds directly to HVEM, a member of the tumor necrosis factor receptor superfamily and a mediator of HSC entry [Text] / J.Charles Whitbeck [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 8. - P6083-6093 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Гликопротеин D вируса простого герпеса (ВПГ) непосредственно связывается с HVEM - членом суперсемейства рецепторов фактора некроза опухолей и медиатором вхождения ВПГ
Аннотация: Клонированный из клеток HeLa ген HVEM, делающий пермиссивными для большинства штаммов ВПГ клетки китайского хомячка СНО, кодирует белок HVEM (I) - член суперсемейства рецепторов фактора некроза опухолей и медиатор вхождения ВПГ в клетки. Для проверки гипотезы, согласно к-рой I взаимодействует с гликопротеином gD (II) ВПГ-1, использованы рекомбинантные формы I и II: HVEM(200t)(IA) и gD-1 (306t)(IIA). Обнаружено специфич. физич. взаимодействие IA с IIA, к-рое зависит от природной конформации IIA, но не от его N-гликозилирования. Рекомбинантные формы II из штаммов (KOS)rid и ANG ВПГ-1, неспособных заражать клетки CHO-HVEM, не связывается с IA. Вариант II gD-1('ДЕЛЬТА'290-299t) (IIB) связывается с IA сильнее, чем IIA. Изучение конкуренции показало, что IIA и IIB связываются с одной и той же областью I, но IIB имеет большее сродство. Из-за этих различий IIB, но не IIA может блокировать заражение ВПГ-1 клеток CHO-HVEM12. Гель-фильтрация показала, что комплекс IIB-IA имеет мол. м. 113 кД и молярное соотношение 1:2. Получение данные позволяют предположить, что I является рецептором для II вирионов ВПГ-1 и что взаимодействие I-II является одной из стадий вхождения ВПГ в клетки, экспрессирующие I. США, Sch. Dental Med., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 62

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИН D
РЕЦЕПТОРЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Whitbeck, J.Charles; Peng, Charline; Lou, Huan; Xu, Ruliang; Willis, Sharon H.; De, Leon Manuel Ponce; Peng, Tao; Nicola, Anthony V.; Montgomery, Rebecca I.; Warner, Morgyn S.; Soulika, Athena M.; Spruce, Lynn A.; Moore, William T.; Lambris, John D.; Spear, Patricia G.; Cohen, Gary H.; Eisenberg, Roselyn J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.11-04Б1.144

Herpes simplex virus glycoprotein D can bind to poliovirus receptor-related protein 1 or herpesvirus entry mediator, two structurally unrelated mediators of virus entry [Text] / Claude Krummenacher [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 9. - P7064-7074 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Гликопротеин D вируса простого герпеса может связываться с родственным рецептору вируса полиомиелита белком 1 или с медиатором вхождения герпесвирусов - двумя структурно неродственными медиаторами вхождения вирусов
Аннотация: Укороченная форма родственного рецептору вируса полиомиелита белка HVeC (I; ранее pRR1) прямо связывается с гликопротеином (II) вируса простого герпеса (ВПГ) в растворе и на поверхности вирионов ВПГ. Это взаимодействие зависит от нативной конформации II, но не от N-гликозилирования II. В комплекс растворимого II с I входят 1-2 молекулы II и одна молекула I. Медиатор вхождения герпесвирусов HveA (III; ранее HVEM) также опосредует вхождение ВПГ, взаимодействуя с II. Анализ нескольких вариантов II показал, что структура и доступность N-концевого домена II, существенные для связывания с III, не нужны для связывания II. Мутации 3 функциональных областях II (II, III и IV) одинаково влияют на связывание с I и III. Моноклональные антитела (МКА) к II группы Ib предотвращают связывание I и III с вирионами ВПГ. МКА группы Ia блокируют связывание II, но не III, а МКА группы VII мешают связыванию III, но не I. Высказано предположение, что эти 2 структурно неродственных рецептора II опосредуют вхождение ВПГ через похожие, но не идентичные контакты с II. США, Dep. Microbiol., Sch. Dental Med., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6002. Библ. 58

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИН D
НЕРОДСТВЕННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
СВЯЗЫВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Krummenacher, Claude; Nicola, Anthony V.; Whitbek, J.Charles; Lou, Huan; Hou, Wangfang; Lambris, John D.; Geraghty, Robert J.; Spear, Patricia G.; Cohen, Gary H.; Eisenberg, Roselyn J.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.04-04Б1.484

Johnson, Raymond M.
Herpes simplex virus glycoprotein D mediates interference with herpes simplex virus infection [Text] / Raymond M. Johnson, Patricia G. Spear // J. Virol. - 1989. - Vol. 63, N 2. - P819-827
Перевод заглавия: Гликопротеин D вируса простого герпеса опосредует интерференцию с инфекцией вирусом простого герпеса
Аннотация: Использовали линию мышиных Кл LMtkи линию человеческих Кл Нер-2, к-рые содержали соотв. ген для гликопротеина D (dD1) вируса простого герпеса. Этот ген находился под контролем человеческого металлотионеинового промотора II, определяющего различный уровень экспрессии dD1. Уровень экспрессии повышался в присутствии ионов тяжелых металлов. При заражении Кл вирусом простого герпеса показано, что вирус одинаково хорошо адсорбировался в Кл контрольных линий и в Кл с повышенной экспрессией dD1. Однако, в последних вирус не пенетрировал в Кл и не вызывал в них инфекционный процесс, что оценивалось по отсутствию развития ЦПД и невыявлению синтеза вирусных белков и выключения синтеза Кл белков. Показана специфичность резистентности, индуцируемой экспрессированным dD1 - она не проявлялась при заражении вирусами осповакцины и везикулярного стоматита. Уровень индуцируемой резистентности зависел от ряда факторов, в частности, от степени экспрессии dD1 и дозы тест-вируса. Библ. 53.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.09
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
ГЛИКОПРОТЕИН D
ИНТЕРФЕРЕНЦИЯ
АЛЬФА ГЕРПЕСВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Spear, Patricia G.

1-20 21-40 41-56

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска