Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.09-04Б4.93

   
    Structure and function of Salmonella typhimurium orotate phosphoribosyltransferase: Protein complementation reveals shared active sites [Text] / Derya H. Ozturk [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 34. - P10764-10770 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура и функция оротатфосфорибозилтрансферазы Salmonella typhimurium: данные о разделении активного центра между двумя субъединицами
Аннотация: Поверхностная петля 98-119 в димерной оротатфосфорибозилтрансферазе (ОФРТ) S. typhimurium может участвовать в формировании активного центра соседней субъединицы, в частности остатком Lys103. Эквимолярные смеси неактивных мутантных (K103A и D125N) cубъединиц обладают 21-23% активности ОФРТ дикого типа. Различными физическими методами обнаружено образование в таких смесях гетеродимеров. Следовательно, в активный центр одной из субъединиц входит Asp125 и Lys103 соседней цепи. Низкая активность мутантов K73A и K73Q повышается в присутствии неактивного мутанта K103A, но этого не наблюдается при смешивании мутанта D125N с K73A или K73Q. Двойной мутант (K103A, D125N) инактивирует ОФРТ дикого типа. В этой смеси определена константа скорости диссоциации субъединиц из димера дикого типа (0,013 мин{-1}). США, Dep. Biochem., Temple Univ. Sch. Med., Philadelphia, PA 19140. Библ. 43
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.09
Рубрики: ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
МИКРООРГАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Ozturk, Derya H.; Dorfman, Ryan H.; Scapin, Giovanna; Sacchettini, James C.; Grubmeyer, Charles
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.280

   
    Isolation and confirmation of function of the Coccidioides immitis URA5 (orotate phosphoribosyl transferase) gene [Text] / Jieh-Juen Yu [et al.] // Gene. - 1999. - Vol. 226, N 2. - P233-242 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Выделение и подтверждение функции гена URA5 (оротатфосфорибозилтрансфераза) Coccidioides immitis
Аннотация: Клонированы и секвенированы ген URA5 и его кДНК, кодирующие оротатфосфорибозилтрансферазу (I) патогенного гриба Coccidioides immitis. Картированы стартовая точка транскрипции и два сигнала полиаденилирования. Ген содержит открытую рамку считывания длиной 714 п.н. и кодирует белок длиной 238 остатков с мол. м. 25,5 кД и pI 6,5. Ген URA5 не содержит интронов. I имеет один предполагаемый сайт N-гликозилирования и на 55-63% гомологична известным I грибов. Ген URA5 картирован в хромосоме IV и является однокопийным. Для подтверждения функциональности клонированной I использована комплементация ауксотрофного мутанта wdura5'ДЕЛЬТА' Wangiella dermatitidis с разрушенным геном URA5. Полученные прототрофные трансформанты не могут расти в присутствии 5-фтороротата. США, Dep. Microbiol. and Immunol., Med. Coll. Ohio, Toledo, OH 43614-5806. Библ. 27
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ URA5
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
COCCIDIOIDES IMMITIS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Yu, Jieh-Juen; Zheng, Li; Thomas, Pei W.; Szaniszlo, Paul J.; Cole, Garry T.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 05.12-04И2.97

   
    Cloning and expression of malarial pyrimidine enzymes [Text] : докл.[Joint 11 International and 9 European Symposium on Purines and Pyrimidines in Man, Egmond aan Zee, June 9-13, 2003] / R. I. Christopherson [et al.] // Nucleosides , Nucleotides and Nucl. Acids. - 2004. - Vol. 23, N 8-9. - P1459-1465 . - ISSN 1525-7770
Перевод заглавия: Клонирование и экспрессия малярийных ферментов синтеза пиримидинов
Аннотация: Клонировали гены дигидрооротазы, оротатфосфорибозилтрансферазы и оротидинмонофосфатдекарбоксилазы Plasmodium falciparum и экспрессировали их в Escherichia coli. Аминокислотный анализ показал, что некоторые аналогичные ферменты других организмов содержат вставки уникальной аминокислотной последовательности ферментов Plasmodium из 50-60 аминокислот. Обсуждается возможная роль таких вставок. Австралия, Sch. Mol. and Microbial Biosci., Univ. Sydney, Sydney NSW 2006. Библ. 10
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.17
Рубрики: ДИГИДРООРОТАЗА
ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ОРОТИДИНМОНОФОСФАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
PLASMODIUM FALCIPARUM

Доп.точки доступа:
Christopherson, R.I.; Cinquin, O.; Shojaei, M.; Kuehn, D.; Menz, R.I.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 07.03-04И2.46

   
    A novel enzyme complex of orotate phosphoribosyltransferase and orotidine 5'-monophosphate decarboxylase in human malaria parasite Plasmodium falciparum: Physical association, kinetics, and inhibition characterization [Text] / Sudaratana R. Krungkrai [et al.] // Biochemistry. - 2005. - Vol. 44, N 5. - P1643-1652 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Новый ферментативный комплекс оротатфосфорибозилтрансферазы и оротидин-5'-монофосфатдекарбоксилазы малярийного паразита человека Plasmodium falciparum: исследования физического взаимодействия, кинетики и ингибирования
Аннотация: Клонировали, экспрессировали и исследовали свойства оротидин-5'-монофосфатдекарбоксилазы (OMPDC) Plasmodium falciparum. Фермент идентичен менее чем на 20% OMPDC человека и 4 видов бактерий. Фермент P. falciparum активен в виде димера. Монофункциональные рекомбинантные OMPDC и оротатфосфорибозилтрансфераза (OPRT) кинетически отличаются от нативного мультиферментного комплекса P. falciparum, состоящего из OMPDC и OPRT. В этом комплексе оба фермента прочно связаны в виде гетеротетрамера 140 кД (OPRT)[2](OMPDC)[2]. Кинетические свойства комплекса сходны со свойствами нативных ферментов P. falciparum, но отличаются от свойств бифункциональных ферментов человека. Ингибитор дрожжевой OMPDC 6-тиокарбоксамид-уридин-5'-монофосфат на 5 порядков менее эффективен в отношении OMPDC P. falciparum, чем в отношении дрожжевого фермента. Тайланд, Dep. Bioichem., Fac. Med., Chulalongkorn Univ., Bangkok 10330. Библ. 71
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.17
Рубрики: ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ОРОТИДИН-5'-МОНОФОСФАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КОМПЛЕКС
КИНЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ИНГИБИРОВАНИЕ
PLASMODIUM FALCIPARUM

Доп.точки доступа:
Krungkrai, Sudaratana R.; DeFraino, Brian J.; Smiley, Jeffrey A.; Prapunwattana, Phisit; Mitamura, Thosihide; Horii, Toshihiro; Krungkrai, Jarapan
5.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 09.12-04Н3.28

   
    Significance of 5-fluorouracil-related enzyme activities in predicting sensitivity to 5-fluorouracil in bladder carcinoma [Text] / Hiroshi Furuse [et al.] // Anticancer Res. - 2009. - Vol. 29, N 4. - P1001-1008 . - ISSN 0250-7005
Перевод заглавия: Значение активности ферментов, связанных с 5-фторурацилом в предсказании чувствительности рака мочевого пузыря к 5-фторурацилу
Аннотация: В исследовании, базирующемся на анализе лечения 127 больных раком мочевого пузыря показано, что наиболее важным ферментом в предсказании чувствительности уротериального рака мочевого пузыря к 5-фрорурацилу является оротатфосфорибозилтрансфераза. Япония, e-mail: furuseh@hama-med.ac.jp. ил. 4. Табл. 2. Библ. 32
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.03 + 761.29.49.55.07.11.17
Рубрики: РАК МОЧЕВОГО ПУЗЫРЯ
ХИМИОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
5-ФТОРУРАЦИЛ
ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Furuse, Hiroshi; Hirano, Yasuhiro; Harada, Masaki; Ming, Liu Hong; Aoki, Takahiro; Kurita, Yutaka; Mugiya, Soichi; Ushiyama, Tomomi; Ozono, Seiichiro
6.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 09.12-04Н1.183

   
    Significance of 5-fluorouracil-related enzyme activities in predicting sensitivity to 5-fluorouracil in bladder carcinoma [Text] / Hiroshi Furuse [et al.] // Anticancer Res. - 2009. - Vol. 29, N 4. - P1001-1008 . - ISSN 0250-7005
Перевод заглавия: Значение активности ферментов, связанных с 5-фторурацилом в предсказании чувствительности рака мочевого пузыря к 5-фторурацилу
Аннотация: В исследовании, базирующемся на анализе лечения 127 больных раком мочевого пузыря показано, что наиболее важным ферментом в предсказании чувствительности уротериального рака мочевого пузыря к 5-фрорурацилу является оротатфосфорибозилтрансфераза. Япония, e-mail: furuseh@hama-med.ac.jp. ил. 4. Табл. 2. Библ. 32
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: РАК МОЧЕВОГО ПУЗЫРЯ
ХИМИОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
5-ФТОРУРАЦИЛ
ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Furuse, Hiroshi; Hirano, Yasuhiro; Harada, Masaki; Ming, Liu Hong; Aoki, Takahiro; Kurita, Yutaka; Mugiya, Soichi; Ushiyama, Tomomi; Ozono, Seiichiro
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.132

    Wheeler, Paul R.
    Pyrimidine biosynthesis de novo in M. leprae [Text] / Paul R. Wheeler // FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 57, N 2. - P185-189 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Биосинтез пиримидинов de novo у Mycobacterium leprae
Аннотация: Показано, что M. leprae может синтезировать пиримидины de novo, т. к. в экстрактах этой бактерии обнаружены активности всех четырех ферментов этого пути: аспартаттранскарбамоилазы (КФ 2.1.3.2; I), дигидрооротатсинтазы (КФ 3.5.2.3), оротатфосфорибозилтрансферазы (КФ 2.4.2.10) и оротидилатдекарбоксилазы (КФ 4.1.1.23). Активность I ингибировалась УТФ (2,5 мМ) на 95%. АТФ в конц-ии 2,5 мМ ингибировал I на 'ЭКВИВ'80%. Целые Кл M. leprae, однако, не осуществляли биосинтез пиримидинов из {1}{4}C-аспартата, как предполагается, вследствие сильного ингибирования ферментов пути по механизму обратной связи. Попытки устранить это ингибирование снижением внутриклеточных пулов нуклеотидов при длительном голодании также были безуспешными из-за быстрого уменьшения числа жизнеспособных Кл. Указывается на возможность выращивания M. leprae в чистой культуре на средах без пиримидинов, но содержащих пурины. Табл. 1. Библ. 19. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Hull, Hull.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ПИРИМИДИНЫ
БИОСИНТЕЗ DE NOVO
АСПАРТАТТРАНСКАРБАМОИЛАЗА
ДИГИДРООРОТАТСИНТАЗА
ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ОРОТИДИЛАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ УТФ
MYCOBACTERIUM LEPRAE (BACT.)
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.445

   
    Structure and expression of the URA5 gene of Saccharomyces cerevisiae [Text] / J.de Montigny [et al.] // Mol. and Gen. Genet. - 1989. - Vol. 215, N 3. - P455-462 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Структура и экспрессия гена URA5 Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Клонирован (комплементация мутации pyrE Escherichia coli) и секвенирован ген URA5 Saccharomyces cerevisiae, кодирующий оротатфосфорибозилтрансферазу (КФ 2.4.2.10), участвующую в биосинтезе пиримидинов. Предсказанный белок URA5 из 226 аминокислот с мол. м. 24605 Д демонстрирует сходство с оротатфосфорибозилтрансферазами E. coli, Podospora anserina и Dictyostelium discoideum. Транскрипция гена URA5 не контролируется УТФ или какимлибо интермедиатом пиримидинового пути. Мутанты с делецией гена URA5 имеют фенотип leaky (неполный блок функции), что указывает на возможность наличия у S. cerevisiae другого белка, также обладающего оротатфосфорибозилтрансферазной активностью. Ил. 8. Табл. 3. Библ. 56. Франция, Lab. de Genetique Physiologique, I.B.M.C. du C.N.R.S., 15, rue R. Descartes, F-67084 Strasbourg Cedex.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГЕНЫ
ГЕН ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ URA 5
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРЕДСКАЗАНИЕ

Доп.точки доступа:
Montigny, J.de; Belarbi, A.; Hubert, J.-C.; Lacroute, F.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.12-04Б4.262

    Wheeler, Paul R.
    Pyrimidine biosynthesis de novo in M. leprae [Text] / Paul R. Wheeler // FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 57, N 2. - P185-189 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Биосинтез пиримидинов de novo у Mycobacterium leprae
Аннотация: Показано, что M. leprae может синтезировать пиримиданы de novo, т. к. в экстрактах этой бактерии обнаружены активности всех четырех ферментов этого пути: аспартаттранскарбамоилазы (КФ 2.1.3.2; I), дигидрооротатсинтазы (КФ 3.5.2.3), оротатфосфорибозилтрансферазы (КФ 2.4.2.10) и оротидилатдекарбоксилазы (КФ 4.1.1.23). Активность I ингибировалась УТФ (2,5 мМ) на 95%. АТФ в конц-ии 2,5 мМ ингибировал I на 'ЭКВИВ'80%. Целые клетки M leprae, однако, не осуществляли биосинтез пиримидинов из {1}{4}C-аспартата, как предполагается, вследствие сильного ингибирования ферментов пути по механизму обратной связи. Попытки устранить это ингибирование снижением внутриклеточных пулов нуклеотидов при длительном голодании также были безуспешными из-за быстрого уменьшения числа жизнеспособных клеток. Указывается на возможность выращивания M. leprae в чистой культуре на средах без пиримидинов, но содержащих пурины. Табл. 1. Библ. 19. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Hull, Hull.
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: ПИРИМИДИНЫ
БИОСИНТЕЗ DE NOVO
ФЕРМЕНТЫ
АСПАРТАТТРАНСКАРБАМОИЛАЗА
ДИГИДРООРОТАТСИНТАЗА
ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ОРОТИДИЛАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ УТФ
MYCOBACTERIUM LEPRAE (BACT.)
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.92

    Syed, Danyal B.
    Orotate phosphoribosyltransferase and hypoxanthine/guanine phosphoribosyltransferase from yeast: Kinetic analysis with chromium (III) pyrophosphate [Text] / Danyal B. Syed, Donald L. Sloan // J. Jnogr. Biochem. - 1990. - Vol. 38, N 2. - P127-138 . - ISSN 0162-0134
Перевод заглавия: Ортатфосфорибозилтрансфераза и гипоксантин/гуанин-фосфорибозилтрансфераза из дрожжей: кинетический анализ с пирофосфатом хрома (3+)
Аннотация: Р-ции, катализируемые оротатфосфорибозилтрансферазой (I) и гипоксантин/гуанин-фосфорибозилтрансферазой (II) из пекарских дрожжей, отличаются по кинетическим механизмам, с помощью к-рых они активируются ионами двухвалентных металлов, и по природе этих металлов. Исследовали влияние добавления Cr{3}+-пирофосфата (Cr-ПФ) на кинетику I и II. Cr-ПФ является эффективным конкурентным ингибитором прямой р-ции I, тогда как ПФ - неконкурентным. Сам Cr-ПФ служит субстратом для катализируемого I обратного пирофосфоролиза оротидинмонофосфата и не ингибирует утилизацию ПФ как субстрата во время этой р-ции.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ПЕКАРСКИЕ ДРОЖЖИ
ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ГИПОКСАНТИН-ГУАНИН-ФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Sloan, Donald L.
11.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 91.01-04Н3.98

   
    Активность ферментов, превращающих 5-фторурацил в 5-фторуридин-5'-монофосфат и в 5-фтордезоксиуридин-5'-монофосфат в субкультуре клеток и в тканях солидных опухолей [Text] / Michihiko Uchida [et al.] // Нихон ган тире гаккайси = J. Jap. Soc. Cancer Therapy. - 1990. - Vol. 25, N 5. - С. 990-996 . - ISSN 0021-4671
Аннотация: Изучали активность оротатфосфорибозилтрансферазы (ОФРТФ), уридинкиназы (УК), тимидинкиназы (ТК), уридинфосфорилазы (УФ) и тимидинфосфорилазы (ТФ) в культуре клеток лейкоза (линии HL-60 и CCRF-CEM), клеточной культуре солидных опухолей человека (Colo-205 и HeLa-S[3]) и в опухолевых тканях человека с целью сравнить степень активации 5-фторурацила (ФУ) в них. Обнаружены: высокая активность УК в клетках лейкоза и солидных опухолей; низкая активность ОФРТФ и УФ в клетках солидных опухолей; высокая активность УФ и ТФ и низкая - УК и ТК в опухолевых тканях. Т. обр., в различных раковых клетках человека внутриклеточная активация ФУ варьирует. Япония, The 1st Department of Internal Medicine, Fukui Medical School. Табл. 3. Библ. 22.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛЕЙКОЗ HL-60
ОПУХОЛИ СОЛИДНЫЕ
ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
УРИДИНКИНАЗА
ТИМИДИНКИНАЗА
ТИМИДИНФОСФОРИЛАЗА
ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ФТОРУРАЦИЛ* 5-
ПРЕВРАЩЕНИЕ
ФТОРУРИДИН-5'-МОНОФОСФАТ* 5-
ФТОРДЕЗОКСИУРИДИН-5'-МОНОФОСФАТ* 5-
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Uchida, Michihiko; Kamiya, Ken-ichi; Yoshimura, Teruo; Sasaki, Kin-ya; Tsutani, Hiroshi; Nakamura, Toru; Ho, Dah Hsi
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 16.09-04В2.166

   
    Orotate phosphoribosyl transferase MoPyr5 is involved in uridine 5'-phosphate synthesis and pathogenesis of Magnaporthe oryzae [Text] / Zhongqiang Qi [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2016. - Vol. 100, N 8. - P3655-3666 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Участие ортолога MoPyr5 оротатфосфорибозилтрансферазы в синтезе уридин-5'-фосфата и патогенезе Magnapopthe oryzae
Аннотация: В связи с недостатком данных о функции оротатфосфорибозилтрансферазы (ОФРТ) у патогенов растений охарактеризован ортолог Saccharomyces cerevisiae Ura5 MoPyr5 ОФРТ M. oryzae. Генетический анализ показал необходимость MoPyr5 для мицелиального роста, тургорного давления апрессориев и проникновения в ткани растений, для инвазивного роста гиф и патогенности
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: MAGNAPORTHE ORYZAE (FUNGI)
ПАТОГЕНЕЗ
УРИДИН-5'-ФОСФАТ
СИНТЕЗ
ОРОТАТФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ОРТОЛОГ MOPYR5
УЧАСТИЕ

Доп.точки доступа:
Qi, Zhongqiang; Liu, Muxing; Dong, Yanhan; Yang, Jie; Zhang, Haifeng; Zheng, Xiaobo; Zhang, Zhengguang
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)