СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Zalkin, Howard$<.>)

Общее количество найденных документов : 20
Показаны документы с 1 по 20

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.08-04М4.13

Coupled formation of an amidotransferase interdomain ammonia channel and a phosphoribosyltransferase active site [Text] / Joseph M. Krahn [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 37. - P11061-11068 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Сопряженное образование аммонийного канала между доменами амидотрансферазы и активного участка фосфорибозилтрансферазы
Аннотация: Представлена кристаллическая структура активного конформера амидотрансферазы (АМТФ) E. coli, содержащей аналоги субстратов глутамина и фосфорибозилпирофосфата (ФРПФ) в соотвутствующих активных участках. Показано, что активация АМТФ ФРПФ приводила к формированию канала размером 20 A в одном домене и участком ФРПФ в другом домене. Этот канал обладал способностью к переносу NH[3] между двумя активными участками. Канал был непроницаем для воды. Гидрофобный канал для NH[3] образовывался в одну стадию каталитического цикла АМТФ. США, Dep. Biol. Sci. Biochem., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907. Библ. 43

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: АММОНИЙНЫЕ КАНАЛЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Krahn, Joseph M.; Kim, Jeong Hyun; Burns, Mark R.; Parry, Ronald J.; Zalkin, Howard; Smith, Janet L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.276

Shin, Byung Sik.
Interaction of Bacillus subtilis purine repressor with DNA [Text] / Byung Sik Shin, Arnold Stein, Howard Zalkin // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 23. - P7394-7402 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Взаимодействие пуринового репрессора Bacillus subtillis с ДНК
Аннотация: Пуриновый репрессор PurR осуществляет зависимую от аденинового нуклеотида регуляцию инициации транскрипции оперона pur Bacillus subtilis. Впервые выделен этот репрессор и изучено его связывание с контрольными участками ДНК, на к-рые он действует. PurR связывается in vitro с 4 оперонами. Его K[d] связывания составляла 7 нМ для оперона pur, 8 нМ - для purA, 13 нМ - для purR и 44 нМ - для оперона pyr. В каждом из этих случаев анализ отпечатков ДНКазы 1 показал наличие чувствительных сайтов к PurR в области 60 п. н. Последовательность GAAAC-N[24]-GTTC была необходимой, но не достаточной для связывания PurR с purA. В результате общий регуляторный элемент для PurR не обнаружен. С ДНК pur связывалось от 2 до 6 молекул репрессора. Результаты анализа вынужденного вращения позволяют предполагать, что контрольные участки ДНК образуют один правый поворот вокруг PurR. США, Dep. Biochem., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РЕПРЕССОРЫ
ПУРИНОВЫЙ РЕПРЕССОР PURR
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ОПЕРОН PUR
ИНИЦИАЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ
РЕГУЛЯЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Stein, Arnold; Zalkin, Howard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.07-04Б2.259

Role of NifS in maturation of glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase [Text] / Sihong Chen [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 23. - P7587-7590 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Роль NifS в созревании глутаминфосфорибозилпирофосфатамидотрансферазы
Аннотация: Глутаминфосфорибозилпирофосфатамидотрансфераза (I) Bacillus subtilis синтезируется в виде неактивного предшественника про-I (IA), созревание к-рого состоит во включении центра [4Fe-4S] и отщеплении N-концевого пропептида длиной 11 остатков. Гиперпродукция с многокопийной плазмиды в Escherichia coli приводит к образованию растворимых IA и зрелой I и небольшого количества нерастворимой формы IA. Гетерологичная экспрессия гена nifS Azotobacter vinelandii с совместимой плазмиды увеличивает созревание IA в 3-4 раза, не влияя на содержание нерастворимого IA. Эти данные указывают на участие белка NifS в сборке кластера Fe-S и созревании гетерологичного фермента. США, Dep. of Biochem., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ГЛУТАМИНФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТАМИДОТРАНСФЕРАЗА
СИНТЕЗ
СОЗРЕВАНИЕ
БЕЛОК
БЕЛОК NIFS
ФУНКЦИИ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Chen, Sihong; Zheng, Limin; Dean, Dennis R.; Zalkin, Howard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.11-04Б2.140

Lu, Fu.
Escherichia coli purine repressor: Key residues for the allosteric transition between active and inactive conformations and for interdomain signaling [Text] / Fu Lu, Richard G. Brennan, Howard Zalkin // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 45. - P15680-15690 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Пуриновый репрессор Escherichia coli: ключевые остатки для аллостерического перехода между активной и неактивной конформациями и для междоменной сигнализации
Аннотация: Пуриновый репрессор PurR (I) существует в закрытой и открытой конформациях (ЗК и ОК). Связывание корепрессоров гипоксантина или гуанина (II) сдвигает аллостерич. равновесие в сторону ЗК и повышает сродство к операторной ДНК в 40 раз. У мутантов I с заменами E70A (IA) или W147A (IB) аллостерич. равновесие апо-I сдвинуто в сторону ЗК. Об этом свидетельствуют следующие данные: 1) по сравнению с I дикого типа у них повышено в 10-30 раз сродство к корепрессорам; 2) IA и IB связываются с операторной ДНК с тем же сродством, что и холо-I; 3) связывание II с I дикого типа вызывает изменение спектра кругового дихроизма в области 297-305 нм, приписанное переходу ОК'-'ЗK; 4) спектр кругового дихроизма апо-IA в этой области типичен для ЗК и не изменяется при связывании II. Мутационный анализ позволил идентифицировать междоменную межсубъединичную водородную связь арг[115]-сер[46], необходимую для передачи сигнала аллостерич. перехода от домена связывания корецептора к домену связывания с ДНК. Мутанты I с заменами R115A или S46G дефектны по связыванию с ДНК in vitro и по репрессорной функции in vivo, хотя нормально связывают корепрессоры. США, Dep. Biochem., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1153. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РЕПРЕССОРЫ
ПУРИНОВЫЕ
СВЯЗЫВАНИЕ
КОРЕПРЕССОРЫ
ГИПОКСАНТИН
ГУАНИН
КОНФОРМАЦИИ
АКТИВНАЯ
НЕАКТИВНАЯ
МЕЖДОМЕННАЯ СИГНАЛИЗАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Brennan, Richard G.; Zalkin, Howard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.01-04Б2.330

Crystal structure of Bacillus subtilis YabJ, a purine regulatory protein and member of the highly conserved YjgF family [Text] / Sangita Sinha [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1999. - Vol. 96, N 23. - P13074-13079 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Кристаллическая структура YabJ Bacillus subtilis - пуринового регуляторного белка и члена высококонсервативного семейства YjgF
Аннотация: Ген yabJ Bacillus subtilis требуется для опосредованной аденином репрессии генов биосинтеза пуринов in vivo и кодирует кислоторастворимый белок YabJ (I) с мол. м. 14 кД. I является членом широко распространенного семейства белков с неизвестной ф-цией. Кристаллич. структура I, определенная с разрешением 1,7A, обнаружила тримерную организацию с обширной замаскированной гидрофобной поверхностью и внутренней полостью, заполненной водой. I имеет глубокую и узкую щель между субъединицами, к-рая выстлана 9 боковыми цепями, инвариантными среди 25 наиболее похожих гомологов. Этот консервативный сайт может являться сайтом связывания или каталитич. сайтом для субстратов, общим для I и др. членов семейства белков YERO57c (YjgF) UK114. США, Dep. Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
ПУРИНОВЫЙ КИСЛОТОРАСТВОРИМЫЙ БЕЛОК YABJ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ТРИМЕРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ЧЛЕН ВЫСОКОКОНСЕРВАТИВНОГО СЕМЕЙСТВА YJGF
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sinha, Sangita; Rappu, Pekka; Lange, S.C.; Mantsala, Pekka; Zalkin, Howard; Smith, Janet L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.04-04Б2.233

Li, Songtao.
Mutational analysis of Bacillus subtilis glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase propertide processing [Text] / Songtao Li, Janet L. Smith, Howard Zalkin // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 5. - P1403-1408 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Мутационный анализ процессинга пропептида глутаминфосфорибозилпирофосфатамидотрансферазы Bacillus subtilis
Аннотация: Изучено влияние мутаций в гене глутаминфосфорибозилпирофосфатамидотрансферазы (I) Bacillus subtilis на процессинг пропептида (ПП) I. Расщепление ПП сильно ингибируется заменой нуклеофильного остатка цис[1] и 2 остатков в связывающей оксианионы щели, требующихся для каталитич. ф-ции I. Однако ПП в значительной степени сохраняется у делец. мутанта с множественными дефектами по катализу, лишенного ферментативной активности I. Изучение коэкспрессии не обнаружило межмолекулярного процессинга нерасщепляемых мутантных субъединиц активными субъединицами I дикого типа в гетероолигомерах I. Хотя автокаталитич. процессинг ПП I не доказан, полученные данные показали, что не все остатки I, играющие роль в катализе, требуются для процессинга ПП. США, Dep. Biochem., Purdue Univ., West Lafayette, IN 4-907. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГЛУТАМИНФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТАМИДОТРАНСФЕРАЗА
СИНТЕЗ
ПРОПЕПТИД
ПРОЦЕССИНГ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Smith, Janet L.; Zalkin, Howard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.05-04Б2.184

A role for a highly conserved protein of unknown function in regulation of Bacillus subtilis purA by the purine repressor [Text] / Pekka Rappu [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 12. - P3810-3815 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Роль высококонсервативного белка с неизвестной функцией в регуляции гена purA Bacillus subtilis пуриновым репрессором
Аннотация: Для изучения регуляции гена purA биосинтеза пуринов у Bacillus subtilis использовано транскрипционное слияние с репортерским геном люциферазы. Транскрипция репрессируется в 10 раз добавлением аденина и увеличивается в 4,5 раза гуанозином (II). Эта регуляция опосредована пуриновым репрессором PurR (III). В мутанте purR базальная экспрессия purA усиливается в 10 раз и не отвечает на I и II. Со стороны от purR имеется ген jabJ, участвующий в репрессии purA под действием I. У мутанта jabJ нарушена репрессия I, но сохранилась регуляция II. Мутация в мотиве связывания фосфорибозилпирофосфата (IV) у III устраняет регуляцию II у мутанта jabJ. Т. обр. IV требуется для позитивной регуляции II. По аминок-тной последовательности белок JabJ гомологичен семейству белков YER057c/YjgF с неизвестными ф-циями. Финляндия, Dep. Biochem. and Food Chem., Univ. Turku, FIN-20014 Turku. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ПУРИНЫ
БИОСИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН PURA
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ПУРИНОВЫЙ РЕПРЕССОР PURR
АДЕНИН
ГУАНОЗИН
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Rappu, Pekka; Shin, Byung Sik; Zalkin, Howard; Mantsala, Pekka

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.06-04Б2.200

The purine repressor of Bacillus subtilis: A novel combination of domains adapted for transcription regulation [Text] / Sangita C. Sinha [et al.] // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 14. - P4087-4098 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Пуриновый репрессор Bacillus subtilis: новое сочетание доменов, приспособленных для транскрипционной регуляции
Аннотация: Пуриновый репрессор PurR Bacillus subtilis участвует в регуляции ряда генов, связанных с синтезом, транспортом и метаболизмом пуриновых оснований. С помощью рентгеноструктурного анализа изучено строение этого репрессора. Показано, что этот двухдоменный белок организован в виде димера. Структура его С-терминального домена соответствует таковой белков семейства PRT, поскольку там имеется мотив, связывающий индуктор - фосфорибозил-пирофосфат (PRPP). Однако, в отличие от других белков этого семейства, имеющих фосфорибозил-трансферазную активность, репрессор PurR этой активностью не обладает, т. к. в третичной структуре белка сайт посадки нуклеофильного косубстрата блокируется боковой цепью тирозина. N-концевой домен репрессора принадлежит к семейству ДНК-связывающих белков типа "спираль-поворот-спираль", а именно его подсемейства "спираль с крыльями" (winged-helix). Получ. рез-ты свидетельствуют, что у Bacillus subtilis фосфорибозил-трансфераза сворачивается таким образом, что работает только домен, связывающий эффектор, так что в сочетании с ДНК-связывающим доменом белок PurR является репрессором пуриновых генов. США [Smith J. L.], Dep. of Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, Indiana 47907. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ МЕТАБОЛИЗМА ПУРИНОВ
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
ПУРИНОВЫЙ РЕПРЕССОР PURR
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sinha, Sangita C.; Krahn, Joseph; Shin, Byung Sik; Tomchick, Diana R.; Zalkin, Howard; Smith, Janet L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.08-04Б2.302

Functional dissection of the Bacillus subtilis pur operator site [Text] / Aloke Kumar Bera [et al.] // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 14. - P4099-4109 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Функциональный анализ операторного сайта pur Bacillus subtilis
Аннотация: Регулятор PurR Bacillus subtilis подавляет транскрипцию ряда генов, участвующих в синтезе пуринов, их метаболизме, транспорте и синтезе кофакторов. PurR связывается специфически с 14-членным инвертированным повтором "PurBox" в контролирующих районах генов регулона PurR. Определена минимальная длина и специфичность элементов оператора оперона pur. Показано, что сродство двух PurBox в опероне pur заметно различается: PurBox1 (от -81 до -68 по отношению к сайту инициации транскрипции) "сильный" и PurBox2 (от -49 до -36) - "слабый". Получена минимальная по длине конструкция ДНК с высокой аффинностью к PurR - 74-членный совершенный палиндром, в котором "слабый" PurBox2 и его фланкирующие участки заменены на "сильный" PurBox1 и его фланги; с этой симметричной конструкцией связывается 2 димера PurR. Для фосфорибозилпирофосфата, ингибирующего связывание PurR с ДНК, необходим один "слабый" PurBox в конструкции ДНК (эффектор связывается с соответствующим мотивом на PurR). США, Dept. Biol. Sci. & Biochem., Purdue Univ., West Lafayette, Indiana 47907). Библ. 20

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
РЕГУЛЯТОР PUR
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ОПЕРОН PUR
ОПЕРАТОР
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bera, Aloke Kumar; Zhu, Jianghai; Zalkin, Howard; Smith, Janet L.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.12-04Б2.292

Xuan, Jinsong.
Mutations in PurBox1 of the Bacillus subtilis pur operon control site affect adenine-regulated expression in vivo [Text] / Jinsong Xuan, Howard Zalkin, Manli Weng // Sci. in China. Ser. C. - 2005. - Vol. 48, N 2. - P133-138 . - ISSN 1006-9305
Перевод заглавия: Мутации в Purбокс 1 в контрольном участке оперона pur у Bacillus subtilis влияют на аденин-регулируемую экспрессию in vivo
Аннотация: Транскрипция оперона pur у Bacillus subtilis регулируется взаимодействием контрольного участка ДНК с репрессором пурина (PurR). Контрольный участок оперона pur имеет два Purбокса, которые необходимы для высоко-аффиного связывания PurR. Вышележащий сильно связывающий Purбокс1 находится в положении -81 - -68 относительно стартового участка транскрипции и нижележащий слабосвязывающий Purбокс2 находится в положении -49 - -36. Были сконструированы три мутации Purбокс1 и исследован эффект связывания PurR с контрольной областью in vitro и регуляция экспрессии оперона pur in vivo. Мутации значительно уменьшали связывание PurR с контрольной областью ДНК. В штаммах G-75А, G-75Т и с делецией 5 п.н ('ДЕЛЬТА'5) оперона pur репрессия была неполной in vivo. Вдобавок титрование in vivo PurR было использовано для подтверждения, что последовательности, ограничивающие Purбокс1 и Purбокс2 необходимы для связывания PurR с контрольным участком оперона pur. КНР, Inst. of Genetics and Developmental Biology, Chinese Acad. of Sci., Beijing 100101. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН PUR
PURБОКС
КОНТРОЛЬНЫЙ УЧАСТОК
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МУТАЦИИ
СВЯЗЫВАНИЕ
РЕПРЕССОР ПУРИНА PURR
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Zalkin, Howard; Weng, Manli

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.397

Ebbole, Daniel J.
Interaction of a putative repressor protein with an extended control region of the Bacillus subtilis pur Operon [Text] / Daniel J. Ebbole, Howard Zalkin // J. Biol. Cnem. - 1989. - Vol. 264, N 6. - P3553-3561 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Взаимодействие предполагаемого репрессорного белка с протяженным контролирующим участком pur-оперона Bacillus subtilis
Аннотация: Негативная регуляция транскрипции pur-оперона Bacillus subtilis осуществляется 2 путями: с помощью аденина и с помощью гуанина. С помощью гуанина транскрипция регулируется путем аттенюации, которая происходит в лидерном участке мРНК размером 242 п. н., предшествующем структурному гену. Лидерная мРНК не кодирует белок и аттенюация не зависит от трансляции. Аденин является регулятором инициации транскрипции. В данной работе исследовали механизм этого процесса. Обнаружили, что делеции в участке ДНК с координатами -193 -37 приводят к высокому уровню конститутивной экспрессии pur-оперона. Делают вывод, что в этом участке расположен сайт контроля инициации транскрипции. Предполагаемый белок-репрессор pur-оперона был обнаружен в клеточном экстракте В. subtilis. Показали, что этот белок специфически взаимодействует с 5'-фланланкирующим районом pur-оперона. При этом он перекрывается с сайтом контроля инициации транскрипции, идентифицированным с помощью делеционного анализа. Библ. 27. США, Dep. of Biochem. Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ШТАММ DE1
ШТАММ КК1
ШТАММ DE 93
ТРАНСКРИПЦИЯ
КОНТРОЛЬ
ОПЕРОНЫ
PUR-ОПЕРОН
НЕГАТИВНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛКИ
ПРЕДПОЛАГАЕМЫЙ БЕЛОК-РЕПРЕССОР
ДЕЛЕЦИИ

Доп.точки доступа:
Zalkin, Howard

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.134

Evidence that the iron-sulfur cluster of Bacillus subtilis glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase determines stability of the enzyme to degradation in vivo [Text] / Jerry A. Grandon [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 11. - P6058-6064 . - ISSN 0021-9256
Перевод заглавия: Доказательство, что железо-серный кластер глутамин-фосфорибозилпирофосфат-амидотрансферазы из Bacillus subtilis определяет стабильность фермента к деградации in vivo
Аннотация: Глутамин-фосфорибозилпирофосфат-амидотрансфераза (I) из B. subtilis содержит кластер [4Fe-4S], к-рый необходим для активности. I синтезируется в виде профермента, активация к-рого происходит после удаления 11 N-концевых аминокислот. Методом сайт-направленного мутагенеза получено 4 мутантных формы I с измененными цистеиновыми лигандами к FeS-кластеру или остатками, примыкающими к ним. Эти мутации вводили в хромосому B. subtilis вместо нормального гена purF. В мутантах FeS1 и FeS2 синтезировалась неактивная I, лишенная FeS-кластера и не способная к N-концевому процессингу. Эти I быстро (t[1] [2]=16 мин) деградировали в экспоненциально растущих Кл. В растущих Кл дикого типа I была стабильна, но в голодающих по глюкозе Кл деградировала с t[1] [2]=57 мин. I из мутанта FeS3 содержала FeS-кластер, была нормально процессирована, но имела 'ЭКВИВ'40% активности от таковой у нативной I. Эта I инактивировалась in vitro в присутствии О[2] в 2 раза быстрее, чем нативная I, была стабильна в растущих Кл и деградировала в голодающих Кл с t[1] [2]=35 мин. I из мутанта FeS4 также содержала FeS-кластер и подвергалась процессингу; ее уд. активность составляла 'ЭКВИВ'50% от таковой у I дикого типа. Эта I инактивировалась кислородом с такой же скоростью, как и I дикого типа, а в голодающих Кл инактивировалась с t[1] [2]=45 мин. Делается заключение, что стабильность I in vivo обусловлена наличием интактного FeS-кластера, и что О[2]-зависимая инактивация определяет скорость деградации I. В то же время, NH[2]-концевой процессинг I не играет роли в контролировании скорости ее деградации. Ил. 6. Табл. 4. Библ. 31. США, R. L. S w i t z e r, Dept. of Biochem. Univ. of Illinois, 1209 W. California, Urbana, IL 61801.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ГЛУТАМИН-ФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТАМИДОТРАНСФЕРАЗА
БИОДЕГРАДАЦИЯ
КЛАСТЕР FE-S
ГЕНЫ
ГЕН PURF
ЗАМЕНА
МУТАЦИИ
ВВЕДЕНИЕ В ХРОМОСОМУ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Grandon, Jerry A.; Switzer, Robert L.; Makaroff, Christopher A.; Zalkin, Howard

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.265

Ebbole, Daniel J.
Bacillus subtilis pur operon expression and regulatoin [Text] / Daniel J. Ebbole, Howard Zalkin // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 71, N 4. - P2136-2141 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Экспрессия и регуляция оперона pur Bacillus subtilis
Аннотация: Оперон pur Bacillus subtilis кодирует все ферменты синтеза ИМФ и состоит из двенадцати генов. Гены оперона pur организованы в группы, кодирующие единицы которых перекрываются. Исследовали механизм трансляции некоторых ферментов, кодируемых данным опероном, а также механизм регуляции транскрипции и трансляции всего оперона вцелом. Получили слияние генов pur E, pur C и pur M (первые гены каждой из групп) с геном lac Escherichia coli. Анализ интеграции слитых генов в pur оперон хромосомы показывает, что транскрипция оперона начинается с единственного промотора на 5'-конце. Определили уровень синтеза 'бета'-галактозидазы, кодируемой слитыми генами и установили, что экспрессия слитого гена purC-lacZ выше чем гена purElacZ. Полагают, что это связано с регуляцией синтеза белка purC-lacZ на уровне трансляции. Библ. 14. США, Dep. of Biochem., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ШТАММ DE1
ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН СИНТЕЗА ИМФ PUR
СТРУКТУРА
РЕГУЛЯЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ТРАНСЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
СЛИТЫЕ ГЕНЫ
ГЕН PUR E-LAC Z
ГЕН PUR C-LAC Z
ГЕН PUR M-LAC Z
ХРОМОСОМА
ИНТЕГРАЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ПРОМОТОРЫ
ИНИЦИАЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zalkin, Howard

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.454

Chen, Zengdao.
Cloning of a chicken liver cDNA encoding 5-aminoimidazole ribonucleotide carboxylase and 5-aminoimidazole-4-N-succinocarboxamide ribonucleotide synthetase by functional complementation of Escherichia coli pur mutants [Text] / Zengdao Chen, Jack E. Dixon, Howard Zalkin // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 8. - P3097-3101 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Клонирование кДНК печени цыплят, кодирующей 5-аминоимидазолрибонуклеотидкарбоксилазу и 5-аминоимидазол-4-N-сукцинокарбоксамидрибонуклеотидсинтетазу методом функциональной комплементации pur-мутантов Escherichia coli
Аннотация: Функциональная комплементация pur-мутантов Escherichia coli использовалась для клонирования ДНК птиц, кодирующей 5-аминоимидазол-4-N-сукцинокарбоксамидрибонуклеотид (AIR) карбоксилаза-5-аминоимидазол-4-NY-сукцинокарбоксамидрибонуклеотид (SAICAR) синтетазу, бифункционального фермента, катализирующего 6-ю и 7-ю стадии биосинтеза пурина de novo. Мутац. анализ использовался для изучения соотношения между структурой и функциями фермента. Библ. 26. США, Dep. of Biochemistry, Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.11
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТЫ PUR ПО СИНТЕЗУ ПУРИНОВ
КОМПЛЕМЕНТАЦИЯ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ .Г141 5-АМИНОСЕМИДАЗОЛ-4-N-СУКЦИНОКАРБОКСАМИДРИБОНУКЛЕОТИДСИНТЕТАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
БИФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Dixon, Jack E.; Zalkin, Howard

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.568

Mei, Baigen.
Amino-terminal deletions define a glutamine amide transfer domain in glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase and other PurF-type amidotransferases [Text] / Baigen Mei, Howard Zalkin // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 6. - P3512-3514 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: N-концевые делеции определяют домен переноса амидной [группы] глутамина в глутамин:фосфорибозилпирофосфат-амидотрансферазе и других амидотрансферазах типа PurF
Аннотация: Сконструирован набор делеций в клонированном гене purF Escherichia coli, кодирующем глутамин:фосфорибозилпирофосфат-амидотрансферазу (I). Эти делеции захватывают N-конец I и удаляют остатки, требующиеся для зависящей от глутамина (II) активности I. NH[3]-зависимая активность I сохраняется у делеционных вариантов, у к-рых удалено до 217 остатков. Полученные данные согласуются с моделью, согласно к-рой амидотрансферазы типа PurF содержат N-концевой домен переноса амидной группы II длиной 194-200 остатков, соединенный с аминирующим, NH[3]-зависимым доменом. Библ. 18. (H. Zalkin). США, Dept. of Biochem., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ГЛУТАМИН:ФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТ-АМИДОТРАНСФЕРАЗЫ PURF
КЛОНИРОВАНИЕ
МУТАЦИИ
ДЕЛЕЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА PURF
КОРРЕЛЯЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ГЛУТАМИН:ФОСФОРИБОЗИЛФОСФАТАМИДО-ТРАНСФЕРАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Zalkin, Howard

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.508

Choi, Kang Yell.
Regulation of Escherichia coli pyrC by the purine regulon repressor protein [Text] / Kang Yell Choi, Howard Zalkin // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 6. - P3201-3207 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Регуляция pyr C Escherichia coli белком-репрессором пуринового регулона
Аннотация: Ген pyrC кодирует дигидрооротазу, к-рая участвует в синтезе пиримидиновых нуклеотидов у Escherichia coli. Выделен и клонирован регуляторный район гена pyrC. Показано, что белок-репрессор пуринового регулона Pur R связывается с оператором pyr C, и репрессирует экспрессию данного гена в 2 раза. Получены мутантные Pur R, к-рые более эффективно связываются с оператором pyr C. Эффективность связывания с ДНК коррелирует с степенью репрессии pyr C in vivo. Регуляция pyr C белком Pur R м. б. механизмом координации синтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Ил. 6. Табл. 2. Библ. 37. США, Dep. of Biochemistry, Purdue Univ., West Lafayette, TN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН PYR C ДИГИДРООРОТАЗЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ДНК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ОПЕРАТОР PYRC
РЕПРЕССОР PUR R
НУКЛЕОТИДЫ
СИНТЕЗ
СОГЛАСОВАННАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zalkin, Howard

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.387

Genes of the Escherichia coli pur regulon are negatively controled by a repressor-operator interaction [Text] / Bin He [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 8. - P4555-4562 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Гены pur регулона Escherichia coli контролируются по негативному принципу при взаимодействии репрессор-оператор
Аннотация: Получены гибриды lacZ с генами, участвующими в синтезе пуринов de novo (ИМФ). Экспрессия каждого из pur-lacZ гибридного белка была исследована в изогенных штаммах purR и purR+. Показана 5-17 кратная корегуляция генов purE, purHD, purC, purMN, purL и purEK, что подтверждает существование регулона pur. Каждый локус регулона pur содержит 16-членный консервативный операторный район, перекрывающийся с промотором. Установлено, что purRпуриновый репрессор, специфическим образом связывается с каждым оператором и негативно регулирует их экспрессию. Библ. 41. США, Dep. of Biochem., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕНЫ БИОСИНТЕЗА ПУРИНОВ PUR
РЕГУЛОН
ОРГАНИЗАЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕПРЕССОР PURR
ОПЕРАТОР-РЕПРЕССОР ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
He, Bin; Shiau, Allan; Choi, Kang Yell; Zalkin, Howard; Smith, John M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.394

Rolfes, Ronda J.
Purification of the Escherichia coli purine regulon repressor and identification of corepressors [Text] / Ronda J. Rolfes, Howard Zalkin // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 10. - P5637-5642 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка репрессора пуринового оперона и идентификация корепрессоров Escherichia coli
Аннотация: Для синтеза пуриновых нуклеотидов требуется 12 ферментов, к-рые кодируют 10 отдельных генетических локусов. Эти локусы регулируются и контролируются репрессором Pur (I). Исследовали механизм регуляции транскрипции с помощью I. Клонировали ген purR, кодирующий I, и получили его суперэкспрессию. Выделили и очистили I. Показали, что гипоксантин и гуанин необходимы для связывания очищенного I с операторной ДНК гена purF. Полагают, что эти пуриновые основания являются корепрессорами. Библ. 36. США, Dep. of Biochemistry, Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ JM101
НУКЛЕОТИДЫ
ПУРИНОВЫЕ НУКЛЕОТИДЫ
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
ГЕНЫ
ГЕН РЕПРЕССОРА PURR
ЭКСПРЕССИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
РЕПРЕССОР PUR
ОЧИСТКА
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Zalkin, Howard

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.333

Rolfes, Ronda J.
Autoregulation of Escherichia coli purR requires two control sites downstream of the promoter [Text] / Ronda J. Rolfes, Howard Zalkin // J. bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 10. - P5758-5766 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Участие двух сайтов регуляции, расположенных за промотором, в авторегулировании гена purR Escherichia coli
Аннотация: Экспрессия гена pur R Escherichia coli, кодирующего белок-репрессор регулона pur, является авторегулируемой. В авторегуляции на уровне транскрипции участвуют два сайта оператора: pur R[1] и pur R[2] (О1 и О2). О1 расположен между сайтом начала транскрипции и сайтом инициации трансляции, а О2 - в области кодирования белка. Белок-репрессор имеет в 6 раз большее сродство к О1, чем к О2, и насыщение О2 белком-репрессором происходит позже, чем насыщение О1. Измерение уровней 'бета'-галактозидазы и мРНК трансляционносцепленных генов purR-lacZ показало, что О1 и О2 обеспечивают in vivo 2- и 3-кратную авторегуляцию. Их всех известных генов только purR работает по двухоперонному механизму. Библ. 54. США, Dep. of Biochemistry, Purduc Univ., West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК РЕПРЕССОР PURR
МЕХАНИЗМ ЭКСПРЕССИИ
ОПЕРАТОР-РЕПРЕСОФ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Zalkin, Howard

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.566

Zalkin, Howard.
Amino-terminal deletions define a glutamine amide transfer domain in glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase and other PurF-type amidotransferases [Text] / Howard Zalkin, Baigen Mei // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 6. - P3512-3514 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Делеция аминоконцевой области определяют домен переноса глутаминового амида в глутаминфосфорибозилпирофосфосфатамидотрансферазе и других трансферазах типа PurF
Аннотация: Провели делеционный анализ гена purF из Escherichia coli, кодирующего амидофосфорибозилтрансферазу. Показали, что отсутствие аминокислотных остатков 135-235 на Nконце не приводит к снижению синтеза пуринов и не отражается на росте бактерий. Полученные рез-ты позволяют сделать предположение о том, что амидотрансферазы типа PurF содержат N-концевой домен GAT величиной 192- 200 аминокислот, определяющий перенос глютаминового амида, и связанный с аминаторным доменом с NH[3]-зависимой функцией. Библ. 18. США, Dept. Biochem. Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERIA COLI (BACT.)
ДЕЛЕЦИИ
ДЕЛЕЦИИ ГЕНА PURF
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ТРАНСФЕРАЗЫ
ТРАНСФЕРАЗА PURF
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Mei, Baigen

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска