СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Boulnois, G. J.$<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.335

Expression of the pneumolysin gene in Escherichia coli: rapid purification and biological properties [Text] / T. J. Mitchell [et al.] // Biochim. et biophys, acta. Gene Struet. and Express. - 1989. - Vol. 1007, N 1. - P67-72 . - ISSN 0167-4781
Перевод заглавия: Экспрессия гена пневмолизина в Escherichia coli: быстрая очистка и биологические свойства
Аннотация: Показано, что ген пневмолизина Streptococcus pneumoniae экспрессируется в составе рекомбинантной плазмиды в клетках Escherichia coli. Предложен простой и эффективный метод очистки рекомбинантного белка, методом ВЭЖХ на колонке TSK фенил 5РW. Установлено, что указанный белок идентичен нативному токсину, выделенному из пневмококков, по аминокислотной последовательности N-концевой части, специфической активности, действию на человеческие полиморфонуклеолярные фагоциты и человеческий комплемент. Предложенный метод позволит облегчить анализ материала, предлагаемого в качестве источника для получения пневомкокковых вакцин. Библ. 17. Великобритания, Dep. Microbiology, Univ. of Leicester, Leicester.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕНЫ ПНЕВМОЛИЗИНА
КЛОНИРОВАННЫЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ТРАНСФОРМАНТЫ ESCHERICHIA COLI
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ПНЕВОМОЛИЗИН
ОЧИСТКА
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ОЧИСТКА
ВАКЦИНЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Mitchell, T.J.; Walker, J.A.; Saunders, F.K.; Andrew, P.W.; Boulnois, G.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.04-04Б4.384

Roberts, I. S.
Bacterial capsules and interactions with complement and phagocytes [Text] / I. S. Roberts, F. K. Saunders, G. J. Boulnois // Boichem. Soc. Trans. - 1989. - Vol. 17, N 3. - P462-464 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Капсулы бактерий и взаимодействие с комплементом и фагоцитами
Аннотация: Обзор. Капсульные полисахариды на поверхности грамотрицательных и грамположительных бактерий играют ключевую роль в их вирулентности, обеспечивая устойчивость к факторам сыворотки и ингибируя фагоцитоз ПЯЛ. Капсульные шт. Staphylococcus aureus более резистентны к бактерицидному действию сыворотки, к опсонизации и фагоцитозу ПЯЛ. При этом капсульные шт. S. aureus не утрачивают способности связывать C3b, но капсула маскирует связанный C3b, делая его недоступным для C3b-рецепторов на поверхности ПЯЛ. Специфические противокапсульные антитела играют решающую роль при фагоцитозе S. aureus ПЯЛ через Fc-рецепторы. Те же закономерности еще более выражены в отношении Streptococcus pneumoniae. Присутствие специфических противокапсульных антител приводит к связыванию C3b на поверхности капсулы и к усилению фагоцитоза пневмококков ПЯЛ через C3b- и Fc-рецепторы. Среди капсульных полисахаридов грамотрицательных бактерий хорошо изучен антиген K (К-АГ) Escherichia coli. Описано более 50 К-АГ E. coli. Присутствие капсулы повышает устойчивость E. coli к комплемент-опосредованному киллингу и к фагоцитозу и киллингу под влиянием ПЯЛ. Кроме того, некоторые типы К-АГ (К1) слабо иммуногенны, являясь перекрестно-реагирующими АГ с поверхностными АГ клеток организма. В присутствии специфических антител E. coli также фагоцитируется ПЯЛ через Fc- и C3b-рецепторы. Отмечено, что экспрессия в лабораторных шт. E. coli клонированного К1-гена не обеспечивает уровня устойчивости к действию комплемента, характерного для свежевыделенных штаммов. Вирулентность грамотрицательных бактерий зависит не только от К-АГ, но и от структуры их ЛПС. Библ. 27. Великобритания, Dep. of Microbiology, Univ. Leicester, Leicester LE1 9HN.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: БАКТЕРИИ
КАПСУЛЫ
КОМПЛЕМЕНТ
ФАГОЦИТЫ
ФАГОЦИТОЗ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 27

Доп.точки доступа:
Saunders, F.K.; Boulnois, G.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.06-04Б4.241

Pneumolysin, the thiol-activated toxin of Streptococcus pneumoniae, does not require a thiol group for in vitro activity [Text] / F. K. Saunders [et al.] // Infec. and Immun. - 1989. - Vol. 57, N 8. - P2547-2552 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Пневмолизин, тиолактивируемый токсин Streptococcus pneumoniae не нуждается в тиоловой группе для активности in vitro
Аннотация: Пневмолизин (ПЛ) является тиолактивируемым токсином Streptococcus pneumoniae. Исследовали влияние остатка цистеина (Cys) в молекуле ПЛ на его активность. Для получения мутантных генов ПЛ провели направленный мутагенез с использованием синтетических олигонуклеотидов. Полученные мутантные гены клонировали в плазмиде pИС18 и вводили в клетки Escherichia coli. Получено три модифицированных токсина, в к-рых остаток цистеина был замещен на аланин (Ala), серин (Ser) или глицин (Gly). Эти токсины очистили до гомогенного состояния и изучили их активность. Модифицированный ПЛ, в к-ром остаток цистеина был заменен на Ala (Gys-428 Ala), не отличался от токсина дикого типа по гемолитической активности, а также литическому и ингибирующему действию на человеческие полиморфноядерные лейкоциты (ПЯЛ). ПЛ Cys 428 Ser и Cys 428 Gly были в 6 раз менее активными в отношении эритроцитов и в 20 раз менее активными - при действии на ПЯЛ. Все модифицированные ПЛ образовывали олигомеры в мембране эритроцитов. Предполагают, что гистеиновый остаток в положении 428 не участвует ни в связывании с мембранами, ни во встраивании ПЛ в мембрану. Возможно, образование олигомеров недостаточно для проявления активности ПЛ. Библ. 27. Великобритания, Dept Microbiology, Med. Sci. Building, Univ. of Leicester, Leicester LEJ 9 HN.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
ПНЕВМОЛИЗИН
ТИОЛЗАВИСИМЫЕ ТОКСИНЫ
СТРУКТУРА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Saunders, F.K.; Mitchell, T.J.; Walker, J.A.; Andrew, P.W.; Boulnois, G.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.09-04Б2.319

Boulnois, G. J.
Bacterial polysaccharide capsule synthesis, export and evolution of structural diversity [Text] / G. J. Boulnois, K. Jann // Mol. Microbiol. - 1989. - Vol. 3, N 12. - P1819-1823
Перевод заглавия: Синтез бактериальных капсулярных полисахаридов, их выделение и эволюция структурного разнообразия
Аннотация: Обзор. Образование капсулы, в которую входит один из многих кислых полисахаридов, характерно для многих бактерий, особенно для патогенных для человека. Обсуждаются генетич. аспекты образования капсул. Идентифицированы гены, ответственные за биосинтез капсулярных полисахаридов, а также гены, ответственные за транслокацию полисахаридной цепи через цитоплазматич. мембрану и за транспорт зрелого, связанного с липидом полисахарида через внешнюю мембрану грамотрицательных бактерий. Данные гены объединены в 3 соотв-щие функциональные области. Обсуждаются генетич. основы разнообразия полисахаридов группы II у Escherichia coli. Ил. 1. Библ. 27. Великобритания, Dep. of Microbiology, Univ. of Leicester, PO Box 138, Medical Sciences Building, Univ. Road, Leicester LE1 9HN.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ПОЛИСАХАРИДЫ
КАПСУЛА
БИОСИНТЕЗ
СЕКРЕЦИЯ
ПАТОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
ЭВОЛЮЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ БИОСИНТЕЗА ПОЛИСАХАРИДОВ
ГЕНЫ ТРАНСЛОКАЦИИ ПОЛИСАХАРИДОВ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 27

Доп.точки доступа:
Jann, K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.401

Comparison of pneumolysin genes and proteins from Streptococcus pneumoniae types 1 and 2 [Text] / T. J. Mitchell [et al.] // Nucl. Acids Res. - 1990. - Vol. 18, N 13. - P4010 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Сравнение генов пневмолизина и (соответствующих) белков из Streptococcus pneumoniae типа 1 и 2
Аннотация: При сравнении нуклеотидных последовательностей генов пневмолизинов Streptococcus pneumoniae из штаммов 1 и 2 типов выявлены различия лишь в 6 нуклеотидных позициях. Продукты трансляции этих генов отличаются только 1 аминокислотным остатком. Т. обр., гены пневмолизинов и их продукты высококонсервативны. В то же время, гены др. токсинов, активируемые тиолом, заметно отличаются по структуре: так ген пневмолизина лишь на 20% гомологичен гену стрептолизина - эквивалентного токсина S. pyogenes.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.09
Рубрики: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE
ШТАММ ТИП 1
ТИП 2
ГЕНЫ
ГЕН ПНЕВМОЛИЗИНА
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРОДУКТЫ
СТРУКТУРА
КОНСЕРВАТИЗМ
ТОКСИНЫ
ПНЕВМОЛИЗИНЫ
СТРЕПТОЛИЗИН
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Mitchell, T.J.; Mendez, F.; Paton, J.C.; Andrew, P.W.; Boulnois, G.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.284

Molecular cloning and expression of the genes encoding the Escherichia coli K4 capsular polysaccharide, a fructose-substituted chondroitin [Text] / C. R. Drake [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1990. - Vol. 66, N 1-3. - P227-230 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование и экспрессия генов, кодирующих капсульный полисахарид Escherichia coli K4-хондроитин, замещенный фруктозой
Аннотация: Большинство капсульных полисахаридов Escherichia coli (I; К-антигенов) являются линейными молекулами, а их гены имеют общую функциональную организацию, т. к. кодируют общие стадии биосинтеза I. Однако, I К4 является замещенным полимером, состоящим из хондроитинового острова с боковыми цепями фруктозы. Чтобы установить, используется ли при биосинтезе I К4 общий механизм биогенеза I, ДНК E. coli К4 клонировали на космидном векторе и помощью 2 зондов консервативных областей генов I К1 выделили плазмиду рРД1, гомологичную обоим зондам. Показано, что рRD1 направляет образование замещенного I К4 на поверхности клеток. Методом Саузерн-гибридизации установлено, что клонирование гены организованы так же, как и другие кластеры генов I. Т. обр., механизм образования разветвленного I К4 такой же, как у линейных I. Библ. 16.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ К4
ПОЛИСАХАРИДЫ
КАПСУЛЬНЫЕ ПОЛИСАХАРИДЫ
СИНТЕЗ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕН ХОНДРОИТИНОВОГО ПОЛИСАХАРИДА
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

Доп.точки доступа:
Drake, C.R.; Roberts, I.S.; Jann, B.; Jann, K.; Boulnois, G.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.278

Smith, A. N.
Molecular analysis of the Escherichia coli K5 kps locus: Identification and characterization of an innermembrane capsular polysaccharide transport system [Text] / A. N. Smith, G. J. Boulnois, I. S. Roberts // Mol. Microbiol. - 1990. - Vol. 4, N 11. - P1863-1869
Перевод заглавия: Молекулярный анализ локуса kps Escherichia coli К5: идентификация и характеристика транспортной системы капсулярного полисахарида через внутреннюю мембрану
Аннотация: Определена нуклеотидная последовательность кластера генов, кодирующих функцию переноса капсулярного полисахарида через внутреннюю мембрану. В нем выявлено 2 гена kps M и kps T, организованные в единую транскрипционную единицу. Предсказанная аминокислотная последовательность белков Kps близка таковой у ферментов 2 компонентных систем экспорта полисахаридов у др. грамотрицательных бактерий. Полагают, что Kps T обеспечивает энергией (за счет гидролиза АТФ) процесс переноса, направляемый Kps M. Отмечено заметное сходство последовательностей указанных белков с продуктами генов Bex B и Bex A Haemophilus influenzae, что показывает на общность механизма транспорта полисахаридов у этих организмов. Библ. 39. Великобритания, Dep. of Microbiol., Univ. of Leicester, PO Box 138, Med. Sci. Building, Univ. Road, Leicester LE1 9HN.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
К5 ШТАММ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ГЕНЫ
ГЕНЫ СИСТЕМЫ ПЕРЕНОСА ПОЛИСАХАРИДА
ОРГАНИЗАЦИЯ
2-КОМПОНЕНТНАЯ СИСТЕМА
ТРАНСКРИПЦИЯ
ПРОДУКТЫ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРЕДСКАЗАНИЕ
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Boulnois, G.J.; Roberts, I.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 92.06-04Б4.277

Complement activation and antibody binding by pneumolysin va a region of the toxin homologous to a human acute-phase protein [Text] / T. J. Mitchell [et al.] // Mol. Microbiol. - 1991. - Vol. 5, N 8. - P1883-1888
Перевод заглавия: Активация комплемента и связывание антител пневмолизином через область токсина, гомологичную острофазовому белку человека
Аннотация: Используя высокочувствительный РИА для выявления С'3а в Св человека, обнаружили, что пневмолизин (ПЛ), очищенный методом высокоэффективной жидкостной хроматографии, вызывает активацию С' в дозе 10 мкг/мл, т. е. в 10 раз меньшей, чем сообщалось ранее. Активация С' ПЛ тормозится добавлением ЭДТА и Mg{+}{2} и, следовательно, проходит по классическому пути. Нативный ПЛ, выделенный из стрептококков и нативный рекомбинантный ПЛ активируют С' примерно одинаково, но хуже, чем термоагрегированный IgG. Активации С' по классическому пути под действием ПЛ не происходит после удаления IgG из Св путем пассажа ее через колонку с протеин А-сефарозой. ПЛ, фиксированный на нитроцеллюлозной мембране связывался с целым IgG и очищенным Р[с]-фрагментом IgG, что выявляли с помощью радиоактивно меченного Fab[2] фрагмента козьего IgG против IgG человека. Методом направленного мутагенеза получены модифицированные формы ПЛ с измененной аминокислотной последовательностью в участках ПЛ, имеющих ограниченное сходство с С-реактивным белком. Если остатки Tyr[3][8][4] и Asp[3][8][5] заменяли, соответственно, на Phe и Asn, способность активировать С' у ПЛ практически исчезала, а способность связывать IgG снижалась. Считают, что способность ПЛ активировать С' по классическому пути связана с его способностью связывать F[с] фрагмент IgG и опосредована участком молекулы ПЛ, гомологичным С-реактивному белку. Табл. 3. Ил. 2. Библ. 33. Великобритания, Univ. of Leicester, PO Box 138.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
ПНЕВМОЛИЗИН
КОМПЛЕМЕНТ
АКТИВАЦИЯ
ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
АНТИГЕНЫ
АНТИГЕНЫ ПЕРЕКРЕСТНОРЕАГИРУЮЩ
С-РЕАКТИВНЫЙ БЕЛОК
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Mitchell, T.J.; Andrew, P.W.; Saunders, F.K.; Smith, A.N.; Boulnois, G.J.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска