Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=PURIFICATION<.>)
Общее количество найденных документов : 18
Показаны документы с 1 по 18
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.03-04М4.37

    Danielsson, Olle.
    The major piscine liver alcohol dehydrogenase has class-mixed properties in relation to mammalian alcohol dehydrogenases of classes I and III [Text] / Olle Danielsson, Hans Eklund, Hans Jonvall // Biochemistry. - 1992. - Vol. 31, N 15. - P3751-3759 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Главная алкогольдегидрогеназа печени рыбы имеет свойства алкогольдегидрогеназ млекопитающих классов I и III
Аннотация: Из печени трески выделена главная алкогольдегидрогеназа (АД). Характеристика ее ферментативных свойств показала, что в сравнении с другими АД фермент печени трески обладает смешанными свойствами и проявляет черты АД классов I и III. На основании строения субстратного кармана АД печени трески подтверждено предположение о том, что изучаемый фермент занимает промежуточное положение между ферментами известных классов АД и нуждается в исследовании его роли в метаболизме. Библ. 45. Швеция, Dep. of Chemistry I, Karolinska Inst., S-104 01 Stockholm.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
СВОЙСТВА
ПЕЧЕНЬ
РЫБА
PURIFICATION
MAMMALIAN

Доп.точки доступа:
Eklund, Hans; Jonvall, Hans
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.09-04К1.142

   
    Моноклональные антитела к церулоплазмину и их использование для иммуноферментного анализа этого белка [Текст] / Т. Б. Меграбян [и др.] // Биохимия. - 1990. - Т. 55, N 2. - С. 361-367 . - ISSN 0320-9725
ГРНТИ  
34.43.17
ВИНИТИ 341.43.17.19 + 343.43.17.19
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ЦЕРУЛОПЛАЗМИН
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
ONE-STAGE PURIFICATION
SENSITIVITY

Доп.точки доступа:
Меграбян, Т.Б.; Меграбян, З.Б.; Сидорова, Е.В.; Налбандян, Р.М.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.09-04К1.681

   
    Production of gamma interferon (IEN) by T helper and T suppresson cells [Text] : [Pap.] Annu. ISIR Meet. Interferon Syst., Florence, 22-27 Oct., 1989: Abstr. / S. Vousefi [et al.] // J. Interferon Res. - 1989. - Vol. 9, Suppl. 2. - P296 . - ISSN 0197-8357
Перевод заглавия: Продукция интерферона-'бета' Т-хелперными и T-супрессорными клетками
Аннотация: Очищ. Т4+ Т8+ Т-лимфоциты из популяции мононуклеарных клеток периф. крови человека, культ. с очищ. макрофагами в соотношении 10 : 1 продуцируют интерферон-'гамма' после экспозиции с панелью индукторов, в т. ч. ФГА. Кон А, иономицином, интерлейкином 2 и стафилококковым энтеротоксином А. Продукция интерферона-'гамма' Т4+ и Т8+ клетками снижалась в присутствии простагландинов Е[1], Е[2], кортикостероидов и витамина Д[3]. Т. обр., Т4+ и Т8+ клетки продуцируют интерферон, используя сходные механизмы. Univ. California Urvine, Irvine, CA, US.
ГРНТИ  
34.43.37
ВИНИТИ 341.43.37.25 + 343.43.37.25
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т
СУБПОПУЛЯЦИИ
ИНТЕРФЕРОН ГАММА
ПРОДУКЦИЯ
ЧЕЛОВЕК
PANEL OF INDUCERS
CELL PURIFICATION

Доп.точки доступа:
Vousefi, S.; Tilles, J.; Le, N.; Carandang, G.; Malekpour, A.; Ocariz, J.; Cesario, T.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.12-04К1.13

    Herr, J. C.
    Purification of low molecular weight forms of seminal vesicle specific antigen by immunoaffinity chromatography on bound monoclonal antibody MHS-5 [Text] / J. C. Herr, D. J. Conklin, R. S. McGee // J. Reprod. Immunol. - 1989. - Vol. 16, N 2. - P99-113 . - ISSN 0165-0378
Перевод заглавия: Очистка низкомолекулярных форм специфического антигена семенных везикул иммуноаффинной хроматографией на связанных моноклональных антителах MHS-5
Аннотация: Разработан метод очистки низкомолек. антигена семенных везикул (НАСВ). Семенную жидкость, разжиженную при 20'ГРАДУС' в течение 10 ч, центрифугировали, разводили фосфатным буфером, диализовали, вновь центрифугировали, и надосадочную жидкость использовали для очистки НАСВ. Методом электрофореза показано, что исходный препарат семенной жидкости содержал множество белков с мол. м. от 9 до 115 кД. Методом иммуноблота с моноклональными антителами, специфичными к НАСВ, показано, что низкомолек. иммунореактивная фракция НАСВ микрогетерогенна по мол. м., к-рая варьировала от 9 до 20 кД. Исходя из основной природы НАСВ, для первой стадии очистки использовали метод ИОХ на СМ-целлюлозе с последующей доочисткой двумя циклами аффинной хроматографии на специф. моноклональных антителах. Из 1138 мг стартового материала, получено 2,78 мг НАСВ со степенью очистки (по рез-там сканирования геля, окрашенного кумасси) не менее 99%. Полагают, что на основе очищенного НАСВ м. б. разработан метод его твердофазного ИФА. Библ. 16. Dept Anatomy and Cell Biol., Med. Ctr, Univ. Virginia, Charlottesville, VA 22906, US.
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.07 + 343.43.05.07
Рубрики: АНТИГЕН СЕМЕННЫХ ВЕЗИКУЛ
ОЧИСТКА
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ЧЕЛОВЕК
PROTEIN PURIFICATION
RECOVERY

Доп.точки доступа:
Conklin, D.J.; McGee, R.S.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.04-04К1.87

    Hammarback, James A.
    Antibody exchange immunochemistry [Text] / James A. Hammarback, Richard B. Vallee // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 22. - P12763-12766 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Иммунохимия обмена антител
Аннотация: Показано, что антитела, связанные с антигеном, иммобилиз. на нер-римой матрице, быстро переносятся на др. образец антигена, иммобилиз. на др. матрице. Этот феномен наблюдался для всех исслед. поликлональных и моноклональных антител (17 типов) при использовании методов твердофазного ИФА, вестерн-блотинга и иммуноцитохим. анализа. T[1][2] описанного переноса антител при 20'ГРАДУС' и 37'ГРАДУС' С составляло 7 и 1 ч, соотв. Считают, что феномен позволяет производить аффинную очистку антител при использовани антигена в кол-вах 1 пМоль. Библ. 22. Worcester Fdn. Explt Biol., Shrewsbury, MA 01545, US.
ГРНТИ  
34.43.33
ВИНИТИ 341.43.33.05 + 343.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
АНТИГЕНЫ
ОЧИСТКА
МЕТОДЫ
AFFINITY PURIFICATION
IMMUNOSORBENT

Доп.точки доступа:
Vallee, Richard B.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.128

    Kula, M. R.
    Extraction processes [Text] / M. R. Kula // 8th Int. Biotechnol. Symp., Paris, 1988. - Paris, 1989. - Vol. 1. - P612-622
Перевод заглавия: Экстракционные процессы
Аннотация: В статье описываются двухфазные водные системы, позволяющие выделять белки из гомогенатов клеток и проводить последующую очистку. Метод отличается высокой эффективностью и легко переносится на промышленный уровень. Библ. 25. ФРГ, Inst. Enzymology, Univ. Dusseldorf, P. B. 2050, D-5170 Julich.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: БЕЛОК
ОЧИСТКА
ЭСТРАКЦИЯ
ДВУХФАЗНЫЕ ВОДНЫЕ СИСТЕМЫ
МАСШТАБИРОВАНИЕ
PROTEIN
PURIFICATION
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.300

    Millet, A.
    Traiteur d'eau: un metier qui s'exporte [Text] / A. Millet // Biofutur. - 1990. - N 90. - P85-86 . - ISSN 0294-3506
Перевод заглавия: Обработка воды: профессия, которая экспортируется
Аннотация: Рассматриваются детали процедуры очистки воды с указанием последних достижений, позволяющих проводить эту процедуру более эффективно и с меньшими затратами энергии. Для этих целей широко используется биологический способ, в котором главную роль игрют микрооргнизмы. Такой способ очистки использовался, в частности в Париже, где сразу после второй мировой войны в местечке Ашер была создана станция очистки, использующая для этиц целей активированные грязи. Обычно на первом этапе используются такие бактерии, которые очищают воду, концентрируя различные примеси промышленного, сельскохозяйственного и муниципального происхождения. На втором этапе проводится анаэробная переработка этих примесей, в результате которой получают метан. Расходы на второй этап переработки, сопровождающийся получением метана, во Франции составляли 200-300 млн. франков за последнее десятилетие, что свидетельствует о низкой стоимости этой процедуры. В то же время, расходы на очистку питьевой воды во Франции ежегодно составляют около 50 млн. франков. Одной из проблем, с которой сталкиваются специалисты по очистке воды, является содержание в ней нитратов, которое постепенно повышается. Так, если 10- 15 лет тому назад их конц-ия в питьевой воде составляла 10-15 мг/л, то в настоящее время она приближается к 50 мг/л.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.21
Рубрики: ВОДА
ПИТЬЕВАЯ
ОЧИСТКА
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКАЯ
СТОИМОСТЬ
МЕТАН
ПОЛУЧЕНИЕ
DRINKING WATER PURIFICATION
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.224

   
    Purification of two fungal aspartic proteinases using fast protein liquid chromatography [Text] / Eric D. Brown [et al.] // Agr. and Biol. Chem. - 1990. - Vol. 54, N 6. - P1563-1565 . - ISSN 0002-1369
Перевод заглавия: Очистка двух грибных аспарагиновых протеиназ с использованием быстрой жидкостной хроматографии белков (FPLC)
Аннотация: Описывается получение препаратов аспарагиновых протеиназ из культуральных жидкостей Endothia parasitica и Mucor miehei, применяющихся в кач-ве заквасок при производстве сыра. Очистку препаратов протеиназ проводили фракционированием культуральной жидкости штаммов сульфатом аммония (0-70%), анионообменной хроматографией на колонке Mono Q (Pharmacia) и гель-фильтрацией. Препараты аспарагиновой протеиназы получены с выходом 22-60% и очисткой в 3,3-6,5 раз. Препараты ферментов являются гомогенными по данным Эф в присутствии DDC-Na и имеют мол. массы 44 и 37 кД, изоэлектрические точки 4,9 и 3,9 для протеиназ Endothia parasitica и Mucor miehei соотв. Определен аминокислотный состав аспарагиновой протеиназы из Mucor miehei, проведено сравнение молекулярных свойств полученных протеиназ с известными ранее. Библ. 21. Канада, Dept. of Food Sci., Univ. of Guelph, Guelph, Ontario, N1G 2W1.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АСПАРАГИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ В ПРОИЗВОДСТВЕ СЫРА
ГРИБНЫЕ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ГОМОГЕННОСТЬ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
ENDOTHIA PARASITICA
MUCOR MIEHE
ENRYME ACTIVITY
PURIFICATION

Доп.точки доступа:
Brown, Eric D.; Wynne, Melodie G.; Clarke, Anthony J.; Yada, Rickey Y.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.06-04К1.139

    Luescher, Immanuel F.
    Purification and photoaffinity labeling of the I-A{k} histocompatibility molecule [Text] / Immanuel F. Luescher, Emil R. Unanue // J. Immunol. Meth. - 1990. - Vol. 135, N 1-2. - P233-245 . - ISSN 0022-1759
Перевод заглавия: Очистка и фотоаффинное мечение молекул гистосовместимости I-A{k}
Аннотация: Молекулы I-A{k} в мембране В-гибридом метили [{1}{2}{5}I]-4азидосалицилом, связанным с пептидом 46-61 из яичного лизоцима курицы. Меченые молекулы солюбилизировали разными детергентами. Показали, что интенсивность метки не изменяется после воздействия детергентов MEGA8 и MEGA9. Напротив, дезоксихолат и н-октилглюкозид снижали интенсивность метки. Определяли также оптим. условия диссоциации I-А и моноклональных антител против I-А{k} (40.LH или 10.3.6.2). Диссоциация не сопровождается существенной денатурацией, при рН 3,5 и при низких конц-иях тиоцианатов аммония и гуанимида при нейтр. рН. Выделенные с помощью смеси MEGA8 и MEGA9 молекулы I-А{k} аффинно очищали на сефарозе с моноклональными антителами 10.3.6.2 эффективно связывали меченый пептид 46-61, а после встраивания в планарные мембраны стимулировали Т-клеточные гибридомы, специфич. к яичному лизоциму и I-А{k}. Однако если молекула I-А{k}, встроенная в мембрану, связывала метку через 'альфа'-цепь, то свободные молекулы I-А{k} реагировали с меченым пептидом 46-61 через 'бета'-цепь. Предполагают, что в процессе очистки происходит небольшое изменение конформационной структуры I-А{k}. Библ. 34. Dept. Pathol., Washington Univ. Sch. Med., 660 S. Euclid Av., St. Louis, MO 63110, US.
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.07 + 343.43.29.07
Рубрики: АНТИГЕНЫ ГКГС
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФОТОАФФИННОЕ МЕЧЕНИЕ
МЫШИ
AFFINITY PURIFICATION
ANTIGEN PRESENTATION

Доп.точки доступа:
Unanue, Emil R.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.08-04К1.30

    Панова, И.
    Изолиране и пречистване на лимфоцити от епитела и lamina propria на тънки черва на плъхове [Текст] / И. Панова // Епидемиол., микробиол., и инфекц. болести. - 1990. - Vol. 27, N 4. - С. 53-56 . - ISSN 0425-1482
Перевод заглавия: Выделение и очистка лимфоцитов из эпителия и lamina propria тонких кишок крыс
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.11.05 + 343.43.05.11.05
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ЭПИТЕЛИЙ
ЛАМИНА
ТОНКИЙ КИШЕЧНИК
КРЫСЫ
LYMPHOCYTE PURIFICATION
EPITHELIUM
RAT INTESTINA
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.12-04К1.62

   
    Preparation of soluble murine IL-6 receptor and anti-murine IL-6 receptor antibodies [Text] / Takashi Saito [et al.] // J. Immunol. - 1991. - Vol. 147, N 1. - P168-173 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Получение растворимых мышиных рецепторов интерлейкина 6 и антител к ним
Аннотация: Получили клон кДНК, кодирующий мышиный рецептор интерлейкина 6 (рИЛ-6), к-рый перенесли в клетки стабильной линии яичника китайских хомячков и добились продукции р-римого рИЛ-6. рИЛ-6 очищен до гомогенности путем последовательной фильтрации и хр-фии культ. среды. Р-римые мышиные рИЛ-6 в культуре М1 клеток повышали их чувствительность к ИЛ-6 в тесте ингибирование роста и эффект зависел от дозы рИЛ-6. Получили крысиные гибридомы, продуцирующие моноклональные антитела, специф. к мышиным рИЛ-6 и один из клонов, обозначенных RS13 (IoC2) ингибировал акт-ть ИЛ-6. Разработали твердофазный ИФА для идентификации р-римого мышиного рИЛ-6 с высокой степенью чувствительности (1 нг/мл). Библ. 24. Inst. Mol., Cel. Biol., Osaka Univ., JP.
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.17 + 343.43.05.17
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНТЕРЛЕЙКИНА 6
РАСТВОРИМЫЙ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
АНТИРЕЦЕПТОРНЫЕ
МЫШИ
RAT HYBRIDOMAS
PURIFICATION

Доп.точки доступа:
Saito, Takashi; Yasukawa, Kiyoshi; Suzuki, Hiroshi; Futatsugi, Kensuke; Fukunaga, Takeshi; Yokomizo, Chiaki; Koishihara, Yasuo; Fukul, Hiroyasu; Ohsugi, Yoshiyuki; Zawata, Hideo; Kobayashi, Ichiro; Hirano, Toshio; Taga, Tetsuya; Kishimoto, Atadamitsu
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.12-04К1.956

   
    Выделение и очистка фракции иммуноглобулина для приготовления стандарта [Текст] / Г. Г. Головин [и др.] ; Туркм. науч. о-во аллергол. и иммунол. // Актуал. вопр. аллергол. и иммунол. в арид. зоне. - Ашхабад, 1991. - С. 17 . - ISBN 5-8338-0439-6
ГРНТИ  
34.43.51
ВИНИТИ 341.43.51.05.11
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН Е
ОЧИСТКА
СТАНДАРТЫ
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
IMMUNOGLOBULIN E PURIFICATION
STANDARTS
ALLERGY

Доп.точки доступа:
Головин, Г.Г.; Тельбух, В.П.; Токарева, О.С.; Боброва, Н.Д.
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.01-04К1.204

    Shinomiya, Hiroto.
    Purification and characterization of the 65-kDa protein phosphorylated in murine macrophages by stimulation with bacterial lipopolysaccharide [Text] / Hiroto Shinomiya, Hajime Hirata, Masayasu Nakano // J. Immunol. - 1991. - Vol. 146, N 10. - P3617-3625 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Очистка и характеристика белка с молекулярной массой 65 кД, фосфорилируемого в мышиных макрофагах при стимуляции бактериальным липополисахаридом
Аннотация: В первые в ходе последовательной авторадиографии очистили индуцируемый липополисахаридами в мышиных макрофагах фосфорилированный белок с мол. в. 55 кД. В белке фосфорилированы исключительно сериновые остатки. Это свидетельствует о значимости липополисахаридиндуцируемой сериновой киназы. Липополисахарид не индуцировал фосфорилирование исследованного белка в макрофагах липопосилахаридрезистентных мышей С3Н/НеG, хотя в них было выявлено норм. кол-во нефосфорилированного белка. Уровень фосфорилирования белка с мол. в. 65 кД в липополисахарид или липид А стимулированных макрофагах прямо коррелировал с продукцией интерлейкина 1. Т. обр., фосфорилированный белок с мол. в. 65 кД, очевидно, играет решающую роль в активации макрофагов. Библ. 44. Dep. Microbiology, Ehime Univ. Schl. Medicine, Ehime-Ken, JP.
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.29.11 + 343.43.29.29.11
Рубрики: МАКРОФАГИ
ЛИПОПОЛИСАХАРИД
БЕЛОК
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
МЫШИ
PURIFICATION
CHAACTERIZASION

Доп.точки доступа:
Hirata, Hajime; Nakano, Masayasu
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.02-04К1.350

    Beck, Gregory.
    Purification and biochemical characterization of an invertebrate interleukin 1 [Text] / Gregory Beck, Gail S. Habicht // Mol. Immunol. - 1991. - Vol. 28, N 6. - P577-584 . - ISSN 0161-5890
Перевод заглавия: Очистка и биохимическая характеристика интерлейкина 1 безпозвоночных
Аннотация: Из целомической жидкости морской звезды Asterias forbesi методами хроматофокусирования и ЭФ очистили белок с акт-тью интерлейкина 1 (Ил-1). Ил-1 гетерогенен по ИЭТ и мол. вес. ИЛ-1 морской звезды с ИЭТ 4,8 имел мол. м. 22 кД, а две др. фракции с ИЭТ 7,4 и 5,4 имели мол. м. 17 кД. Выделенные м-лы были биол. активны, ингибировали рост клеток меланомы А375, а также стимулировали пролиферацию мышиных тимоцитов, фибробластов кожи мышей, синтез белка и продукцию простагландина E[2]. В гомогенных очищ. фракциях с ИЭТ 4,8 и 5,4 определили содержание аминок-т, у м-лы с ИЭТ 7,4 определили N-концевую аминок-тную последовательность. Сходство между ИЛ-1 позвоночных и безпозвоночных указывает на значимую, эволюционно стабильную роль этой защитной мол-лы. Библ. 28. Dept. Pathology, Hlth Sci. Ctr, SUNY at Stony Brook, NY, US.
ГРНТИ  
34.43.37
ВИНИТИ 341.43.37.05 + 343.43.37.05
Рубрики: ИНТЕРЛЕЙКИН 1
БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
МОРСКАЯ ЗВЕЗДА
PURIFICATION
BIOLOGICAL ASSAY

Доп.точки доступа:
Habicht, Gail S.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.09-04Б2.139

    Huang, Ningwu.
    Очистка рестрикционной эндонуклеазы Bsp78I [Text] / Ningwu Huang, Rufan Zhu // Ухань дасюэ сюэбао. Цзыжань кэсюэбань = J. Wuhan Univ. Natur. Sci. Ed. - 1991. - N 2. - С. 111-116 . - ISSN 0253-9888
Аннотация: Из клеток (Кл) Bacillus sphaericus 78 выделили рестриктазу Bsp78I, к-рую очистили с помощью аффинной хроматографии и ВЭЖХ. Выход очищенной Bsp78I составил 2020 ед/г веса бактерии. Белок имел мол. м. 141 250, Д по данным гель-фильтрации на Sephadex G 200, давал одну полосу при ЭФ, соответствующую мол. м. 72 000 Д, содержал триптофан на N-конц. Библ. 12. КНР, Dep. Biol., Wuhan Univ.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЭНДОДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕАЗА BSP78I
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
BACILLUS SPHAERICUS 78
RESTRICTION ENDONUCLEASE BSP78I
PURIFICATION

Доп.точки доступа:
Zhu, Rufan
16.
А.с. 1698293 СССР, МКИ C12P 19/04.

   
    Способ получения экзополисахарида [Текст] / В. В. Дерябин [и др.] ; Ладыж. произв. биофармац. об-ние Энзим, ВНИИ биотехнол. - № 4647068/13 ; Заявл. 04.01.1989 ; Опубл. 15.12.1991
Аннотация: Патентуется способ получения высокоочищенных препаратов экзополисахаридов, характеризующихся повышенной прозрачностью р-ров и повышенной тиксотропностью. Метод включает высушивание культуральной жидкости Bacillus polymyxa ВКПМ В-3015 на распылительной сушилке при т-ре сушильного агента на входе 105-115'ГРАДУС'C с последующим диспергированием полученного порошка в воде, нагреванием дисперсии до 80-100'ГРАДУС'C в течение 25-35 мин, сепарированием смеси и выделением целевого продукта из жидкой фазы спиртом или путем ультрафильтрации. Для повышения тиксотропности после сепарирования р-р подщелачивают до pH 12,0 и выдерживают 25-35 мин при 80-100'ГРАДУС'C, затем р-р нейтрализуют и выделяют продукт с помощью спирта.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: ПОЛИСАХАРИДЫ
ЭКЗОПОЛИСАХАРИДЫ
ВЫСОКООЧИЩЕННЫЕ
МЕТОДПОЛУЧЕНИЯ
BACILLUSPOLYMYXA
POLYSACCHARIDES
PURIFICATION

Доп.точки доступа:
Дерябин, В.В.; Старухина, Л.А.; Чистова, Т.Д.; Бузин, А.А.; Матюхина, Т.Ю.; Яроцкий, С.В.; Болоховская, В.А.; Шинкаренко, Л.Н.; Сойченко, В.П.; Болоховский, В.В.; Бойцун, В.М.; Игнатьева, И.Н.; Белова, Р.Н.; Глухова, Е.В.; Шендеров, Б.А.; Мартынюк, Н.Б.; Иванов, В.Д.; Подгорная, Н.М.; Ладыж. произв. биофармац. об-ние Энзим; ВНИИ биотехнол.
Свободных экз. нет
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.02-04Б3.39

    Zorenzana, Z. M.
    Selection of wastewater microbial populations in conventional activated sludge systems [Text] / Z. M. Zorenzana, E. Becares, M. Z. Zopez // 6th Int. Symp. Microb. Ecol. (ISME-6), Barcelona, 6-11 Sept., 1992. - [Barcelona], 1992. - P224
Перевод заглавия: Селекция популяций микроорганизмов сточных вод в стандартных установках с активным илом
Аннотация: Системы биологич. очистки сточных вод, основанные на применении активного ила, оказывают селекционирующее действие на флоккулирующую способность и кинетику микробной популяции. В течение шести месяцев ежедневно отбирали образцы сточной воды до очистки и воду после установки с активным илом и сравнивали микрофлору, учитывая общее число аэробных бактерий, энтерококки, общее число колиформных бактерий, фекальные стрептококки, стафилококки, клостридии, грибы и дрожжи, а также колифаги. Отмечены колебания в численности отдельных групп, наблюдается также селективное устранение отдельных групп и развитие вместо них новых групп. Испания, Area Ecologia. Fac. de Biol. Univ. de Leon, 24071 Lion
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.21
Рубрики: СТОЧНЫЕВОДЫ
ОЧИСТКА
АКТИВНЫЙИЛ
СТАНДАРТНЫЕУСТАНОВКИ
МИКРООРГАНИЗМЫ
СЕЛЕКЦИЯПОПУЛЯЦИЙ
WASTEWATER
PURIFICATION

Доп.точки доступа:
Becares, E.; Zopez, M.Z.
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 93.05-04К1.024

   
    Разработка метода получения чистой популяции плацентарных макрофагов и их культивирования [Текст] / С. А. Сельков [и др.] // Актуал. вопр. физиол. и патол. репродуктив. функции женщины. - С.Петербург, 1992. - С. 161-162
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.11.11 + 343.43.05.11.11
Рубрики: МАКРОФАГИ
ПОЛУЧЕНИЕ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПЛАЦЕНТА
MACROPHAGE PURIFICATION
PLACENTA

Доп.точки доступа:
Сельков, С.А.; Казанцева, К.В.; Черипова, Л.В.; Эсауленко, Е.В.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)