СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 43
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-43

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.56

A new extracellular protein of Pseudomonas aeruginosa PA 103 regulated by regA [Text] / Christiane Wolz [et al.] // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 7. - P1755-1761 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Новый внеклеточный белок Pseudomonas aeruginosa PA103, регулируемый regA
Аннотация: Выражение экзотоксина A (EcoA) у Pseudomonas aeruginosa зависит от содержания железа в среде и находится под контролем регуляторного гена regA. Для изучения влияния regA на экспрессию железо-регулируемых белков в работе сконструировали RegA{-} мутант PA103P, путем инcерционного мутагенеза. Полипептид из мутанта PA103P сравнивали с белком из родительского штамма PA103 с штаммом PA103P (pPEX18), где ген regA клонирован в составе вектора pUC18 на плазмиде pREX18. Сравнение белков проводили после выращивания штаммов в условиях высокого и низкого процентного содержания железа. Железо-регулируемый 42 кД белок был идентифицирован и очищен из культурального супернатанта PA103 и PA103P (pREX18). Данные анализов N-концевой последовательности белка показывают, что он не имеет протеолитической и цитотоксической активностей. Несмотря на использование двумерного электрофореза, техника которого позволяет выделять более 600 белков, не было найдено другого железо-регулируемого белка, контролируемого regA. Германия, Dept. of General and Enviromeutal Hygiene, Hygiene Institute Univ. of Tubingen, Tubingen. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.11
Рубрики: PSEUDOMONAS AERUGINOSA
ШТАММ PA103
ЭКЗОТОКСИН А
СИНТЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ФУНКЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН REGA
КЛОНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Wolz, Christiane; Lehmann, Rainer; Vasil, Mike L.; Bischoff, Rainer Doring Gerd

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.12-04В3.70

Purification and N-terminal sequence analysis of pea chloroplast protein synthesis factor EF-G [Text] / Mahinur Sezener Akkaya [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 308, N 1. - P109-117 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Очистка и анализ N-концевой последовательности фактора белкового синтеза EF-G из хлоропластов гороха
Аннотация: Фактор элонгации G белкового синтеза в хлоропластах был очищен из экстрактов индуцированных светом проростков гороха. Для очистки этого фактора было использовано сродство органеллярного EF-G к рибосомам E. coli в присутствии антибиотика фузидиевой к-ты. Комплекс, образованный органеллярным EF-G, рибосомами E. coli, ГДФ и фузидиевой к-той выделялся с помощью высокоскоростного центрифугирования. Главный белок, элюируемый из этого комплекса высокой конц-ией соли, имел M[r] 86000; этот белок являлся минорным компонентом в сходных препаратах из выращенных в темноте проростков. Анализ N-концевой аминокислотной последовательности EF-G из гороха выявил значительную идентичность с хлоропластным EF-G сои, несколько меньшее сходство с бактериальными EF-G и очень низкую гомологию с митохондриальным EF-G и эукариотическим цитоплазматическим EF-2. США, Dep. Biochem., Ohio State Univ., Columbus, OH 43210-1292. Библ. 42

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ФАКТОР ЭЛОНГАЦИИ G
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ОЧИСТКА
ХЛОРОПЛАСТЫ
ГОРОХ

Доп.точки доступа:
Akkaya, Mahinur Sezener; Welcsh, Piri L.; Wolfe, Michael A.; Duerr, Barbara K.; Becktel, Wayne J.; Breitenberger, Caroline A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.04-04М4.54

Purification and N-terminal sequencing of a high affinity kDa calcium-antagonist binding polypeptide from guinea-pig liver [Text] : program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994 / M. Hanner [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P72 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Очистка высокоаффинного полипептида 22 кД, связывающего антагонист Ca, из печени морской свинки и определение его N-концевой последовательности
Аннотация: Препарат, уменьшающий размер области ишемии головного мозга эмопамил, меченный {3}H, применили для очистки связывающего его полипептида 22 кД из микросом печени морской свинки после солюбилизации дигитонином. Очищенный белок связывает {3}H-азидопамил с k[D]=6 нМ (В[max]=7 пмолей/мг белка). Высокая аффинность в отношении антиишемических препаратов и двухвалентных катионов, характерная для белка в составе микросом, сохранилась после его очистки. Соответственно 33-звенной N-концеровой последовательности, негомологичной другим известным белкам, получено антитело, избирательно иммунопреципитирующее фотоаффинно меченный полипептид 22 кД. Австрия, Inst. Biochem. Pharmakol., Univ. Innsbruck, A-6020. Библ. 1

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ПОЛИПЕПТИД 22 КД
ОЧИСТКА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПЕЧЕНЬ
МОРСКИЕ СВИНКИ

Доп.точки доступа:
Hanner, M.; Moebius, F.F.; Grabner, M.; Knaus, H.-G.; Weber, F.; Striessnig, J.; Glossmann, H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.12-04Б4.145

Monoclonal antibody developed against a hemolysin of Bacillus thuringiensis [Text] / Junko Matsuyama [et al.] // Microbiol. and Immunol. - 1995. - Vol. 39, N 8. - P619-622 . - ISSN 0385-5600
Перевод заглавия: Моноклональные антитела, разработанные против гемолизина Bacillus thuringiensis
Аннотация: Выделено 5 линий гибридом, продуцирующих моноклональные антитела к гемолизину Bacillus thuringiensis. Эти антитела могут также реагировать с гемолизином B. cereus, хотя эти гемолизины различаются иммунологически. Эти антитела использованы для выделения и очистки гемолизинов на колонке методом аффинной хроматографии. N-концевая последовательность этих гемолизинов определена: иле-глю-глн-thr. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.21
Рубрики: BACILLUS THURINGIENSIS (BACT.)
ГЕМОЛИЗИНЫ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Matsuyama, Junko; Yamamoto, Koichiro; Miwatani, Toshio; Honda, Takeshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.01-04К1.368

Monoclonal antibody developed against a hemolysin of Bacillus thuringiensis [Text] / Junko Matsuyama [et al.] // Microbiol. and Immunol. - 1995. - Vol. 39, N 8. - P619-622 . - ISSN 0385-5600
Перевод заглавия: Моноклональные антитела, разработанные против гемолизина Bacillus thuringiensis
Аннотация: Выделено 5 линий гибридом, продуцирующих моноклональные антитела к гемолизину Bacillus thuringiensis. Эти антитела могут также реагировать с гемолизином B. cereus, хотя эти гемолизины различаются иммунологически. Эти антитела использованы для выделения и очистки гемолизинов на колонке методом аффинной хроматографии. N-концевая последовательность этих гемолизинов определена: иле-глю-глн-thr. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 10

ГРНТИ	34.43.17

ВИНИТИ 341.43.17.19
Рубрики: BACILLUS THURINGIENSIS (BACT.)
ГЕМОЛИЗИНЫ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Matsuyama, Junko; Yamamoto, Koichiro; Miwatani, Toshio; Honda, Takeshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.05-04Т4.136

Purification and characterization of a lectin from the toxic mushroom Amanita pantherina [Text] / Cuun Zhuang [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1996. - Vol. 1291, N 1. - P40-44 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Очистка и характеристика лектина из токсичного гриба Amanita pantherina
Аннотация: Из токсичного гриба A. pantherina гидрофобной и аффинной хр-фией выделен лектин, состоящий из двух идентичных субъединиц (M[r]'ЭКВИВ'22 кД). Определена N-концевая последовательность лектина: IFAVGETQGE. Лектин специфичен к последовательностям GlcNAc 'бета'1-4 Man 'бета'-OPhNO[2], Gal 'бета'1-4 GlcNAc 'бета'1-[-4 GlcNAc][1-2], к-рые ингибируют агглютинацию эритроцитов лектином. Из гликопротеинов наиболее активными ингибиторами лектина являются сиалилированный и десиалилированный подчелюстной муцин быка. Япония, Dep. Appl. Biol. Chem., Fac. Agric., Shizuoka Univ., Shizuoka 422. Библ. 29

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.11.11.11
Рубрики: ЛЕКТИНЫ
ОЧИСТКА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
AMANITA PANTHERINA

Доп.точки доступа:
Zhuang, Cuun; Murata, Takeomi; Usui, Taichi; Kawagishi, Hirokazu; Kobayashi, Kazukiyo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.08-04В2.171

Purification and characterization of a lectin from the toxic mushroom Amanita pantherina [Text] / Cuun Zhuang [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1996. - Vol. 1291, N 1. - P40-44 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Очистка и характеристика лектина из токсичного гриба Amanita pantherina
Аннотация: Из токсичного гриба A. pantherina гидрофобной и аффинной хр-фией выделен лектин, состоящий из двух идентичных субъединиц (M[r]'ЭКВИВ'22 кД). Определена N-концевая последовательность лектина: IFAVGETQGE. Лектин специфичен к последовательностям GlcNAc 'бета'1-4 Man 'бета'-OPhNO[2], Gal 'бета'1-4 GlcNAc 'бета'1-[-4 GlcNAc][1-2], к-рые ингибируют агглютинацию эритроцитов лектином. Из гликопротеинов наиболее активными ингибиторами лектина являются сиалилированный и десиалилированный подчелюстной муцин быка. Япония, Dep. Appl. Biol. Chem., Fac. Agric., Shizuoka Univ., Shizuoka 422. Библ. 29

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЛЕКТИНЫ
ОЧИСТКА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
AMANITA PANTHERINA

Доп.точки доступа:
Zhuang, Cuun; Murata, Takeomi; Usui, Taichi; Kawagishi, Hirokazu; Kobayashi, Kazukiyo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.12-04Б2.94

Purification and characterization of dipeptidyl aminopeptidase from Aureobacterium sp. WO26 [Text] / Wataru Ogasawara [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1997. - Vol. 61, N 1. - P146-151 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и характеристика дипептидиламинопептидазы из Aureobacterium sp. WO26
Аннотация: В штамме WO26 (предположительно Aureobacterium sp.) обнаружена дипептидиламинопептидаза (ДАП), гидролизующая Gly-Arg-(п)-нитроанилид с образованием дипептида. Выделенный и очищенной хр-фией на ДЭАЭ-Сефарозе, фенил-Сефарозе, Сефакриле, MonoQ и FPLC фермент имеет M[r] 'ЭКВИВ'90 кД (ЭФ в геле) и 88 кД (ГПХ), pI=3,8, pH опт.=10, гидролизует Arg-Arg-(4-метокси-'бета'-нафтиламид), но не Gly-Phe-(п)-нитроанилид. Предполагается, что фермент, не укладывающийся в классификацию ДАП млекопитающих, подобен ДАП-B1 из Pseudomonas sp. WO24 и ДАП-V из Dictyostelium discoideum. По N-концевой последовательности выделенный фермент имеет гомологию только с DАП-B1. Япония, Dep. Bioeng., Nagaoka Univ. Technol., Nagaoka, Niigata 940-21. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДИПЕПТИДИЛАМИНОПЕПТИДАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
AUREOBACTERIUM

Доп.точки доступа:
Ogasawara, Wataru; Inanobe, Noriyuki; Ochiai, Keiko; Ando, Katsuhiko; Okada, Hirofumi; Morikawa, Yasushi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 97.12-04М6.182

The alternate N-terminal sequence of rat androgen binding protein/sex hormone-binding globulin contains a nuclear targeting signal [Text] / David R. Joseph [et al.] // Endocrinology. - 1996. - Vol. 137, N 3. - P1138-1143 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Альтернативная N-концевая последовательность андроген-связывающего белка/связывающего половые гормоны глобулина содержит сигнал ядерного адреса
Аннотация: Андроген-связывающий белок/связывающий стероидные гормоны глобулин (АСГ/ССГГ) секретируются клетками Сертоли и гепатоцитами и играет роль внеклеточного переносчика андрогенов и эстрогенов в организме. При анализе мРНК АСГ/ССГГ обнаружили альтернативную мРНК, кодирующую несекретируемую форму АСГ/ССГГ с уникальной N-концевой последовательностью, содержащей сигнал транспорта в ядра. Клетки COS-7 трансфицировали кДНК АСГ/ССГГ и альтернативной формы АСГ/ССГГ и изучали внутриклеточную локализацию соотв-щих рекомбинантных белков. Показали, что рекомбинантный АСГ/ССГГ располагается, гл. обр., в эндоплазматическом ретикулуме трансфицированных клеток, а его несекретируемый аналог транспортируется в ядра. Внутриклеточная локализация обеих форм АСГ/ССГГ не изменяется при обработке трансфицированных клеток дигидротестостероном или эстрадиолом. Обсуждают возможную физиологическую связь альтернативной формы АСГ/ССГГ с сигналом ядерной локализации. США, Dep. Pediatrics, Univ. North Carolina, Chapel Hill, NC 27599. Библ. 40

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.65.31.13
Рубрики: АНДРОГЕН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
СВЯЗЫВАЮЩИЙ ПОЛОВЫЕ ГОРМОНЫ ГЛОБУЛИН
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
АЛЬТЕРНАТИВНАЯ
СИГНАЛ ЯДЕРНОГО АДРЕСА

Доп.точки доступа:
Joseph, David R.; Becchis, Marzia; Fenstermacher, David A.; Pertusz, Peter

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.90

Revill, W. Peter
Purification of a malonyltransferase from Streptomyces coelicolor A3(2) and analysis of its genetic determinant [Text] / W.Peter Revill, Maureen J. Bibb, David A. Hopwood // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 14. - P3946-3952 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка малонилтрансферазы из Streptomyces coelicolor A3(2) и анализ ее генетического детерминанта
Аннотация: В Streptomyces coelicolor A3(2) биосинтез каждой половины молекулы ароматического поликетидного антибиотика актинородина (Act) осуществляется поликетидсинтазой (Act-PKS) из 1 ацетил- и 7 малонил-КоА (строительные единицы). Биосинтез аналогичен биосинтезу жирных кислот (FA) (первичный метаболизм), и в Streptomyces есть структурное сходство между PKS и FAS. Каждая система должна зависеть от малонилтрансферазы малонил-КоА:ацилпереносящего белка (МТ МКоА:АПБ), заряжающей FAS или PKS M-единицами для удлинения углеродной цепи. Из культуры S. coelicolor A3(2), образующей Act в стационарной фазе роста, выделен и очищен Act-АПБ-зависимая МТ; определена ее N-концевая последовательность, и ген клонирован. Последовательность МТ аналогична МТ FAS и PKS др. организмов. Ген МТ находится вне кластера генов биосинтеза Act на расстоянии 2800 т. п. н., но вблизи открытой рамки считывания, чей продукт напоминает кетоацилсинтазу III FAS Escherichia coli. МТ обнаружена в экстрактах как при вегетативном росте, так и в стационарной фазе (когда экспрессируются гены Act-PKS), т. е. МТ по-видимому вовлечена в биосинтез, осуществляемый как PKS, так и FAS. Показана невозможность разрушения гена МТ. Великобритания, John Innes Ctr., Norwich Res. Park, Colney, Norwich NR4 7UH. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: АКТИНОРОДИН
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ СИНТЕЗ
МАЛОНИЛТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН МАЛОНИЛТРАНСФЕРАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Bibb, Maureen J.; Hopwood, David A.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.02-04Б3.63

Purification and characterization of dipeptidyl aminopeptidase from Aureobacterium sp. WO26 [Text] / Wataru Ogasawara [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1997. - Vol. 61, N 1. - P146-151 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и характеристика дипептидиламинопептидазы из Aureobacterium sp. WO26
Аннотация: В штамме WO26 (предположительно Aureobacterium sp.) обнаружена дипептидиламинопептидаза (ДАП), гидролизующая Gly-Arg-(п)-нитроанилид с образованием дипептида. Выделенный и очищенной хр-фией на ДЭАЭ-Сефарозе, фенил-Сефарозе, Сефакриле, MonoQ и FPLC фермент имеет M[r] 'ЭКВИВ'90 кД (ЭФ в геле) и 88 кД (ГПХ), pI=3,8, pH опт.=10, гидролизует Arg-Arg-(4-метокси-'бета'-нафтиламид), но не Gly-Phe-(п)-нитроанилид. Предполагается, что фермент, не укладывающийся в классификацию ДАП млекопитающих, подобен ДАП-B1 из Pseudomonas sp. WO24 и ДАП-V из Dictyostelium discoideum. По N-концевой последовательности выделенный фермент имеет гомологию только с DАП-B1. Япония, Dep. Bioeng., Nagaoka Univ. Technol., Nagaoka, Niigata 940-21. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ДИПЕПТИДИЛАМИНОПЕПТИДАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
AUREOBACTERIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ogasawara, Wataru; Inanobe, Noriyuki; Ochiai, Keiko; Ando, Katsuhiko; Okada, Hirofumi; Morikawa, Yasushi

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.02-04Т4.100

Предварительное изучение аминокислотной последовательности геморрагина I из Agkistrodon acutus [Text] / Weimin Gong [et al.] // Zhongguo kexue jishu daxue xuebao = J. China Univ. Sci. and Technol. - 1996. - Vol. 26, N 3. - С. 366-368 . - ISSN 0253-2778
Аннотация: Установлена первичная структура геморрагина I из A. acutus. Последовательность первых N-концевых остатков аминок-т - STEFQ - RYMEIVIV. Показана высокая степень гомологии геморрагина I с другими низкомол. (20-24 кД) металлопротеиназами и геморрагинами из яда змей. Китай, I Young Sci. Lab. Struct. Biol., 2 Dep. Biol., Univ. Sci. Technol. China. Библ. 6

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ГЕМОРРАГИН I
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГОМОЛОГИЯ
AGKISTRODON ACUTUS

Доп.точки доступа:
Gong, Weimin; Zhu, Zhongliang; Niu, Liwen; Teng, Maikun; Wang, Chun; Shen, Weiqun

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.04-04В3.71

Kuboyama, Tsutomu.
An acidic 39-kDa protein secreted from stigmas of tobacco has an amino-terminal motif that is conserved among thaumatin-like proteins [Text] / Tsutomu Kuboyama, Kaoru T. Yoshida, Genkichi Takedda // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, N 1. - P91-95 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Кислый 39 кД белок, секретируемый из рылец табака, имеет N-концевой мотив, консервируемый среди тауматинподобных белков
Аннотация: Кислый 39 кД полипептид, секретируемый из рылец табака, был идентифицирован посредством двумерного ЭФ в ПААГ, а его углеводная цепь была определена с помощью конканавалина A и пероксидазы. Обнаружено, что N-концевая аминокислотная последовательность исследуемого белка сходна с N-концевыми последовательностями тауматинподобных белков. Япония, Dep. Agr. and Environmental Biol., Univ. of Tokyo, Tokyo. Библ. 38

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: БЕЛКИ
КИСЛЫЕ
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СЕКРЕЦИЯ
РЫЛЬЦЕ
ТАБАК
ТАУМАТИН

Доп.точки доступа:
Yoshida, Kaoru T.; Takedda, Genkichi

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.43

Глутамил-эндопептидаза Bacillus intermedius, выделение, свойства, кристаллизация [Текст] / Г. Н. Руденская [и др.] // 2 Съезд Биохим. о-ва РАН, Москва, 19-23 мая, 1997. - Пущино, 1997. - Ч.1. - С. 62 . - ISBN 5-201-14334-2
Аннотация: Из культуральной жидкости Bacillus intermedius с помощью ИОХ на КМ-целлюлозе и Mono-S получена в гомогенном состоянии глутамилэндопептидаза, гидролизующая все связи глутаминовых и цистеиновых к-т в окисленных A и B цепях инсулина и связи аспарагиновой к-ты в глюкагоне. Мол. масса фермента - 29 кД, pI=8,4, К[м] по расщеплению Z-Glu-pNA равна 6 мМ, протеиназа необратимо ингибируется специфическим ингибитором сериновых протеиназ DFP. Фермент имеет два оптимума pH при гидролизе казеина (pH 7,5 и 9,0) и один (8,0) при гидролизе Z-Glu-pNA. Температурный оптимум его активности 55'ГРАДУС', фермент наиболее стабилен в интервале pH 7,5-9,0. Определен аминокислотный состав и N-концевая последовательность, к-рая оказалась на 50% идентичной последовательности фермента из Bacillus licheniformis. Методом диффузии паров растворителя в висячей капле получены призматические кристаллы фермента, к-рые принадлежат к пространственной группе B2 и имеют следующие параметры элементарной ячейки: a=69,59; b=61,613; c=56,107; 'бета'=117,57'ГРАДУС'. Россия, МГУ, Москва

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
BACILLUS INTERMEDIUS

Доп.точки доступа:
Руденская, Г.Н.; Шакиров, Е.В.; Балабан, Н.П.; Лещинская, И.Б.; Благова, Н.П.; Левдиков, В.М.; Куранова, И.П.; Степанов, В.М.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.03-04Б3.52

Глутамил-эндопептидаза Bacillus intermedius, выделение, свойства, кристаллизация [Текст] / Г. Н. Руденская [и др.] // 2 Съезд Биохим. о-ва РАН, Москва, 19-23 мая, 1997. - Пущино, 1997. - Ч.1. - С. 62 . - ISBN 5-201-14334-2
Аннотация: Из культуральной жидкости Bacillus intermedius с помощью ИОХ на КМ-целлюлозе и Mono-S получена в гомогенном состоянии глутамилэндопептидаза, гидролизующая все связи глутаминовых и цистеиновых к-т в окисленных A и B цепях инсулина и связи аспарагиновой к-ты в глюкагоне. Мол. масса фермента - 29 кД, pI=8,4, К[м] по расщеплению Z-Glu-pNA равна 6 мМ, протеиназа необратимо ингибируется специфическим ингибитором сериновых протеиназ DFP. Фермент имеет два оптимума pH при гидролизе казеина (pH 7,5 и 9,0) и один (8,0) при гидролизе Z-Glu-pNA. Температурный оптимум его активности 55'ГРАДУС', фермент наиболее стабилен в интервале pH 7,5-9,0. Определен аминокислотный состав и N-концевая последовательность, к-рая оказалась на 50% идентичной последовательности фермента из Bacillus licheniformis. Методом диффузии паров растворителя в висячей капле получены призматические кристаллы фермента, к-рые принадлежат к пространственной группе B2 и имеют следующие параметры элементарной ячейки: a=69,59; b=61,613; c=56,107; 'бета'=117,57'ГРАДУС'. Россия, МГУ, Москва

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
BACILLUS INTERMEDIUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Руденская, Г.Н.; Шакиров, Е.В.; Балабан, Н.П.; Лещинская, И.Б.; Благова, Н.П.; Левдиков, В.М.; Куранова, И.П.; Степанов, В.М.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.05-04Б2.43

Bandlow, Wolfhard.
Influence of N-terminal sequence variation on the sorting of major adenylate kinase to the mitochondrial intermembrane space in yeast [Text] / Wolfhard Bandlow, Gertrud Strobel, Roland Schricker // Biochem. J. - 1998. - Vol. 329, N 2. - P359-367 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Влияние изменений в N-концевой последовательности на транспорт основной аденилаткиназы в межмембранное пространство митохондрий дрожжей
Аннотация: Изучали роль N-концевой последовательности аденилаткиназы Aky 2p в митохондриальном импорте. N-концевые остатки были слиты с дигидрофолатредуктазой мышей (ДГФР) и УМФкиназой дрожжей. Гибридные белки обнаружены в межмембранном пространстве митохондрий (Мтх). Делеция первых 8 N-концевых остатков или введение двух мутаций со сдвигом рамки улучшили импорт белков. Используя мутагенез, показали, что тип и кол-во зарядов не определяли эффективность поглощения в Мтх. Проведена селекция мутантов Aky 2p, стабильных в цитоплазме и поглощаемых эффективнее, чем фермент дикого типа. Образование амфипатической 'альфа'-спиральной структуры (5-8 остатки) улучшает эффективность импорта, замена ее гомологичным сегментом белка матрикса Мтх дрожжей дезориентирует транслокацию. Т. обр., N-концевой участок Aky 2p несет информацию о митохондриальном импорте. Германия, Inst. Genet. Mikrobiol., Univ. Munchen. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АДЕНИЛАТКИНАЗА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ РОЛИ
ТРАНСПОРТ
МИТОХОНДРИИ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Strobel, Gertrud; Schricker, Roland

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 99.10-04И3.189

Expression of recombinant human acid sphingomyelinase in insect Sf21 cells: Purification, processing and enzymatic characterization [Text] / Oliver Bartelsen [et al.] // J. Biotechnol. - 1998. - Vol. 63, N 1. - P29-40 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Экспрессия рекомбинантной кислой сфингомиелиназы человека в клетках Sf21 насекомых: очистка, процессинг и характеристика ферментативной активности
Аннотация: В клетках Sf21 насекомых с использованием бакуловирусной векторной системы экспрессировали кислую сфингомиелиназу (СФМ). Синтезируемый белок (M[r]'ЭКВИВ'75 кД) подвергается процессингу и превращается в зрелую активную СФМ (M[r]'ЭКВИВ'72 кД, K[M]=32 мкМ, V[max]=0,56 ммоль/ч*мг, мол. масса к-рой на 'ЭКВИВ'3 кД меньше мол. массы СФМ плаценты человека. N-Концевое (23 остатка) секвенирование показало идентичность этого сегмента у рекомбинантной СФМ и СФМ из плаценты. Различия в мол. массе ферментов объясняются вариациями в характере N-гликозилирования и протеолитического процессинга в клетках насекомых и человека. Германия, Kekule-Inst. Org. Chem. Biochem., Rheinische Fredrich-Wilhelms-Univ. Bonn, 53121 Bonn. Библ. 22

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: СФИНГОМИЕЛИНАЗА
РЕКОМБИНАНТНАЯ КИСЛАЯ СФИНГОМИЕЛИНАЗА
ОЧИСТКА
ПРОЦЕССИНГ
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Bartelsen, Oliver; Lansmann, Stephanie; Nettersheim, Michael; Lemm, Thorsten; Ferlinz, Klaus; Sandhoff, Konrad

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.02-04Б3.81

Purification and characterization of a novel cold-regulated protein from an ice-nucleating bacterium, Pseudomonas fluorescens KUIN-1 [Text] / Hitoshi Obata [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 11. - P2091-2097 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и характеристика нового индуцируемого холодом белка из бактерий Pseudomonas fluorescens KUIN-1, вызывающих нуклеацию льда
Аннотация: Описаны нек-рые свойства белка холодового шока (БХШ) P. fluorescens KUIN-1. БХШ индуцируется в клетках при инкубации их при 4'ГРАДУС'. С помощью фракционирования сульфатом аммония и ряда хроматографических стадий проведена очистка БХШ. Нативный БХШ является гексамером, состоящим из субъединиц с мол. м. 26,5 кД. Определена N-концевая последовательность субъединицы БХШ: Gln-Ala-Ala-Tyr-Tyr-Pro-Ala-His-His-His-Gln-Gln-Val-Gln-Gln-His-Trp- Gly-His-His-. БХШ защищает лактатдегидрогеназу от денатурации при замораживании. Япония, Dep. Biotechnol., Fac. Eng., Kansai Univ., Osaka 564-8680. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: БЕЛОК ХОЛОДОВОГО ШОКА
ОЧИСТКА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРОТЕКТОРНЫЕ СВОЙСТВА
PSEUDOMONAS FLUORESCENS

Доп.точки доступа:
Obata, Hitoshi; Ishigaki, Hitoshi; Kawahara, Hidehisa; Yamade, Kazuhiro

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.05-04Б2.220

Amino-terminal sequences of 'сигма'{N} ('сигма'{54}) inhibit RNA polymerase isomerization [Text] / Wendy Cannon [et al.] // Genes and Dev. - 1999. - Vol. 13, N 3. - P357-370 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: N-концевые последовательности 'дельта'{N} ('дельта'{54}) подавляют изомеризацию РНК-полимеразы
Аннотация: В клетках бактерий взаимодействие белка 'дельта'{N} с коровыми субъединицами РНК-полимеразы приводит к образованию холофермента, который способен связываться с промотором, но не может плавить ДНК и инициировать транскрипцию до того как на него подействует белок-активатор. 50 N-концевых консервативных аминокислотных остатков 'дельта'{N} (область I) необходимы для ответа на действие активаторов. Предварительно расплавленную ДНК, которая доступна для инициации транскрипции, использовали для имитации природного расплавленного промотора с целью изучения функций района I. Полученные результаты показали, что область I подавляет продуктивное взаимодействие холофермента с предплавленной ДНК. Эффективное образование комплексов транскрипции происходит только при удалении области I от предплавленной ДНК или при активации 'дельта'{N}-холофермента. Полученные на искусственной матрице комплексы были устойчивы к действию гепарина и обладали такой же транскрипционной активностью, как и природные комплексы. Предполагается, что функция области I состоит в маскировании способности холофермента связывать онДНК. Считается также, что область I предотвращает изомеризацию РНК-полимеразы, которая необходима для стабильного взаимодействия холофермента с расплавленной ДНК. Великобритания, Dep. Biol., Biomed. Sci. Building, Imp. Coll. Sci., Technol., Med., London SW7 2AZ. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА
ИЗОМЕРИЗАЦИЯ
ПОДАВЛЕНИЕ
ФАКТОРЫ 'СИГМА'
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ЭНХАНСЕРЫ
ДНК
ПЛАВЛЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Cannon, Wendy; Gallegos, Maria-Trinidad; Casaz, Paul; Buck, Martin

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.06-04Б2.92

Purification and characterization of recombinant Mortierella vinacea 'альфа'-galactosidases I and II expressed in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Hajime Shibuya [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1999. - Vol. 63, N 6. - P1096-1099 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и характеристика рекомбинантной 'альфа'-галактозидазы I и II из Mortierella vinacea, экспрессированной в Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: В дрожжах S. cerevisiae экспрессировали 'альфа'-Gal-дазу I и II (из M. vinacea) под контролем промотора GAL 10. Очищенная в 6000 раз ГПХ и ИОХ 'альфа'-Gal-даза I имела M[r]'ЭКВИВ'58-67 кД (после обработки эндогликозидазой H M[r] снижалась до 46 кД) и N-концевую последовательность SNNGLAITPQMG, идентичную последовательности нативного фермента. 'альфа'-Gal-даза II (M[r]'ЭКВИВ'150-200 кД) после дегликозилирования давала две полосы при ЭФ (46 и 50 кД); обе формы имели N-концевую последовательность LILPDVGRLP. Термостабильность рекомбинантной 'альфа'-Gal-дазы II значительно выше, чем нативной, что объясняется большим размером ее углеводных цепей. Япония, Nat. Food Res. Inst., Ibaraki 305-8642. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 'АЛЬФА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ 'АЛЬФА'-ГАЛАКТОЗИДАЗЫ I И II
ОЧИСТКА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
N-ГЛИКАНЫ
MORTIERELLA VINACEA

Доп.точки доступа:
Shibuya, Hajime; Kobayashi, Kideyuki; Yoshida, Shigeki; Kaneko, Satoshi; Park, Gwi Gun; Kusakabe, Isao

1-20 21-40 41-43

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска