СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=HSP<.>)

Общее количество найденных документов : 1453
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04М1.417

Small subclass of rat olfactory neurons with specific bulbar projections is reactive with monoclonal antibodies to the HSP70 heat shock protein [Text] / Virginia McMillan Carr [et al.] // J. Compar. Neurol. - 1994. - Vol. 348, N 1. - P150-160 . - ISSN 0021-9967
Перевод заглавия: Небольшой подкласс обонятельных нейронов крыс со специфическими бульбарными проекциями является реактивным в отношении моноклональных антител к белку теплового шока HSP70
Аннотация: Изучали иммунореактивность 2 моноклональных антител в отношении к белку теплового шока HSP70 - 2А4 и 3а3 - в обонятельном эпителии у крысы. Показано, что оба антитела являются сильно реактивными в отношении широко по эпителию распределенной субпопуляции обонятельных рецепторных нейронов (ОНР). Морфол., иммуногистохим. и радиоавтографические показатели свидетельствуют, что эти нейроны являются зрелыми ОНР. Однако реактивность этих ОНР не связана со стрессом. Аксоны реактивных ОНР проявляли интенсивную анти-2А4 реактивность. Обнаружено, что реактивные аксоны проецируются только к 1-2 обонятельным клубочкам на любой из сторон каждой луковицы постоянным и предсказуемым путем. Предполагается, что столь крайне малое число клубочков, куда проецируется субпопуляция реактивных ОНР, обслуживает некоторую специфич. обонятельную функцию. США, Northwestern Univ., Evansston, IL 60208. Библ. 102.

ГРНТИ	34.41.35

ВИНИТИ 341.41.35.27.11
Рубрики: ОРГАНЫ ЧУВСТВ
ОРГАН ОБОНЯНИЯ
ОБОНЯТЕЛЬНЫЙ ЭПИТЕЛИЙ
НЕЙРОНЫ
БЕЛКИ
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА HSP70
ИММУНОЦИТОХИМИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Carr, Virginia McMillan; Murphy, Shawn P.; Morimoto, Richard I.; Farbman, Albert I.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 95.01-04М5.051

Малышева, Е. В.
Развитие феномена адаптационной стабилизации структур и адаптационная защита сердца у крыс разных генетических линий: роль белков теплового шока hsp70 [Текст] / Е. В. Малышева, А. В. Замотринский, И. Ю. Малышев // Бюл. эксперим. биол. и мед. - 1994. - Т. 118, N 8. - С. 126-129 . - ISSN 0365-9615
Аннотация: У крыс Вистар при адаптации к периодическим стрессам в миокарде накапливается 5 изоформ hsp70 и, соответственно, повышается устойчивость изолированного сердца к повреждающим факторам; у крыс линии Август при периодическом действии стрессорных воздействий накопление hsp70 отсутствует, и повышения устойчивости сердца не происходит. Предполагается, что способность к формированию адаптационной защиты сердца у генетической линии зависит от способности данной линии к увеличению экспрессии hsp70 генов в ответ на стрессорные воздействия. Россия, Ин-т общей патологии и патофизиологии РАМН. Москва. Библ. 13.

ГРНТИ	34.39.03

ВИНИТИ 341.39.03.17.11
Рубрики: СТРЕСС
АДАПТАЦИЯ
СЕРДЦЕ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА HSP70
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Замотринский, А.В.; Малышев, И.Ю.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.76

Immuno-gold electron microscopial detection of heat shock protein 60 (hsp60) in mitochondria of rat hepatocytes and myocardiocytes [Text] / Wolfgang Kreisel [et al.] // Acta histochem. - 1994. - Vol. 96, N 1. - P51-62 . - ISSN 0065-1281
Перевод заглавия: Обнаружение белка теплового шока 60 (hsp60) в митохондриях гепатоцитов и миокардиоцитов крысы методом иммуноэлектронной микроскопии с коллоидным золотом
Аннотация: При помощи аффинно очищенных поликлональных антител (АТ) против белка теплового шока 60 (hsp60) (данные АТ узнают также кальсеквестрин и фетуин) провели локализацию hsp60 в гепатоцитах и миокардиоцитах крыс на электронно-микроскопич. уровне. В обоих типах клеток наблюдалось интенсивное мечение митохондрий и практически полное отсутствие окраски др. структур. Предполагается использовать данные АТ для анализа экспрессии hsp60, а также для диагностики таких заболеваний, как аутоиммунный гепатит, первичный склеротический холангит и цирроз. Германия, Med. Univ.-Klinik, Abteilung Gastroenterol. & Hepatol., Hugstetter Str. 55, 79106 Freiburg. Библ. 50

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.07
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP 60
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
ИММУННАЯ
ГЕПАТОЦИТЫ
КАРДИОМИОЦИТЫ
МИТОХОНДРИИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Kreisel, Wolfgang; Hildebrandt, Heika; Schiltz, Emil; Kohler, Gabriele; Spamer, Cornelia; Dietz, Christine; Mossner, Wolfgang; Heilmann, Claus

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.295

Butyrate induced apoptosis in lymphoid cells preceded by transient over-expression of HSP70 mRNA [Text] / Igor Filippovich [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 198, N 1. - P257-265 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Масляная кислота индуцирует в лимфоидных клетках апоптоз, которому предшествует временная сверхэкспрессия мРНК hsp70
Аннотация: В культивируемых клетках (линия BL-30) лимфомы Беркитта бутират натрия (I) индуцирует апоптоз, регистрируемый по изменению морфологии клеточных ядер и по фрагментации ДНК. Гибель половины клеток вследствие апоптоза происходит через 4 ч после теплового шока (43,5'ГРАДУС'), и через 16 ч при действии I (5 мМ). В обоих случаях развитие апоптоза сопровождается повышением содержания мРНК белка HSP70 теплового шока; за макс. кратковременным повышением содержания этой мРНК следует развитие явлений апоптоза; повышение содержания белка HSP70 в клетках было более длительным. Обсуждают связь процессов дифференцировки и апоптоза. Австралия, Queensland Inst. Med. Res., Herston, Brisbane 4029. Библ. 29

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
БЕЛОК HSP70
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ
АПОПТОЗ
МАСЛЯНАЯ КИСЛОТА
ИНДУКЦИЯ
ЛИМФОИДНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Filippovich, Igor; Sorokina, Natasha; Khanna, Kum Kum; Lavin, Martin F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04Я6.107

Erdos, Geza.
Effect of staurosporine on the transcription of HSP70 heat shock gene in HT-29 cells [Text] / Geza Erdos, Yong J. Lee // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P476-483 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Влияние стауроспорина на транскрипцию гена теплового шока HSP70 в клетках HT-29
Аннотация: Инкубация клеток HT-29 рака толстой кишки человека при 45'ГРАДУС' 15 мин. и культивирование при 37'ГРАДУС' в течение 4 ч приводит к диссоциации, образованного ДНК-белкового комплекса фактора теплового шока HSF и соотв. чувствительного элемента. Присутствие стауроспорина (STP), потенциального ингибитора протеинкиназы C, не изменяет ни активность HSF, ни скорость диссоциации комплекса. В то же время добавление STP только на стадии постинкубации приводит к подавлению накопления мРНК HSP70 вследствие уменьшения эффективности инициации транскрипции и элонгации мРНК. При этом транспорт транскрипта в цитоплазму оставался без изменений. Действие STP оказалось специфичным только для гена HSP70 и не затрагивало транскрипцию 'бета'-актина, использованного в кач-ве контроля. Обсуждают возможный механизм ингибирования гена HSP70 с помощью STP на поздних стадиях транскрипции. США, Dep Rad. Oncol., William Beaumont Hosp., Royal Oak, MI 48073. Библ. 27

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.13
Рубрики: ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА HSP70
ЭКСПРЕССИЯ
СТАУРОСПОРИН
ИНГИБИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ ИЗБИРАТЕЛЬНОЕ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК HT-29
РАК ТОЛСТОЙ КИШКИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Lee, Yong J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.03-04М2.054

Vaidyanathan, I.
Heparin cofactor II (HCII) and anti-HSP 65 antibody (anti-HSP65ab) levels in arterial disorders and in patients treated with percutaneous transluminal coronary angioplasty (PTCA) [Text] : abstr. 1st Meet. Eur. Haematol. Assoc., Brussels, 2-5 June, 1994 / I. Vaidyanathan, E. Melissari, V. V. Kakkar // Brit. J. Haematol. - 1994. - Vol. 87, Suppl. N1. - P188 . - ISSN 0007-1048
Перевод заглавия: Содержание кофактора II гепарина (КIIГ) и антител к HSP 65 (AHSP 65ab) при заболеваниях артерий и людей с чрескожной транслуминальной коронарной ангиопластикой (КАП)
Аннотация: Обследовано 30 здоровых людей, 22 чел. с болезнями артерий и 30 чел. с ИБС после КАП. При поражениях артерий содержание КIIГ и фибриногена было выше нормы. После КАП конц-ия КIIГ была увеличена; у людей без рестенозов (РС) содержание КIIГ было выше, чем при РС. Положит. реакция на AHSP 65 ab не отмечена при болезнях артерий, выявлена у 2 здоровых людей, у 9 чел. после КАП без РС и 13 чел. после КАП с РС. Великобритания, Thrombosis Res. Inst., London.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.09
Рубрики: ГЕМОСТАЗ
КОРОНАРНАЯ АНГИОПЛАСТИКА
КОФАКТОР II ГЕПАРИНА
АНТИТЕЛА К HSP 65
РЕСТЕНОЗЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Melissari, E.; Kakkar, V.V.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.05-04Н1.042

Butyrate induced apoptosis in lymphoid cells preceded by transient over-expression of HSP70 mRNA [Text] / Igor Filippovich [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 198, N 1. - P257-265
Перевод заглавия: Бутират индуцирует в лимфоидных клетках апоптоз, которому предшествует преходящая сверхэкспрессия мРНК hsp70
Аннотация: В культивируемой линии клеток BL-30 лимфомы Беркитта бутират индуцирует апоптоз, регистрируемый по изменению морфологии клеточных ядер и по фрагментации ДНК. Гибель половины клеток вследствие апоптоза тепловой шок (43,5'ГРАДУС') вызывает за 4 часа, а бутират (5 мМ) - за 16 ч. В обоих случаях развитие апоптоза сопровождается повышением содержания в клетках мРНК белка hsp70 теплового шока; за максимальным кратковременным повышением содержания этой мРНК вскоре следует развитие явлений апоптоза; повышение содержания белка hsp70 в клетках было более длительным. Обсуждают связь процессов дифференцировки и апоптоза. Австралия, Queensland Inst. Med. Res., Herston, Brisbane 4029. Библ. 29.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.27
Рубрики: СМЕРТЬ КЛЕТОК
АПОПТОЗ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА КЛЕТОК
ТЕМПЕРАТУРА
ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP70
БЕРКИТТА ЛИМФОМА

Доп.точки доступа:
Filippovich, Igor; Sorokina, Natasha; Khanna, Kum Kum; Lavin, Martin F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.55

Bohen, Sean P.
Modulation of steroid receptor signal transduction by heat shock proteins [Text] / Sean P. Bohen, Keith R. Yamamolo // Biol. Heat Shock Proteins and Mol. Chaperones. - Cold Spring Harbor (N.Y.), 1994. - P313-334 . - ISBN 0-87969-427-0
Перевод заглавия: Белки теплового шока влияют на передачу сигнала стероидными рецепторами
Аннотация: Обзор. Рассмотрены основные белковые компоненты и структура комплекса апорецептора (КА) в клетках, а также механизмы их взаимодействия. Показано, что hsp90 специфически связывается со стероидным рецептором. Обсуждается возможная роль компонентов КА в передаче внутриклеточных сигналов. Продемонстрирована корреляция между инактивацией КА и связыванием hsp90. Рассмотрена роль hsp90 и других хитшоковых белков в различных системах передачи клеточных сигналов. США, Dept Biochem. Biophys., Prog. Biol. Sci., Biochem. Molec. Biol. Prog., UCSF, San Francisco, CA 94143-0448. Библ. 94

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ СТЕРОИДНЫЕ
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
БЕЛОК HSP90
ВЛИЯНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 94

Доп.точки доступа:
Yamamolo, Keith R.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.06-04Н1.209

Erdos, Gesa.
Effect of staurosporine on the transcription of HSP70 heat shock gene in HT-29 cells [Text] / Gesa Erdos, Yong J. Lee // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P476-483
Перевод заглавия: Влияние стауроспорина на транскрипцию гена теплового шока HSP-70 в клетках HT-29
Аннотация: Инкубация клеток НТ-29 рака толстой кишки человека при 45'ГРАДУС' 15 мин. и посл. культивирована при 37'ГРАДУС' в течение 4 ч приводит к диссоциации образованного ДНК-белкового комплекса фактора теплового шока HSF и соотв-щего чувствительного элемента HSE. Присутствие стауроспорина (STP) потенциального ингибитора протеинкиназы С, не изменяется ни активность HSF, ни скорость диссоциации комплекса. Добавление STP на стадии постинкубации приводит к подавлению накопления мРНК HSP70 вследствие уменьшения эффективности инициации транскрипции и элонгации мРНК HSP70. При этом транспорт транскрипта в цитоплазму оставался без изменений. Действие STP было специфич. только для гена HSP70 и не затрагивало транскрипцию гена 'бета'-актина, использованного в кач-ве контроля. Обсуждают возможный механизм ингибирования гена HSP70 с помощью STR на поздних стадиях транскрипции. США, Dep. Rad. Oncology, William Beaumont Hosp., Royal Oak, MI 48073. Библ. 27.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.23
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
ГЕНЫ
ГЕН HSP 70
РЕГУЛЯЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ
РАК ТОЛСТОЙ КИШКИ
КЛЕТКИ НТ-29

Доп.точки доступа:
Lee, Yong J.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04Я6.182

Effect of glutamine on heat-shock-induced mRNA and stress proteins [Text] / Itzhak Nissim [et al.] // J. Cell. Physiol. - 1993. - Vol. 157, N 2. - P313-315 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Влияние глутамина на индуцированные тепловым шоком мРНК и белки
Аннотация: В клетках (Кл) почки опоссума (пассаж 73) глутамин (5 или 10 мМ) повышает содержание мРНК белка hsp70 теплового шока и стресс-белка 72,7 кД. Одновременно снизился выход из Кл лактатдегидрогеназы как показатель защиты Кл от повреждения. Преинкубации Кл с глутамином в течение 1 ч ведет к снижению последующей экспрессии hsp70. Метаболиты глутамина NH[4]Cl и аспартат не вызывают усиления выхода из Кл лактатдегидрогеназы. США, Children's Hogp., Philadelphia PA 19104. Библ. 28

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP70
РНК МАТРИЧНАЯ
ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА
ПОЧКИ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ОПУССУМЫ

Доп.точки доступа:
Nissim, Itzhak; States, Beatrice; Hardy, Mattie; Pleasure, Jeanette; Nissim, Ilana

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.06-04К1.129

HSP70-1 promoter region polymorphism tested in three autoimmune diseases [Text] / Isabella Cascino [et al.] // Immunogenetics. - 1994. - Vol. 39, N 4. - P291-293 . - ISSN 0093-7711
Перевод заглавия: Полиморфизм промоторной области [гена] HSP70-1, изученный при трех аутоиммунных заболеваниях
Аннотация: В состав кластера генов HLA входит 3 гена белков теплового шока (БТШ) и гены HLA могут регулировать экспрессию этих генов. Авт. выявили в промоторной области гена БТШ HSP70-1 в положении -110 полиморфный сайт и провели анализ ассоциации этого сайта с различными вариантами HLA-генов и с развитием системной красной волчанки, рассеянного склероза и ревматоидного артрита. При этом не выявлено отличий в частоте различных вариантов гена HSP70-1 у здоровых лиц и больных с различными аутоиммунными заболеваниями, однако была обнаружена ассоциация между вариантами промоторной области и вариантами локуса DR. Италия, Dep. of Immunobiology, Inst. of Cell. Biology, CNR, Viale Marx 43, 00137 Rome. Библ. 17

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.05.05
Рубрики: АУТОИММУННЫЕ БОЛЕЗНИ
ПДРФ
ГЕН HSP70-1
ПРОМОТОР
ГЕНЫ HLA
ЛОКУС DR
ПОЛИМОРФНЫЕ САЙТЫ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА

Доп.точки доступа:
Cascino, Isabella; Galeazzi, Mauro; Salvetti, Marco; Ristori, Giovanni; Morozzi, Gabriella; Richiardi, Patricia Momigliano; Tosi, Roberto

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.07-04Н1.099

HSP-72 synthesis is promoted by increase in [Ca{2}{+}][i] or activation of G proteins but not pH[i] or cAMP [Text] / Juliann G. Kiang [et al.] // Amer. J. Physiol. - 1994. - Vol. 267, N 1. - С104-С114 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Синтез белка HSP-72 теплового шока стимулируется повышением внутриклеточной концентрации Ca{2}{+} или активацией G-белков, но не pH внутри клетки или цАМФ
Аннотация: В клетках А431 плоскоклеточного рака человека инкубация при 45'ГРАДУС' в течение 10 мин ведет к индукции образования белка HSP-72, достигающей максимума за 8 ч; уровень мРНК HSP-72 максимален через 2 часа и нормализуется к 8 ч. Индукцию блокируют актиномицин D и циклогексимид. Снижение внутриклеточных значений рН подкислением до 6,9 не влияет на экспрессию HSP-72, которую потенцируют форсколин, коклюшный или холерный токсин, но не 8-бром-цАМФ, изобутилметилксантин или N-[2(n-бромциннамиламино)этил]-5-изохинолинсульфонамид. Образующий хелатный комплекс с внутриклеточным Ca{2}{+} ВАРТА-АМ и блокатор мобилизации Ca{2}{+} 8-(диэтиламино)октил-3,4,5-триметоксибензоат частично блокируют повышение Ca{2}{+} и индукцию HSP-72 при тепловом шоке. США, Dep. Clin. Physiol., W. Reed Army Inst. Res., Washington, DC 20307. Библ. 58.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.23
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP-72
СИНТЕЗ
КАЛЬЦИЙ
БЕЛКИ G
РАК ПЛОСКОКЛЕТОЧНЫЙ
КЛЕТКИ А431

Доп.точки доступа:
Kiang, Juliann G.; Carr, Frances E.; Burns, Maureen R.; McClain, David E.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.07-04Я6.210

Association of human and mouse cytoplasmic p53 with heat shock proteins [Text] : [Abstr.] Keystone Symp. "Tumor Suppress. Genes", Taos, N.M., Febr. 13-20, 1994 / B.Alex Merrick [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18c. - P190 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Связь цитоплазматического p53 мыши и человека с белками теплового шока
Аннотация: Антитела PAb421 использовали для иммунопреципитации p53 из экстрактов ядер и цитоплазмы линий клеток C3H10T1/2 мыши и H11080 человека.Эти антитела осаждали свободный p53 из экстрактов ядер, но из экстрактов цитоплазмы антитела копреципитировали белок с мол. м. 55, 70 и 90 кД. Используя двумерный ЭФ в ПААГ идентифицировали среди ассоцированных с p53 белков белки HCS70, HSP70, GRP78 и HSP90. Авт. считают, что ассоциация p53 с белками в цитоплазме отражает процессинг p53 и комплекс p53-HSP70-HAP90 может иметь природу шаперонов. США, Lab. Mol. Carcinogenesis, NIEHS, Res. Triangle Park. NC 27709

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ГЕНЫ-СУПРЕССОРЫ
БЕЛОК P53
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
АССОЦИАЦИЯ
КОМПЛЕКС P53-HSP70-HSP90

Доп.точки доступа:
Merrick, B.Alex; He, Chaoying; Witcher, Lora L.; Patterson, Rachel M.; Selkirk, James K.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.184

Емельянов, В. В.
Изучение генов риккетсий Провачека, кодирующих иммунологически и патогенетически значимые белки возбудителя эпидемического сыпного тифа [Текст] : [Докл.] Ежегод. конф. "Ген. и клеточ. инженерия", [Москва, 1994] / В. В. Емельянов // Молекул. генет., микробиол. и вирусол. - 1994. - N 4. - С. 8 . - ISSN 0208-0613
Аннотация: Проведено физическое картирование и определение начала и направления транскрипции клонированных в 'лямбда' gt11 генов Rickettsia prowazekii, кодирующих белок теплового шока 60 кД (Hsp60) и возможный фактор вирулентности 29,5 кД - полипептид внешней мембраны, различающийся по электрофоретической подвижности у естественного патогенного штамма Брейнль и вакцинного штамма E. Фрагменты ДНК, содержащие полные гены, переклонированы в pBluescript. Клонированы субфрагменты hsp60, полностью перекрывающие ген, и частично субфрагменты гена белка 29,5 кД. Определено более 70% нуклеотидной последовательности hsp60. Показан терморегулируемый синтез Hsp60 в E. coli JM109, содержащей соответствующую плазмиду. Россия, НИИЭМ им. Н.Ф. Гамалеи РАМН, Москва

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.27.07
Рубрики: RICKETTSIA PROWAZEKII
ГЕНЫ
БЕЛКА ТЕПЛОВОГО ШОКА HSP60
ФАКТОРА ВИРУЛЕНТНОСТИ
КАРТИРОВАНИЕ
КЛОНИРОВАНИЕ ФРАГМЕНТОВ

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.302

Benjamin, Ivor J.
Expression and function of stress proteins in the ischemic heart [Text] / Ivor J. Benjamin, R.Sanders Williams // Biol. Heat Shock Proteins and Mol. Chaperones. - Cold Spring Harbor (N.Y.), 1994. - P533-552 . - ISBN 0-87969-427-0
Перевод заглавия: Экспрессия и функция стрессовых белков в ишемическом сердце
Аннотация: Обзор посвящен регуляции экспрессии генов стрессовых белков (СБ) и их функциями в сердце при ишемии. Описаны различные экспериментальные модели ишемии сердца. Охарактеризованы механизмы стимуляции синтеза СБ при ишемии, в частности, белка теплового шока hsp70 и роль активации фактора транскрипции для генов теплового шока (HSF) в этих процессах. Обсуждается роль СБ с адаптации миокарда к ишемии после кратковременной острой ишемии. США, Univ. Texas Southwestern Med. Ctr, Dallas, TX 75235-8573. Библ. 78

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.59.15
Рубрики: БЕЛОК
СТРЕССОВЫЙ
БЕЛОК HSP70
ГЕНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
ИШЕМИЯ
СЕРДЦЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 78

Доп.точки доступа:
Williams, R.Sanders

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.08-04К1.452

A soluble binding assay for measuring {3}H-FK506 binding to the HSP56 immunophilin [Text] / Karen L. Leach [et al.] // J. Immunoassay. - 1994. - Vol. 15, N 4. - P339-355 . - ISSN 0197-1522
Перевод заглавия: Тест связывания в растворе для определения {3}H-FK506, взаимодействующего с HSP56 иммунофилином
Аннотация: Оценивали связывание белка теплового шока (hsp56) человеческой T-клеточной линией Iurkat с {3}H-FK506 и показали, что hsp56 взаимодействует с радиоактивномеченным комплексом в растворимой форме. Hsp56, связанный с сефарозной колонкой через антитела, взаимодействовал с {3}H-FK506 с аффинититетом 19,4'+-'4,6 нМ, а в растворе - 23,2'+-'6,8 нМ. Константа аффинитета для рапамицина составила 11,6'+-'2,8 нМ при использовании иммобилизованного hsp56 и 17,5'+-'7,7-растворимого белка. Считают, что hsp56 взаимодействует с FK506 и рапамицином со сходным аффинитетом и данный белок может опосредовать клеточные функции обоих лекарственных средств. США, Dept. Cell Biology, The Upjohn Comp., Kalamazoo, MI. Библ. 27

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.21.09
Рубрики: ИММУНОМОДУЛЯТОРЫ
FK506
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ИММУНОФИЛИН HSP56
T-КЛЕТОЧНАЯ ЛИНИЯ JURKAT
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Leach, Karen L.; Ruff, Valerie A.; Yem, Anthony W.; Deibel, Martin R.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.128

Preferential localization of heat shock protein 47 in dilated endoplasmic reticulum of chicken chondrocytes [Text] / Kenichi Kambe [et al.] // J. Histochem. and Cytochem. - 1994. - Vol. 42, N 7. - P833-841 . - ISSN 0022-1554
Перевод заглавия: Предпочтительная локализация белка hsp47 теплового шока при расширении эндоплазматической сети хондроцитов кур
Аннотация: Методами нозерн-блоттинга и иммуноблоттинга показали присутствие hsp47 в культивируемых хондроцитах куриного эмбриона и цыплят в возрасте 1 сут и 6 нед. Методом конфокальной лазерной иммунофлуоресцентной микроскопии показано преобладание hsp47 в гранулярных структурах цитоплазмы клеток, содержащей коллаген II типа. При иммуноэлектронной микроскопии hsp47 выявлен исключительно в цистернальных пространствах эндоплазматич. сети; содержание hsp47 в расширенных отделах выше, чем в нерасширенных. Среди дифференцирующихся клеток максимальное содержание hsp47 обнаружено в гипертрофированных. По-видимому, hsp47 участвует в синтезе, процессинге и сборке коллагена II типа. Япония, Dep. [Y. T.]Physiol., Kansai Med. Univ., Osaka 570. Библ. 26

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP 47
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ХОНДРОЦИТЫ
ПТИЦЫ

Доп.точки доступа:
Kambe, Kenichi; Yamamoto, Akitsugu; Yoshimori, Tamotsu; Hirayoshi, Kazunori; Ogawa, Ryokei; Tashiro, Yutaka

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.356

HSP-72 synthesis is promoted by increase in [Ca{2+}][i] or activation of G proteins but not pH[i] or cAMP [Text] / Juliann G. Kiang [et al.] // Amer. J. Physiol. - 1994. - Vol. 267, N 1. - C104-C114 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Синтез белка HSP-72 теплового шока стимулирует повышение внутриклеточной концентрации Ca{2+} или активация G-белков, но не pH внутри клетки или цАМФ
Аннотация: В клетках A431 плоскоклеточного рака человека инкубация при 45'ГРАДУС' в течение 10 мин ведет к индукции образования белка HSP-72, достигающей максимума за 8 ч; уровень мРНК HSP-72 максимален через 2 ч и нормализуется к 8 ч. Индукцию блокируют актиномицин D и циклогексимид. Снижение внутриклеточных значений pH подкислением до 6,9 не влияет на экспрессию HSP-72, к-рую потенциируют форсколин, коклюшный или холерный токсин, но не 8-бром-цАМФ, изобутилметилксантин или N-[2(n-бромциннамиламино)этил]-5-изохинолинсульфонамид. Образующий хелатный комплекс с внутриклеточным Ca{2+} BAPTA-AM и блокатор мобилизации Ca{2+} 8-(диэтиламино)октил-3,4,5-триметоксибензоат частично блокируют повышение Ca{2+} и индукцию HSP-72 при тепловом шоке. США, Dep. Clin. Physiol., W. Reed Army Inst. Res., Washington, DC 20307. Библ. 58

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: КАЛЬЦИЙ
БЕЛКИ
БЕЛОК G
ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP72
СИНТЕЗ
КЛЕТКИ A431
РАК ПЛОСКОКЛЕТОЧНЫЙ

Доп.точки доступа:
Kiang, Juliann G.; Carr, Frances E.; Burns, Maureen R.; McClain, David E.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.273

Stringham, Eve G.
Transgenic hsp16-lacZ strains of the soil nematode Caenorhabditis elegans as biological monitors of environmental stress [Text] / Eve G. Stringham, E. Peter M. Candido // Environ. Toxicol. and Chem. - 1994. - Vol. 13, N 8. - P1211-1220 . - ISSN 0730-7268
Перевод заглавия: Трансгенная линия hsp16-lacZ нематод Caenorhabditis elegans как биологический монитор средовых стрессов
Аннотация: Ген hsp16 кодирует у C. elegans семейство стресс-индуцируемых 16 кД белков. Получена стабильная трансгенная линия, у которой слит ген hsp16 с lacZ E. coli, репортерным геном. Эта трансгенная линия экспрессирует высокие уровни бета-галактозидазы в ядрах в ответ на тепловой шок или различные химические стрессы (йоны кадмия, меди, свинца, цинка, золота и гербицида парскуар). Некоторые из этих агентов различались по тканевой стрессовой индукции. В результате сложная смесь стрессовых агентов может быть классифицирована с помощью этой биомониторной системы. Используя растворимый субстрат для бета-галактозидазы можно определять величину стрессовой реакции. Индукция репортерного гена происходит ниже ЛД50. Канада, [Candido P. M.] Dep. of Biochem. and Mol. Biol., Univ. of British Columbia, Vancouver, British Columbia, V6T 1Z3. Библ. 56

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.05
Рубрики: ГЕНЕТИКА РАЗВИТИЯ
CAENORHABDITIS ELEGANS
ТРАНСГЕННАЯ ЛИНИЯ HSP16-LACZ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
ХИМИЧЕСКИЕ СТРЕССОВЫЕ ФАКТОРЫ

Доп.точки доступа:
Candido, E.Peter M.

20.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.10-04Н1.358

Preferential localization of heat shock protein 47 in dilated endoplasmic reticulum of chicken chondrocytes [Text] / Kenichi Kambe [et al.] // J. Histochem. and Cytochem. - 1994. - Vol. 42, N 7. - P833-841 . - ISSN 0022-1554
Перевод заглавия: Предпочтительная локализация белка hsp47 теплового шока при расширении эндоплазматической сети хондроцитов кур
Аннотация: Белок теплового шока с мол. массой 47 кД (hsp47) связывается с коллагеном зависимым от рН способом. Синтез hsp47 снижается при трансформации клеток вирусом sv40 и повышается при дифференцировке клеток F9 (эмбриональный рак). Для выявления локализации белка hsp 47 использовали культуру хондроцитов эмбрионов кур в качестве модельной системе. Используя нозерн-блот и иммуноблот, показали наличие белка hsp47 в этих клетках (Кл). Конфокальной лазерной иммунофлуоресцентной микроскопией показали преобладающую локализацию hsp47 в гранулярных структурах цитоплазмы Кл, содержащей коллаген II типа. При иммуноэлектронной микроскопии hsp47 выявлен исключительно в цистернальных пространствах эндоплазматической сети; содержание hsp47 в расширенных отделах выше. Среди дифференцирующихся клеток максимальное содержание hsp47 обнаружено в гипертрофированных клетках. Япония, Dep. Physiol., Kansai Med. Univ., Osaka 570. Библ. 26.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.02
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP47
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ТРАНСФОРМИРОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ХОНДРОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Kambe, Kenichi; Yamamoto, Akitsugu; Yoshimori, Tamotsu; Hirayoshi, Kazunori; Ogawa, Ryokei; Tashiro, Yutaka

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска