СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФЛАВОПРОТЕИН<.>)

Общее количество найденных документов : 33
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-33

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.205

Inouye, Satoshi.
NAD(P)H-flavin oxidoreductase from the bioluminescent bacterium, Vibrio fischeri ATCC 7744, is a flavoprotein [Text] / Satoshi Inouye // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 347&(!&), N 2-3. - P163-168 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: НАД(Ф)H-флавиноксидоредуктаза из биолюминесцентной бактерии Vibrio fischeri ATCC 7744 является флавопротеином
Аннотация: Ген НАД(Ф)H-флавиноксидоредуктазы из биолюминесцентной бактерии V. fischeri ATCC 7744 был экспрессирован в клетках Escherichia coli. Фермент очистили из сырого экстракта при помощи аффинной хр-фии с применением колонки Cibacron Blue 3G-A. Спектр поглощения очищенного фермента имел пики при 375 и 455 нм и плечо при 360 и 475 нм, что типично для флавопротеина. ФМН был идентифицирован как простетич. группа, не ковалентно связанная с молярным соотношением 1:1. Фермент катализировал перенос электрона от НАДH через ФМHH[2] к различным электронным акцепторам (например, метиленовый голубой, менадион, феррицианид и др.). Восстановленный флавин, продуцируемый флавинредуктазой, участвует в следующих р-циях: H[2]O[2]-образующая НАДH оксидазо-подобная, не чувствительная к кислороду нитроредуктазо-подобная, диафоразо (хинонредуктазо)-подобная, и бактериальные люциферазные реакции. Япония, Yokohama Res. Ctr, Chisso Corp., Kanazawa-ku, Yokahama 236. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЛАВИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
НАД(Ф)H
ФЛАВОПРОТЕИН
VIBRIO FISCHERI

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.18

Purification and properties of fructosyl lysine oxidase from Fusarium oxysporum S-1F4 [Text] / Yasuyoshi Sakai [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 3. - P487-491 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и свойства фруктозиллизиноксидазы из Fusarium oxysporum S-1F4
Аннотация: При культивировании F. oxysporum S-1F4 использовали в качестве единственного источника азота в среде N{'эпсилон'}-фуктозил N{'альфа'}-Z-лизин ('эпсилон'ФЛ). Изолированный штамм S-1F4 имел высокую активность фруктозиллизиноксидазы. Фермент был очищен в 796 раз из бесклеточного экстракта до видимой гомогенности путем ЭФ в ПААГ с DDC Na. Молек. масса составляла 50 кДа при определении ЭФ в ПААГ с ДДС Na и 45 кДа при определении гель-фильтрацией на сефакриле S-200, фермент, по-видимому, является мономером. Спектр поглощения очищенного фермента показал присутствие двух максимумов при 373 и 454 нм, что характерно для флавопротеина, т. е. ФАД, ковалентно связан с ферментным белком. Фермент проявляет активность в отношении 'эпсилон'ФА и 'альфа'ФЛ. Япония, Dep. Agr. Chem., Fac. Agr., Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606-01. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07
Рубрики: ФРУКТОЗИЛЛИЗИНОКСИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ФЛАВОПРОТЕИН
FUSARIUM OXYSPORUM

Доп.точки доступа:
Sakai, Yasuyoshi; Yoshida, Nobuyuki; Isogai, Atsuko; Tani, Yoshiki; Kato, Nobuo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.09-04Б2.59

Eschenbrenner, Michel.
NADPH-sulfite reductase flavoprotein from Escherichia coli: Contribution to the flavin content and subunit interaction [Text] / Michel Eschenbrenner, Jacques Coves, Marc Fontecave // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 374, N 1. - P82-84 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Флавопротеин НАДФH-сульфитредуктазы из Escherichia coli: вклад в содержание флавинов и субъединичное взаимодействие
Аннотация: Флавопротеиновый компонент сульфитредуктазы E. coli является октамером 66 кДа интактной 'альфа'-субъединицы. Показано, что он расщепляется на 2 пептидных фрагмента. Очистили 23 кДа фрагмент как полимер из 8-10 субъединиц. Этот фрагмент соответствует N-концевой части нативного белка и содержит ФМН как кофактор. Анализ фрагмента 43 кДа показал, что он является мономером, содержит ФАД и сохраняет способность катализировать НАДФН-зависимое восстановление. Заключают, что каждая 'альфа'-цепь флавопротеина сульфитредуктазы составлена из двух различных доменов, один связывает ФАД и другой ФМН. Франция, Lab. Etudes Dynamiq. et Structur. Selectivite, Univ. Joseph Fourier, 38041 Grenoble Cedex 9. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЛАВОПРОТЕИН
ДОМЕНЫ
ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД
ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД
СВЯЗЫВАНИЕ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Coves, Jacques; Fontecave, Marc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.73

Iwasaki, Toshio.
Ferredoxin-dependent redox system of a thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus sp. strain 7. Purification and characterization of a novel reduced ferredoxin-reoxidizing iron-sulfur flavoprotein [Text] / Toshio Iwasaki, Takayoshi Wakagi, Tairo Oshima // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 30. - P17878-17883 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Ферредоксин-зависимая окислительно-восстановительная система термоацидофильных архебактерий Sulfolobus sp. штамм 7. Очистка и характеристика нового Fe-S-флавопротеина, способного реокислять восстановленный ферредоксин
Аннотация: Из клеток Sulfolobus sp. штамм 7 выделен новый FeS-флавопротеин (ФП), способный реокислять восстановленный 7Fe-ферредоксин in vitro. ФП состоит из неидентичных субъединиц с мол. м. 87, 32 и 22 кД и имеет структуру 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2]. ФП содержит 2 ФМН и 2 [2Fe-2S]-кластера. FeS- и флавиновые центры ФП способны медленно, но полностью восстанавливаться под действием восстановленного ферредоксина при 50'ГРАДУС'. НАД(Ф)Н не восстанавливает ФП. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 47

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: FES-ФЛАВОПРОТЕИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
РЕОКИСЛЕНИЕ
7FE-ФЕРРЕДОКСИН
ТЕРМОАЦИДОФИЛЬНЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.09-04М2.36

Escriou, Virginie.
Assessment of the flavoprotein nature of the redox core of neutrophil NADPH oxidase [Text] / Virginie Escriou, Francois Laporte, Pierre V. Vignais // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 219, N 3. - P930-935 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Выявление природы флавопротеина в окислительно-восстановительном ядре НАДФН-оксидазы нейтрофилов
Аннотация: Из изолированных нейтрофилов кролика выделен цитохром b[558], являющийся основным флавопротеином окислительно-восстановительного ядра НАДФН-оксидазы данных клеток. Показано, что в бесклеточной системе, в присутствии гель-фильтрата цитоплазмы нейтрофилов цитохром b[556] обладает относительно высокой НАДФН-оксидазной активностью (скорость продукции O[2] - 22 моль/с/моль гема цитохрома как в присутствии, так и в отсутствие ФАД). При введении в систему 3 основных факторов внутриклеточной регуляции активности НАДФН-оксидазы (киназы p47, p67 и G-белок Rac1) скорость продукции O[2] резко снижалась (до 8 моль/с/моль гема цитохрома), но могла быть увеличена вдвое введение насыщающей конц-ии ФАД. ФМН такого эффекта не давал. На основании полученных результатов предполагается, что выделенный цитохром является НАДФН-зависимой флавоцитохромоксиредуктазой. Франция, UMR 133-CNRS/RPR, CRVA, BP 14, 94403 Vitry-sur-Seine Cedex. Библ. 24

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.11
Рубрики: НАДФН-ОКСИДАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ЦИТОХРОМ B[558]
ЗНАЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЛАВОПРОТЕИН
УЧАСТИЕ
ВЫЯВЛЕНИЕ
НЕЙТРОФИЛЫ

Доп.точки доступа:
Laporte, Francois; Vignais, Pierre V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.07-04Б3.71

Blasco, R.
The assimilatory nitrate reductase from the phototrophic bacterium, Rhodobacter capsulatus E1F1, is a flavoprotein [Text] / R. Blasco, F. Castillo, M. Martenez-Lugue // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 414, N 1. - P45-49 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ассимиляторная нитратредуктаза из фототрофной бактерии Rhodobacter capsulatus E1F1 представляет собой флавопротеин
Аннотация: Ассимиляторную нитратредуктазу из фототрофной бактерии R. capsulatus очистили до полной электрофоретической гомогенности в 382 раза с выходом 2,1% и определили ее молек. и кинетические параметры. Нативная нитратредуктаза представляет собой димер с молек. массой 144 кДа, построенный из субъединиц 46 и 95 кДа. Очищенный фермент катализировал перенос электрона с НАДH, восстановленного бромфенол голубого и восстановленных виологенов на нитрат. Нитратредуктаза содержит один моль FAD на моль фермента. Она восстанавливала также цитохром c или дихлорфенолиндофенол с НАДH в качестве донора электронов. Диафоразная активность была локализована в меньшей субъединице (46 кДа). Впервые показали, что ассимиляторная нитратредуктаза из фототрофной бактерии представляет собой НАДH-зависимый флавопротеин. Испания, Dep. Bioquim. y Biol. Mol., Fac. de Cien. Univ. de Cordoba, 14071 Cordoba. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: НИТРАТРЕДУКТАЗА
АССИМИЛЯТОРНАЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ФЛАВОПРОТЕИН
RHODOBACTER CAPSULATUS

Доп.точки доступа:
Castillo, F.; Martenez-Lugue, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.11-04В3.58

NADH: Fe(III)-chelate reductase of maize roots is an active cytochrome b[5] reductase [Text] / Francesca Sparla [et al.] // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 414, N 3. - P571-575 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: НАДH:Fe{3+} хелатредуктаза корней кукурузы представляет собой активную цитохром b[5] редуктазу
Аннотация: После очистки до гомогенного состояния микросомальной НАДН:Fe{3+}-хелатредуктазы (NFR) из корней кукурузы показали, что она представляет собой мономерный флавопротеин с мол. м. 32 кД с нековалентно связанным ФАД. В присутствии НАДН этот фермент эффективно восстанавливал физиологически активный хелат железа в виде Fe{3+}-цитрата, при этом величина K[cat]/K[m(Fe)-цитрат]=6,0*10{-1} сек{-1}. Очищенная NFR полностью ингибировалась сульфгидрильным реагентом n-хлормеркурибензоатом в конц-ии 10{-9} М. NFR могла использовать цитохром b[5] в качестве альтернативного акцептора электронов с той же высокой максимальной скоростью восстановления, как и с Fe-цитратом. Заключают, что в корнях кукурузы восстановление Fe{3+}-цитрата происходит преимущественно с помощью цитохром b[5] редуктазы, связанной в основном с внутриклеточными мембранами и частично с плазматическими мембранами. Италия, Dip. Biol. Evoluzionistica Sperimentale, Univ. Bologna, 40126 Bologna. Библ. 33U

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: FE{3+}-ХЕЛАТРЕДУКТАЗА
ФЛАВОПРОТЕИН
ЦИТОХРОМ B[5] РЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
СВОЙСТВА
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Sparla, Francesca; Bagnaresi, Paolo; Scagliarini, Sandra; Trost, Paolo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.170

Wodara, Christoph.
Cloning and characterization of sulfite dehydrogenase, two c-type cytochromes, and a flavoprotein of Paracoccus denitrificans GB17: Essential role of sulfite dehydrogenase in lithotrophic sulfur oxidation [Text] / Christoph Wodara, Frank Bardischewsky, Cornelius G. Friedrich // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 16. - P5014-5023 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Клонирование и характеристика сульфитдегидрогеназы, двух цитохромов типа c и флавопротеина Paracoccus denitrificans GB17: важная роль сульфитдегидрогеназы в литотрофном окислении серы
Аннотация: Секвенирована область длиной 3.7 т. п. н., смежная с геном soxB в геноме P. denitrificans GB17. Обнаружены 4 открытые рамки считывания soxCDEF. Ген soxC кодирует длиной 430 остатков (I; мол. м. 47339) с сигнальным пептидом длиной 40 остатков, содержащим мотив RR периплазматических белков со сложными редокс-центрами. Зрелый I гомологичен молибденовой сульфитоксидазе эукариот и нитритредуктазе. Мутант soxC'ДЕЛЬТА' с делецией в домене связывания молибденового кофактора I не растет хемолитоавтотрофно с тиосульфатом (II), но может использовать нитрат в кач-ве источника N и акцептора электронов. Способность окислять II у целых клеток и экстрактов этого мутанта понижена в 10 раз. Экстракты клеток мутанта soxC'ДЕЛЬТА' почти не восстанавливают цитохром c (III) в присутствии сульфата. Ген soxD кодирует дигемовый III длиной 384 остатка (мол. м. 39983) с сигнальным пептидом (мол. м. 2363), а ген soxE - периплазматический моногемовый III длиной 236 остатков (мол. м. 25926) с сигнальным пептидом (мол. м. 1833). Белки SoxD и SoxE высокогомологичны III P. denitrificans и др. организмов. Неполный ген soxF кодирует белок из 247 остатков с сигнальным пептидом (мол. м. 2629), на 47% идентичный и на 70% гомологичный флавопротеину флавоцитохрома c Chromatium vinosum. Германия, Lehrstuhl fur Technische Mikrobiol., Fachbereich Chemietechnik, Univ. Dortmund, D-44221 Dortmund. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
СУЛЬФИТДЕГИДРОГЕНАЗА
ЦИТОХРОМ C
ФЛАВОПРОТЕИН
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
СВОЙСТВА
СЕРА
МЕТОТРОФНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bardischewsky, Frank; Friedrich, Cornelius G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.05-04Б2.103

A periplasmic flavoprotein in Wolinella succinogenes that resembles the fumarate reductase of Shewanella putrefaciens [Text] / Jorg Simon [et al.] // Arch. Microbiol. - 1998. - Vol. 169, N 5. - P424-433 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Периплазматический флавопротеин у Wolinella succinogenes, напоминающий фумаратредуктазу Shewanella putrefaciens
Аннотация: При использовании фумарата (I) в качестве терминального акцептора электронов и формиата или сульфида в качестве доноров электронов у Wolinella succinogenes индуцируется периплазматический белок с мол. м. 54 кД (II), к-рый реагирует с антисывороткой к периплазматич. фумаратредуктазе (III) Shewanella putrefaciens. Однако периплазматич. фракция клеток W. succinogenes не катализирует окисление I виологеновыми радикалами. Количество II понижается в 10 раз при выращивании на полисульфиде вместо I. II отсутствует при выращивании на нитрате. II кодируется геном fccA и отсутствует у мутанта 'ДЕЛЬТА'fccABC. Ген fccA кодирует препротеин с N-концевым сигнальным пептидом. Зрелый II длиной 481 остаток (52,4 кД) и на 31% идентичен C-концевой части III. Ген fccA котранскрибируется с fccB и fccC. Белок FccB похож на N-концевую часть (150 остатков) III, а белок FccC - на тетрагемовые цитохромы с семейства NirT/NapC. Мутант 'ДЕЛЬТА'fccABC W. succinogenes растет на I с обоими указанными донорами электронов. Германия, Inst. fur Mikrobiol., J. W. Goethe-Univ., D-60439 Frankfurt am Main. Библ. 56

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЛАВОПРОТЕИНЫ
ФЛАВОПРОТЕИН FCCA
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ФЛАВОПРОТЕИНА FCCA
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
WOLINELLA SUCCINOGENES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Simon, Jorg; Gross, Roland; Klimmek, Oliver; Ringel, Michael; Kroger, Achim

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.05-04Б3.69

Toomey, David.
Purification and characterisation of NADH oxidase from Thermus aquaticus YT-1 and evidence that it functions in a peroxide-reduction system [Text] / David Toomey, Stephen G. Mayhew // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 251, N 3. - P935-945 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Очистка и характеристика НАДН-оксидазы Thermus aquaticus YT-1 и доказательство функционирования фермента в восстанавливающей пероксиды системе
Аннотация: Из клеток T. aquaticus YT-1 с помощью хроматографии на ДЭАЭЦ и АМФ-Сефарозе очищена НАДН-оксидаза. Нативный фермент состоит из 2 субъединиц с мол. м. 54 кД, каждая из к-рых содержит 1 ФАД. ФАД обратимо отщепляется от оксидазы в процессе гидрофобной хроматографии при низких рН. Полученная НАДН-оксидаза катализирует р-ции восстановления О[2], феррицианида, 2,6-дихлориндофенола, 5,5'-дитиобис(2,2-динитробензоата) и гидропероксида кумола в присутствии белкового компонента (AhpC) пероксид-восстанавливающей системы Salmonella typhimurium. В отсутствие экзогенного флавина восстановление О[2] протекает медленно. Обсуждается физиологическая функция НАДН-оксидазы. Ирландия, Dep. Biochem., Univ. Coll. Dublin, Dublin 4. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: НАДН-ОКСИДАЗА
ФЛАВОПРОТЕИН
ОЧИСТКА
БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
КАТАЛИЗИРУЕМЫЕ РЕАКЦИИ
THERMUS AQUATICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Mayhew, Stephen G.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.09-04Б2.285

The redox- and fixed nitrogen-responsive regulatory protein NIFL from Azotobacter vinelandii comprises discrete flavin and nucleotide-binding domains [Text] / Erik Soderback [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 28, N 1. - P179-192 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Отвечающий на редокс-состояние и связанный азот белок NIFL из Azotobacter vinelandii состоит из дискретных флавинового и связывающего нуклеотиды доменов
Аннотация: Регуляторный флавопротеин NIFL (I) Azotobacter vinelandii модулирует активность транскрипционного активатора NIFA (II) в ответ на O[2] и связанный азот in vivo и АДФ in vitro. Ограниченный протеолиз показал, что I состоит из стабильного N-концевого домена (N-КД) и С-концевого домена (С-КД), защищенного от расщепления трипсином в присутствии АТФ или АДФ. АТФ (K[d]=130 мкМ) защищает I в окрестности сайтов связывания нуклеотидов (ССН), а АДФ (K[d]=16 мкм) - весь С-КД. Очищенный N-КД имеет такой же спектр поглощения, как целый I, и восстанавливается дитионитом Na, т. е. является доменом связывания флавина. Изолированный N-КД не ингибирует II, как и фрагмент С-КД длиной 160 остатков с ССН. Удаление первых 116 остатков I с консервативным S-мотивом (PAS-подобным доменом) устраняет редокс-ответ, но не способность ингибировать активность II в ответ на АДФ in vitro и на уровень связанного азота in vivo. Великобритания, Nitrogen Fixation Lab., John Innes Centre, Norwich Research Park, Colney, Norwich NR4 7UH. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
O[2]
СВЯЗАННЫЙ АЗОТ
МЕХАНИЗМ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
ФЛАВОПРОТЕИН NIFL
ФУНКЦИЯ
AZOTOBACTER VINELANDII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Soderback, Erik; Reyes-Ramirez, Franscisca; Eydmann, Trevor; Austin, Sara; Hill, Susan; Dixon, Ray

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.127

O'Neill, Hugh.
Cloning and analysis of the genes for a novel electron-transferring flavoprotein from Megasphaera elsdenii. Expression and characterization of the recombinant protein [Text] / Hugh O'Neill, Stephen G. Mayhew, Geraldine Butler // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 33. - P21015-21024 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Клонирование и анализ генов для нового переносящего электроны флавопротеина из Megalosphaera elsdenii. Экспрессия и характеристика рекомбинантного белка
Аннотация: Гены, кодирующие 2 разные субъединицы нового переносящего электроны флавопротеина (I) Megalosphaera elsdenii, идентифицированы при скрининге частичной геномной библиотеки зондом, полученным методом ПЦР-амплификации геномных последовательностей. Клонированные гены образуют тандем: ген 'бета'-субъединицы (IB) расположен перед геном 'альфа'-субъединицы (IA). Аминок-тное секвенирование обнаружило 2 сайта связывания ФПД в IA и один в IB. I M. elsdenii гомологичен митохондриальным и бактериальным I, особенно I клостридий и продуктам генов fixAB азот-фиксирующих бактерий. Рекомбинантная I, выделенная из экстрактов клеток Escherichia coli, является гетеродимером IA-IB и содержит одну молекулу ФАД. Как и природная I, она может связывать еще одну молекулу ФАД и содержать две молекулы ФАД на димер. I может служить донором электронов для бутирил-КоА-дегидрогеназы и обладает НАД-Н[2]-дегидрогеназной активностью. Ирландия, Dep. Biochem., Univ. Coll. Dublin, Dublin 4. Библ. 63

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: БЕЛОК
ФЛАВОПРОТЕИН
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФЛАВОПРОТЕИНА
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
MEGALOSPHAERA ELSDENII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Mayhew, Stephen G.; Butler, Geraldine

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 01.07-04И3.382

Murataliev, Marat B.
Mechanism of cytochrome P450 reductase from the house fly: Evidence for an FMN semiquinone as electron donor [Text] / Marat B. Murataliev, Rene Feyereisen // FEBS Lett. - 1999. - Vol. 453, N 1-2. - P201-204 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Механизм действия цитохром P-450-редуктазы из комнатной мухи: доказательство FMN-семихинона как донора электронов
Аннотация: Исследовали взаимодействие рекомбинантной цитохром P-450-редуктазы из комнатной мухи (Musca domestica) с NADPH и роль FMN-семихинона в восстановлении цитохрома c. Показали, что редуктаза может быстро окислять только 1 молекулу NADPH, а скорость окисления 2{ой} молекулы NADPH является слишком медленной, чтобы объяснить наблюдаемые скорости катализа. Считают, что данная редуктаза не зависит от первичной реакции с NADPH для осуществления катализа. При исследовании кинетики восстановления цитохрома c и методом ЭПР-спектроскопии показали, что редуктаза образует 2 типа нейтрального FMN-семихинона. 1 из них функционирует как каталитический метаболит при восстановлении цитохрома c, а другой как "стабильный на воздухе" семихинон, который восстанавливает цитохром c в 3000 раз медленнее. Заключают, что цитохром P-450-редуктаза в процессе катализа подчиняется последовательным циклам 0-2-1-0. США, Dep. Entomol. & Ctr. Toxicol., Univ. Arizona, Tucson, AZ 85721-0036. Библ. 21

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ P450-РЕДУКТАЗА
ФЛАВОПРОТЕИН
ФЛАВИНСЕМИХИНОН
МЕХАНИЗМ КАТАЛИЗА
КОМНАТНЫЕ МУХИ

Доп.точки доступа:
Feyereisen, Rene

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.02-04Б3.91

Suske, Winfried A.
Catalytic mechanism of 2-hydroxybiphenyl 3-monooxygenase, a flavoprotein from Pseudomonas azelaica HBP1 [Text] / Winfried A. Suske, Berkel Willem J. H. van, Hans-Peter E. Kohler // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 47. - P33355-33365 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Каталитический механизм 2-гидроксибифенил-3-монооксигеназы, флавопротеина Pseudomonas azelaica HBP1
Аннотация: 2-Гидроксибифенил-3-монооксигеназа P. azelaica HBP1 является ФАД-зависимой ароматической гидроксилазой, катализирующей превращение 2-гидроксибифенила в 2,3-дигидроксибифенил в присутствии НАДН и O[2]. Методом остановленной струи со спектрофотометрической детекцией при 7'ГРАДУС'C изучали каталитический механизм действия фермента. Анаэробное восстановление свободной 2-гидроксибифенил-3-монооксигеназы под действием НАДН оказалось двухфазным процессом. Возможно, это является следствием наличия двух форм фермента. После связывания 2-гидроксибифенила скорость восстановления НАДН повышается на 2 порядка. В процессе анаэробного восстановления фермент-субстратного комплекса наблюдается образование промежуточного комплекса с переносом заряда между восстановленным флавином и НАД{+}. Свободный восстановленный фермент быстро взаимодействует с O[2]. Полагают, что в процессе катализа образуется тройной фермент-субстратный комплекс. Лимитирующей стадией катализа является диссоциация НАД{+}. Нидерланды, Dep. Biomol. Seis. Wageningen Univ. Res. Ctr., NL-6703 HA Wageningen. Библ. 47

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 2-ГИДРОКСИБИФЕНИЛ-3-МОНООКСИГЕНАЗА
ФЛАВОПРОТЕИН
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
АНАЭРОБНОЕ ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ КОМПЛЕКС С ПЕРЕНОСОМ ЗАРЯДА
PSEUDOMONAS AZELAICA

Доп.точки доступа:
van, Berkel Willem J.H.; Kohler, Hans-Peter E.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 02.07-04Б4.126

Heath, Richard J.
A triclosan-resistant bacterial enzyme [Text] / Richard J. Heath, Charles O. Rock // Nature. - 2000. - Vol. 406, N 6792. - P145-146 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Устойчивый к триклозану бактериальный фермент
Аннотация: Описан уникальный устойчивый к триклозану флавопротеин FabK, способный катализировать реакцию восстановления еноил-ACP в биосинтезе жирных кислот у Streptococcus pneumoniae. Была идентифицирована открытая рамка считывания fabK, кодирующая белок 34К (FabK), в кластере fab стрептококков и клостридий. Предполагаемый белок содержит центрально расположенный домен связывания ФАД. Очищенный белок FabK содержал 0,8 молекул ФАД на мономер. Удельная активность белка составляла 66'+-'4 нМ/мин*мг. Белок обладал также способностью медленного окисления НАДH, но не НАДФH, при отсутствии субстрата. США, Dep. of Biochem., St. Jude Children's Res. Hosp., Memphis, Tennessee 38105. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.11
Рубрики: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
УСТОЙЧИВОСТЬ К ТРИКЛОЗАНУ
ФЕРМЕНТЫ
ФЛАВОПРОТЕИН FABK
ГЕН FABK
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА FABK
ВОССТАНОВЛЕНИЕ ЕНОИЛ-ACP
БИОСИНТЕЗ ЖИРНЫХ КИСЛОТ

Доп.точки доступа:
Rock, Charles O.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.01-04Я6.194

NADH oxidase activity of mitochondrial apoptosis-inducing factor [Text] / M.Dolores Miramar [et al.] // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 19. - P16391-16398 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: HADH-оксидазная активность митохондриального фактора, индуцирующего апоптоз
Аннотация: Природный и рекомбинантный фактор, индуцирующий апоптоз, представлял собой мономер с мол. массой 57 кД, содержащий флавин, ковалентно связанный в молярном соотношении 1:1. Микроинъекции флавопротеина в цитоплазму крысиных фибробластов индуцировали апоптоз. Он обладал также HADH-оксидазной активностью, приводившей к образованию перекисного аниона O[2]{-}. Эта активность не проявлялась в отсутствие флавинового компонента. Ингибирование окислительной активности не влияло на способность флавопротеина индуцировать апоптоз, а подавление последней пара-хлоромеркурифенилсульфоновой кислотой не изменяло его HADH-оксидазную активность. Полученные результаты свидетельствуют о диссоциации оксидоредуктазной активности фактора, индуцирующего апоптоз, и его влияния на жизнеспособность клеток. Библ. 61

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: ФАКТОРЫ
МИТОХОНДРИАЛЬНЫЙ АПОПТОЗ-ИНДУЦИРУЮЩИЙ ФАКТОР
ФЛАВОПРОТЕИН
HADH-ОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ВЛИЯНИЕ
АПОПТОЗ
ЦИТОПЛАЗМА ФИБРОБЛАСТОВ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Miramar, M.Dolores; Costantini, Paola; Ravagnan, Luigi; Saraiva, Ligia M.; Haouzi, Delphine; Brothers, Greg; Penninger, Josef M.; Peleato, M.Luisa; Kroemer, Guido; Susin, Santos A.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.08-04Б2.273

The NADH oxidase from Pyrococcus furiosus. Implications for the protection of anaerobic hyperthermophiles against oxidative stress [Text] / Donald E. Ward [et al.] // Eur. J. Biochem. - 2001. - Vol. 268, N 22. - P5816-5823 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: НАДН-оксидаза Pyrococcus furiosus. Приложение к защите анаэробных гипертермофилов от окислительного стресса
Аннотация: Клонировали и экспрессировали в клетках Escherichia coli структурный ген nox1 Pyrococcus furiosus, кодирующий НАДН-оксидазу. Рекомбинантный продукт экспрессии очистили до гомогенности и охарактеризовали его свойства. Фермент является термостабильным флавопротеином, который катализирует окисление НАДН с образованием как H[2]O[2], так и H[2]O, но не реагирует с НАДФН. Ген nox1 конститутивно экспрессируется в клетках, растущих на различных источниках углерода. Единственный промотор локализован на 15 п. н. выше гена P. furiosus - анаэробный архей, однако он обладает некоторой толерантностью к кислороду. Предполагается, что NOX1 участвует в ответе на окислительный стресс при высоких температурах. США, Dep. Chem., Henson Sch. Sci. Technol., Salisbury Univ., MD. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: НАДН-ОКСИДАЗА
ФЛАВОПРОТЕИН
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ЗАЩИТА
PYROCOCCUS FURIOSUS (ARCH.)

Доп.точки доступа:
Ward, Donald E.; Donnelly, Christopher J.; Mullendore, Michael E.; van, der Oost John; de, Vos Willem M.; Crane, Edward J.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.03-04Б2.8

Structural and functional analysis of a novel flavoprotein in cyanobacteria [Text] : тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Koji Okajima [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P162 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Структурный и функциональный анализ нового флавопротеина у цианобактерий
Аннотация: У Euglena gracilis и Rhodobacter sphaeroides обнаружена новая группа флавино-связанных доменов как новый рецептор синего света (BLUF-домен). Сходные BLUF-кодирующие гены обнаружены также в ряде цианобактериальных геномов. Ген slr1694 признан важным для положительного фототаксиса у Synechocystis sp. РСС-6803. Исследована экспрессия гена tll0078 термофильной цианобактерии Thermosynechococcus elongatus BP-1, гомологичного slr1694 Synechocystis. Очищены до гомогенности His-меченные и немеченные белки ТП0078, нековалентно связывающиеся с окисленным ФАД. Достигнуты первые успехи в кристаллизации их и установлено, что His-меченные белки легко агрегируются, а немеченные формируют 10-12-мерную структуру с мол. м. 'ЭКВИВ'160 кД. Не выявили спектральных изменений при их освещении. Япония, Dep. of Life Sci., Tokyo Univ

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.07
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ФЛАВОПРОТЕИН
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
TERMYSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (ALGAE)

Доп.точки доступа:
Okajima, Koji; Yoshihara, Shizue; Geng, Xiaoxing; Katayama, Mitsunori; Ikeuchi, Masahiko

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.04-04Б2.221

Zhao, Tong.
Iron-sulfur flavoprotein (Isf) from Methanosarcina thermophila is the prototype of a widely distributed family [Text] / Tong Zhao, Francisco Cruz, James G. Ferry // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 21. - P6225-6233 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Fe-S флавопротеин из Methanosarcina thermophila является прототипом широко распространенного семейства
Аннотация: Анализ существующих баз данных позволил выявить 35 гомологов Fe-S флавопротеина Methanosarcina thermophila, встречающихся во всех трех царствах. Показано, что компактный цистеиновый мотив, сопряженный с 4Fe-4S кластером, консервативен и отсутствует лишь у двух ферментов, где второй цистеин замещен на аспартат или гистидин. С помощью филогенетического анализа рассматриваемые гомологи могут быть разделены на 4 подгруппы. В Escherichia coli была осуществлена суперпродукция 3 гомологов из филогенетически и метаболически отдаленных микроорганизмов - Af3 из Archaeoglobus fulgidus, Cd1 из Clostridium difficile и Mj2 из Methanococcus jannaschii и рекомбинантные белки выделены в виде гомодимеров, спектры поглощения которых практически идентичны таковым для Fe-S флавопротеина M. thermophila. Как и у фермента M. thermophila, с каждым димером связано две молекулы флавинмононуклеотида и по два кластера 4Fe-4S или 3Fe-4S. Показано, что Af3 и Mj2 восстанавливаются CO в присутствии клеточных экстрактов M. thermophila, выращенной на ацетате, а также гомологичных экстрактов. Полагают, что Fe-S флавопротеин M. thermophila является прототипом широко распространенного семейства Fe-S флавопротеинов. США, Dep. Biochem. & Mol. Biol., Eberly Col. Sci., Pennsylvania St. Univ., Univ. Park, Pennsylvania 16802-4500. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: ФЛАВОПРОТЕИНЫ
FE-S ФЛАВОПРОТЕИН
СЕМЕЙСТВО
ФИЛОГЕНИЯ
METHANOSARCINA THERMOPHILA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Cruz, Francisco; Ferry, James G.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 04.07-04В2.33

Structural and functional analysis of a novel flavoprotein in cyanobacteria [Text] : тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Koji Okajima [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P162 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Структурный и функциональный анализ нового флавопротеина у цианобактерий
Аннотация: У Euglena gracilis и Rhodobacter sphaeroides обнаружена новая группа флавино-связанных доменов как новый рецептор синего света (BLUF-домен). Сходные BLUF-кодирующие гены обнаружены также в ряде цианобактериальных геномов. Ген slr1694 признан важным для положительного фототаксиса у Synechocystis sp. РСС-6803. Исследована экспрессия гена tll0078 термофильной цианобактерии Thermosynechococcus elongatus BP-1, гомологичного slr1694 Synechocystis. Очищены до гомогенности His-меченные и немеченные белки ТП0078, нековалентно связывающиеся с окисленным ФАД. Достигнуты первые успехи в кристаллизации их и установлено, что His-меченные белки легко агрегируются, а немеченные формируют 10-12-мерную структуру с мол. м. 'ЭКВИВ'160 кД. Не выявили спектральных изменений при их освещении. Япония, Dep. of Life Sci., Tokyo Univ

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ФЛАВОПРОТЕИН
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
TERMYSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (ALGAE)

Доп.точки доступа:
Okajima, Koji; Yoshihara, Shizue; Geng, Xiaoxing; Katayama, Mitsunori; Ikeuchi, Masahiko

1-20 21-33

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска