СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ<.>)

Общее количество найденных документов : 41
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-41 41-41

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.08-04Н1.23

Krumm, Anton.
Tumor suppression and transcription elongation: The dire consequences of changing partners [Text] / Anton Krumm, Mark Groudine // Science. - 1995. - Vol. 269, N 5229. - P1400-1401 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Супрессия опухолей и элонгация транскрипции: ужасные последствия смены партнеров
Аннотация: В краткой заметке дается комментарий четырех публикаций (Science, 1995, 269, N 5229, 1402, 1439 и 1444), в к-рых показано, что стадия элонгации транскрипции, наряду с инициацией, может служить объектом регуляторных воздействий на транскрипцию генов. Так, активность фактора элонгации - элонгина негативно регулируется белком-продуктом одного из генов-супрессоров опухолей - локуса болезни Гиппеля-Линдау (БХЛ). Наследуемые мутации гена БХЛ проявляются как предрасположенность к множественным опухолям почек, гемангиобластомам, феохромоцитомам. Элонгин (Эл) - это фактор транскрипции, повышающий скорость перемещения РНК-полимеразы II при транскрипции белок-кодирующих генов. Эл состоит из каталитического компонента ЭлА и 2 позитивных регуляторов (ЭлВ и ЭлС). Белок-продукт гена БХЛ дикого типа связывается с комплексом ЭлВС и препятствует его взаимодействию с ЭлА, т. е. угнетает стимуляцию элонгации и способствует замедлению скорости транскрипции в сайтах-паузах генов и накоплению молекул РНК-полимеразы в этих сайтах. Предполагается, что регуляция элонгации транскрипции существенна для контроля генной экспрессии, роста клеток и формирования опухолей. США, Div. Basic Sci., Hutchinson Canc. Ctr, Seattle, WA 98195. Библ. 16

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.11.02
Рубрики: ОПУХОЛИ
ФОРМИРОВАНИЕ
СУПРЕССИЯ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ЭЛОНГАЦИЯ
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
ЭЛОНГИН
АКТИВАЦИЯ
ГЕНЫ-СУПРЕССОРЫ
НЕГАТИВНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Groudine, Mark

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.207

Giege, Richard.
Interplay of tRNA-like structures from plant viral RNAs with partners of the translation and replication machineries [Text] / Richard Giege // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 22. - P12078-12081 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Взаимодействия тРНК-подобных структур из РНК вирусов растений с партнерами из аппаратов трансляции и репликации
Аннотация: Обзор. Нек-рые вирусы растений содержат на 3'-конце их геномных РНК тРНК-подобные структуры (ТРПС), аминоацилирование к-рых требуется для репликации и инфекционности, хотя природа аминоки-ты не существенна. Возможно, репликация геномных РНК этих вирусов требует взаимодействия РНК с факторами элонгации трансляции (I). Однако нельзя исключить, что белок, узнающий 3'-концы вирусных РНК, является не аутентичным I, а лишь белком, имитирующим I. Обсуждаются правила узнавания тРНК и ТРПС аминоацил-тРНК-синтетазами и роль ТРПС в эволюции. Франция, Inst. Biol. Mol. et Cellulaire du CNRS, F-67084 Strasbourg. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ЭВОЛЮЦИЯ
ВИРУСЫ РАСТЕНИЙ
РНК
РНК-ПОДОБНЫЕ СТРУКТУРЫ
ФАКТОРЫ ТРАНСЛЯЦИИ
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 43

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.01-04Я6.72

Негруцкий, Б. С.
Цитоскелет и факторы элонгации трансляции [Текст] / Б. С. Негруцкий // Биополимеры и клетка. - 1997. - Т. 13, N 6. - С. 436-441 . - ISSN 0233-7657
Аннотация: Рассмотрено возможное участие эукариотических факторов элонгации трансляции в организации и регуляции микротрубочковой и микрофиламентной системы цитоскелета клетки, а также потенциальная роль этих белков в обеспечении координации белкового синтеза и динамики цитоскелета при различных состояниях клетки. Украина, Ин-т молекулярной биологии и генетики НАН Украины, ул. Академика Заболотного, 150 Киев. Библ. 75

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ТРАНСЛЯЦИЯ
ФАКТОРЫ ТРАНСЛЯЦИИ
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
ЦИТОСКЕЛЕТ
ОРГАНИЗАЦИЯ
ДИНАМИКА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.04-04Б1.149

Blackwell, Jerry L.
Translation elongation factor-1 alpha interacts with the 3' stem-loop region of west nile virus genomic RNA [Text] / Jerry L. Blackwell, Margo A. Brinton // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 9. - P6433-6444 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Фактор элонгации трансляции-1 альфа взаимодействует с 3'-областью ствола-петли геномной РНК вируса Западного Нила
Аннотация: Консервативный 3'-концевой участок ствола-петли (3'SL) геномной РНК вируса Западного Нила (ВЗН) был ранее использован для изучения клеточных белков, способных участвовать в репликации флавивирусов. Были выявлены 3 клеточных белка, к-рые специфически взаимодействуют с 3'SL РНК ВЗН. Один из этих белков был очищен до гомогенного состояния с помощью осаждения сернокислым аммонием и жидкостной хроматографии. Последовательность аминокислот и блотинг по Вестерну, а также анализ передвижения идентифицировали клеточный белок, как фактор элонгации трансляции альфа (EF-1'альфа'). Конкурентная подвижность в геле продемонстрировала, что взаимодействие между EF-1'альфа' и 3'-SL РНК ВЗН является специфическим. Дефосфорилирование EF-1'альфа' кишечной щелочной фосфатазой теленка угнетало его связывание с 3'-SL РНК ВЗН. Константа равновесной диссоциации для взаимодействия между EF-1'альфа' и 3'-SL РНК была рассчитана, как 1,1*10{-9} M. Расчет стехиометрии взаимодействия показал, что одна молекула EF-1'альфа' связывается с каждой молекулой 3'-SL РНК вируса. Используя след РНКазы и связывание с нитроцеллюлезным фильтром выявили высокоактивный участок на главном стволе 3'-SL РНК ВЗН. Взаимодействие с EF-1'альфа' в участке высокой активности связывания был специфичен для последовательности, поскольку замена нуклеотидов в этой области уменьшала активность связывания 3'-SL РНК ВЗН с EF-1'альфа' примерно на 60%. Были выявлены также 2 участка с меньшей активностью связывания. Каждый обладал 15-20% активности связывания. Внутриклеточная ассоциация между белком хозяина и вирусной РНК подтверждалась коиммунопреципитацией геномной РНК ВЗН и EF-1'альфа' при использовании антител против EF-1'альфа'. США, Dep. of Biol., Georgia State Univ., Atlanta, GA 30302-4010. Библ. 69

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ФЛАВИРУСЫ
ВИРУС ЗАПАДНОГО НИЛА
РЕПЛИКАЦИЯ
КЛЕТОЧНЫЕ БЕЛКИ
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ

Доп.точки доступа:
Brinton, Margo A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.11-04Б2.91

Protein engineering on enzymes of the peptide elongation cycle in Sulfolobus solfataricus [Text] / Vincenzo Bocchini [et al.] // Biochimie. - 1998. - Vol. 80, N 11. - P895-898 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Белковая инженерия ферментов цикла элонгации пептидов у Sulfolobus solfataricus
Аннотация: Обзор, посвященный фактором элонгации трансляции EF-1a, EF-2 и EF-1b из гипертермофильного архея Sulfolobus solfataricus. Описаны молекулярные, физические и биохимические св-ва целых, укороченных, мутантных и химерных форм этих белков. Италия, Dep. Biochim. e Biotechnol. Med., Univ. Napoli Federico II, 80131 Napoli. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02
Рубрики: ФАКТОРЫ ТРАНСЛЯЦИИ
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
БЕЛКОВАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
SULFOLOBUS SOLFATARIEUS (ARCHEA)
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 19

Доп.точки доступа:
Bocchini, Vincenzo; Adinolfi, Bianca; Stella, Stella; Arcari, Paolo; Arcucci, Alessandro; Dello, Russo Antonio; De, Vendittis Emmanuele; Ianniciello, Giuseppe; Masullo, Mariorosario; Raimo, Gennaro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.02-04Б2.212

Гудков, А. Т.
Белок L7/L12 и факторы элонгации. Структурный и функциональный аспекты [Текст] / А. Т. Гудков // Успехи биол. химии. - 1999. - Т. 39. - С. 29-44, 355, 360 . - ISSN 0502-8191
Аннотация: В обзоре обобщены данные по структурным и функциональным исследованиям рибосомного белка L7/L12 как в изолированном виде, так и в составе рибосом. В результате многочисленных экспериментальных подходов, использованных при изучении белка, определена его третичная и четвертичная структура и выяснена функциональная роль различных доменов димера L7/L12. С учетом новых данных, полученных в последние годы при исследовании факторов элонгации Tu и G, обсуждается механизм взаимодействия белка L7/L12 и факторов Tu и G в элонгационном цикле рибосом в зависимости от ГТФ и его гидролиза. Россия, Ин-т белка РАН, Пущино, Московская область. Библ. 103

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: РИБОСОМНЫЕ БЕЛКИ
L7/L12
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
EF-TU
EF-G
ESCHERICHIA COLI
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 103

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.08-04Б2.237К

Кулиш, Д. М.
Доменная организация GreA- и GreB-факторов элонгации транскрипции E. coli [Текст] / Д. М. Кулиш. - М. : Гос. НИИ генет. и селекции пром. микроорганизмов, 1998. - 25 с. : ил.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
ТРАНСКРИПЦИЯ GREA
GREB ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РНК-ТРАНСКРИПТЫ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ТРОЙНОЙ ЭЛОНГАЦИОННЫЙ КОМПЛЕКС
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 01.02-04А1.70

Philippe, Herve.
The rooting of the universal tree of life is not reliable [Text] / Herve Philippe, Patrick Forterre // J. Mol. Evol. - 1999. - Vol. 49, N 4. - P509-523 . - ISSN 0022-2844
Перевод заглавия: Корень универсального дерева жизни непрочен

ГРНТИ	34.03.17

ВИНИТИ 341.03.17.27.11
Рубрики: ФИЛОГЕНИЯ
АТФАЗЫ
КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗЫ
ФАКТОРЫ
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
АНАЛИЗ
МУТАЦИИ
НАСЫЩЕНИЕ
ЭУКАРИОТЫ
ПРОКАРИОТЫ

Доп.точки доступа:
Forterre, Patrick

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.257

Macbeth, Mark R.
Characterizaton of in vitro and in vivo mutations in non-conserved nucleotides in the ribosomal RNA recognition domain for the ribotoxins ricin and sarcin and the translation elongation factors [Text] / Mark R. Macbeth, Ira G. Wool // J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 285, N 2. - P567-580 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Характеристика in vitro и in vivo мутаций неконсервативных нуклеотидов в домене узнавания риботоксинов рицина и сарцина и факторов трансляции в рибосомной РНК
Аннотация: В олигорибонуклеотидах, имитирующих сарцин-рициновый домен (СРД) рРНК 28S (I) крысы сконструировали делеции пар неконсервативных, сближенных, но не связанных водородной связью остатков Ц4317 и Ц4333 или У4316 и Ц4322. Эти делеции не влияют на депуринизацию А4324 под действием рицина (II) и разрыв фосфодиэфирной связи с 3'-стороны от Г4325 под действием сарцина (III). Одновременная делеция всех 4 остатков уменьшает расщепление III, но не влияет на депуринизацию под действием II. Удаление из I неканонич. пары А4317*А4333 устраняет узнавание II и III. Делеция из олигонуклеотида, имитирующего СРД рРНК 23S Escherichia coli (IV) остатков У2653 и Ц2667, соответствующих У4316, Ц4317 и Ц4331, Ц4332 в I, или замена У2653'-'Г, создающая уотсон-криковскую пару Г2653-Ц2667, уменьшают расщепление под действием III и слегка увеличивают депуринизацию под действием II. Нарушение действия III вызвано стабилизацией мутантных олигонуклеотидов: T[m] равна 60'ГРАДУС' для РНК дикого типа, 65'ГРАДУС' для мутанта У2653'-'Ц2667 и 69'ГРАДУС' для мутанта У2653Г. Экспрессия мутантного гена IV, лишенного У2653 и Ц2667, летальна in vivo, а мутация У2653Г ухудшает рост. Мутантные рибосомы имеют пониженную активность в синтезе белка, а рибосомы с мутацией У2653Г устойчивы к III. Связывание фактора элонгации трансляции EF-G (V) с олигонуклеотидами, имеющими двойную делецию У2653/Ц2667, понижено. Уменьшение эффективности рибосом можно объяснить влиянием этой делеции на сродство V к СРД. Эти данные позволили предположить, что СРД в рибосомах требует существования области структурной гибкости для оптимальной эффективности. США, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Univ. Chicago, Chicago, IL 60637. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ТОКСИНЫ
РИБОТОКСИНЫ
САРЦИН
РИЦИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РРНК 28S
РИБОСОМА
СТРУКТУРА
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wool, Ira G.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.258

Dimers of Thermus thermophilus elongation factor Ts are required for its function as a nucleotide exchange factor of elongation factor Tu [Text] / Martina Nesper [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 255, N 1. - P81-86 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Димеры фактора элонгации Ts Thermus aquaticus требуются для его активности как фактора обмена нуклеотидов для фактора элонгации Tu
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза изучено образование димеров фактора элонгации EF-Ts Thermus aquaticus и влияние димеризации на способность EF-Ts катализировать диссоциацию ГДФ из комплекса EF-Tu - ГДФ. Присутствие дисульфидного мостика между остатками цис[190] в димере EF-Ts не влияет на активность и не требуется для активности EF-Ts. Замены L93D, C190A и F192D, которые затрагивают остатки, образующие гидрофобную сердцевину поверхности димеризации EF-Ts, в разной степени влияют на стабильность EF-Ts и на способность образовывать димеры и взаимодействовать с EF-Tu. Варианты EF-Ts, не образующие димеры, неактивны в нуклеотидном обмене на EF-Tu. Методом кругового дихроизма подтверждено, что такая утрата активности не связана с изменением вторичной структуры EF-Ts. Калориметрический анализ показал, что образование димеров вносит значительный вклад в термостабильность EF-Ts. Димеризация EF-Ts требуется для его физиологической функции в биосинтезе белка и может являться стратегией, позволяющей системе трансляции T. aquaticus выдерживать высокие температуры. Германия, Lab. Biochem., Univ. Bayreuth, D-95 440 Bayreuth. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
EF-TS
ДИМЕРЫ
ВЛИЯНИЕ НА
КОМПЛЕКС EF-TU-ГДФ
ГДФ
ДИССОЦИАЦИЯ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ EF-TS
НУКЛЕОТИДНЫЙ ОБМЕН
THERMUS AQUATICUS (BACT.)
СИНТЕЗ БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Nesper, Martina; Nock, Steffen; Sedlak, Erik; Antalik, Marian; Podhradsky, Dusan; Sprinzl, Mathias

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.06-04Б2.252

Weiden, Hans-Joachim.
A common structural motif in elongation factor Ts and ribosomal protein L7/12 may be involved in the interaction with elongation factor Tu [Text] / Hans-Joachim Weiden, Wolfgang Wintermeyer, Marina V. Rodnina // J. Mol. Evol. - 2001. - Vol. 52, N 2. - P129-136 . - ISSN 0022-2844
Перевод заглавия: Общее структурное звено фактора элонгации Ts и рибосомного белка L7/12 может участвовать во взаимодействии с фактором элонгации Tu
Аннотация: Фактор элонгации (EF)Tu во время своего функционального цикла меняет партнеров по взаимодействию EF-Ts и рибосому. На рибосоме среди других во взаимодействие включен и рибосомный белок L7/12. В данной работе сравнили EF-Ts и L7/12 в отношении консервативности последовательности и структуры. Выявили значительную консервативность функционально важных остатков в N-терминальном домене EF-Ts и в C-терминальном домене L7/12. Структурный алаймент, основанный на кристаллических структурах, позволил предположить высокую степень сходства между 'альфа'A-'бета'D-'альфа'B звеном в L7/12 и h1-поворот h2 звеном в EF-Ts, которое определяет общее структурное звено. Звено заметно сходно в отношении сгибания, объема и распределения заряда по поверхности раствора, что позволяет предположить общую функцию, заключающуюся в связывании EF-Tu. Германия, Inst. of Physical Biochemistry, Univ. of Witten/Herdecke, 58448 Witten. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
TS
РИБОСОМНЫЙ БЕЛОК L7/12
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
СТРУКТУРА
КОНСЕРВАТИВНОСТЬ
ОБЩЕЕ СТРУКТУРНОЕ ЗВЕНО
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФАКТОР EF-TU

Доп.точки доступа:
Wintermeyer, Wolfgang; Rodnina, Marina V.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.03-04Б2.269

Landick, Robert.
RNA polymerase clamps down [Text] / Robert Landick // Cell. - 2001. - Vol. 105, N 5. - P567-570 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: РНК-полимераза размыкает зажим
Аннотация: Обзор. Рассмотрены следующие вопросы: 1) структура и активность транскрипционных комплексов РНК-полимераз; 2) препятствия для процессивной транскрипции; 3) структурные основы сайтов паузы, остановки и терминации транскрипции; 4) значение факторов элонгации и антитерминации для регуляции транскрипции. США, Dep. Bacteriol., Univ. Wisconsin, Madison, WI 53706. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА
ТРАНСКРИПЦИОННЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ПРОЦЕССИВНАЯ ТРАНСКРИПЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ПАУЗЫ
ОСТАНОВКА
ТЕРМИНАЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 21

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.04-04Б2.232

Колесников, А. В.
Мутационный анализ функциональной роли петлевых участков четвертого домена фактора элонгации G в рибосомной транслокации [Текст] / А. В. Колесников, А. Т. Гудков // Молекул. биол. - 2003. - Т. 37, N 4. - С. 719-725 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: С использованием ПЦР получены 7 вариантов фактора элонгации G (EF-G) из Thermus thermophilus с мутациями в петлевых участках четвертого домена. Ни одна из точечных мутаций (Arg-504'-'Thr, Pro-554'-'Thr и Ile-534'-'Asp) не повлияла на GTPазную и транслокационную активность EF-G. Аналогичный результат получен в фактор-зависимом гидролизе GTP мутантными белками со вставками тетра- или гексапептидов в двух петлевых участках на вершине и двух петлях в основании четвертого домена. Однако вставка тетрапептида Gly-Ser-Gly-Thr в петлю между остатками 501-504 на вершине домена привела к значительному снижению активности белка в поли(U)-зависимом синтезе полифенилаланина на рибосомах и двукратному снижению транслокационной активности фактора. Этот результат свидетельствует о важности интактной конформации петли Thr-501-Gly-Gly-Arg-504 для стерически точного и эффективного взаимодействия фактора с рибосомой. Анализ структурных и биохимических данных для 30S субчастицы и EF-G позволил уточнить расположение фактора на рибосоме относительно ее 30S и 50S субчастиц. Россия, Ин-т белка РАН, Пущино, Московская обл. 142290

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
EF-G
ЧЕТВЕРТЫЙ ДОМЕН
ПЕТЛЕВЫЕ УЧАСТКИ
МУТАЦИИ
ТОЧЕЧНЫЕ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РИБОСОМА
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Гудков, А.Т.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.08-04Б2.313

Functional compatibility of elongation factors between mammalian mitochondrial and bacterial ribosomes: Characterization of GTPase activity and translation elongation by hybrid ribosomes bearing heterologous L7/12 proteins [Text] / Maki Terasaki [et al.] // J. Mol. Biol. - 2004. - Vol. 336, N 2. - P331-342 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Функциональная совместимость факторов элонгации на рибосомах митохондрий млекопитающих и рибосомах бактерий: характеристика ГТФазной активности и элонгации трансляции гибридными рибосомами, содержащими гетерологичные белки L7/12
Аннотация: Митохондриальные (мт) рибосомы млекопитающих относятся к бактериальному типу, но имеют очень высокое содержание белков. Почти половина рРНК, содержащихся в бактериальных рибосомах, заменена в мт-рибосомах белками. Фактор элонгации G Escherichia coli (EF-GEc) не проявляет транслоказной активности в мт-рибосомах, но мт-EF-G функционален в рибосомах E. coli. Получили гибридные рибосомы, состоящие из компонентов мт-рибосом и рибосом E. coli. Гибридные мт-рибосомы, содержащие белок L7/12 E. coli (L7/12Ec) вместо L7/12мт, активируют ГТФазу EF-Gec и обеспечивают транслоказную активность в системе трансляции in vitro. Т. обр., мт-рибосомы функционально эквивалентным рибосомам E. coli, несмотря на разный состав. Зависимая от мт-EF-Tu трансляционная активность рибосом E. coli также заметно усиливалась при замещении C-концевого домена L7/12Ec соотв. доменом L7/L12мт. Т. обр., функционирование EF-Tu зависит от CTD L7/L12. Сделан вывод, что функциональная совместимость между факторами элонганции и белком L7/L12 определяет трансляционную специфичность рибосом. Япония, Dep. Integrated Biosci., Graduate Sch. Frontier Sci., Univ. Tokyo, 5-1-5 Kashiwanoha, Kashiwa Chiba Prefecture 277-8562. Библ. 60

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: РИБОСОМЫ
МИТОХОНДРИАЛЬНЫЕ
ФАКТОРЫ ТРАНСЛЯЦИИ
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
БЕЛОК L7/L12
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ СОВМЕСТИМОСТЬ
ТРАНСЛЯЦИЯ
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Terasaki, Maki; Suzuki, Tsutomu; Hanada, Takao; Watanabe, Kimitsuna

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 11.06-04Б2.182

Properties of Escherichia coli EF-Tu mutants designed for fluorescence resonance energy transfer from tRNA molecules [Text] / Joanna Perla-Kajan [et al.] // Protein Eng. Des. and Selec. - 2010. - Vol. 23, N 3-4. - P129-136 . - ISSN 1741-0126
Перевод заглавия: Свойства EF-Tu мутантов Escherichia coli, полученных для переноса флуоресцентной резонансной энергии с молекул тРНК
Аннотация: Описали метод получения и характеристики мутантов 10 факторов элонгации EF-Tu Escherichia coli, созданных для изучения взаимодействия фактора элонгации Tu с тРНК при переносе флуоресцентной резонансной энергии. Каждый мутант содержит 1 остаток цистеина в позициях EF-Tu, проксимальных по отношению к сайтам тРНК внутри комплекса аминоацил-тРНК-EF-Tu-ГОТФ, предварительно помеченного флуорофором. Выделили EF-Tus как N-концевые сшивки с глутатион S-трансферазой (GST). Протестировали полученный мутант на связывание с ГДФ, связывание с тРНК методом гель-ретардации и исследовали активность в трансляции поли-U in vitro. Полученные результаты свидетельствует, что, по крайней мере, три мутанта R324C, G325C и Е348С пригодны для дальнейших исследований. США, Dep. of Microbiology and Molecular Genetics, UMNDJ-New Kersey Med. Sch., Newark, NJ 07101

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
EF-TU
МУТАНТЫ
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РНК ТРАНСПОРТНАЯ
ФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ РЕЗОНАНСНАЯ ЭНЕРГИЯ А
ПЕРЕНОС
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Perla-Kajan, Joanna; Lin, Xin; Cooperman, Barry S.; Goldman, Emanuel; Jakubowski, Hieronim; Knudsen, Charlotte R.; Mandecki, Wlodek

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.285

Nucleotide sequence of the gene coding for the elongation factor Tu from the extremely thermophilic eubacterium Thermotoga maritima [Text] / Marianne Bachleitner [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 57, N 1. - P115-120 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность гена, кодирующего фактор элонгации Tu из экстремально термофильной бактерии Thermotoga maritima
Аннотация: В одном из фрагментов рестрикции EcoRI Thermotoga maritima обнаружен участок, гомологичный фактору элонгации EF-Tu E. coli. Полученный фрагмент клонировали с использованием вектора pUN 121 в E. coli RR 28. Определена его первичная структура. Предсказана аминокислотная последовательность продукта гена EF-Tu Th. maritima. Проводили сравнение первичных структур факторов элонгации EF-Tu Th. maritima, ряда энтеробактерий, архебактерий и эукариот: по этому признаку Th. maritima наиболее близок к энтеробактериям и представляет самое нижнее ответвление на филогенетическом древе последовательностей EF-Tu. Библ. 22. ФРГ, Lehrstuhl fur Mikrobiologie, Techn. Universitat Munchen, Munchen and Lehrstuhl fur Mikrobiologie, Universitat Regensburg, Regensburg.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: THERMOTOGA MARITIMA (BACT.)
ФИЛОГЕНИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ФАКТОРА ЭЛОНГАЦИИ EF-TU
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
EF-TU
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРЕДСКАЗАНИЕ

Доп.точки доступа:
Bachleitner, Marianne; Ludwig, Wolfgang; Stetter, Karl Otto; Schleifer, Karl Heinz

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.93

Evidence of a yeast proteinase specific for elongation factor 2 [Text] / L. Servillo [et al.] // FEBS Lett. - 1988. - Vol. 241, N 1-2. - P257-260 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Данные о протеиназе дрожжей, специфически действующей на фактор элонгации 2
Аннотация: Известно, что трансляционный фактор элонгации 2 (EF-2) подвергается эндогенному протеолизу. У Saccharomyces carlsbergensis обнаружены 2 протеиназы, действующие на EF-2. Одна из этих протеиназ (мол. масса 'ПРИБЛ='60 кД) отличается строгой специфичностью в отношении EF-2: при действии этой протеиназы на EF-2 образуется единичный АДФрибозилируемый фрагмент, к-рый не обнаруживается при обработке этой протеиназой белков, отличных от EF-2 (бычий альбумин, миоглобин, цитохром с и др.). Другая протеиназа менее специфична и расщепляет EF-2 и другие белки на значительное число фрагментов. Библ. 16. Италия, Dep. of Biochem. and Biophys., Univ. of Naples, Via Costantinopoli 16, 80138 Napoli.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
ФАКТОР ЭЛОНГАЦИИ 2
ПРОТЕОЛИЗ
ПРОТЕИНАЗЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Servillo, L.; Quagliuolo, L.; Balestrieri, C.; Giovane, A.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.125

Peter, Marcus E.
Affinity labeling of the GDP/GTP binding site in Thermus thermophilus elongation factor Tu [Text] / Marcus E. Peter, Brigitte Wittmann-Liebold, Mathias Sprinzl // Biochemistry. - 1988. - Vol. 27, N 26. - P9132-9139 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Афинное мечение сайта связывания ГТФ/ГДФ в факторе элонгации Thermus tehrmophilus
Аннотация: В ходе исследования третичной структуры фактора элонгации Tu (EF-Tu) из Кл термофильной бактерии T. thermophilus иследовали структуру сайта связывания для ГТФ/ГДФ на молекуле EF-Tu. Использовали метод афинного мечения посредством инкубации белка с окисленным периодатом ГТФ и последующей обработки цианоборгидридом. Обнаружено, что при таком мечении основная часть нуклеотида связывается с остатками лизина 52 и 137 в молекуле EF-Tu. Кроме того, наблюдалось включение метки вблизи остатка лизина 325. Эти данные сравниваются с результатами рентгеноструктурного анализа EF-Tu из Кл E. coli и высказываются предположения об элементах сходства и различия в структуре EF-Tu из E. coli и из T. thermophilus. Кроме того, структура EF-Tu сравнивается с известной по данным рентгеноструктурного анализа структурой другого ГТФ-связывающего белка - онкобелка c-H-ras p21. Структура этих двух белков характеризуется значительной степенью сходства в распределении неупорядоченных участков, 'альфа'-спиральных участков и 'бета'структурных сегментов. Подчеркивается также сходная локализация сайтов связывания ГТФ в ras-белке p21 и в EF-Tu. Библ. 46. ФРГ, Lab. fur Biochem., Univ. Bayreth, Postfach 10 12 51, D-8580 Bayreuth.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
TU (EF- TU
САЙТ СВЯЗЫВАНИЯ ГТФ И ГДФ
СТРУКТУРА
АФИННОЕ МЕЧЕНИЕ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
БЕЛКИ
ОНКОБЕЛОК C-H-RAS
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Wittmann-Liebold, Brigitte; Sprinzl, Mathias

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.612

Sandbaken, Mark G.
Mutations in elongation factor EF-1'альфа' affect the frequency of frameshifting and amino acid misincorporation in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Mark G. Sandbaken, Michael R. Culbertson // Genetics. - 1988. - Vol. 120, N 4. - P923-934 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Мутации в факторе элонгации EF-1'альфа' влияют на частоту сдвига рамки и неправильного включения аминокислот у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Проведен мутационный анализ гена TEF2, кодирующего трансляционный фактор элонгации EF-1'альфа' у дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Для получения мутаций использовали обработку изолированного гена гидроксиламином in vitro. В гене TEF2 идентифицированы мутации, супрессирующие мутации со сдвигом рамки и нонсенс-мутации. Некоторые супрессорные мутации TEF2 также сопровождаются повышенной чувствительностью к паромомицину- повышающему ошибки трансляции у шт. дикого типа. На основании этих данных выдвинуто предположение об участии фактора EF-1'альфа' в ограничении ошибок трансляции, связанных со сдвигом рамки и неправильным включением аминокислот у шт. дикого типа. Предполагается также, что оба этих типа ошибок контролируются общим механизмом или сходными механизмами. Ил. 4. Табл. 4. Библ. 69. США, Lab. of Mol. Biol. and Genet., Univ. of Wisconsin, Madison, WI 53706.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.03.07
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ШТАММ 1160
1579
1589
ГЕНЫ
TLF2
МУТАЦИИ
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ
EF-1'АЛЬФА'
ТРАНСЛЯЦИЯ
ВКЛЮЧЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
СДВИГ РАМКИ СЧИТЫВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Culbertson, Michael R.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.764

Effect of the antibiotic purpuromycin on cell-free protein-synthesizing systems [Text] / Fioretta Rambelli [et al.] // Biochem. J. - 1989. - Vol. 259, N 1. - P307-310 . - ISSN 0204-6021
Перевод заглавия: Воздействие антибиотика пурпуромицина на бесклеточные белоксинтезирующие системы
Аннотация: Исследовали механизм воздействия пурпуромицина (П; выделенного из культуральной жидкости Actinoplanes ianthinogenes) активного против грамположительных бактерий и грибов антибиотика, на синтез белка в прокариотических и эукариотических бесклеточных системах. П подавляет на 50% белковый синтез на эндогенной мРНК в системе из ретикулоцитов кролика при конц-ии 9 мкМ, синтез полифенилаланина на поли U-матрице рибосомами из E. coli и из цист Artemia salina - при 17 и 69 мкМ, соответственно. Показано, что в системе из A. salina П ингибирует зависимое от фактора элонгации EF-1 связывание фенилаланил-тРНК с рибосомами и усиливает ГТФ-зависимое связывание EF-2. Т. к. П не ингибирует пуромициновую р-цию, с использованием меченого пуромицина и системы из ретикулоцитов показано, что при подавлении синтеза белка П образующиеся пептидные цепочки связаны с пептидильным центром, переноса синтезирующихся пептидов на А-центр не происходит. Видимо, П образует на рибосомальном центре, общем для двух факторов элонгации, стабильный комплекс гуаниновый нуклеотид-EF-2-рибосома, что препятствует последующему EF-1 зависимому связыванию аминоацил-тРНК. Механизм ингибирования синтеза белка П аналогичен таковому фузидиевой к-ты. Библ. 20. Италия, Univ. di Bologna, Via. S. Giacomo 14, 40126 Bologna.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23
Рубрики: АНТИБОТИКИ
ПУРПУРОМИЦИН
БИОСИНТЕЗ
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОКСИНТЕЗИРУЮЩИЕ СИСТЕМЫ
ACTINOPLANES IANTHINOGENES (BACT.)
ФАКТОРЫ ЭЛОНГАЦИИ

Доп.точки доступа:
Rambelli, Fioretta; Brigotti, Maurizio; Zamboni, Mariacristina; Denaro, Maurizio; Montanaro, Lucio; Sperti, Simonetta

1-20 21-41 41-41

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска