СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 40
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.10-04М3.207

Kalloniatis, Michael.
Glutamate metabolic pathways in displaced ganglion cells of the chicken retina [Text] / Michael Kalloniatis, Genevieve A. Napper // J. Compar. Neurol. - 1996. - Vol. 367, N 4. - P518-536 . - ISSN 0021-9967
Перевод заглавия: Метаболические пути глутамата в смещенных ганглиозных клетках сетчатки у кур
Аннотация: Glutamate (E) is the putative amino acid neurotransmitter used by ganglion cells, photoreceptors, and bipolar cells. Aspartate (D) and glutamine (Q) are potential precursors of glutamate, and glutamate-utilizing neurons may use one or more of these amino acids to sustain production of glutamate. The authors used post-embedding immunocytochemistry for several amino acid neurotransmitters to characterize the amino acid signatures for displaced ganglion cells of the avian retina. The authors found two neurochemical signatures for displaced ganglion cells, EQ and EDQ, in mid-peripheral and far-peripheral retina, respectively. Differences in neurochemical signatures cannot be explained by the existence of two ganglion cell populations, and the authors propose that the two signature categories for the large-diameter displaced ganglion cells reflect variations in the aspartate precursor pool. The transamination reaction involved in glutamate production, aspartate/oxaloacetate and 'альфа'-ketoglutarate/glutamate, requires an active TCA cycle, since the carbon skeleton of glutamate is derived from 'альфа'-ketoglutarate, a TCA intermediary. The authors hypothesized that aspartate levels vary in the normal chicken retina because eccentricity-dependent differences in oxygen availability result in changes of 'альфа'-ketoglutarate levels, and hence, alterations in the equilibrium of the transamination reaction. The authors tested this hypothesis by incubating isolated chicken retinas in anaerobic conditions and found elevated aspartate immunoreactivity in subpopulations of glutamate-utilizing neurons in the central retina. Under aerobic conditions, or in retinas placed directly into fixative, retinal samples from the central edge of the pecten did not show differential cellular staining for aspartate. Библ. 81

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ГЛУТАМАТ
АСПАРТАТ
ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
ЦИКЛ ДИ- И ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
ИММУНОЦИТОХИМИЯ
СЕТЧАТКА
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Napper, Genevieve A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.12-04М3.179

Evaluation of the importance of transamination versus deamination in astrocytic metabolism of [U-{13}C]glutamate [Text] / Niels Westergaard [et al.] // Glia. - 1996. - Vol. 17, N 2. - P160-168 . - ISSN 0894-1491
Перевод заглавия: Оценка важности трансаминирования по сравнению с дезамированием в метаболизме глутамата в астроцитах
Аннотация: Glutamate metabolism was studied in primary cultures of cerebral cortical astrocytes to determine the significance of transamination for the oxidative metabolism of glutamate. Cultures were incubated with [U-{13}C]glutamate (0.5 mM) in the presence and absence of the transaminase inhibitor aminooxyacetic acid (AOAA) and in some cases with methionine sulfoximine, an inhibitor of glutamine synthetase. Perchloric acid extracts of the cells as well as redissolved lyophilized incubation media were subjected to nuclear magnetic resonance spectroscopy to identify {13}C-labeled metabolites. Additionally, biochemical analyses were performed to quantify amino acids, lactate, citrate, and ammonia. Glutamine released into the medium and intracellular glutamate were labeled uniformly to a large extent, but the C-3 position showed not only the expected apparent triplet but also a doublet due to {12}C incorporation into the C-4 and C-5 positions. Incorporation of {12}C into the C-4 and C-5 positions of glutamate and glutamine as well as labeling of lactate, citrate, malate, and aspartate could only arise via metabolism of [U-{13}C]glutamate through the tricarboxylic acid (TCA) cycle. Entry of the carbon skeleton of glutamate into the TCA cycle must proceed via 2-oxoglutarate. This conversion can occur as a transamination or an oxidative deamination. After blocking transamination with AOAA, metabolism of glutamate through the TCA cycle was still taking place since lactate labeling was only slightly reduced. Glutamate and glutamine synthesis from 2-oxoglutarate could, however, not be detected under this condition. It therefore appears that while glutamate dehydrogenase is important for glutamate degradation, glutamate biosynthesis occurs mainly as a transamination. Библ. 45

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.09
Рубрики: ГЛУТАМАТ
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
ОКСИГЛУТАРАТ
ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
ЯДЕРНО-МАГНИТНЫЙ РЕЗОНАНС
НОВОРОЖДЕННЫЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Westergaard, Niels; Drejer, Joan; Schousboe, Arne; Sonnewald, Ursula

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 97.08-04И4.200

Philip, G. H.
Action of cypermethrin on tissue transamination during nitrogen metabolism in Cyprinus carpio [Text] / G. H. Philip, B. H. Rajasree // Ecotoxicol. and Environ. Safety. - 1996. - Vol. 34, N 2. - P174-179 . - ISSN 0147-6513
Перевод заглавия: Действие циперметрина на тканевое трансаминирование в процессе азотного метаболизма у карпа
Аннотация: Карпа выдерживали при сублетальной конц-ии циперметрина (3 мкг/л) в течение 5 или 10 дн с целью изучения изменений в процессах трансаминирования при формировании азотистых продуктов обмена в 4-х функционально различающихся тканях (почках, печени, мозге и мышцах). Во всех тканях обработанных рыб уровень общего и растворимого протеина повышался, а уровень свободных аминокислот и протеазная активность снижались. Процессы активного трансаминирования и окислительного дезаминирования усиливались. Во всех тканях содержание аммиака после обработки токсикантом падало, а мочевины - к 10-му дн нарастало, то есть, происходила детоксикация аммиака. Обработка приводила к росту содержания глутамина (особенно резкому в печени), повышению активности глутаматсинтетазы и снижению активности глутаминазы. Результаты говорят о том, что в ответ на обработку токсикантом у рыб включается несколько различных компенсаторных механизмов. США, Dept. of Physiol., Morehouse School of Med., 720 Westview Drive S. W., Atlanta, Georgia 30310. Ил. 12. Библ. 33

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.27.99 + 341.33.33.25.43.15
Рубрики: АЗОТНЫЙ ОБМЕН
ТКАНЕВОЕ ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
ЦИПЕРМЕТРИН
ТОКСИЧНОСТЬ
КАРП

Доп.точки доступа:
Rajasree, B.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.09-04М1.338

Pow, David V.
GABA transamination regulates neuronal glutamate content in the retina [Text] / David V. Pow, Peter Rogers // NeuroReport. - 1996. - Vol. 7, N 15-17. - P2683-2686 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Трансаминирование ГАМК регулирует содержание глутамата в нейронах сетчатки
Аннотация: Иммуноцитохимически измеряли кол-во ГАМК и глутамата (Гл) в изолированной сетчатке кролика, в глаз к-рого за 12 ч до энуклеации вводили ингибитор трансаминазы ГАМК габакулин. Сравнение с контролем выявило увеличение кол-ва ГАМК и уменьшение Гл, особенно заметное во внутреннем сетчатом слое и в слое ганглиозных клеток. Предполагается, что это уменьшение связано с блокированием одного из источников образования Гл из ГАМК через т. н. ГАМК-шунт. Результат имеет практическое значение, т. к. ингибиторы трансаминазы ГАМК используются в клинике при эпилепсии. Австралия, Univ. Queensland, Brisbane 4075, Queensland. Библ. 15

ГРНТИ	34.41.35

ВИНИТИ 341.41.35.27.07.07
Рубрики: СЕТЧАТКА
ГЛУТАМАТ
ГАМК
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
ИММУНОЦИТОХИМИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Rogers, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.09-04М3.211

Pow, David V.
GABA transamination regulates neuronal glutamate content in the retina [Text] / David V. Pow, Peter Rogers // NeuroReport. - 1996. - Vol. 7, N 15-17. - P2683-2686 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Трансаминирование ГАМК регулирует содержание глутамата в нейронах сетчатки
Аннотация: Иммуноцитохимически измеряли кол-во ГАМК и глутамата (Гл) в изолированной сетчатке кролика, в глаз к-рого за 12 ч до энуклеации вводили ингибитор трансаминазы ГАМК габакулин. Сравнение с контролем выявило увеличение кол-ва ГАМК и уменьшение Гл, особенно заметное во внутреннем сетчатом слое и в слое ганглиозных клеток. Предполагается, что это уменьшение связано с блокированием одного из источников образования Гл из ГАМК через т. н. ГАМК-шунт. Результат имеет практическое значение, т. к. ингибиторы трансаминазы ГАМК используются в клинике при эпилепсии. Австралия, Univ. Queensland, Brisbane 4075, Queensland. Библ. 15

ГРНТИ	34.39.19

ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: СЕТЧАТКА
ГЛУТАМАТ
ГАМК
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
ИММУНОЦИТОХИМИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Rogers, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 98.01-04И2.55

Aromatic amino acid transamination and methionine recycling in trypanosomatids [Text] / Bradley Berger [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 9. - P4126-4130 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Трансаминирование ароматических аминокислот и рециклирование метионина у трипаносоматид
Аннотация: В постмитохондриальных супернатантах, полученных из Trypanosoma brucei и Crithidia fasciculata, ароматические аминокислоты являются предпочтительными донорами аминогрупп для трансаминирования 'альфа'-кетометиобутирата до метионина. Интактные клетки C. fasciculata, росшие в присутствии [{15}N]тирозина, содержат [{15}N]метионин, т. е. эта р-ция происходит in situ в живых клетках. Этот процесс является конечной стадией рециклирования метионина из метилтиоаденозина. Клетки печени млекопитающих используют для этой р-ции гл. обр. глутамин и утилизируют меньшее число доноров аминогрупп, чем трипаносоматиды. США, The Picower Inst. Med. Res., 350 Community Drive, Manhasset, NY 11030. Библ. 33

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.02
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
АРОМАТИЧЕСКИЕ
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
МЕТИОНИН
РЕЦИКЛИРОВАНИЕ
ТРИПАНОСОМАТИДЫ

Доп.точки доступа:
Berger, Bradley; Dai, Wei Wei; Wang, Hsin; Stark, Ruth E.; Cerami, Anthony

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 98.02-04М5.308

Реакции карбоксилирования и трансаминирования в головном мозге при гипоксии [Текст] / Н. Д. Ещенко [и др.] // Hypoxia Med. J. - 1996. - N 2. - С. 34
Аннотация: Оценена роль альтернативных путей ввода в цикл трикарбоновых кислот (ЦТК) окисляемых метаболитов в условиях гипоксии. Использован комплексный методический подход, включающий анализ активности ферментов, количества субстратов, интенсивности их обновления в опытах с {14}C-предшественниками, а также интенсивности процессов перекисного окисления липидов (ПОЛ). Установлено, что при гемической гипоксии усиливаются процессы карбоксилирования пирувата (пируваткарбоксилазная и НАДФ-малатдегидрогеназная реакция), приводящие к образованию оксалоацетата и малата, а также карбоксилирование 'альфа'-кетоглутарата до цитрата. Усиление глутаматдегидрогеназной и аспаратаминотрансферазной реакций со сдвигом равновесия в сторону образования 'альфа'-кетоглутарата способствует накоплению этого субстрата. Напротив, интенсивность взаимопревращения пирувата и аланина в аланинаминотрансферазной реакции остается близкой к контролю. Наряду с известными механизмами регуляций карбоксилирования и трансаминирования в мозгу при гипоксии обсуждается возможная роль ПОЛ, как одного из процессов модификации мембранных структур клетки. Россия, НИИ физиологии им. Ухтомского, С.-Петербург

ГРНТИ	34.39.03

ВИНИТИ 341.39.03.35.31
Рубрики: ГИПОКСИЯ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Ещенко, Н.Д.; Вилкова, В.А.; Захарова, Л.И.; Путилина, Ф.Е.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.03-04В3.52

S-methylmethionine conversion to dimethylsulfoniopropionate: Evidence for an unusual transamination reaction [Text] / David Rhodes [et al.] // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 115, N 4. - P1541-1548 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Превращение S-метилметионина в диметилсульфониопропионат: доказательство необычной реакции трансаминирования
Аннотация: Изучали механизм включения метионина в 3-диметилсульфониопропионат, к-рый выполняет функцию осмопротектора в листьях Wollastonia biflora. Использование метионина может осуществляться через трансаминирование либо через дезаминирование. Для выяснения пути использовали [метил-{2}H[3], {15}N]-S-метилметионин (S-ММ) и {15}N-аминокислоты совместно с [{2}H[3]]-3-диметилсульфониопропионатом при инкубации листовых дисков. Установили, что {15}N активно включается в глутамат и образуется необычное соединение 4-диметилсульфонио-2-оксибутират. Дополнительные исследования с ферментами подтвердили участие этого соединения в превращении S-MM. Полагают, что в превращении метионина преобладает реакция трансаминирования в сочетании с декарбоксилированием. США, Horticultural Sci., Dep., Univ. of Florida, Gainesville, Florida 32611. Библ. 40

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.07
Рубрики: ДИМЕТИЛСУЛЬФОНИОПРОПИОНАТ
МЕТИЛМЕТИОНИН*S-
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
WOLLASTONIA BIFLORA

Доп.точки доступа:
Rhodes, David; Gage, Douglas A.; Cooper, Arthur J.L.; Hanson, Andrew D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.53

Chien, Chih-Ching.
Transamination of taurine and assimilation of taurine-sulfur by Clostridium pasteurianum [Text] / Chih-Ching Chien, E. R. Leadbetter, Walter Godchaux // Beijerinck Centenn. "Microb. Physiol. and Gene Regul.: Emerg. Princ. and Appl.", The Hague, 10-14 Dec., 1995. - Delft, 1995. - P355-357 . - ISBN 90-407-1213-1
Перевод заглавия: Трансаминирование таурина и ассимиляция серы из таурина Clostridium pasteurianum
Аннотация: Исследовали превращения таурина (Т) C. pasteurianum. Показано, что данная бактерия может расти за счет использования Т как источника серы, но не азота. В экстрактах клеток, выросших на среде с сахарозой, Т и аммонием, обнаружена таурин-пируват-аминотрансферазная активность. В клетках, выросших на изотионате или сульфоацетальдегиде, активность фермента была ниже, а у выросших на сульфате - отсутствовала. Предполагаемым продуктом р-ции фермента является аланин. Помимо пирувата акцептором аминогруппы может также служить оксалоацетат, но не 2-оксоглутарат. Оптимальные условия для работы фермента: 37'ГРАДУС'C, pH 8,5. США, Dept. Mol. and Cell Biol., Univ. of Conn., Storrs CT

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: CLOSTRIDIUM PASTEURIANUM (BACT.)
СЕРОСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ТАУРИН
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
СЕРА
АССИМИЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Leadbetter, E.R.; Godchaux, Walter

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.08-04Б3.138

Chien, Chih-Ching.
Transamination of taurine and assimilation of taurine-sulfur by Clostridium pasteurianum [Text] / Chih-Ching Chien, E. R. Leadbetter, Walter Godchaux // Beijerinck Centenn. "Microb. Physiol. and Gene Regul.: Emerg. Princ. and Appl.", The Hague, 10-14 Dec., 1995. - Delft, 1995. - P355-357 . - ISBN 90-407-1213-1
Перевод заглавия: Трансаминирование таурина и ассимиляция серы из таурина Clostridium pasteurianum
Аннотация: Исследовали превращения таурина (Т) C. pasteurianum. Показано, что данная бактерия может расти за счет использования Т как источника серы, но не азота. В экстрактах клеток, выросших на среде с сахарозой, Т и аммонием, обнаружена таурин-пируват-аминотрансферазная активность. В клетках, выросших на изотионате или сульфоацетальдегиде, активность фермента была ниже, а у выросших на сульфате - отсутствовала. Предполагаемым продуктом р-ции фермента является аланин. Помимо пирувата акцептором аминогруппы может также служить оксалоацетат, но не 2-оксоглутарат. Оптимальные условия для работы фермента: 37'ГРАДУС'C, pH 8,5. США, Dept. Mol. and Cell Biol., Univ. of Conn., Storrs CT

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: CLOSTRIDIUM PASTEURIANUM (BACT.)
СЕРОСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ТАУРИН
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
СЕРА
АССИМИЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Leadbetter, E.R.; Godchaux, Walter

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 02.05-04Т5.100

Дворянинович, Л. Н.
Метаболические сдвиги в лимфоидных органах крыс при хроническом введении морфина и его отмене и подходы к их коррекции [Текст] / Л. Н. Дворянинович, М. И. Селевич, В. В. Лелевич // Вопр. наркол. - 1999. - N 3. - С. 51-54 . - ISSN 0234-0623
Аннотация: На крысах показано нарушение функциональной активности лимфоидных клеток тимуса, селезенки и мезентериальных лимфоузлов и процессов трансаминирования в них при хроническом введении морфина и через разные сроки после его отмены. Наиболее выраженные изменения проявились через 7 суток после отмены морфина. Беларусь, Гродненский гос. медиц. ин-т. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 10

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.11.11
Рубрики: МОРФИН
ЛИМФОИДНАЯ ТКАНЬ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Селевич, М.И.; Лелевич, В.В.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 02.06-04Т5.206

Дворянинович, Л. Н.
Влияние введения аминокислотной смеси на некоторые метаболические показатели в лимфоидных органах крыс с алкогольным абстинентным синдромом [Текст] / Л. Н. Дворянинович, В. В. Лелевич // Биохимические аспекты жизнедеятельности биологических систем. - Гродно, 2000. - С. 96-99
Аннотация: Выявили у крыс нарушение процессов трансаминирования в тимусе, селезенке и мезентериальных лимфоузлах крыс при введении этанола, что может указать на нарушение белоксинтезирующей функции лимфоидных органов у животных с алкогольным абстинентным синдромом и является одним из звеньев в цепи нарушений иммунных механизмов при алкогольной интоксикации. Беларусь, Гродненский гос. медиц. университет. Библ. 5

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.13.25.21
Рубрики: ЭТАНОЛ
ТИМУС
СЕЛЕЗЕНКА
МЕЗЕНТЕРИАЛЬНЫЕ ЛИМФОУЗЛЫ
БЕЛОК
СИНТЕЗ
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Лелевич, В.В.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 02.11-04М6.774

Relation between transamination of branched-chain amino acids and urea synthesis: Evidence from human pregnancy [Text] / Satish C. Kalhan [et al.] // Amer. J. Physiol. - 1998. - Vol. 275, N 3. - PE423-E431 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Связь синтеза мочевины и трансаминирования аминокислот с разветвленной цепочкой при беременности у человека
Аннотация: Обмен азота при беременности оценивали по кинетике N и C лейцина с применением (1-{13}C{15}N) лейцина; скорость синтеза мочевины оценивали с помощью ({15}N[2]) мочевины. Изменения содержания воды в организме оценивали по разведению H[2]{18}O[2]; окисление субстрата оценивали калориметрически. В I триместре беременности скорость синтеза мочевины снижалась до 3,44 мкмолей/кг/мин (у небеременных - 4,09 69 мкмолей/кг/мин) и оставалась сниженной во II и III триместрах. Кинетика N при голодании была снижена в течение всей беременности, но достоверно - лишь в III триместре (135 мкмолей/кг/ч у небеременных - 166 мкмолей/кг/ч); кинетика C за время беременности не изменялась. В III триместре было ослаблено трансаминирование лейцина. Скорость дезаминирования лейцина коррелировала со скоростью синтеза мочевины при голодании (r=0,59) и при приеме пищи (r=0,407). Таким образом, адаптация обмена N у беременных женщин проявляется в начале беременности. По-видимому, ослабление трансаминирования аминокислот с разветвленной цепочкой происходит за счет снижения доступности акцепторов N-типа 'альфа'-кетоглутарата при инсулинорезистентности, проявляющейся при беременности. США, Rainbow Babies a. Children's Hosp., Cleveland OH 44106-6010. Библ. 45

ГРНТИ	34.39.37

ВИНИТИ 341.39.37.27.29.35.11
Рубрики: БЕРЕМЕННОСТЬ
СИНТЕЗ МОЧЕВИНЫ
АМИНОКИСЛОТЫ
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
ЛЕЙЦИН
ГОЛОДАНИЕ
ПРИЕМ ПИЩИ
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Kalhan, Satish C.; Rossi, Karen Q.; Gruca, Lourdes L.; Super, Dennis M.; Savin, Samuel M.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 03.02-04И8.103

Фомэнко, И. С.
Реакции внутриклеточного трансаминирования в слизистой желудочно-кишечного тракта 6-месячного плода коровы [Текст] / И. С. Фомэнко, Г. И. Калачнюк // Докл. Рос. акад. с.-х. наук. - 2001. - N 3. - С. 45-47 . - ISSN 0869-6128
Аннотация: В слизистой рубца, сетки и книжки 6-месячного плода коровы реакции аспартатаминотрансферазного пути находятся на более низком уровне, чем в слизистой сычуга, слепой и прямой кишок и печени. Такие же реакции наблюдаются и при исследовании интенсивности течения аланинаминотрансферазного трансаминирования. Однако отношение аспартат-/аланинаминотрансфераза в преджелудках выше, чем в других органах. Аспартатаминотрансферазные реакции более усиленно протекают в цитозольно-микросомальной, а аланинаминотрансферазные - в митохондриальной субклеточных фракциях слизистой желудочно-кишечного тракта (за исключением сычуга и печени), что указывает на неодинаковые темпы и особенности формирования внутриклеточного метаболизма в органах пищеварения плода. Библ. 8

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.53.02
Рубрики: ПЛОД
ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНЫЙ ТРАКТ
СЛИЗИСТАЯ
ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА
КРС

Доп.точки доступа:
Калачнюк, Г.И.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 03.12-04М4.177

Березов, Т. Т.
Открытие энзиматического трансаминирования и его биологическое значение. К 100-летию со дня рождения академика РАН и РАМН А.Е. Браунштейна [Текст] / Т. Т. Березов, Ю. М. Торчинский // Вестн. РАМН. - 2002. - N 8. - С. 54-56 . - ISSN 0869-6047
Аннотация: За 50 лет после открытия реакции трансаминирования А. Е. Браунштейн внес выдающийся вклад в развитие биологической химии, который включает следующие основные положения. 1. Открытие реакций трансаминирования аминокислот и катализирующих их ферментов в живых организмах. 2. Выяснение биологической роли реакций трансаминирования в перераспределении азота в организме. 3. Открытие непрямых механизмов (путем трансаминирования) биосинтеза и распада большинства природных аминокислот. 4. Создание совместно с академиком М. М. Шемякиным общей теории пиридоксалевого катализа. 5. Раскрытие каталитических механизмов и пространственной, трехмерной структуры нескольких типов PLP-ферментов: аспартаттрансаминазы, глутаматдекарбоксилазы, 'бета'-замещенных лиаз и др. 6. Раскрытие химической природы ряда метаболитов триптофана и доказательство участия PLP-ферментов в этих превращениях. 7. Доказательство участия 5-оксопролина в биосинтезе глутатиона в животных тканях. 8. Разработка совместно с Т. С. Пасхиной основ диагностической энзимологии: определение AST, ALT (GOT, GPT) в тканях и сыворотке крови животных и человека. 9. Доказательство роли трансаминирования (аспартатаминотрансферазы) в биосинтезе мочевины. 10. Доказательство прямой связи между трансаминированием и биоэнергетикой клетки. 11. Предсказание регуляторной роли ГАМК-трансаминазы в синтезе и распаде нейротрансмиттера. 12. Теоретическое обоснование применения витамина B[6], PLP и его ингибиторов как лечебных препаратов. Вся научная деятельность Александра Евсеевича Браунштейна была посвящена поиску нового, еще не раскрытого, поиску, рассчитанному не на случайную удачу, а на предельно точно сформулированную идею, гипотезу. Бесспорное значение в. Россия, Кафедра биохимии, Университет дружбы народов, Москва. Библ. 25

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ПЕРСОНАЛИИ
АКАДЕМИК РАН А. Е. БРАУНШТЕЙН
100-ЛЕТИЕ СО ДНЯ РОЖДЕНИЯ
НАУЧНАЯ ДЕЯТЕЛЬНОСТЬ
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Торчинский, Ю.М.

16.

Патент 6413752 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/10.

Takashima, Yoshiki.
Protein capable of catalyzing transamination stereoselectively, gene encoding said protein and use thereof [Текст] / Yoshiki Takashima, Satoshi Mitsuda, Marco Wieser ; Sumitomo Chemical Co., Ltd. - № 09/527522 ; Заявл. 16.03.2000 ; Опубл. 02.07.2002
Перевод заглавия: Белок, способный катализировать трансаминирование стереоселективно, ген, кодирующий названный белок и их использование
Аннотация: Запатентован метод выделения нового белка из Mycobacterium aurum SC-D423, осуществляющего превращение ацетофенона в оптически активный 1-фенилэтиламин в присутствии рацемической смеси вторичного бутиламина. Метод включает последовательную хроматографию бесклеточного экстракта на Q Сефарозе FF, Фенл-Сефарозе HP. Кроме того, описано клонирование из генома указанного штамма гена, кодирующего данный белок, и определена его нуклеотидная последовательность. Япония, Sumitomo Chem. Co., Osaka

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОСТЬ
ТРАНСАМИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН ТРАНСАМИНАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
MYCOBACTERIUM AURUM (BACT.)
ПАТЕНТЫ
США
2002 ГОД

Доп.точки доступа:
Mitsuda, Satoshi; Wieser, Marco; Sumitomo Chemical Co.; Ltd.
Свободных экз. нет

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.03-04Б2.171

Martinez-Cuesta, Carmen.
Effect of bacteriocin-induced cell damage on the branched-chain amino acid transamination by Lactococcus lactis [Text] / Carmen Martinez-Cuesta, Teresa Requena, Carmen Pelaez // FEMS Microbiol. Lett. - 2002. - Vol. 217, N 1. - P109-113 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Влияние индуцированного бактериоцином повреждения клеток на трансаминирование [культурой] Lactococcus lactis аминокислот с разветвленной цепью
Аннотация: Изучено влияние бактериоцина лактицина 3147 на трансаминирование Lactococcus lactis IFPL359 аминокислот с разветвленной цепью. Бактериоцин вызывает увеличение проницаемости мембран клеток, переводя их в нежизнеспособное, но метаболически активное состояние. Облегчается свободная диффузия аминокислот в клетки. Пермеабилизация мембран вызывает далее лизис клеток. Оба фактора делают субстраты более доступными ферментами и, таким образом, увеличивается трансаминирование аминокислот с разветвленной цепью. Исследование расширяет спектр технологического применения лактицина 3147 в ароматизации сыров. Испания (Pelaez C.), Dep. Sci. Technol. Dairy Products, Inst. del Fr'иота'o (CSIC), Jose Antonio Novais 10, Ciudad Univ., 28040 Madrid. Fax: +34(91) 493627 E-mail: cpelaez@if.csic.es

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: БАКТЕРИОЦИНЫ
ЛАКТИЦИН 3147
ВЛИЯНИЕ
АМИНОКИСЛОТЫ
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
УВЕЛИЧЕНИЕ ПРОНИЦАЕМОСТИ
LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Requena, Teresa; Pelaez, Carmen

18.

Патент 6936444 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/04.

Bartsch, Klaus.
Process for the preparation of L-phosphinothricine by enzymatic transamination with aspartate [Текст] / Klaus Bartsch ; Aventis CropScience GmbH. - № 10/018331 ; Заявл. 30.06.2000 ; Опубл. 30.08.2005
Перевод заглавия: Способ получения L-фосфинотрицина ферментативным трансаминированием аспартатом
Аннотация: Патентуется процесс ферментативного хирального синтеза L-фосфинотрицина [L-2-амино-4-(гидроксиметилфосфинил)-2-оксимасляная кислота] или его минеральных и органических солей или производных, обладающих гербицидной активностью. Способ предусматривает ферментативное трансаминирование 4-(гидроксиметилфосфинил)-2-оксимасляной кислоты в присутствии аспартаттрансаминазы, выделенной из Escherichia coli. Культурование проводят на среде, содержащей глюкозу, сукцинат, глицерин, кетокислоту, аспарагиновую кислоту, K[2]HPO[4], MgSO[4], NaCl, соли Fe, Mn, Zn, Cu и Co, при 28'ГРАДУС'C в течение 3-5 дней. Хроматографически очищенный L-фосфонотрицин получают с высоким выходом

ГРНТИ	68.03.07

ВИНИТИ 681.03.07.21
Рубрики: L-ФОСФИНОТРИЦИН
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ СИНТЕЗ
ПОЛУЧЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
АСПАРТАТ ТРАНСАМИНАЗА
ESCHERICHIA COLI
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
АСПАРТАТ

Доп.точки доступа:
Aventis CropScience GmbH
Свободных экз. нет

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 09.10-04И4.240

Миронюк, М. О.
Процеси переамiнування в органiзмi риб за дii нафтопродуктiв водного середовища [Текст] / М. О. Миронюк, О. М. Арсан, В. О. Хоменчук // Гидробиол. ж. - 2008. - Vol. 44, N 2. - С. 88-95 . - ISSN 0375-8990
Перевод заглавия: Процессы трансаминирования в организме рыб под действием нефтепродуктов в водной среде
Аннотация: Изучалось влияние сырой нефти и дизельного топлива в концентрации от 5 до 30 ПДК на активность ферментов трансаминирования в жабрах, печени и мышцах карпа. Установлено, что дизельное топливо оказывает более токсическое влияние на жизнедеятельность рыб, чем действие сырой нефти. Под воздействием дизельного топлива наблюдается фазное изменение активности ферментов трансаминирования и активизируются процессы распада белка в организме рыб. Украина, Iн-т гiдробiол НАН Укра'иота', Ки'иота'в. Ил. 3. Библ. 19

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.27.15
Рубрики: НЕФТЬ
СЫРАЯ НЕФТЬ
ДИЗЕЛЬНОЕ ТОПЛИВО
ТОКСИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
КАРП
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ЖАБРЫ
ПЕЧЕНЬ
МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Арсан, О.М.; Хоменчук, В.О.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 09.11-04Т4.82

Миронюк, М. О.
Процеси переамiнування в органiзмi риб за дii нафтопродуктiв водного середовища [Текст] / М. О. Миронюк, О. М. Арсан, В. О. Хоменчук // Гидробиол. ж. - 2008. - Vol. 44, N 2. - С. 88-95 . - ISSN 0375-8990
Перевод заглавия: Процессы трансаминирования в организме рыб под действием нефтепродуктов в водной среде
Аннотация: Изучалось влияние сырой нефти и дизельного топлива в концентрации от 5 до 30 ПДК на активность ферментов трансаминирования в жабрах, печени и мышцах карпа. Установлено, что дизельное топливо оказывает более токсическое влияние на жизнедеятельность рыб, чем действие сырой нефти. Под воздействием дизельного топлива наблюдается фазное изменение активности ферментов трансаминирования и активизируются процессы распада белка в организме рыб. Украина, Iн-т гiдробiол НАН Укра'иота', Ки'иота'в. Ил. 3. Библ. 19

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.17.15
Рубрики: НЕФТЬ
СЫРАЯ НЕФТЬ
ДИЗЕЛЬНОЕ ТОПЛИВО
ТОКСИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
КАРП
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ЖАБРЫ
ПЕЧЕНЬ
МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Арсан, О.М.; Хоменчук, В.О.

1-20 21-40

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска