СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СЕКРЕТИРУЕМЫЕ ФОРМЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.04-04Б1.111

Seto, Nina O. L.
Expression and characterization of secreted forms of rubella virus E2 glycoprotein in insect cells [Text] / Nina O. L. Seto, Dawei Ou, Shirley Gillam // Virology. - 1995. - Vol. 206, N 1. - P736-741 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Экспрессия в клетках насекомых и характеристика секретируемых форм гликопротеина Е2 вируса краснухи
Аннотация: В клетках насекомых были экспрессированы 2 разных формы гликопротеина Е2 вируса краснухи: интактный Е2 дикого типа и растворимая форма Е2 (Е2'ДЕЛЬТА'Tm) с делетированием С-концевого "якорного" домена. Е2'ДЕЛЬТА'Tm вел себя как секретируемый белок, выделяемый в большом кол-ве (5 мг/л) из клеток насекомых. В отличие от Е2 дикого типа (36 кД), Е2'ДЕЛЬТА'Tm секретировался в среду и выявлялся в двух видах (33 и 30 кД). Тестирование на связывание с лектином и анализ гликозилирования показали, что внутриклеточный Е2 и внутриклеточный Е2'ДЕЛЬТА'Tm содержат только N-связанные гликаны, в то время как 2 секретируемые формы Е2'ДЕЛЬТА'Tm различаются по гликозилированию. Форма 30 кД имеет лишь N-связанные гликаны, виды 33 кД - как N-, так и C-связанные гликаны. Секретируемые виды Е2'ДЕЛЬТА'Tm после очистки преципитацией с (NH[4])[2]SO[4] полностью сохраняли антигенность. Кол-во антител, образуемых после иммунизации мышей очищенным Е2'ДЕЛЬТА'Tm, было таким же, что и при использовании Е2, выделенного из вирионов. Канада, Dep. of Pathol., Univ. of British Columbia, Res. Centre, Vancouver, British Columbia, V5Z 4H4. Ил. 5. Библ. 37

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС КРАСНУХИ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
СЕКРЕТИРУЕМЫЕ ФОРМЫ
ЭКСПРЕССИЯ
ОЧИСТКА
ИММУНОГЕННОСТЬ
КЛЕТКИ НАСЕКОМЫХ

Доп.точки доступа:
Ou, Dawei; Gillam, Shirley

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.50

Purification and characterization of secreted human leptin produced in baculovirus-infected insect cells [Text] : [Pap.] Int. Conf. "Eukaryot. Express. Vector Syst.: Biol. and Appl.", New Delhi, 4-8 Febr., 1996 / Lisa M. Churgay [et al.] // Gene. - 1997. - Vol. 190, N 1. - P131-137 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Очистка и характеристика секретируемого лептина человека, полученного из инфицированных бакуловирусами клеток насекомых
Аннотация: Лептин (Л) - продукт гена ob человека, играющий роль в поддержании массы тела in vivo. Введение Л мышам снижает у них аппетит и вызывает потерю веса. Получен рекомбинантный Л путем клонирования кДНК Л в векторе на основе бакуловирусов и введении этого вектора в культивируемые клетки насекомых линий Sf-9. В таких условиях рекомбинантный Л секретируется в культуральную среду в кол-ве 10 мг/л среды. Л был получен из культуральной среды в высоко очищенном виде и было показано, что он не отличается по своим физико-химическим свойствам от нативного Л и рекомбинантного Л, ранее полученного в системе клеток E. coli. США, Dep. Biotechnol. Res., Lilly Res. Lab., Indianapolis, IN 46285. Библ. 18

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ЛЕПТИН
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
КЛЕТКИ НАСЕКОМЫХ SF9
БАКУЛОВИРУСНЫЙ ВЕКТОР
СЕКРЕТИРУЕМЫЕ ФОРМЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Churgay, Lisa M.; Kovacevic, Steven; Tinsley, Frank C.; Kussow, Cheryl M.; Millican, Rohn L.; Miller, James R.; Hale, John E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.01-04Б1.239

Johnson, Teresa R.
Secreted respiratory syncytial virus G glycoprotein induces interleukin-5 (IL-5), IL-13, and eosinophilia by an IL-4-independent mechanism [Text] / Teresa R. Johnson, Barney S. Graham // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 10. - P8485-8495 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Секретируемая форма гликопротеина G респираторно-синцитиального вируса индуцирует интерлейкин-5 (ИЛ-5), ИЛ-13 и эозинофилию с помощью механизма, не зависящего от ИЛ-4
Аннотация: При иммунизации мышей секретируемой формой белка (Gs) РСВ или инактивированным формалином вирусом (ИФ-РСВ) и последующем заражении РСВ имеют место одинаковые иммунологические последствия (продукция ИЛ-5 и ИЛ-13, эозинофилия инфицированных легких), а также более тяжелое течение заболевания. Показано, однако, что индукция ИЛ-5 и ИЛ-13 и легочная эозинофилия под воздействием Gs, в отличие от ИФ-РСВ, не зависят от ИЛ-4. Т. обр., Gs может непосредственно влиять на тяжесть заболевания у мышей, после контрольного заражения РСВ. США, Dep. of Microbiol. & Immunol., Vanderbilt Univ. Sch. of Med., Nashville, TN 37232-2582. Библ. 82

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.25
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
ГЛИКОПРОТЕИН G
СЕКРЕТИРУЕМЫЕ ФОРМЫ
ИНТЕРЛЕЙКИНЫ
ЭОЗИНОФИЛИЯ
ИНДУКЦИЯ
МЕХАНИЗМЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Graham, Barney S.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 01.04-04В5.81

Characterization of elicitin-like phospholipases isolated from Phytophthora capsici culture filtrate [Text] / Claude Nespoulous [et al.] // FEBS Lett. - 1999. - Vol. 452, N 3. - P400-406 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Характеристика элицитин-подобных фосфолипаз культурального фильтрата Phytophthora capsici
Аннотация: Клетки P. capsici секретируют в культуральную среду фосфолипазную активность. С помощью хроматографии и ЭФ в ПААГ из культуральной среды выделены две формы фосфолипазы B. Эти фосфолипазы имеют различные мол. м. - 22 и 32 кД. Обе формы гликозилированы и имеют одинаковые N-концевые последовательности. Выявлена высокая степень гомологии выделенных фосфолипаз с капсицеином (элицитином P. capsici). Франция, Unite Recherches Biochim. Structure Proteines, INRA, F-78352 Jouy-en-Josas Cedex. Библ. 47

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.19.02
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗЫ
ЭЛИЦИТИН-ПОДОБНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СЕКРЕТИРУЕМЫЕ ФОРМЫ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PHYTOPHTHORA CAPSICI

Доп.точки доступа:
Nespoulous, Claude; Gaudemer, Odile; Heut, Jean-Claude; Pernollet, Jean-Claude

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.07-04Б1.104

Functional characterization of intracellular and secreted forms of a truncated hepatitis C virus E2 glycoprotein [Text] / Mike Flint [et al.] // J. Virol. - 2000. - Vol. 74, N 2. - P702-709 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Функциональная характеристика внутриклеточных и секретируемых форм укороченного гликопротеина Е2 вируса гепатита C
Аннотация: Для изучения специфичности взаимодействия между гликопротеином E2 (I) вируса гепатита C (ВГC) и клеточным белком CD81 (II), к-рый может являться компонентом рецептора ВГС, агрегируемые и мономерные формы укороченного варианта I (E2[661]; IA) разделили методом HPLC. Показано, что неагрегированные формы IA преимущественно связываются с II и рядом зависящих от конформации моноклональных антител (МКА). Внутриклеточные формы IA связываются с II с большим сродством, чем внеклеточные формы. Внутриклеточные и секвенированные формы IA различаются также по способности реагировать с МКА и человеч. сыворотками. Эти данные показали, что правильное сворачивание I важно для взаимодействия c II, к-рое может модулироваться модификациями гликанов. Великобритания, Sch. Animal and Microbial Sci., Univ. Reading, Whiteknights, Reading RG6 6AJ. Библ. 34

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА C
УКОРОЧЕННЫЙ ГЛИКОПРОТЕИН E2
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФОРМЫ
СЕКРЕТИРУЕМЫЕ ФОРМЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ

Доп.точки доступа:
Flint, Mike; Dubuisson, Jean; Maidens, Catherine; Harrop, Richard; Guile, Geoffrey R.; Borrow, Persephone; McKeating, Jane A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 94.07-04Б1.249

Comparison of soluble and secreted forms of human parainfluenza virus type 3 glycoproteins expressed from mammalian and insect cells as subunit vaccines [Text] / D. J. Lehman [et al.] // J. Gen. Virol. - 1993. - Vol. 74, N 3. - P459-469 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Сравнение растворимой и секретируемой форм гликопротеинов вируса парагриппа человека типа 3, экспрессированных в клетках млекопитающих и насекомых, в качестве субъединичных вакцин
Аннотация: Экспрессировали секретируемые формы 2-х оболочечных гликопротеинов вируса парагриппа человека типа 3 (ВПГ-3) - F и HN, и новый химерный гликопротеин (FHN) в Кл насекомых, используя рекомбинантные бакуловирусные векторы, а также гликопротеины F и FHN в стабильно трансформированных Кл яичников китайского хомячка (CHO). При сравнении белков F и FHN, экспрессированных в Кл млекопитающих и насекомых, с помощью SDS-ЭФ в ПААГ показали, что белки, экспрессированные в Кл CHO, на несколько кД больше по размеру, чем белки, образованные с помощью бакуловирусов. Показано, что различия связаны с различными олигосахаридными структурами, добавленными к этим белкам в обеих линиях Кл. С помощью иммуноафинной очистки выделили белки F, HN и FHN из культуральной жидкости Кл Sf9, инфицированных бакуловирусом, а белки FHN - из культуральной среды Кл СНО. Тестировали на хлопковых крысах иммуногенность и эффективность белков FHN, продуцируемых Кл млекопитающих и насекомых. Оба варианта FHN белка индуцировали сходные уровни ВПГ-3специфических, позитивных в ELISA и нейтрализующих АТ. Оба белка обеспечивали почти полную защиту при вакцинации животных низкими дозами. США, The Upjohn Comp., 301 Henrietta Street, Kalamazoo, MI 49001. Библ. 41.

ГРНТИ	34.25.37

ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
РАСТВОРИМЫЕ ФОРМЫ
СЕКРЕТИРУЕМЫЕ ФОРМЫ
ВИРУСНЫЕ ВАКЦИНЫ
СУБЪЕДИНИЧНЫЕ ВАКЦИНЫ

Доп.точки доступа:
Lehman, D.J.; Roof, L.L.; Brideau, R.J.; Aeed, P.A.; Thomsen, D.R.; Elhammer, A.P.; Wathen, M.W.; Homa, F.L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 94.10-04Б1.123

High-level expression and purification of secreted forms of herpes simplex virus type 1 glycoprotein gD synthesized by baculovirus-infected insect cells [Text] / William P. Sisk [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 2. - P766-775
Перевод заглавия: Высокоэффективная экспрессия и очистка секретируемых форм гликопротеина gD вируса простого герпеса типа 1, синтезированных клетками насекомых, зараженными бакуловирусом
Аннотация: Сконструированы рекомбинантные вирусы ядерного полиэдроза (ВЯП) Autographa californica, экспрессирующие 2 формы гликопротеина gD (I) вируса простого герпеса типа 1, обрабатывающие на остатке 306 зрелого I. Одна форма (IA) содержит последовательность I шт. Patton дикого типа, а вторая (IB) имеет 3 мутации, затрагивающие сайты N-гликозилирования. Гены IA и IB клонировали на бакуловирусном векторе pVT-Bac, содержащем промотор гена полиэдрина (II) ВЯП, фланговые последовательности для встраивания в ген II ВЯП и участок, кодирующий сигнальный пептид мелиттина пчелы. Оба гена I содержат кодоны для 5 дополнительных остатков гис после гис[3][0][6], чтобы облегчить очистку I на содержащих Ni сорбентах. Обе формы I эффективно экспрессируются в зараженных рекомбинантными ВЯП клетках Sf9 и секретируются из них. Экспрессия достигает максимума через 96 ч после заражения в случае IA и через 72 ч в случае IB. IB секретируется менее эффективно, чем IA, вероятно, из-за отсутствия N-гликозилирования. IA и IB очищены с использованием иммуноаффинной хроматографии, хроматографии на Ni-агарозе и гель-фильтрации. Выход из 1 л суспензии зараженных ВЯП клеток Sf9 равен 20 мг для IA и 1-5 мг для IB. IA и IB реагируют с моноклональными антителами к ненепрерывным эпитопам I, т. е. сохраняют нативную структуру. США, DuPont Merck Pharmaceutical Co., Experim. Station, Wilmington, DE 19880-0400. Библ. 60.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
СЕРОТИП 1
ГЛИКОПРОТЕИН GD
СЕКРЕТИРУЕМЫЕ ФОРМЫ
КЛЕТКИ НАСЕКОМЫХ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Sisk, William P.; Bradley, Jodi D.; Leipold, Robert J.; Stoltzfus, Angeline M.; Ponce, de Leon Manuel; Hilf, Megan; Peng, Charline; Cohen, Gary H.; Eisenberg, Roselyn J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 15.08-04М1.66

Secreted amyloid B-proteins in a cell culture model include N-terminally extended peptides that impair synaptic plasticity [Text] / Alfred T. Welzel [et al.] // Biochemistry. - 2014. - Vol. 53, N 24. - P3908-3921 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Секретируемые амилоидные 'бета'-белки в модельной культуре клеток содержат N-концевые продленные пептиды, которые нарушают синаптичесую пластичность
Аннотация: Очищены A'бета'-белки размером 'ЭКВИВ'8 кД из среды клеток яичников китайского хомячка. Методом масс-спектрометрии подтвердили идентичность двух белков в форме нековалентно связанного A'бета'40-гомодимера в гиппокампе in vivo. Также обнаружили A'бета'-содержащие фрагменты предшественника амилоидного белка с продленным N-концом от остатка Asp1 в A'бета'. Эти фрагменты отличны от растворимых A'бета'-олигомеров, образованных из мономеров A'бета'1-40/42, и являются биоактивными синаптотоксинами, которые секретируются клетками 7РА2. Респ. Ирландия, Conway Inst. Biomed. & Biomol. Res., Univ. College Dublin, Dublin 4

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: БЕЛКИ
АМИЛОИДНЫЕ 'БЕТА'-БЕЛКИ
СЕКРЕТИРУЕМЫЕ ФОРМЫ
ОЧИСТКА
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Welzel, Alfred T.; Maggio, John E.; Shankar, Ganesh M.; Welker, Donald E.; Ostaszewski, Beth L.; Li, Shaomin; Klyubin, Igor; Rowan, Michael J.; Seubert, Peter; Walsch, Dominic M.; Selkoe, Dennis J.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска