СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 867
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.201

Nelson, P. N.
Microbial immobilisation of {3}{2}P-labelled fertilizer and {3}{3}P-labelled plant residue phosphorus on rewetting of dry soil [Text] / P. N. Nelson, M. J. McLaughlin, A. M. Alston // 15th World Congr. Soil Sci., Acapulco, July, 1994. - Mexico, 1994. - Commiss. 3. Poster Sess, Vol. 4b. - P89-90
Перевод заглавия: Микробная иммобилизация {3}{2}P-удобрений и {3}{3}P-растительных остатков при повторном увлажнении сухой почвы
Аннотация: Изучали химич. и биологич. превращения фосфора (I), содержащегося в удобрениях и растительных остатках, для чего в почву, стерилизованную 'гамма'-лучами, вносили суспензию бактерий в кол-ве 10{7}. После реувлажнения водный потенциал почвы составил -20 кРа. Изменения в конц-ии I в различных фракциях были значительными после инокуляции почвы. Из удобрений и растительных остатков I быстро поглощался и включался в микробную биомассу. Увеличивалась активность кислой фосфатазы: через 26 дней в опыте она составила 14,9, а в контроле - 3,5 ед. Авторы считают, что большая часть I растительных остатков, добавленных к почве, становится трудно экстрагируемой за счет произошедших скорее химич., чем биологич. р-ций. Библ. 3. Австралия, Dept. Soil Science, Waite Cooperative Research Centre for Soil and Land Management, PMB 2, Glen Osmond, South Australia 5064.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.11
Рубрики: ПОЧВЕННЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
МИКРОБНАЯ БИОМАССА
РЕУВЛАЖНЕННАЯ ПОЧВА
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ФОСФОР
БИОПРЕВРАЩЕНИЯ

Доп.точки доступа:
McLaughlin, M.J.; Alston, A.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.01-04В3.224

Палилова, А. Н.
Изучение роли кислой фосфатазы и эстеразы в иммунных реакциях пшеницы против бурой ржавчины [Текст] / А. Н. Палилова, З. И. Лосева // 6 Съезд Белорус. о-ва генетиков и селекционеров, 2-4 июля, 1992. - Горки, 1992. - С. 61
Аннотация: Изучали динамику изменчивости множественных молекулярных форм кислой фосфатазы и эстеразы при заражении бурой ржавчиной изогенных линий мягкой пшеницы, созданных на основе сорта Тетчер и различающихся по генам устойчивости к этому патогену. Обнаружено значительное увеличение активности определенных изоформ кислой фосфатазы в листьях изогенных линий со слабыми генами устойчивости. Выявлено высокое содержание кислой фосфатазы в уредоспорах Puccinia recondita. Предполагается участие этого фермента в реакциях совместимости растения-хозяина и паразита.

ГРНТИ	34.31.35

ВИНИТИ 341.31.35.15.19
Рубрики: ГРИБНЫЕ БОЛЕЗНИ
БУРАЯ РЖАВЧИНА
ПШЕНИЦА
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЭСТЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Лосева, З.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.01-04Т4.323

Kovacikova, Z.
Protective effect of ascorbic acid during inhalation exposure of guinea-pigs to industrial dust [Text] : [Pap.] Czech and Slov. Physiol. Soc., Olomouc, Sept. 14-15, 1993 / Z. Kovacikova, E. Ginter // Physiol. Res. - 1994. - Vol. 43, N 1. - P73 . - ISSN 0862-8408
Перевод заглавия: Протективный эффект аскорбиновой кислоты при ингаляционном воздействии промышленной пыли на морских свинок
Аннотация: Морских свинок самцов подвергали воздействию в течение 4 нед (5 дн в нед по 5 ч в день) реальной промышленной пыли, к-рая состоит преимущественно из оксидов тяжелых металлов. Питьевая вода части животных содержала аскорбиновую к-ту в конц-ии 1 г/л. В легких животных определяли содержание аскорбиновой к-ты и активность щелочной и кислой фосфатаз и лактатдегидрогеназы. Защитный эффект аскорбиновой к-ты в течение ингаляционного воздействия четко продемонстрирован. Словакия, Inst. of Prev. and Clin. Med., Bratislava.

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.29.99 + 341.47.21.11.02
Рубрики: МЕТАЛЛЫ
ПЫЛЬ ПРОИЗВОДСТВЕННАЯ
ЛЕГКИЕ
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Ginter, E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.307

Evidence that halothane anaesthesia induces intracellular translocation of surface coat and Golgi response in equine pulmonary intravascular macrophages [Text] / O. S. Atwal [et al.] // J. Submicrosc. Cytol. and Pathol. - 1994. - Vol. 26, N 3. - P369-386 . - ISSN 0022-4782
Перевод заглавия: Анестезия под действием галотана индуцирует во внутрисосудистых легочных макрофагах лошади внутриклеточную транслокацию поверхностной оболочки и реакцию аппарата Гольджи
Аннотация: Через 1-2 ч после ингаляционного наркоза с применением растворимого в липидах анестетика галотана внутрисосудистые макрофаги почти полностью утрачивают гепарин- и липазочувствительную наружную оболочку; одновременно клетки образуют множество псевдоподий и ламеллоподий, а глобулярные компоненты наружной оболочки транслоцируются, по-видимому, посредством пиноцитоза, в систему эндосомы-лизосомы. Аппарат Гольджи увеличивается, в основном за счет транс-сети, связанной с центриолями и микротрубочками и обогащенной кислой фосфатазой, к-рую анестетик угнетает в макрофагах. Р-ция макрофагов может быть связана с образованием вазоактивных медиаторов. Канада, Dep. Biomed. Sci, Univ. Guelph, Ontario NIG 2W1. Библ. 59

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
АНЕСТЕТИКИ
ГАЛОТАН
ЭНДОСОМЫ
ОБОЛОЧКА КЛЕТОЧНАЯ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
МАКРОФАГИ

Доп.точки доступа:
Atwal, O.S.; McDonell, W.; Staempfli, H.; Singh, B.; Minhas, K.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.02-04И8.141

Davis, C. E.
Objective color and acid phosphatase activity in marinated cooked broiler breast and thigh [Text] / C. E. Davis, W. E. Townsend // Poultry Sci. - 1994. - Vol. 73, Suppl. N1. - P133 . - ISSN 0032-5791
Перевод заглавия: Объективная оценка окраски и активности кислой фосфатазы в маринованных грудной мышце и окорочках бройлеров
Аннотация: Использовали новый количественный флуорометрический метод для определения активности кислой фосфатазы (I) в предварительно отпрепарированной от костей грудной мышце и окорочках, к-рые мариновали при разной т-ре (68,3; 71,1; 73,8 или 76,7'ГРАДУС' С). Обнаружено снижение активности I в обоих объектах исследования в зависимости от увеличения т-ры. Активность I (МЕ/кг) составила соотв.: в грудной мышце - 7754,6'+-'269,4; 4560,5'+-'61,3; 2889,1'+-' 56,9 и 2265,2'+-'210,5; в окорочках - 7667,7'+-'170,3; 5317,9'+-'152,3; 3572,8'+-'110; 2546,8'+-'127,3. Окрашенность образцов грудной мышцы не зависела от т-ры, тогда как у окорочков она была выше при 73,8 и 76,7'ГРАДУС' С, чем при 68,3 и 71,1'ГРАДУС' С. США, USDA, Athens.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.25.87.11
Рубрики: ФОСФАТАЗЫ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
МЫШЦЫ
ГРУДНЫЕ МЫШЦЫ
ТУШКА
ОКОРОЧКА
БРОЙЛЕРЫ

Доп.точки доступа:
Townsend, W.E.

Деп. 2838-В94

Копылов, В. Н.
Изменение общей активности кислой и щелочной фосфатаз в различных тканях животных под влиянием гипоксии [Текст] : деп. Яросл. гос. мед. ин-т 19941208, N 2838-В94 / В. Н. Копылов ; депонент Яросл. гос. мед. ин-т (Ярославль). - Введ. с 19941208. - [Б. м. : б. и.], 1994. - 8 с. - 7 назв.
Аннотация: Проведены экспериментальные исследования общей активности кислой и щелочной фосфатаз в тканях головного мозга, почек, печени, сердца, скелетных мышц и сыворотки крови белых крыс в условиях гипоксии. Установлено, что наиболее высокая активность кислой и щелочной фосфатаз у интактных животных была выявлена в почках и сыворотке крови. Острая гипоксия вызывала снижение активности щелочной фосфатазы в сыворотке крови, почках и повышение активности в тканях головного мозга. Воздействие острой гипоксии вызвало снижение активности кислой фосфатазы в сыворотке крови и мышцах. В др. органах статистически достоверных изменений активности данного энзима в условиях гипоксии не выявлено.

ГРНТИ	34.39.03

ВИНИТИ 341.39.03.35.31
Рубрики: ГИПОКСИЯ
ТКАНИ ЖИВОТНЫЕ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ПОЧКИ
ПЕЧЕНЬ
СЕРДЦЕ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
СЫВОРОТКА КРОВИ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Яросл. гос. мед. ин-т (Ярославль)
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.02-04Н1.311

Serum total prostatic and non-prostatic acid phosphatase in healthy dogs, with prostatic deseases [Text] / M. Corazza [et al.] // J. Small. Anim. Pract. - 1994. - Vol. 35, N 6. - P307-310 . - ISSN 0022-4510
Перевод заглавия: Общий [уровень] простатической и непростатической кислой фосфатазы в сыворотке здоровых собак и собак с заболеваниями предстательной железы
Аннотация: Исследования проводили спектрофотометрически на 15 собаках с др. патологиями и на 19 - с доброкачеств. (12) или злокачеств. опухолями предстательной железы (ПЖ). В норме уровень вышеуказанных ферментов у оо и оо не отличается. Повышение уровня общей кислой фосфатазы, простатич. и не-простатич. кислой фосфатазы отмечено только при раке ПЖ, что м. б. полезным диагностич. критерием. Италия, Univ. di Pisa. Табл. 4. Библ. 18.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.25.09
Рубрики: РАК ПРЕДСТАТЕЛЬНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
СЫВОРОТКА
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ПРОСТАТИЧЕСКАЯ
НЕПРОСТАТИЧЕСКАЯ
СОБАКА

Доп.точки доступа:
Corazza, M.; Guidi, G.; Romagnoli, S.; Tognetti, R.; Buonaccorsi, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.109

Evidence that halothane anaesthesia induces intracellular translocation of surface coat and Golgi response in equine pulmonary intravascular macrophages [Text] / O. S. Atwal [et al.] // J. Submicrosc. Cytol. and Pathol. - 1994. - Vol. 26, N 3. - P369-386 . - ISSN 0022-4782
Перевод заглавия: Анестезия под действием галотана индуцирует во внутрисосудистых легочных макрофагах лошади внутриклеточную транслокацию поверхностной оболочки и реакцию аппарата Гольджи
Аннотация: Через 1-2 ч после ингаляционного наркоза с применением растворимого в липидах анестетика галотана внутрисосудистые макрофаги почти полностью утрачивают гепарин- и липазочувствительную наружную оболочку; одновременно клетки образуют множество псевдоподий и ламеллоподий, а глобулярные компоненты наружной оболочки транслоцируются, по-видимому, посредством пиноцитоза, в систему эндосомы-лизосомы. Аппарат Гольджи увеличивается, в основном за счет транс-сети, связанной с центриолями и микротрубочками и обогащенной кислой фосфатазой, к-рую анестетик угнетает в макрофагах. Р-ция макрофагов может быть связана с образованием вазоактивных медиаторов. Канада, Dep. Biomed. Sci, Univ. Guelph, Ontario NIG 2W1. Библ. 59

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.11
Рубрики: ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
АНЕСТЕТИКИ
ГАЛОТАН
ЭНДОСОМЫ
ОБОЛОЧКА КЛЕТОЧНАЯ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
МАКРОФАГИ

Доп.точки доступа:
Atwal, O.S.; McDonell, W.; Staempfli, H.; Singh, B.; Minhas, K.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.03-04М2.004

Specificity of the Kodak Ektachem Clinical Chemistry Slides [Text] : abst. Meeting Pap. 45th Nat. Meet. Amer. Assoc. Clin. Chem., New York, N. Y., July 11-15, 1993 / T. Arter [et al.] // Clin. Chem. - 1993. - Vol. 39, N 6. - P1195 . - ISSN 0009-9147
Перевод заглавия: Специфичность [метода] Kodak Ektachem Clinical Chemistry Slides
Аннотация: Метод (М) Kodak Ektachem Clinical Chemistry Slides для определения кислой фосфатазы в сыворотке крови (субстрат 'альфа'-нафтилфосфат, рН 5,5) сравнивали с М ТМР и PNPP при определении кислой фосфатазы простаты. Показана высокая специфичность оцениваемого М. США, Eastman Kodak Co., Rochester, NY 14650.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.05
Рубрики: ГЕМАТОЛОГИЧЕСКИЕ ПОКАЗАТЕЛИ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
МЕТОД KODAK EKTACHEM SLIDES
СЫВОРОТКА КРОВИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Arter, T.; Brotea, G.; Brookes, R.; Dychko, D.; Ciciriello, S.; Nealon, D.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.100

Иммуноцитохимическая локализация лизосомного цистеина и аспартатпротеиназ, кислой фосфатазы и эндогенных ингибиторов цистеинпротеиназы, цистатина-'бета' в костной ткани молодых и половозрелых крыс [Text] / Yoshiyuki Ohsawa [et al.] // Iwate igaku zasshi = J. Iwate Med. Assoc. - 1994. - Vol. 46, N 3. - С. 309-322 . - ISSN 0021-3284
Аннотация: Используя иммуногистохимическое окрашивание и технику криосрезов, исследовали влияние в-в на кальцинированный костный матрикс. Показано, что катепсины B, C, H, D и кислая фосфатаза присутствуют в различных Кл костной ткани и особенно в хондрокластах проксимальной ростовой пластинки и остеокластах поверхности кости у крыс обоих возрастов. Однако многие остео- и хондрокласты обладают различной иммунореактивностью в отношении этих ферментов у молодых и половозрелых животных; большинство из хондокластов обладают большей, а остеокласты меньшей иммунореактивностью у молодых животных. Показана специфическая локализация катепсина-L в хондро- и остеокластах; цистатин-'бета' обнаружен только в этих типах Кл; неактивные, не прикрепленные к костной поверхности Кл практически не содержат эти ферменты. Авт. резюмируют, что цистатин и аспартатпротеиназы участвуют в резорбции костной ткани; особенно это относится к катепсину-L, к-рый способен разрушать молекулы коллагена при низких pH; цистатин-'бета' может быть маркерным белком остеокластов. Япония, Dep. Anat. II, School Med., Iwate Med. Univ., Morioka. Библ. 36

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АСПАРТАТПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЦИСТЕИНПРОТЕИНАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
РЕЗОРБЦИЯ КОСТИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ohsawa, Yoshiyuki; Nitatori, Tohru; Waguri, Satoshi; Sato, Noboru

11.

Деп. 709-В95

Цветков, И. Л.
Кислая фосфатаза разных внутривидовых форм катушки роговой как индикатор загрязнения вод тяжелыми металлами [Текст] : деп. Яросл. ун-т 19950315, N 709-В95 / И. Л. Цветков, С. Л. Зарубин, Г. А. Урванцева ; депонент Яросл. ун-т (Ярославль). - Введ. с 19950315. - [Б. м. : б. и.], 1995. - 11 с. - 18 назв.
Аннотация: Рассматривается возможность использования кислой фосфатазы (КФ) двух форм улитки катушка роговая (Planorbarius corneus) в качестве тест-системы для биотестирования вод на содержание тяжелых металлов. Определение активности КФ производилось методом энзимэлектрофореза в полиакриламидном геле с 1нафтилфосфатом по реакции азосочетания с красителем. Описаны спектры КФ катушки роговой в норме. Обнаружено, что две изученные внутривидовые формы катушки роговой характеризуются постоянным специфическим набором изоформ КФ. Изучено влияние тяжелых металлов на примере хлорида кадмия в сублетальной конц-ии на кислофосфатазную активность катушки роговой. Показано, что влияние хлорида кадмия вызывает видимые изменения в характере спектров КФ, выражающиеся в активации одних изоформ и инактивации других. Предлагается оценивать токсическое воздействие тяжелых металлов в водной среде по изменению числа и активности изоформ КФ катушки роговой.

ГРНТИ	34.35.33

ВИНИТИ 341.35.33.67.31.11.11
Рубрики: ТОКСИЧНОСТЬ
МЕТАЛЛЫ
КАТУШКА РОГОВАЯ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЗАГРЯЗНЕНИЕ
БИОИНДИКАТОРЫ

Доп.точки доступа:
Зарубин, С.Л.; Урванцева, Г.А.; Яросл. ун-т (Ярославль)
Свободных экз. нет

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.070

Protein phosphatase activities of yeast acid and alkaline phosphatases: comparison with authentic protein phosphatases [Text] / A. Donella-Deana [et al.] // Acta pharm. (Croat.). - 1994. - Vol. 44, N 4. - P367-376 . - ISSN 1330-0075
Перевод заглавия: Протеинфосфатазные активности дрожжевых кислой и щелочной фосфатаз: сравнение с аутентичными протеинфосфатазами
Аннотация: Дрожжи Saccharomyces cerevisiae содержат кислую (КФ) и щелочную (ЩФ) фосфатазы, физиологическая функция к-рых неясна. Для выяснения возможной роли этих ферментов в дефосфорилировании белков исследовали активность, специфичность и кинетические свойства очищенных репрессируемых фосфатом, неспецифичных КФ и ЩФ, кодируемых генами РНО5 и РНО8 соответственно. Оба фермента специфически дефосфорилировали некоторые фосфопротеины и синтетические фосфопептиды. Фосфосерильные субстраты дефосфорилировались обоими ферментами легче, чем фосфотреонильные. Оба фермента также эффективно дефосфорилировали фосфотирозильные пептиды. С этими субстратами КФ и ЩФ имели значения К в микромолярном диапазоне и рН-оптимумы, близкие к нейтральным, что свидетельствует о возможном физиологическом значении этих активностей. По специфичности, отношению к синтетическим пептидам и нечувствительности к специфическим ингибиторам и активаторам оба фермента отличаются как от серил/треонил-специфичных, так и от фосфотирозиновых протеинфосфатаз, что согласуется с отсутствием гомологии между КФ, ЩФ и обоими семействами аутентичных протеинфосфатаз. Хорватия (Barbaric S.), Lab. of Biochem. Fac. of Food Technol. and Biotechnol. Univ. of Zagreb, Zagreb, Croatia. Библ. 35.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ФОСФАТАЗЫ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ПРОТЕИНФОСФАТАЗА
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Donella-Deana, A.; Lopandic, K.; Ostojic, S.; Pinna, L.A.; Barbaric, S.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.078

The requirement of N-glycosylation for efficient secretion of yeast glycoproteins [Text] / V. Mrsa [et al.] // Acta pharm. (Croat.). - 1994. - Vol. 44, N 4. - P377-384 . - ISSN 1330-0075
Перевод заглавия: Потребность в N-гликозилировании для эффективной секреции дрожжевых гликопротеинов
Аннотация: Исследовали роль N-гликозилирования в секреции белков из дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Модельные гликоферменты кислая косфатаза (I) и инвертаза (II) нуждались в гликозилировании, т. к. их секреция предотвращалась специфическим ингибитором туникамицином. Снижение конц-ии туникамицина приводило к секреции ферментных молекул, содержащих только 'ЭКВИВ'50% углеводных цепей от нормы. Ферменты с уменьшенным числом прикрепленных цепей накапливались в эндоплазматическом ретикулуме и были неактивными. При понижении т-ры с 30 до 24'ГРАДУС' С потребность в N-гликозилировании для секреции снижалась. N-гликозилирование ферментов также промотировало олигомеризацию димеров обоих ферментов в нативные октамерные структуры и стабилизировало образованные олигомеры. Ген РНО5, кодирующий I у дрожжей, экспрессировали в почечных клетках детеныша хомяка. Рекомбинантная I секретировалась в активной форме с меньшим числом (2-3) углеводных цепей, чем требовалось в дрожжах (8-10). Прикрепленные цепи по составу мономеров также отличались от дрожжевых. Т. обр. тип процессинга I определяется клеточным гликозилирующим механизмом, а не самим белком. Хорватия, Dep. of Biochemistry Fac. of Food Technology and Biotechnology Univ. of Zagreb, 41000 Zagreb, Croatia. Библ. 31.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГЛИКОФЕРМЕНТЫ
ИНВЕРТАЗА
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ*N-
ГЕНЫ
ГЕН РНО5
КОДИРОВАНИЕ ФОСФАТАЗЫ
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Mrsa, V.; Reljic, R.; Hyghes, R.C.; Barbaric, S.; Ries, B.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.05-04М3.014

A colorimetric assay method for the evaluation of neurotrophic activity in vitro [Text] / Yoshiko Ueda [et al.] // Neurosci. Lett. - 1994. - Vol. 165, N 1-2. - P203- 207 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Метод колориметрической пробы для оценки нейротрофической активности in vitro
Аннотация: Методом колориметрич. пробы определяли активность кислой фосфатазы (I) в культивируемых нейронах коры мозга куриного эмбриона. Обнаружили линейную зависимость между активностью I и жизнеспособностью клеток. Определение I использовали для оценки нейротрофической активности основного фактора роста фибробластов. Сделан вывод, что метод является простым, чувствительным и удобным для анализа нейротрофической активности. Япония, New Drug Research Lab. Fujisawa Pharmaceutical Co., Ltd. 2-1-6, Kashima, Yodogawa-ku, Osaka 532. Библ. 14.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.05
Рубрики: НЕЙРОНЫ
КУЛЬТУРА
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
НЕЙРОТРОФИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Ueda, Yoshiko; Walsh, Ena; Nakanishi, Hajime; Yoshida, Keizo

15.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.05-04Н1.268

Grundboeck, Marian.
Comparison of the activity of alpha naphthyl acetate esterase (anae) and acid phosphatase (ACP) in blood lymphocytes and tumour cells of mice and cattle affected with lymphoid leukaemia [Text] / Marian Grundboeck, Maria Szczotka // Bull. Vet. inst. Pulawy. - 1994. - Vol. 38, N 2. - P61-68 . - ISSN 0042-4872
Перевод заглавия: Сравнение активности альфа-нафтилацетатэстеразы ('альфа'НАЭ) и кислой фосфатазы (КФ) в лимфоцитах крови и опухолевых клетках мышей и рогатого скота с лимфоидным лейкозом
Аннотация: Определяли активность (Ак) 'альфа'НАЭ и КФ в лимфоцитах крови лейкозных и нелейкозных мышей (АКР) в течение 11 мес и сопоставляли эти данные с результатами Ак этих ферментов у коров с лимфоидным лейкозом. У лейкозных коров, также как у лейкозных мышей, обнаруживается значительная вариабельность индекса 'альфа'НАЭ/КР в сравнении с таковым у нормальных животных; однако в отличие от мышинных опухолей в лимфоидных опухолях (коров) доминируют 'альфа'НАЭ{+}-клетки. Обнаружено, что в популяции клеток солидных опухолей имеет место обратная связь между уровнем (%) 'альфа'НАЭ{+}- и КФ{+}-клеток. Польша, Lab. Cellular Pathology, Nat. Vet. Res. Inst., 24-100 Pulawy. Библ. 8.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: НАФТИЛАЦЕТАТЭСТЕРАЗА АЛЬФА
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЛИМФОЦИТЫ
ЛИМФОЛЕЙКОЗ
МЫШИ
РОГАТЫЙ СКОТ

Доп.точки доступа:
Szczotka, Maria

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.049

Lipase and acidic phosphatase from the psychrotrophic bacterium Pseudomonas fluorescens: Two enzymes whose synthesis is regulated by the growth temperature [Text] / JeanFrancois Burini [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 1-2. - P13-18 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Липаза и кислая фосфатаза из психротрофной бактерии Pseudomonas fluorescens: два фермента, синтез которых регулируется температурой культивирования
Аннотация: У психотрофной бактерии P. fluorescens шт. MFO образование некоторых ферментов, различающихся по субклеточной локализации, зависимости синтеза от фазы роста и индуцибельности, одинаково регулируется т-рой культивирования. Для определения уровня, на к-ром происходит эта регуляция, экспрессия генов apo и lip, кодирующих два таких фермента, кислую фосфатазу и липазу, соответственно, была исследована при разных т-рах. Транскрипция обоих генов была максимальна при 17,5'ГРАДУС' С, т. е. при оптимальной т-ре для образования ферментов. Однако, низкий уровень активности этих ферментов при более высокой т-ре (28'ГРАДУС' С) может свидетельствовать о наличии дополнительного посттранскрипционного контроля. Франция, Lab. de Microbiol. du Froid, IUT de Rouen, 43 Rue Saint-Germain, 27000 Evreux. Библ. 17.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)
ШТАММ MFO
ФОСФАТАЗЫ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЛИПАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ГЕН APO
ГЕН LIP

Доп.точки доступа:
Burini, JeanFrancois; Gugi, Bruno; Merieau, Annabelle; Guespin-Michel, Janine F.

17.

Деп. 334-В95

Минина, Н. И.
Влияние этилена и ауксина на активность ферментов проростков кукурузы [Текст] : деп. Бур. гос. пед. ин-т 19950206, N 334-В95 / Н. И. Минина ; депонент Бур. гос. пед. ин-т (Улан-Удэ). - Введ. с 19950206. - [Б. м. : б. и.], 1995. - 6 с. - 15 назв.
Аннотация: Исследование активности эстеразы и кислой фосфатазы проводили при воздействии этилена и ИУК. Совокупность свойств ферментов строго специфичны в процессе роста и развития тканей проростков кукурузы. Изменение кол-ва молекулярных форм ферментов коррелирует с изменением физиологических и морфологических процессов в растении. Библ. 15.

ГРНТИ	34.31.31

ВИНИТИ 341.31.31.15.29
Рубрики: ОНТОГЕНЕЗ
КУКУРУЗА
ЭСТЕРАЗА
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИУК
ЭТИЛЕН
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Бур. гос. пед. ин-т (Улан-Удэ)
Свободных экз. нет

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.07-04М6.046

Zhang, Cai-Qiao.
Влияние пролактина на образование кислой фосфатазы и дигидротестостерона в эпителиальных клетках предстательной железы половозрелых крыс [Text] / Cai-Qiao Zhang, Lin-Zhi Zhuang, Chuan-Ren Yang // Dongwu xuebao = Acta zool. sin. - 1994. - Vol. 40, N 4. - С. 435-436 . - ISSN 0001-7302

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.33.23.29
Рубрики: ПРОЛАКТИН
ВЛИЯНИЕ
ДИГИДРОТЕСТОСТЕРОН
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ПРЕДСТАТЕЛЬНАЯ ЖЕЛЕЗА
КРЫС

Доп.точки доступа:
Zhuang, Lin-Zhi; Yang, Chuan-Ren

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 95.07-04И7.111

Lowry, M. L.
A comparison of acid phosphatase activity in adrenal gland of non-pregnant and pregnant insectivorous bat, T. m. melanopogon [Text] / M. L. Lowry, D. P. Jaroli // Compar. Physiol. and Ecol. - 1992. - Vol. 17, N 2. - P71-74 . - ISSN 0379-0436
Перевод заглавия: Сравнение активности кислой фосфатазы в надпочечниках у беременных и небеременных насекомоядных летучих мышей, чернобородого кокрыла
Аннотация: Проведено гистохимическое исследование распределения кислой фосфатазы (КФ) в кортикальных и медуллярных клетках надпочечников у насекомоядных летучих мышей в связи с беременностью. Активность КФ показала различную интенсивность реакции в разных гистологических структурах. У небеременных животных активность фермента была высокой в клубочковой и пучковой зонах, умеренной в сетчатой зоне и в медуллярных клетках. При беременности высокая активность КФ наблюдалась в кортикальном и медуллярном слоях. Индия, Dep. of Zool., Univ. of Rajasthan JAIPUR-302004. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 7.

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.21.27.35.23
Рубрики: РУКОКРЫЛЫЕ
TAPHOZOUS MELANOPOGON (MAMM.)
НАДПОЧЕЧНИКИ
ФЕРМЕНТНАЯ АКТИВНОСТЬ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА

Доп.точки доступа:
Jaroli, D.P.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.148

Lipase and acidic phosphatase from the psychrotrophic bacterium Pseudomonas fluorescens: Two enzymes whose synthesis is regulated by the growth temperature [Text] / Jean-Francois Burini [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 1-2. - P13-18 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Липаза и кислая фосфатаза из психротрофной бактерии Pseudomonas fluorescens: два фермента, синтез которых регулируется температурой культивирования
Аннотация: У психротрофной бактерии P. fluorescens штм. MFO образование некоторых ферментов, различающихся по субклеточной локализации, зависимости синтеза от фазы роста и индуцибельности, одинаково регулируется т-рой культивирования. Для определения уровня, на к-ром происходит эта регуляция, экспрессия генов apo и lip, кодирующих два таких фермента, кислую фосфатазу и липазу, соответственно, была исследована при разных т-рах. Транскрипция обоих генов была максимальна при 17,5'ГРАДУС'C, т. е. при оптимальной т-ре для образования ферментов. Однако низкий уровень активности этих ферментов при более высокой т-ре (28'ГРАДУС'C) может свидетельствовать о наличии дополнительного посттранскрипционного контроля. Франция, Lab. de Microbiol. du Froid, IUT de Rouen, 43 Rue Saint-Germain, 27000 Evreux. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS FLUORESCENS
ШТАММ MFO
ФОСФАТАЗЫ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЛИПАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ГЕН APO
ГЕН LIP

Доп.точки доступа:
Burini, Jean-Francois; Gugi, Bruno; Merieau, Annabelle; Guespin-Michel, Janine F.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска