Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 29
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-29 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.38

   
    Оптимальные условия для получения кислой протеиназы из Aspergillus orysae A-9005 [Text] / Wengi Hu [et al.] // Hunan shifan daxue ziran kexue xuebao = Acta sci. natur. Univ. norm. hunanensis. - 1994. - Vol. 17, N 2. - С. 68-72 . - ISSN 1000-2537
Аннотация: Исследованы оптимальные условия для получения кислой протеиназы из Aspergillus orysae A-9005. Макс. накопление фермента (8,882 мг/мл) было получено при выращивании грибов в течение 72 ч при т-ре 31'ОМИКРОН'C на среде, содержащей кукурузную муку (4%), порошок соевых бобов (5%), KH[2]PO[4] (0,1%), KNO[3] (0,2%), ZnSO[4] (0,001%) с pH 5,0. КНР, Human Biol. Res. Inst., Changsha, 410081. Библ. 8
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ОПТИМИЗАЦИЯ
ASPERGILLUS ORYZAE
A-9005

Доп.точки доступа:
Hu, Wengi; Zhang, Zhiguang; Wang, Lei; Zhang, He
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.08-04И2.156

   
    Dirofilaria immitis: Immunohistochemical localization of acid proteinase in the adult worm [Text] / Kumiko Sato [et al.] // Exp. Parasitol. - 1995. - Vol. 81, N 1. - P63-71 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Dirofilaria immitis: иммуногистохимическая локализация кислой протеиназы у взрослых филярий
Аннотация: Рез-ты биохимического и иммуногистохимического изучения распространения кислой протеиназы (КП) внутри тела взрослых филярий (ВФ) D. immitis. При центрифугирования гомогената ВФ (100 000 g) около 45% активности КП было выявлено в надосадочной жидкости. Характер распространения КП при центрифугировании в градиенте плотности полностью совпадал с распространением глюкозо-6-фосфатазы, маркерного цитозольного фермента, что позволяет предполагать о наличии в условиях in vivo мембранно-свободной формы КП с вероятной локализацией в цитозоле или в секреторных жидкостях. Иммунное окрашивание КП в тканях ВФ с помощью моноклональных антител выявляло КП в виде мелких зерен внутри клеток (никогда на поверхности клеток) самых разных тканей - боковые, спинные и брюшные нервные тяжи, передний конец тела ВФ, эпителиальные клетки кишечника, органы размножения у самцов и самок, включая развитые яйца и полностью сформировавшихся микрофилярий в матке самок. Полученные данные показывают, что КП распространена повсеместно внутри тела ВФ и помимо метаболизма питательных в-в участвует также в развитии сперматозоидов и микрофилярий. Япония, College of Med. Care and Technol., Gunma Univ., Maebashi, Gunma 371. Библ. 26
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: DIROFILARIA IMMITIS (NEM.)
САМЦЫ
САМКИ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫЯВЛЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Sato, Kumiko; Yamaguchi, Haruyasu; Waki, Seiji; Suzuki, Mamoru; Nagai, Yutaka
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.79

    Prescott, Mark.
    Characterisation of a thermostable pepstatin-insensitive acid proteinase from a Bacillus sp. [Text] / Mark Prescott, Keith Peek, Roy M. Daniel // Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 1995. - Vol. 27, N 7. - P729-739 . - ISSN 1357-2725
Перевод заглавия: Характеристика термостабильной, устойчивой к пепстатину кислой протеиназы из Bacillus sp.
Аннотация: Получена новая кислая протеиназа, продуцируемая термофильным видов Bacillus sp. (шт. Wai 21a) и очищена до эетрофоретической гомогенности с помощью ИОХ на катионообменнике, фенил-Сефарозе и анионообменнике. Очищенный фермент имел эзоэлектрическую точку 3,8 оптимум действия при pH 3,0 и т-ре 60'ГРАДУС'C, не ингибировался 1,2-эпокси-3-(п-нитрофеноси)-пропаном и диазоацетил-D,L-норлейцинметиловым эфиром и не был чувствителен к обычным ангибиторам сериновых, цистеиновых или металлопротеиназ. Термостабильность и кислотоустойчивость фермента возрастали в присутствии Ca{2+}. Аминокислотный состав новой кислой протеиназы был сходен с кумамолизином и др. устойчивыми к пепстатину бактериальными протеиназами. Новая Зеландия, Thermophie Res. Unit, Univ. Waikato, Private Bag 3105, Hamilton. Библ. 36
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ WAI 21A

Доп.точки доступа:
Peek, Keith; Daniel, Roy M.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.12-04Б2.9

   
    Differential scanning calorimetric studies of the thermal unfolding of acid proteinase A from Aspergillus niger at various pHs [Text] : [Pap.] 30th Anniv. Conf. Jap. Soc. Calorim. Therm. Anal., Osaka, 31 Oct.-2 Nov., 1994 / Harumi Fukada [et al.] // Thermochim. acta. - 1995. - Vol. 267. - P373-378 . - ISSN 0040-6031
Перевод заглавия: Изучение методом разностной калориметрии тепловой денатурации кислой протеиназы A из Aspergillus niger при разных значениях pH
Аннотация: При pH от 2 до 9 методом разностной адиабатической сканирующей калориметрии исследовали тепловые переходы в кислой протеиназе A из A. niger. Т-ра пика теплопоглощения сильно зависела от pH и была макс. при pH 'ЭКВИВ'3, а энтальпия денатурации была макс. при pH 'ЭКВИВ'5. Кривые теплопоглощения при pH6 имеют один асимметричный пик, но при pH6 - два пика: острый и широкий. Широкий пик при 'ЭКВИВ'40'ГРАДУС'C при pH6 не изменяется с увеличением pH р-ра. Разложение кривых показало, что денатурация при pH от 5 до 6 характеризуется простым переходом между двумя состояниями с диссоциацией на легкую и тяжелую цепи. Япония, Lab. Biophys. Chem., Coll. Agr., Univ. Osaka Prefecture, Sakai Osaka 593. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.05
ВИНИТИ 341.27.05.03
Рубрики: КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
КАЛОРИМЕТРИЯ
ТЕПЛОВАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ
ASPERGILLUS NIGER

Доп.точки доступа:
Fukada, Harumi; Takahashi, Katsutada; Sorai, Michio; Kojima, Masaki; Tanokura, Masaru; Takashashi, Kenji
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.74

   
    Предварительные исследования кислой протеиназы из Aspergillus oryzae A-9005 [Text] / Wenqi Hu [et al.] // Hunan shifan daxue ziran kexue xuebao = Acta sci. natur. Univ. norm. hunanensis. - 1995. - Vol. 18, N 3. - С. 80-84 . - ISSN 1000-2537
Аннотация: Получена при выращивании Aspergillus oryzae A-9005 на среде с пшеничными ростками кислая протеиназа с активностью 6000 ед./г и очищена фракционированием сульфатом аммония (70-90% от насыщения). Очищенный фермент имел оптимум действия при т-ре 50'ГРАДУС'C и pH 3,5-4,7, был стабилен при т-ре 40-60'ГРАДУС'C и pH 3,5-5,5, терял 50% активности при выдерживании в течение 74 мин при т-ре 70'ГРАДУС'C, активировался Mn{2+} и незначительно ингибировался Zn{2+}, Fe{2+}, K{+}, Mg{2+}, Li{+} и Ca{2+}. КНР, Dep. Biol., Hunan Normal Univ., Changsha, 410081. Библ. 10
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ИНГИБИРОВАНИЕ
ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)
ШТАММ A-9005 - ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Hu, Wenqi; Wang, Lei; Zhang, Zhiguang; Guo, Yufeng
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.116

   
    Предварительные исследования кислой протеиназы из Aspergillus oryzae A-9005 [Text] / Wenqi Hu [et al.] // Hunan shifan daxue ziran kexue xuebao = Acta sci. natur. Univ. norm. hunanensis. - 1995. - Vol. 18, N 3. - С. 80-84 . - ISSN 1000-2537
Аннотация: Получена при выращивании Aspergillus oryzae A-9005 на среде с пшеничными ростками кислая протеиназа с активностью 6000 ед./г и очищена фракционированием сульфатом аммония (70-90% от насыщения). Очищенный фермент имел оптимум действия при т-ре 50'ГРАДУС'C и pH 3,5-4,7, был стабилен при т-ре 40-60'ГРАДУС'C и pH 3,5-5,5, терял 50% активности при выдерживании в течение 74 мин при т-ре 70'ГРАДУС'C, активировался Mn{2+} и незначительно ингибировался Zn{2+}, Fe{2+}, K{+}, Mg{2+}, Li{+} и Ca{2+}. КНР, Dep. Biol., Hunan Normal Univ., Changsha, 410081. Библ. 10
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ИНГИБИРОВАНИЕ
ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)
ШТАММ A-9005 - ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Hu, Wenqi; Wang, Lei; Zhang, Zhiguang; Guo, Yufeng
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.04-04Б1.112

   
    No role for pepstatin-A-sensitive acidic proteinases in reovirus infections of L MDCK cells [Text] / Subramanian Kothandaraman [et al.] // Virology. - 1998. - Vol. 251, N 2. - P264-272 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Чувствительная к пепстатину А кислая протеиназа не играет роли в заражении реовирусом клеток L или MDCK
Аннотация: Для изучения роли аспартатных протеиназ (I) во вхождении реовируса (РВ) использован специфический ингибитор I - пепстатин А (II). Показано, что II не блокирует и не замедляет заражение РВ клеток L и MDCK. С использованием рибонуклеазы А и др. белков в кач-ве расщепляемых субстратов найдено, что I, похожие на катепсин D (III), из этих клеток ингибируются в использованном диапазоне конц-ий II in vitro и в живых клетках. Связанный с вирионами РВ белок 'сигма'3 является плохим субстратом для расщепления III in vitro. Полученные данные показатели, что I, похожие на III, неактивны в протеолитических событиях, требующихся для заражения РВ клеток L и MDCK. США, Inst. for Mol. Biol., Univ. Wisconsin, Madison, MI 53706. Библ. 29
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: РЕОВИРУСЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Kothandaraman, Subramanian; Hebert, Marcia C.; Raines, Ronald T.; Nibert, Max L.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 00.05-04И1.178

   
    Кислая протеиназа из гепатопанкреаса камчатского краба Paralithodes camtschatica [Текст] / В. А. Мухин [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1999. - Т. 35, N 4. - С. 409-412 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Из гепатопанкреаса камчатского краба Paralithodes camtschatica с использованием изоэлектрического осаждения, высаливания сульфатом аммония, гель-фильтрации на сефадексе G-100 и ионообменно хроматографии на ДЭАЭЦ выделена кислая протеиназа, проявляющая максимальную активность по отношению к гемоглобину при pH 3.5 и имеющая молекулярную массу 42 кДа. Фермент частично ингибировался 10%-ным раствором NaCl и 2 мМ раствором фенилметилсульфонилфторида. Натриевая соль n-хлормеркурибензоата, ЭДТА, йодацетат, Pb{2+}, и Zn{2+} (все в концентрации 10{-3} М) не оказывали влияния на активность протеиназы. Россия, Полярный НИИ морского рыбного хозяйства и океанографии, Мурманск. Библ. 25
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.31.25.41.11.29
Рубрики: КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
СВОЙСТВА
ГЕПАТОПАНКРЕАС
КРАБЫ

Доп.точки доступа:
Мухин, В.А.; Немова, Н.Н.; Крупнова, М.Ю.; Кяйвяряйнен, Е.И.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 08.01-04Б3.36

   
    Условия твердофазной ферментации для продукции кислой протеиназы [Text] / Xiao-lin Wang [et al.] // Anhui gongcheng keji xueyuan xuebao. Ziran kexue ban = J. Anhui Univ. Technol. and Sci. Natur. Sci. - 2006. - Vol. 21, N 2. - С. 22-24 . - ISSN 1672-2477
Аннотация: Разработан способ получения кислой протеиназы, предусматривающий проведение твердофазной ферментации при использовании пивной барды в качестве основного сырого материала и Aspergillus niger в качестве продуцента. Показано, что в состав наиболее подходящей питательной среды должны входить пивная барда, соевая мука и кукурузная мука, KH[2]PO[4] в соотношении 100:9:2:0,2. Наилучшие условия ферментации: содержание воды 58%, температура 31'ГРАДУС'C, pH 5.5, продолжительность культивирования 84 ч. При соблюдении данных условий достигается активность кислой протеиназы 7800 Eg/г. КНР, Office Res., Anhui Devel. Reform Committee, Hefei 230001. Библ. 5
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ПРОДУКЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ТВЕРДОФАЗНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ПИВНОЙ БАРДЫ

Доп.точки доступа:
Wang, Xiao-lin; Tao, Yu-gui; Li, He-fei; Xiao, Su-feng
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 10.03-04Б4.248

    Alp, Sehnaz.
    Investigation of extracellular elastase, acid proteinase and phospholipase activities as putative virulence factors in clinical isolates of Aspergillus species [Text] / Sehnaz Alp, Sevtap Arikan // J. Basic Microbiol. - 2008. - Vol. 48, N 5. - P331-337 . - ISSN 0233-111X
Перевод заглавия: Исследование активности внеклеточных эластазы, кислой протеиназы и фосфолипазы как предполагаемых факторов вирулентности клинических изолятов Aspergillus
Аннотация: Определяли выработку секретируемых эластазы, кислой протеиназы и фосфолипазы клиническими штаммами Aspergilius (45 штаммов Aspergillus fumigatus, 23 - A. flavus, 5 - A. niger). Ферментативную активность определяли на плотных питательных средах с соответствующим субстратом. Эластазная активность выявлялась у 95,6% штаммов A. fumigatus, 82,6% A. flavus и 0% A. niger. Кислая протеиназа секретировалась только A. fumigatus 44,4% штаммов. Фосфолипазная активность присутствовала во всех штаммах A. fumigatus и A. flavus, но не у A. niger. Только для фосфолипазы выявлена ассоциация с развитием инвазивного аспертиллеза, но не у всех штаммов, вызывающих такое заболевание, наблюдали высокую фосфолипазную активность. Турция, Hacettepe Univ., 06100 Ankara. Библ. 30
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.25.15.29
Рубрики: ASPERGILLUS FUMIGATUS (FUNGI)
ASPERGILLUS FLAVUS (FUNGI)
ASPERGILLUS NIGER
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ IN VITRO
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ФОСФОЛИПАЗА
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
СЕКРЕЦИЯ
АСПЕРГИЛЛЕЗ
РАЗВИТИЕ

Доп.точки доступа:
Arikan, Sevtap
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.02-04Б2.173

    Долидзе, Т. И.
    Выделение и очистка кислой протеиназы из Mucor Plumbeus [Текст] / Т. И. Долидзе, Д. А. Долидзе // Биосинтез ферментов микроорганизмами. - Ташкент, 1988. - С. 64
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: MUCOR PLUMBEUS (FUNGI)
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ТЕЗИСЫ

Доп.точки доступа:
Долидзе, Д.А.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.81

    Ермолицкий, В. Н.
    АТФ-зависимая инактивация внеклеточной кислой протеиназы в растущей культуре Aspergillus foetidus [Текст] / В. Н. Ермолицкий, Н. И. Астапович, А. Г. Лобанок // Докл. АН БССР. - 1988. - Т. 32, N 10. - С. 943-945
Аннотация: Получены данные об энергозависимости процесса инактивации внеклеточной кислой протеиназы. Внесение одновременно с глюкозой ингибиторов энергетического метаболизма предотвращает снижение активности фермента. Установлена зависимость между уровнем АТФ в Кл и катаболитной инактивацией кислой протеиназы. Ил. 2. Библ. 15.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
ГЛЮКОЗА
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ МЕТАБОЛИЗМ
ИНГИБИТОРЫ
АТФ
ASPERGILLUS FOETIDUS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.; Лобанок, А.Г.
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.127

   
    Включение продуктов деградации кислой протеиназы Aspergillus foetidus в метаболизм гриба [Текст] / Н. И. Астапович [и др.] // Докл. АН БССР. - 1988. - Т. 32, N 12. - С. 1137-1138
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ПАДЕНИЕ АКТИВНОСТИ
ГЛЮКОЗА
ВЛИЯНИЕ
АМИНОКИСЛОТЫ
РНК
БИОСИНТЕЗ
КОНСТРУКТИВНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
ASPERGILLUS FOETIDUS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.; Ермолицкий, В.Н.; Лобанок, А.Г.; Кондратьева, Л.В.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 89.06-04М6.102

   
    Reduced acid protease activity in vitro of lysosomes from thyroid gland of rats chronically treated with propylthiouracil and perchlorate [Text] / J. Sinadinovic [et al.] // Exp. and Clin. Endocrinol. - 1988. - Vol. 92, N 1. - P97-105 . - ISSN 0232-7384
Перевод заглавия: Снижение in vitro активности кислой протеиназы лизосом щитовидной железы крыс, длительно получавших пропилтиоурацил и перхлорат
Аннотация: Рнее было показано, что протеолитическая активность лизосомальных кислых протеиназ (ПАЛКП) в папилярной карциноме значительно выше, чем в морфологически нормальной щитовидной железе. В настоящей работе исследовали ПАЛКП с помощью {1}{2}{5}J-тироглобулина в качестве субстрата в лизосомах, к-рые были выделены из железы крыс, длительно (3-4 нед) получавших пропилтиоурацил (0,1% в питьевой воде) или NaC10[4] (200 мг/крыса/день). В противоположность человеку, у крыс с гиперплазированным зобом ПАЛКП была значительно снижена (на 20-50%) по сравнению с контролем как при расчете на 1 ед веса железы, так и на 1 ед лизосомального белка. Результаты свидетельствуют о том, что характер изменений ПАЛКП может, вероятно, иметь скорее количественную, чем качественную природу. СФРЮ, Univ. of Belgrade, YU-11080 Zemun. Библ. 24.
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.37.39
Рубрики: ЩИТОВИДНАЯ ЖЕЛЕЗА
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
АКТИВНОСТЬ IN VITRO
ПРОПИЛТИОУРАЦИЛ
ПЕРХЛОРАТ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Sinadinovic, J.; Savin, Svetlana; Cvejic, Vubravka; Micic, J.V.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.167

    Schwarz, R.
    Sekretion einer sauren Proteinase der Hefe Metschnikowia pulcherrima [Text] / R. Schwarz, R. Koch-Kolsch, F. Radler // Forum Microbiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - S32 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Секреция кислой протеиназы дрожжами Metschnikowia pulcherrima
Аннотация: При скрининге штаммов-продуцентов протеиназы все изученные штаммы дрожжей проявляли высокую внеклеточную протеолитическую активность при нейтр. и особенно низких значениях рН среды. Выделяемый Кл фермент является карбоксилпротеиназой (КФ 3.4.23) с мол. массой 37 000. Ее секреция дерепрессировалась при отсутствии в среде низкомолекулярных источников N и S и индуцировалась при наличии белков. Процесс не чувствителен к актиномицину, но подавлялся циклогексимидом. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol. und Meinforschung, Mainz.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: METSCHNIKOWIA PULCHERRIMA (FUNGI)
СКРИНИНГ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
СЕКРЕЦИЯ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Koch-Kolsch, R.; Radler, F.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.01-04Б3.180

    Иванова, Л.
    Влияние на условията на съхранение върху морфологията и биосинтетичната активност на плесенен щам Humicola lotea 120-5, продуцент на кисела протеиназа [Текст] / Л. Иванова, П. Алексиева ; Дьрж. инст. контрол. лек. средства // Изв. - 1989. - Vol. 22. - С 70-74 . - ISSN 0323-9438
Перевод заглавия: Влияние условий хранения на морфологию и биосинтетическую активность штамма плесневого гриба Humicola lutea 120-5 - продуцента кислой протеиназы
Аннотация: Исследовано изменение жизнеспособности и интенсивности выделения кислой протеиназы плесневым грибом Humicola lutea при хранении под жидким слоем парафина. Установлено, что в течение 12 мес жизнеспособность гриба уменьшилась на 50%, а ферментативная активность на 80%. С целью сохранения исходных величин предлагается лиофилизация культуры.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.39
Рубрики: HUMICOLA LUTEA (FUNGI)
ШТАММ 120-5
ПЛЕСНЕВЫЕ ГРИБЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ХРАНЕНИЕ КУЛЬТУР
БИОСИНТЕТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
МОРФОЛОГИЯ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Алексиева, П.
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.01-04Б3.218

    Vafopoulou, Anna.
    Accelerated ripening of feta cheese, with heatshocked cultures or microbial proteases [Text] / Anna Vafopoulou, Efstathios Alichanidis, Gregory Zerfiridis // J. Dairy Res. - 1989. - Vol. 56, N 2. - P285-296 . - ISSN 0022-0299
Перевод заглавия: Ускоренное созревание сыра фета с помощью культур, подвергнутых тепловому шоку, или микробных протеиназ
Аннотация: Из одной партии сборного овечьего молока выработали 4 варианта (3 опытных и 1 контрольный) сыра фета по обычной технологии. В опытных варках перед применением сычужного фермента в молоко дополнительно вносили: 2% культуры (Streptococcus salivarius subsp. thermophilus+ +Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus в соотношении 1:3), подвергнутой тепловому шоку (нагрев до 63'ГРАДУС' С), и липазу ягненка (Л) в кол-ве 0,1 г/100 кг молока (вариант I); нейтральную протеиназу из Bacillus subtilis (1 ед. активности/мл молока) и Л в кол-ве 0,2 г/100 кг (вариант II); кислую протеиназу из Aspergillus oryzae (1 ед. активности/ /мл) и Л в кол-ве 0,2 г/100 кг. После 40 дней созревания опытные сыры по интенсивности вкуса и по консистенции соответствовали контрольным сырам в возрасте 80 дней. Содержание азотистых соединений, растворимых в ТХУ, в 40-дневных опытных сырах на 35% превышало их уровень в контрольных сырах того же возраста. Установили, что добавки Л необходимы для сохранения в опытных сырах типичного вкусового букета сыра фета. При дегустации все опытные сыры получили значительно (р0,05) более высокую оценку за органолептические показатели, чем контрольные сыры; наиболее высокую оценку получили сыры, выработанные с применением культуры, подвергнутой тепловому шоку. Библ. 33. Греция, Lab. of Dairy Technol., Univ. of Thessaloniki, 540 06 Thessaloniki.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: СЫРОДЕЛИЕ
СЫР ФЕТ
СОЗРЕВАНИЕ
ВРЕМЯ СОЗРЕВАНИЯ
БАКТЕРИИ
ТЕПЛОВОЙ ШОКАКК ПРОТЕИНАЗА
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
НЕЙТРАЛЬНАЯ ПРОТЕИНАЗА

Доп.точки доступа:
Alichanidis, Efstathios; Zerfiridis, Gregory
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.07-04Т6.687

   
    The effect of antimycotics on secretory acid proteinase of Candida albicans [Text] / L. Angiolella [et al.] // J. chemother. - 1990. - Vol. 2, N 1. - P55-61
Перевод заглавия: Действие противогрибковых средств на секреторную кислую протеиназу Candida ablicans
ГРНТИ  
34.45.25
ВИНИТИ 341.45.25.95.53
Рубрики: ПРОТИВОГРИБКОВЫЕ СРЕДСТВА
CANDIDA ALBICANS
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ФЕНТИКОНАЗОЛ
ФТОРЦИТОЗИН*5ФЕНТИКОНАЗОЛ (0,01-10 МКГ/МЛ) И 5-ФТОРЦИТОЗИН 1- 10 МКГ/МЛ) ИНГИБИРОВАЛИ СИНТЕЗ СЕКРЕТОРНОЙ КИСЛОЙ ПРОТЕИНАЗЫ (ФАКТОР ВИРУЛЕНТНОСТИ) В КУЛЬТУРАХ КАНДИД. НА АКТИВНОСТЬ СИНТЕЗИР. ФЕРМЕНТА ЭТИ ПРЕПАРАТЫ НЕ ВЛИЯЛИ. МИКОНАЗОЛ, ФЛУКОНАЗОЛ И КЕТОКОНАЗОЛ НЕ ВЛИЯЛИ НА СИНТЕЗ ФЕРМЕНТА В КУЛЬТУРАХ КАНДИД. ИТАЛИЯ. INST. SUPERIORE DI SANITA, ROME. БИБЛ. 11.

Доп.точки доступа:
Angiolella, L.; De, Bernardis F.; Bromuro, C.; Mondello, F.; Ceddia, T.; Cassone, A.
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.08-04Б3.47

    Дембровская, Е. М.
    Образование кислой протеиназы культурой Acremonium chrysogenum ЛИА-Т-049 [Текст] / Е. М. Дембровская, И. А. Зобнина // Получ., исслед., применение антибиотиков и биол. актив. веществ. - М., 1990. - С. 54
Аннотация: В рез-те скрининга отобран шт. Acremonium chrysogenum ЛИА-Т-049, выделенный из почвы и способный синтезировать кислую протеиназу. Протеолитич. активность штамма при рН 3-4 (по гемоглобину) составляет 2,8- 4,0 ГЕ/мл. Штамм проявляет также казеинолитич. и амилолитич. активность. Наилучшими источниками азота для продуцента являются кукурузный экстракт и соевая мука, углерода - глюкоза и крахмал. Оптим. т-ра культивирования 27-28'ГРАДУС' С, исходное значение рН 6,7-6,8. Выделение кислой протеиназы проводили методом ионообменной хр-фии на карбоксильном катионите КМТ с последующей ультрафильтрацией через ацетатцеллюлозную мембрану УАМ. Полученный с выходом 60% лиофилизированный препарат имел активность 4-6 ГЕ/мг.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ACREMONIUM CHRYSOGENUM (FUNGI)
ШТАММ ЛИА-Т-049
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА
ИСТОЧНИКИ АЗОТА
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
БИОСИНТЕЗ
ВЫДЕЛЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Зобнина, И.А.
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.11-04М1.185

    Karl, Daniel W.
    A novel acid proteinase released by hybridoma cells [Text] / Daniel W. Karl, Margaret Donovan, Michael C. Flickinger // Cytotechnology. - 1990. - Vol. 3, N 2. - P157-169 . - ISSN 0920-9069
Перевод заглавия: Новая кислая протеиназа, освобождаемая клетками гибридомы
Аннотация: В культуральном супернатанте Кл мышиной гибридомы 9.2.27 определяли новую, ранее не описанную кислую протеиназу, к-рая деградирует альбумин и трансферрин, при рН 3 и ниже наблюдали также ограниченный протеолиз IgG[2]. Протеолиз усиливался при низких рН в присутствии мочевины или 1 М уксусной к-ты. Св-ва фермента позволяют предполагать сходство с протеиназами лизосом, освобождающимися при лизисе Кл. США, Inst. for Adv. Stud. in Biol. Process Technol., Univ. of Minnesota, St. Paul, MN 55108. Библ. 24.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09.11
Рубрики: ГИБРИДОМЫ
ЛИНИЯ 9.2.27
ФЕРМЕНТЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ЛИЗОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Donovan, Margaret; Flickinger, Michael C.
 1-20    21-29 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)