Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КАРБОКСИПЕПТИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 229
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.01-04М6.142

   
    Potential autoantigens in IDDM expression of carboxypeptidase-H and insulin but not glutamate decarboxylase on the 'бета'-cell surface [Text] / Manuel Aguilar-Diosdado [et al.] // Diabetes. - 1994. - Vol. 43 N3. - P418-425 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Возможные аутоантигены при инсулинозависимом сахарном диабете (ИЗСД). Экспрессия карбоксипептидазы-H и инсулина, но не глутаматдекарбоксилазы на поверхности 'бета'-клеток
Аннотация: Изучали возможную роль инсулина (I), карбоксипептидазы-Н (II) и глутаматдекарбоксилазы (III) как аутоантигенов при развитии ИЗСД. II - гликопротеин, участвующий в продукции гормонов и нейромедиаторов, обнаруживается не только в содержащих I секреторных гранулах 'бета'-Кл, но и в содержащих глюкагон 'альфа'-Кл панкреатических островков. С помощью иммунофлуоресценции показали, что в ходе экзоцитоза имеет место совместная экспрессия I и II на наружной мембране 'бета'-Кл островков крысы. Повышение секреции I было связано с повышением экспрессии I и II. В то же время III не экспрессируется на поверхности 'бета'-Кл ни в базальных условиях, ни в условиях стимуляции секреции I. С помощью иммунофлуоресценции показали, что фиксация моноклональных АТ к III происходит внутри поврежденных 'бета'-Кл. Данные показывают, что I и II могут являться объектами атаки иммунной системы при ИЗСД. США, Washington Univ. Sch. of Medicine, St Louis, Missouri. Библ. 31.
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.17
Рубрики: ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
АУТОАНТИГЕНЫ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА
ИНСУЛИН
ЭКСПРЕССИЯ
САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Aguilar-Diosdado, Manuel; Parkinson, David; Corbett, John A.; Kwon, Guim; Marshall, Connie A.; Gingerich, Ron L.; Santiago, Julio V.; McDaniel, Michael L.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.03-04И3.255

    Stone, T. E.
    Purification and characterization of the Manduca sexta neuropeptide processing enzyme carboxypeptidase E [Text] / T. E. Stone, J. P. Li, P. Bernasconi // Arch. Insect Biochem. and Physiol. - 1994. - Vol. 27, N 3. - P193-203 . - ISSN 0739-4462
Перевод заглавия: Очистка и характеристика карбоксипептидазы-E, [участвующей] в процессинге нейропептидов у Manduca sexta
Аннотация: Впервые подтверждено наличие у беспозвоночных фермента карбоксипептидазы (КФ 3.4.17.10), участвующей в процессинге нейропептидов (ранее этот фермент был известен и охарактеризован только у позвоночных животных). Проведено выделение карбоксипептидазы-Е (КПЕ) из гомогенатов ткани мозга табачного бражника M. sexta. Дано подробное описание выделенного препарата. Фермент КПЕ является гликопротеином с мол. массой 57 кД: содержание углеводного компонента - 9%. Показано, что хлорид кобальта обусловливает повышение активости КПЕ в 9,2'+-'1,8 раз; при использовании хелатирующих агентов активность этого фермента подавляется. Отмечено, что по целому ряду признаков (чувствительность к гуанидинэтилмеркаптосукциновой к-те, мол. массе и др.) тестированная КПЕ в значительной степени сходна с карбоксипептидазами млекопитающих, а по отсутствию чувствительности к p(хлор-ртуть)-бензолсульфонату сходна с карбоксипептидазой-М позвоночных (КПМ). Это указывает на вероятность того, что у насекомых функции КПМ выполняет КПЕ. США [P. Bernasconi], Sandoz Agro Inc., Res. Div., 975 California av., Palo Alto, CA 94304-1104. Библ. 31.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА
СВОЙСТВА
ФУНКЦИИ
ПРОЦЕССИНГ
ГОРМОНЫ
НЕЙРОПЕПТИДЫ
MUNDUCA SEXTA (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Li, J.P.; Bernasconi, P.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.04-04М3.019

    Генгин, М. Т.
    Влияние эмоционально-болевого стресса на активность карбоксипептидазы н - фермента процессинга нейропептидов головного мозга крыс [Текст] / М. Т. Генгин, А. Н. Вернигора // Физиол. ж. - 1994. - Т. 80, N 3. - С. 23-27
Аннотация: Установлено, что при однократном эмоционально-болевом стрессе в отделах мозга крыс повышается активность карбоксипептидазы Н. Наиболее существенное повышение активности фермента наблюдается в гипофизе и гипоталамусе. В условиях хронического эмоционально-болевого стресса изменения активности менее выражены. Предполагается вовлечение карбоксипептидазы Н в развитие стрессорных р-ций, а также возможность участия растворимой формы фермента в процессинге секреторных пептидов, а мембранно-связанной - в процессинге нейропептидов, обладающих центральным действием. Библ. 14.
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.29
Рубрики: ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Н
АКТИВНОСТЬ
РЕГИОНАЛЬНЫЕ РАЗЛИЧИЯ
ЭМОЦИОНАЛЬНО-БОЛЕВОЙ СТРЕСС
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Вернигора, А.Н.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.07-04В3.048

    Schroder, Peter.
    The cleavage of glutathione coniugates is mediated by a specific peptidase in barley [Text] : [Abstr.] Annu. Meet. Bot. Soc. Amer. (BSA) with Amer. Inst. Biol. Sci., Knoxville, Tenn., 1994 / Peter Schroder, Andreas Wolf // Amer. J. Bot. - 1994. - Vol. 81, N 6 Suppl. - P117 . - ISSN 0002-9122
Перевод заглавия: Расщепление конъюгатов глутатиона у ячменя опосредовано специфической пептидазой
Аннотация: Метаболический путь детоксикации электронофильных ксенобиотиков и некоторых эндогенных метаболитов начинается с ферментативного превращения конъюгатов глутатиона в их 'гамма'-глутамилцистеиновые аналоги с освобождением глицина. Представлены доказательства того, что у ячменя эту реакцию осуществляет специфическая карбоксипептидаза. Фермент был выделен и очищен с помощью ВЭЖХ и были изучены его физ.-химич. свойства. Показано, что тогда как глутатион-S-трансферазы, как правило, локализованы в цитозоле, специфическая карбоксипептидаза локализована в вакуолях клеток листьев ячменя. Германия, Fraunchofer Inst. for Atmospheric Environmental Res., D-82467 Garmisch-Partenkirchen.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ГЛУТАТИОН
КОНЪЮГАТЫ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ЯЧМЕНЬ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА

Доп.точки доступа:
Wolf, Andreas
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.47

    Tan, Anthony K.
    Activation of human plasma procarboxypeptidase B [Text] / Anthony K. Tan, Dan L. Eaton // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P162 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Активация прокарбоксипептидазы B плазмы крови человека
Аннотация: Показано, что зимоген карбоксипептидазы B плазмы (КПBп), в отличие от зимогенов КПA и КПB из поджелудочной железы, активируется трипсином, который расщепляет связи при Arg-92 и Arg-330. После расщепления связи при Arg-92 высвобождается активный фермент с мол. м. 35000, а дальнейший протеолиз с расщеплением связи при Arg-330 приводит к образованию фрагмента с мол. м. 25000, лишенного ферментативной активности. Эта утрата активности при трипсинолизе профермента может быть предотвращена добавлением 'эпсилон'-аминокапроновой к-ты и некоторых ее аналогов. Изучена зависимость между структурой и эффективностью этих аналогов. Лизин и аргинин также защищали профермент от инактивации при действии трипсина, причем L-изомеры были эффективнее D-изомеров этих аминокислот. Полагают, что защитное действие перечисленных соединений направлено на активный центр фермента и связано с его конформационными изменениями. США, Dep. Cardiovascular Res., Genentech., Inc., South San Francisco, CA 94080
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.15
Рубрики: КАРБОКСИПЕПТИДАЗА B
ПРОФЕРМЕНТ
АКТИВАЦИЯ
ТРИПСИН
КРОВЬ ПЛАЗМА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Eaton, Dan L.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.21

    Wang, Wei.
    Immobilized carboxypeptidase N. A potent bioreactor and specific adsorbent for peptides [Text] / Wei Wang, Dirk K. Hendriks, Simon L. Scharpe // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 44, N 2. - P151-160 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Иммобилизованная карбоксипептидаза N. Биореактор и специфический адсорбент для пептидов
Аннотация: Проведена (с помощью ковалентного связывания) имммобилизация очищенной карбоксипептидаза N плазмы человека на Сефарозе-4B, активированной CNBr. Полнота связывания фермента составляла 92%; на подложке детектировалось 42% активности свободного фермента. Иммобилизованный фермент успешно использован в проточно-инжекционном анализе для удаления N-концевой аминокислоты из пептидов (на примере синтетических пептидов) и был стабилен в течение нескольких месяцев. Бельгия, Dep. Pharm. Sci. Univ. Antwerp, B-2610?. Библ. 16
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.15
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА N
ПОЛУЧЕНИЕ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
БИОРЕАКТОР

Доп.точки доступа:
Hendriks, Dirk K.; Scharpe, Simon L.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.08-04К1.206

   
    Dominant chymotrypsin-like esterase activity in human lymphocyte granules is mediated by the serine carboxypeptidase called cathepsin A-like protective protein [Text] / William L. Hanna [et al.] // J. Immunol. - 1994. - Vol. 153, N 10. - P4663-4672 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Доминантная активность химотрипсин-подобной эстеразы в гранулах лимфоцитов человека опосредуется сериновой карбоксипептидазой, названной катепсин-А-подобным протективным белком
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.11
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ
ГРАНУЛЫ
ЭСТЕРАЗА
СЕРИНОВАЯ КАРБОКСИПЕПТИДАЗА
ПРОТЕКТИВНЫЙ БЕЛОК
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Hanna, William L.; Turbov, Jane M.; Jackman, Herbert L.; Tan, Fulong; Froelich, Christopher J.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.294

    Morano, Kevin A.
    Differential effects of compartment deacidification on the targeting of membrane and soluble proteins to the vacuole in yeast [Text] / Kevin A. Morano, Daniel J. Klionsky // J. Cell Sci. - 1994. - Vol. 107, N 10. - P2813-2824 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: rРазличное влияние компартментального раскисления на направление мембранных и растворимых белков в вакуоль у дрожжей
Аннотация: Обнаружено, что у Saccharomyces cerevisiae нехватка какой-либо из двух субъединиц вакуолярной АТФ-азы (Vma3p или Vma4p) приводит к быстрой утрате АТФазной активности и вакуолярного подкисления (ВП). Одновременно с этими физиол. изменениями происходит задержка процессинга карбоксипептидазы Y (CPY; растворимая вакуолярная гидролаза), тогда как сортировка щелочной фосфатазы (ALP; вакуолярный мембранный белок) не нарушается. Карбоксипептидаза S (вакуолярная гидролаза, к-рая транспортируется по секреторному пути как интегральный мембранный белок) демонстрирует pH-чувствительность, сходную с таковой растворимых вакуолярных белков, т. е. ведет себя в описанных условиях подобно CPY, а не ALP. На основании этих результатов предполагается существование нескольких различных механизмов сортировки вакуолярных мембранных белков. США, Sec. of Microbiol., Univ. of California, Davis, CA 95616. Ил. 10. Библ. 49
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
РАСТВОРИМЫЕ БЕЛКИ
КОМПАРТМЕНТАЛИЗАЦИЯ
ВАКУОЛЬ
АТФАЗА
ДЕФЕКТЫ
ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
ПРОЦЕССИНГ

Доп.точки доступа:
Klionsky, Daniel J.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 95.10-04М5.034

   
    Активность карбоксипептидазы N и ангиотензинпревращающего фермента в сыворотке крови крыс с различной устойчивостью к эмоциональному стрессу [Текст] / А. Н. Вернигора [и др.] // Физиол. ж. - 1994. - Т. 80, N 4. - С. 23-26
Аннотация: Исследовали активность двух ферментов - карбоксипептидазы N и ангиотензинпревращающего фермента в сыворотке крови крыс с различной устойчивостью к эмоциональному стрессу. Установлено, что активность обоих ферментов у животных, устойчивых к эмоциональному стрессу, в 1.4-1.5 раза выше, чем у предрасположенных к нему. Обсуждаются возможные причины корреляции между уровнем активности этих ферментов и устойчивостью к эмоциональному стрессу. Россия, Гос-ый педагогический ин-т, Пенза. Библ. 9.
ГРНТИ  
34.39.03
ВИНИТИ 341.39.03.17.11
Рубрики: СТРЕСС ЭМОЦИОНАЛЬНЫЙ
КРОВЬ
СЫВОРОТКА
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА N
АНГИОТЕНЗИНПРЕВРАЩАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Вернигора, А.Н.; Генгин, М.Т.; Никишин, Н.Н.; Щетинина, Н.В.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.100

    Leger, Raymond J. St.
    Characterization of a novel carboxypeptidase produced by the entomopathogenic fungus Metarhizium anisopliae [Text] / Raymond J. St. Leger, Michael J. Bidochka, Donald W. Roberts // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 314, N 2. - P392-398 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Характеристика новой карбоксипептидазы продуцируемой энтомопатогенным грибом Metarhizium anisopliae
Аннотация: Preparative isoelectric focusing and gel filtration chromatography were used to purify a carboxypeptidase produced by the entomopathogenic fungus Metarhizium anisopliae during growth on cockroach cuticle. The enzyme was inhibited by diisopropyl fluorophosphate, implying involvement of a serine residue in catalysis. However, the M. anisopliae enzyme differed from most serine carboxypeptidases in also being inhibited by the metal chelator 1,10-phenanthroline and in being a small (30 kDa), basic (pI 9.97) protein with a neutral pH optima (pH 6.8). These properties resemble those exhibited by some metalloproteases but the enzyme is not inhibited by Cd{2+}; nor do Zn{2+} or Co{2+} restore activity in enzyme inhibited with phenanthroline. The carboxypeptidase shows a broad primary specificity toward amino acids with hydrophobic side groups in a series of N-blocked dipeptides, with substrates with phenylalanine being the most rapidly hydrolyzed. Proline at P[1] or P[1] resulted in a very poor substrate. The specificity of the carboxypeptidase complements that of the subtilisin-like protease (Pr1) of M. anisopliae. США, Boyce Thompson Inst. Plant. Res., Tower Road, Ithaca, New York 14853-1801. Библ. 23
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КАРБОКСИПЕПТИДАЗА
НОВАЯ
ПРОДУКЦИЯ
ГРИБЫ
ЭНТОМОПАТОГЕННЫЕ

Доп.точки доступа:
Bidochka, Michael J.; Roberts, Donald W.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.11-04М4.199

    Bunnett, Nigel W.
    Isolation of a neuropeptide-degrading carboxypeptidase from the human stomach [Text] / Nigel W. Bunnett, Sanford M. Goldstein, Paul Nakazato // Gastroenterology. - 1992. - Vol. 102, N 1. - P76-87 . - ISSN 0016-5085
Перевод заглавия: Выделение карбоксипептидазы, расщепляющей нейропептиды, из желудка человека
Аннотация: Из мышечного слоя и СОЖ человека выделили и очистили до электрофоретически гомогенного состояния карбоксипептидазу, расщепляющую нейропептиды (I). Очевидная мол. масса I составляла 34 000 D, оптимум рН лежал в щелочной области. I связывал конканавалин А и след. являлся гликопротеином. I удалял С-концевые остатки Лей, Фен или Тир из ангиотензина I, [Лей{5}] энкефалина, кинетензина, нейромедина N, нейротензина и ксенопсина. Активность I ингибировалась лизиноприлом, ЭДТА, 1,10-фенантролином и 8-окси квинолином. I вступал в перекрестную р-цию с антителами против карбоксипептидазы из клеток кожи человека. США, Univ. of California, San Francisco; and Pacific Presbyterian Medical Center, San Francisco, CA. Библ. 34.
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.23.02
Рубрики: ЖЕЛУДОК
ПЕПТИДЫ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Goldstein, Sanford M.; Nakazato, Paul
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.11-04В3.57

   
    The expression of serine carboxypeptidases during maturation and germination of the barley grain [Text] / Degan Florence Dal [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 17. - P8209-8213 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Экспрессия сериновых карбоксипептидаз в течение созревания и прорастания зерен ячменя
Аннотация: Клоны кДНК, кодирующие три дополнительные сериновые карбоксипептидазы (КП), были выделены из библиотеки кДНК индуцированного гибберелловой кислотой алейрона ячменя. Эти три КП принадлежали к двуцепочечному подсемейству сериновых КП; они синтезировались как предшественники с сигнальным пептидом, пропептидом и линкерным пептидом между A и B цепями. Экспрессия этих и трех ранее выделенных сериновых КП из зерен ячменя (КП-МI, КП-MII и КП-МIII) была исследована с помощью Northern и Western-анализа. Из сериновых КП только КП-МII экспрессировалась и накапливалась в развивающихся зернах и хранилась в активной форме в зрелых зернах. Все шесть исследуемых сериновых КП экспрессировались de novo в прорастающих зернах, в щитке и/или в алейроне. По крайней мере, КП-MI, КП-MII и КП-MIII секретировались в эндосперм. Кроме того, все сериновые КП, исключая КП-MI, экспрессировались также в корнях и побегах растущих проростков. Дания, {*}Dep. Physiology, Carlsberg Lab., Gamle Carlsberg Vej 10, DK-2500 Copenhagen Valby. Библ. 36
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.15
Рубрики: СЕРИНОВАЯ КАРБОКСИПЕПТИДАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
ЯЧМЕНЬ
ЗЕРНА
ПРОРАСТАНИЕ

Доп.точки доступа:
Dal, Degan Florence; Rocher, Anne; Cameron-Mills, Verena; Wettstein, Diter von
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 95.12-04М5.45

   
    Влияние эмоционального стресса на активность карбоксипептидазы Н в отделах головного мозга крыс с различной устойчивостью к нему [Текст] / М. Т. Генгин [и др.] // Вопр. мед. химии. - 1995. - Т. 41, N 4. - С. 8-9 . - ISSN 0042-8809
ГРНТИ  
34.39.03
ВИНИТИ 341.39.03.17.11
Рубрики: КАРБОКСИПЕПТИДАЗА H
МОЗГ
СТРЕСС
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Генгин, М.Т.; Вернигора, А.Н.; Никишин, Н.Н.; Керимов, В.Ю.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.290

    Leger, Raymond J. St.
    Characterization of a novel carboxypeptidase produced by the entomopathogenic fungus Metarhizium anisopliae [Text] / Raymond J. St. Leger, Michael J. Bidochka, Donald W. Roberts // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 314, N 2. - P392-398 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Характеристика новой карбоксипептидазы продуцируемой энтомопатогенным грибом Metarhizium anisopliae
Аннотация: Preparative isoelectric focusing and gel filtration chromatography were used to purify a carboxypeptidase produced by the entomopathogenic fungus Metarhizium anisopliae during growth on cockroach cuticle. The enzyme was inhibited by diisopropyl fluorophosphate, implying involvement of a serine residue in catalysis. However, the M. anisopliae enzyme differed from most serine carboxypeptidases in also being inhibited by the metal chelator 1,10-phenanthroline and in being a small (30 kDa), basic (pI 9.97) protein with a neutral pH optima (pH 6.8). These properties resemble those exhibited by some metalloproteases but the enzyme is not inhibited by Cd{2+}; nor do Zn{2+} or Co{2+} restore activity in enzyme inhibited with phenanthroline. The carboxypeptidase shows a broad primary specificity toward amino acids with hydrophobic side groups in a series of N-blocked dipeptides, with substrates with phenylalanine being the most rapidly hydrolyzed. Proline at P[1] or P[1] resulted in a very poor substrate. The specificity of the carboxypeptidase complements that of the subtilisin-like protease (Pr1) of M. anisopliae. США, Boyce Thompson Inst. Plant. Res., Tower Road, Ithaca, New York 14853-1801. Библ. 23
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: КАРБОКСИПЕПТИДАЗА
НОВАЯ
ПРОДУКЦИЯ
ГРИБЫ
ЭНТОМОПАТОГЕННЫЕ

Доп.точки доступа:
Bidochka, Michael J.; Roberts, Donald W.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.189

   
    Secretion and overproduction of carboxypeptidase Y by a Saccharomyces cerevisiae ssll mutant strain [Text] / Kimihisa Ichikawa [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1993. - Vol. 57, N 10. - P1686-1690 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Секреция и сверхпродукция карбоксипептидазы Y мутантным штаммом Saccharomyces cerevisiae ssll
Аннотация: Предпринята попытка экспрессировать ген препрокарбоксипептидазы Y (CPY) под контролем индуцируемого промотора GAL10 или конститутивного промотора ENO1 в мультикопийной плазмиде в шт. Saccharomyces cerevisiae. В экспериментах со шт. KK4, PEP4 и A2-1-1A, несущими плазмиду экспресии CPY, активный белок CPY отсутствовал в культуральной жидкости, притом что активность CPY внутри клеток значительно возрастала. Если для экспериментов был взят мутантный шт. ssll (суперсекреции лизоцима), в культуральной жидкости наблюдалась значительная активность CPY (10-50 мг/л). Мутант ssll секретировал активный белок CPY под контролем сильного промотора с мультикопийной плазмиды, того же мутанта ssll являлась причиной недостаточности в процессинге про-CPY в зрелый белок. Япония, Mol. Biol. Dep., Nat. Inst. Biosci. and Human Technology, Ibaraki 305. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ПРОЦЕССИНГ
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
МУТАНТЫ
ПРОДУЦЕНТЫ РЕКОМБИНАНТНЫЕ

Доп.точки доступа:
Ichikawa, Kimihisa; Shiba, Yoichiro; Jigami, Yoshifumi; Serizawa, Nobufusa
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 96.02-04И4.212

   
    Purificaton and some properties of a carboxypeptidase B from dogfish Scyliorhinus canicula [Text] / Mustapha Hajjou [et al.] // Compar. Biochem. and Physiol. B. - 1995. - Vol. 110, N 4. - P791-798 . - ISSN 0305-0491
Перевод заглавия: Очистка и некоторые свойства карбоксипептидазы B из акулы Scyliorhinus canicula
Аннотация: Из поджелудочной железы акулы S. canicula выделена и частично охарактеризована карбоксипептидаза B (КП). Процедура очистки состояла из ацетоновой преципитации, ионообменной хроматографии на CM-целлюлозе и гель-фильтрации на Сефадексе G-75. Очищенный фермент давал одну полосу как в ПААГ, так и в SDS-ПААГ. Мол. масса КП составляла 32 кД, оптимум pH - 7,5-8,2. КП ингибируют типичные металло-хелатирующими соединения (ЭДТА и о-фенантролин) и Hg{2+}. Co{2+}, цистеин, а так же тепловая обработка при 40-50'ГРАДУС'С, активируют фермент. Определены K[m] и k[cat] для нативной КП, КП, обработанной Co{2+} и КП после тепловой обработки. Франция, Lab. de Biol. Marine du College de France, BP 225, F-2918 Concarneau Cedex. Библ. 33
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.25.99
Рубрики: КАРБОКСИПЕПТИДАЗА B
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
АКУЛА

Доп.точки доступа:
Hajjou, Mustapha; Smine, Abdelkrim; Guerard, Fabienne; Le, Gal Yves
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.69

    Gobbetti, M.
    Purification and characterization of intracellular carboxypeptidase from Pseudomonas fluorescens ATCC 948 [Text] / M. Gobbetti // Ann. microbiol. ed enzimol. - 1995. - Vol. 45, N 1. - P13-26 . - ISSN 0003-4649
Перевод заглавия: Очистка и характеристика внутриклеточной карбоксипептидазы из Pseudomonas fluorescens ATCC 948
Аннотация: Цитоплазматическая карбоксипептидаза (I) очищена в 104 раза с выходом 12% из P. fluorescens ATCC 948 с помощью ионообменной хроматографии на DEAE-сефадексе, гель-фильтрации на биогеле P-300 и аффинной хроматографии на аргинин-сефарозе 4B. Мол. масса I составляет 132 000, а оптимум для активности с карбобензоксиаргинином при pH 7,5 и 45'ГРАДУС'C. Необратимая инактивация I происходила после нагревания при 75'ГРАДУС'C в течение одной минуты. Высокую активность I имела с карбобензокси-субстратами, содержащими аргинин, лейцин, глицин, лизин, аланин или глициларгинин на C-конце. Активность I сильно ингибировалась металлохелаторами (этилендиаминтетраацетатом и 1,10-фенантролином), активировалась ионами Co{2+} и Zn{2+}, что указывает на металлоферментную природу I. Величина K[M] для карбобензоксиаргинина составляет 0,37 мМ, а при конц-ии субстрата 1,4 мМ наблюдается субстратное ингибирование I на 60%. Италия, Ist. di Micologia e Microbiologia lattiero-casearia, Fac. di Agraria, Univ. Costanzo - 06100 Perugia. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КАРБОКСИПЕПТИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)
ШТАММ ATCC 948
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.02-04Б3.26

    Gobbetti, M.
    Purification and characterization of intracellular carboxypeptidase from Pseudomonas fluorescens ATCC 948 [Text] / M. Gobbetti // Ann. microbiol. ed enzimol. - 1995. - Vol. 45, N 1. - P13-26 . - ISSN 0003-4649
Перевод заглавия: Очистка и характеристика внутриклеточной карбоксипептидазы из Pseudomonas fluorescens ATCC 948
Аннотация: Цитоплазматическая карбоксипептидаза (I) очищена в 104 раза с выходом 12% из P. fluorescens ATCC 948 с помощью ионообменной хроматографии на DEAE-сефадексе, гель-фильтрации на биогеле P-300 и аффинной хроматографии на аргинин-сефарозе 4B. Мол. масса I составляет 132 000, а оптимум для активности с карбобензоксиаргинином при pH 7,5 и 45'ГРАДУС'C. Необратимая инактивация I происходила после нагревания при 75'ГРАДУС'C в течение одной минуты. Высокую активность I имела с карбобензокси-субстратами, содержащими аргинин, лейцин, глицин, лизин, аланин или глициларгинин на C-конце. Активность I сильно ингибировалась металлохелаторами (этилендиаминтетраацетатом и 1,10-фенантролином), активировалась ионами Co{2+} и Zn{2+}, что указывает на металлоферментную природу I. Величина K[M] для карбобензоксиаргинина составляет 0,37 мМ, а при конц-ии субстрата 1,4 мМ наблюдается субстратное ингибирование I на 60%. Италия, Ist. di Micologia e Microbiologia lattiero-casearia, Fac. di Agraria, Univ. Costanzo - 06100 Perugia. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КАРБОКСИПЕПТИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
PSEUDOMONAS FLUORESCENS
ШТАММ ATCC 948
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.02-04М4.28

    Вернигора, А. Н.
    О взаимосвязи между активностью карбоксипептидазы Н и ангиотензин-превращающего фермента [Текст] / А. Н. Вернигора, Н. Н. Никишин, М. Т. Генгин // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 1. - С. 144-149 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Обнаружено, что высокоспецифичный ингибитор карбоксипептидазы H - гуанидинэтилмеркаптоянтарная кислота (ГЭМЯК) - in vivo ингибирует активность ангиотензин-превращающего фермента (АПФ), а ингибитор АПФ - каптоприл - активность карбоксипептидазы H. In vitro ГЭМЯК и каптоприл на активность АПФ и карбоксипептидазы H соответственно не влияли. Обсуждаются возможные механизмы влияния in vivo изученных ингибиторов на активность ферментов. Россия, Пензенский педагогический ин-т, кафедра химии, Пенза. Библ. 6
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: КАРБОКСИПЕПТИДАЗА H
ДИПЕПТИДИЛКАРБОКСИПЕПТИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
ВЗАИМОСВЯЗЬ

Доп.точки доступа:
Никишин, Н.Н.; Генгин, М.Т.
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.02-04М6.166

    Guest, Paul C.
    Post-translational processing of the proinsulin converting carboxypeptidase H in the islets of Langerhans [Text] : [Pap.] 53rd Annu. Meet. and Sci. Sess., Las Vegas, Nev., June 12-15, 1993 / Paul C. Guest, John C. Hutton // Diabetes. - 1993. - Vol. 42, Suppl. n 1. - P172 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг карбоксипептидазы H, превращающей проинсулин в инсулин в островках Лангерганса
Аннотация: Превращение проинсулина в инсулин в секреторных гранулах требует действия эндопептидазы и карбоксипептидазы H (I). Был изучен биосинтез I с помощью радиоактивного мечения. I, первоначально синтезируемая в виде гликопротеина с мол. м. 57 кД, за 30 мин (t[1/2]) превращается в форму с мол. м. 54 кД. Эндоплазматический ретикулюм и комплекс Гольджи инсулиномы содержали только форму 57 кД, тогда как секреторные гранулы - зрелую форму 54 кД. При превращении формы 57 кД в форму 54 кД не затрагивается N-конец молекулы и ее углеводная часть. Данные свидетельствуют, что форма 57 кД образуется в эндоплазматическом ретикулюме или комплексе Гольджи при расщеплении между 41 и 42 аминокислотными остатками, а форма 54 кД образуется в ходе дальнейшего процессинга на С-конце мол-лы I в секреторных гранулах
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ПРОИНСУЛИН
ПРОЦЕССИНГ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА H
ПРОЦЕССИНГ
ОСТРОВКИ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Hutton, John C.
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)