Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.01-04И2.033

    Beck, Joanne T.
    Cloning, sequencing, and structural analysis of the DNA encoding inosine monophosphate dehydrogenase (ЕС 1.1.1.205) from Tritrichomonas foetus [Text] / Joanne T. Beck, Sheng Zhao, C. C. Wang // Exp. Parasitol. - 1994. - Vol. 78, N 1. - P101-112 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Клонирование, секвенирование и структурный анализ ДНК, кодирующей инозинмонофосфатдегидрогеназу (Н.Ф.1.1.1.205) Tritrichomonas foetus
Аннотация: Использовали поликлональные АТ к очищенной инозинмонофосфатдегидрогеназе (ИМД) для идентификации 3 клонов кДНК T. foetus. Эти клоны были секвенированы; показано наличие у них открытой рамки считывания, кодирующей 497 аминокислот. Один из клонов был использован для идентификации 2 геномных клонов, содержащих Hind III фрагмент из 4,1 т. п. н. Этот фрагмент субклонирован в плазмиде и секвенирован; показано, что его рамка считывания отличается от рамки считывания кДНК наличием на N-конце участка, кодирующего 6 дополнительных аминокислот. ДНК, кодирующая ИМД Т. foetus, характеризуется 34% идентичности с соответствующей ДНК человека, 32% - E. coli и 31% - Leishmania donovani. Мол. масса кодируемого этой ДНК белка55534. 2 сегмента ИМД, присутствующие у всех изученных до сих пор ИМД, сохраняются и у ИМД T. foetus. США, Dept. Pharmaceutical Chem., Univ. California at San Francisco, San Francisco, California 94143. Библ. 31.
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.99.17
Рубрики: TRITRICHOMONAS FOETUS (PROT.)
ФЕРМЕНТЫ
ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЕНЫ
СТРУКТУРА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Zhao, Sheng; Wang, C.C.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.05-04Т2.236

   
    Pharmacodynamic assessment of mycophenolic acid-induced immunosuppression by measurement of inosine monophosphate dehydrogenase activity in a canine model [Text] / Loralie J. Langman [et al.] // Transplantation. - 1996. - Vol. 61, N 1. - P87-92 . - ISSN 0041-1337
Перевод заглавия: Фармакодинамическая оценка иммуносупрессии, вызываемой микофеноловой кислотой, путем определения активности инозинмонофосфатдегидрогеназы на собаках
Аннотация: Для оптимизации схем применения микофеноловой кислоты (I) предложен мониторинг активности ИМФ-дегидрогеназы (II) в цельной крови в зависимости от ФК I при однократном п/о введении собакам микофенолата мофетила (про-I) в дозах 20 и 40 мг/кг, а также при определении активности II в цельной крови и в изолированных лимфоцитах (ЛФ) при действии I in vitro на цельную кровь. I независимо от конц-ии в интервале 0-200 мг/л снижал активность II цельной крови и ЛФ на 58'+-'8,3% и 55'+-'10,0% соотв. Т[1/2] I составлял в среднем 8 ч. C[max] при введении I в дозе 40 мг/кг была выше, чем при 20 мг/кг, тогда как др. ФК-параметры (AUC, T[1/2'бета'], среднее время удержания, стационарный объем распределения и клиренс) при использовании обеих доз существенно не различались. Несмотря на общий характер обратной зависимости между конц-ией I и активностью II, отмечена ее значительная вариабельность для отдельных особей, а также различия всасывания и выведения I. Максимальное подавление активности (МПА) II составляло 30-40% и достигалось через 2-4 ч после введения I с постепенной последующей нормализацией. У отдельных особей, однако, активность II через 24 ч в 3 раза превышала исходный уровень. Не было установлено корреляции между AUC и МПА II, между AUC и продолжительностью иммуносупрессии (ПИМ), С[max] и МПА, С[max] и ПИМ. Сделано заключение, что введение I каждые 8 ч является оптимальным для достижения максимального иммунодепрессивного эффекта. Обсуждают возможности применения данного метода мониторинга для оптимизации режимов введения иммунодепрессантов. Канада, Dep. of Lab. Medicine and Pathology, Univ. of Alberta Hospitals, Edmonton, Alberta, Canada T6G 2B7. Библ. 26
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.77.19
Рубрики: ИММУНОДЕПРЕССИВНЫЕ СРЕДСТВА
КИСЛОТА МИКОФЕНОЛОВАЯ
ПРОЛЕКАРСТВО
МИКОФЕНОЛАТА МОФЕТИЛ
ФАРМАКОКИНЕТИКА
ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
ДОЗИРОВАНИЕ
СОБАКИ

Доп.точки доступа:
Langman, Loralie J.; Shapiro, A.M.James; Lakey, Jonathan R.R.; LeGatt, Donals F.; Kneteman, Norman M.; Yatscoff, Randall W.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.04-04М4.12

    Bruzzese, Frank J.
    Allosteric properties of inosine monophosphate dehydrogenase revealed through the thermodynamics of binding of inosiine 5'-monophosphate and mycophenolic acid. Temperature dependent heat capacity of binding as a signature of ligand-coupled conformaional equilibria [Text] / Frank J. Bruzzese, Patrick R. Connelly // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 34. - P10428-10438 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Аллостерические свойства инозинмонофосфатдегидрогеназы, выявленные через термодинамику связывания инозин-5'-монофосфата и микофеноловой кислоты. Зависимая от температуры тепловая способность связывания как ключ сопряженного с лигандом конформационного равновесия
Аннотация: Изучены термодинамические св-ва связывания с инозитолмонофосфатдегидрогеназой (ИМФД) субстрата инозитолмонофосфата (ИМФ) и неконкурентного ингибитора микофеноловой к-ты. Особое внимание уделено определению свободной энергии, энтальпии, энтропии и изменениям тепловой способности для каждого состояния лиганда тетрамерного фермента в диапазоне т-р от 2,5 до 37'ГРАДУС'C. Показано, что связывание ИМФ к ИМФД соответствует отрицательной кооперативности, а связывание микофеноловой к-ты сильно зависит от наличия ИМФ. Анализ термодинамических характеристик свидетельствует о существовании в равновесии, по крайней мере, двух структурных форм апо-ИМФД, переход между которыми зависит от наличия ИМФ и микофеноловой к-ты. Для объяснения полученных данных предложена аллостерическая модель, включающая взаимодействия типа субъединица-субъединица. США, Vertex Pharmaceuticals Incorporated, 40 Allston Street, Cambridge, Massachusetts 02139. Библ. 40
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Connelly, Patrick R.
4.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI31) 03.06-04Т3.373

   
    Induction of inosine monophosphate dehydrogenase activity after long-term treatment with mycophenolate mofetil [Text] / Sylvia Sanquer [et al.] // Clin. Pharmacol. and Ther. - 1999. - Vol. 65, N 6. - P640-648 . - ISSN 0009-9236
Перевод заглавия: Индукция активности инозинмонофосфатдегидрогеназы после длительного лечения микрофенолата мофетилом
Аннотация: У 17 реципиентов почечного трансплантата (РПТ) со сроками лечения микрофенолатом мофетила (ММФ) показано, что степень ингибиции активности инозинмонофосфатдегидрогеназы (ИМДГ), являющейся ключевым ферментом в синтезе гуанозиннуклеотидов Т и В лимфоцитов, с увеличением сроков лечения уменьшается (уменьшение активности ИМДГ после краткосрочного применения препарата -0,46 и после длительного лечения - 0,13). Одновременно увеличивается активирующий эффект ММФ на ИМДТ (0,3 против 1,16). Эта модификация активности ИМДТ влияет на фармакокинетику ММФ. Таким образом, при длительном лечении ММФ последний стимулирует активность ИМДТ, что может усиливать пролиферативную активность Т и В лимфоцитов и, в конечном итоге, отрицательно влиять на исходы лечения. Франция, Henri Mondor Univ. Hosp., Creteil. Библ. 22
ГРНТИ  
76.31.29
ВИНИТИ 761.31.29.17.13
Рубрики: ТРАНСПЛАНТАЦИЯ ПОЧКИ
МИКОФЕНОЛАТА МОФЕТИЛ
ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ИНДУКЦИЯ АКТИВНОСТИ
РЕЦИПИЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Sanquer, Sylvia; Breil, Myriam; Baron, Christophe; Dhamane, Djamal; Astier, Alain; Lang, Philippe
5.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 07.05-04Н3.91

   
    Identification of type 1 inosine monophosphate dehydrogenase as an antiangiogenic drug target [Text] / Curtis R. Chong [et al.] // J. Med. Chem. - 2006. - Vol. 49, N 9. - P2677-2680 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Идентификация инозинмонофосфатдегидрогеназы 1 типа в качестве объекта действия антиангиогенных средств
Аннотация: Установлено, что микофеноловая кислота, обладающая иммуносупрессорной активностью, является также потенциальным ингибитором пролиферации эндотелиальных клеток in vitro и блокатором ассоциирующегося с новообразованиями ангиогенеза in vivo. Методом интерференции РНК показано, что прерывание цикла эндотелиальных клеток является следствием нейтрализации одной из двух изоформ инозинмонофосфатдегидрогеназы
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09.05
Рубрики: ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА 1
ИЗОФОРМЫ
МИКОФЕНОЛОВАЯ КИСЛОТА
ФУНКЦИИ
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Chong, Curtis R.; Qian, David Z.; Pan, Fan; Wei, Yongfeng; Pili, Roberto; Sullivan, David J.; Liu, Jun O.
6.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 89.01-04Н3.58

    Singh, Gurcharn.
    Studies on the mechanism of 3-deazaguanine cytotoxicity in L1210-sensitive and-resistant cell lines [Text] / Gurcharn Singh, Marian K. Luna, Bach Ardalan // Cancer Chemother. and Pharmacol. - 1988. - Vol. 22, N 3. - P191-196
Перевод заглавия: Изучение механизма цитотоксичности 3-дезагуанина в линии чувствительных и устойчивых клеток L1210
Аннотация: Кл лейкоза L1210 инкубировали с 3-дезагуанином (I) для индукции устойчивости к I. Получена линия Кл резистентная KI, IC[5][0], к-рой увеличилась от 3,5 мкМ до 620 мкМ. В устойчивых к I Кл отмечено резкое снижение активности фермента гипоксантигуанинфосфорибозилтрансферазы (ГФТ) от 110 нМ/мг белка до 0,7 нМ/мг белка, активность инозинмонофосфатдегидрогеназы (ИМД) ингибировалась I первоначальных в Кл L1210 на 48% и на 23% в Кл L1210/I. Включение I в нуклеиновые к-ты значительно ниже в устойчивых Кл, чем в чувствительных. Отметили увеличение в 2 раза поглощения формата. Делают вывод, что ГФТ необходим для активации I. Ингибирование ИМД, вероятно, связано с проявлением противоопухолевого эффекта I. Уровень и-РНК ГФТ в чувствительных и устойчивых Кл примерно равен. США, Univ. of Miami, Miami. Библ. 22.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ДЕЗАГУАНИН*3-
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛЕЙКОЗ L121Ф
ЛЕКАРСТВЕННАЯ РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
ЛЕКАРСТВЕННАЯ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ГИПОКСАНТИНГУАНИНФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Luna, Marian K.; Ardalan, Bach
7.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 89.11-04Н1.437

    Филановская, Л. И.
    Взаимосвязь процессов деградации пуриновых нуклеотидов и их биосинтетических превращений в клетках крови больных острым лейкозом [Текст] / Л. И. Филановская, А. В. Того, М. Н. Блинов // Эксперим. онкол. - 1989. - Т. 11, N 4. - С. 59-63 . - ISSN 0204-3564
Аннотация: Показано, что лейкозный процесс сдвигает баланс отдельных энзиматических стадий деградации и биосинтеза пуриновых нуклеотидов. У больных острым лимфобластным лейкозом и острым миелобластным лейкозом скорость процессов распада пуринов, оцениваемая по активности ферментов аденозиндезаминазы (КФ 3.5.4.4) и пуриннуклеозидфосфорилазы (КФ 2.4.2.1), намного превышает скорость их биосинтеза, осуществляемого ферментами аденилатдезаминазы (КФ 3.5.4.6) и инозинмонофосфатдегидрогеназы (КФ 1.2.1.14). Установлено различие энзиматической программы метаболизма пуринов при злокачественной трансформации кроветворных клеток и клеток других тканей. Библ. 14.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.13
Рубрики: ЛЕЙКОЗ ОСТРЫЙ
КЛЕТКИ КРОВИ
ПУРИНОВЫЕ НУКЛЕОТИДЫ
ДЕГРАДАЦИЯ
БИОСИНТЕЗ
ФЕРМЕНТЫ
АДЕНОЗИНДЕЗАМИНАЗА
ПУРИННУКЛЕОЗИДФОСФОРИЛАЗА
ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Того, А.В.; Блинов, М.Н.
8.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 90.05-04Н3.20

   
    Induction of erythroid differentiation in K562 cell by inhibitors of inosine monophosphate dehydrogenase [Text] / John Yu [et al.] // Cancer Res. - 1989. - Vol. 49, N 20. - P5555-5560 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Индукция эритроидной дифференцировки клеток К562 ингибиторами инозинмонофосфатдегидрогеназы
Аннотация: Исследовали влияние 3 ингибиторов инозинмонофосфат (ИМФ) дегидрогеназы на Кл линии эритролейкоза человека К562. После обработки ингибиторами происходила дифференцировка Кл и в них накапливался гемоглобин. Индукция накопления гемоглобина зависила от дозы и была максим. при конц-циях 100, 25 и 3 мМ для рибавирина, тиазофурина и микофеноловой к-ты, соотв. В случае рибавирина конц-ция, при к-рой уровень индукции составляет 50% от максим., в 3 раза меньше конц-ции, ингибирующей на 50% рост Кл. Для тиазофурина и микофеноловой к-ты индукция синтеза гемоглобина и ингибирование роста Кл имели одинаковую зависимость от конц-ции. Индукция синтеза гемоглобина связана с уменьшением. конц-ции ГТФ. Добавление гуанозина в течение 24 час. после обработки Кл. ингибиторами ИМФ дегидрогеназы блокировало индукцию. В Кл, обработанных рибавирином, 60% синтезируемого гемоглобина, составляет фетальный гемоглобин и его ацетилированные формы. Выявлена также зрелая форма 'альфа'-глобина, но не обнаружен 'бета'-глобин. Библ. 43.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.02
Рубрики: ДИФФЕРЕНЦИРОВКА КЛЕТОК
РИБАВИРИН
ТИАЗОФУРИН
МИКОФЕНОЛОВАЯ КИСЛОТА
ЛЕЙКОЗ К562
ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Yu, John; Lemas, Victor; Page, Theodore; Connor, James D.; Yu, Alice L.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.08-04Т6.491

   
    Synthesis and immunosuppressive activity of some sidechain variants of mycophenolic acid [Text] / Peter H. Nelson [et al.] // I. Med. Chem. - 1990. - Vol. 33, N 2. - P833-838 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Синтез и иммунодепрессивная активность [производных] микофенольной кислоты с измененной боковой цепью
Аннотация: Мышам С57Bl/6, вводили в/б 10{8} эритроцитов барана, а затем микофенольную к-ту (Мк; продукт ферментации различных видов гриба Penicillium) в дозе 25 мг/кг внутрь ежедневно на протяжении 4 дн, что снижало кол-во бляшкообразующих клеток в селезенке на 69%. Производное Мк - ('+-')-7-(1,3-дигидро-4-гидрокси-6-метокси-7-метил-3-оксо-5-изобензофуранил)-4-метилгепта-4,5-диеновая к-та (I) в дозах 25 или 40 мг/кг тормозило иммуногенез на 18 и 15% соотв. Не обнаружено корреляции между выраженностью иммунодепрессивного эффекта Мк, I и др. производных и ингибированием инозинмонофосфатдегидрогеназы культивируемых клеток. Замещение двойной связи с боковой цепи Мк на циклопропановое кольцо, бром или фтор блокировало иммунооспрессорную активность. Обсуждают связь между структурой и активностью в ряду аналогов Мк. США, Syntex Research, Palo Alto, CA 94304. Библ. 36.
ГРНТИ  
34.45.25
ВИНИТИ 341.45.25.77
Рубрики: ИММУНОДЕПРЕССИВНЫЕ СРЕДСТВА
КИСЛОТА МИКОФЕНОЛЬНАЯ
ПРОИЗВОДНЫЕ
ПРОЛИФЕРАЦИЯ ЛИМФОЦИТОВ
ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
СТРУКТУРА - АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Nelson, Peter H.; Eugui, Elsie; Wang, Ching C.; Allison, Anthony C.
10.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 91.01-04Н1.426

    Collart, Frank R.
    Expression of IMP dehydrogenase in differentiating HL-60 cells [Text] / Frank R. Collart, Eliezer Huberman // Blood. - 1990. - Vol. 75, N 3. - P570-576 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: Экспрессия ИМФ-дегидрогеназы при дифференцировке клеток HL-60
Аннотация: При инкубации с микофеноловой к-той (МФК) в клетках (Кл) HL-60 наблюдается уменьшение уровня гуаниннуклеозидов и индукция дифференцировки Кл. Показано, что в ранней фазе индукции в Кл происходит увеличение уровня инозинмонофосфатдегидрогеназы (ИМФ-ДI), ее мРНК и белка. Последующее уменьшение в Кл кол-ва мРНК ИМФ-ДГ и белка (через несколько дней после обработки МФК) указывает на изменение в контроле экспрессии фермента. При обработке Кл ретиноевой к-той и форбол-12-миристат-13-ацетатом регистрируется стабильный или уменьшающийся уровень мРНК ИМФ-ДГ и белка. Т. обр., природа индукторов дифференцировки Кл влияет на характер экспрессии ИМФ-ДГ в Кл HL-60, однако, уменьшение активности фермента м. б. определяющим фактором в индукции дифференцировки Кл. США, Biol. and Med. Res. Div., Argonne, IL 60493-4833. Библ. 24.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛЕЙКОЗ HL-60
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА КЛЕТОК
РЕТИНОЕВАЯ КИСЛОТА
ФОРБОЛОВЫЕ ЭФИРЫ
ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Huberman, Eliezer
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 16.01-04Б4.118

   
    Biochemical characterization of Mycobacterium tuberculosis IMP dehydrogenase: Kinetic mechanism, metal activation and evidence of a cooperative system (Article) [Text] / D. C. Rostirolla [et al.] // RSC Adv. - 2014. - Vol. 4, N 50. - P26271-26287 . - ISSN 2046-2069
Перевод заглавия: Биохимическая характеристика IMP-дегидрогеназы у Mycobacterium tuberculosis: кинетический механизм, активирование металлами и доказательство кооперативной системы
Аннотация: Клонирована, экспрессирована и очищена до гомогенности инозинмонофосфатдегидрогеназы (ИМФДГ) из M. tuberculosis. Перекрестное связывание ИМФДГ с глутаральдегидом предполагает тетрамерную структуру фермента с мол. массой субъединицы 54775D, содержащей K{+}, от которого зависит активность и МФДГ. Предполагают Bi Bi-кинетический механизм реакции, согласно которому ИМФ связывается НАД и высвобождается продукт реакции; перенос гидрида не является скорость-лимитирующим. рН-профиль показывает, что одна депротонированная группа необходима для катализа и что группы со значениями рК 7,5 и 9,0 существенны для связывания НАД{+}
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КЛОНИРОВАНИЕ
ОЧИСТКА
СТРУКТУРА
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
КООПЕРАТИВНАЯ СИСТЕМА
M. TUBERCULOSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Rostirolla, D.C.; Milech, De Assuncao T.; Bizarro, C.V.Basso L.A.; Santos, D.S.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)