Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ<.>)
Общее количество найденных документов : 26
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-26 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 98.12-04К1.26

    Bruun, C. Foyn
    Mouse serum amyloid A (SAA) proteins isolated by two-dimensional electrophoresis: Characterization of isotypes and the effect of separate and combined administrations of cytokines, dexamethasone and lipopolysaccharide (LPS) on serum levels and isotype distribution [Text] / C.Foyn Bruun, K. Sletten, G. Marhaug // Indian J. Pharm. Sci. - 1996. - Vol. 58, N 4. - P231-236
Перевод заглавия: Сывороточные амилоидные белки (SAA) мышей, изолированные двумерным электрофорезом. Характеристика изотипов и влияние отдельного или комбинированного введения цитокинов, дексаметазона и липополисахарида (ЛПС) на сывороточные уровни SAA и распределение изотипов
Аннотация: Используя хроматографию и двумерный электрофорез, проводили определение SAA в сыворотке мышей C57BL/6. Выявлены 4 белка, частично определенная аминокислотная последовательность которых соответствует мышиным apoSAA1 и apoSAA2/SAA[SJL/J] pI 5,9. В/б введение животным дексаметазона, ЛПС и цитокинов (ИЛ-1, ИЛ-6, 'альфа'ФНО, 'гамма'ИФ) по отдельности или в определенных сочетаниях повышало уровень SAA. Дексаметазон практически не изменял влияния ИЛ-6 или ЛПС на продукцию SAA. Все использованные провоспалительные стимулы вызывали практически одинаковое увеличение концентраций SAA1 и SAA2. Норвегия, Dep. Paediatrics, Inst. Clin. Med., Univ. Tromso, 9037 Tromso. Библ. 32
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.99
Рубрики: АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
СЫВОРОТОЧНЫЕ
КОНЦЕНТРАЦИЯ
ИЗОТИПЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Sletten, K.; Marhaug, G.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 03.06-04М2.536

   
    Platelet phagocytosis and processing of 'бета'-amyloid precursor protein as a mechanism of macrophage activation in atherosclerosis [Text] / Meyer Guido R. Y. De [et al.] // Circ. Res. - 2002. - Vol. 90, N 11. - P1197-1204 . - ISSN 0009-7330
Перевод заглавия: Фагоцитоз тромбоцитов и процессинг 'бета'-амилоидного белка-предшественника как механизм активации макрофагов при атеросклерозе
Аннотация: В бляшке сонных артерий человека показано наличие амилоидного белка-предшественника (АБП), отщепляемого от АБП 'бета'-амилоидного пептида, тромбоцитов и активированных макрофагов. Инкубация тромбоцитов с макрофагами приводила к фагоцитозу тромбоцитов и образованию пенистых клеток, содержащих липиды, АБП и 'бета'-амилоидный пептид
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.15.57.02
Рубрики: АТЕРОСКЛЕРОЗ
АКТИВАЦИЯ МАКРОФАГОВ
ФАГОЦИТОЗ ТРОМБОЦИТОВ
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ЧЕЛОВЕК
МЫШИ

Доп.точки доступа:
De, Meyer Guido R.Y.; De, Cleen Dieter M.M.; Cooper, Susan; Knaapen, Michiel W.M.; Jans, Dominique M.; Martinet, Wim; Herman, Arnold G.; Bult, Hidde; Kockx, Mark M.
3.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 03.06-04М7.158

   
    Platelet phagocytosis and processing of 'бета'-amyloid precursor protein as a mechanism of macrophage activation in atherosclerosis [Text] / Meyer Guido R. Y. De [et al.] // Circ. Res. - 2002. - Vol. 90, N 11. - P1197-1204 . - ISSN 0009-7330
Перевод заглавия: Фагоцитоз тромбоцитов и процессинг 'бета'-амилоидного белка-предшественника как механизм активации макрофагов при атеросклерозе
Аннотация: В бляшке сонных артерий человека показано наличие амилоидного белка-предшественника (АБП), отщепляемого от АБП 'бета'-амилоидного пептида, тромбоцитов и активированных макрофагов. Инкубация тромбоцитов с макрофагами приводила к фагоцитозу тромбоцитов и образованию пенистых клеток, содержащих липиды, АБП и 'бета'-амилоидный пептид
ГРНТИ  
76.03.49
ВИНИТИ 761.03.49.35.21.21.07
Рубрики: АТЕРОСКЛЕРОЗ
АКТИВАЦИЯ МАКРОФАГОВ
ФАГОЦИТОЗ ТРОМБОЦИТОВ
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ЧЕЛОВЕК
МЫШИ

Доп.точки доступа:
De, Meyer Guido R.Y.; De, Cleen Dieter M.M.; Cooper, Susan; Knaapen, Michiel W.M.; Jans, Dominique M.; Martinet, Wim; Herman, Arnold G.; Bult, Hidde; Kockx, Mark M.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 03.07-04А1.196

   
    Platelet phagocytosis and processing of 'бета'-amyloid precursor protein as a mechanism of macrophage activation in atherosclerosis [Text] / Meyer Guido R. Y. De [et al.] // Circ. Res. - 2002. - Vol. 90, N 11. - P1197-1204 . - ISSN 0009-7330
Перевод заглавия: Фагоцитоз тромбоцитов и процессинг 'бета'-амилоидного белка-предшественника как механизм активации макрофагов при атеросклерозе
Аннотация: В бляшке сонных артерий человека показано наличие амилоидного белка-предшественника (АБП), отщепляемого от АБП 'бета'-амилоидного пептида, тромбоцитов и активированных макрофагов. Инкубация тромбоцитов с макрофагами приводила к фагоцитозу тромбоцитов и образованию пенистых клеток, содержащих липиды, АБП и 'бета'-амилоидный пептид
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: АТЕРОСКЛЕРОЗ
АКТИВАЦИЯ МАКРОФАГОВ
ФАГОЦИТОЗ ТРОМБОЦИТОВ
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ЧЕЛОВЕК
МЫШИ

Доп.точки доступа:
De, Meyer Guido R.Y.; De, Cleen Dieter M.M.; Cooper, Susan; Knaapen, Michiel W.M.; Jans, Dominique M.; Martinet, Wim; Herman, Arnold G.; Bult, Hidde; Kockx, Mark M.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 04.09-04М2.91

   
    Plasma levels of soluble thrombomodulin, C-reactive protein, and serum amyloid A protein in the atherosclerotic coronary circulation [Text] / Tohru Mezaki [et al.] // Jap. Heart J. - 2003. - Vol. 44, N 5. - P601-612 . - ISSN 0021-4868
Перевод заглавия: Содержание в плазме растворимого тромбомодулина, С-реактивного белка и амилоида А в сыворотке крови атеросклеротических коронарных сосудов
Аннотация: Обследовано 45 б-ных с различной степенью атеросклеротического поражения коронарных артерий. Показано, что различие содержания в крови коронарного синуса и корня аорты растворимого тромбомодулина и амилоида А было выше при атеросклерозе и положительно коррелировало с тяжестью поражения. Содержание С-реактивного белка с тяжестью атеросклероза не коррелировало
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.47
Рубрики: ГЕМАТОЛОГИЧЕСКИЕ ПОКАЗАТЕЛИ
ТРОМБОМОДУЛИН
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
АТЕРОСКЛЕРОЗ
КОРОНАРНЫЕ АРТЕРИИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Mezaki, Tohru; Matsubara, Taku; Hori, Tomoyuki; Higuchi, Kohtarou; Nakamura, Akira; Nakagawa, Iwao; Imai, Shunsuke; Ozaki, Kazuyuki; Tsuchida, Keiichi; Nasuno, Akimitsu; Tanaka, Takayuki; Kubota, Kaname; Nakano, Masahiko; Miida, Takashi; Aizawa, Yoshifusa
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 05.10-04А1.130

    Hall, Damien.
    Silent prions lying in wait: A two-hit model of prion/amyloid formation and infection [Text] / Damien Hall, Herman Edskes // J. Mol. Biol. - 2004. - Vol. 336, N 3. - P775-786 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Молчащие прионы, лежащие в ожидании. Двустадийная модель образования приона и амилоида и инфицирования
Аннотация: Такие заболевания, как диабет типа 2 и болезни Альцгеймера и Паркинсона вызываются образованием амилоидов. Такие инфекционные губчатые энцефалопатии, как болезнь Крейцфельдта-Якоба, возникают в результате образования инфекционных форм амилоидных белков, называемых прионами. Способность амилоида спонтанно вызывать заболевание, а в случае прионов успешно передавать его от одного хозяина к другому, с трудом поддается исследованию. С помощью математической модели предпринята попытка разработать представление о возможности сочетания наличия прионной или амилоидной форм с изменением состояния хозяина, которое позволяет амилоиду или приону появляться и распространяться. Выдвинуто предположение, что потенциально инфекционный амилоид может лежать в молчащем состоянии в казалось бы здоровом организме в ожидании изменения состояния организма или переноса к новому, более восприимчивому хозяину. На этом основании проведена аналогия между прионными (амилоидными) заболеваниями и двустадийным развитием онкологических заболеваний. Кроме того сделано предположение о возможности существования распределения по длине и радиусу инфекционных форм амилоида. Запросы по адресу: drh32@cam.ac.uk. Библ. 45
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: БЕЛОК
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ПРИОНЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ДВУСТАДИЙНАЯ МОДЕЛЬ
ПОТЕНЦИАЛЬНАЯ ИНФЕКЦИОННОСТЬ

Доп.точки доступа:
Edskes, Herman
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 05.10-04Б1.187

    Hall, Damien.
    Silent prions lying in wait: A two-hit model of prion/amyloid formation and infection [Text] / Damien Hall, Herman Edskes // J. Mol. Biol. - 2004. - Vol. 336, N 3. - P775-786 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Молчащие прионы, лежащие в ожидании. Двустадийная модель образования приона и амилоида и инфицирования
Аннотация: Такие заболевания, как диабет типа 2 и болезни Альцгеймера и Паркинсона вызываются образованием амилоидов. Такие инфекционные губчатые энцефалопатии, как болезнь Крейцфельдта-Якоба, возникают в результате образования инфекционных форм амилоидных белков, называемых прионами. Способность амилоида спонтанно вызывать заболевание, а в случае прионов успешно передавать его от одного хозяина к другому, с трудом поддается исследованию. С помощью математической модели предпринята попытка разработать представление о возможности сочетания наличия прионной или амилоидной форм с изменением состояния хозяина, которое позволяет амилоиду или приону появляться и распространяться. Выдвинуто предположение, что потенциально инфекционный амилоид может лежать в молчащем состоянии в казалось бы здоровом организме в ожидании изменения состояния организма или переноса к новому, более восприимчивому хозяину. На этом основании проведена аналогия между прионными (амилоидными) заболеваниями и двустадийным развитием онкологических заболеваний. Кроме того сделано предположение о возможности существования распределения по длине и радиусу инфекционных форм амилоида. Запросы по адресу: drh32@cam.ac.uk. Библ. 45
ГРНТИ  
34.25.29
ВИНИТИ 341.25.29.23
Рубрики: БЕЛОК
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ПРИОНЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ДВУСТАДИЙНАЯ МОДЕЛЬ
ПОТЕНЦИАЛЬНАЯ ИНФЕКЦИОННОСТЬ

Доп.точки доступа:
Edskes, Herman
8.
Патент 6936246 Соединенные Штаты Америки, МКИ A61K 39/395.

    Schenk, Dale B.
    Passive immunization of ASCR for prion disorders [Текст] / Dale B. Schenk ; Neuralab Ltd. - № 09/724570 ; Заявл. 28.11.2000 ; Опубл. 30.08.2005
Перевод заглавия: Пассивная иммунизация при нарушениях, ассоциированных с прионами
Аннотация: Предмет изобретения составляют фармацевтические составы и методы профилактики и/или лечения ряда амилоидных заболеваний, таких как болезнь Альцгеймера, прионовые болезни, семейные амилоидные нейропатии и т. п. Фармацевтические основы включают иммунологически активные кол-ва компонентов амилоидных фибрилл, в частности образующие фибриллы пептиды или белки. Введение таких препаратов способно вызвать у б-ного спец. иммунный ответ на его амилоидный компонент и тем самым смягчить заболевание. Представлены последовательности фибрильных пептидов, специфичные для разных амиелоидных нарушений и способные свести к минимуму вероятный аутоиммунный ответ. Предлагаемые составы предполагается использовать также для получения специф. антител с целью пассивной иммунизации
ГРНТИ  
76.03.41
ВИНИТИ 761.03.41.09
Рубрики: ПРИОННЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ
АМИЛОИДНЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ
ПАССИВНАЯ ИММУНИЗАЦИЯ
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ

Доп.точки доступа:
Neuralab Ltd.
Свободных экз. нет
9.
Патент 7053116 Соединенные Штаты Америки, МКИ A61K 31/335.

    Schubert, David R.
    Methods for protecting cells from amyloid toxicity and for inhibiting amyloid protein production [Текст] / David R. Schubert, Yuanbin Liu ; The Salk Inst. for Biological Studies. - № 10/269477 ; Заявл. 11.10.2002 ; Опубл. 30.05.2006
Перевод заглавия: Метод для предохранения клеток от влияния токсичности амилоида и для ингибирования продукции амилоидного белка
ГРНТИ  
34.19.21
ВИНИТИ 341.19.21.99
Рубрики: АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ТОКСИЧНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОДУКЦИИ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
НЕЙРОНЫ
ДИМЕТИЛТИАЗОЛ-ДИФЕНИЛТЕТРАЗОЛИЙ

Доп.точки доступа:
Liu, Yuanbin; The Salk Inst. for Biological Studies
Свободных экз. нет
10.
Патент 7053116 Соединенные Штаты Америки, МКИ A61K 31/335.

    Schubert, David R.
    Methods for protecting cells from amyloid toxicity and for inhibiting amyloid protein production [Текст] / David R. Schubert, Yuanbin Liu ; The Salk Inst. for Biological Studies. - № 10/269477 ; Заявл. 11.10.2002 ; Опубл. 30.05.2006
Перевод заглавия: Метод для предохранения клеток от влияния токсичности амилоида и для ингибирования продукции амилоидного белка
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.23
Рубрики: АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ТОКСИЧНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОДУКЦИИ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
НЕЙРОНЫ
ДИМЕТИЛТИАЗОЛ-ДИФЕНИЛТЕТРАЗОЛИЙ

Доп.точки доступа:
Liu, Yuanbin; The Salk Inst. for Biological Studies
Свободных экз. нет
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 07.07-04М3.151

    Mizushima, Nabouru.
    A'бета' generation in autophagic vacuoles [Text] / Nabouru Mizushima // J. Cell Biol. - 2005. - Vol. 171, N 1. - P15-17 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Образование 'бета'-амилоида в аутофагальных вакуолях
Аннотация: Обзор. Образование 'бета'-амилоида, формирующего сенильные (нейритные) специфические для болезни Альцгеймера бляшки, связано с катализируемой 'бета'- и 'гамма'-секретазами деградацией белкового предшественника данного амилоида. Полагают, что образование 'бета'-амилоидных пептидов (A'бета'40 и A'бета'42) может происходить в обладающих 'гамма'-секретазным комплексом, содержащим пресенилин-1 и никастрин, аутофагальных вакуолях, накапливающихся в клетках головного мозга при болезни Альцгеймера. Япония, Tokyo Metropolitan Inst. of Med. Science. Библ. 18
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: АУТОФАГИЯ
ЛИЗОСОМЫ
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ОБРАЗОВАНИЕ
ДЕГРАДАЦИЯ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫХ БЕЛКОВ
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 18
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 07.08-04А1.230

    Mizushima, Nabouru.
    A'бета' generation in autophagic vacuoles [Text] / Nabouru Mizushima // J. Cell Biol. - 2005. - Vol. 171, N 1. - P15-17 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Образование 'бета'-амилоида в аутофагальных вакуолях
Аннотация: Обзор. Образование 'бета'-амилоида, формирующего сенильные (нейритные) специфические для болезни Альцгеймера бляшки, связано с катализируемой 'бета'- и 'гамма'-секретазами деградацией белкового предшественника данного амилоида. Полагают, что образование 'бета'-амилоидных пептидов (A'бета'40 и A'бета'42) может происходить в обладающих 'гамма'-секретазным комплексом, содержащим пресенилин-1 и никастрин, аутофагальных вакуолях, накапливающихся в клетках головного мозга при болезни Альцгеймера. Япония, Tokyo Metropolitan Inst. of Med. Science. Библ. 18
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15.03
Рубрики: АУТОФАГИЯ
ЛИЗОСОМЫ
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ОБРАЗОВАНИЕ
ДЕГРАДАЦИЯ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫХ БЕЛКОВ
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 18
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.08-04Я6.141

    Mizushima, Nabouru.
    A'бета' generation in autophagic vacuoles [Text] / Nabouru Mizushima // J. Cell Biol. - 2005. - Vol. 171, N 1. - P15-17 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Образование 'бета'-амилоида в аутофагальных вакуолях
Аннотация: Обзор. Образование 'бета'-амилоида, формирующего сенильные (нейритные) специфические для болезни Альцгеймера бляшки, связано с катализируемой 'бета'- и 'гамма'-секретазами деградацией белкового предшественника данного амилоида. Полагают, что образование 'бета'-амилоидных пептидов (A'бета'40 и A'бета'42) может происходить в обладающих 'гамма'-секретазным комплексом, содержащим пресенилин-1 и никастрин, аутофагальных вакуолях, накапливающихся в клетках головного мозга при болезни Альцгеймера. Япония, Tokyo Metropolitan Inst. of Med. Science. Библ. 18
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.99 + 341.19.27.05
Рубрики: АУТОФАГИЯ
ЛИЗОСОМЫ
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ОБРАЗОВАНИЕ
ДЕГРАДАЦИЯ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫХ БЕЛКОВ
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 18
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 09.06-04А1.169

   
    TREM2 is upregulated in amyloid plaque-associated microglia in aged APP23 transgenic mice [Text] / Stefanie Frank [et al.] // Glia. - 2008. - Vol. 56, N 13. - P1438-1447 . - ISSN 0894-1491
Перевод заглавия: Белок TREM2 вырабатывается больше в микроглии, связанной с амилоидными бляшками у старых трансгенных мышей APP23
Аннотация: Для болезни Альцгеймера характерны внеклеточные скопления амилоидных белков, притягивающих к себе плотные скопления клеток микроглии. Проводится анализ таких скоплений на мышиной модели. Использованы лазерное микрорассечение, микрочипы и обратная ПЦР. Обнаружено, что в данной области 538 генов экспрессируются отличным от нормы образом. В том числе ген белка TREM2. Предполагают, что TREM2 противостоит повреждению нейронов от воспаления, но также он может сигнализировать о том, что внеклеточные амилоидные белки не уничтожаются в достаточной степени. Германия, Goethe Univ. Библ. 37
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15.03
Рубрики: БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
МИКРОГЛИЯ
МЕТОДЫ ПЦР
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
НЕЙРОНЫ
ПОВРЕЖДЕНИЕ
ВОСПАЛЕНИЕ
БЕЛОК TREM2
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Frank, Stefanie; Burbach, Guido J.; Bonin, Michael; Walter, Michael; Streit, Wolfgang; Bechmann, Ingo; Deller, Thomas
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 09.06-04М3.58

   
    TREM2 is upregulated in amyloid plaque-associated microglia in aged APP23 transgenic mice [Text] / Stefanie Frank [et al.] // Glia. - 2008. - Vol. 56, N 13. - P1438-1447 . - ISSN 0894-1491
Перевод заглавия: Белок TREM2 вырабатывается больше в микроглии, связанной с амилоидными бляшками у старых трансгенных мышей APP23
Аннотация: Для болезни Альцгеймера характерны внеклеточные скопления амилоидных белков, притягивающих к себе плотные скопления клеток микроглии. Проводится анализ таких скоплений на мышиной модели. Использованы лазерное микрорассечение, микрочипы и обратная ПЦР. Обнаружено, что в данной области 538 генов экспрессируются отличным от нормы образом. В том числе ген белка TREM2. Предполагают, что TREM2 противостоит повреждению нейронов от воспаления, но также он может сигнализировать о том, что внеклеточные амилоидные белки не уничтожаются в достаточной степени. Германия, Goethe Univ. Библ. 37
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.23.33
Рубрики: БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
МИКРОГЛИЯ
МЕТОДЫ ПЦР
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
НЕЙРОНЫ
ПОВРЕЖДЕНИЕ
ВОСПАЛЕНИЕ
БЕЛОК TREM2
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Frank, Stefanie; Burbach, Guido J.; Bonin, Michael; Walter, Michael; Streit, Wolfgang; Bechmann, Ingo; Deller, Thomas
16.
Патент 7432414 Соединенные Штаты Америки, МКИ A01K 67/027.

    Chen, Richard Z.
    Transgenic mouse having an amyloid precursor protein with a modified beta secretase cleavage site [Текст] / Richard Z. Chen, Adam J. Simon, Thomas F. Vogt ; Merck & Co., Inc. - № 10/558656 ; Заявл. 28.05.2004 ; Опубл. 07.10.2008
Перевод заглавия: Трансгенная мышь с амилоидным белком-предшественником с модифицированным сайтом расщепления бета-секретазы
Аннотация: Скопления амилоидных пептидов тесно связано с болезнью Альцгеймера. данное изобретение направлено на то, чтобы поставлять для изучения животных, ткани и клетки с модифицированным сайтом расщепления бета-секретазы у предшественников амилоидных пептидов
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.23.33
Рубрики: БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
МОДЕЛЬ НА ЖИВОТНЫХ
ТРАНСГЕННЫЕ МЫШИ
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
БЕТА СЕКРЕТАЗА
ПАТЕНТ

Доп.точки доступа:
Simon, Adam J.; Vogt, Thomas F.; Merck & Co.; Inc.
Свободных экз. нет
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 13.03-04М3.235

   
    ФОРМИРОВАНИЕ АМИЛОИДОПОДОБНЫХ ФИБРИЛЛЯРНЫХ СТРУКТУР И РАЗРУШЕНИЕ ФИБРОБЛАСТОВ ТЕНОНОВОЙ КАПСУЛЫ ПРИ ПРОГРЕССИРУЮЩЕЙ БЛИЗОРУКОСТИ КАК СЛЕДСТВИЕ УСТОЙЧИВОСТИ ФАКТОРА ПИГМЕНТНОГО ЭПИТЕЛИЯ К ОГРАНИЧЕННОМУ ПРОТЕОЛИЗУ [Текст] / Н. И. Минкевич [и др.] // Биоорган. химия. - 2012. - Т. 38, N 6. - С. 683 . - ISSN 0132-3423
Аннотация: Ранее показали, что в норме в теноновой капсуле глаза человека в равном количестве присутствуют две формы фактора пигментного эпителия (PEDF) с молекулярными массами 50 и 45 кДа, которые представляют собой полноразмерный белок и продукт ограниченного протеолиза PEDF. У близоруких людей выявлялся преимущественно полноразмерный, нерасщепленный фактор, что коррелировало с нарушениями процесса формирования коллагеновых волокон. При иммуногистохимическом исследовании теноновой капсулы с помощью поликлональных антител к PEDF было установлено, что в контрольной группе фактор находится исключительно внутри фибробластов, в то время как у пациентов с миопией отмечается внеклеточное распределение PEDF в виде ореола вокруг разрушенных фибробластов. В данной работе с помощью методов атомно-силовой микроскопии и иммунодот-анализа c антителами, специфичными к амилоидным фибриллам, показано, что только полноразмерный PEDF способен к образованию амилоидоподобных фибриллярных структур, накопление которых приводит к разрушению фибробластов и является причиной наблюдаемых при миопии изменений биохимического состава и морфологической структуры теноновой капсулы@
ГРНТИ  
34.39.19
ВИНИТИ 341.39.19.09.39
Рубрики: ГЛАЗ
МИОПИЯ
БЕЛКИ
КОЛЛАГЕН
ТЕНОНОВАЯ КАПСУЛА
ФИБРОБЛАСТЫ
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ

Доп.точки доступа:
Минкевич, Н.И.; Ракитина, Т.В.; Богачук, А.П.; Радченко, В.В.; Сурина, Е.А.; Морозова-Роше, Л.А.; Янамандра, К.; Иомдина, Е.Н.; Бабиченко, И.И.; Костанян, И.А.; Липкин, В.М.
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 14.03-04М3.13

   
    Mutations that replace aromatic side chains promote aggregation of the Alzheimer's A'бета' peptide [Text] / Anna H. Armstrong [et al.] // Biochemistry. - 2011. - Vol. 50, N 19. - P4058-4067 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Замещающие ароматические боковые цепи мутации стимулируют агрегацию A'бета'-пептида болезни Альцгеймера
Аннотация: Флуоресцентным методом с использованием тиофлавина-Т и с применением электронной микроскопии показано, что остатков фенилаланина в положениях 19 и 20 A'бета'-пептида на лейцин или изолейцин не предотвращали его агрегацию, но стимулировали формирование амилоидного белка. США, Princeton Univ., Princeton, New Jersey 08544
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.23.15
Рубрики: БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
ТИОФЛАВИН
ФЕНИЛАЛАНИН
ЛЕЙЦИН
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ

Доп.точки доступа:
Armstrong, Anna H.; Chen, Jermont; McKoy, Angela Fortner; Hecht, Michael H.
19.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 89.09-04М7.69

    Goffin, Y. A.
    Amyloid proteis and amyloidoses: complexity updated [Text] / Y. A. Goffin // Acta clin. belg. - 1989. - Vol. 44, N 1. - P37-51
Перевод заглавия: Амилоидные белки и амилоидоз. Современное состояние проблемы
Аннотация: Обзор, посвященный амилоидозу (Аз). Аз определяют как группу заболеваний, общим признаком к-рых является наличие внеклеточных отложений амилоида - нерастворимого, резистентного к ферментам белка. Амилоид состоит из волокон толщиной от 7,5 до 10 нм. Выделяют несколько групп амилоидных белков (АБ): АБ А, сывороточный АБ, транстиретин, 'бета'2 макроглобулин, кальцитонин и обнаруженный в лептоменингсе при болезни Альцгеймера и синдроме Дауна 'бета'-протеин. Приводятся нек-рые гипотезы патогенеза отложений АБ и классификация системных Аз с указанием форм Аз и соотв. им АБ. Отмечается, что диагноз Аз ставится на основании идентификации отложений АБ при биопсии с использованием окрашивания на Ад конго красным и поляризационной микроскопии. В сомнительных случаях требуется применение ЭМ. Среди основных причин смерти при Аз указывают на сердечную и почечную недостаточность. Подчеркивается, что лечение Аз остается неразрешенной проблемой и только прогресс в биохим. изучении различных типов АБ может привести к специфич. терапии. Бельгия, Service d'Anatomie Pathol., Hop. Univ. Brugmann, Bruxelles and Cardiac Res. Unit, Killingbeck Hosp., Leeds. Библ. 98.
ГРНТИ  
76.03.49
ВИНИТИ 761.03.49.02.21
Рубрики: АМИЛОИДОЗ
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
ПАТОГЕНЕЗ
КЛАССИФИКАЦИЯ БОЛЕЗНЕЙ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 98
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.02-04К1.146

   
    Murine tissue macrophages synthesize and secrete amyloid proteins different to amyloid A (АА) [Text] / G. Ramador [et al.] // Eur. J. Clin. Invest. - 1989. - Vol. 19, N 3. - P316-322 . - ISSN 0014-2972
Перевод заглавия: Тканевые макрофаги мышей синтезируют и секретируют амилоидные белки, отличающиеся от амилоида А (АА)
Аннотация: Ранее показано, что экспрессия гена сывороточного амилоида А м. б. индуцирована вне печени, за исключением мозга. Затем продемонстрировали, что тканевые макрофаги экспрессируют ген сывороточного амилоида А. Экспрессия усиливается эндотоксином. До сих пор, однако, белок, соотв. мРНК сывороточного амилоида А, в макрофагах не идентифицирован. Сравнивали белки, преципитируемые тремя антисыворотками против амилоида А, полученные в разных лабораториях. Исследовали меченые образцы из культуры гепатоцитов мышей, бесклеточный продукт трансляции из печени и продукт макрофагов брюшной полости мышей. Установлено, что все 3 антисыворотки распознают белок мол. м. 12,5 кД продуцируемый гепатоцитами и главный белок мол. м. 14,3 кД, содержащийся в бесклеточной среде макрофагов. Антисыворотки также распознавали 2 белка (мол. м. 14,5 и 12,5 кД), содержащиеся в надосадочной жидкости и экстрактах печени и макрофагов брюшной полости мышей. Новые антисыворотки к этим 2 белкам не распознавали какой-либо из них в культуре гепатоцитов, но специфически преципитировали 2 белка из макрофагов. Сыворотки острой фазы мышей не взаимодействовали с этими антисыворотками. Заключают, что дифференцированы 2 новых компонента амилоида мышей, продуцируемых тканевыми макрофагами. Библ. 40. Medizinische Klinik und Poliklinik der Universitatsklinik Mainz DB.
ГРНТИ  
34.43.27
ВИНИТИ 341.43.27.15.05
Рубрики: МАКРОФАГИ
АМИЛОИДНЫЕ БЕЛКИ
СИНТЕЗ
АМИЛОИД А
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Ramador, G.; Rieder, H.; Sipe, J.; Shirahama, T.; Meyer, Zum Buschenfelde K.-H.
 1-20    21-26 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)