СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 57
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-57

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.05-04Б1.98

Sobemovirus genome appears to encode a serine protease related to cysteine proteases of picornaviruses [Text] / Alexander E. Gorbalenya [et al.] // FEBS Lett. - 1988. - Vol. 236, N 2. - P287-290 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Геном собемовируса вероятно кодирует сериновую протеиназу, родственную цистеиновым протеиназам пикорнавирусов
Аннотация: С помощью компьютерного анализа идентифицировали возможную сериновую протеиназу среди неструктурных белков вируса южной мозаики бобов. Предсказанная структура протеиназы обнаруживает значительное сходство с протеиназами серинового типа пикорнавирусов. Заключено, что для генома данного вируса свойственна основная стратегия экспрессии, характерная для других вирусов, содержащих "плюс"-геномную цепь РНК с ковалентно связанным на 5'-конце небольшим белком VPg и генерированием функциональных белков процессингом полипротеина. Библ. 15.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07 + 341.25.29.17.35
Рубрики: ВИРУС ЮЖНОЙ МОЗАИКИ БОБОВ
ГЕНОМ ВИРУСНЫЙ
СТРУКТУРА
ФЕРМЕНТЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СОБЕМОВИРУС
ЦИСТЕИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ПИКОРНАВИРУСЫ
ГОМОЛОГИЯ
ВИРУСЫ РАСТЕНИЙ

Доп.точки доступа:
Gorbalenya, Alexander E.; Koonin, Eugene V.; Blinov, Vladimir M.; Donchenko, Alexei P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.03-04К1.838

Effect of serine proteinase from Staphylococcus aureus on in vitro stimulation of human lymphocytes [Text] / Ludmila Prokesova [et al.] // Immunol. Lett. - 1988. - Vol. 19, N 2. - P127-132
Перевод заглавия: Влияние сериновой протеиназы из Staphylococcus aureus на стимуляцию лимфоцитов человека in vitro
Аннотация: Исследования, проведенные in vitro, показали, что ни одна из использованных конц-ий (от 0,1 до 100 мкг/мл) сериновой протеиназы (СП) S. aureus (S. a.) не оказывает цитотоксич. действия на Лф периферич. крови человека и не стимулирует их пролиферацию в культуре, но модулирует действие ряда поликлональных активаторов Лф. Так 100 мкг/мл СП полностью блокирует РБТ, стимулированную митогенами В-Лф (делипидированный клеточный митоген Nocardia, S. a. и Escherichia coli), снижает РБТ Лф в присутствии МЛ и белка А S. a. и не влияет на РБТ, индуцированную ФГА. Кроме того, СП (100 мкг/мл) резко понижает синтез иммуноглобулинов плазматич. Кл, активиров. МЛ, S. a., E. coli и др., далеко ниже уровня нестимулиров. Кл в контроле. Этот эффект объясняется воздействием на активацию Лф, а не протеолизом секретируемых Ig, хотя СП способна к частичной переработке Ig. Влияние СП на пролиферацию Лф проявляется при одновременном или через 18 ч. после с митогеном добавлении в культуру. Заключают, что СП не влияют на первую стадию активации Кл. ЧССР, Depart. Med. Microbiol. and Immunol., Charles Univ., Studnickova 7, 128 00 Prague 2. Табл. 5. Библ. 19.

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.07
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ
СТИМУЛЯЦИЯ
СТАФИЛОКОККИ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Prokesova, Ludmila; Porwit-Bobr, Zofia; Baran, Krystyna; Potempa, Jan; John, Ctirad

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.91

Potempa, Jan.
Stabilization vs. degradation of Staphylococcus aureus metalloproteinase [Text] / Jan Potempa, Zofie Porwit-Bobr, James Travis // Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1989. - Vol. 993, N 2-3. - P301-304 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Стабилизация металлопротеиназы из Staphylococcus aureus против деградации
Аннотация: Очищенная металлопротеиназа (МП) из S. aureus содержит следовые кол-ва сериновой протеиназы (СП), к-рая быстро расщепляет МП в присутствии ЭДТА. Однако эта деградация не происходит в присутствии ионов Са{2}+ или после удаления СП иммуноаффинной хр-фией. Избирательное хелатирование ионов Zn{2}+ о-фенантролином приводит к обратимой инактивации МП, но не сопровождается расщеплением апо-МП даже при наличии избытка СП. Этим фактам дается след. объяснение. ЭДТА хелатирует связанные с МП ионы Са{2}+ и Zn{2}+, вызывая необратимую инактивацию МП, а также конформационные изменения в апо-МП. Такая ампо-МП подвергается протеиолизу следовыми кол-вами СП. Полученные рез-ты объясняют, почему МП, очищенная из шт. S. aureus, дефектных по СП, устойчива к "автолизу". Библ. 16. США, Dep. of Biochem., Univ. of Georgia, Athens GA 30602.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
СТАБИЛИЗАЦИЯ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ИОНЫ КАЛЬЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
АПОФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Porwit-Bobr, Zofie; Travis, James

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.06-04М4.58

Lipoprotein(a) binds to fibronectin and has serine proteinase activity capable of cleaving it [Text] / Eeva-Marjatta Salonen [et al.] // EMBO Journal. - 1989. - Vol. 8, N 13. - P4035-4040 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Липопротеин (а) связывается с фибронектином и обладает активностью сериновой протеиназы, способной к его расщеплению
Аннотация: Установлено, что атерогенный липопротеин (a) (I) связывается с C-концевым гепарин-связывающим доменом иммобилизов. фибронектина (II). При этом наблюдается расщепление II на фрагменты с мол. м 180, 160, 130, 115 и 63 КД. Спектр фрагментов значительно отличается от продуктов протеолиза, вызываемого плазмином, калликреином, катепсином G или термолизином. Расщепление II наблюдается при отношении I/II, изменяющемся в диапазоне 1:1 - 1:100. Протеолитич. активность I характеризуется высокой субстратной специфичностью, не отличается по характеру ингибирования от сериновых протеаз и близка в образцах СК, полученной от различных доноров. Финляндия, Univ. of Helsinki, SF-00290 Helsinki. Библ. 48.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: ЛИПОПРОТЕИНЫ
И ЛИПОПРОТЕИН
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ФИБРОНЕКТИН
ПЛАЗМА КРОВИ
АТЕРОСКЛЕРОЗ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Salonen, Eeva-Marjatta; Jauhiainen, Jauhiainen; Zardi, Luciano; Vaheri, Antti; Ehnholm, Christian

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.06-04К1.550

Wegener's granulomatosis autoantigen is a novel neutrophil serine proteinase [Text] / John L. Niles [et al.] // Blood. - 1989. - Vol. 74, N 6. - P1888-1893 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: Аутоантиген гранулематоза Вегенера является вновь обнаруженной серинпротеиназой нейтрофилов
Аннотация: Определяли акт-ть сыворотки крови б-ных активным гранулематозом Вегенера, содержащей циркулирующие аутоантитела класса IgG. Такие сыворотки в р-ции непрямой иммугофлуоресценции окрашивали цитоплазму нейтрофилов, а методом иммуноблотинга установлено, что они реагировали с белком нейтрофилов с мол. м. 29 кД. К антигену получили мышиные моноклональные антитела и с их помощью провели аффинную очистку указанного белка. Очищенный антиген имел N-терминальную аминокислотную последовательность, гомологичную для членов семейства серинпротеиназ. Заключили, что цитоплазм. антиген нейтрофилов, связывающийся с аутоантителами сыворотки б-ных активной формой гранулематоза Вегенера, является конкретной серинпротеиназой. Библ. 28. M. A. Arnaout. Renal Unit, Massachusetts Gen. Hosp., Charlestown, MA 02129, U. S.

ГРНТИ	34.43.55

ВИНИТИ 341.43.55.02
Рубрики: АУТОАНТИТЕЛА
АУТОАНТИГЕН
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ГРАНУЛЕМАТОЗ ВЕГЕНЕРА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Niles, John L.; McCluskey, Robert T.; Ahmad, Mir F.; Arnaout, M.Amin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.11-04К1.149

An inhibitor specific for the mouse T-cell associated serine proteinase 1 (TSP-1) inhibits the cytolytic potential of cytoplasmic granules but not of intact cytolytic T cells [Text] / M. M. Simon [et al.] // J. Cell Biochem. - 1989. - Vol. 40, N 1. - P1-13 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Ингибитор специфичный для сериновой протеиназы, ассоциированной с Т-клетками мыши (TSP-1), угнетает цитолитический потенциал цитоплазматических гранул, но не интактных Т-клеток
Аннотация: Кроме охарактеризованных ранее молекул, выделяющихся при взаимодействии цитотоксические Т-лимфоциты (ЦТЛ) - мишень, - цитолизин (перфорин) порообразующий белок (PFP) (I) и цитотоксина (II), недавно выделена третья группа молекул - сериновая протеиназа, к-рую также называют - специфическая для Т-клеток протеиназа-1 (TSP-1), BLT-эстераза, гранзим А или SE1, представляющая собой дисульфидно-связанный гомодимер с м. м. 60 кДа, ассоциированный с цитоплазматическими гранулами из линий ЦТЛ. В наст. работе для исследования роли TSP-1 в лизисе мишени, Кл трех линий ЦТЛ и выделенные из них гранулы обрабатывали ингибитором протеиназ H-D-Pro-Phe-Avg-Chloromethyl-Keton (PFR-СК). PFR-СК не оказывал влияния ни на ЦТЛ, ни на ассоциированную с гранулами TSP-1. Однако после предварительной обработки гранул ингибитором TLPK, не влияющим на активность TSP-1 и активность интактных ЦТЛ, PFR-СК угнетал как активность TSP-1, так и цитолитическую активность гранул (но не самих ЦТЛ). Результаты указывают, что цитолиз Кл-мишеней ЦТЛ активирует TSP-1 ассоциированную с гранулами, к-рая участвует в реакции на ее терминальной стадии, возможно ответственной за процессинг структур внутри гранул или на поверхности мембран мишени. Библ. 38. Max-Planck-Inst. fur Immunbiol., Freiburg DB.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.09.17 + 341.43.29.15
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т ЦИТОТОКСИЧЕСКИЕ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ГРАНУЛЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ЦИТОЛИЗ

Доп.точки доступа:
Simon, M.M.; Prester, M.; Kramer, M.D.; Fruth, U.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.309

Identification of a gene required for maturation of an extracellular lactococcal serine proteinase [Text] / Alfred J. Haandrikman [et al.] // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 5. - P2789-2974 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация гена, необходимого для созревания внеклеточной сериновой протеиназы лактококков
Аннотация: Ранее установили, что на протеиназной плазмиде pWV05 Lactococcus lactis subsp. cremoris Wg2 непосредственно перед структурным геном протеиназы (П) расположена неполная противоположно направленная открытая считывающая рамка (ORF1). Анализ нуклеотидной последовательности ORF1 показал, что она должна кодировать белок 33 кД. Экспрессия ORF1 в E. coli под контролем полимеразоспецифичного промотора РНК T7 привела к синтезу белка с мол. м. 'ЭКВИВ'32 кД, что хорошо согласуется с рассчетным значением. Получили делетированные варианты плазмиды pWV05, содержащие или не содержание ORF1, и использовали их для трансформации бесплазмидного prtштамма L. lactis subsp. lactis MG1363. Prt+-фенотип проявляли только трансформанты, несущие и ген prt и ORF1, однако иммунологический анализ обнаружил присутствие белков, реагирующих с моноклональными антителами, полученными против очищенной П, независимо от присутствия или отсутствия ORF1. Установили, что присутствие ORF1 приводит к снижению мол. м. секретируемой П на 'ЭКВИВ'20 кД. По-видимому, белок ORF1 активирует П путем удаления C-терминальной части у предшественника П. Кроме того, делеция C-терминального фрагмента П, состоящего из 130 аминокислотных остатков и, по-видимому, включающего "мембранный якорь", лишает П способности прикрепляться к клеточной оболочке. Библ. 34. Нидерланды, Dept. of Genetics and Microbiol., Univ. of Groningen, Kerklaan 30, 9751 NN Haren.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
SUBSP. CREMORIS WG2
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОЦЕССИНГ
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА СОЗРЕВАНИЯ ПРОТЕИНАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Haandrikman, Alfred J.; Kok, Jan; Laan, Harry; Soemitro, Soetijoso; Ledeboer, Aat M.; Konings, Wil N.; Venema, Gerard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.02-04К1.182

A cytotoxic serine proteinase isolated from mouse submandibular gland [Text] / Tadakatsu Shimamura [et al.] // Immunol. Lett. - 1989. - Vol. 22, N 2. - P155-160 . - ISSN 0165-2478
Перевод заглавия: Цитотоксическая серинпротеиназа, выделенная из подчелюстной слюнной железы мыши
Аннотация: С помощью гель-фильтрационной хроматографии на сефадексе G-50 и обратимой фазы высокоэффективной жидкостной хроматографии из подчелюстных желез мышей BALB/с выделен новый цитотоксический фактор, являющийся серинпротеиназой, принадлежащей к мышиному железистому калликреину с мол. м. 27 кДа. Очищенная серинпротеиназа проявляла цитотоксическую активность против мышиных тимоцитов, зависящую от дозы. Показано, что ингибитор серинпротеиназы диизопропилфторфосфат блокирует ее цитотоксическую активность. Указывается, что цитотоксическая активность серинпротеиназы может играть роль в механизмах клеточного киллинга цитотоксических Т-лимфоцитов, натуральных клеток-киллеров, макрофагов и нейтрофилов, а также в воспалительном процессе, развитии эмбрионов, устранении стареющих клеток, метастазов опухолевых клеток и в защитных р-циях против патогенных возбудителей. Учитывая возможности получения больших кол-в серипротеиназы рекомендуется использовать ее в модельных экспериментах по изучению механизмов киллинга клеток в различных биологических системах. Библ. 19. Showa Univ., Tokyo 142, JP.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.11
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т ЦИТОТОКСИЧЕСКИЕ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ
МЫШИ
КАЛЛИКРЕИН

Доп.точки доступа:
Shimamura, Tadakatsu; Nagumo, Noboru; Ikigai, Hajime; Murakami, Kaori; Okubo, Sachie; Toda, Masako; Ohnishi, Reiko; Tomita, Motowo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.12-04Б3.156

Cloning and expression of the Lactococcus lactis subsp. cremoris SK11 gene encoding an extracellular serine proteinase [Text] / Vos Willem M. de [et al.] // Gene. - 1989. - Vol. 85, N 1. - P169-176 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Клонирование и экспрессия гена, кодирующего внеклеточную сериновую протеиназу у Lactococcus lactis subsp. cremoris SK11
Аннотация: Плазмидный ген prtP из Lactococcus lactis subsp. cremoris SK11, кодирующий протеиназу клеточ. стенки (PrtP; гидролизует 'альфа'[5][1]-, 'бета'- и 'каппа'-казеин), идентифицировали в библиотеке генов 'лямбда'EMBL3 в E. coli, используя иммунологич. методы, и клонировали в шт. MG1363 и SK1128 (Prtварианты L. lactis NCDO712 и L. cremoris SK11). Казеинолитич. активность протеиназы, экспрессируемой клонированным геном prtP, и протеиназ дикого типа были идентичны. В С-терминальной части PrtP идентифицировали участок связывания PrtP с клеточ. стенкой. Сконструирован делетированный вариант prtP, экспрессирующий C-усеченную протеиназу, к-рая полностью выделяется в культуральную среду, но сохранила специфичность гидролиза казеиновых фракций. Библ. 25. Нидерланды, Molecular Genetic Group, Dept. of Biophys. Chem., Netherland Inst. for Dairy Res. (NIZO), Ede.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.17.07 + 341.27.21.02.17
Рубрики: LACTOBACILLUS LACTIS (BACT.)
МУТАНТЫ ПО ПРОТЕИНАЗЕ
ДЕЛЕЦИОННЫЕ МУТАНТЫ
ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН СЕРИНОВОЙ ПРОТЕИНАЗЫ PRTP
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
КЛОНИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
УКОРОЧЕННАЯ ФОРМА
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
de, Vos Willem M.; Vos, Pieter; de, Haard Hans; Boerrigter, Ingrid

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.12-04М4.122

Mykles, Donald L.
Purification and characterization of a multicatalytic proteinase from crustacean muscle: Comparison of latent and heat-activated forms [Text] / Donald L. Mykles // Arch. Biochem. and Biophys. - 1989. - Vol. 174, N 1. - P216-228 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Очистка и характеристика мультикаталитического комплекса протеиназы из мышц ракообразных: сравнение латентной и термо-активированной форм
Аннотация: Из мышц ракообразных была выделена и очищена протеиназа (П) с высокой мол. м. (740 кД). Этапами очистки были: высаливание сульфатом аммония, 3-минутное нагревание до 60'ГРАДУС' С, хроматография на аргинин-сефарозе и Моно Q. Анализ субстратной специфичности и ингибиторный анализ показал, что П является сериновой протеиназой с 1 или несколькими цистеиновыми остатками, непосредственно вовлеченными в катализ. П в латентной форме была выделена аналогич. методом, исключая нагревание. Очищенная латентная форма м. б. переведена в активную форму с помощью нагревания, что исключает денатурацию эндогенного ингибитора. Двумерный электрофорез показал, идентичность 2 форм П - 8 полипептидных цепей с мол. м. от 25 до 32,5 кД и 9 полипептидов с мол. м. около 41 кД. Различий по форме и субмолекулярной структуре 2 форм фермента не обнаружено. Предполагают, что активация П связана с небольшими изменениями в конформации молекулы, а не с ковалентными модификациями при образовании ферментного комплекса. США, Colorado State Univ., Fort Collins, CO 80523. Библ. 41.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ФОРМЫ
МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ
РАКООБРАЗНЫЕ

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.10-04М3.614

Fish skeletal muscle contains a novel serine proteinase with an unusual subunit composition [Text] / Eduardo J. E. Folco [et al.] // Biochem. J. - 1989. - Vol. 263, N 2. - P471-475 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Скелетные мышцы рыбы содержат новую сериновую протеиназу с необычной структурой субъединиц
Аннотация: С помощью хроматографии на ДЕАЕ-сефацеле, октилсефарозе CL 4В и аргинин-Сефарозе 4В получена очищенная протеиназа I (ПI) из скелетных мышц серебряного горбыля. Мол. масса ПI, определенная гель-фильтрацией на Сефакриле S-300, составила 269 000. В денатурирующих условиях ПI диссоциировала на 2 субъединицы с мол. м. 20 000 и 15 500 в соотношении 1,8 : 1. Оптимум рН для ПI равен 8,5. Активность ПI значительно падает в присутствии ингибиторов сериновых протеиназ, в то время как ингибиторы др. типов протеиназ не влияли на активность ПI. Соединения, представляющие собой N-блокированные пептиды 4-метил-7-кумариламиды и содержащие остатки аргинина или лизина, к-рые соединены с флуорогенной группой, являются эффективными субстратами ПI. Считают, что ПI отличается от протеиназ, ранее описанных в скелетных мышцах; ПI участвует в катаболизме миофибриллярных белков. Аргентина, Instituto Nacional de Technologia Industrial, Centro de Investigaciones de Tecnologia Pesquera, 7600 Mar del Plata. Библ. 29.

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.33
Рубрики: СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СТРУКТУРА
АКТИВНОСТЬ
РЫБЫ

Доп.точки доступа:
Folco, Eduardo J.E.; Busconi, Liliana; Martone, Celina B.; Sanchez, Jorge J.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.152

Артемов, А. В.
Влияние полиэлектролитов на выделение сериновой протеиназы клетками Bacillus subtilis [Текст] / А. В. Артемов, А. В. Назаренко, В. Д. Самуилов // Биол. мембраны. - 1990. - Т. 7, N 8. - С. 825-830 . - ISSN 0233-4755
Аннотация: Полилизин, полиэтиленимин и протамин с мол. массами от 5 до 40 кД, а также цитохром c из сердца лошади подобно одно-, двух- и трехвалентным катионам металлов индуцируют синтез сериновой протеиназы клетками Bacillus subtilis. Полианионы гепарин, полиакрилат и декстрансульфат, а также высокомолекулярные поликатионы (100-200 кД) не обладают подобным действием. Оптим. конц-ии поликатионов находятся в нано- и микромолярном диапазоне, хотя для одновалентных катионов они составляют 100 мМ. Выходы формента, индуцированные Na+; поликатионами или их комбинацией, не различаются. Установлено, что катионы, нейтрализуя отрицательный поверхностный заряд плазматической мембраны бактерии, вызывают десорбцию сериновой (щел.) протеиназы. Предполагается, что синтез сериновой протеиназы прекращается при наличии фермента, сорбированного на наружной поверхности плазматической мембраны. Десорбция фермента может индуцировать синтез новых порций протеиназы.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИЭЛЕКТРОЛИТЫ
ПОЛИЛИЗИН
ПОЛИЭТИЛЕНИМИН
ПРОТАМИН
ВЛИЯНИЕ
ПРОТЕИНАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ

Доп.точки доступа:
Назаренко, А.В.; Самуилов, В.Д.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.12-04К1.259

Aktywnosc fagocytarna ludzkich granulocytow stymulowanych gronkowcowa proteinaza serynowa [Text] : [Ref.] Symp. "Rola granulocytow immunol.", Spala, 3-5 pazdz., 1988 / Maria Gorka [et al.] // Immunol. pol. - 1990. - Vol. 15, N 1-2. - С. 231-237 . - ISSN 0324-8534
Перевод заглавия: Фагоцитарная активность гранулоцитов человека, стимулированных сериновой протеиназой стафилококков
Аннотация: Сериновая протеиназа (СП) вырабатывалась мутантным штаммом Staphylococcus aureus V8. В конц-ии 20 мкг/мл СП снижала фагоцитарную активность (ФА) гранулоцитов человека в отношении S. aureus V8 и S. saprophyticus, а в конц-ии 100 мкг/мл - повышали ее. ФА повышалась в присутствии специф. IgG человека, иммунной сыворотки кролика и норм. сыворотки. Библ. 19. Zaklad Mikrobiol. i Immunol., Inst. Biologii, Krakow, PL.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.23 + 343.43.29.29.23
Рубрики: ГРАНУЛОЦИТЫ
ФАГОЦИТАРНАЯ АКТИВНОСТЬ
СТИМУЛЯЦИЯ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СТАФИЛОКОККИ

Доп.точки доступа:
Gorka, Maria; Miedzobrodzki, Jacek; Tadeusiewicz, Ryszard; Porwit-Bobr, Zofia

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.02-04К1.219

Chemotaksja ludzkich granulocytow pod wplywem zmodyfikowanego inhibitora osocza 'альфа'-1-PI dzialaniem proteinazy serynowej Staphylococcus aurues [Text] / Krystyna Baran [et al.] // Immunol pol. - 1990. - Vol. 15, N 1-2. - С. 225- 230 . - ISSN 0324-8534
Перевод заглавия: Сериновая протеиназа Staphylococcus aurues изменяет хемотаксис гранулоцитов человека, модифицируя 'альфа'[1]-ингибитор протеиназ
Аннотация: Сериновая протеиназа S. aureus превращает 'альфа'[1]-ингибитор протеиназ в хемоаттрактант, к-рый действует на гранулоциты в конц-иях, сопоставимых с N-формил-Met-Leu-Phe. Библ. 17. Inst. Biol. Mol., UJ. Krakoz. PL.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.23 + 343.43.29.29.23
Рубрики: ХЕМОТАКСИС
ГРАНУЛОЦИТЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
STAPHYLOCOCCUS AURUES
ВЛИЯНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Baran, Krystyna; Gorka, Maria; Porwit-Bobr, Zofia; Potempa, Jan

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.196

Artemov, Anatoly V.
Effect of polyelectrolytes on serine proteinase secretion by Bacillus subtilis [Text] / Anatoly V. Artemov, Vitaly D. Samuilov // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 262, N 1. - P33-35 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Влияние полиэлектроилтов на секрецию сериновой протеиназы Bacillus subtilis
Аннотация: Добавление поликатионов (полилизина, протамина, полиэтиленимина) с мол. массами 5-40 кД, а также ионов Na+ стимулировало секрецию сериновой протеиназы клетками B. subtilis. Полианионы и поликатионы с высокими Mr (100-200 кД) были эффективны. Секреция фермента в присутствии поликатионов или Na+ была одинаковой по величине. Предполагается, что катионы, конкурируя с ферментом за отрицательно заряженные сайты на поверхности бактериальной мембраны, вызывают десорбцию фермента. Синтез протеиназы останавливается, когда фермент присоединяется к наружной поверхности мембраны, а при его десорбции индуцируется синтез дополнительного колва протеиназы. Библ. 6.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СЕКРЕЦИЯ
ПОЛИКАТИОНЫ
ПОЛИЛИЗИН
ПРОТАМИН
ПОЛИЭТИЛЕНИМИН
ВЛИЯНИЕ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ

Доп.точки доступа:
Samuilov, Vitaly D.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.153

Поверхностный заряд мембран бактерий и его роль в секреции сериновой протеиназы клетками Bacillus subtilis [Текст] / А. В. Артемов [и др.] // Биол. н. - 1990. - N 2. - С. 113-119 . - ISSN 0470-4606
Аннотация: Одно-, двух- и трехвалентные катионы металлов увеличивают выход флуоресценции 9-аминоакридина в суспензиях хроматофоров пурпурной несерной бактерии Rhodospirillum rubrum, изолированных тилакоидных мембран и клеток цианобактерии Anabaena variabilis, клеток Bacilius subtilis. Действующие конц-ии катионов возрастают приблизительно в 10 раз с уменьшением их валентности на 1, что свидетельствует о возможности использования 9-аминоакридина в кач-ве индикатора поверхностного заряда мембран бактерий. Поверхностный отрицательный заряд клеток В. subtilis увеличивается к началу секреции сериновой протеиназы. Катионы металлов стимулируют секрецию сериновой протеиназы клетками B. subtilis, стимулирующий эффект коррелирует с действием катионов на выход флуоресценции 9-аминоакридина. Предполагается, что поверхностный заряд цитоплазматической мембраны регулирует образование и выделение сериновой протеиназы клетками B. subtilis.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
ПОВЕРХНОСТНЫЙ ЗАРЯД
АМИНОАКРИДИН * 9-
ВЫХОД ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ
ПРОТЕИНАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СЕКРЕЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Артемов, А.В.; Барский, Е.Л.; Мелиховский, В.А.; Назаренко, А.В.; Самуилов, В.Д.; Хакимов, С.А.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 91.01-04В3.95

Dryjanski, Marek.
Serine proteinase from Cucurbita ficifolia seeds [Text] / Marek Dryjanski, Jacek Otlewski, Tadeusz Wilusz // Acta biochim. pol. - 1990. - Vol. 37, N 1. - P169-172
Перевод заглавия: Серинпротеиназа из семян Cucurbita ficifolia

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ГИДРОЛАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СЕМЯ
CUCURBITA FICIFOLIA

Доп.точки доступа:
Otlewski, Jacek; Wilusz, Tadeusz

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.169

Субстратная специфичность сериновой протеиназы Bacillus subtilis, шт. 72 [Текст] / М. Ю. Гололобов [и др.] // Биохимия. - 1991. - Т. 56, N 2. - С. 230-240 . - ISSN 0320-9725

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
НИТРОАНИЛИДЫ*ПАРА-
РАСЩЕПЛЕНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Гололобов, М.Ю.; Морозова, И.П.; Воюшина, Т.Л.; Тимохина, Е.А.; Степанов, В.М.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.168

Выделение и свойства сериновой протеиназы Aspergillus oryzae [Текст] / Т. И. Ваганова [и др.] // Биохимия. - 1991. - Т. 56, N 1. - С. 125-135 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Из амилоризина П-10х - смеси ферментов Aspergillus oryzae, хр-фией на ДЭАЭ-сефадексе А-50 и бацитрацинсефарозе 4В выделена сериновая протеиназа с оптимумом действия при pH 6,7-8,2. Протеиназа полностью инактивируется специфическими ингибиторами сериновых протеиназ - фенилметилсульфонилфторидом и диизопропилфторфосфатом, имеет иэт при pH 7.5. Мол. масса протеиназы 30 000 Д, аминокислотный состав Met[2], Asp[3][3], Thr[1][8], Ser[2][9], Glu[2][1], Pro[9], Gly[3][2], Ala[3][5], Val [2][4], Ile[1][6], Leu[1][5], Tyr[8], Plie[8], Lys[1][8], Arg[4], Trp[6]. Определена N-концевая последовательность сериновой протеиназы Gly-Leu-Thr-Thr-Gln-Lys-Ser-Ala-Pro-Trp-Gly-Leu-Gly-Ser-Ile-Ser-Xaa-Iys-Gly-Gln-Gln-Ser-Thr-AspTyr-Ile-Tyr, к-рая практически полностью совпадает с аналогичной последовательностью щел. протеиназы A. oryzae АТСС20386. Подобно субтилизину фермент катализирует конденсацию n-нитроанилидов лейцина и аланина с метиловыми эфирами N-бензилоксикарбонил-аланилаланина и глицил-аланина.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Ваганова, Т.И.; Иванова, Н.М.; Ходова, О.М.; Воюшина, Т.Л.; Степанов, В.М.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 92.05-04И2.379

Activation of the kallikrein-kinin system in human plasma by a serine protease from mites [Text] / Shoichi Kohmoto [et al.] // J. Clin. Biochem. and Nutr. - 1991. - Vol. 10, N 1. - P15-20 . - ISSN 0912-0009
Перевод заглавия: Активация калликреин-кининовой системы в человеческой плазме сериновой протеиназой от клещей
Аннотация: Обсуждаются св-ва выделенной от клещей Dermatophagoides farinae и очищенной сериновой протеазы (СП). Предполагается возможная вовлеченность СП в аллергич. р-ции. Показано, что изучаемая СП является трипсиноподобной по своей природе и обладает высокой субстратной специфичностью в отношении синтетич. субстрата для коагуляционного фактора XIIа. Под влиянием СП ритмически сокращаются рожки матки крысы в человеческой плазме, дефицитной по калликреину. Заключают, что СП активирует калликреин-кининовую систему в плазме через гидролиз прекалликреина в плазме. Япония, Earth Chemical Co., Ltd., Aioi, Hyogo 678 01. Библ. 21.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.19.05.09.07.13
Рубрики: DERMATOPHAGOIDES FARINAE (ACAR.)
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
АЛЛЕРГИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ
КАЛЛИКРЕИН-КИНИНОВАЯ СИСТЕМА
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kohmoto, Shoichi; Kodera, Yoh; Takahashi, Katsunobu; Nishimura, Hiroyuki; Matsushima, Ayako; Inada, Juji

1-20 21-40 41-57

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска