Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТЕИНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 933
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 93.11-04М2.458

   
    'альфа'[1]-Proteinase inhibitor and atherogenesis [Text] / S. M. Janciauskiene [et al.] // Eksp. biol. - 1992. - N 1. - P66-75 . - ISSN 0235-7232
Перевод заглавия: Ингибитор 'альфа'[1]-протеиназы и атерогенез
Аннотация: Атеросклеротич. бляшки (АБ) аорты человека (аутопсийный материал) суспендировались в физиол. р-ре. С помощью ЭФ в полиакриламидном геле и иммуно-Эф показано, что АБ содержат ингибитор 'альфа'[1]-протеазы (I). In vitro изучалась возможность образования комплекса ХС-I. Впервые показано, что ХС подавляет активность трипсина и способен образовывать комплексы с I. При взаимодействии эти компоненты комплекса в значит. степени теряют антипротеазную активность и проникают в поврежд. участок сосудистой стенки. Т. обр., выдвинута гипотеза об участии комплексов ХС-I в образовании АБ. Литва, Kaunas Acad. of Med., 9 Mickeviciaus str., Kaunas, 233000. Библ. 12.
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.15.57.09
Рубрики: АТЕРОСКЛЕРОЗ
ХОЛЕСТЕРИН
ПРОТЕИНАЗА* АЛЬФА 1
АТЕРОГЕНЕЗ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Janciauskiene, S.M.; Planciuniene, R.; Matuzoniene, R.; Mauricas, M.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.12-04М1.340

    Hoffman, M.
    'альфа'[2] macroglobulin-proteinase complexes stimulate prostaglandin E[2] synthesis by peritoneal macrophages [Text] / M. Hoffman, S. V. Pizzo, J. B. Weinberg // Agents and Actions. - 1988. - Vol. 25, N 3-4. - P360-367 . - ISSN 0065-4299
Перевод заглавия: 'альфа'[2]-Макроглобулин-протеиназные комплексы стимулируют синтез простагландина E[2] перитонеальными макрофагами
Аннотация: 'альфа'[2]-макроглобулин ('альфа'[2]М) является ингибитором протеиназ, к-рый, образуя комплексы с протеиназой, переходит из нативной формы в электрофоретически быструю. Быстрые формы 'альфа'[2]M связываются со специф. высокоаффинными рецепторами на макрофагах и подавляют повышение экспрессии Ia рецепторов на макрофагах, индуцированное интерфероном 'гамма'. Культивирование быстрых форм 'альфа'[2]M с макрофагами способствует повышению секреции простагландина Е[2] (ПГЕ[2]). Обработка макрофагов интерфероном не влияет на уровень ПГЕ[2], но усиливает влияние комплексов 'альфа'[2]М-протеиназа на синтез ПГЕ[2]. Подавление синтеза ПГЕ[2] не изменяет ингибирующего влияния данных комплексов на экспрессию Ia антигена, индуцированную интерфероном. Однако экзогенный ПГЕ[2] подавляет экспрессию этого антигена. Библ. 20. США, Dept. Lab. Med., Durham VA Med. Center, Duke Univ. Med. Center.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09.21
Рубрики: МАКРОГЛОБУЛИН 'АЛЬФА'[2]-
КОМПЛЕКСООБРАЗОВАНИЕ
ПРОТЕИНАЗА
ПРОСТАГЛАНДИН Е[2]
СИНТЕЗ
СТИМУЛЯЦИЯ
ПЕРИТОНЕАЛЬНАЯ ПОЛОСТЬ
МАКРОФАГИ
FAST ELECTROPHORETIC FORM
METHYLAMINE
IA ANTIGEN

Доп.точки доступа:
Pizzo, S.V.; Weinberg, J.B.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.07-04К1.117

    Hoffman, M.
    'альфа'[2] macroglobulin-proteinase complexes stimulate prostaglandin E[2] synthesis by peritoneal macrophages [Text] / M. Hoffman, S. V. Pizzo, J. B. Weinberg // Agents and Actions. - 1988. - Vol. 25, N 3-4. - P360-367 . - ISSN 0065-4299
Перевод заглавия: 'альфа'[2]-макроглобулин-протеиназные комплексы стимулируют синтез простагландина E[2] перитонеальными макрофагами
Аннотация: 'альфа'[2]-макроглобулин ('альфа'[2]М) является ингибитором протеиназ, к-рый, образуя комплексы с протеиназой, переходит из нативной формы в электрофоретически быструю. Быстрые формы 'альфа'[2]М связываются со специф. высокоаффинными рецепторами на макрофагах и подавляют повышение экспрессии Ia рецепторов на макрофагах, индуцированное интерфероном 'гамма'. Культивирование быстрых форм 'альфа'[2]М с макрофагами способствует повышению секреции простагландина Е[2] (ПГЕ[2]). Обработка макрофагов интерфероном не влияет на уровень ПГЕ[2]' но усиливает влияние комплексов 'альфа'[2]М-протеиназа на синтез ПГЕ[2]. Подавление синтеза ПГЕ[2] не изменяет ингибирующего влияния данных комплексов на экспрессию Ia антигена, индуцированную интерфероном. Однако экзогенный ПГЕ[2] подавляет экспрессию этого антигена. Библ. 20. США, Dept. Lab. Med., Durham VA, Med., Ctr, Duke Univ. Med. Ctr.
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.09.17 + 343.43.29.19
Рубрики: МАКРОГЛОБУЛИН, 'АЛЬФА'[2]-
КОМПЛЕКСООБРАЗОВАНИЕ
ПРОТЕИНАЗА
ПРОСТАГЛАНДИН Е[2]
СИНТЕЗ
СТИМУЛЯЦИЯ
ПЕРИТОНЕАЛЬНАЯ ПОЛОСТЬ
МАКРОФАГИ
FAST ELECTROPHORETIC FORM
METHYLAMINE
IA ANTIGEN

Доп.точки доступа:
Pizzo, S.V.; Weinberg, J.B.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 89.06-04М5.170

    Hoffman, M.
    'альфа'[2]Macroglobulin-proteinase complexes stimulate prostaglandin E[2] synthesis by peritoneal macrophages [Text] / M. Hoffman, S. V. Pizzo, J. B. Weinberg // Agents and Actions. - 1988. - Vol. 25, N 3-4. - P360-367 . - ISSN 0065-4299
Перевод заглавия: Комплексы макроглобулин-протеиназа стимулируют синтез простагландина E[2] перитонеальными макрофагами
Аннотация: В культуре перитонеальных макрофагов (МФ) мышей с "быстрыми" формами 'альфа'[2]-макроглобулина ('альфа'[2]-М) накопление ПГЕ[2] в среде дозо-зависимо увеличивалось. В культуре МФ с интерфероном-'гамма' (JFN) не происходило увеличения уровня ПГЕ[2], но JFN потенцировал действие комплекса 'альфа'[2] М-трипсин на уровень ПГЕ[2] Угнетение синтеза ПГЕ[2] индометацином (1 мкМ) не влияло на ингибирующее действие комплекса 'альфа'[2]-М-трипсин. Эндогенный ПГЕ[2] не подавлял вызванную JFN экспрессию Ja антигенов. США, Dep. of Laboratory Med. and Med. Durham Veterans Admin. Med. Center. Библ. 20.
ГРНТИ  
34.39.49
ВИНИТИ 341.39.49.51
Рубрики: ПРОСТАГЛАНДИНЫ
БРЮШИНА
МАКРОФАГИ
ФЕРМЕНТЫ
МАКРОГЛОБУЛИН-ПРОТЕИНАЗА*'АЛЬФА'2-
БЕЛКИ
ТРИПСИН
АНТИГЕНЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Pizzo, S.V.; Weinberg, J.B.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.08-04Б2.326

   
    A conserved domain in Escherichia coli lon protease is involved in substrate discriminator activity [Text] / Wolfgang Ebel [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 7. - P2236-2243 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Консервативный домен в протеазе Lon Escherichia coli участвует в субстратной дискриминаторной активности
Аннотация: Для изучения взаимодействия протеиназы Lon (I) с ее субстратами RcsA (II) и SulA (II) у Escherichia coli получены точечные мутации в гене lon, влияющие на субстратную специфичность I. Наиболее информативный мутант lon гиперпродуцирует капсульные полисахариды, но устойчив к ДНК-повреждающим агентам. В этом штамме наблюдаются необычная стабилизация II и нормальное быстрое разрушение III. Мутация lon вызывает в I замену Е240К, затрагивающую консервативный остаток глу[240], к-рый расположен в центральном домене, способном принимать конформацию скрученных спиралей. Вероятно, эта конформация, участвующая в белок-белковых взаимодействиях, является дискриминаторным сайтом, позволяющим I различать ее субстраты. США, Dep. Microbiol., Oregon State Univ., Corvallis, OR 97331-3804. Библ. 65
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНАЗА LON
СТРУКТУРА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ
КОНСЕРВАТИВНЫЙ УЧАСТОК ГЛУ[240]
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ebel, Wolfgang; Skinner, Monica M.; Dierksen, Karen P.; Scott, Janelle M.; Trempy, Janine E.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.12-04В3.47

    Ryan, Stuart N.
    A cysteine proteinase inhibitor purified from apple fruit [Text] / Stuart N. Ryan, William A. Laing, Michael T. McManus // Phytochemistry. - 1998. - Vol. 49, N 4. - P957-963 . - ISSN 0031-9422
Перевод заглавия: Ингибитор цистеиновой протеиназы, очищенный из яблока
Аннотация: Ингибитор цистеиновой протеиназы был очищен из незрелых плодов Malus domestica (var Royal Gala). Для яблочного цистатина M[r] установили как 10 700 MALDI-TOF масс-спектрометрией, 11300 ЭФ в ПААГ с ДДС Na и 11 000 гель-фильтрацией. Яблочный цистатин является относительно сильным ингибитором папаина со значением K[i] 0,21 нМ, также ингибирует фицин и бромелаин, но не катепсин B. Аминок-тную последовательность установили для пептида, полученного в результате переваривания ингибитора трипсином. Обнаружена высокая степень гомологии с другими фитоцистатинами. Содержание ингибитора цистеиновой протеиназы в незрелых плодах (5-8 мм в диаметре) составляет 83,3 пмоля/г свежего веса и 6,9 пмоля/г свежего веса в яблоках диаметром более 16 мм. Предполагают, что ингибитор имеет значение в развитии плодов. Новая Зеландия, Horticulture and Food Res. Inst., Private Bag 92169, Auckland. Библ. 21
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ЦИСТАТИН
ЦИСТЕИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ИНГИБИТОР
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ЯБЛОКО

Доп.точки доступа:
Laing, William A.; McManus, Michael T.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.02-04К1.182

   
    A cytotoxic serine proteinase isolated from mouse submandibular gland [Text] / Tadakatsu Shimamura [et al.] // Immunol. Lett. - 1989. - Vol. 22, N 2. - P155-160 . - ISSN 0165-2478
Перевод заглавия: Цитотоксическая серинпротеиназа, выделенная из подчелюстной слюнной железы мыши
Аннотация: С помощью гель-фильтрационной хроматографии на сефадексе G-50 и обратимой фазы высокоэффективной жидкостной хроматографии из подчелюстных желез мышей BALB/с выделен новый цитотоксический фактор, являющийся серинпротеиназой, принадлежащей к мышиному железистому калликреину с мол. м. 27 кДа. Очищенная серинпротеиназа проявляла цитотоксическую активность против мышиных тимоцитов, зависящую от дозы. Показано, что ингибитор серинпротеиназы диизопропилфторфосфат блокирует ее цитотоксическую активность. Указывается, что цитотоксическая активность серинпротеиназы может играть роль в механизмах клеточного киллинга цитотоксических Т-лимфоцитов, натуральных клеток-киллеров, макрофагов и нейтрофилов, а также в воспалительном процессе, развитии эмбрионов, устранении стареющих клеток, метастазов опухолевых клеток и в защитных р-циях против патогенных возбудителей. Учитывая возможности получения больших кол-в серипротеиназы рекомендуется использовать ее в модельных экспериментах по изучению механизмов киллинга клеток в различных биологических системах. Библ. 19. Showa Univ., Tokyo 142, JP.
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.11
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т ЦИТОТОКСИЧЕСКИЕ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ
МЫШИ
КАЛЛИКРЕИН

Доп.точки доступа:
Shimamura, Tadakatsu; Nagumo, Noboru; Ikigai, Hajime; Murakami, Kaori; Okubo, Sachie; Toda, Masako; Ohnishi, Reiko; Tomita, Motowo
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 94.03-04И2.033

   
    A developmentally regulated cysteine proteinase gene of Leishmania mexicana [Text] / J. C. Mottran [et al.] // Mol. Microbiol. - 1992. - Vol. 6, N 14. - P1925-1932
Перевод заглавия: Регулируемый в ходе развития ген цистеиновой протеиназы Leishmania mexicana
Аннотация: Из L. mexicana выделен ген цистеиновой протеазы (ЦП), отнесенной к новому классу. Данная ЦП отличается от ранее изученных ЦП наличием C-концевой избыточ. 10членной последовательности и Gly-Val-Met вставки вблизи N-конца. С помощью блот-гибридизации показано, что ген ЦП экспрессируется на протяжении всего жизненного цикла простейших, но наибольший уровень синтеза отмечен на стадии амастиготы в животных и во время стационарной фазы промастиготной культуры. Анти-Св, полученная к центральному домену рассматриваемой ЦП, взаимодействует с белком-предшественником 38 кД и полипептидами 24 и 27 кД, к-рые различаются отношением к субстратам и уровнем экспрессии на различных стадиях жизненного цикла. Анти-Св не реагирует с основными ЦП L. mexicana, описанными ранее и отнесенными к классам A, B и C. Великобритания, Wellcome Unit of Mol. Parasitol., Inst of Genet. Univ. of Glasgow, Church Str, Glasgow G11 5JS. Библ. 29.
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.11.02
Рубрики: LEISHMANIA MEXICANA (PROT.)
СТАДИИ РАЗВИТИЯ
ЦИСТЕИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ГЕН
ЭКСПРЕССИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Mottran, J.C.; Robertson, C.D.; Coombs, G.H.; Barry, J.D.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.02-04В2.425

    Kim, Jun-Ho.
    A fibrinolytic metalloprotease from the fruiting bodies of an edible mushroom, Armillariella mellea [Text] / Jun-Ho Kim, Yang Sun Kim // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1999. - Vol. 63, N 12. - P2130-2136 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Фибринолитическая металлопротеаза из плодовых тел съедобного гриба Armillariella mellea
Аннотация: Из плодовых тел съедобного гриба A. mellea очищена фибринолитическая металлопротеаза (МП), содержащая Zn. МП гидролизует фибриноген (ФГ) и фибрин, но не расщепляет др. белки крови. МП гидролизует A'альфа' и B'бета' субъединицы ФГ человека с одинаковой эффективностью, гидролирует ряд синтетических субстратов и имеет оптимум рН 7,0. МП термостабильна и имеет максимальную фибринолитическую активность при 55'ГРАДУС'С. Корея, Dep. Chem. Sangii Univ. Библ. 24
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
ФИБРИНОЛИТИЧЕСКАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ПЛОДОВЫЕ ТЕЛА
СЪЕДОБНЫЕ ГРИБЫ

Доп.точки доступа:
Kim, Yang Sun
10.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 02.11-04В4.338

    Kim, Jun-Ho.
    A fibrinolytic metalloprotease from the fruiting bodies of an edible mushroom, Armillariella mellea [Text] / Jun-Ho Kim, Yang Sun Kim // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1999. - Vol. 63, N 12. - P2130-2136 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Фибринолитическая металлопротеаза из плодовых тел съедобного гриба Armillariella mellea
Аннотация: Из плодовых тел съедобного гриба A. mellea очищена фибринолитическая металлопротеаза (МП), содержащая Zn. МП гидролизует фибриноген (ФГ) и фибрин, но не расщепляет др. белки крови. МП гидролизует A'альфа' и B'бета' субъединицы ФГ человека с одинаковой эффективностью, гидролирует ряд синтетических субстратов и имеет оптимум рН 7,0. МП термостабильна и имеет максимальную фибринолитическую активность при 55'ГРАДУС'С. Корея, Dep. Chem. Sangii Univ. Библ. 24
ГРНТИ  
68.35.51
ВИНИТИ 681.35.51.41
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
ФИБРИНОЛИТИЧЕСКАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ПЛОДОВЫЕ ТЕЛА
СЪЕДОБНЫЕ ГРИБЫ

Доп.точки доступа:
Kim, Yang Sun
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 02.07-04И2.220

   
    A heme-binding aspartic proteinase from the eggs of the hard tick Boophilus microplus [Text] / Marcos H. F. Sorgine [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 37. - P28659-28665 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Гем-связывающая аспартильная протеиназа из яиц клеща Boophilus microplus
Аннотация: Из яиц клеща крупного рогатого скота выделена и клонирована новая аспартильная протеиназа (АП). АП связывает гем в стехиометрическом отношении 1:1. АП расщепляет ряд пептидных и белковых субстратов: Hb является хорошим субстратом, а глобин - плохим. Добавление гема усиливает гидролиз глобина, максимальная активация наблюдается при соотношении гем/глобин 1:1, дальнейшее добавление гема ингибирует протеолиз. Добавление гема не оказывает влияния на расщепление синтетических субстратов и рибонуклеазы. Физиологическим субстратом АП, как полагают, является вителлин - основной запасный белок яиц клеща. Гидролиз вителлина, который является гемопротеином, угнетается при добавлении гема. Считают, что гем может выполнять регуляторную роль при деградации этого белка АП. Бразилия, Dep. Bioquim. Med. Inst. Ciencias Biomed. Univ. Fed. Rio de Janeiro. Библ. 44
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.19.05.11.09.07.13
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
АСПАРТИЛЬНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ГЕМ-СВЯЗЫВАЮЩАЯ ФОРМА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЯЙЦЫ
КЛЕЩ BOOPHILUS MICROPLUS

Доп.точки доступа:
Sorgine, Marcos H.F.; Logullo, Carlos; Zingali, Russolina B.; Paiva-Silva, Gabriela O.; Juliano, Luiz; Oliveira, Pedro L.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.11-04Б3.94

    Sutar, L. E.
    A low molecular weight alkaline poteinase from Conidiobolus coronatus [Text] / L. E. Sutar, M. C. Srinivasan, H. G. Vartak // Biotechnol. Lett. - 1991. - Vol. 13, N 2. - P119-124 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Низкомолекулярная щелочная протеиназа из Condiobolus coronatus
Аннотация: Очищена до электрофоретической гомогенности внеклеточная низкомолекулярная щелочная протеиназа, образуемая Conidiobolus coronatus CIM 1238 при выращивании в течение 96 ч при т-ре 30'ГРАДУС' С и перемешивании со скоростью 200 об./мин на среде с 2% казеина. Фермент выделяли из фильтрата культуральной жидкости осаждением спиртом и очищали с помощью ИОХ на ДЭАЭЦ и СМ-целлюлозе, высаливания сульфатом аммония (90% от насыщения) и гель-фильтрации на Сефадексе g=50. Очищенный фермент имел мол. м. 6800, оптимум действия при pH 9,7 и т-ре 45'ГРАДУС' С, был стабилен при pH 6,5-7,5, действовал на N-бензоил-L-тирозинэтиловый эфир, являлся сериновой протеиназой. Фермент был успешно использован для разделения D, L-фенилаланина, D,L-фенилглицина. Библ. 14. Индия, Div. Biochem. Sci., Nat. Chem. Lab. Pune 411008.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЩЕЛОЧНАЯ ПРОТЕИНАЗА
НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНАЯ
СВОЙСТВА
CONIDIOBOLUS CORONATUS

Доп.точки доступа:
Srinivasan, M.C.; Vartak, H.G.
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 05.07-04И2.38

   
    A metalloproteinase extracellularly released by Crithidia deanei [Text] / Claudia Masini d'Avila-Levy [et al.] // Can. J. Microbiol. - 2003. - Vol. 49, N 10. - P625-632 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Металлопротеиназа внеклеточно выделяется Crithidia deanei
Аннотация: В фосфатном буфере рН 7.4 подвижные трипаносоматиды C. deanei выделяют белки. 1 из главных белков был очищен и имел протеолитическую активность. Поскольку его активность подавлялась 1,10-фенантролином и ЭДТА, он принадлежит к классу металлопротеиназ. Бразилия, Dep. Microb. Geral, Inst. Microb. Prof. Paolo de Goes, CCS, Bl.I, Cidade Univ., Univ. Fed. Rio de Janeiro, Rio de Janeiro 21941-590. Библ. 33
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.99.17
Рубрики: CRITHIDIA DEANEI (PROT.)
ПРОТЕИНАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНОЕ ВЫДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
d'Avila-Levy, Claudia Masini; Souza, Rodrigo F.; Gomes, Rosana C.; Vermelho, Alane B.; Branquinha, Marta H.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 01.07-04М2.45

    Houard, X.
    A new matrix proteinase from fibronectin: Purification from new-born calf serum and characterization in conditioned medium [Text] : abstr. Council for High Blood Pressure Research 54th Annual Fall Conference and Scientific Sessions, Washington, D.C., 24-27 Oct., 2000 / X. Houard, P. Corvol, M. Pagano // Hypertension. - 2000. - Vol. 36, N 4. - P663 . - ISSN 0194-911X
Перевод заглавия: Новая матриксная протеиназа из фибронектина: очистка из сыворотки новорожденных телят и характеристика в подходящей среде
Аннотация: Из сыворотки крови новорожденных телят очистили фибронектин-протеиназу с использованием гепарин- и желатин-аффинную хроматографию. Показано, что очищенный фермент - мономер с молекулярной массой 63 кД; ингибиторы 24-15 и ЭДТА ингибировали его активность, тогда как ингибиторы матриксных металлопротеиназ не оказывали этого эффекта. Эта фибронектин-протеиназа участвует в протеолизе внеклеточного матрикса в процессе повреждения сосудов. Обсуждается роль этого фермента в ремоделировании стенок сосудов после повреждений. Франция, INS ERM U 36, Col. de France, Paris
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
МАТРИКСНАЯ ПРОТЕИНАЗА
НОВАЯ ФОРМА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СЫВОРОТКА КРОВИ
ТЕЛЯТА

Доп.точки доступа:
Corvol, P.; Pagano, M.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.11-04М1.185

    Karl, Daniel W.
    A novel acid proteinase released by hybridoma cells [Text] / Daniel W. Karl, Margaret Donovan, Michael C. Flickinger // Cytotechnology. - 1990. - Vol. 3, N 2. - P157-169 . - ISSN 0920-9069
Перевод заглавия: Новая кислая протеиназа, освобождаемая клетками гибридомы
Аннотация: В культуральном супернатанте Кл мышиной гибридомы 9.2.27 определяли новую, ранее не описанную кислую протеиназу, к-рая деградирует альбумин и трансферрин, при рН 3 и ниже наблюдали также ограниченный протеолиз IgG[2]. Протеолиз усиливался при низких рН в присутствии мочевины или 1 М уксусной к-ты. Св-ва фермента позволяют предполагать сходство с протеиназами лизосом, освобождающимися при лизисе Кл. США, Inst. for Adv. Stud. in Biol. Process Technol., Univ. of Minnesota, St. Paul, MN 55108. Библ. 24.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09.11
Рубрики: ГИБРИДОМЫ
ЛИНИЯ 9.2.27
ФЕРМЕНТЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ЛИЗОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Donovan, Margaret; Flickinger, Michael C.
16.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 02.11-04Н1.65

   
    A novel aspartyl proteinase from apocrine epithelia and breast tumors [Text] / Emilia Caputo [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 11. - P7935-7941 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новая аспартильная протеиназа из апокринного эпителия и рака молочной железы
Аннотация: При изучении белка GCDFP-15 - 15 кД маркера апокринной дифференцировки карциномы молочной железы, известного также как белок gp17, присутствующий в ряде биологических жидкостей, в том числе и в семенной плазме, обнаружено, что он является аспартильной протеиназой. Установлено, что в форме димера GCDFP-15/gp17 обладает протеолитической активностью и расщепляет желатину; мономер белка не активен. Из изученных субстратов хорошо расщепляется фибронектин. Протеолитическая активность протеиназы угнетается пепстатином A. Сайт-специфический мутагенез показывает, что остаток Asp22 важен для каталитической активности. По структуре GCDFP-15/gp17 более близок аспартильным протеиназам ретровирусов, чем аспартильным протеиназам клеток. Обсуждаются биологические функции протеиназы и ее роль в прогрессии опухолей. Италия, Int. Inst. Genet. Biophys., Naples. Библ. 40
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.03.25.19
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
АСПАРТИЛЬНАЯ ПРОТЕИНАЗА
НОВАЯ ФОРМА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЭПИТЕЛИЙ
РАКОВЫЕ КЛЕТКИ МОЛОЧНОЙ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Caputo, Emilia; Manco, Giuseppe; Mandrich, Luigi; Guardiola, John
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.03-04Б3.75

   
    A novel serine proteinase from the psychrophile Vibrio PA-43 [Text] : abstr. 18th International Congress of Biochemistry and Molecular Biology, Birmingham, 16-20 July, 2000 / Jane A. Irwin [et al.] // Biochem. Soc. Trans. - 2000. - Vol. 28, N 5. - PA 312 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Новая сериновая протеиназа из холодолюбивой (бактерии) Vibrio PA-43
Аннотация: Из культуральной среды холодолюбивой бактерии (ХБ) Vibrio PA-43 выделена протеиназа с мол. массой 76 кД и ИЭТ 3,85. Протеиназа сравнительно стабильна для ХБ, т. к. сохраняет активность при 20'ГРАДУС'C в течение недели. Оптимальными для действия фермента являются pH 8,3 и температура 55-60'ГРАДУС'C, хотя при этой температуре протеиназа стабильна всего 4 минуты. Фермент угнетается ингибиторами сериновых протеаз, ЭДТА и ЭГТА не оказывают влияния. Сравнение 40-членной N-концевой последовательности с другими протеиназами показывает, что выделенный фермент похож на щелочную протеиназу из Bacillus subtilis. Ирландия, Dep. Vet. Physiol. Biochem., Fac. Vet. Med., UCD, Dublin
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КУЛЬТУРАЛЬНАЯ СРЕДА
ХОЛОДОЛЮБИВЫЕ БАКТЕРИИ
VIBRIO PA-43

Доп.точки доступа:
Irwin, Jane A.; Gudmundsson, Haflidi M.; Alfredsson, Gudni A.; Engel, Paul C.
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.73

   
    A novel thermostable neutral proteinase from Saccharomonospora canescens [Text] / Pavlina Dolashka [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1998. - Vol. 1382, N 2. - P207-216 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Новая термостабильная нейтральная протеиназа из Saccharomonospora canescens
Аннотация: Из культуральной среды C. canescens sp. novus, штамм 5 очищена новая нейтральная протеиназа, названная NPS с мол. м. 35 кД. NPS имеет острый оптимум активности при pH 6,7 и полностью инактивируется ингибиторами металлоэндопептидаз, ЭДТА и 1,10-фенантролином, но не ингибитором сериновых протеаз фенилметансульфонилфторидом. NPS связывает 1 ион Zn{2+} и 4 Ca{2+}. В присутствии 100 мМ CaCl[2] тепловая инактивация характеризуется T[m]=77'ГРАДУС'C и энергией активации E{#}=72,13 кДж/моль. Эффективность переноса энергии от остатков тирозина на остатки триптофана равна 68%. Не обнаружено никакой гомологии между 26 N-концевыми остатками NPS и N-концевыми отрезками др. нейтральных протеаз микроорганизмов. Отличительной особенностью является наличие у NPS ариламидазной и эстеразной активности. Эпокси- и эпитиопиранозиды ингибируют ариламидазную активность. Болгария, Ин-т орг. хим. БАН, 1113 София. Библ. 39
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
НЕЙТРАЛЬНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
SACCHAROMONOSPORA CANESCENS

Доп.точки доступа:
Dolashka, Pavlina; Georgieva, Dessislava Nikolova; Stoeva, Stanka; Genov, Nicolay; Rachev, Rossen; Gusterova, Adriana; Voelter, Wolfgang
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.38

   
    A novel type of proteinase, masikinolysin, from Streptomyces griseoloalbus SN-22 [Text] / Sawao Murao [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 12. - P2308-2309 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Новый тип протеиназы (Мазикинолизин) из Streptomyces griseoloalbus SN-22
Аннотация: В фильтрате глубинной культуры Streptomyces griseoloalbus SN-22, полученной при выращивании в аэробных условиях при т-ре 30'ГРАДУС'C на среде с глюкозой, соевой мукой, дрожжевым и солодовым экстрактами (pH 6,5), найден новый тип протеиназы (Мазикинолизин). Фермент был очищен в 92,7 раз до электрофоретической гомогенности с помощью фракционирования сульфатом аммония и ИОХ на ДЭАЭ-Целлюлозе, Бутил-Тойоперле и Сефадексе G-75. Очищенный фермент имел мол. м. 26 кД, изоэлектрическая точка 6,4, оптимум действия при т-ре 45'ГРАДУС'C и pH 9,0. При гидролизе B-цепи инсулина и лизоцима фермент специфично отщеплял с N-конца остатки аланина и валина. Япония, Applied Microbial Technol., Kumamoto Inst. Technol., 4-22-1, Ikeda, Kumamoto 860. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
НОВЫЙ ТИП ФЕРМЕНТА
МАЗИКИНОЛИЗИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
STREPTOMYCES GRISECOLOALBUS
ШТАММ SN-22 - ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Murao, Sawao; Oyama, Hiroshi; Fujino, Hiroaki; Shin, Takashi
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.12-04Б4.284

   
    A novel type of proteinase, masikinolysin, from Streptomyces griseoloalbus SN-22 [Text] / Sawao Murao [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 12. - P2308-2309 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Новый тип протеиназы (Мазикинолизин) из Streptomyces griseoloalbus SN-22
Аннотация: В фильтрате глубинной культуры Streptomyces griseoloalbus SN-22, полученной при выращивании в аэробных условиях при т-ре 30'ГРАДУС'C на среде с глюкозой, соевой мукой, дрожжевым и солодовым экстрактами (pH 6,5), найден новый тип протеиназы (Мазикинолизин). Фермент был очищен в 92,7 раз до электрофоретической гомогенности с помощью фракционирования сульфатом аммония и ИОХ на ДЭАЭ-Целлюлозе, Бутил-Тойоперле и Сефадексе G-75. Очищенный фермент имел мол. м. 26 кД, изоэлектрическая точка 6,4, оптимум действия при т-ре 45'ГРАДУС'C и pH 9,0. При гидролизе B-цепи инсулина и лизоцима фермент специфично отщеплял с N-конца остатки аланина и валина. Япония, Applied Microbial Technol., Kumamoto Inst. Technol., 4-22-1, Ikeda, Kumamoto 860. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.25.99
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
НОВЫЙ ТИП ФЕРМЕНТА
МАЗИКИНОЛИЗИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
STREPTOMYCES GRISECOLOALBUS
ШТАММ SN-22 - ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Murao, Sawao; Oyama, Hiroshi; Fujino, Hiroaki; Shin, Takashi
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)