СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПЕРМЕАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 95
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-95

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.219

Leblanc, Gerard.
Na+, Н+ or Li+-coupled melibiose symport in E. coli [Text] / Gerard Leblanc, Martine Bassilana, Thierry Pourcher // Mol. Basis Biomembr. Transp. - Amsterdam etc., 1988. - P53-62 . - ISBN 0-444-80015-8
Перевод заглавия: Симпорт мелибиозы, сопряженный с Na+, Н+ или Li+ у E. coli
Аннотация: Обзор. Пермеаза мелибиозы (ПМ) E. coli катализирует накопление Кл 'альфа'-дисахаридов в симпорте с одновалентными катионами. Суммирована инормация о механизме транспорта, полученная на основании исследований сахаросвязывающей активности, р-ции облегченной диффузии, катализируемой ПМ в отсутствие источника энергии, и эффекта активации электрическим потенциалом активности переносчика. Обсуждаются возможные функциональные участки ПМ, исслуемые методом сайт-специфического мутагенеза. Библ. 22. Франция, Lab. J. Maetz. Dep. de Biologie du CEA, ВР68, Villefranche s/mer 06230.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СИМПОРТ
СИМПОРТ МЕЛИБИОЗЫ
ОДНОВАЛЕНТНЫЕ КАТИОНЫ
СОПРЯЖЕНИЕ
МЕХАНИЗМ
ПЕРМЕАЗА МЕЛИБИОЗЫ
СВОЙСТВА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 22

Доп.точки доступа:
Bassilana, Martine; Pourcher, Thierry

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.218

Kaback, H. Ronald
Molecular mechanism of lactose/proton symport via the Lac permease of Escherichia coli [Text] / H.Ronald Kaback // Mol. Basis Biomembr. Transp. - Amsterdam etc., 1988. - P63-67 . - ISBN 0-444-80015-8
Перевод заглавия: Молекулярный механизм симпорта лактозы с протоном через lac-пермеазу Escherichia coli
Аннотация: Обзор. Пермеаза лактозы из Escherichia coli, трансмембранный гидрофобный белок катализирует сопряженную с переносом протона транслокацияю 'бета'-галактозидов. На основе данных сайт-специфичесого мутагенеза показано, что цистеины не играют роли в связывании субстрата или переносе протона. Из четырех гистидинов замена двух вызывает нарушение функции, причем одна из замен His322 Arg приводит к не сопряженной с переносом протона пермеазной активности по градиенту субстрата. Компьютерный анализ модели пермеазы и дальнейшие эксперименты выявили остатки, участие к-рых в акте переноса наиболее вероятно: His322, Glu325 и Arg302. Библ. 5. США, Roche Inst. of Mol. Biol., Roche Res. Center, Nutley, NJ 07100.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СИМПОРТ
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ МЕХАНИЗМ
ПЕРМЕАЗА ЛАКТОЗЫ
ЛАКТОЗА
ПРОТОНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.09-04Б2.230

Permeases of S. cerevisiae: Structural aspects [Text] / E. Weber [et al.] // Highlights Mod. Boichem. - Utrecht, Tokyo, 1989. - Vol. 1. - P761-770 . - ISBN 90-6764-117-0
Перевод заглавия: Пермеазы Saccharomyces cerevisiae: структурные аспекты
Аннотация: Обзор. Среди большого числа белков, локализованных в цитоплазматической мембране S. cerevisiae, многие участвуют в транспорте в-в через мембрану. Лишь некоторые из этих белков, называемых пермеазами, очищены и охарактеризованы на молекул. уровне. В последние годы методы молекул клонирования дали возможность вывести первичные структуры транспортных белков из последовательностей ДНК соотв. генов. К числу таких пермеаз у S. cerevisiae относятся урацил-пермеаза (I) и пурин-цитозин-пермеаза (II). Эти белки содержат соответственно 12 и 9 трансмембранных 'альфа'-спиральных участков, 7 и 2 потенциальных сайта для N-гликозилирования, но их последовательности не гомологичны. Проверка предсказанной модели вторичной структуры I осуществлена с использованием слитых гибридов пермеазы и кислой фосфатазы. Получена мутантная II, имеющая сниженное сродство к цитозину. Определены положения аминокислотных замещений в мутантном белке. Проведены эксперименты по трансляции in vitro мРНК для II. Ил. 1. Табл. 1. Библ. 22. Франция, Inst. Jacques Monod, Univ. Paris VII, 75521 Paris.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ПЕРМЕАЗЫ
УРАЦИЛ-ПЕРМЕАЗА
ПУРИНЦИТОЗИН-ПЕРМЕАЗА
СТРУКТУРНЫЕ АСПЕКТЫ
КОНГРЕССЫ
14-Й МЕЖДУНАРОДНЫЙ БИОХИМИЧЕСКИЙ КОНГРЕСС
ЧЕХОСЛОВАКИЯ
ПРАГА
1988
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 22

Доп.точки доступа:
Weber, E.; Jund, R.; Isapis, R.; Pillares, C.; Rooriguez, E.; Chevallier, M.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.362

Identification and characterization of the maltose permease in a genetically defined Saccharomyces strain [Text] / Young Sook Chang [et al.] // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 11. - P6148-6154 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация и характеристики пермеазы для мальтозы у штамма Saccharomyces cerevisiae, изученного генетически
Аннотация: У Saccharomices cerevisiae имеются множественные системы транспорта 'альфа'-глюкозидов. Изолировали 2 группы мальтозонегативных мутантов у штамма MAL 6. С помощью тонкого картирования показали, что у мутантов группы А мутации локализуются в гене MAL61, одном из генов комплекса MAL6. У штамма с разрывом гена MAL61 в N-терминальной области (встройка URA3) конститутивны продукция мРНК MAL61 и пермеаза для мальтозы (Пм). Трансформация клеток мультикопийной плазмидой с MAL61 повышала активность Пм. Делеционный разрыв гена MAL61 полностью блокировал активность Пм. Очевидно, у изученного штамма имеется единственная Пм, к-рая является продуктом гена MAL61. Эта Пм способна транспортировать в клетки мальтозу и туранозу, но не мальтотриозу, 'альфа'-метилглюкозид или мелецитозу. Ил. 4. Табл. 3. Библ. 25. США, Needleman R. B., Dep. of Biochemistry, Wayne St. Univ. Sch. of Med., Detroit, Michigan 48201.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (BACT.)
ШТАММ 269-5В
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ПЕРМЕАЗА МАЛЬТОЗЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕНЫ
ГЕН ПЕРМЕАЗЫ МАЛЬТОЗЫ MAL61
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Chang, Young Sook; Dubin, Robert A.; Perkins, Edward; Michels, Corinne A.; Needleman, Richard B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 91.02-04М4.78

Dornmair, Klaus.
Internal dynamics of lactose permease [Text] / Klaus Dornmair, Fritz Jahnig // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1989. - Vol. 86, N 24. - P9827-9831 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Внутренняя динамика пермеазы лактозы
Аннотация: Транспортный белок пермеазу лактозы (ПЛ) из цитоплазматич. мембраны E. coli встраивали в везикулы димиристилфосфатидилхолина и исследовали внутренние высокочастотные динамич. процессы белка с помощью флуоресцентного метода. В качестве флуоресцирующих меток использовали остатки триптофана белка и ковалентно присоединеные молекулы пирена. Для первой из этих меток выявлено 3, а для второй 2 процесса релаксации в наносекундном диапазоне, наиболее медленный из к-рых, с характерным временем 50 нс, был связан с ориентационными флуктуациями спиралей полипептидной цепи, проникающих сквозь липидный бислой. Когда т-ра опускалась ниже точки фазового перехода липида, этот релаксационный процесс замедлялся и его амплитуда уменьшалась. Взаимосвязь между внутренней динамикой ПЛ и ее транспортной функцией анализируется на основе уравнения Крамера для кинетики химич. реакций. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Biologie, D7400 Tubingen. Библ. 28.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ТРАНСПОРТНЫЕ БЕЛКИ
ПЕРМЕАЗА ЛАКТОЗЫ
МЕМБРАНЫ
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

Доп.точки доступа:
Jahnig, Fritz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.374

Cheng, Qi.
The maltose permease encoded by the MAL61 gene of Saccharomyces cerevisiae exhibits both sequence and structural homology to other sugar transporters [Text] / Qi Cheng, Corinne A. Michels // Genetics. - 1989. - Vol. 123, N 3. - P477-484 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Пермеаза мальтозы, кодируемая геном MAL61 Saccharomyces cerevisiae имеет нуклеотидную и структурную гомологию с другими пермеазами сахаров
Аннотация: Клонирован фрагмент ДНК Saccharomyces cerevisiae, содержащий ген MAL61, к-рый кодирует пермеазу мальтозы. Данный ген секвенирован; открытая рамка считывания содержит 1842 п. н. Предполагаемая пермеаза состоит из 614 аминокислотных остатков. Вторичная структура представлена 12 гидрофобными областями, к-рые объединены в 2 блока. Блоки разделены последовательностью из 71 аминокислоты, к-рая обращена в цитоплазму клетки. N- и С-терминальные части пермеазы, состоящие из 100 и 67 аминокислот соотв., также являются внутриклеточными областями данного белка. MAL 61 имеет значительное структурное сходство с др. пермеазами сахаров дрожжей, человека и Escherichia coli. Ил. 4. Библ. 62. США, Dep. of Biology, Queens College and the Graduate School of the City Univ. New York, Flushing, NJ 11367.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГЕНЫ
ПЕРМЕАЗЫ МАЛЬТОЗЫ MAL61
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ТРАНСПОРТНЫЕ СИСТЕМЫ
ПЕРМЕАЗА МАЛЬТОЗЫ
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
СРАВНЕНИЕ
ПЕРМЕАЗЫ САХАРОВ
ДРОЖЖИ
И ЧЕЛОВЕК
ESCHERICHIA COLI (BACT)

Доп.точки доступа:
Michels, Corinne A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.325

Diallinas, George.
A gene coding for the uric acid-xanthine permease of Aspergillus nidulans: inactivational cloning, characterization, and sequence of cis-acting mutation [Text] / George Diallinas, Claudio Scazzocchio // Genetics. - 1989. - Vol. 122, N 2. - P341-350 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Ген Aspergillus nidulans, кодирующий пермеазу для мочевой кислоты/ксантина: инактивационное клонирование, характеристики и секвенирование цис-активной мутации
Аннотация: У Aspirgillus nidulans интеграция трансформирующих последовательностей осуществляется через рекомбинацию с гомологичными последовательностями или же в гетерологичных сайтах генома. Среди 12 000 трансформантов по ацетамидазному гену amdS, полученных у штамма с крупной делецией этого гена, у 34 клонов произошла интеграция плазмидной ДНК в ген uapA, предположительно являющийся структурным геном пермеазы для мочевой к-ты/ксантина. У таких интегрантов ген uapA инактивирован. Сайт интеграции на плазмиде расположен в направлении 3' за открытой рамкой считывания amdS. Последовательность 10 п. н., присутствующая в этой области, обнаружена также в кодирующей области uapA. Используя спасение плазмиды, клонировали пермеазный ген. Показано, что цис-активная мутация uap-100, изменяющая регуляцию пермеазного гена, представляет собой дупликацию сегмента длиной 139 п. н., расположенного во фланкирующей 5'-области uapA. "Северный" блоттинг и дот-гибридизация показали, что транскрипция гена uapA индуцируется мочевой к-той или ее тио-аналогами, а мутация uap-100 вызывает 8- и 5-кратное повышение уровня транскрипта uapA соответственно в условиях индукции и в ее отсутствии. Ил. 8. Табл. 2. Библ. 36. Франция, Inst. de Microbiol., Unite Associee au CNRS 136, Univ. Paris-Sud, Orsay Cedex 91405.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ASPERGILLUS NIDULANS (FUNGI)
ШТАММ AMDS368
ГЕНЫ
ГЕН ПЕРМЕАЗЫ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ/ /КСАНТИНА UAPA
КЛОНИРОВАНИЕ
ТРАНСКРИПЦИЯ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ/КСАНТИНА
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
МУТАЦИИ
МУТАЦИЯ ЦИС-АКТИВНАЯ UAP-100
ДУПЛЕКАЦИЯ НУКЛЕОТИДНОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
АКТИВАЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ

Доп.точки доступа:
Scazzocchio, Claudio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.396

Characterization of site-directed mutants in the lac permease of Escherichia coli [Text]. 2. Glutamate-325 Replacements / Nancy Carrasco [et al.] // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 6. - P2533-2539 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Характеристика сайт-направленных мутантов пермеазы Lac Escherichia coli. 2. Замещения глутамата-325
Аннотация: Из мембран E coi солюбилизирована, очищена и реконструирована в протеолипосомы пермеаза Lac (I) с заменой глу[3][2][5] ала. Реконструированная I полностью неспособна катализировать симпорт лактозы (II) и HL+, но катализирует обмен и противоток столь же эффективно, как и I дикого типа. Кроме того, мутантная II катализирует поток II по градиенту конц-ии без сопутствующей транслокации Н+ и связывает бис-п-нитрофенил-L-D-галактопиранозид с К, лишь чуть большей, чем у I дикого типа. Изучение мембранных пузырьков показало, что замещение глу[3][2][5] на глн, гис, вал, цис или трп приводит к таким же результатам, как и замещение на ала. С др. стороны I с заменой глу[3][2][5] асп катализирует симпорт II/Н+ лишь в 5 раз хуже, чем I дикого типа. Полученные результаты позволяют предположить, что кислотный остаток в положении 325 у I существенен для симпорта II/Н+ и что связывания Н+ в этом положении недостаточно. Эти данные согласуются с моделью, согласно к-рой остатки арг[3][0][2]I гис[3][2][2] и глу[3][2][5] являются компонентами релейной системы Н+, играющей важную роль в сопряжении транслокации II и Н+. Библ. 39. США, Roche Inst. of Molecular Biol., Roche Research Center, Nutley, NJ 07110, H. R. Kaback.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ W313
ШТАММ BMH71-18
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА LAC
СТРУКТУРА-ФУНКЦИЯ СООТНОШЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН LAC Y
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
МУТАЦИИ
ЗАМЕНА АМИНОКИСЛОТ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Carrasco, Nancy; Puttner, Irene B.; Antes, Lisa M.; Lee, Jonathan A.; Larigan, J.Douglas; Lolkema, Julius S.; Roepe, Paul D.; Kaback, H.Ronald

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.200

Ferreras, J. M.
Effect of the chronic ethanol action on the activity of the general amino-acid permease from Saccharomyces cerevisiae var. ellipsoideus [Text] / J. M. Ferreras, R. Iglesias, T. Girbes // Biochim. et biophys. acta Biomembranes. - 1989. - Vol. 979, N 3. - P375-377 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Влияние хронического воздействия этанола на активность общей пермеазы аминокислот у Saccharomyces cerevisiae var. ellipsoides
Аннотация: Показано, что выращивание дрожжей S. cerevisiae в присутствии 5% этанола (I) вызывает значительное снижение активности общей транспортной системы аминокислот. После переноса Кл в среду без I транспортная активность полностью восстанавливается. Аналогичный эффект оказывает циклогексимид (0,5 мМ), однако его действие не снимается при инкубации в свежей среде. Можно полагать, что эффект I обусловлен избирательным подавлением биосинтеза белкового транспортера данной транспортной системы. Ил. 2. Библ. 16. Испания, Dep. de Bioquimica, Biol. Molec. y Fisiologia, Fac. de Ciencias, Univ. de Valladolid, 47005 Valladolid.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
VAR. ELIPSOIDES
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ЭТАНОЛ
ЦИКЛОГЕКСИМИД
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АМИНОКИСЛОТЫ
ПЕРМЕАЗЫ
ОБЩАЯ ПЕРМЕАЗА АМИНОКИСЛОТ
ИЗМЕНЕНИЕ АКТИВНОСТИ

Доп.точки доступа:
Iglesias, R.; Girbes, T.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.394

Roepe, Paul D.
Site-directed mutagenesis of tyrosine residues in the lac permease of Escherichia coli [Text] / Paul D. Roepe, H.Ronald Kaback // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 14. - P6127-6132 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Сайт-направленный мутагенез остатков тирозина в пермеазе lac Escherichia coli

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАГЕНЕЗ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
МУТАЦИЯ
МУТАЦИИ ГЕНА ПЕРМЕАЗЫ LAC
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПЕРМЕАЗА
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ТИРОЗИН
ЗАМЕНА АМИНОКИСЛОТ

Доп.точки доступа:
Kaback, H.Ronald

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.464

Sumantran, Venil N.
A novel membrane-associated threonine permease encoded by the tdcC gene of Escherichia coli [Text] / Venil N. Sumantran, Herbert P. Schweizer, Prasanta Datta // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 8. - P4288-4294 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Новая треониновая пермеаза, ассоциированная с мембраной, кодируется геном tdcC у Escherichia coli
Аннотация: При выращивании Escherichia coli в анаэробных условиях на среде богатой аминокислотами в клетках индуцируется новая система транспорта L-треонина (Т). Генетич. и биохимич. анализ плазмид, несущих мутации в анаэробно экспрессирующемся опероне tdc АВС, показал, что за перенос Т в клетки ответственен продукт гена tdcC. Данная система обеспечивает также перенос L-лейцина и L-серина (С). Транспорт Т ингибируется ингибиторами цепи переноса электронов и не зависит от ионов Na+. Т. обр. tdcС кодирует пермеазу специфичную для включения Т и С. Топологич. модель продкта tdcC, предсказанная исходя из аминокислотного прокта i profil gidrofo[н]nosti TdcC указывает на то, что подобно другим бактериальным пермеазам этот белок интегрирован в мембрану. Библ. 33. США, Dep. of Biological Chemistry, The Univ. of Michigan, Ann Arbor, MI 48109-0606.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ПЕРМЕАЗЫ TDCC
ЭКСПРЕССИЯ
УСЛОВИЯ
ПЕРМЕАЗЫ
ПЕРМЕАЗА СПЕЦИФИЧНАЯ ТРЕОНИНУ-СЕРИНУ
ТОПОЛОГИЧЕСКАЯ МОДЕЛЬ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АМИНОКИСЛОТЫ

Доп.точки доступа:
Schweizer, Herbert P.; Datta, Prasanta

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.156

Kaback, H. R.
The lac permease of Escherichia coli: a prototypic energy-transducing membrane protein [Text] / H. R. Kaback // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1990. - Vol. 1018, N 2-3. - P160-162 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Lac-пермеаза Escherichia coli: прототипный передающий энергию мембранный белок
Аннотация: Рассмотрены основные итоги изучения структуры и топологии lac-пермеазы у E. coli с применением методов генетической инженерии. Приведена структурная модель пермеазы. Библ. 15. США, Howard Hughes Medical Inst. and Dep. of Physiology, Molec. Biol. Inst., Univ. of California Los Angeles, Los Angeles, CA.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11 + 341.27.17.07.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ПЕРМЕАЗА*LAC
СТРУКТУРА
ТОПОЛОГИЯ
ПЕРЕДАЧА ЭНЕРГИИ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.424

Miller, Kenneth.
DNA sequence of the putP gene from Salmonella typhimurium and predicted structure of proline permease [Text] / Kenneth Miller, Stanley Maloy // Nucl. Acids Res. - 1990. - Vol. 18, N 10. - P3057 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Последовательность ДНК гена putP Salmonella typhimurium и предсказанная структура пермеазы пролина
Аннотация: Исходя из нуклеотидной последовательности гена putP, кодирующего пермеазу пролина у Salmonella typhimurium, предсказана аминокислотная последовательность его продукта. Ген putP кодирует белок из 502 аминокислот, к-рый отличается выраженной гидрофобностью. Подобно другим белкам, ассоциированным с мембраной, мол. м. первичного продукта putP (54,3 кД) существенно превосходит таковой у зрелого белка (33 кД). белок PutP имеет 12 сайтов савящывания с мембраной. Ген putP S. typhimurium отличается высоким уровнем сходства с его гомологом у Escherichia coli (83% идентичности нуклеотидной последовательности, 94% идентичности аминокислотной последовательности). Библ. 6. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Illinois, Urbana, IL 61801.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ПЕРМЕАЗЫ ПРОЛИНА PUTP
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПЕРМЕАЗА ПРОЛИНА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРЕДСКАЗАНИЕ
СРАВНЕНИЕ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Maloy, Stanley

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.358

Nucleotide sequence and expression in Escherichia coli of the Lactococcus lactis citrate permease gene [Text] / Silke David [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 10. - P5789-5794 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность и экспрессия в Escherichia coli гена цитратпермеазы Lactococcus lactis
Аннотация: В шт. CitEscherichia coli клонирована и функционально экспрессирована кодируемая плазмидой цитратная детерминанта из Lactococcus lactis. Анализ делеционных производных позволил обнаружить 3,4 т. п. н. район, определяющий способность клеток переносить цитрат, а в Т7 системе экспрессии был обнаружен белок 32 кД, закодированный в данном фрагменте, наличие к-рого коррелирует с данным свойством. Во вракции мембранных пузырьков E. coli, содержащих плазмиды, экспрессирующие цитратпермеазы, обнаружен активный перенос [1,5={1}{4}C] цитрата. Ген цитратпермеазы citP, был локализован с помощью сайт-специфического мутагенеза. Открытая рамка считывания citP состоит из 1325 п. н. и кодирует гидрофобный белок из 442 аминокислот, не имеющий выраженного сродства с известными переносчиками цитрата. Библ. 45. Нидерланды, Mol. Genet. Group, Netherlands Inst. for Dairy Res., P.O. Box 20, 6710 ВА Ede.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ЦИТРАТПЕРМЕАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ЦИТРАТ
ПЕРМЕАЗА

Доп.точки доступа:
David, Silke; van, der Rest Michel E.; Driessen, Arnold J.M.; Simons, Guus; de, Vos Willem M.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.158

Erni, B.
Coupling of energy to glucose transport by the bacterial phosphotransferase system [Text] / B. Erni // Res. Microbiol. - 1990. - Vol. 141, N 3. - P360-364 . - ISSN 0923-2508
Перевод заглавия: Сопряжение транспорта глюкозы с энергией в бактериальной фосфотрансферазной системе
Аннотация: В обзоре кратко рассмотрены механистический, кинетический и термодинамический аспекты функционирования фосфотрансферазной системы бактерий. При этом обсуждаются две основные модели (М) транспорта: М переноса лигандов Митчелла и М конформационного сопряжения Тэнфорда. Делается вывод, что функционирование пермеазы фосфотрансферазной системы нельзя объяснить в рамках ни одной из этих М. Библ. 8.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ГЛЮКОЗА
БАКТЕРИАЛЬНАЯ ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ СОПРЯЖЕНИЕ
МОДЕЛИ ТРАНСПОРТА
ПЕРМЕАЗА
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 8

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.433

Bibi, Eitan.
In vivo expression of the lacY gene in two segments leads to functional lac permease [Text] / Eitan Bibi, H.Ronald Kaback // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 11. - P4325-4329 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Экспрессия in vivo гена lacY в виде двух сегментов приводит к образованию функциональной пермеазы lac
Аннотация: Два фрагмента гена lacY E. coli примерно равного размера; полученные под действием рестрикц. эндонуклеазы Afl II, клонированы порознь или вместе под контролем 2 промоторов-операторов lac на плазмиде рТ7-5. В этих условиях пермеаза lac Y (I) сигтезируется в виде 2 половинок: 1) N-концевой части (II), содержащей первые 6 трансмембранных спиралей и большую часть петли 7; 2) С-концевой части (III), содержащей последние 6 трансмембранных спиралей. Клетки, несущие рТ7-5 с обоими фрагментами, транспортируют лактозу (IV) со скоростью, равной 30% нормальной скорости поглощения IV. При экспрессии любой из половинок I транспорт IV отсутствует. В клетках, экспрессирующих II+III, целая I не появляется в мембранах и транспорт IV обеспечивается ассоциацией II и III, к-рые обнаружены в мембране. При экспрессии фрагментов lac Y ПО5 РОЗНЬ II и III не обнаруживаются в клетках. Эти данные позволяют предположить, что II и III, синтезированные порознь, разрушаются в результате протеолиза, но ассоциация II и III дает стабильный, каталитический активный комплекс. Библ. 32. США, Dept. of Physiology, Molecular Biol. Inst., Univ. of California, Los Angeles, СА 90024-1574.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ НВ 101
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ЛАКТОЗА
МЕХАНИЗМ
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ПЕРМЕАЗА LAC Y
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
УСЛОВИЯ СБОРКИ
ГЕНЫ
ГЕН ПЕРМЕАЗЫ LAC Y
ЭКСПРЕССИЯ ДВУХ СЕГМЕНТОВ
СИНТЕЗ ФУНКЦИОНАЛЬНОГО ФЕРМЕНТА

Доп.точки доступа:
Kaback, H.Ronald

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.597

The purine-cytosine permease gene of Saccharomyces cerevisiae: primary structure and deduced protein sequence of the FCY2 gene product [Text] / E. Weber [et al.] // Mol. Microbiol. - 1990. - Vol. 4, N 4. - P585-596
Перевод заглавия: Ген пурин-цитозин пермеазы Saccharamyces cerevisiae: первичная структура и последовательность аминокислот в белке - продукте гена FCY2
Аннотация: Определена последовательность сегмента ДНК Saccharomyces cerevisiae, несущего ген пурин-цитозин пермеазы (FCY2). Приведена первичная структура экспрессируемого белка (533 аминок-ты) с мол. м. 58000 Д, содержащего 2 сайта N-гликозилирования. Полученные данные позволяют предположить складчатую упаковку белка в мембране. Показано, что экспрессия продукта гена FCY2 требует наличия пути секреции и снижена у мутанта mnn9, дефицитного по внешней цепи гликозилирования. FCY2 локализован на правой ветви хромосомы V рядом с геном HIS1. Библ. 60. Франция, I. B. M. C. du C. N. R. S., 15 rue R. Descartes, 67084 Strasbourg Cedex.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ШТАММ NC308-6В
ГЕНЫ
ГЕН ПУРИН-ЦИТОЗИН ПЕРМЕАЗЫ FCY2
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ФЕРМЕНТЫ
ПУРИН-ЦИТОЗИН ПЕРМЕАЗА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СТРУКТУРА
МЕМБРАНА
РАСПОЛОЖЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Weber, E.; Rodriguez, C.; Chevallier, M.R.; Jund, R.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.466

Jauniaux, Jean-Claude.
GAP1, the general amino acid permease gene of Saccharomyces cerevisiae [Text] : nucleotide sequence, protein similarity with the other bakers yeast amino acid permeases and nitrogen catabolite repression / Jean-Claude Jauniaux, Marcelle Grenson // Eur. J. Biochem. - 1990. - Vol. 190, N 1. - P39-44 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: GAP1, ген общей пермеазы аминокислот Saccharomyces cerecisiae: нуклеотидная последовательность, сходство белка с другими пермеазами аминокислот пекарских дрожжей и азотная катаболитная репрессия
Аннотация: Секвенирован ген GAP1 Saccharomyces cerevisiae (кодирует пермеазу, катализирующую активный транспорт, повидимому, всех биологич. аминокислот через плазматич. мембрану). Ген GAP1 способен кодировать гидрофобный белок (601 аминокислота; М[r] 65578 Д) со св-вами типичного интегрального белка мембраны, гомологичный дрожжевым пермеазам аргинина, гистидина и пролина. Доля идентичных аминокисл. остатков у этих 4 пермеаз составляет 33-40%, что свидетельствует об общности их эволюционного происхождения. Показано также, что азотная катаболитная репрессия синтеза белка GAP1 происходит на уровне транскрипции. Ил. 5. Табл. 1. Бельгия, Lab. de Microbiologie, Univ. Libre de Bruxelles, Campus Plaine CP244, Boulevard du Triomphe, B-1050 Bruxelles.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.09
Рубрики: SACCHARONIYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГЕНЫ
ГЕН ОБЩЕЙ ПЕРМЕАЗЫ АМИНОКИСЛОТ GAP1
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПЕРМЕАЗЫ
ОБЩАЯ ПЕРМЕАЗА АМИНОКИСЛОТ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРЕДСКАЗАНИЕ
ЭВОЛЮЦИЯ

Доп.точки доступа:
Grenson, Marcelle

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.480

Jauniaux, J. -C.
Molecular cloning and regulation of the UGA4 gene coding for the inducible GABA-specific permease in Saccharomyces cerevisiae [Text] : [Pap.] 143e Reun. Soc. belge biochim., Louvain-la-Neuve, 3 mars, 1990 / J. -C. Jauniaux, M. Grenson // Arch. int physiol. et biochim. - 1990. - Vol. 98, N 2. - PВ79 . - ISSN 0003-9799
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование и регуляция гена UGA4, кодирующего GABA (4-аминомасляная кислота)-специфическую пермеазу у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Клонирован фрагмент ДНК (4 т.п.н.) с геном UGA4 Saccharomyces cerevisiae, кодирующим специфич. пермеазу 4аминомасляной к-ты (GABA). Показано, что ген UGA4 представлен в геноме только копией, к-рая локализована на хромосоме IV. Получены также данные для предположения о том, что индукция UGA4 происходит на уровне транскрипции. Библ. 4. Бельгия, Lab. de Microbiologie, Univ. Libre de Bruxelles, Campus de la Plaine CP244, Bd du Triomphe, В-1050 Bruxelles.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
АЗОТ
КАТАБОЛИЗМ
РЕГУЛЯЦИЯ
ПЕРМЕАЗА 4-МАСЛЯНОЙ КИСЛОТЫ
ГЕНЫ
ГЕН ПЕРМЕАЗЫ 4-МАСЛЯНОЙ КИСЛОТЫ UGA4
КЛОНИРОВАНИЕ
КОПИЙНОСТЬ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

Доп.точки доступа:
Grenson, M.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.119

Characterization of site-directed cysteine mutants of the lactose permease of Escherichia coli in proteoliposomes [Text] / Iwaarden D. R. van [et al.] // Biochim. et biophys. acta Bioeng. - 1990. - Vol. 1018, Spec. issue. - P37 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Характеристика мутантных форм лактозной пермеазы Escherichia coli, полученных методом сайтнаправленного мутагенеза и реконструированных в протеолипосомах
Аннотация: Изучали взаимосвязь между редокс-состоянием и функциональной активностью лактозной пермеазы Escherichia coli, реконструированной в протеолипосомы, с избирательно модифицированными цистеиновыми остатками. Лактозная пермеаза E. coli содержит 8 цистеиновых остатков. Пермеаза м. б. необратимо инактивирована N-этилмалеимидом, к-рый реагирует с цис-148. SH-реагенты, такие как pCMBS и плюмбагин, также вызывают инактивацию лактозной пермеазы, но транспортная активность при этом м. б. сохранена в присутствии дитиотреитола. Сайт-направленным мутагенезом м. б. созданы мутанты, в к-рых цистеиновый остаток замещен. Рассматривается вопрос, как различные редокс-реагенты влияют на захват лактозы в мутантах с замещенными цистеиновыми остатками и какие цистеиновые остатки претерпевают дитиол-дисульфидное превращение. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. Groningen, 9751 NN, Haren.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПЕРМЕАЗЫ
ПЕРМЕАЗА ЛАКТОЗЫ
ПРОТЕОЛИПОСОМЫ
РЕКОСТРУКЦИЯ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ТРАНСПОРТ ЛАКТОЗЫ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ
ЗАМЕЩЕНИЕ ЦИСТЕИНА

Доп.точки доступа:
van, Iwaarden D.R.; Driessen, A.J.M.; Kaback, H.R.; Konings, W.N.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-95

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска