СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АМИНОТРАНСФЕРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 152
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 89.11-04М7.176

Serum alanine aminotransferase (ALT) as a quantitative indicator of hepatocyte necrosis [Text] / T. B. Leonard [et al.] // Toxicologist. - 1986. - Vol. 6, N 1. - P184
Перевод заглавия: Сывороточная аланиновая аминотрансфераза (АЛТ) как количественный показатель некрозов печени
Аннотация: Некрозы печени вызывали у крыс введением ацетоаминофена по 500, 600, 750 или 1000 мг/кг. Через 24 ч крыс забивали. В срезах с помощью точечного метода измеряли зоны некроза. Отмечена корреляция между выраженностью некрозов и уровнем АЛТ в крови.

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.23.21
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
НЕКРОЗ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЙ
АЦЕТОАМИНОФЕН
СЫВОРОТОЧНАЯ АЛАНИНОВАЯ АМИНОТРАНСФЕРАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Leonard, T.B.; Hewitt, W.R.; Dent, J.G.; Morgan, D.G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 89.05-04И1.241

Reddy, G. R.
Neuroendocrine regulation of branched-chain aminotransferase activity in freshwater snail, Pila globosa (Swainson) [Text] / G. R. Reddy, G. R.V. Babu, C. S. Chetty // Curr. Sci. - 1988. - Vol. 57, N 19. - P1064-1065 . - ISSN 0011-3891
Перевод заглавия: Нейроэндокринная регуляция активности аминотрансферазы разветвленных цепей у пресноводной улитки Pila globosa
Аннотация: Экстракты 5 различных ганглиев (церебрального, буккального, плевро-педального, супраинтенстинального и висцерального) инъецировали улиткам и определяли удельные активности аминотрансфераз (АТ) разветвленных цепей в гепатопанкреасе. Активности лейцин-АТ, изолейцин-АТ и валин-АТ после инъекции были повышенными, причем повышение было большим в случае экстрактов, полученных от активных животных, чем от находящихся в состоянии летней спячки. Индия, Sri VenKateswara Univ., Tirupati 517 502. Библ. 7.

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.29
Рубрики: ПЕРЕДНЕЖАБЕРНЫЕ
PILA GLOBOSA (PROS.)
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
НЕЙРОЭНДОКРИННАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Babu, G.R.V.; Chetty, C.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 89.05-04М6.125

Изучение содержания витамина B[6] и аминотрансферазы в печени животных с сахарным диабетом [Text] / Taizo Hayashi [et al.] // Битамин = Vitamins. - 1988. - Vol. 62, N 9. - С. 497-503
Аннотация: Выявлено увеличение активности аминотрансферазы (I) в печени мышей с сахарным диабетом (Д): спонтанным Д без ожирения (NOD) и аллоксановым Д. Определение методом высокоразрешающей жидкостной хроматографии витамина В[6], пиридоксина (II) и пиридоксаля (III) в печени норм. мышей и мышей с Д без ожирения выявило более высокое содержание витамина В[6] в печени мышей с Д, чем в контроле, за счет увеличения фракции II, но не III. Более высокая активность I выявлена в цитозольной, но не в митохондриальной фракции печени. Показана корреляция между активностью s-I и уровнем II в печени мышей с Д, но не контрольных животных. Япония, Osaka Medical College, Takatsuki 569. Библ. 24.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.17
Рубрики: ВИТАМИН В[6]
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
СОДЕРЖАНИЕ
ПЕЧЕНЬ
САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Hayashi, Taizo; Nanbara, Seitetsu; Tanaka, Koji; Tanaka, Takao; Koide, Hisashi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.08-04М4.18

Hutson, Susan M.
Subcellular distribution of branched-chain aminotransferase activity in rat tissues [Text] / Susan M. Hutson // J. Nutr. - 1988. - Vol. 118, N 12. - P1475-1481 . - ISSN 0022-3166
Перевод заглавия: Субклеточное распределение активности аминотрансфераз разветвленных аминокислот в тканях крысы
Аннотация: Определяли активность (Ак) аминотрансферазы разветвленных аминокислот (АТРА) в митохондриях (МХ), выдел. из разл. тканей крысы; с использованием маркера МХ цитратсинтазы рассчитывали вклад митохондриальной АТРА в общую Ак АТРА. Ак АТРА в МХ уменьшалась в ряду сердцескелетная мышцапочкимозг. В сердце, скелетных мышцах с высоким содержанием красных волокон и коре почек Ак АТРА связана только с МХ; в мозге и мышцах с высоким содержанием белых волокон Ак АТРА связана преимущественно с цитозолем. В печени Ак АТРА была очень низкой, при этом в МХ она отсутствовала. В пределах одной ткани относит. скорость трансаминирования при субнасыщающих и "насыщающих" конц-иях изолейцина или 'альфа'-кетоизовалериата сходны вне зависимости от субклет. распределения Ак АТРА. Сродство к аминокислотам сходно в пределах одной ткани и могло отличаться для различных тканей. США, The Milton S. Hershey Med. Center of the Pennsylvania State Univ., Hershey, PA 17033. Библ. 24.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА АМИНОКИСЛОТ С РАЗВЕТВЛЕННОЙ ЦЕПЬЮ
МИТОХОНДРИИ
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
СЕРДЦЕ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
ПОЧКИ
МОЗГ
КРЫСЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.06-04М1.160

Montamat, Enrique.
Subcellular localization of branched-chain amino acid aminotransferase and lactate dehydrogenase C[4] in rat and mouse spermatozoa [Text] / Enrique Montamat, Nelia T. Vermouth, Antonio Blanco // Biochem. J. - 1988. - Vol. 255, N 3. - P1053-1056 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Внутриклеточная локализация аминотрансферазы разветвленных цепей аминокислот и лактатдегидрогеназы C[4] в крысиных и мышиных сперматозоидах
Аннотация: Сперматозоиды из крысиных и мышиных эпидидимисов проявляли относительно высокую активность аминотрансферазы разветвленных цепей аминок-т (лейцинаминотрансфераза, К.Ф. 2.6.1.6; I). Активности изоэнзима С[4] и лактатдегидрогеназы (К.Ф. 1.1.1.27; II) и I в гаметах значит. уменьшались при прохождении через эпидидимис. Пробы с освобождением I и II из интактных сперматозоидов при действии возрастающих конц-ий дигитонина показали бимодальные кривые, идентичные лактатдегидрогеназе, что свидетельствует о двойной локализации ферментов: в цитозоле и митохондриях. Аргентина, [A.B.], Catedra de Quimica Biologica, Fac. de Ciencias Medicas, Univ. Nacional de Cordoba. 5016 Cordoba. Библ. 31.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.09.11
Рубрики: СПЕРМАТОЗОИДЫ
ЭПИДИДИМИС
ГРЫЗУНЫ
ФЕРМЕНТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА С-4
ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ
ДИГИТОНИН
КЛЕТОЧНАЯ ПРОНИЦАЕМОСТЬ
ЦИТОЗОЛЬ
МИТОХОНДРИИ

Доп.точки доступа:
Vermouth, Nelia T.; Blanco, Antonio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.03-04М4.34

Alanine: glyoxylate aminotransferase activities in liver of Suncus murinus (Insectivora) [Text] / Etsuo Okuno [et al.] // Comp. Biochem. and Physiol. B. - 1988. - Vol. 90, N 4. - P773-778
Перевод заглавия: Активности аланин-глиоксилат-аминотрансфераз в печени Suncus murinus (насекомоядные)
Аннотация: При изучении внутриклеточного распределения L-аланинглиоксилат-аминотрансферазы (АГТ) в печени Suncus murinus обнаружено, что во фракциях частиц и супернатанта содержалось соотв. 55 и 45% активности (Ак) АГТ. Во фракции частиц изоферменты АГТ 2 и АГТ 1 составляли соотв. 65 и 35% общей Ак АГТ. В супернатанте Ак АГТ 1, АГТ 2 и аланин-2-оксоглутаратаминотрансферазы (АОТ) составляли соотв. 10, 15 и 75% общей Ак АГТ. Мол. массы АГТ 1, АГТ 2 и АОТ равнялись соотв. 105, 212 и 139 кД, а значения изоэлектрич. точек - 5,9; 6,7 и 5,4. Значения K[m] по отношению к Ala для АГТ 1, АГТ 2 и АОТ были равны соотв. 0,52; 3,3 и 0,88 мМ. Ак АГТ и АОТ ингибировалась глутаматом (K[m]= =1,8 мМ). Япония, Wakayama Medical College, Wakayama 640. Библ. 20.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ
АЛАНИН-ГЛИОКСИЛАТ-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
АЛАНИН-2-ОКСОГЛУТАРАТ-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ПЕЧЕНЬ
SUNCUS MURINUS
НАСЕКОМОЯДНЫЕ

Доп.точки доступа:
Okuno, Etsuo; Ishikawa, Takaya; Kawai, Jun; Kido, Ryo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.02-04М3.49

Creatinoquinase (CK), dehidrogenase lactica (DHL) e aspartato-aminotransferasa (AST) no liquido cefalorraquidiano [Text] : atividades normais e suas relacoes com as atividades sericas / Rosely Sevciovic [et al.] // Rev. bras. patol. clin. - 1988. - Vol. 24, N 2. - С. 45-47
Перевод заглавия: Креатинкиназа (КК), лактат-дегидрогеназа (ЛД) и аспартат-аминотрансфераза (АСТ) в спинномозговой жидкости: нормальные активности и соотношения с их активностями в сыворотке крови
Аннотация: У 60 б-ных без заболеваний с нарушениями ферментных систем СМЖ определяли в пробах СМЖ активности СК, ЛД и АСТ. Они составляли соответственно 5,19 и 9 ед./л. У 95% б-ных активность СК была до 13 ед./л, ЛД-до 40 и АСТ- до 15 ед./л. Отношения содержания СК, ЛД и АСТ в СМЖ и сыворотке крови составляло соответственно 0,15; 0,10 и 0,90, что указывает на различную проницаемость ГЭБ для этих ферментов. Библ. 14.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.15
Рубрики: СПИННОМОЗГОВАЯ ЖИДКОСТЬ
КРЕАТИНКИНАЗА
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
АСПАРТАТ-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
СЫВОРОТКА КРОВИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Sevciovic, Rosely; Bassi, Gilberto E.; Machado, Aluizio de B.B.; Andriolo, Adagmar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.04-04Б1.683

The prevalence of serological markers, hepatitis B virus DNA and elevated serum amino transferase values in institutionalized mentally handicapped males and females: An epidemiological study of HBV infection in residents with Down's syndrome or other forms of mental deficiency [Text] / Th. J.M.van Ditzhuijsen [et al.] // Eur. J. Epidemiol. - 1988. - Vol. 4, N 3. - P349-356
Перевод заглавия: Распространение серологических маркеров, ДНК вируса гепатита B и повышенной активности сывороточной аминотрансферазы у интернированных мужчин и женщин с умственной патологией: эпидемиологическое изучение ВГB инфекции у резидентов с синдромом Дауна и другими формами умственной патологии
Аннотация: Серологич. маркеры инфицирования (СМ) ВГB (HB[s]АГ, анти-HB[s] и/или анти-HB[c]) выявлены у 36,3% из 667 лиц с умственной патологией (213 мужчин, 454 женщины, возраст - от 0 до 35 лет), проживающих в интернате, в том числе - у 42,3% мужчин (М) и 33,5% женщин (Ж). HB[s]АГ обнаружен у 17,4% резидентов (Р) с наличием СМ ВГB, из них - у 26,7% М и 11,8% Ж. HB[e]АГ идентифицирован у 54,2% М и 11,1% Ж, носителей HB[s]АГ. ДНК ВГB обнаружена у 28,8% HB[a]АГ-положит. носителей HB[s]АГ, из них - у 41,7% М и 11,1% Ж. Повышенная активность АЛТ регистрировалась у 46 (6,9%) Р, в том числе - у 27 Р без СМ ВГB и у 26,2%, 66,7% и 66,7% соответственно из 42 HB[s]АГ, 15 HB[e]АГ- и 12 ДНК ВГB-положительных Р. Важным фактором в распространении СМ ВГB и формировании хронич. носителей HB[s]АГ среди Ж являлся ранний возраст при поступлении в Ин (до 11 и 6 лет соответственно). СМ ВГB, HB[s]АГ и ДНК ВГB выявлялись чаще при синдроме Дауна, чем при других формах умственной патологии. Среди Р с синдромом Дауна и наличием СМ ВГB у М чаще, чем у Ж, обнаруживались HB[s]АГ, HB[e] и ДНК ВГB. Заключено, что М с синдромом Дауна являются основным источником ВГB инфекции в интернате для лиц с умственной патологией и что определение активности АЛТ в Св непригодно для идентификации носителей HB[s]АГ, способных передавать эту инфекцию. Нидерланды, St. Radboud Univ. Hospital - 650 HB Nijmegen. Библ. 24.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.21.07
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА В
БОЛЬНЫЕ
УМСТВЕННАЯ ПАТОЛОГИЯ
АНТИГЕНЫ ПОВЕРХНОСТНЫЕ
ДНК
СЫВОРОТОЧНАЯ АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ВЫЯВЛЕНИЕ
HB[S] АГ
НОСИТЕЛЬСТВО
СЕРОЛОГИЧЕСКИЕ МАРКЕРЫ

Доп.точки доступа:
Ditzhuijsen, Th.J.M.van; Kleijnen, F.M.; Rijntjes, P.J.M.; Loon, A.M.van Jap S.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.04-04М4.24

Immunocytochemical localization of human hepatic alanine: glyoxylate aminotransferase in control subjects and patients with primary hyperoxaluria type 1 [Text] / Penelope J. Cooper [et al.] // J. Histochem. and Cytochem. - 1988. - Vol. 36, N 10. - P1285-1294
Перевод заглавия: Иммуноцитохимическая локализация аланинглиоксалат-аминотрансферазы в печени контрольных субъектов и больных с первичной гипероксалурией типа I
Аннотация: Первичная гипероксалурия типа I (ПГI) - аутосомная рецессивно наследуемая наследственная болезнь, механизм к-рой состоит в утрате активности аланин-глиоксалат-аминотрансферазы (АГТ, ЕС 2.6.1.44). У 5 б-ных ПГI и 3 контрольных (Ко) субъектов исследовано в биоптатах печени субклеточное распределение реагирующего со специфич. антителами антигена АГТ. Антиген выявляли на ультратонких срезах после их инкубации с антителами кролика с последующим проявлением протеином А, меченным коллоидным золотом. У Ко антиген АГТ идентифицирован исключительно в пероксисомах; его распределение было диффузным по всему объему органелл без тенденции к связыванию с их мембранами. Аналогично распределен антиген АГТ у 3 б-ных ПГI, что свидетельствует о наличии у них каталитич. неактивной АГТ. У 2 б-ных выявляемый белок полностью отсутствовал. Указывают, что механизм развития ПГI может состоять как в полном прекращении биосинтеза АГТ, так и в точечной мутации ее гена, делающей фермент каталитически неактивным. Великобритания, Clinical Research Centre, Harrow, Middlesex HA1 3UJ. Библ. 44.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА*АЛАНИН-ГЛИОКСИЛАТ
ИММУНОЦИТОХИМИЧЕСКАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
БОЛЕЗНИ
ПЕРВИЧНАЯ ГИПЕРОКСАЛУРИЯ ТИПА I
ПЕРОКСИСОМЫ
ПЕЧЕНЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Cooper, Penelope J.; Danpure, Christopher J.; Wise, Pauline J.; Guttridge, Keith M.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.04-04М3.251

Daune, Genevieve.
Interrelationships between ornithine, glutamate and GABA [Text]. III. An ornithine aminotransferase activity that is resistant to inactivation by 5-fluoromethylornithine / Genevieve Daune, Nikolaus Seiler // Neurochem. Int. - 1988. - Vol. 13, N 3. - P383-391
Перевод заглавия: Взаимосвязи между орнитином, глутаматом и ГАМК. III. Орнитинаминотрансферазная активность, устойчивая к инактивации 5-фторметилорнитином
Аннотация: Часть активности L-орнитин-оксокислота-аминотрансферазы (ОАТ) мозга, печени и почек мыши не инактивируется специфич. инактиватором ОАТ 5-фторметилорнитином (I). I-устойчивая ОАТ мозга отличается по кинетич. параметрам от I-чувствит. ОАТ и от I-устойчивой ОАТ печени, в частности, по чувствительности к избытку субстрата 2-оксоглутарата. I и ГАМК являются обратимыми конкурентными по отношению к орнитину ингибиторами I-устойчивого фермента. Габакулин, 'гамма'-ацетилен-ГАМК, L-каналин и аминоксиуксусная к-та инактивировали обе формы ОАТ, при этом габакулин и L-каналин были наиболее эффективны. Считают, что I-чувствит. и I-устойчивая формы ОАТ являются изоферментами. Предполагают участие I-устойчивой ОАТ, преобладающей в мозге и локализ. в окончаниях нервов, в образовании нейромедиаторов глутамата и/или ГАМК из орнитина. В пользу этого предположения свидетельствует ингибирование ОАТ ГАМК по мех-му обратной связи в ГАМК-ергич. нервных окончаниях. Франция, Merrell Dow Research Inst., Strasbourg Center, 67084 Strasbourg Cedex. Библ. 34.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.31.11
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА*ОРНИТИН-ОКСОКИСЛОТА-
ИЗОФОРМЫ
ФТОРМЕТИЛОРНИТИН*5-
ГЛУТАМАТ
ГАМК
ОРНИТИН
НЕРВНЫЕ ОКОНЧАНИЯ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ПЕЧЕНЬ
ПОЧКИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Seiler, Nikolaus

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.11-04Т4.225

Bugera-Piecuch, Teresa.
Poziom kwasu homowanilinowego (HVA) i aktywnosc aminotransferazy 4-aminomaslan : 2-oksoglutaranu (GABA-T) w mozgu szczura po zatrociu octanem kobaltawym [Text] / Teresa Bugera-Piecuch // Neuropatol. pol. - 1988. - Vol. 26, N 1. - С. 69-78 . - ISSN 0028-3894
Перевод заглавия: Содержание гомованилиновой кислоты и активности ГАМК-T в мозгу крысы после интоксикации солями кобальта
Аннотация: У крыс после интоксикации ацетатом Co в условиях ишемии мозга обнаружили снижение активности аминотрансферазы ГАМК-Т и содержания дофамина и гомованилиновой к-ты в мозгу. Наблюдалась зависимость этих параметров от степени ишемии ЦНС. ПНР, Zaklad Neuropatologii Cent rum Med. Dosdwiadczalnej k Klinicznej PAN, Warszawa. Библ. 27.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.23
Рубрики: КОБАЛЬТ
МОЗГ
ГОМОВАНИЛИНОВАЯ КИСЛОТА
ГАМК-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
КРЫСЫ

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.03-04М4.270

Хоанг, Као Тай.
Влияние карбахолина на аспартат-аланин-аминотрансферазную активность субклеточных фракций пищеварительных желез [Текст] / Као Тай Хоанг, Г. Б. Кушнир // Вестн. Львов. ун-та. Сер. биол. - 1989. - N 19. - С. 66-69 . - ISSN 0376-0731
Аннотация: Исследованию подвергали ткани поджелудочной железы и слизистой тонкой кишки через 15, 30, 60 и 120 мин после инъекции карбохолина. Из исследуемой ткани выделяли митохондриальную и надосадочную фракции, к-рые использовали для определения активности аспартат- и аланинаминотрансферазы. Проведение исследования показали, что карбохолин оказывает угнетающее действие на процессы переаминирования в ранние сроки (30 мин), через 2 ч аспартати аланин-аминотрансферазная активность превышали соответственно на 43,4 и 29,0% уровень контроля. Библ. 17.

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.25
Рубрики: ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
ТОНКАЯ КИШКА
АСПАРТАТ-АЛАНИН-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
КАРБАХОЛИН

Доп.точки доступа:
Кушнир, Г.Б.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.01-04Т6.292

Correlation between receptor binding affinity and biological activity of novel anti-inflammatory steroid acid esters and amides derived from prednisolone [Text] / Anil K. Gangwar [et al.] // FASEB Journal. - 1989. - Vol. 3, N 3. - P594 . - ISSN 0892-6638
Перевод заглавия: Зависимость сродства рецепторного связывания от биологической активности новых противовоспалительных эфиров и амидов стероидной кислоты, производных преднизолона
Аннотация: В острых эксперим. на крысах изучена противовоспалит. активность производных стероидной к-ты (ПСК; 5 мг/кг, п/к) по их влиянию на индукцию аланинаминотрансферазы (АЛТ) печени и тимуса, содержание кортикостерона (КС) и глюкозы (Гл) в плазме крови (Пл) и сопоставлена с параметрами связывания ПСК с цитозольными рецепторами печени. Показано, что все исследуемые препараты в сравнении с преднизолоном в значительно меньшей степени повышали активность АЛТ и подавляли уровни КС и Гл в Пл. При этом была выявлена прямая зависимость активности ПСК от показателей константы сродства рецепторов и IC[5][0] для ПСК. Заключают, что в отличие от глюкокортикоидов ПСК более безопасны в отношении появления побочных эффектов и являются перспективными при их использовании в качестве местных противовоспалит. средств. США, College of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences, Florida A & M Univ. Lattahassee, Fl. 32307.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.65.39 + 341.45.25.49
Рубрики: ПРОТИВОВОСПАЛИТЕЛЬНЫЕ СРЕДСТВА
КИСЛОТА СТЕРОИДНАЯ
ПРЕДНИЗОЛОН
ПРОИЗВОДНЫЕ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ГЛЮКОЗА
РЕЦЕПТОРЫ
СРОДСТВО
АКТИВНОСТЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Gangwar, Anil K.; Taraporewala, Irach B.; Aponte, Ada S.; lee, A.H.J.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.135

Field, Mark J.
Amino acid sequence of Salmonella typhimurium branchedchain amino acid aminotransferase [Text] / Mark J. Field, Dinh C. Nguyen, Frank B. Armstrong // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 12. - P5306-5310 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Аминокислотная последовательность аминотрансферазы разветвленных аминокислот из Salmonella typhimurium
Аннотация: Определена полная аминокислотная последовательность субъединицы аминотрансферазы разветвленных аминокислот (трансаминаза В; КФ 2.6.1.42; I) из S. typhimurium. В кач-ве источника гексамерного фермента использовали рекомбинантный штамм Escherichia coli, содержащий кластер генов ilvGEDAY из S. typhimurium. Пептидные фрагменты, использованные для секвенирования, получали при обработке фермента трипсином, протеазой из Staphylococcus aureus V8, эндопротеиназой Lys-C и CNBr. Субъединица I содержит 308 остатков (Мr 33940) и одну молекулу пиридоксаль-5'фосфата (ПФ). Для определения сайта связывания ПФ I обрабатывали {3}H-гидридом бора перед расщеплением трипсином. Пиридоксилированный пептид затем был выделен и секвенирован. ПФ-связывающим сайтом является остаток лизил-159. Аминокислотные последовательности I из S. typhimurium и I из Е. соli на 97,4% идентичны и отличаются только по восьми остаткам. Сравнение последовательности I с известными последовательностями др. аминотрансфераз выявило лишь ограниченную степень сходства (24-33%). Ил. 3. Табл. 1. Библ. 18. США, [F. B. Armstrong], Dep. of Biochem., North Carolina State Univ., Raleigh, NC 27695.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА АМИНОКИСЛОТ С РАЗВЕТВЛЕННОЙ ЦЕПЬЮ
ПОЛНАЯ АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ШТАММ
SAMLONELLA TYPHIMURIUM (ВАСT.)

Доп.точки доступа:
Nguyen, Dinh C.; Armstrong, Frank B.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 92.05-04И3.379

Жукова, М. И.
Сравнительное исследование активности ферментов аминокислотного обмена в тканях коконопрядущих насекомых [Текст] / М. И. Жукова ; Мос. гос. пед. ин-т // Биохимия насекомых. - М., 1989. - С. 117-123
Аннотация: С целью получения информации о степени универсальности организации ферментных систем аминокислотного обмена, особенностью путей биосинтеза главных аминокислот шелка и взаимосвязи биохимических процессов с биологическими признаками, осуществлено сравнительное изучение ряда пиридоксалевых ферментов в тканях четырех видов коконопрядущих насекомых - тутового, дубового, сибирского шелкопрядов и павлиноглазки Артемиды. Показано, что видовые отличия в активности ферментов синтеза главных аминокислот шелка в тканях тутового, дубового, сибирского шелкопрядов и павлиноглазки Артемиды являются результатом различий в экологии и биологии этих видов насекомых, а также результатом искусственного отбора, к-рый в течение многих веков применялся в селекции тутового шелкопряда. Библ. 7.

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
СЕЛЕКЦИЯ
ВИДОСПЕЦИФИЧНОСТЬ
НАСЕКОМЫЕ

16.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 90.08-04Н1.444

Moore, Patrick S.
Insulin-mediated regulation of tyrosine aminotransferase in rat hepatoma cells: inhibition of transcription and inhibition of enzyme degradation [Text] / Patrick S. Moore, John W. Koontz // Arch. Biochem. and Biophys. - 1989. - Vol. 275, N 2. - P486-495 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Опосредованная инсулином регуляция тирозинаминотрансферазы в клетках гепатомы крыс: угнетение транскрипции и деградации фермента
Аннотация: В Кл Reuber Н-35 гематомы крысы инсулин (I) индуцирует активность тирозинаминотрансферазы (ТАТ). На клоне этих Кл (KRC-7) изучали связь между изменением активности фермента и гибридизируемой мРНК, соотношения транскрипции ТАТ и ответа на воздействие I. Установлено, что активность ТАТ индуцируется I в присутствии ингибитора синтеза РНК. I вызывает снижение уровня гибридизируемой ТАТ мРНК. Дексаметазон (1 мкМ) увеличивает ТАТ мРНК, а I (10 нМ) снижает это увеличение при его одновременном или послед. добавлении. Используя поликлональные АТ, исследовали деградацию ТАТ белка и обнаружили, что деградация ТАТ снижается вдвое в присутствии I, что позволяет предполагать о том, что частично повышение активности ТАТ обусловлено избирательной посттрансляционной стабилизацией ТАТ. Кроме того, I регулирует ТАТ в KRC-7 Кл через механизм транскрипции и посттрансляционный механизм, причем последний обусловливает повышение активности ТАТ. США, Program of Cellular, Molecular, and Developmental Biology, Univ. of Tennessee, Knoxville, Tennessee 37996-0840. Библ. 56.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.29
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ГЕПАТОМА Н-35
ИНСУЛИН
ТИРОЗИН АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ТРАНСКРИПЦИЯ
ДЕГРАДАЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 56
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Koontz, John W.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 90.05-04М2.333

Difference between ligation- and isoproterenol-induced myocardial necrosis in isoenzyme profiles in necrosing myocardium [Text] / Y. Matsui [et al.] // J. Mol. and Cell. Cardiol. - 1989. - Vol. 21, Suppl. N2. - P38 . - ISSN 0022-2828
Перевод заглавия: Различия в изоэнзимном профиле некротической ткани при инфаркте миокарда, вызванном окклюзией (коронарной артерии) и введением изопротеренола
Аннотация: Через 24 ч после окклюзии коронарной артерии у крыс активность (акт.) КК и аспартат аминотрансферазы (ААТ) уменьшалась в передней стенке левого желудочка соотв. на 63% и 52% по сравнению с контролем, а при действии изопротеренола в те же сроки соотв. на 19% и 12%. При окклюзии уменьшение акт. КК и ААТ происходило за счет уменьшения их акт. в цитозоле (изоформы КК - ММ, МВ и ВВ в среднем на 44%, а ААТ на 80%). Также в митохондриях акт. КК и ААТ уменьшалась соотв. на 44% и 41%. При действии изопротеренола в митохондриях акт. КК и ААТ падала соотв. на 39% и 13%, а в цитозоле на 9-10%. Япония, 2nd Dept. of Internal Med., Nagoya Univ. School of Med., Nagoya.

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.59.15
Рубрики: МИОКАРД
ИШЕМИЯ
АСПАРТАТ АМИНОТРАНСФЕРАЗА
КРЕАТИНКИНАЗА
ИЗОФОРМЫ
МИТОХОНДРИИ
ИЗОПРОТЕРЕНОЛ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Matsui, Y.; Hashimoto, H.; Awaji, Y.; Okumura, K.; Ito, T.; Satake, T.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 92.05-04И3.380

Жукова, Н. И.
Сравнительное исследование активности аминотрансфераз в тканях различных видов насекомых [Текст] / Н. И. Жукова, Н. В. Максина ; Моск. гос. пед. ин-т // Биохимия насекомых. - М., 1989. - С. 110-116
Аннотация: Исследованы общие и специфические закономерности в соотношении аминотрансфераз в тканях насекомых, принадлежащих к разным семействам (коконопряды, хохлатки, совки, бражники). Показано, что преобладающим ферментом в жировом теле и тушке у коконопрядущих насекомых и у молочайного бражника, является аланинаминотрансфераза. Отношение активности аланин-аминотрансферазы и аспартат-аминотрансферазы измеряется близкими цифрами: в жировом теле - 1,5:1,9:1,3:1,1 и в тушке - 1,4:1,3:1,4:1,0 у павлиноглазки Артемиды и у павлиноглазки Дианы, у сибирского шелкопряда и у молочайного бражника соответственно. В большинстве тканей представителей семейства совок (ленточница голубая и совка луговая) и семейства хохлаток (лунка серебристая) доминирующим ферментом является аспартат-аминотрансфераза. Обнаруженная закономерность в соотношении активности аминотрансфераз, видимо, является своеобразной чертой аминокислотного обмена в течение начального периода куколочной фазы развития насекомых вышуказанных семейств. Библ. 10.

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ
АЛАНИН-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
АСПАРТАТ-АМИНОТРАНСФЕРАЗ
ТКАНЕСПЕЦИФИЧНОСТЬ
ВИДОСПЕЦИФИЧНОСТЬ
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Максина, Н.В.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.11-04М4.128

Alonso, Eulalia.
Participation of ornithine aminotransferase in the synthesis and catabolism of ornithine in mice. Studies using gabaculine and arginine deprivation [Text] / Eulalia Alonso, Vicente Rubio // Biochem. J. - 1989. - Vol. 259, N 1. - P131-138 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Участие орнитин-аминотрансферазы в синтезе и метаболизме орнитина у мышей. Исследования при введении габакулина и лишении аргинина
Аннотация: В тканях швейцарских белых мышей (, 25-30 г) ингибитор орнитинаминотрансферазы (ОАТ) габакулин (3-амино-2,3-дигидробензоевая к-та; I) в дозе 50 мг/кг угнетает активность ОАТ и повышает содержание Orn независимо от наличия или отсутствия Arg в рационе. При замене в рационе Arg на Ala в тканях наблюдается катаболизм Orn, к-рый регистрировали после введения [{1}{4}C]-Orn. I резко уменьшает выделение {1}{4}CO[2] и повышает включение метки в основные аминокислоты тканей. При инъекции [1-{1}{4}C]-Glu на фоне лишения Arg значительное кол-во метки обнаруживается в составе тканевого Orn и Arg; I уменьшает радиоактивность тканей на 2/3. В тканях печени и тонкого кишечника 'альфа'-N-ацетилорнитин, N-ацетилглутаматкиназа, Nацетилорнитинаминотрансфераза, к-рые являются обязательными компонентами при синтезе Orn из N-ацетилглутамата, не обнаруживаются. Считают, что in vivo синтез Orn из Glu катализируется ОАТ; у мышей, лишенных Arg, с участием ОАТ синтезируется и катаболизируется 45 мкмоль/сут Orn. Испания, Inst. de Investigaciones Citologicas de la Caja de Ahorros de Valencia (Centro Asociado del CSIC), 46010 Valencia. Библ. 46.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: ОРНИТИН-ОКСОКИСЛОТА-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
ГАБАКУЛИН
АРГИНИН
ПИТАНИЕ
IN VIVO
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Rubio, Vicente

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.10-04М4.14

Ornithine aminotransferase activity, tissue ornithine concentrations and polyamine metabolism [Text] / N. Seiler [et al.] // Int. J. Biochem. - 1989. - Vol. 21, N 4. - P425-432
Перевод заглавия: Активность орнитинаминотрансферазы, концентрация в тканях орнитина и метаболизм полиаминов
Аннотация: В печени, почках, мозге мышей и крыс определяли активность орнитинаминотрансферазы (ОАТ), конц-ию орнитина (Ор) и метаболизм полиаминов (ПА). Рез-ты показали, что инактивация ОАТ 5-фторметилорнитином (5FМОр), специфич. ингибитором ОАТ, вызывает в тканях увеличение конц-ии Ор. При ингибировании ирнитиндекарбоксилазы 2-диFМОр (2ДFМОр) этот эффект не обнаружен. Комбинированное применение 5ФМОр и 2ДFМОр приводит к 2-3-кратному увеличению конц-ии Ор в исследуемых тканях. Увеличение в тканях конц-ии Ор оказывает длительное воздействие на метаболизм ПА. В тканях мозга это проявляется в повышении конц-ии и скорости кругооборота спермидина, а также конц-ии путресцина. Во внутренних органах кол-во ПА не увеличивается, т. к. они элиминируются путем транспорта. Даже при единичной дозе 5FМОр в течение нескольких дней наблюдается повышенная экскреция ПА с мочой. Аналогичный эффект оказывают и др. ингибиторы ОАТ. Т. обр., повышенное содержание в тканях Ор увеличивает скорость образования ПА, хотя их уровень в нормальных тканях (за исключением тканей мозга) меняется мало, благодаря быстрой экскреции с мочой. Франция, Merrell Dow Research Inst., 67084 Stasbourg Cedex. Библ. 40.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА* ОРНИТИН-ОКСОКИСЛОТА-
ОРНИТИН
ПОЛИАМИНЫ
ФТОРМЕТИЛОРНИТИН* 5-
ДИФТОРМЕТИЛОРНИТИН* 2-
ЭКСКРЕЦИЯ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ВНУТРЕННИЕ ОРГАНЫ
МЫШИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Seiler, N.; Daune, G.; Bolkenius, F.N.; Knodgen, B.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска