СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Clemmons, D. R.$<.>)

Общее количество найденных документов : 24
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-24

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.01-04М6.016

Clemmons, D. R.
Insulin-like growth factors and their binding proteins [Text] / D. R. Clemmons, S. C.J. Young, W. H. Busby // J. Endocrinol. - 1994. - Vol. 140, Suppl. - P20 . - ISSN 0022-0795
Перевод заглавия: Инсулиноподобные факторы роста и связывающие их белки
Аннотация: У больных диабетом 2-го типа ИФР-I в значительной степени нормализует содержание гемоглобина А[1][с] и фруктозамина. Введение ИФР-I или инсулина значительно изменяет конц-ию сывороточных белков, связывающих ИФР. Под воздействием ИФР-I конц-ия связывающего белка (СБ)-1 увеличивается на 40-60%, а конц-ия СБ-2 возрастает вдвое, вследствие подавления секреции ГР. Конц-ия СБ-3 существенно не изменяется, однако при хроническом введении ИФР-I - уменьшается. В результате этих изменений происходит сдвиг связывания ИФР в сторону СБ меньшей молекулярной массы. Это благоприятствует транспорту ИФР, из крови в интерстициальные жидкости, где они действуют на мышечную и жировую ткань, снижая концентрацию в ней глюкозы. ИФР-СБ, в частности белок-5, продуцируются в мезангиальных клетках почечных клубочков и в эндотелиальных клетках сетчатки и могут играть роль в патогенезе гломерулопатии. Несколько ИФР-СБ синтезируются в эндотелиальных клетках капилляров и могут служить причинными факторами микроангиопатий. США, UNC Sch. of Medicine, Chapel Hill, NC 27599.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.15
Рубрики: ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ЭФФЕКТ
УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН
РЕГУЛЯЦИЯ
САХАРНЫЙ ДИАБЕТ

Доп.точки доступа:
Young, S.C.J.; Busby, W.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 96.02-04И8.243

Effect of somatotropin and/or equine chorionic gonadotropin on serum and follicular insulin-like growth factor I and insulin-like growth factor binding proteins in cattle [Text] / R. L. Stanko [et al.] // Biol. Reprod. - 1994. - Vol. 50, N 2. - P290-300 . - ISSN 0006-3363
Перевод заглавия: Влияние соматотропина и/или хорионического гонадотропина лошадей на инсулиноподобный фактор роста-I и связывающий инсулиноподобный фактор роста белок в сыворотке и фолликулах коров
Аннотация: We investigated the effect of administration of somatotropin (ST) and/or eCG on insulin-like growth factor I (IGF-I) and IGF-binding proteins (IGFBP) in serum and follicular fluid (FFL) of cattle actively immunized against growth hormone-releasing factor (GRF). Cyclic beef cattle, previously immunized against GRF-(1-29)-Gly-Gly-Cys-NH[2] conjugated to human serum albumin (synthesized and provided by Hoffmann LaRoche, Inc., Inc., Nutley, NJ; GRFi, n=31) or to human serum albumin alone (HSAi, n=26), received (i.m.): 1) 25 mg recombinantly derived methionyl somatotropin (rbST, n=14; sometribove provided by Monsanto Co., St. Louis, MO); 2) 1100 IU eCG (n=10); 3) rbST and eCG (rbST-eCG, n=15); or 4) vehicle (VEH, n=17) at 0 and 24 h after receiving prostaglandin F[2'альфа'] (PGF[2'альфа']). Serum samples were collected at 0 and 40 h after PGF[2'альфа'], and the ovary bearing the largest follicle (DOM) was removed 44.0'+-'0.5 h after PGF[2'альфа']; FFL was harvested from DOM and the subordinate follicle (SUB). Before treatment (0 h), GRFi cows had lower serum ST (0.6'+-'0.2 vs. 2.2'+-'0.2 ng/ml; p0.01) and IGF-I (26'+-'4 vs. 72'+-'4 ng/ml; p0.01), but greater IGFBP-2 (594'+-'48 vs. 384'+-'52 ng/ml; p0.01) than HSAi cows. Serum and FFL concentrations of IGF-I or IGFBP-2 were not different between rbST- and rbST-eCG-treated cows or between VEH- and eCG-treated cows at Hour 40 after the initial treatment injection; therefore, data were combined and designated as rbST and VEH, respectively. Serum IGF-I was increased to a greater extent (percentage increase above 0 h) by rbST treatment in GRFi (362'+-'24) than in HSAi (176'+-'16) cows (immunization by treatment, p0.01). Across GRFi and HSAi, rbST lowered serum IGFBP-2 (342'+-'31 vs. 541'+-'27 ng/ml, rbST vs. VEH; p0.01). Diameters of DOM or SUB were not affected by immunization or treatment. Concentrations of IGF-I and IGFBP-3 (determined by ligand blot analysis) in FFL from both DOM and SUB were lower (p0.05) in GRFi than in HSAi cows. In contrast, IGFBP-2 in FFL was elevated in SUB, but not DOM, in GRFi compared to HSAi cows. Ligand blot analyses indicated that IGFBP-4 and IGFBP-5 were markedly higher in FFL from SUB in GRFi than in HSAi cows, but not different for DOM. Administration of rbST increased IGF-1 and decreased IGFBP-2 in DOM and SUB. In conclusion, GRFi decreased serum and FFL concentrations of IGF-I, while it increased concentrations of IGFBP-2 in serum and in FFL from SUB, but not DOM. Treatment with rbST increased serum and FFL IGF-I, but decreased both serum and FFL IGFBP-2 (in both DOM and SUB). The specific roles that IGF-I and IGFBP play in folliculogenesis are yet to be determined; of particular interest is the divergent effect of GRFi on IGFBP in dominant vs. subordinate follicles. Библ. 83

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.87.07
Рубрики: ГОРМОН РОСТА
ГОНАДОТРОПИНЫ
ХОРИОНИЧЕСКИЙ ГОНАДОТРОПИН ЛОШАДИ
ФАКТОРЫ РОСТА
БЕЛКИ
ЯИЧНИКИ
ЖЕЛТОЕ ТЕЛО
ФОЛЛИКУЛЫ
КРС
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 83

Доп.точки доступа:
Stanko, R.L.; Cohick, W.S.; Shaw, D.W.; Harvey, R.W.; Clemmons, D.R.; Whitacre, M.D.; Armstrong, J.D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.02-04М6.343

Effect of somatotropin and/or equine chorionic gonadotropin on serum and follicular insulin-like growth factor I and insulin-like growth factor binding proteins in cattle [Text] / R. L. Stanko [et al.] // Biol. Reprod. - 1994. - Vol. 50, N 2. - P290-300 . - ISSN 0006-3363
Перевод заглавия: Влияние соматотропина и/или хорионического гонадотропина лошадей на инсулиноподобный фактор роста-I и связывающий инсулиноподобный фактор роста белок в сыворотке и фолликулах коров
Аннотация: We investigated the effect of administration of somatotropin (ST) and/or eCG on insulin-like growth factor I (IGF-I) and IGF-binding proteins (IGFBP) in serum and follicular fluid (FFL) of cattle actively immunized against growth hormone-releasing factor (GRF). Cyclic beef cattle, previously immunized against GRF-(1-29)-Gly-Gly-Cys-NH[2] conjugated to human serum albumin (synthesized and provided by Hoffmann LaRoche, Inc., Inc., Nutley, NJ; GRFi, n=31) or to human serum albumin alone (HSAi, n=26), received (i.m.): 1) 25 mg recombinantly derived methionyl somatotropin (rbST, n=14; sometribove provided by Monsanto Co., St. Louis, MO); 2) 1100 IU eCG (n=10); 3) rbST and eCG (rbST-eCG, n=15); or 4) vehicle (VEH, n=17) at 0 and 24 h after receiving prostaglandin F[2'альфа'] (PGF[2'альфа']). Serum samples were collected at 0 and 40 h after PGF[2'альфа'], and the ovary bearing the largest follicle (DOM) was removed 44.0'+-'0.5 h after PGF[2'альфа']; FFL was harvested from DOM and the subordinate follicle (SUB). Before treatment (0 h), GRFi cows had lower serum ST (0.6'+-'0.2 vs. 2.2'+-'0.2 ng/ml; p0.01) and IGF-I (26'+-'4 vs. 72'+-'4 ng/ml; p0.01), but greater IGFBP-2 (594'+-'48 vs. 384'+-'52 ng/ml; p0.01) than HSAi cows. Serum and FFL concentrations of IGF-I or IGFBP-2 were not different between rbST- and rbST-eCG-treated cows or between VEH- and eCG-treated cows at Hour 40 after the initial treatment injection; therefore, data were combined and designated as rbST and VEH, respectively. Serum IGF-I was increased to a greater extent (percentage increase above 0 h) by rbST treatment in GRFi (362'+-'24) than in HSAi (176'+-'16) cows (immunization by treatment, p0.01). Across GRFi and HSAi, rbST lowered serum IGFBP-2 (342'+-'31 vs. 541'+-'27 ng/ml, rbST vs. VEH; p0.01). Diameters of DOM or SUB were not affected by immunization or treatment. Concentrations of IGF-I and IGFBP-3 (determined by ligand blot analysis) in FFL from both DOM and SUB were lower (p0.05) in GRFi than in HSAi cows. In contrast, IGFBP-2 in FFL was elevated in SUB, but not DOM, in GRFi compared to HSAi cows. Ligand blot analyses indicated that IGFBP-4 and IGFBP-5 were markedly higher in FFL from SUB in GRFi than in HSAi cows, but not different for DOM. Administration of rbST increased IGF-1 and decreased IGFBP-2 in DOM and SUB. In conclusion, GRFi decreased serum and FFL concentrations of IGF-I, while it increased concentrations of IGFBP-2 in serum and in FFL from SUB, but not DOM. Treatment with rbST increased serum and FFL IGF-I, but decreased both serum and FFL IGFBP-2 (in both DOM and SUB). The specific roles that IGF-I and IGFBP play in folliculogenesis are yet to be determined; of particular interest is the divergent effect of GRFi on IGFBP in dominant vs. subordinate follicles. Библ. 83

ГРНТИ	34.39.37

ВИНИТИ 341.39.37.27.29.11.09
Рубрики: ГОРМОН РОСТА
ГОНАДОТРОПИНЫ
ХОРИОНИЧЕСКИЙ ГОНАДОТРОПИН ЛОШАДИ
ФАКТОРЫ РОСТА
БЕЛКИ
ЯИЧНИКИ
ЖЕЛТОЕ ТЕЛО
ФОЛЛИКУЛЫ
КРС
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 83

Доп.точки доступа:
Stanko, R.L.; Cohick, W.S.; Shaw, D.W.; Harvey, R.W.; Clemmons, D.R.; Whitacre, M.D.; Armstrong, J.D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.06-04М2.389

Insulin-like growth factor (IGF)-binding proteins inhibit the smooth muscle cell migration responses to IGF-I and IGF-II [Text] / A. Gockerman [et al.] // Endocrinology. - 1995. - Vol. 136, N 10. - P4168-4173 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Белки, связывающие инсулиноподобный фактор роста (IGF), подавляют миграцию гладкомышечных клеток в ответ на IGF-I и IGF-II

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.15.02
Рубрики: АОРТА
ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
МИГРАЦИЯ
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Gockerman, A.; Prevette, T.; Jones, J.I.; Clemmons, D.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.278

Insulin-like growth factor (IGF)-binding proteins inhibit the smooth muscle cell migration responses to IGF-I and IGF-II [Text] / A. Gockerman [et al.] // Endocrinology. - 1995. - Vol. 136, N 10. - P4168-4173 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Белки, связывающие инсулиноподобный фактор роста (IGF), подавляют миграцию гладкомышечных клеток в ответ на IGF-I и IGF-II

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.17
Рубрики: АОРТА
ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
МИГРАЦИЯ
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Gockerman, A.; Prevette, T.; Jones, J.I.; Clemmons, D.R.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.09-04Н1.215

Ankrapp, D. P.
Characterization of insulin-like growth factor binding protein-1 kinases from human hepatoma cells [Text] / D. P. Ankrapp, J. I. Jones, D. R. Clemmons // J. Cell. Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 3. - P387-399 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Особенности протеин-1 киназы связывающего инсулиноподобного фактора роста (IGFBP-1) из клеток гепатомы человека
Аннотация: Из секретирующих фосфорилированные изоформы IGFBP-1 клеток HepG2 изолировали IGFBP-1-киназы с помощью экстракции детергентом, хроматографии на фосфоцеллюлозе и гельфильтрации. Идентифицированы киназы I и II (соотв. 150 и 50 кД), фосфорилирующие IGFBP-1 по Ser в интактных клетках; гепарин угнетает их с IC[50]'ЭКВИВ'2,5 и 16,5 мкг/мл, а изохинолинсульфонамид CKI-7 - с IC[50]'ЭКВИВ'50 и 100 мкМ соотв. Избыток ГТФ подавляет фосфорилирование лишь киназой I. В присутствии полилизина частично очищенная киназа включает метку в IGFBP-1 из 'гамма'-{32}P-АТФ за счет реакции, катализируемой казеинкиназой II. Аналогично эффекту киназ I и II, IGFBP-1 фосфорилируется очищенными казеинкиназами I и II. США, Dep. Med., Sch. Med., Univ. Carolina, Chapel Hill, NC 27599. Библ. 31

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: ФАКТОР РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНЫЙ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ
ГЕПАТОМА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Jones, J.I.; Clemmons, D.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.07-04М1.88

Cellular distribution of insulin-like growth factor binding protein mRNAs and peptides during rat lung development [Text] / L. D. Wallen [et al.] // J. Endocrinol. - 1997. - Vol. 155, N 2. - P313-327 . - ISSN 0022-0795
Перевод заглавия: Клеточное распределение мРНК белков, связанных с инсулиноподобным фактором роста, и пептидов в период развития легкого у крыс
Аннотация: Идентифицировали белки (Бл), связанные с инсулиноподобным фактором роста (ИФР), в тканях легкого (Лг) у плода методами гибридизации in situ и иммуногистохимии. мРНК ИФР-БлI отсутствовала, а мРНК ИФР-Бл2 обнаружена в Лг плодов и взрослых крыс, гл. обр. в эпителии воздушного пути. Уровень мРНК ИФР-Бл4,5 наиболее высок между 3- и 21-м днями после рождения, когда формируются мешочки и альвеолы Лг. ИФР-Бл более широко представлены в тканях Лг, чем кодирующие их мРНК. Предполагается, что ИФР-Бл - важные паракриновые факторы, участвующие в регуляции действия ИФР в развивающемся Лг. США, Oregon Health Sci. Univ., 97201. Библ. 41

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.09.07.15
Рубрики: ПЛОД ЖИВОТНЫХ
ЛЕГКИЕ
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
ИММУНОЦИТОХИМИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Wallen, L.D.; Myint, W.; Nygard, K.; Shimasaki, S.; Clemmons, D.R.; Han, V.K.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 00.07-04М6.7

A protease-resistant form of insulin-like growth factor (IGF) binding protein 4 inhibits IGF-1 actions [Text] / C. Rees [et al.] // Endocrinology. - 1997. - Vol. 138, N 9. - P4182-4188 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Устойчивая к протеазе форма белка-4, связывающего инсулиноподобный фактор роста (ИФРСБ-4), подавляет действие ИФР-I
Аннотация: Гладкомышечные Кл секретируют сериновую протеазу, к-рая расщепляет ИФРСБ-4 на фрагменты, обладающие низким сродством к ИФР-I. После внесения ИФРСБ-4 в однослойные культуры Кл, к-рые не секретируют эту протеазу, подавлялось стимулирующее действие ИФР-I на синтез ДНК. В секретирующих же эту протеазу Кл ингибирующее действие ИФРСБ-4 было выражено слабее. Показали, что ИФРСБ-4 расщепляется протеазой гладкомышечных Кл по Lys 120 - His 121. Получили устойчивую к протеазе мутантную форму ИФРСБ-4; после экспрессии и очистки биологическую активность мутантной формы исследовали на гладкомышечных Кл. Максимальное подавление синтеза ДНК и миграции в ответ на ИФР-I (2,8 нМ) наблюдалось при конц-ии мутантной формы, равной 20 нМ. В отсутствие ИФР-I мутантная форма ИФРСБ-4 была неэффективна. Т. обр., расщепление ИФРСБ-4 по Lys 120 - His 121 ведет к утрате белком способности связывать ИФР-I; нерасщепляемая мутантная форма ИФРСБ-4 подавляла стимулирующее действие ИФР-I. По-видимому, ИФРСБ-4 может служить активным ингибитором анаболического действия ИФР-I. США, Div. Endocr., Univ. North Carolina Sch. Med., Chapel Hill, NC 27599-7170. Библ. 33

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.05
Рубрики: ИНСУЛИНОПОДОБНЫЙ ФАКТОР РОСТА I
МИТОГЕНЫ
АКТИВНОСТЬ
БЕЛОК 4, СВЯЗЫВАЮЩИЙ ИФР
РЕЗИСТЕНТНАЯ К ПРОТЕАЗАМ ФОРМА
ИНГИБИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
ГЛАДКОМЫШЕЧНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Rees, C.; Clemmons, D.R.; Horvitz, G.D.; Clarke, J.B.; Busby, W.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.01-04Я6.309

A protease-resistant form of insulin-like growth factor (IGF) binding protein 4 inhibits IGF-1 actions [Text] / C. Rees [et al.] // Endocrinology. - 1997. - Vol. 138, N 9. - P4182-4188 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Устойчивая к протеазе форма белка-4, связывающего инсулиноподобный фактор роста (ИФРСБ-4), подавляет действие ИФР-I
Аннотация: Гладкомышечные Кл секретируют сериновую протеазу, к-рая расщепляет ИФРСБ-4 на фрагменты, обладающие низким сродством к ИФР-I. После внесения ИФРСБ-4 в однослойные культуры Кл, к-рые не секретируют эту протеазу, подавлялось стимулирующее действие ИФР-I на синтез ДНК. В секретирующих же эту протеазу Кл ингибирующее действие ИФРСБ-4 было выражено слабее. Показали, что ИФРСБ-4 расщепляется протеазой гладкомышечных Кл по Lys 120 - His 121. Получили устойчивую к протеазе мутантную форму ИФРСБ-4; после экспрессии и очистки биологическую активность мутантной формы исследовали на гладкомышечных Кл. Максимальное подавление синтеза ДНК и миграции в ответ на ИФР-I (2,8 нМ) наблюдалось при конц-ии мутантной формы, равной 20 нМ. В отсутствие ИФР-I мутантная форма ИФРСБ-4 была неэффективна. Т. обр., расщепление ИФРСБ-4 по Lys 120 - His 121 ведет к утрате белком способности связывать ИФР-I; нерасщепляемая мутантная форма ИФРСБ-4 подавляла стимулирующее действие ИФР-I. По-видимому, ИФРСБ-4 может служить активным ингибитором анаболического действия ИФР-I. США, Div. Endocr., Univ. North Carolina Sch. Med., Chapel Hill, NC 27599-7170. Библ. 33

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ИНСУЛИНОПОДОБНЫЙ ФАКТОР РОСТА I
МИТОГЕНЫ
АКТИВНОСТЬ
БЕЛОК 4, СВЯЗЫВАЮЩИЙ ИФР
РЕЗИСТЕНТНАЯ К ПРОТЕАЗАМ ФОРМА
ИНГИБИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
ГЛАДКОМЫШЕЧНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Rees, C.; Clemmons, D.R.; Horvitz, G.D.; Clarke, J.B.; Busby, W.H.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 89.07-04М5.228

Serum concentrations of insulin-like growth factor II are not changed by short term fasting and refeeding [Text] / M. L. Davenport [et al.] // J. Clin. Endocrinol. and Metab. - 1988. - Vol. 67, N 6. - P1231-1236
Перевод заглавия: Концентрация инсулиноподобного фактора роста II в сыворотке не меняется при кратковременном голодании и его прекращении
Аннотация: Авт. получили поликлональные антитела к рекомбинантному инсулиноподобному фактору роста (ИФР) II и с их помощью разработали систему РИА. Многочисл. контроли подтверждают избирательность, чувствительность и воспроизводимость колич. измерений ИФР-II в сыворотке данным методом. 16 добровольцев голодали в теч. 5 дней, после чего получали диету с различным (норм., низким или высоким) содержанием белка и общей энергии; в ходе опыта определяли содержание ИФР-II в их сыворотке. Отклонений от нормы не выявлено, что существенно отличается от рез-тов, получ. авт. ранее для ИФР-I - его конц-ия снижается вдвое при пятидневном голодании и поднимается выше нормы при его прекращении. США, Dep. of Ped. and Med. (D.R.C.), Univ. of North Carolina, Chapel Hill, NC 27599. Библ. 31.

ГРНТИ	34.39.49

ВИНИТИ 341.39.49.55
Рубрики: ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
СЫВОРОТКА КРОВИ
ПОЛИКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПИТАНИЕ
ДИЕТА
ЧЕЛОВЕК
ГОЛОДАНИЕ

Доп.точки доступа:
Davenport, M.L.; Svoboda, M.E.; Koerber, K.L.; Van, Wyk J.J.; Clemmons, D.R.; Underwood, L.E.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 89.10-04М5.190

Clemmons, D. R.
Structural and functional analysis of insulin-like growth factors [Text] / D. R. Clemmons // Brit. Med. Bull. - 1989. - Vol. 45, N 2. - P465-480 . - ISSN 0007-1420
Перевод заглавия: Структурный и функциональный анализ инсулиноподобных факторов роста
Аннотация: Обзор. Инсулиноподобные факторы роста (ИФР) структурно сходны с инсулином, но выполняют иные функции. Их структура, а также структура и регуляция кодирующих их генов в настоящее время определена. Известна также структура рецепторов, связывающих ИФР и опосредующих их действие на чувствительные Кл. В некоторых тканях регуляция секреции ИФР осуществляется по аутокринному и паракринному типу. Во внеклет. жидкостях ИФР находятся в тесном взаимодействии с определенными белкаминосителями, причем последние способны модулировать биол. активность ИФР. Структура и функционирование ИФРсвязывающих белков интенсивно изучаются. Наименее изучены молек. процессы, приводящие к активации репликации ДНК под действием ИФР. США, Dep. of Medicine, Univ. of North Carolina School of Medicine, Chapel Hill, NC. Библ. 49.

ГРНТИ	34.39.49

ВИНИТИ 341.39.49.55
Рубрики: ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 49
СОМАТОМЕДИНЫ

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 90.01-04М5.236

Insulin-like growth factor (IGF)-binding protein release by human fetal fibroblasts: dependency on cell density and IGF peptides [Text] / D. J. Hill [et al.] // J. Endocrinol. - 1989. - Vol. 122, N 1. - P87-98 . - ISSN 0022-0795
Перевод заглавия: Освобождение связывающего инсулиноподобный фактор роста (ИФР) белка фибробластами плода человека: зависимость от плотности клеток и ИФР
Аннотация: Кондиционированную фибробластами (ФБ) плода человека культуральную среду подвергали SDS-ПАГ-ЭФ с последующим иммуноблоттингом пептидов с использованием кроличьей иммунной сыворотки против связывающего ИФР белка (СБ) амниотической жидкости человека. Был идентифицирован пептид с мол. м. 30 kD, мигрирующий совместно с очищенным СБ. При выполнении другого типа блоттинга разделенных с помощью SDS-ПАГ-ЭФ пептидов - с применением [{1}{2}{5}I]-ИФР I с последующей ауторадиографией - было показано, что преобладающим СБ в кондиционированной ФБ среде являются пептиды с мол. м. 42 и 39 kD (к-рые не распознавались иммунной сывороткой, применяемой в первом типе блоттинга). СБ (мол. м. 30 kD) освобождался в среду (48 часов инкубации) параллельно с обнаруживаемыми радиоиммуногологически ИФР I и ИФР II. Была найдена обратная корреляция между освобождением (Ос) этого СБ (а также ИФР I и ИФР II) и плотностью ФБ в культуре (рассчитанную по содержаную ДНК). обработка ФБ ИФР I и ИФР II вызывала зависимую от дозы активацию Ос СБ (4-кратная при конц-ии каждого из них 19,7 нМ/л). Инсулин (супрафизиол. конц-ии) также повышл Ос СБ; эти стимуляторные эффекты проявлялись в макс. степени в молодых, пролиферирующих клетках и в миним. - в почти сливающихся культурах. Активацию Ос СБ, ИФР I и ИФР II в присутствии плацентарного лактогена человека; ГР человека, фактор роста эпидермиса, фактор роста ФБ и выделенный из тромбоцитов фактор роста были не эффективны. Высказывают предположение о важной роли СБ в контролое биологич. активности ИФР. Великобритания, Univ. of Sheffield, SHeffield SI0 2ТН. Библ. 53.

ГРНТИ	34.39.49

ВИНИТИ 341.39.49.55
Рубрики: ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
ФИБРОБЛАСТЫ
БЕЛКИ
ПЛОД ЧЕЛОВЕКА

Доп.точки доступа:
Hill, D.J.; Camacho-Hubner, C.; Rashid, P.; Strain, A.J.; Clemmons, D.R.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.09-04Т6.277

Insulin-like growth factor-I (IGF-I) infusion into hypophysectomized or protein-deprived rats induces specific IGF-binding proteins in serum [Text] / D. R. Clemmons [et al.] // Endocrinology. - 1989. - Vol. 125, N 6. - P2967-2972 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Введение инсулиноподобного фактора роста-I (ИРФ-I) гипофизэктомированным или содержащимся на безбелковом рационе крысам индуцирует [накопление] в сыворотке специфических ИРФ-связывающих белков
Аннотация: Методом ЭФ в Св крыс Wistar обнаружено 3 класса белков (Бл), связывающих инсулиноподобный фактор роста (РФ), меченный {1}{2}{5}I, с мол. м 45 000, 43 000 и 39 000 Да. Гипофизэктомия приводила к снижению содержания Бл этого типа в среднем в 4,5 раза. Минорные Бл, связывающие ФР и имеющую мол. м. 34 000, 29 000 и 24 000 Да, при этом не изменялись. Введение СТГ (12,5 мкг п/к) 4 раза в течение суток вызывало у гипофизэктомиров. крыс увеличение содержания связывающих Бл с мол. м. 39 000-45 000 Да в среднем в 7 раз. Аналогичное увеличение их содержания наблюдали при введении ФР с помощью имплантиров. минипомпы в дозе 100 мкг ежедневно в течение 8 дн. Снижение в рационе казеина с 15% до 5% приводило к снижению в Св конц-ии связывающих Бл и эндогенного РФ на 67% и 75% по сравнению с контролем соотв. Обсуждена роль связывающих Бл в модуляции эффектов ФР. США, Univ. of North Carolina UJ, Chapel Hill. N. C. 27599. Библ. 28.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.65.02
Рубрики: СОМАТОМЕДИНЫ
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЙ ФАКТОР РОСТА I
СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
БЕЗБЕЛКОВЫЙ РАЦИОН
СЫВОРОТКА КРОВИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Clemmons, D.R.; Thissen, J.P.; Maes, M.; Ketelslegers, J.M.; Underwood, L.E.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.05-04М1.195

Immunocytochemical localization of insulin-like growth factors (IGF), IGF binding protein 1 (ВР1) and IGF-BP2 in human fetal placenta, membranes and cord [Text] / D. J. Hill [et al.] // J. Reprod. and Fert. Abstr. Ser. - 1990. - N 5. - P63 . - ISSN 0954-0725
Перевод заглавия: Иммуноцитохимическое выявление инсулиноподобных факторов роста (ИФР), ИФР-связывающего белка 1 (СБ-1) и ИФР-СБ 2 в плаценте человека, мембранах и пуповине
Аннотация: Изучали внутриклеточное распределение ИФР 1 и 2, СБ 1 и 2 на парафиновых срезах после формалиновой фиксации с помощью авидин-биотинового комплекса, используя кроличьи антисыв. Все выявляемые факторы распределялись сходно во всех тканях. Высокую степень связывания наблюдали в стромальных и инвазивных клетках трофобласта (Тр) децидуальной оболочки, Тр хориона и амниотич. эпителии СБ 1 и 2 дополнительно локализовались во внеклеточном матриксе под амнионом. Умеренное окрашивание наблюдали в синцитистрофобласте и промежуточном Тр стволовых ворсин, но цитотрофобласт был иммуноотрицат. В пуповине окрашивалась гладкомышечная ткань вокруг пуповинных сосудов. Полагают, что данные подтверждают комплексное паракринно-аутокринное действие и взаимодействие во внезародышевых тканях. США, Univ. of North Carolina, Chapel Hill.

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.09.09.13
Рубрики: ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
БЕЛКИ
СВЯЗЫВАЮЩИЕ ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
ПЛАЦЕНТА
ПУПОЧНЫЙ КАНАТИК
ИММУНОЦИТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Hill, D.J.; Riley, S.C.; Walton, J.C.; Clemmons, D.R.; Challis, J.R.G.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.07-04М1.251

Clemmons, D. R.
A factor contained in plasma is required for IGF binding protein-1 to potentiate the effect of IGF-I on smooth muscle cell DNA synthesis [Text] / D. R. Clemmons, L. I. Gardner // J. Cell. Physiol. - 1990. - Vol. 145, N 1. - P129-135 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Плазматический фактор необходим IGF-связывающему белку-1 для потенциирования влияния инсулиноподобного фактора роста-1 на синтез ДНК в клетках гладких мышц
Аннотация: Идентифицировали факторы, присутствующие в плазме, необходимые для потенциирования синтеза ДНК в гладкомышечных Кл аорты свиньи, вызываемого инсулиноподобным фактором роста (I), белком-I, связывающим I (II). Хотя сочетание Ii (20 нг/мл) и I (10 нг/мл) и повышало синтез ДНК в 5.6 раз по сравнению с тем, когда добавляли только I, этот ответ требует присутствия 1% плазмы, бедной тромбоцитами (III). Если II отсутствовал в среде инкубации, увеличения эффекта сверх того, что получается в присутствии только I, не наблюдалось. Фактор, присутствующий в III термо- и кислотоустойчив. Замена II на спинно-мозговую жидкость также приводила к стимуляции синтеза ДНК. Исследовали влияние плотности посева Кл и др. факторов роста на эффект I + II. Помимо III исследовали влияние др. биол. жидкостей на эффект II. Предполагается, что фактор, являющийся, по-видимому, неизвестным митогеном и присутствующий в III и спинно-мозговой жидкости необходим для макс. Кл ответа на I + II. США, Dep., Univ. North Carolina School Med., Chapel Hill, NC 27599. Библ. 27.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.09
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ФАКТОРЫ
ПОТЕНЦИРОВАНИЕ
ДНК
СИНТЕЗ
ФАКТОРЫ РОСТА
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
БЕЛОК ИНСУЛИНОПОДОБНЫЙ ФАКТОР РОСТА СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ВЛИЯНИЕ
ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
MITOGEN

Доп.точки доступа:
Gardner, L.I.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 92.02-04И8.052

The direct in vitro effect of insulin-like growth factors (IGFs) on normal bovine mammary cell proliferation and production of IGF binding proteins [Text] / M. F. McGrath [et al.] // Endocrinology. - 1991. - Vol. 129, N 2. - P671-678 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Прямое in vitro действие инсулиноподобных факторов роста на пролиферацию нормальных клеток вымени и образование белков, связывающих эти факторы
Аннотация: Эпителиальные клетки вымени стельных нелактирующих первотелок выращивали in vitro на коллагеновых субстратах. В этих системах стволовая форма инсулиноподобного фактора роста I (ИФР; des-3-ИФР-1), а также ИФР-1 и ИФР-2 стимулировали клеточную пролиферацию. Кроме того, в среде, содержащей сыворотку и ИФР-1, нормальные клетки вымени биосинтезировали и секретировали не менее 4-х видов ИФР-связывающего белка (СБ) с характеристиками от 21К до 48К (демонстрированно с помощью лигандно-точечного анализа). Однако при росте клеток в среде без сыворотки они секретировали только 2 главных вида СБ с характеристиками 34К и 48К. С помощью иммуно-точечного анализа они идентифицированы как СБ-2 и СБ-3, соотв. Оба белка активировались добавлением ИФР к среде без сыворотки (относит. потенциал; ИФР-1des-3-ИФР-1ИФР-2). С помощью радиоиммуноанализа установили, что клетки вымени в присутствии ИФР-1 производили СБ-2 в кол-ве 20-25 нг/мл против 1,0 нг/мл в контроле. Клетки, культивируемые с des-3-ИФР-1, производили на 40-60% меньше СБ-2, а инсулин ИФР-2 не стимулировали продукцию СБ-2. Следовательно, нормальные клетки вымени секретируют СБ-2 и СБ-3, что стимулируется с помощью ИФР-1 и des-3-ИФР-1. США, Monsanto Agr. Com. and Monsanto Corp. Res., Monsanto Com. St. Louis, Missouri 63198; and Dep. of Med., Univ. of North Carolina (D.R.C., W.H.B.), Chapel Hill, North Carolina 27599. Библ. 45.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.09
Рубрики: МОЛОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
КЛЕТОЧНАЯ ПРОЛИФЕРАЦИЯ
ФАКТОРЫ РОСТА
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
БЕЛКИ
СВЯЗЫВАЮЩИЕ ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
СЕКРЕЦИЯ
КРС

Доп.точки доступа:
McGrath, M.F.; Collier, R.J.; Clemmons, D.R.; Busby, W.H.; Sweeny, C.A.; Krivi, G.G.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.03-04М1.440

Insulin-like growth factor (IGF) binding to cell motolayers is directly modulated by the addition of IGF-binding proteins [Text] / R. H. McCusker [et al.] // Endocrinology. - 1991. - Vol. 129, N 2. - P939-949 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Связывание инсулиноподобного фактора роста (IGF) с клеточным монослоем непосредственно модулируется добавлением IGF-связывающих белков
Аннотация: Изучали влияние IGF-связывающих белков (IGFBP) на связывание IGF с фибробластами (ФБ) плода человека GM-10 и с гладкомышечными Кл (ГМК) свиньи. Использовали IGFBP человека с мол. м. 29 кД (IGFBP-1), IGFBP быка с мол. м. 34 кД (IGFBP-2) и IGFBP быка с мол. м. 46 кД (IGFBP-3). Все 3 IGFBP подавляли связывание [{1}{2}{5}I]-IGF-I с ФБ и ГМК. Эффект IGFBP был обусловлен усиленным связыванием [{1}{2}{5}I]-IGF-I с IGFBP в инкубац. смеси. IGFBP-3 блокировал поверхностное связывание [{1}{2}{5}I]-IGF-I сильнее, чем IGFBP-1 или -2. IGFBP-1 усиливал связывание IGF-I с Кл. Парадоксальный эффект IGFBP усиливался в присутствии избытка инсулина, т. е. ненасыщ. рецепторы IGF-I типа I не участвовали в реализации этого эффекта IGFBP. Аффинность IGFBP к IGF-I убывала в след. порядке: IGFBP-1IGFBP-3IGFBP-3. Заключили, что IGFBP изменяют распределение IGF-I между связанными с клет. поверхностью IGFBP, мембранными рецепторами IGF-I и IGFBP во внеклет. жидкости. США, Univ. of North Carolina at Chapel Hill, Chapel Hill, NC 27599. Ил. 7. Табл. 1. Библ. 47.

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.19.13
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
МЫШЦЫ ГЛАДКИЕ
ФИБРОБЛАСТЫ
ФАКТОРЫ РОСТА
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ
БЕЛОК ИНСУЛИНСВЯЗЫВАЮЩИЙ
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ

Доп.точки доступа:
McCusker, R.H.; Busby, W.H.; Dehoff, M.N.; Camacho-, Hubner C.; Clemmons, D.R.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 92.04-04М6.392

Effect of insulin-like growth factors (IGF) and ICF variants on bovine mammary cell proliferation and the production of ICF binding proteins [Text] / M. F. McGrath [et al.] // 2nd Int. Symp. Insulin-Like Growth Factors/Somatomedins, San Francisco, Calif., Jan. 12-16, 1991. - San Francisco (Calif.), 1991. - P244
Перевод заглавия: Влияние инсулиноподобных факторов роста (ИФР) и вариантов ИФР на пролиферацию клеток молочной железы коров и продукцию белков, связывающих ИФР in vitro
Аннотация: Эпителиальные Кл из молочных желез (МЖ) беременных нелактирующих телок, выращивали на среде с Св и без нее. Усеченная форма ИФР-1 (DES-3-ИФР-1), ИФР-1 и ИФР-2 значительно стимулировали пролиферацию Кл в порядке: DES-3-ИФР-1ИПФР-1ИФР-2. С помощью лигандного блотинга установили, что в свободной от Св среде культивирования (СК) содержалось по крайней мере 3 вида белков, связывающих (БС) ИФР-1 (БС-ИРФ-1) с мол. м. от 28 до 48 кД. Преобладающим был БС ИФР-1 с мол. м. 34 кД (БС-2). Его кол-во определили с помощью РИА. При культивировании Кл МЖ в течение 3 д. в присутствии ИФР-1 СК содержала 20-25 нг/мл БС-2. Синтез последнего в присутствии DES-3-ИФР-1 составлял только 40-60% от этих значений. Инсулин и ИФР-2 стимулировали продукцию БС-2 в значительно меньшей степени. Показывают, что Кл МЖ секретируют белки, прямо регулирующие активность ИФР. Локальный процессинг ИФР-1, по-видимому, представляет собой дополнит. механизм паракринной регуляции роста МЖ. США, Monsanto Company, 700 Chesterfield Village Parkway, St. Louis, MO 63190.

ГРНТИ	34.39.37

ВИНИТИ 341.39.37.31.02
Рубрики: МОЛОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
ПРОЛИФЕРАЦИЯ КЛЕТОК
БЕЛКИ
ПРОДУКЦИЯ IN VITRO
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
ЭФФЕКТ

Доп.точки доступа:
McGrath, M.F.; Collier, R.J.; Clemmons, D.R.; Busby, T.; Sweeny, C.A.; Rrivi, G.G.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.05-04Я6.386

Expression, release and action of insulin-like growth factors (IGF[s]) and IGF binding (GPBPs) in fetal rat pancreas [Text] / J. Hogg [et al.] // Diabetologia. - 1991. - Vol. 34, Suppl. N8. - P34
Перевод заглавия: Действие инсулиноподобных факторов роста (ИФР) и белков, связывающих ИФР (ИФРСБ), в 'бета'-клетках поджелудочной железе плодов крысы
Аннотация: Исследовали синтез и митогенное действие ИФР и ИФРСБ в изолированных островках поджелудочной железы плода крысы. 'бета'-Кл островков культивировали в среде DMEM, содержащей 2,7-16,7 мМ глюкозы '+-'ИФР 11 и/или ИФРСБ-2. Исследовали выделение Кл ИФР I и II, ИФРСБ, синтез ДНК и мРНК. Выделение ИФР I и II не изменяется при изменении конц-ии глюкозы в среде. мРНК ИФР II и ИФРСБ экспрессируется в поджелудочной железе плода и новорожденных животных. мРНК ИФР II QKSPRESSIRUETS TAKVE B IZOLIROBANNYX OSTROBKAX PLO{5} DA. Bybili {4} tipa IFRS[м]'СОЛН' {4}{4}, {3}{8}, {2}{7}, {1}{9} kD, pri qtom bydelenie IFRS[м] s mol. m. {3}{8} kD ubeliibaets s ubelieniem konc-ii gl[ф]kozy. Qkzogennyj IFR II вызывает значит. увеличение синтеза ДНК в островках. Экзогенный ИФРСБ-2 не вызывает увеличения синтеза ДНК, но синтез ДНК увеличивается при культивироании Кл в среде с 3,1 нМ ИФРСБ-2 и субэффективными коц-иями ИФР II. Делается вывод, что островки поджелудочной железы плодов крысы экспрессируют ген ИФР II, и что они выделяют также ИФРСБ, к-рые могут увеличивать митогенное действие ИФР. От конц-ии глюкозы зависит выделение ИФРСБ, но не ИФР. Канада, Lawson Res. Inst., London, Ont.

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ФАКТОРЫ РОСТА
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
СИНТЕЗ
МИТОГЕННОЕ ДЕЙСТВИЕ
КЛЕТКИ БЕТА
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
КРЫСИНЫЙ ЗАРОДЫШ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
Hogg, J.; Wang, J.F.; Clemmons, D.R.; Hill, D.J.; Han, V.K.M.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.07-04Я6.336

Cohick, W. S.
Regulation of insulin-like growth factor binding protein synthesis and secretion in a bovine epithelial cell line [Text] / W. S. Cohick, D. R. Clemmons // Endocrinology. - New Jork, 1991. - 129. - P1347-1354 . - ISBN 0013-7227
Перевод заглавия: Регуляция синтеза и секреции белка, связывающего инсулиноподобный фактор роста, в линии эпителиальных клеток быка
Аннотация: Исследовали связывающие инсулиноподобный фактор роста белки (IGF-СБ), к-рые секретировали линией Madin-Darby эпителиальных Кл почек быка, а также изучали факторы, регулирующие синтез и секрецию IGF-СБ. Показали, что необработанные Кл секретируют преимущественно форму 2 IGF-СБ (IGF-СБ-2). Форсколин (I) снижает секрецию IGF-СБ-2 на 75% и индуцирует появление IGF-СБ-3 и IGF-СБ с мол. м. 24 кД. Инсулин не индуцирует появление какой-либо формы IGF-СБ, но в присутствии I стимулирует секрецию IGF-СБ-3 и IGF-СБ-24 кД в 4,2 и 7,3 раза, соотв. I приводит к 3-кратному снижению кол-ва мРНК IGF-СБ-2 и 30-кратному увеличению кол-ва мРНК IGF-СБ-3. Одновременное действие инсулина и I приводит к дополнит. 2-3-кратному увеличению мРНК и IGF-СБ-3 и увеличению в 2 раза числа Кл, тогда как один I вызывает лишь небольшое (26%) увеличение числа Кл. Исследование влияния 2 аналогов IgF типа I на секрецию IgF-СБ показало, что В-цепь IGF-I увеличивает число Кл и усиливает влияние I на секрецию IGF-СБ-3. Полагают, что активация рецептора IGF типа I необходима для увеличения числа Кл, синтеза и секреции IGF-СБ. Делают вывод, что эпителиальные Кл способны дифференциально регулировать секрецию различных форм IGF-СБ и что эта регуляция отличается от таковой в фибробластах. США, [C. D. R.] CB 7170, McNider Building, Univ. of North Carolina School of Med., Chapel Hill, NC 27599-7110. Библ. 37.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.21 + 341.19.19.11.03.07
Рубрики: ЭКЗОЦИТОЗ
БЕЛКИ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С ФАКТОРАМИ РОСТА
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
СЕКРЕЦИЯ
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
БЫКИ

Доп.точки доступа:
Clemmons, D.R.

1-20 21-24

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска