СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 17
Показаны документы с 1 по 17

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.99

Thermodynamic and structural stability of cytochrome c oxidase from Paracoccus denitrificans [Text] / Tuomas Haltia [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 32. - P9731-9740 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Термодинамическая и структурная стабильность цитохром-c-оксидазы из Paracoccus denitrificans
Аннотация: Методами разностной сканирующей калориметрии и Фурье-ИК-спектроскопии исследовали структурную стабильность интегральной мембранной цитохром-c-оксидазы из P. denitrificans, состоящей всего из 3 или 4 субъединиц. Исследования проведены на ферменте дикого типа и на мутанте, лишенном субъединицы III. Субъединицы I и II образуют высокооперативный комплекс, денатурирующий как единый элемент при 67'ГРАДУС'С; субъединица III денатурирует при 47'ГРАДУС'С. Восстановление сильно стабилизирует субъединицу I и II, не влияя на субъединицу III. Удаление субъединицы III вызывает потерю способности к переносу электрона. Судя по энергетическим параметрам и данным ИК-спектроскопии, при тепловой денатурации молекула разворачивается не полностью и сохраняет значительную упорядоченность структуры: содержание 'альфа'-спиралей при денатурации падает от 45% только до 30%. Предполагается, что сохраняющиеся спирали принадлежат трансмембранной части молекулы. Калориметрические свойства субъединицы III не полностью соответствуют высокоспиральному мембранному белку. США, Dep. Biol. & Biophys., The Johns Hopkins Univ., Baltimore, MD 21218. Библ. 68

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
КАЛОРИМЕТРИЯ СКАНИРУЮЩАЯ
PARACOCCUS DENITRIFICANS

Доп.точки доступа:
Haltia, Tuomas; Semo, Nora; Arrondo, Jose L.R.; Goni, Felix M.; Freire, Ernesto

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.08-04Б1.112

Conformational stability of dimeric HIV-1 and HIV-2 reverse transcriptases [Text] / G. Divita [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 50. - P16337-16346 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структурная стабильность димерных обратных транскриптаз ВИЧ-1 и ВИЧ-2
Аннотация: С помощью регистрации спектров флуоресценции, полимеразной активности и ВЭЖХ исключенного размера исследовали диссоциацию димеров обратной транскриптазы (ОТ) ВИЧ-1 и ВИЧ-2 под действием ацетонитрила. При диссоциации полностью теряется полимеразная активность и на 25% усиливается триптофановая флуоресценция ОТ. Процесс полностью обратим и представляет собой переход между двумя состояниями, а середина перехода зависит от конц-ии ОТ. Гетеродимерные формы более устойчивы к диссоциации и действию pH, чем гомодимерные. Гетеродимеры ОТ ВИЧ-2 имеют большую стабильность, чем ОТ ВИЧ-1: при pH 6,5 и 25'ГРАДУС'C свободные энергии диссоциации равны, соотв., 12,1 и 10 ккал/моль. Связывание с праймером или матрицей вызывает структурные изменения в обеих ОТ, что проявляется в понижении доступности остатков триптофана для тушителей и в увеличении неоднородности их окружения. При этом в 10-100 раз увеличивается стабильность димеров. О важной роли гидрофобных взаимодействий в димере говорят увеличение на 30% доступности тушителям триптофанового кластера и связывание до 4 м-л АНС при диссоциации ОТ. Германия, MPI Mol. Physiol., Abt. Phys. Biochem., PF 102664, 44026 Dortmund. Библ. 41

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ДИМЕРНЫЕ ОБРАТНЫЕ ТРАНСКРИПТЫ
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Divita, G.; Rittinger, K.; Restle, T.; Immendorfer, U.; Goody, R.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.12-04Б2.163

Zinc chelation and structural stability of adenylate kinase from Bacillus subtilis [Text] / Veronique Perrier [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 33. - P9960-9967 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Хелирование цинка и структурная стабильность аденилаткиназы из Bacillus subtilis
Аннотация: Аденилаткиназа из Bacillus subtilis содержит структурный атом цинка. Ген adk, кодирующий аденилаткиназу B. subtilis, клонирован, и несколько его вариантов, полученных сайт-направленным мутагенезом, экспрессированы в клетках Escherichia coli и изучены биохимическими и физико-химическими методами. Мутанты аденилаткиназы H138N и D153C имеют свойства, схожие со свойствами фермента дикого типа, т. е. остаток His138 не участвует в хелировании металла, а остаток Asp153, как и остаток Cys в аналогичной позиции фермента из B. stearothermophilus, может участвовать в хелировании цинка. Варианты фермента D153H и D153T имеют значительные изменения в цинк-связывающих свойствах. Диализ этих вариантов приводит к удалению ионов металла и потере ферментативной активности. Эти мутанты легко реагируют с 5,5'-дитиобис(2-нитробензойной к-той), в отличие от фермента дикого типа и мутантов H138N и D153C. Мутант C130H проявляет характеристики, схожие с характеристиками мутанта D153T в отношении хелирования металла и реактивности к 5,5'-дитиобис(2-нитробензойной к-те). Различия в спектрах КД фермента дикого типа и мутанта C130H предполагает наличие менее компактной структуры у мутанта, что также объясняет уменьшение его стабильности к денатурации т-рой или хлоридом гуганидиния и к инактивации трипсином. Считается, что цинк-хелирующие свойства аденилаткиназы из B. subtilis, и в целом из грамположительных бактерий, совместимы только с присутствием 3 или 4 остатков Cys в последовательности: Cys-X[2]-Cys-X[16]-Cys-X[2]-Asp/Cys. Франция, Unite Biochim. Regulations Cell., Inst. Pasteur, 75724 Paris Cedex 15. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АДЕНИЛАТКИНАЗА
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Perrier, Veronique; Surewicz, Witold K.; Glaser, Philippe; Martineau, Laure; Craescu, Constantin T.; Fabian, Heinz; Mantsch, Henry H.; Barzu, Octavian; Gilles, Anne-Marie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.05-04Б1.100

Wondrak, Ewald M.
Influence of flanking sequences on the dimer stability of human immunodeficiency virus type 1 protease [Text] / Ewald M. Wondrak, John M. Louis // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 39. - P12957-12962 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Влияние окружающих последовательностей на стабильность димера протеазы ВИЧ-1
Аннотация: Процессинг протеазы (П) ВИЧ-1 из полипротеина Gag-Pol требует собственной протеолитической активности димерного Gag-Pol. Исследовали кинетику процесса и структурную стабильность двух уникальных продуктов фузии протеазы. В одном из них (X[28]-П) случайная последовательность из 28 остатков (X[28]) присоединен к N-концу зрелой П. Во втором (X[28]='ЛАПЛАС'TF{*}П{*}'ЛАПЛАС'Pol) X[28] соединен с П, окруженной с двух концов короткими последовательностями ('ЛАПЛАС'), соотв-щими нативным последовательностям предшественника Gag-Pol. Включение Ala в центр расщепления П предотвращало автопроцессинг этого белка. По кинетическим параметрам и зависимости скорости от pH эти два белка не отличались от зрелой П, но они были более чувствительны к денатурации к-той и мочевиной. Дестабилизация этих белков выражалась в росте констант диссоциации. Эти данные говорят о дестабилизации димера П при присоединении ненативных последовательностей. США, Lab. Cell. & Dev. Biol., NIDDKD, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 17

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕАЗА
ДИМЕР
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФОРМЫ
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
АВТОПРОЦЕССИНГ
ВИЧ-1

Доп.точки доступа:
Louis, John M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 97.08-04И1.225

Rapana thomasiana Grosse (Gastropoda) haemocyanin: Spectroscopic studies of the structure in solution and the conformational stability of the native protein and its structural subunits [Text] / Pavlina Dolashka [et al.] // Biochem. J. - 1996. - Vol. 315, N 1. - P139-144 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Гемоцианин брюхоногого моллюска Rapana thomasiana Grosse: спектроскопические исследования структуры в растворе и структурной стабильности нативного белка и его структурных субъединиц
Аннотация: Методами флуоресцентной и КД-спектроскопии исследовали устойчивость к денатурации pH, нагреванием и хлоридом гуанидиния (GdnHCl) окси- и апо-форм гемоцианина (ГЦ) рапаны и их субъединиц RHSS1 и RHSS2. Ассоциация субъединиц в агрегаты значительно повышает т-ру и свободную энергию денатурацию ГЦ в воде. Денатурация GdnHCl агрегатов ГЦ несколько зависит от его конц-ии. Денатурация отдельных субъединиц не зависит от конц-ии. Цельный ГЦ на 5,9-7,5 ккал/моль стабильнее изолированных субъединиц. Флуоресцирующие остатки триптофана локализованы глубоко в интерьере глобулы ГЦ, о чем говорит низкая доступность тушителям (акриламиду и ионам Cs{+} и I{-}). Эффективность переноса энергии от тирозиновых к триптофановым флуорофорам в цельном ГЦ и субъединицах свидетельствует о наличии переноса между субъединицами. Триптофановая флуоресценция окси-ГЦ, окси-RHSS1 и окси-RHSS2 сильно тушится при образовании комплекса Cu-O[2] в активном центре, и ее выход снижен в 4-7 раз, по сравнению с апо-формами. Протонированные имидазольные группы тушат флуоресценцию соседних остатков триптофана. Болгария, Ин-т Орг. Химии БАН, София 1113. Библ. 30

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.29
Рубрики: ГЕМОЦИАНИН
ОКСИ- И АПО-ФОРМЫ
СУБЪЕДИНИЦЫ
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
ФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ И КД СПЕКТРОСКОПИЯ
RAPANA THOMASIANA

Доп.точки доступа:
Dolashka, Pavlina; Genov, Nicolay; Parvanova, Katja; Voelter, Wolfgang; Geiger, Marcela; Stoeva, Stanka

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.121

The temperature sensitivity of Bacillus subtilis DB1005 is due to insufficient activity, rather than insufficient concentraton, of the mutant 'сигма'{A} factor [Text] / Ban-Yang Chang [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 4. - P1299-1308 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Температурочувствительность Bacillus subtilis DB1005 вызвана скорее недостаточной активностью, чем недостаточной концентрацией мутантного фактора 'сигма'{А}
Аннотация: У ts-мутанта DB1005 Bacillus subtilis фактор 'сигма'{A} (I) имеет 2 аминокислотные замены (I198А и I202А) в области связывания с блоком -10 промоторов. Изучены структурная стабильность, внутриклеточная концентрация и транскрипционная активность этого мутанта I (IА). IA гораздо менее стабилен, чем I дикого типа (IВ), даже при пермиссивной температуре 37'ГРАДУС' (t[1/2]=59 мин для IА и 600 мин для IВ). Однако при 49'ГРАДУС' и IА и IВ нестабильны (t[1/2]=23 и 24 мин соотв.). Мутант DB1005 способен компенсировать нестабильность IА, повышая уровень IА при 37'ГРАДУС', но не при 49'ГРАДУС'. Гиперэкспрессия IА при 49'ГРАДУС' не может супрессировать ts-фенотип мутанта DB1005. Эти данные показали, что температурочувствительность DB1005 не связана с недостаточной концентрацией IА в клетке. Более быстрое понижение уже пониженной активности IА при 49'ГРАДУС' позволяет предположить, что Ts-фенотип мутанта DB1005 является результатом очень низкой активности IА, к-рая ниже критич. уровня, необходимого для роста клеток. Тайвань, Agricultural Biotechnol. Labs., Nat. Chung Hsing Univ., Taichung 40227. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФАКТОРЫ
G{A}
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ КОНЦЕНТРАЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИОННАЯ АКТИВНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ НА
ТЕМПЕРАТУРОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Chang, Ban-Yang; Liao, Chao-Tsai; Wen, Yu-Der; Wang, Wen-Horng

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.110

The temperature sensitivity of Bacillus subtilis DB1005 is due to insufficient activity, rather than insufficient concentraton, of the mutant 'сигма'{A} factor [Text] / Ban-Yang Chang [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 4. - P1299-1308 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Температурочувствительность Bacillus subtilis DB1005 вызвана скорее недостаточной активностью, чем недостаточной концентрацией мутантного фактора 'сигма'{А}
Аннотация: У ts-мутанта DB1005 Bacillus subtilis фактор 'сигма'{A} (I) имеет 2 аминокислотные замены (I198А и I202А) в области связывания с блоком -10 промоторов. Изучены структурная стабильность, внутриклеточная концентрация и транскрипционная активность этого мутанта I (IА). IA гораздо менее стабилен, чем I дикого типа (IВ), даже при пермиссивной температуре 37'ГРАДУС' (t[1/2]=59 мин для IА и 600 мин для IВ). Однако при 49'ГРАДУС' и IА и IВ нестабильны (t[1/2]=23 и 24 мин соотв.). Мутант DB1005 способен компенсировать нестабильность IА, повышая уровень IА при 37'ГРАДУС', но не при 49'ГРАДУС'. Гиперэкспрессия IА при 49'ГРАДУС' не может супрессировать ts-фенотип мутанта DB1005. Эти данные показали, что температурочувствительность DB1005 не связана с недостаточной концентрацией IА в клетке. Более быстрое понижение уже пониженной активности IА при 49'ГРАДУС' позволяет предположить, что Ts-фенотип мутанта DB1005 является результатом очень низкой активности IА, к-рая ниже критич. уровня, необходимого для роста клеток. Тайвань, Agricultural Biotechnol. Labs., Nat. Chung Hsing Univ., Taichung 40227. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.21

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.06-04М4.1

Structural and kinetic investigations on the 15-21 and 42-45 loops of muscle acylphosphatase: Evidence for their involvement in enzyme catalysis and conformational stabilization [Text] / Niccolo Taddei [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 23. - P7217-7224 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структурные и кинетические исследования петель 15-21 и 42-45 ацилфосфатазы мышц. Доказательство включения их в ферментный катализ и стабилизацию структуры

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: АЦИЛФОСФАТАЗА
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
ПЕТЛИ 15-21 И 42-45
РОЛЬ
МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Taddei, Niccolo; Chti, Fabrizio; Magherini, Francesca; Stefani, Massimo; Thunnissen, Marjolein M.G.M.; Nordlund, Par; Ramponi, Giampietro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.09-04Б3.96

Motono, Chie.
Urea-induced unfolding and conformational stability of 3-isopropylmalate dehydrogenase from the thermophile Thermus thermophilus and its mesophilic counterpart from Escherichia coli [Text] / Chie Motono, Akihiko Yamagishi, Tairo Oshima // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 4. - P1332-1337 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Денатурация мочевиной и структурная стабильность 3-изопропилмалатдегидрогеназы из термофильной Thermus thermophilus и мезофильной Escherichia coli
Аннотация: Денатурацию 3-изопропилмалатдегидрогеназы (ИПМД) из T. thermophilus (TT) и E. coli (ЕС) регистрировали с помощью пептидного КД, белковой флуоресценции, связывания АНС и каталитической активности в присутствии детергента Твин 20. Обе ИПМД имеют двухфазный денатурационный переход. Первая фаза не зависит, а вторая зависит от конц-ии белка. Однако ИПМД из ТТ и ЕС имеют неодинаковые интермедиаты денатурации: у интермедиата ИПМД ЕС меньше вторичной структуры, чем у ИПМД ТТ, и первый, в отличие от второго, не имеет каталитической активности. Денатурацию ИПМД ЕС можно объяснить последовательным разворачиванием отдельных доменов укладки, в то время как в интермедиате ИПМД ТТ имеются лишь небольшие возмущения структуры. Высокая термостабильность ИПМД ТТ, по-видимому, связана с сильными внутримолекулярными взаимодействиями в домене, к-рый денатурирует первым. Япония, Dep. Mol. Biol., Tokyo Univ. Pharm & Life Sci, Hachioji, Tokyo 192-0392. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 3-ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ДЕНАТУРАЦИЯ МОЧЕВИНОЙ
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
ИНТЕРМЕДИАТЫ
THERMUS THERMOPHILUS
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Yamagishi, Akihiko; Oshima, Tairo

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.174

Yamasaki, Kazuhiko.
Structural stability and internal motions of Escherichia coli ribonuclease HI: {15}N relaxation and hydrogen-deuterium exchange analyses [Text] / Kazuhiko Yamasaki, Atsuko Akasako-Furukawa, Shigenori Kanaya // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 277, N 3. - P707-722 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Структурная стабильность и внутренние движения рибонуклеазы Н1 Escherichia coli: анализ релаксации {15}N и обмена водород-дейтерий
Аннотация: Измерены скорости релаксации {15}N и обмена H-D в рибонуклеазе Н1 Escherichia coli (I) и ее пятерном мутанте с заменами G23A H62P V74L K95G N134H, у к-рого т-ра плавления повышена на 20,2'ГРАДУС'. Для большинства остатков I мутации не влияют на обобщенные параметры порядка S{2}, полученные из анализа релаксации {15}N, и на локальные разрывающие водородные связи движения (локальное дыхание), наблюдающиеся как быстрый обмен H-D. Т. обр. глобальный эффект мутаций на внутренние движения в I отсутствует. Однако наблюдаются локальные мутационные эффекты для остатков, близких к сайтам мутаций. Так, S{2} значительно увеличен для остатков K96 и V89. Это показало, что движения в диапазоне времени от пико до наносек становятся ограниченными в выступающей области, включающей сайт мутации К95G. Напротив, S{2} слегка увеличивается, а химич. обмен в дипазоне времени от микро- до миллисек ('ДЕЛЬТА'ex) значительно усиливается для остатков, расположенных в области, к-рая содержит выступ и главный домен I. Эти изменения вызваны устранением массивной боковой цепи K95 в центре выступа. 'ДЕЛЬТА'ex для остатков в 'альфа'-спирали 1 в I дикого типа уменьшены у мутанта, вероятно из-за заполнения полости в гидрофобной сердцевине мутацией V74L. Локальное дыхание в положении 134 ограничивается мутацией N134H, т. к. уменьшение отталкивания отрицательных зарядов вносит вклад в стабильность главной нативной конформации по сравнению с дышащими конформациями вокруг положения 134. Япония, Protein Engineering Res. Inst., Osaka 565. Библ. 65

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: РИБОНУКЛЕАЗА Н1
МУТАНТЫ
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
ВНУТРЕННИЕ ДВИЖЕНИЯ
{15}N РЕЛАКСАЦИЯ
H-D ОБМЕН
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Akasako-Furukawa, Atsuko; Kanaya, Shigenori

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 03.04-04М4.32

Zimmerman, Aukje W.
Ligand specificity and conformational stability of human fatty acid-binding proteins [Text] / Aukje W. Zimmerman, Moerkerk Herman T. B. van, Jacques H. Veerkamp // Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 2001. - Vol. 33, N 9. - P865-876 . - ISSN 1357-2725
Перевод заглавия: Лигандная специфичность и структурная стабильность белков человека, связывающих жирные кислоты
Аннотация: В организме человека имеется не менее 8 разных типов связывающих жирные кислоты белков (СЖКБ), каждый из которых имеет свое распределение по тканям и, возможно, свою функцию. Исследовали лигандную специфичность, структурную стабильность и иммунную кросс-реактивность сердечного (Н), мозгового (B), миелинового (M), адипоцитарного (А), эпидермального (E), кишечного (I), печеночного (L) СЖКБ и липид-связывающего белка подвздошной кишки (ЛСБПК). Кроме того изучали связывание желчных кислот с ЛСБПК. Разные СЖКБ имеют разное сродство к жирным кислотам. Как правило, сродство к пальмитиновой кислоте ниже, чем к олеиновой и арахидоновой кислотам. Все СЖКБ, кроме E, I и ЛСБПК, связывают АНС. Только СЖКБ L, I и M связывают 11-((5-диметиламинонафталин-1-сульфонил)-амино)-ундеканоат. Сродство ЛСБПК к желчным кислотам падает в ряду: конъюгированные с тауриномконъюгированные с глициномнеконъюгированные. ОН-Группа желчных кислот в положении 7 снижает, а в положении 12 - повышает сродство к ЛСБПК. Мочевина по-разному влияет на сродство разных типов СЖКБ к жирным кислотам. Повышенное сродство ЛСБПК к конъюгированным желчным кислотам соответствует его роли в реабсорбции желчных кислот в подвздошной кишке. Нидерланды, Dep. Biochem., Univ. Med. Ctr. Nijmegen, POB 9101, 6500 HB Nijmegen. Библ. 41

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: БЕЛОК
СВЯЗЫВАЮЩИЕ ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ БЕЛКИ
ЛИГАНДНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
ИММУННАЯ КРОСС-РЕАКТИВНОСТЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
van, Moerkerk Herman T.B.; Veerkamp, Jacques H.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 08.09-04Б1.172

Prion and water: Tight and dynamical hydration sites have a key role in structural stability [Text] / Simone Alfonso De [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2005. - Vol. 102, N 21. - P7535-7540 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Прион и вода. Жесткие и динамичные центры гидратации играют ключевую роль в структурной стабильности
Аннотация: Было обнаружено, что некоторые белки, легко образующие амилоид, имеют значительное число скелетных H-связей, доступных для молекул растворителя, что означает, что такие области способны к взаимодействиям с белками и участию в агрегации. [Fernandez A., Scheraga H. A. "Proc. Nat. Acad. Sci. USA" 2003, 100, 113-118]. Известные кристаллические структуры C-концевых прионных белков овцы и человека несут полезную информацию о поверхностных и спрятанных молекулах воды. Методом молекулярной динамики исследовали структурную роль этих молекул воды. Динамическое поведение растворителя на белковой поверхности выявило важную связь со стабильностью и потенциальными взаимодействиями прионного белка. Прионный белок имеет области жестко связанной консервативной воды, которая необходима для удержания на месте отдельных элементов укладки, а также области, в которых локальная вода легко обменивается со свободным растворителем. Эти особенности отражаются на карте пространственного распределения энтропии растворителя вокруг молекулы белка. Особое поведение растворителя вокруг этих областей возможно играет критическую роль в поддержании стабильности укладки и определяет области, участвующие в агрегации. Запросы по адресу: ffranca@nimr.mrc.ac.uk. Библ. 36

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.23
Рубрики: БЕЛОК
ПРИОННЫЕ БЕЛКИ
C-КОНЦЕВАЯ ОБЛАСТЬ
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
ЦЕНТРЫ ГИДРАТАЦИИ
РОЛЬ
ОВЦЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
De, Simone Alfonso; Dodson, Guy G.; Varma, Chandra S.; Zagari, Adriana; Fraternali, Franca

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.04-04Б2.256

Berrios, Soledad.
Thermal stabilization of putative karyoskeletal protein-enriched fractions from Saccharomyces cerevisiae [Text] / Soledad Berrios, Paul A. Fisher // Mol. and Cell. Biol. - 1988. - Vol. 8, N 10. - P4573-4575
Перевод заглавия: Тепловая стабилизация фракций, обогащенных предполагаемыми кариоскелетными белками, из Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Выращивание Кл S. cerevisiae при 42'ГРАДУС' в течение 4 ч (тепловой шок) повышает структурную стабильность выделенных из этих Кл фракций, обогащенных кариоскелетными белками. Аналогичную стабилизацию вызывает кратковременная инкубация ядер Кл дрожжей при 37'ГРАДУС' in vitro. Т. обр., у дрожжей, как и у высших эукариотов, тепловой стресс способствует образованию кариоскелетными ядерными белками нер-римых агрегатов. Эти данне представляют практический интерес для изучения кариоскелета у S. cerevisiae. Библ. 11. США, Dept. of Pharmacological Sci. Center, State Univ. of New York, Stony Brook, NY11794 - 8651, B. Fisher.

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.09.11
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛКИ
КАРИОСКЕЛЕТНЫЕ
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
УВЕЛИЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Fisher, Paul A.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.04-04Б3.188

Рустемов, С. А.
Характеристика бактерий рода Pseudomonas, разлагающих 'альфа'-метилстирол, стирол, толуол и бифенил [Текст] / С. А. Рустемов // Микробиол. методы защиты окруж. среды. - Пущино, 1988. - С. 54

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21 + 341.27.21.17.11
Рубрики: АРОМАТИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПЛАЗМИДЫ БИОДЕГРАДАЦИИ
ПЛАЗМИДНАЯ ДНК
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
PSEUDOMONAS (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ КАТАБОЛИЗМА

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.354

Gene transfer to the cyanobacterium Synechocystis PCC 6803 [Text] / F. Chauvat [et al.] // Algal Biotechnol. - London, New York, 1988. - P89-99 . - ISBN 1-85166-233-2
Перевод заглавия: Перенос генов в цианобактерию Synechocystis ПЦЦ 6803
Аннотация: Сконструированы челночные векторы, которые реплицируются в Escherichia coli и Synechocystis PCC 6803. В процессе автотрофного роста Synechocystis PCC 6803 при освещенности 4000 люкс и миксотрофного роста при 1100 люкс векторы pFCLV 7 и PFC57 стабильно поддерживаются в клетках. При увеличении интенсивности света наблюдается снижение жизнеспособности клеток, увеличение частоты элиминации данных плазмид и возрастание частоты делеций крупных фрагментов плазмид. Плазмиды pFCLV 7 и pFЦ57 несут детерминанты устойчивости к хлорамфениколу Cm{r} и канамицину Rm{r}. Векторы pUF311 (Km{r}), pFC 5 (Sm{r}) и pFE (Cm{r}) не элиминируются и не мутируют при высокой интенсивности света. кДНК гена урокиназы мышей под контролем промотора гена 32 бактериофага Т4 была клонирована в векторе pFCLV7 в обеих ориентациях. У трансформантов РСС 6803, содержащих данные гибридные плазмиды, наблюдается выщепление гена урокиназы с высокой скоростью. Т. обр. для клонирования чужеродных генов в Synechocystis требуется усовершенствование системы переноса и экспрессии генов. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 11. Франция, Service de biochimie, departement de biologie, centre d'etudes nucleaires de Saclay F91191 Gif-sur-Yvette Cedex.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: SYNECHOCYSTIS (BACT.)
ЦИАНОБАКТЕРИИ
ШТАММ РСС 6803
ВЕКТОРЫ
ПЛАЗМИДА PFCLV7
ПЛАЗМИДА PFC57
СЕГРЕГАЦИОННАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
КОРРЕЛЯЦИЯ
ИНТЕНСИВНОСТЬ СВЕТА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН УРОКИНАЗЫ
МЫШИ
КЛОНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Chauvat, F.; Labarre, J.; Ferino, F.; Thuriaux, P.; Fromageot, P.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.499

Bottcher, Ingolf.
In vitro studies on long-term stability of R plasmids in Escherichia coli K12 [Text] / Ingolf Bottcher, Wolfgang Stelzer // J. Basic Microbiol. - 1989. - Vol. 29, N 10. - P643-653
Перевод заглавия: Изучение in vitro долговременной стабильности R плазмид в Escherichia coli K12
Аннотация: Изучали стабильность природных R-плазмид, ответственных за устойчивость к гентамицину, в хозяйских клетках Escherichia coli K12 при множественных пересевах на среде с антибиотиком или без него. Только 2 плазмиды, принадлежащие к группе несовместимости М (IncM) стабильно реплицируются в течение 15 месяцев на обеих средах, причем распределение рестрикц. фрагментов данных плазмид после пересевов идентично таковому для исходных плазмид. Др. плазмиды IncM сохраняют детерминанту устойчивости к антибиотику, но имеют измененный набор рестрикц. фрагментов. 2 плазмиды IncM и 1 плазмида IncK частично теряют детерминанту устойчивости в неселективных условиях. Полная потеря детерминанты устойчивости из плазмид IncOF приводит к образованию криптич. производных, к-рые стабильно поддерживаются в E. coli К12. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 41. ГДР, Forschungsinstitut fur Hygiene und Mikrobiologie, Bad Elster, 9933.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.15.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT)
ШТАММ К12
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
СЕЛЕКТИВНЫЕ СРЕДЫ
УСТОЙЧИВОСТЬ
ГЕНТАМИЦИН
ПЛАЗМИДЫ
ПЛАЗМИДЫ УСТОЙЧИВОСТИ К АНТИБИОТИКАМ
ГРУППЫ НЕСОВМЕСТИМОСТИ
СТАБИЛЬНОСТЬ
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Stelzer, Wolfgang

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.385

Brownlie, Linda.
Characterization of two plasmids arising spontaneously in phosphate-limited continuous cultures of Escherichia coli HB101[pAT153] [Text] / Linda Brownlie, John R. Stephenson, Jeff A. Cole // FEMS Microbiol. Lett. - 1990. - Vol. 71, N 1-2. - P173-177 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Характеристика двух плазмид, которые спонтанно образуются в непрерывной лимитированной фосфатом культуре Escherichia coli HB101 (pAT153)
Аннотация: При непрерывном культивировании Escherichia coli HB101 (рАТ153) в условиях лимитации фосфатом спонтанно образуются 2 производные плазмиды рАТ153. В плазмиде pLAB-446 делетирован фрагмент размером 446 п. н., к-рый включает старт трансляции и кодирующую последовательность гена устойчивости к тетрациклину. Плазмида pLAB135 отличается от рАТ153 только транзицией А:Т Г:Ц в транскрибируемой, но не транслируемой лидерной последовательности гена tet, что приводит к снижению транскрипции гена tet на 84%, по-видимому, вследствие образования более стабильной шпильки в мРНК. Ил. 2. Библ. 17. (J. A. Cole) Великобритания, School of Biochemistry, Univ. of Birmingham, Birmingham B15 2ТТ.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ НВ101
НЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЛИМИТИРУЮЩИЕ СУБСТРАТЫ
ФОСФАТ
ПЛАЗМИДЫ
ПЛАЗМИДА РАТ153
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
СПОНТАННЫЕ ДЕЛЕЦИИ
ТРАНЗИЦИИ

Доп.точки доступа:
Stephenson, John R.; Cole, Jeff A.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска