СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 105
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-105

А.с. 1832128 СССР, МКИ C12N 9/04.

Штамм метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha - продуцент алкогольоксидазы на среде с глюкозой [Текст] / А. А. Сибирный [и др.] ; Львов. отд. Ин-та биохимии АН Украины. - № 4865451/13 ; Заявл. 24.07.1990 ; Опубл. 07.08.1993
Аннотация: Патентуется шт. Hansenula polymorpha ВКПМY1345, не чувствительный к глюкозной катаболитной репрессии и не требующий для экспрессии гена алкогольоксидазы индуктора (т. е. обладающего свойством конститутивного синтеза фермента при росте на среде с глюкозой). Штамм продуцирует при росте на среде с глюкозой алкогольоксидазу с активностью около 0,20-0,25 мкмоль/мин на 1 мг сухой массы клеток или 1,5-1,8 мкмоль/мин на 1 кг белка в бесклеточном экстракте

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: HANSENULA POLYMORPHA
ШТАММ ВКПМY1345
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ГЛЮКОЗА
ПАТЕНТЫ
СССР

Доп.точки доступа:
Сибирный, А.А.; Кшеминская, Г.П.; Гончар, М.В.; Гладаревская, Н.Н.; Львов. отд. Ин-та биохимии АН Украины
Свободных экз. нет

Патент 2016898 Российская Федерация, МКИ C12N 9/04.

Способ получения алкогольоксидазы высших спиртов [Текст] / Т. Б. Персиянова [и др.] ; Совм. Рос.-герм. предприятие ИНБИО. - № 5015366/13 ; Заявл. 02.12.1991 ; Опубл. 30.07.1994
Аннотация: Патентуется способ получения алкогольоксидазы высших спиртов. Фермент получают последовательным фракционированием солюбилизированной микросомальной фракции парафинокисляющих дрожжей полиэтиленгликолем 6000 при его конечной конц-ии 6-8% в присутствии 0,8-12% холата натрия и 0.08-0,12% тритона X-100 и гидрополом 294 при его конечной конц-ии 8-10% в присутствии 0,8-12% холата натрия и 0,8-1,2% тритона X-100 с последующим высаливанием целевого продукта из полимерной фазы сульфатом аммония при конечной конц-ии последнего 18-20% от насыщения. При необходимости получения хроматографически однородного препарата целевой продукт хроматографируют на гидроксилапатите в 10-300 мМ градиенте калий-фосфатного буфера pH 6,8

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ВЫСШИХ СПИРТОВ
ПОЛУЧЕНИЕ
ДРОЖЖИ
ПАРАФИНОКИСЛЯЮЩИЕ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Персиянова, Т.Б.; Соколов, Ю.И.; Автономова, Т.Н.; Давидов, Е.Р.; Аветисова, С.М.; Попова, Л.А.; Совм. Рос.-герм. предприятие ИНБИО
Свободных экз. нет

Патент 5266487 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 7/24,C12N 9/04.

Hatfield, G. Wesley
Apparatus for the treatment of lignocellulosic materials [Текст] / G.Wesley Hatfield ; Knobbe Martens, Olson & Bear. - № 957592 ; Заявл. 06.10.1992 ; Опубл. 30.11.1993
Перевод заглавия: Устройство для обработки лигноцеллюлозных материалов
Аннотация: Разработан аппарат для обработки лигноцеллюлозных материалов, конструкция к-рого включает зону ферментативной конверсии, где происходит превращение спирта в альдегид и перекись водорода, зону делигнификации с устройством, перекачивающим выток, содержащий водный р-р перекиси водорода, из зоны конверсии в делигнификационную зону. Конструкция разработанного аппарата предусматривает также наличие сепаратора для отделения твердо делигнифицированного материала от жидкости в делигнификационной зоне; ферментер, адаптированный к продуцирующим алкогольоксидазу дрожжам, и устройство, обеспечивающее перенос фермента из ферментера в зону конверсии

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
ОБРАБОТКА
БИОКОНВЕРСИЯ
ДЕЛИГНИФИКАЦИЯ
БИОРЕАКТОР
КОНСТРУКЦИЯ
ДРОЖЖИ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Knobbe Martens; Olson & Bear
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.64

Возможные пути окисления этанола в клетках дрожжей Candida lipolytica [Текст] / А. П. Ильченко [и др.] // Микробиология. - 1994. - Т. 63, N 3. - С. 439-449 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Изучали ферментные системы окисления этанола в клетках дрожжей Candida lipolytica 704. Показано, что наряду с НАД-зависимой алкогольдегидрогеназой в окислении этанола у этого штамма могут принимать участие алкогольоксидаза и каталаза. На основании полученных результатов обсуждается функциональная роль каждого из ферментов в метаболизме субстрата. Россия, ИБФМ РАН, Пущино. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: ЭТАНОЛ
ОКИСЛЕНИЕ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КАТАЛАЗА
АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
PICHIA LIPOLYTICA
ШТАММ 704 (ВКМ Y-2373)

Доп.точки доступа:
Ильченко, А.П.; Фаусек, Е.А.; Моргунов, И.Г.; Шишканова, Н.В.; Финогенова, Т.В.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: HANSENULA POLYMORPHA
ШТАММ ВКПМY1345
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ГЛЮКОЗА
ПАТЕНТЫ
СССР

Доп.точки доступа:
Сибирный, А.А.; Кшеминская, Г.П.; Гончар, М.В.; Гладаревская, Н.Н.; Львов. отд. Ин-та биохимии АН Украины
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.141

Очистка и некоторые свойства алкогольоксидазы из дрожжей Yarrowia lipolytica H-222 [Текст] / А. П. Ильченко [и др.] // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 9. - С. 1312-1219 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Из дрожжей, растущих на смеси н-алканов, выделена и очищена "р=римая" алкогольоксидаза, проявляющая максимум специфичности к перв. спиртам. Очищ. препарат фермента имеет акт-ть 19,5 мкмоль/мин на 1 мг белка. Оптимум акт-ти фермента находится в щел. зоне (pH 9,3). Изоэлектрич. точка pI 5,5. На основании анализа алкогольоксидазной акт-ти бесклеточного гомогената и очищенного препарата фермента обсуждается возможность присутствия в клетках этих дрожжей нескольких алкогольоксидаз с различной субстратной специфичностью. Россия, ИБФМ РАН, Пущино. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ДРОЖЖИ
YARROWIA LIPOLYTICA H-222
ALCOHOL OXIDASE

Доп.точки доступа:
Ильченко, А.П.; Моргунов, И.Г.; Хонек, Н.; Маусбергер, С.; Василькова, Н.Н.; Мюллер, Н.-Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.11-04В2.099

Production, purification, and characterization of alcohol oxidase of a lignin - degrading basidiomycete, Phanerochaete chrysosporium [Text] / Yasuhiko Asada [et al.] // Kagawa daigaku nogakubu gakujutsu hokoku = Techn. Bull. Fac. Agr. Kagawa Univ. - 1995. - Vol. 47, N 1. - P61-70 . - ISSN 0368-5128
Перевод заглавия: Образование, очистка и характеристика алкогольоксидазы разрушающего лигнин базидиомицета Phanerochaete chrysosporium
Аннотация: Активность внутриклеточной алкогольоксидазы (АО) наибольшая при условиях инкубации, стимулирующих высокую лигнолитическую активность, т. е. при дефиците азота в среде и повышенном содержании в атмосфере кислорода. Образование АО подавляется высокими конц-иями глюкозы. С помощью осаждения сульфатом аммония, колоночной хроматографии и гель-фильтрации фермент очищен до электрофоретически гомогенного состояния. АО представляет собой флавопротеин с мол. м. его 'ЭКВИВ'440 кД и состоит из 6 субъединиц, каждая с мол. м. 74 кД; 6 молей флавинадениннуклетида приходится на моль фермента. Изоэлектрическая точка АО - при рН 5,3. С поглощением кислорода она катализирует окисление метанола, давая эквимолярные кол-ва формальдегида и перекиси водорода. Кроме метанола субстратами исследованной АО могут служить алифатические спирты: этанол, пропанол, бутанол. Активность ее ингибируется сульфгидрильными реагентами. Япония, Wood Res. Inst., Kyoto Univ., Uji, Gokasho, Kyoto 611. Ил. 2. Табл. 4. Библ. 33.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM (FUNGI)
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Asada, Yasuhiko; Ichizaki, Mika; Watanabe, Akira; Kuwahara, Masaaki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.04-04Б3.151

Borzeix, Frederique.
Bi-enzymatic reaction for alcohol oxidation in organic media: From purified enzymes to cellular systems [Text] / Frederique Borzeix, Frederic Monot, Jean-Paul Vandecasteele // Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 7. - P615-622 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Биферментативная реакция для окисления спирта в органической среде: от очищенных ферментов к клеточным системам
Аннотация: Для анализа действия органической среды на функционирование ферментов изучено окисление н-бутанола до бутиральдегида с помощью биферментативной системы алкогольоксидаза (АО)/каталаза (КТ). Использовали микроводные, двухфазные и водные среды с тремя видами ферментных препаратов: целые клетки, сырые экстракты и очищенная АО с или без добавления КТ. Изучена роль воды в ферментативной активности, влияние ограничения внутренней диффузии в различных системах. Показано, что клеточная система является наиболее активной в среде с низким содержанием воды. Франция, Div. Chim. Appliquee, Biotechnol., Materiaux, Inst. Francais du Perole, Rueil malmaison. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: СПИРТ
ОКИСЛЕНИЕ
ОРГАНИЧЕСКИЕ СРЕДЫ
БИФЕРМЕНТАТИВНАЯ РЕАКЦИЯ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КАТАЛАЗА

Доп.точки доступа:
Monot, Frederic; Vandecasteele, Jean-Paul

Патент 2032743 Российская Федерация, МКИ C12N 9/04.

Арцукевич, И. М.
Способ получения дрожжевой алкогольоксидазы [Текст] / И. М. Арцукевич, И. П. Черникевич, Ю. М. Островский. - № 4880040/13 ; Заявл. 05.11.1990 ; Опубл. 10.04.1995
Аннотация: Предложен способ получения дрожжевой алкогольоксидазы предусматривающий культивирование продуцирующего микроорганизма, выделение клеточной биомассы, разрушение клеток с получением бесклеточного экстракта, очистку от каталазы, отличающийся тем, что, с целью повышения чистоты ферментного препарата, очистку бесклеточного экстракта ведут ионообменной хроматографией на ДЭАЭ-Тойоперл 650М, уравновешенном 0,01-0,04 М трис-HCI-буфером, в присутствии 0,05 М хлористого натрия, 0,1 ммоль ЭДТА и 0,1 ммоль дитиотрейтола при pH 7,6-8,2

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ФЕРМЕНТ ИЗ ДРОЖЖЕЙ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Черникевич, И.П.; Островский, Ю.М.
Свободных экз. нет

10.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.05
Рубрики: АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ФЕРМЕНТ ИЗ ДРОЖЖЕЙ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Черникевич, И.П.; Островский, Ю.М.
Свободных экз. нет

11.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ФЕРМЕНТ ИЗ ДРОЖЖЕЙ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Черникевич, И.П.; Островский, Ю.М.
Свободных экз. нет

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.05-04Т4.207

Морозова, Н. О.
Сравнительная характеристика рецепторных элементов биосенсора для детекции алифатических спиртов, основанного на клетках Pichia metanolica и алкогольоксидазе, выделенной из них [Текст] / Н. О. Морозова, В. В. Ашин, А. Н. Решетилов // 2 Откр. гор. науч. конф. мол. ученых г. Пущино. Пущино, 23-25 апр., 1997. - Пущино, 1997. - С. 181-812 . - ISBN 5-201-14332-6
Аннотация: Целью работы являлось сравнение характеристик рецепторных элементов сенсора для определения спиртов на основе клеток Pichia metanolica и алкогольоксидазы, выделенной из этих клеток. Алкогольоксидазу (КФ. 1.1.3.13) метилотрофных дрожжей Pichia metanolica иммобилизовали поперечным сшиванием глутаровым альдегидом; клетки - сорбцией на хроматографической бумаге из стекловолокна. Активность биоматериала регистрировали электродом Кларка. Нижний предел детекции этанола для сенсора на основе алкогольоксидазы составлял 0.05 мМ, а для клеточного электрода 0.001 мМ. Минимальная детектируемая конц-ия метанола у обоих типов сенсоров была одинаковой и находилась в области 0.1 мМ. Ферментный электрод характеризовался высокой чувствительностью к спиртам и, в отличие от клеточного, нечувствительностью к углеводам, что представляет значительную практическую ценность. Изучены температурная, осмотическая и рН-зависимости ответов сенсоров, а также их стабильность. Т. обр., алкогольоксидазу метилотрофных дрожжей Pichia metanolica можно рассматривать как основу для разработки простых и надежных спиртоанализаторов. Россия, Пущинский гос. ун-т

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.05
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
МИКРОБНЫЙ СЕНСОР
ФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
СРАВНЕНИЕ
PICHIA METANOLICA (FUNGI)
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
СПИРТЫ
ДЕТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Ашин, В.В.; Решетилов, А.Н.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 98.06-04А3.121

Морозова, Н. О.
Сравнительная характеристика рецепторных элементов биосенсора для детекции алифатических спиртов, основанного на клетках Pichia metanolica и алкогольоксидазе, выделенной из них [Текст] / Н. О. Морозова, В. В. Ашин, А. Н. Решетилов // 2 Откр. гор. науч. конф. мол. ученых г. Пущино. Пущино, 23-25 апр., 1997. - Пущино, 1997. - С. 181-812 . - ISBN 5-201-14332-6
Аннотация: Целью работы являлось сравнение характеристик рецепторных элементов сенсора для определения спиртов на основе клеток Pichia metanolica и алкогольоксидазы, выделенной из этих клеток. Алкогольоксидазу (КФ. 1.1.3.13) метилотрофных дрожжей Pichia metanolica иммобилизовали поперечным сшиванием глутаровым альдегидом; клетки - сорбцией на хроматографической бумаге из стекловолокна. Активность биоматериала регистрировали электродом Кларка. Нижний предел детекции этанола для сенсора на основе алкогольоксидазы составлял 0.05 мМ, а для клеточного электрода 0.001 мМ. Минимальная детектируемая конц-ия метанола у обоих типов сенсоров была одинаковой и находилась в области 0.1 мМ. Ферментный электрод характеризовался высокой чувствительностью к спиртам и, в отличие от клеточного, нечувствительностью к углеводам, что представляет значительную практическую ценность. Изучены температурная, осмотическая и рН-зависимости ответов сенсоров, а также их стабильность. Т. обр., алкогольоксидазу метилотрофных дрожжей Pichia metanolica можно рассматривать как основу для разработки простых и надежных спиртоанализаторов. Россия, Пущинский гос. ун-т

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
МИКРОБНЫЙ СЕНСОР
ФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
СРАВНЕНИЕ
PICHIA METANOLICA (FUNGI)
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
СПИРТЫ
ДЕТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Ашин, В.В.; Решетилов, А.Н.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.84

Мутанты метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha с поврежденной катаболитной репрессией [Текст] / О. В. Стасык [и др.] // Микробиология. - 1997. - Т. 66, N 6. - С. 755-760 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Изолированы мутанты метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha, устойчивые к токсичному аналогу глюкозы, 2-дезоксиглюкозе, при росте в среде с метанолом. У большинства из них нарушена вызываемая глюкозой катаболитная репрессия синтеза пероксисомных (алкогольоксидаза, каталаза) и цитозольных (формальдегиддегидрогеназа, формиатдегидрогеназа, дигидроксиацетонкиназа, фруктозо-1,6-бисфосфатаза) ферментов окисления и ассимиляции метанола, а также фермента неметилотрофного метаболизма - 'альфа'-глюкозидазы. Клетки мутантов характеризуются также конститутивным присутствием пероксисом в среде с глюкозой. Кроме того, у мутантов нарушена вызываемая глюкозой катаболитная инактивация алкогольоксидазы. Все проанализированные мутации являются рецессивными и затрагивают один ген, обозначенный как GCRl (glucose catabolite repression). Украина, Отделение регуляторных систем клетки Ин-та биохимии им. А. В. Палладина НАН Украины, Львов. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.21.11.27.07
Рубрики: HANSENULA POLYMORPHA (FUNGI)
ШТАММ NCYC 495-8 (LEU 10)
ШТАММ NCYC 495-38 (MET6-5)
МУТАНТЫ
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ПЕРОКСИСОМЫ

Доп.точки доступа:
Стасык, О.В.; Кшеминская, Г.П.; Кулачковский, А.Р.; Сибирный, А.А.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.07-04Б3.10

Compagnone, D.
Amperometric bienzymic sensor for aspartame [Text] / D. Compagnone, D. O'Sullivan, G. G. Guilbault // Analyst. - 1997. - Vol. 122, N 5. - P487-490 . - ISSN 0003-2654
Перевод заглавия: Амперометрический биферментный сенсор для определения аспартама
Аннотация: Разработан высокочувствительный ферментный биосенсор для определения аспартама в пищевых продуктах. Чувствительным элементом биосенсора служат алкогольоксидаза и 'альфа'-химотрипсин, коиммобилизованные в поликарбонатной мембране, покрывающей платиновый H[2]O[2]-электрод. Предел определения аспартама в режиме периодического анализа составляет 0,2 мкмол/л, в режиме проточно-инжекционного анализа - 1 мкмол/л. Италия, Dip. Sci. Tecnol. Chim., Univ. Roma "Tor Vergata", via della Ricerca Scientifica, 00133 Rome. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
КОНСТРУКЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
'АЛЬФА'-ХИМОТРИПСИН
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
АСПАРТАМ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ В ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ

Доп.точки доступа:
O'Sullivan, D.; Guilbault, G.G.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 98.08-04А3.125

Compagnone, D.
Amperometric bienzymic sensor for aspartame [Text] / D. Compagnone, D. O'Sullivan, G. G. Guilbault // Analyst. - 1997. - Vol. 122, N 5. - P487-490 . - ISSN 0003-2654
Перевод заглавия: Амперометрический биферментный сенсор для определения аспартама
Аннотация: Разработан высокочувствительный ферментный биосенсор для определения аспартама в пищевых продуктах. Чувствительным элементом биосенсора служат алкогольоксидаза и 'альфа'-химотрипсин, коиммобилизованные в поликарбонатной мембране, покрывающей платиновый H[2]O[2]-электрод. Предел определения аспартама в режиме периодического анализа составляет 0,2 мкмол/л, в режиме проточно-инжекционного анализа - 1 мкмол/л. Италия, Dip. Sci. Tecnol. Chim., Univ. Roma "Tor Vergata", via della Ricerca Scientifica, 00133 Rome. Библ. 20

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
КОНСТРУКЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
'АЛЬФА'-ХИМОТРИПСИН
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
АСПАРТАМ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ В ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ

Доп.точки доступа:
O'Sullivan, D.; Guilbault, G.G.

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI34) 98.08-04Т4.499

Detection of methanol using a rapid alcohol oxidase reaction test [Text] : abstr. N. Amer. Congr. Clin. Toxicol. Annu. Meet., St. Louis, Mo., Sept. 11-16, 1997 / W. K. Chiang [et al.] // J. Toxicol. Clin. Toxicol. - 1997. - Vol. 35, N 5. - P509-510 . - ISSN 0731-3810
Перевод заглавия: Определение метанола с использованием быстрого теста на реакцию алкогольоксидазы
Аннотация: Предложен быстрый алкогольоксидазный тест (АОТ) определения отравлений метанолом (I) на примере клинического описания случая отравления 12-мес. мальчика с подозрением на прием I. При госпитализации через 3 ч: артериальное давление 117/60 мм рт. ст., частота сердечных сокращений - 145 уд. в 1 мин, частота дыхания 28 в 1 мин, т-ра 38,3'ГРАДУС'. В крови: Na 135 мЭкв/л, K 3,9 мЭкв/л, Cl 106 мЭкв/л, CO[2] 17 мЭкв/л, остаточный азот - 13 мг/дл, креатинин - 0,3 мг/дл, глюкоза 102 мг/дл, этанол - 0, рН 7,31, pCO[2] 31 мм рт. ст., pO[2] 75 мм рт. ст. С сывороткой крови проведен быстрый (в течение 2 мин) АОТ, оказавшийся положительным на наличие I. Позднее газохроматографическим методом определен уровень I в крови - 134 мг/дл. Проведено антидотное лечение этанолом, проведен гемодиализ. Авт. сообщают, что как in vivo, так и in vitro предложенный АОТ оказался достаточно специфичным для быстрого определения I в крови при условии отсутствия в крови этанола. АОТ эффективен при использовании его для определения I и в слезной жидкости и слюне. США, Bellevue Hospital Center, New York; Hudson Valley Poison Center, Sleepy Hollow, NY

ГРНТИ	76.35.45

ВИНИТИ 761.35.45.11.13
Рубрики: МЕТАНОЛ
ОТРАВЛЕНИЕ
КЛИНИЧЕСКАЯ КАРТИНА
ДИАГНОСТИКА
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ЛЕЧЕНИЕ
ЭТАНОЛ

Доп.точки доступа:
Chiang, W.K.; Lucanie, R.; Sangalli, B.C.; Hack, J.; Rao, R.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.01-04В2.155

Мутанты метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha с поврежденной катаболитной репрессией [Текст] / О. В. Стасык [и др.] // Микробиология. - 1997. - Т. 66, N 6. - С. 755-760 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Изолированы мутанты метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha, устойчивые к токсичному аналогу глюкозы, 2-дезоксиглюкозе, при росте в среде с метанолом. У большинства из них нарушена вызываемая глюкозой катаболитная репрессия синтеза пероксисомных (алкогольоксидаза, каталаза) и цитозольных (формальдегиддегидрогеназа, формиатдегидрогеназа, дигидроксиацетонкиназа, фруктозо-1,6-бисфосфатаза) ферментов окисления и ассимиляции метанола, а также фермента неметилотрофного метаболизма - 'альфа'-глюкозидазы. Клетки мутантов характеризуются также конститутивным присутствием пероксисом в среде с глюкозой. Кроме того, у мутантов нарушена вызываемая глюкозой катаболитная инактивация алкогольоксидазы. Все проанализированные мутации являются рецессивными и затрагивают один ген, обозначенный как GCRl (glucose catabolite repression). Украина, Отделение регуляторных систем клетки Ин-та биохимии им. А. В. Палладина НАН Украины, Львов. Библ. 20

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: HANSENULA POLYMORPHA (FUNGI)
ШТАММ NCYC 495-8 (LEU 10)
ШТАММ NCYC 495-38 (MET6-5)
МУТАНТЫ
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ПЕРОКСИСОМЫ

Доп.точки доступа:
Стасык, О.В.; Кшеминская, Г.П.; Кулачковский, А.Р.; Сибирный, А.А.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.02-04Б3.48

Аминова, Л. Р.
Особенности метаболизма метанола и ксилозы у каталазонегативного мутанта дрожжей Hansenula polymorpha при росте на смешанных субстратах [Текст] / Л. Р. Аминова, Ю. А. Троценко // Микробиология. - 1998. - Т. 67, N 4. - С. 452-457 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Определяли активности основных ферментов метаболизма метанола и ксилозы, а также соотношение пулов восстановленного и окисленного глутатиона (GSH/GSSG) у каталазонегативного мутанта метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha R9 (leu{-}, cat{-}) в условиях непрерывного культивирования на смеси метанол/ксилоза и в отъемно-доливных культурах на гидролизате соломы или на смеси метанол/гидролизат соломы. Показано, что мутант R9 имел высокую активность алкогольоксидазы (АО) при выращивании на среде с ксилозой или гидролизатом соломы. Активность АО увеличивалась вдвое при добавлении в среду метанола в конц-ии 0.03-0.05%. Напротив, активности ключевых ферментов метаболизма ксилозы - ксилозоредуктазы и ксилитолдегидрогеназы - обратно пропорциональны конц-ии метанола в среде. Активность цитохром-c-пероксидазы увеличивалась при эквимолярном соотношении метанола и ксилозы, однако при дальнейшем увеличении конц-ии метанола снижалась до исходного уровня. После индукции метанолом большая часть глутатиона в клетках каталазонегативного мутанта окислена, что свидетельствует об участии GSH в детоксикации перекиси водорода. Россия, ИБФМ РАН, Пущино. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: HANSENULA POLYMORPHA (FUNGI)
ШТАММ R9 (LEU{-}, CAT{-})
НЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ГЛУТАТИОН
ОКИСЛЕНИЕ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КСИЛОЗОРЕДУКТАЗА
КСИЛИТОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТАНОЛ
КСИЛОЗА
МЕТАБОЛИЗМ

Доп.точки доступа:
Троценко, Ю.А.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.65

Аминова, Л. Р.
Особенности метаболизма метанола и ксилозы у каталазонегативного мутанта дрожжей Hansenula polymorpha при росте на смешанных субстратах [Текст] / Л. Р. Аминова, Ю. А. Троценко // Микробиология. - 1998. - Т. 67, N 4. - С. 452-457 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Определяли активности основных ферментов метаболизма метанола и ксилозы, а также соотношение пулов восстановленного и окисленного глутатиона (GSH/GSSG) у каталазонегативного мутанта метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha R9 (leu{-}, cat{-}) в условиях непрерывного культивирования на смеси метанол/ксилоза и в отъемно-доливных культурах на гидролизате соломы или на смеси метанол/гидролизат соломы. Показано, что мутант R9 имел высокую активность алкогольоксидазы (АО) при выращивании на среде с ксилозой или гидролизатом соломы. Активность АО увеличивалась вдвое при добавлении в среду метанола в конц-ии 0.03-0.05%. Напротив, активности ключевых ферментов метаболизма ксилозы - ксилозоредуктазы и ксилитолдегидрогеназы - обратно пропорциональны конц-ии метанола в среде. Активность цитохром-c-пероксидазы увеличивалась при эквимолярном соотношении метанола и ксилозы, однако при дальнейшем увеличении конц-ии метанола снижалась до исходного уровня. После индукции метанолом большая часть глутатиона в клетках каталазонегативного мутанта окислена, что свидетельствует об участии GSH в детоксикации перекиси водорода. Россия, ИБФМ РАН, Пущино. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: HANSENULA POLYMORPHA (FUNGI)
ШТАММ R9 (LEU{-}, CAT{-})
НЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ГЛУТАТИОН
ОКИСЛЕНИЕ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КСИЛОЗОРЕДУКТАЗА
КСИЛИТОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТАНОЛ
КСИЛОЗА
МЕТАБОЛИЗМ

Доп.точки доступа:
Троценко, Ю.А.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-105

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска