Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Vollmer, Waldemar$<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.247

   
    Pesticin displays muramidase activity [Text] / Waldemar Vollmer [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 5. - P1580-1583 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Пестицин проявляет мурамидазную активность
Аннотация: Из клеток Escherichia coli, экспрессирующих бактериоцин пестицин (I) Yersinia pestis, выделен электрофоретически гомогенный препарат I. I деградирует муреин (II) и гликановые нити II, лишенные пептидных боковых цепей, с образованием таких же продуктов, как при действии лизоцима. После восстановления продуктов деградации II {3}H-боргидридом Na, кислотного гидролиза и разделения продуктов методом ТСХ идентифицирован {3}H-мураминат. Эти данные показали, что I является мурамидазой, а не N-ацетилглюкозаминидазой. I превращает клетки в сферопласты, медленно гидролизуя II. Германия, Mikrobiol. II, Univ. Tubingen, D-72076 Tubingen. Библ. 27
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
ПЕСТИЦИН
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
YERSINIA PESTIS (BACT.)
МУРАМИНИДАЗА

Доп.точки доступа:
Vollmer, Waldemar; Pilsl, Holger; Hantke, Klaus; Holtje, Joachim-Volker; Braun, Volkmar

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.203

   
    Outer membrane localization of murein hydrolases: MltA, a third lipoprotein lytic transglycosylase in Escherichia coli [Text] / Jurgen Lommatzsch [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 17. - P5465-5470 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Локализация во внешней мембране муреингидролаз: третья липопротеиновая литическая трансгликозилаза MltA у Escherichia coli
Аннотация: Ген nltA литической трансгликозилазы MltA (I) с мол. м. 38 кД картирован на 63-ей мин генетической карты Escherichia coli K-12 клонирован методами обратной генетики и секвенирован. I содержит липопротеиновую консенсусную последовательность и является липопротеином, т. к. метится {3}Н-пальмитатом. Распределение I в мембранных фракциях при центрифугировании в градиенте конц-ии сахарозы показало, что I ассоциирована с внешней мембраной. Гиперэкспрессия I вызывает образование сферопластов при 30'ГРАДУС' (оптимальной температуре для активности I), но не при 37'ГРАДУС'. Делец. мутант mltA, двойные мутанты mltA sltY и mltA mltB, дефектные по другим литич. трансгликозилазам (II), и тройной мутант mltA mltB sltY не имеет заметного фенотипа. Однако у них изменена структура муреинового мешка, так что II участвует в его созревании. Германия, Abteilung Biochem., Max. Planck-Inst. fur Entwicklungsbiol., 72076 Tubingen. Библ. 58
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗЫ MLTA
КАРТИРОВАНИЕ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА
MLTA
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ВНЕШНЯЯ МЕМБРАНА
ФУНКЦИИ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Lommatzsch, Jurgen; Templin, Markus F.; Kraft, Angelika R.; Vollmer, Waldemar; Holtje, Joachim-Volker

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.08-04Б2.101

    Vollmer, Waldemar.
    Identification of the teichoic acid phosphorylcholine esterase in Streptococcus pneumoniae [Text] / Waldemar Vollmer, Alexander Tomasz // Mol. Microbiol. - 2001. - Vol. 39, N 6. - P1610-1622 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Идентификация эстеразы фосфорилхолинового производного тейхоевой кислоты в Streptococcus pneumoniae
Аннотация: В геноме Streptococcus pneumoniae выявлен ген pce, кодирующий фермент, способный удалять фосфохолиновый остаток из тейхоевой или липотейхоевой кислот клеточной стенки. Продукт гена pce включает N-концевую сигнальную последовательность, содержит c-концевой холин-связывающий домен с 10 гомологичными повторяющимися единицами, близкими по структуре аналогам поверхностных белков других пневмококков, а его каталитическая активность локализована в N-концевой области фермента. Зрелый белок Pce был суперэкспрессирован в Escherichia coli и очищен одноступенчатой холин-аффинной хроматографией. Для определения ферментативной активности Pce в качестве субстрата был использован p-нитрофенилфосфорилхолин. Показано, что рекомбинантный белок выщепляет из препарата стенок H{3}-холин меченых клеток фосфорилхолин. Инактивация гена pce вызывает уникальное изменение в морфологии колоний и резкое усиление вирулентности. Pce может выполнять функцию регуляторного элемента, участвующего во взаимодействии S. pneumoniae с клетками организма хозяина. США, Lab. Microbiol., Rockefeller Univ., New York, NY 10021. Библ. 63
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ЭСТЕРАЗЫ ФОСФОРИЛХОЛИНОВОГО ПРОИЗВОДНОГО ТЕЙХОЕВОЙ КИСЛОТЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ВИРУЛЕНТНОСТЬ
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Tomasz, Alexander

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.158

    Vollmer, Waldemar.
    The pgdA gene encodes for a peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase in Streptococcus pneumoniae [Text] / Waldemar Vollmer, Alexander Tomasz // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 27. - P20496-20501 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Ген pgdA Streptococcus pneumoniae кодирует пептидогликан-N-ацетилглюкозаминдеацетилазу
Аннотация: Необычно высокое содержание не N-ацетилированных гексозаминовых единиц (80% глюкозамина и 10% остатков мурамовой кислоты) в пептидогликанах (ПГ) клеточной стенки Streptococcus pneumoniae объясняет устойчивость этих ПГ к действию лизоцима. Идентифицирован ген pgdA, кодирующий ПГ-N-ацетилглюкозаминдеацетилазу A, аминокислотная последовательность которой сходна с последовательностями хитиндеацетилазы грибов и хитоолигосахариддеацетилазы NodB ризобий. У пневмококков с инактивированным геном pgdA синтезируется полностью N-ацетилированный гликан, и в стационарной фазе роста возникает гиперчувствительность к экзогенному лизоциму. Ген pgdA, по-видимому, связан с вирулентностью пневмококков, обеспечивая защиту бактериальных клеток от действия лизоцима хозяйских клеток. США, Rockefeller Univ., Lab. Microbiol., New York, NY 10021. Библ. 42
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН PGDA
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ФУНКЦИИ
ПЕПТИДОГЛИКАН-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНДЕАЦЕТИЛАЗА
КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА
УСТОЙЧИВОСТЬ К ЛИЗОЦИМУ
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Tomasz, Alexander

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.04-04Б2.75

    Vollmer, Waldemar.
    The architecture of the murein (peptidoglycan) in gram-negative bacteria: Vertical scaffold or horizontal layer(s)? [Text] / Waldemar Vollmer, Joachim-Volker Holtje // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 18. - P5978-5987 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Строение пептидогликана муреина у грамотрицательных бактерий. Вертикальная структура ("подмостки") или горизонтальные слои?
Аннотация: Представлен первый обзор, в к-ром собраны данные, касающиеся строения пептидогликана муреина (ПГМ) у грамотрицательных бактерий. ПГМ образует саккулу, т. е. гигантскую молекулу-мешок, образующую наружный цитоскелет всех эубактерий (за исключением Mycoplasma и некоторых других видов). Приводятся сведения о биосинтеза ПГМ, полученные во множестве лабораторий за последние десятилетия. Большая часть данных о строении ПГМ относится к Escherichia coli. ПГМ построен из олиго(GlcNAc-MurNAc)гликановых тяжей, сшитых друг с другом короткими пептидами. Образуется сетеподобная полимерная структура, окружающая цитоплазматическую мембрану. Саккула ПГМ, это макромолекула, соизмеримая по молекулярной массе (3*10{9} Д) с молекулярной массой хромосомы E. coli (2,32*10{9} Д). Традиционная точка зрения на строение ПГМ состоит в том, что муреиновые гликаны и пептиды расположены параллельно мембране. С этими представлениями спорит точка зрения Б. А. Дмитриева и др. (Med. Microbiol. Immunol. [Berlin] 187:173-181, 1999). Они предлагают "подмостковую" (scaffold) модель, согласно к-рой тяжи муреиновых гликанов расположены перпендикулярно цитоплазматической мембране. Приведенные в обзоре данные обсуждаются в связи с предложенными структурными моделями саккулы ПГМ. Германия, Univ. Tuebingen, Fak. fuer Biologie, 72076 Tuebingen (E-mail: waldemar.vollmer@uni-tuebingen.de). Библ. 82
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: МУРЕИН
ПЕПТИДОГЛИКАНЫ МУРЕИНА
СТРОЕНИЕ
БИОСИНТЕЗ
САККУЛА
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Holtje, Joachim-Volker

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 05.04-04Б4.30

    Vollmer, Waldemar.
    The architecture of the murein (peptidoglycan) in gram-negative bacteria: Vertical scaffold or horizontal layer(s)? [Text] / Waldemar Vollmer, Joachim-Volker Holtje // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 18. - P5978-5987 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Строение пептидогликана муреина у грамотрицательных бактерий. Вертикальная структура ("подмостки") или горизонтальные слои?
Аннотация: Представлен первый обзор, в к-ром собраны данные, касающиеся строения пептидогликана муреина (ПГМ) у грамотрицательных бактерий. ПГМ образует саккулу, т. е. гигантскую молекулу-мешок, образующую наружный цитоскелет всех эубактерий (за исключением Mycoplasma и некоторых других видов). Приводятся сведения о биосинтеза ПГМ, полученные во множестве лабораторий за последние десятилетия. Большая часть данных о строении ПГМ относится к Escherichia coli. ПГМ построен из олиго(GlcNAc-MurNAc)гликановых тяжей, сшитых друг с другом короткими пептидами. Образуется сетеподобная полимерная структура, окружающая цитоплазматическую мембрану. Саккула ПГМ, это макромолекула, соизмеримая по молекулярной массе (3*10{9} Д) с молекулярной массой хромосомы E. coli (2,32*10{9} Д). Традиционная точка зрения на строение ПГМ состоит в том, что муреиновые гликаны и пептиды расположены параллельно мембране. С этими представлениями спорит точка зрения Б. А. Дмитриева и др. (Med. Microbiol. Immunol. [Berlin] 187:173-181, 1999). Они предлагают "подмостковую" (scaffold) модель, согласно к-рой тяжи муреиновых гликанов расположены перпендикулярно цитоплазматической мембране. Приведенные в обзоре данные обсуждаются в связи с предложенными структурными моделями саккулы ПГМ. Германия, Univ. Tuebingen, Fak. fuer Biologie, 72076 Tuebingen (E-mail: waldemar.vollmer@uni-tuebingen.de). Библ. 82
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.02
Рубрики: МУРЕИН
ПЕПТИДОГЛИКАНЫ МУРЕИНА
СТРОЕНИЕ
БИОСИНТЕЗ
САККУЛА
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Holtje, Joachim-Volker

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.07-04Я6.31

    Vollmer, Waldemar.
    The prokaryotic cytoskeleton: A putative target for inhibitors and antibiotics? [Text] / Waldemar Vollmer // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2006. - Vol. 73, N 1. - P37-47 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Цитоскелет прокариотов, предположительная мишень для ингибиторов и антибиотиков
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: БАКТЕРИИ
ЦИТОСКЕЛЕТ
ИЗУЧЕНИЕ СТРУКТУРЫ
БЕЛОК FTSZ
БЕЛОК MREB
ИНГИБИТОРЫ
СКРИНИНГ
КЛЕТОЧНЫЙ БИОТЕСТ
АНТИБАКТЕРИАЛЬНЫЕ СРЕДСТВА

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.08-04Б2.249

   
    Attenuation of penicillin resistance in a peptidoglycan O-acetyl transferase mutant of Streptococcus pneumoniae [Text] / M.Ines Crisostomo [et al.] // Mol. Microbiol. - 2006. - Vol. 61, N 6. - P1497-1509 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Ослабление устойчивости к пенициллину в мутанте по пептидогликан О-ацетилтрансферазе Streptococcus pneumoniae
Аннотация: Уровень устойчивости к пенициллину в клинических изолятах Streptococcus pneumoniae зависит не только сродства пенициллинсвязывающих белков (PBP), но и от функционирования энзимов, модифицирующих пептидную структуру предшественников клеточной стенки. Использовали mariner-мутагенез для поиска генетических детерминант, которые могут ослаблять устойчивость к пенициллину в бактериях. Получили мутант штамма Streptococcus pneumoniae Pen6 со сниженной МИК от 6 до 0,75 мкг/мл. Также наблюдали уменьшение ингибирующей концентрации пенициллина при введении мутации, названной adr (ослабление устойчивости) в представителей эпидемических клонов устойчивых к пенициллину пневмококков. Ослабление уровня устойчивости специфично для бета-лактамов. Мутант adr имел неизменные PBP, неизмененные ген murM и пептидный состав клеточной стенки, но становился гиперчувствительным к экзогенному лизоциму, а эксперименты по комплементации показали, что оба фенотипа - снижение устойчивости и чувствительность к лизоциму - связаны с дефектом гена adr. Сравнение последовательностей ДНК и химический анализ клеточной стенки позволили идентифицировать ген adr как структурный ген пептидогликан-О-ацетилазы пневмококков. США, Laboratory of Microbiology, The Rockefeller Univ., New York, NY. Библ. 52
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
ПЕНИЦИЛЛИН
КЛИНИЧЕСКИЕ ИЗОЛЯТЫ
БОЛЕЗНИ
ПНЕВМОНИЯ
ВОЗБУДИТЕЛЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЕРМЕНТЫ
ПЕНТИДОГЛИКАН-О-АЦЕТИЛАЗА
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Crisostomo, M.Ines; Vollmer, Waldemar; Kharat, Arun S.; Inhulsen, Silja; Gehre, Florian; Buckenmaier, Stephan; Tomasz, Alexander

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 09.10-04Б4.125

   
    A functional dlt operon, encoding proteins required for incorporation of D-alanine in teichoic acids in gram-positive bacteria, confers resistance to cationic antimicrobial peptides in Streptococcus pneumoniae [Text] / Marta Kovacs [et al.] // J. Bacteriol. - 2006. - Vol. 188, N 16. - P5797-5805 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Функциональный оперон dlt, кодирующий белки, необходимые для включения D-аланина в тейхоевые кислоты в грамположительных бактериях, несет устойчивость к катионным антимикробным пептидам в Streptococcus pneumoniae
Аннотация: Streptococcus pneumoniae - один из немногих видов грамположительных бактерий с низким содержанием Г+С, не содержащий D-аланин в тейхоевых кислотах, хотя оперон dltABCD, кодирующий белок, ответственный за D-аланилирование, представлен в геномах двух штаммов - лабораторного R6 и клинического изолята TIGR4. С помощью новой интегративной плазмиды с `lac Escherichia coli' в качестве репортера показали, что трансляция dltA начинается выше GTG. Следовательно, R6 S. pneumoniae - dltA мутант, тогда как D39 S. pneumoniae, родительский штамм R6, и Rx, другой производный D39, содержит неповрежденные гены dltA. Фенотипический анализ позволил установить, что инактивация dltA ведет к повышенной чувствительности к катионным антимикробным пептидам, и привел к заключению, что как во многих других грамположительных бактериях с низким содержанием Г+С тейхоевые кислоты Streptococcus pneumoniae содержат остатки D-аланина для защиты этого патогена от действия катионных антимикробных пептидов. Германия, Dep. of Microbiol., Univ. of Kaiserlautern, D-67663 Kaiserlautern. Библ. 62
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.19.11
Рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ
КАТИОННЫЕ АНТИМИКРОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
ТЕЙХОЕВЫЕ КИСЛОТЫ
D-АЛАНИН
ВСТРАИВАНИЕ
ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН DLT
ФУНКЦИЯ
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kovacs, Marta; Halfmann, Alexander; Fedtke, Iris; Heintz, Manuel; Peschel, Andreas; Vollmer, Waldemar; Hakenbeck, Regine; Bruckner, Reinhold

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 09.11-04Б4.102

   
    Significant contribution of the pgdA gene to the virulence of Streptococcus suis [Text] / Nahuel Fittipaldi [et al.] // Mol. Microbiol. - 2008. - Vol. 70, N 5. - P1120-1135 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Значительный вклад гена pgdA в вирулентность Streptococcus suis
Аннотация: Определили состав пептидогликана (PG) Streptococcus suis и обнаружили среди других модификаций N-деацетилированные соединения. Сравнение с изогенным мутантом показало, что продукт гена pgdA отвечает за эту специфическую модификацию. Низкий уровень N-деацетилирования коррелировал с отсутствием значительной устойчивости к лизоциму, когда штамм дикого типа Streptococcus suis рос in vitro. С другой стороны, экспрессия гена pgdA возрастала при взаимодействии бактерии с нейтрофилами in vitro, а также in vivo в экспериментально инфицированных мышах. Показали значительный вклад гена pgdA в вирулентность Streptococcus suis на двух моделях - мышей и свиней, мутант 'ДЕЛЬТА'pgdA был значительно ослаблен на обеих моделях. Полученные результаты провели к заключению, что N-деацетилирование является важным фактором вирулентности S. suis. Канада, Groupe de Recherche sur les Maladies Infectieuses du Faculte de Med. Veterinaire, Univ. de Montreal, St-Hyacinthe, AC, J2S 7C6. Библ. 45
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: STREPTOCOCCUS SUIS (BACT.)
ПАТОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
ВИРУЛЕНТНОСТЬ
СВЯЗЬ
ПЕПТИДОГЛИКАНЫ
N-ДЕАЦЕТИЛИРОВАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ
ПРОДУКТ ГЕНА PGDA
МУТАЦИИ
ГЕН PGDA
МОДЕЛИ
МЫШИ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Fittipaldi, Nahuel; Sekizaki, Tsutomu; Takamatsu, Daisuke; de, la Cruz Dominguez-Punaro Maria; Harel, Josee; Bui, Nhat Khai; Vollmer, Waldemar; Gottschalk, Marcelo

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 12.04-04Б4.180

   
    Acquisition of VanB-type vancomycin resistance by Bacillus subtilis: the impact on gene expression, cell wall composition and morphology [Text] / Paola Bisicchia [et al.] // Mol. Microbiol. - 2011. - Vol. 81, N 1. - P157-178 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Приобретение устойчивости к ванкомицину Van-типа: влияние на генную экспрессию, состав клеточной стенки и морфологию
Аннотация: Изучали влияние индивидуально экспрессирующихся белков VanR[B]S[B] TCS и VanY[B]WH[B]BX[B] в Bacillus subtilis. Экспрессия VanY[B]WH[B]DX[B] несли устойчивость к 2 мкг/мл ванкомицина и сопутствующему уменьшению Van-Fl и нарушению клеточного деления. В отличие от E. faecalis и S. aures Van[B] активен в Bacillus subtilis без добавления ванкомицина. Индивидуальная экспрессия VanR[B]S[B] TCS и белков устойчивости VanY[B]WH[B]DX[B] репрессирует и увеличивает, соответственно, экспрессию генов регулона PhoPR в условиях недостатка фосфатов. При обработке устойчивых к ванкомицину клеток повышенной концентрацией ванкомицина возникают мутантные штаммы с повышенной устойчивостью к ванкомицину и зависимостью роста от экспрессии VanY[B]WH[B]BX[B]. Мутация эндогенной лигазы Ddl - необходимая и достаточная причина обоих фенотипов. Обсуждается влияние оперонов van в новых бактериях. Ираландия, Smurfit Insr. of Genetics, Trinity Cllege Dublin, Dublin 2
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: ВАНКОМИЦИН
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА
СОСТАВ
МОРФОЛОГИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
УСТОЙЧИВОСТЬ К ВАНКОМИЦИНУ
ПОВЫШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Bisicchia, Paola; Bui, Nhat Khai; Aldidge, Chrristine; Vollmer, Waldemar; Devine, Keivn M.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 12.07-04Б4.179

   
    Self-resistance and cell wall composition in the glycopeptide producer Amycolatopsis balhimycina [Text] / Till F. Schaberle [et al.] // Antimicrob. Agents and Chemother. - 2011. - Vol. 55, N 9. - P4283-4289 . - ISSN 0066-4804
Перевод заглавия: Состав клеточной стенки и устойчивость к продуцируемому гликопептиду Amycolatopsis balhimycina
Аннотация: Amycolatopsis balhimycina продуцирует ванкомицин-подобный гликопептидный антибиотик балхимицин. Изучена роль дополнительных (вспомогательных) генов-ортологов vanV[b], vnlR[b] и vnlS[b], которые являются частью кластера генов биосинтеза балхимицина. Показано, что карбоксипептидаза VanY[b] отщепляет концевой D-Ala из предшественника пептидогликана и его гетерологическая экспрессия усиливает устойчивость к гликопептиду у Streptomyces coelicolor. С другой стороны двухкомпонентная система VnlRS[b], не участвует в формировании устойчивости или в экспрессии генов устойчивости к гликопептиду vanHAX. Зрелый пептидогликан у A. balhimycina содержит в основном три- и тетрапептиды, которые являются остатками пентапептидов с D-Ala-D-Ala-концами, которые в свою очередь являются сайтами связывания для продуцируемого антибиотика. Структура предшественника пептидогликана согласуется с присутствием генов vanHAX, которые идентифицированы вне кластера генов биосинтеза балхимицина. Германия, Eberhard-Karls-Univ. Tubingen, Inst. Microbiol. & Infektionsmedizin, Auf der Morgenstelle 28, 72076 Tubingen. Библ. 33
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ
АНТИБИОТИКИ
БАЛХИМИЦИН
КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА
СОСТАВ
AMYCOLATOPSIS BALHIMYCINA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Schaberle, Till F.; Vollmer, Waldemar; Frasch, Hans-Jorg; Huttel, Stephan; Kulik, Andreas; Rottgen, Marlene; von, Thaler Anna-Katharina; Wohlleben, Wolfgang; Stegmann, Evi

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.03-04Б2.98

    Turner, Robert D.
    Different walls for rods and balls: The diversity of peptidoglycan [Text] / Robert D. Turner, Waldemar Vollmer, Simon J. Foster // Mol. Microbiol. - 2014. - Vol. 91, N 5. - P862-874. - 19 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Различия в клеточных стенках палочек и кокков: разнообразие пептидогликанов
Аннотация: Обзор. У большинства бактерий незаменимую роль в удержании тургора клеточных стенок осуществляет пептидогликан (I). Он определяет форму клеток. Биосинтез I- мишень для многих важных антибиотиков. Построение блоков I имеет единый консервативный фундамент. Это повторяющиеся дисахариды, сшитые меду собой пептидами. при этом блоки разнообразны и могут собираться разным путем. Было обнаружено огромное химическое, организационное и архитектурное разнообразие I. Прослежена эволюция современного понимания I, а также технических и методических подходов к их исследованиям. Происхождение и функции химич. разнообразия I рассмотрены, в основном, на примере хорошо исследованных видов: Staphylococcus aureus, Bacillus subtilis и Escherichia coli. Обсуждается происхождение современных, зачастую противоречащих друг другу моделей I и их развитие по мере поступления новых данных. Новые технологии приносят более полное понимание строения I. Что обеспечивает популяциям клеток бактерий выживаемость и размножение в их экологич. нишах? Обсуждается значение I для нужд биотехнологии. Великобритания, The Krebs Inst., Dep. of Molecular Biology and Biotechnology, Western Bank, The Univ. of Sheffield, S102NT(E-mail: s.foster@sheffield.ac.uk).
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.07.05
Рубрики: КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА БАКТЕРИЙ
ПАЛОЧКИ
КОККИ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
ПЕПТИДОГЛИКАНЫ
СТРОЕНИЕ
ОБЗОРЫ
БИОЛ.19

Доп.точки доступа:
Vollmer, Waldemar; Foster, Simon J.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 16.10-04Б4.144

    Turner, Robert D.
    Different walls for rods and balls: The diversity of peptidoglycan [Text] / Robert D. Turner, Waldemar Vollmer, Simon J. Foster // Mol. Microbiol. - 2014. - Vol. 91, N 5. - P862-874. - 19 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Различия в клеточных стенках палочек и кокков: разнообразие пептидогликанов
Аннотация: Обзор. У большинства бактерий незаменимую роль в удержании тургора клеточных стенок осуществляет пептидогликан (I). Он определяет форму клеток. Биосинтез I- мишень для многих важных антибиотиков. Построение блоков I имеет единый консервативный фундамент. Это повторяющиеся дисахариды, сшитые меду собой пептидами. при этом блоки разнообразны и могут собираться разным путем. Было обнаружено огромное химическое, организационное и архитектурное разнообразие I. Прослежена эволюция современного понимания I, а также технических и методических подходов к их исследованиям. Происхождение и функции химич. разнообразия I рассмотрены, в основном, на примере хорошо исследованных видов: Staphylococcus aureus, Bacillus subtilis и Escherichia coli. Обсуждается происхождение современных, зачастую противоречащих друг другу моделей I и их развитие по мере поступления новых данных. Новые технологии приносят более полное понимание строения I. Что обеспечивает популяциям клеток бактерий выживаемость и размножение в их экологич. нишах? Обсуждается значение I для нужд биотехнологии. Великобритания, The Krebs Inst., Dep. of Molecular Biology and Biotechnology, Western Bank, The Univ. of Sheffield, S102NT(E-mail: s.foster@sheffield.ac.uk).
ГРНТИ  
34.27.51
ВИНИТИ 341.27.51.02
Рубрики: КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА БАКТЕРИЙ
ПАЛОЧКИ
КОККИ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
ПЕПТИДОГЛИКАНЫ
СТРОЕНИЕ
ОБЗОРЫ
БИОЛ.19

Доп.точки доступа:
Vollmer, Waldemar; Foster, Simon J.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)