Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Inoue, Yoshiharu$<.>)
Общее количество найденных документов : 27
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-27 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.07-04Б2.131

    Izawa, Shingo.
    Oxidative stress response in yeast: Effect of glutathione on adaptation to hydrogen peroxide stress in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Shingo Izawa, Yoshiharu Inoue, Akira Kimura // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 368, N 1. - P73-76 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ответ на окислительный стресс у дрожжей: влияние глутатиона на вызванный перекисью водорода стресс у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Depletion of cellular glutathione or inhibition of 'гамма'-glutamylcysteine synthetase (GSH-I) enhanced the sensitivity to H[2]O[2] and suppressed the adaptation to H[2]O[2]. A mutant leficient in GSH-I also showed the hypersensitivity and could not adapt to H[2]O[2]. Incubation of the cell with amino acids constituting glitathione (L-Glu, L-Cys, Gly) increased the intracellular glutathione content, and subsequently the cell acquired resistance against H[2]O[2]. These results strongly suggest that intracellular glutathione plays an important role in the adaptive response in S. cerevisiae to oxidative damage. Япония, Res. Inst. Food Sci., Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611. Библ. 35
ГРНТИ  
34.27.19
ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: ВОДОРОД ПЕРОКСИД
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ГЛУТАТИОН
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Inoue, Yoshiharu; Kimura, Akira

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.106

   
    Oxidative stress response in yeast: Purification and some properties of oxidative stress-inducible glucose-6-phosphate dehydrogenase from Hansenula mrakii [Text] / Takeo Miki [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 6. - P966-970 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Реакция на окислительный стресс у дрожжей: очистка и некоторые свойства индуцированной окислительным стрессом глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы из Hansenula mrakii
Аннотация: Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа в дрожжах H. mrakii IFO 0895 была индуцирована культивированием клеток в среде, содержащей гидропероксид липида. Фермент был очищен из клеток в 372 раза до гомогенного состояния ЭФ в ПААГ. Мол. масса очищенного фермента составляла примерно 52 кД при ЭФ в ПААГ с ДДС Na и 130 кД при хр-фии на колонке Сефадекса G-150. Фермент был специфичен для глюкозо-6-фосфата и НАДФ{+}, и значения K[m] для глюкозо-6-фосфата и НАДФ{+} составляли 293 мкМ и 24,1 мкМ, соответственно. Активность фермента ингибировалась ионами металлов: Zn{2+}, Cd{2+} и Al{3+}. Япония, Res. Inst. Food Sci., Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611. Библ. 36
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ИНДУКЦИЯ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
HANSENULA MRAKII

Доп.точки доступа:
Miki, Takeo; Tsujimoto, Yoshiyuki; Miyabe, Shinji; Sugiyama, Kei-ichi; Izawa, Shingo; Inoue, Yoshiharu; Kimura, Akira

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.04-04Б3.109

   
    Oxidative stress response in yeast: Purification and some properties of oxidative stress-inducible glucose-6-phosphate dehydrogenase from Hansenula mrakii [Text] / Takeo Miki [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 6. - P966-970 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Реакция на окислительный стресс у дрожжей: очистка и некоторые свойства индуцированной окислительным стрессом глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы из Hansenula mrakii
Аннотация: Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа в дрожжах H. mrakii IFO 0895 была индуцирована культивированием клеток в среде, содержащей гидропероксид липида. Фермент был очищен из клеток в 372 раза до гомогенного состояния ЭФ в ПААГ. Мол. масса очищенного фермента составляла примерно 52 кД при ЭФ в ПААГ с ДДС Na и 130 кД при хр-фии на колонке Сефадекса G-150. Фермент был специфичен для глюкозо-6-фосфата и НАДФ{+}, и значения K[m] для глюкозо-6-фосфата и НАДФ{+} составляли 293 мкМ и 24,1 мкМ, соответственно. Активность фермента ингибировалась ионами металлов: Zn{2+}, Cd{2+} и Al{3+}. Япония, Res. Inst. Food Sci., Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611. Библ. 36
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ИНДУКЦИЯ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
HANSENULA MRAKII (FUNQI)

Доп.точки доступа:
Miki, Takeo; Tsujimoto, Yoshiyuki; Miyabe, Shinji; Sugiyama, Kei-ichi; Izawa, Shingo; Inoue, Yoshiharu; Kimura, Akira

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 97.06-04М5.707

    Inoue, Yoshiharu.
    Влияние глутатиона на реакцию окислительного стресса и старение человека и дрожжевых клеток [Text] / Yoshiharu Inoue // Kyoto daigaku shokuryo kagaku kenkyujo hokoku = Bull. Res. Inst. Food Sci. Kyoto Univ. - 1996. - N 59. - С. 1-3 . - ISSN 0451-1476
ГРНТИ  
34.39.51
ВИНИТИ 341.39.51.29 + 341.39.03.17.11
Рубрики: СТАРЕНИЕ
СТРЕСС
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ
ГЛУТАТИОН
ЧЕЛОВЕК

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 97.07-04А1.120

    Inoue, Yoshiharu.
    Влияние глутатиона на реакцию окислительного стресса и старение человека и дрожжевых клеток [Text] / Yoshiharu Inoue // Kyoto daigaku shokuryo kagaku kenkyujo hokoku = Bull. Res. Inst. Food Sci. Kyoto Univ. - 1996. - N 59. - С. 1-3 . - ISSN 0451-1476
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: СТАРЕНИЕ
СТРЕСС
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ
ГЛУТАТИОН
ЧЕЛОВЕК
ДРОЖЖИ

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.05-04В2.155

   
    Oxidative stress response in yeast: Purification and characterization of glutathione reductase from Hansenula mrakii [Text] / Takeo Miki [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 7. - P1207-1209 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Ответ на окислительный стресс у дрожжей: очистка и характеристика глутатионредуктазы из Hansenula mrakii
Аннотация: Из дрожжей H. mrakii IFO 0895 очистили глутатионредуктазу примерно в 3500 раз с 59%-ным выходом активности. Фермент был гомогенным при ЭФ в ПААГ, молек. масса фермента составляла 56 кД при определении ЭФ в ПААГ с ДДС Na и 123 кД при гель-фильтрации на калибрированной колонке Сефадекса - G-150. Значения K[m] для глутатиондисульфида и НАДФH составляли 21,3 мкМ и 14,3 мкМ соответственно. Фермент наиболее активен при pH 7,5 и т-ре 55'ГРАДУС'C. Фермент стабилен при т-ре 40'ГРАДУС'C в интервале pH 4-10. Активность фермента ингибировали ПХМБ и металлич. ионы Fe{3+}, Cd{2+}, Cu{2+} и Zn{2+}. Япония, Res. Inst. Food Sci., Kyoto Univ., Uji Kyoto 611. Библ. 25
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
HANSENULA MRAKII

Доп.точки доступа:
Miki, Takeo; Tsujimoto, Yoshiyuki; Miyabe, Shinji; Sugiyama, Kei-ichi; Izawa, Shingo; Inoue, Yoshiharu; Kimura, Akira

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.115

   
    Oxidative stress response in yeast: Purification and characterization of glutathione reductase from Hansenula mrakii [Text] / Takeo Miki [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 7. - P1207-1209 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Ответ на окислительный стресс у дрожжей: очистка и характеристика глутатионредуктазы из Hansenula mrakii
Аннотация: Из дрожжей H. mrakii IFO 0895 очистили глутатионредуктазу примерно в 3500 раз с 59%-ным выходом активности. Фермент был гомогенным при ЭФ в ПААГ, молек. масса фермента составляла 56 кД при определении ЭФ в ПААГ с ДДС Na и 123 кД при гель-фильтрации на калибрированной колонке Сефадекса - G-150. Значения K[m] для глутатиондисульфида и НАДФH составляли 21,3 мкМ и 14,3 мкМ соответственно. Фермент наиболее активен при pH 7,5 и т-ре 55'ГРАДУС'C. Фермент стабилен при т-ре 40'ГРАДУС'C в интервале pH 4-10. Активность фермента ингибировали ПХМБ и металлич. ионы Fe{3+}, Cd{2+}, Cu{2+} и Zn{2+}. Япония, Res. Inst. Food Sci., Kyoto Univ., Uji Kyoto 611. Библ. 25
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
HANSENULA MRAKII

Доп.точки доступа:
Miki, Takeo; Tsujimoto, Yoshiyuki; Miyabe, Shinji; Sugiyama, Kei-ichi; Izawa, Shingo; Inoue, Yoshiharu; Kimura, Akira

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.05-04Б2.46

   
    Importance of glucose-6-phosphate dehydrogenase in the adaptive response to hydrogen peroxide in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Shingo Izawa [et al.] // Biochem. J. - 1998. - Vol. 330, N 2. - P811-817 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Важность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в адаптивном ответе на H[2]O[2] у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Клетки S. cerevisiae, дефицитные по глюкозо-6-фосфатдегидрогеназе (ГФД), не способны адаптироваться к окислительному стрессу. Для изучения роли GSH в адаптации клеток к H[2]O[2] получены клетки S. cerevisiae, дефицитные по ГФД и глутатионредуктазе (ГР). ГФД-дефицитные клетки не отличаются от клеток дикого типа по содержанию GSH и активности ГР, но они не способны эффективно восстанавливать GSSG. Чувствительность ГР-дефицитных клеток к окислительному стрессу близка к таковой у клеток дикого типа. Полагают, что равновесие GSSG/GSH не является единственным фактором, определяющим способность клеток адаптироваться к окислительному стрессу. Япония, Dep. Molec. Breeding Microorganisms, Res. Inst. Food Sci., Kyoto Univ., Kyoto 611-0011. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.19
ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
НЕДОСТАТОЧНОСТЬ
РОЛЬ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Izawa, Shingo; Maeda, Keiko; Miki, Takeo; Mano, Junichi; Inoue, Yoshiharu; Kimura, Akira

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.05-04Б3.60

   
    Importance of glucose-6-phosphate dehydrogenase in the adaptive response to hydrogen peroxide in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Shingo Izawa [et al.] // Biochem. J. - 1998. - Vol. 330, N 2. - P811-817 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Важность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в адаптивном ответе на H[2]O[2] у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Клетки S. cerevisiae, дефицитные по глюкозо-6-фосфатдегидрогеназе (ГФД), не способны адаптироваться к окислительному стрессу. Для изучения роли GSH в адаптации клеток к H[2]O[2] получены клетки S. cerevisiae, дефицитные по ГФД и глутатионредуктазе (ГР). ГФД-дефицитные клетки не отличаются от клеток дикого типа по содержанию GSH и активности ГР, но они не способны эффективно восстанавливать GSSG. Чувствительность ГР-дефицитных клеток к окислительному стрессу близка к таковой у клеток дикого типа. Полагают, что равновесие GSSG/GSH не является единственным фактором, определяющим способность клеток адаптироваться к окислительному стрессу. Япония, Dep. Molec. Breeding Microorganisms, Res. Inst. Food Sci., Kyoto Univ., Kyoto 611-0011. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
НЕДОСТАТОЧНОСТЬ
РОЛЬ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Izawa, Shingo; Maeda, Keiko; Miki, Takeo; Mano, Junichi; Inoue, Yoshiharu; Kimura, Akira

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.12-04В2.210

   
    Balance of activities of alcohol acetyltransferase and esterase in Saccharomyces cerevisiae is important for production of isoamyl acetate [Text] / Kiyoshi Fukuda [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 10. - P4076-4078 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Баланс активностей алкогольацетилтрансферазы и эстеразы у Saccharomyces cerevisiae является важным для продукции изоамилацетата
Аннотация: Изоамилацетат синтезируется из изоамилового спирта и ацетилкоензима A с помощью алкогольацетилтрансферазы у Saccharomyces cerevisiae и одновременно гидролизуется под действием эстераз. Полагают, что баланс активностей обоих ферментов является важным фактором оптимальной продукции изоамилацетата при сбраживании саке. Япония, Kizakura Sake Brewing Co., Ltd., Fushimi-ku, Kyoto 612-8046. Библ. 24
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: В СПИРТОВОЕ БРОЖЕНИЕ
САКЕ
ИЗОАМИЛАЦЕТАТ
ОБРАЗОВАНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
АЛКОГОЛЬАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЭСТЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
БАЛАНС АКТИВНОСТЕЙ

Доп.точки доступа:
Fukuda, Kiyoshi; Yamamoto, Nagi; Kiyokawa, Yoshifumi; Yanagiuchi, Toshiyasu; Wakai, Yoshinori; Kitamoto, Katsuhiko; Inoue, Yoshiharu; Kimura, Akira

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.01-04Б2.41

   
    Balance of activities of alcohol acetyltransferase and esterase in Saccharomyces cerevisiae is important for production of isoamyl acetate [Text] / Kiyoshi Fukuda [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 10. - P4076-4078 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Баланс активностей алкогольацетилтрансферазы и эстеразы у Saccharomyces cerevisiae является важным для продукции изоамилацетата
Аннотация: Изоамилацетат синтезируется из изоамилового спирта и ацетилкоензима A с помощью алкогольацетилтрансферазы у Saccharomyces cerevisiae и одновременно гидролизуется под действием эстераз. Полагают, что баланс активностей обоих ферментов является важным фактором оптимальной продукции изоамилацетата при сбраживании саке. Япония, Kizakura Sake Brewing Co., Ltd., Fushimi-ku, Kyoto 612-8046. Библ. 24
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.11.09
Рубрики: В СПИРТОВОЕ БРОЖЕНИЕ
САКЕ
ИЗОАМИЛАЦЕТАТ
ОБРАЗОВАНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
АЛКОГОЛЬАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЭСТЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
БАЛАНС АКТИВНОСТЕЙ

Доп.точки доступа:
Fukuda, Kiyoshi; Yamamoto, Nagi; Kiyokawa, Yoshifumi; Yanagiuchi, Toshiyasu; Wakai, Yoshinori; Kitamoto, Katsuhiko; Inoue, Yoshiharu; Kimura, Akira

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.01-04Б3.156

   
    Balance of activities of alcohol acetyltransferase and esterase in Saccharomyces cerevisiae is important for production of isoamyl acetate [Text] / Kiyoshi Fukuda [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 10. - P4076-4078 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Баланс активностей алкогольацетилтрансферазы и эстеразы у Saccharomyces cerevisiae является важным для продукции изоамилацетата
Аннотация: Изоамилацетат синтезируется из изоамилового спирта и ацетилкоензима A с помощью алкогольацетилтрансферазы у Saccharomyces cerevisiae и одновременно гидролизуется под действием эстераз. Полагают, что баланс активностей обоих ферментов является важным фактором оптимальной продукции изоамилацетата при сбраживании саке. Япония, Kizakura Sake Brewing Co., Ltd., Fushimi-ku, Kyoto 612-8046. Библ. 24
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: В СПИРТОВОЕ БРОЖЕНИЕ
САКЕ
ИЗОАМИЛАЦЕТАТ
ОБРАЗОВАНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
АЛКОГОЛЬАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЭСТЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
БАЛАНС АКТИВНОСТЕЙ

Доп.точки доступа:
Fukuda, Kiyoshi; Yamamoto, Nagi; Kiyokawa, Yoshifumi; Yanagiuchi, Toshiyasu; Wakai, Yoshinori; Kitamoto, Katsuhiko; Inoue, Yoshiharu; Kimura, Akira

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.02-04В2.170

    Inoue, Yoshiharu.
    Expression of the glyoxalase I gene of Saccharomyces cerevisiae is regulated by high osmolarity glycerol mitogen-activated protein kinase pathway in osmotic stress response [Text] / Yoshiharu Inoue, Yoshiyuki Tsujimoto, Akira Kimura // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 5. - P2977-2983 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Экспрессия гена глиоксалазы I Saccharomyces cerevisiae регулируется путем высокой осмолярности, глицерина и митоген-активируемой протеинкиназы в ответе на осмотический стресс
Аннотация: С использованием составного гена GL01-lacZ изучена экспрессия структурного гена GL01 глиоксалазы I (I) Saccharomyces cerevisiae, детоксифицирующей метилглиоксаль (II), в различных стрессовых условиях. Показано, что экспрессия GL01 специфически индуцируется осмотическим стрессом (ОС). В условиях ОС экспрессия GL01 репрессируется полностью у мутанта hog1'ДЕЛЬТА' с разрушенным геном MAP-киназы Hog1p (III) и соотв. на 80 и 50% у мутантов msn2'ДЕЛЬТА' и msn4'ДЕЛЬТА' с разрушениями генов регуляторов транскрипции Msn2p и Msn4p, контролируемых III. У двойного мутанта msn2'ДЕЛЬТА' msn4'ДЕЛЬТА' экспрессия GL01 не индуцируется в условиях сильного ОС. Потребление глюкозы (IV) в период адаптации к ОС увеличивается на 30% в штамме дикого типа и уменьшается на 15% у мутанта hog1'ДЕЛЬТА'. При переносе клеток дрожжей в условия очень высокой осмолярности из IV синтезируется глицерин (V), скорость синтеза к-рого из диоксиацетонфосфата (VI) лимитируется глицерол-3-фосфатдегидрогеназой, кодируемой геном GPD1. Экспрессия гена GPD1 также контролируется III. Т. к. II также синтезируется из VI, индукция GL01 в условиях ОС направлена на перехват II, кол-во к-рого увеличивается во время продукции V для защиты от ОС. Япония, Res. Inst. Food Sci., Kyoto Univ., Kyoto 611-0011. Библ. 53
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ОСМОТИЧЕСКИЙ СТРЕСС
ГЛИОКСАЛАЗЫ
ТИП I
ГЕНЫ
ХИМЕРНЫЙ
ЭКСПРЕССИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Tsujimoto, Yoshiyuki; Kimura, Akira

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.12-04Б2.377

    Inoue, Yoshiharu.
    Glycolytic-methylglyoxal pathway: Molecular evolution and stress response of glyoxalase in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Yoshiharu Inoue, Akira Kimura // Proc. Jap. Acad. B. - 1999. - Vol. 75, N 5. - P127-132 . - ISSN 0386-2208
Перевод заглавия: Гликолитический метилглиоксалевый путь: молекулярная эволюция и стрессовый ответ глиоксилазы I у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Обзор. Метилглиоксаль (I) является эндогенным цитотоксич. веществом, образующимся в кач-ве побочного продукта гликолиза. Анализ метаболич. судьбы I у различных микроорганизмов показал, что широко распространенная гликоксилаза-I (II) является критич. ферментом детоксификации I. II состоит из 5 сегментов (областей I-V), консервативных среди II разных видов. Высказано предположение, что у дрожжей II появилась в процессе эволюции в результате дупликации гена. Приведены доказательства, подтверждающие эту гипотезу. У Saccharomyces cerevisiae структурный ген II индуцируется осмотич. шоком через киназный сигнальный путь HOG-MAG. Установлена физиологич. значимость этого гликолитич. метилглиоксалевого пути у дрожжей. Япония, Res. Inst. for Food Sci., Kyoto Univ., Kyoto 611-0011. Библ. 29
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.33
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГЛИОКСИЛАЗА
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
АДАПТАЦИЯ
ОСМОТИЧЕСКИЙ ШОК
МЕХАНИЗМ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 29
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Kimura, Akira

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.12-04В2.436

    Inoue, Yoshiharu.
    Glycolytic-methylglyoxal pathway: Molecular evolution and stress response of glyoxalase in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Yoshiharu Inoue, Akira Kimura // Proc. Jap. Acad. B. - 1999. - Vol. 75, N 5. - P127-132 . - ISSN 0386-2208
Перевод заглавия: Гликолитический метилглиоксалевый путь: молекулярная эволюция и стрессовый ответ глиоксилазы I у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Обзор. Метилглиоксаль (I) является эндогенным цитотоксич. веществом, образующимся в кач-ве побочного продукта гликолиза. Анализ метаболич. судьбы I у различных микроорганизмов показал, что широко распространенная гликоксилаза-I (II) является критич. ферментом детоксификации I. II состоит из 5 сегментов (областей I-V), консервативных среди II разных видов. Высказано предположение, что у дрожжей II появилась в процессе эволюции в результате дупликации гена. Приведены доказательства, подтверждающие эту гипотезу. У Saccharomyces cerevisiae структурный ген II индуцируется осмотич. шоком через киназный сигнальный путь HOG-MAG. Установлена физиологич. значимость этого гликолитич. метилглиоксалевого пути у дрожжей. Япония, Res. Inst. for Food Sci., Kyoto Univ., Kyoto 611-0011. Библ. 29
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГЛИОКСИЛАЗА
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
АДАПТАЦИЯ
ОСМОТИЧЕСКИЙ ШОК
МЕХАНИЗМ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 29
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Kimura, Akira

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.12-04В2.461

   
    Genetic analysis of glutathione peroxidase in oxidative stress response of Saccharomyces cerevisiae [Text] / Yoshiharu Inoue [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 38. - P27002-27009 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Генетический анализ глутатионпероксидазы в ответе на окислительный стресс Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: В геноме Saccharomyces cerevisiae имеются 3 гомолога генов глутатионпероксидазы (I): YKL026C, YBR244W и YI037W/HYR1-, переименованные соотв. в GPX1, PPX2 и GPX3. Мутант gpx3'ДЕЛЬТА' гиперчувствителен к гидропероксидам, в нулевые мутации в генах GPX1 и GPX2 не вызывают заметного фенотипа. Активность I понижена на 57% в мутанте gpx3'ДЕЛЬТА' и на 97% в тройном мутанте gpx1'ДЕЛЬТА'/gpx2'ДЕЛЬТА'/gpx3'ДЕЛЬТА' по сравнению с диким типом. Различные стрессы не влияют на экспрессию гена GPX3. Ген GPX1 индуцируется глюкозным голоданием, а ген GPX2 - окислительным стрессом при участии белка Yap1p. Ген TSA1 кодирует тиоредоксинредуктазу, восстанавливающую пероксиды с использованием тиоредоксина. Разрушение гена TSA1 повышает базальный уровень экспрессии таких мишенных генов Yap1p, как GSH1, GLR1 и GPX2, и увеличивает валовый уровень глутатиона (II) и активность I и глутатионредуктазы. Экспрессия гена TSA1 не усиливается в мутанте gpx1'ДЕЛЬТА'/gpx2'ДЕЛЬТА'/gpx3'ДЕЛЬТА'. Таким образом, синтез de novo и рециклирование II увеличиваются в мутанте tsa1'ДЕЛЬТА' для эффективного поддержания каталитического цикла реакции I. Япония, Res. Inst. for Food Sci., Kyoto Univ., Kyoto 611-0011. Библ. 62
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗЫ
ГЕНЫ
GPX1, PPX2 И GPX3
МУТАЦИИ
АНАЛИЗ
СТРЕСС
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Inoue, Yoshiharu; Matsuda, Toshifumi; Sugiyama, Kei-ichi; Izawa, Shingo; Kimura, Akira

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.06-04Я6.266

    Takemura, Reiko.
    Stress response in yeast mRNA export factor: Reversible changes in Rat8p localization are caused by ethanol stress but not heat shock [Text] / Reiko Takemura, Yoshiharu Inoue, Shingo Izawa // J. Cell Sci. - 2004. - Vol. 117, N 18. - P4189-4197 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Стресс-ответ фактора экспорта мРНК дрожжей. Обратимые изменения в локализации Rat8p, вызванные этаноловым стрессом, но не тепловым шоком
Аннотация: В дрожжевых клетках Saccharomyces cerevisiae обработка 10%-ным р-ром этанола вызывает быстрые и обратимые изменения в локализации белка Rat8p, компонента DEAD-блока - аккумуляцию Rat8p в ядра. Это изменение тесным образом коррелирует с блоком экспорта основной массы поли(А{+}) мРНК и вызван дефектом экспортина Xpo1p/Crm1p. При действии теплового шока локализация Rat8p в клетках не изменяется. Япония [S. I.], Lab. of Mol. Microbiol., Graduate School of Agriculture, Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611-0011; e-mail: izawa@kais.kais.kyoto-u.ac.jp. Библ. 49
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: БЕЛОК RAT 8P
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МРНК
ЭКСПОРТ
ЭКСПОРТИН XPO1P/CRM1P
ДЕФЕКТЫ
ДРОЖЖИ
ЭТАНОЛ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Inoue, Yoshiharu; Izawa, Shingo

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 05.06-04Т5.182

    Takemura, Reiko.
    Stress response in yeast mRNA export factor: Reversible changes in Rat8p localization are caused by ethanol stress but not heat shock [Text] / Reiko Takemura, Yoshiharu Inoue, Shingo Izawa // J. Cell Sci. - 2004. - Vol. 117, N 18. - P4189-4197 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Стресс-ответ фактора экспорта мРНК дрожжей. Обратимые изменения в локализации Rat8p, вызванные этаноловым стрессом, но не тепловым шоком
Аннотация: В дрожжевых клетках Saccharomyces cerevisiae обработка 10%-ным р-ром этанола вызывает быстрые и обратимые изменения в локализации белка Rat8p, компонента DEAD-блока - аккумуляцию Rat8p в ядра. Это изменение тесным образом коррелирует с блоком экспорта основной массы поли(А{+}) мРНК и вызван дефектом экспортина Xpo1p/Crm1p. При действии теплового шока локализация Rat8p в клетках не изменяется. Япония [S. I.], Lab. of Mol. Microbiol., Graduate School of Agriculture, Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611-0011; e-mail: izawa@kais.kais.kyoto-u.ac.jp. Библ. 49
ГРНТИ  
34.47.67
ВИНИТИ 341.47.67.13.02
Рубрики: БЕЛОК RAT 8P
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МРНК
ЭКСПОРТ
ЭКСПОРТИН XPO1P/CRM1P
ДЕФЕКТЫ
ДРОЖЖИ
ЭТАНОЛ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Inoue, Yoshiharu; Izawa, Shingo

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.07-04Б2.349

    Takatsume, Yoshifumi.
    Unique regulation of glyoxalase I activity during osmotic stress response in the fission yeast Schizosaccharomyces pombe: Neither the mRNA nor the protein level of glyoxalase I increase under conditions that enhance its activity [Text] / Yoshifumi Takatsume, Shingo Izawa, Yoshiharu Inoue // Arch. Microbiol. - 2005. - Vol. 183, N 3. - P224-227 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Уникальная регуляция активности глиоксалазы I при ответе на осмотический стресс в делящихся дрожжах Schizosaccharomyces pombe: уровни ни мРНК, ни белка глиоксилазы I не увеличиваются при повышении ее активности
Аннотация: Глиоксилаза I катализирует превращение токсичного метилглиоксаля в S-D-лактоилглутатион. Активность этого фермента в делящихся дрожжах Schizosaccharomyces pombe увеличивается при осмотическом стрессе, индуцируемом сорбитолом. Однако уровни ни мРНК, ни белка глиоксилазы I не увеличиваются при тех же условиях. Циклогексимид блокирует индукцию глиоксилазы в клетках, подвергающихся осмотическому стрессу. Помимо этого, активность глиоксилазы I возрастает в активируемых стрессом мутантах по протеинкиназе (wis1 и spc1). Представили доказательства посттрансляционной регуляции глиоксилазы I в условиях осмотического стресса в делящихся дрожжах S. pombe. Япония, Lab. of Mol. Microbiol., Division of Applied Life Sci., Graduate School of Agriculture, Kyoto Univ, Uji, Kyoto 611-0011
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.33
Рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ
ОСМОТИЧЕСКИЙ СТРЕСС
ФЕРМЕНТЫ
ГЛИОКСИЛАЗА I
СИНТЕЗ
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН ГЛИОКСИЛАЗЫ I
ТРАНСКРИПЦИЯ
SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Izawa, Shingo; Inoue, Yoshiharu

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI32) 08.03-04Т1.127

   
    Physiologically based pharmacokinetic modelling of the three-step metabolism of pyrimidine using {13}C-uracil as an in vivo probe [Text] / Suminobu Ito [et al.] // Brit. J. Clin. Pharmacol. - 2005. - Vol. 60, N 6. - P584-593 . - ISSN 0306-5251
Перевод заглавия: Физиологически обоснованное фармакокинетическое моделирование трехступенчатого метаболизма пиримидина с использованием [{13}C]-урацила как зонда in vivo
Аннотация: Здоровые добровольцы-мужчины получали внутрь [{13}C]урацил (I) в возрастающих дозах (50, 100 и 200 мг). Затем в плазме и в моче определяли конц-ию I, [2-{13}C]5,6-дигидроурацила и 'бета'-уреидопропионовой к-ты и содержание {13}CO[2] в выдыхаемом воздухе с помощью жидкостной хроматографии/тандемной масс-спектрометрии и с помощью газовой хроматографии-масс-спектрометрии с учетом соотношения изотопов. Выявлена нелинейность фармакокинетики I. Период полувыведения [2-{13}C]5,6-дигидроурацила и I составлял 0,9-1,4 и 0,2-0,3 час. соотв. Значение AUC для [2-{13}C]5,6-дигидроурацила по сравнению с I было повышено в 1,9-3,1 раза, а значение AUC для 'бета'-уреидопропионовой к-ты - снижено в 0,13-0,23 раза. Фармакокинетика {13}CO[2] характеризовалась линейностью и на долю {13}CO[2] приходилось около 80% дозы I. Выведение I почками было незначительным. Предложена физиологически обоснованная фармакокинетическая модель, к-рая может применяться для выявления людей с дефицитом дигидропиримидиндегидрогеназы и с ожидаемым риском токсических р-ций при лечении 5-фторурацилом. Япония, Juntendo Univ. School of Med., Tokyo. Библ. 43
ГРНТИ  
34.45.15
ВИНИТИ 341.45.15.09.39
Рубрики: ПИРИМИДИНЫ
УРАЦИЛ
ФАРМАКОКИНЕТИКА
ФИЗИОЛОГИЧЕСКИ ОБОСНОВАННАЯ МОДЕЛЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ito, Suminobu; Kawamura, Takeshi; Inada, Makoto; Inoue, Yoshiharu; Hirao, Yukihiro; Koga, Toshihisa; Kunizaki, Jun-ichi; Shimizu, Takedumi; Sato, Hitoshi
 1-20    21-27 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)