СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI<.>)

Общее количество найденных документов : 39
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-39

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.04-04Б1.65

Экспрессия фрагментов гена E вируса японского энцефалита в клетках Escherichia coli [Текст] / П. А. Белавин [и др.] // Биотехнология. - 1997. - N 3. - С. 3-9 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: В целях картирования антигенных детерминант на основании данных по третичной структуре основного оболочечного белка E вируса клещевого энцефалита с использованием разработанной программы ProAnWin выбраны три фрагмента гена, соответствующие отдельным структурным доменам белка E вируса японского энцефалита. Фрагменты гена E вируса японского энцефалита клонированы в составе экспрессирующего вектора E. coli. Продукты экспрессии взаимодействовали с сыворотками доноров, серопозитивными по вирусу японского энцефалита, а также с моноклональными антителами к вирусу клещевого энцефалита. Россия, ГНЦ вирусологии и биотехнологии "Вектор", Кольцово, Новосибирская обл., 633159. Библ. 19

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ВИРУС ЯПОНСКОГО ЭНЦЕФАЛИТА
АНТИГЕНЫ
ОБОЛОЧЕЧНЫЙ БЕЛОК E
КАРТИРОВАНИЕ АНТИГЕННЫХ ДЕТЕРМИНАНТ
ГЕН E
ФРАГМЕНТЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С АНТИТЕЛАМИ

Доп.точки доступа:
Белавин, П.А.; Нетесова, Н.А.; Решетников, С.С.; Иванисенко, В.А.; Ерошкин, А.М.; Протопопова, Е.В.; Лотктев, В.Б.; Малыгин, Э.Г.

Патент 2091488 Российская Федерация, МКИ C12N 1/21.

Рекомбинантная плазмидная ДНК p280 GM, кодирующая полипептид со свойствами колониестимулирующего фактора гранулоцитов-макрофагов человека. Штамм Escherichia coli SG20050/P 280 GM - продуцент полипептида со свойствами гранулоцитарно-макрофагального колониестимулирующего фактора человека [Текст] / И. П. Гилева [и др.] ; НПО Вектор. - № 94009371/13 ; Заявл. 16.03.1994 ; Опубл. 27.09.1997
Аннотация: Предложена новая рекомбинантная плазмида p280 GM, содержащая синтетический ген колониестимулирующего фактора гранулоцитов-макрофагов (ГМ-КСФ), детерминирующий конститутивный синтез полипептида со свойствами ГМ-КСФ человека, и штамм E. coli SG 20050/p280GM, обеспечивающий уровень экспрессии ГМ-КСФ около 15% от суммарного клеточного белка при плотности 10{9} клеток/мл, что составляет около 20-30 мг в одном литре такой клеточной суспензии

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.17
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
КОЛОНИЕСТИМУЛИРУЮЩИЕ ФАКТОРЫ
ГРАНУЛОЦИТАРНО-МАКРОФАГАЛЬНЫЙ ФАКТОР
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
ПЛАЗМИДА P280GM
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Гилева, И.П.; Бондарь, Т.С.; Коробко, В.Г.; Кравченко, В.В.; Сандахчиев, Л.С.; НПО Вектор
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.12-04Б1.57

Экспрессия в E. coli неструктурных белков 2B из 3A вируса ящура [Текст] / А. Г. Аминев [и др.] // Проб. инфекц. патол. с.-х. животных. - Владимир, 1997. - С. 52-53 . - ISBN 5-900026-01-9
Аннотация: Использование неструктурных белков вируса ящура в ИФА в качестве антигенов дает возможность оценить уровень антител к этим белкам у переболевших и вакцинированных животных и дифференцировать их. Для экспрессии 2b и 3a белков использовали штамм E. coli JM109 и плазмиду pX2 с lac промотором, позволяющую проводить быструю очистку синтезированного белка с использованием аффинной хроматографии (биотин-авидин-система). Определены оптимальные условия культивирования клеток E. coli с рекомбинантными плазмидами с целью получения вирусспецифических белков. Необходимо отметить, что даже при индукции в течение 17 ч не наблюдалось деградации белков. Проводится изучение возможности использования полученных белков в ИФА. Россия, ВНИИ защиты животных, г. Владимир

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
АНТИГЕНЫ
ВИРУС ЯЩУРА
БЕЛКИ 2B И 3A
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
ВАКЦИНИРОВАННЫЕ ЖИВОТНЫЕ
ПЕРЕБОЛЕВШИЕ ЖИВОТНЫЕ
ДИФФЕРЕНЦИАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Аминев, А.Г.; Пыльнов, В.А.; Андреев, В.Г.; Ломакин, А.И.; Дрыгин, В.В.; Гусев, А.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.09-04Б2.20

Aqueous release and purification of poly('бета'-hydroxybutyrate) from Escherichia coli [Text] / S. Resch [et al.] // J. Biotechnol. - 1998. - Vol. 65, N 2-3. - P173-182 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Выделение с помощью воды и очистка поли-'бета'-гидроксибутирата из Escherichia coli
Аннотация: Гены биосинтеза поли-'бета'-гидроксибутирата (PHB) из Ralstonia eutropha, составляющие единый оперон (pha CAB), были клонированы в Escherichia coli. Экспрессия генов в опероне pha дикого типа из плазмиды pTZ 18V-PHB приводила к накоплению 50-80% PHB при росте на среде Luria-Bertani с 1% глюкозы. Для выделения синтезированных гранул PHB из клеток E. coli в комбинации с генами pha CAB использовали клонированный ген лизиса E из бактериофага PhiX174. Показано, что малые гранулы PHB в полужидком состоянии выдавливались из клеток через туннельные структуры E-лизиса, образующиеся при слиянии внутренней и внешней мембран. При этом оболочка оставалась интактной после E-лизиса и отделялась от гранул PHB при центрифугировании в градиенте плотности. Описана модифицированная процедура E-лизиса, позволяющая отделять PHB от остатков клеток в чистой воде или в буфере с низкой ионной силой. В водной среде гранулы PHB могут агрегировать под действием двухвалентных катионов. Затем можно вносить стеклянные шарики для осаждения и дальнейшей очистки PHB. Австрия, Inst. Microbiol. and Genet., Univ. Vienna. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ПОЛИГИДРОКСИБУТИРАТ
БИОСИНТЕЗ
ОЧИСТКА
ОПЕРОН PHA CAB ИЗ RALSTONIA EUTROPHA
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI

Доп.точки доступа:
Resch, S.; Gruber, K.; Wanner, G.; Slater, S.; Dennis, D.; Lubitz, W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.09-04Б3.144

Aqueous release and purification of poly('бета'-hydroxybutyrate) from Escherichia coli [Text] / S. Resch [et al.] // J. Biotechnol. - 1998. - Vol. 65, N 2-3. - P173-182 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Выделение с помощью воды и очистка поли-'бета'-гидроксибутирата из Escherichia coli
Аннотация: Гены биосинтеза поли-'бета'-гидроксибутирата (PHB) из Ralstonia eutropha, составляющие единый оперон (pha CAB), были клонированы в Escherichia coli. Экспрессия генов в опероне pha дикого типа из плазмиды pTZ 18V-PHB приводила к накоплению 50-80% PHB при росте на среде Luria-Bertani с 1% глюкозы. Для выделения синтезированных гранул PHB из клеток E. coli в комбинации с генами pha CAB использовали клонированный ген лизиса E из бактериофага PhiX174. Показано, что малые гранулы PHB в полужидком состоянии выдавливались из клеток через туннельные структуры E-лизиса, образующиеся при слиянии внутренней и внешней мембран. При этом оболочка оставалась интактной после E-лизиса и отделялась от гранул PHB при центрифугировании в градиенте плотности. Описана модифицированная процедура E-лизиса, позволяющая отделять PHB от остатков клеток в чистой воде или в буфере с низкой ионной силой. В водной среде гранулы PHB могут агрегировать под действием двухвалентных катионов. Затем можно вносить стеклянные шарики для осаждения и дальнейшей очистки PHB. Австрия, Inst. Microbiol. and Genet., Univ. Vienna. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ПОЛИГИДРОКСИБУТИРАТ
БИОСИНТЕЗ
ОЧИСТКА
ОПЕРОН PHA CAB ИЗ RALSTONIA EUTROPHA
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI

Доп.точки доступа:
Resch, S.; Gruber, K.; Wanner, G.; Slater, S.; Dennis, D.; Lubitz, W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.285

Cloning of the gene for inorganic pyrophosphatase from a thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus sp. strain 7, and overproduction of the enzyme by coexpression of tRNA for arginine rare codon [Text] / Takayoshi Wakagi [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 12. - P2408-2414 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Клонирование гена неорганической пирофосфатазы из термоацидофильного археона, Sulfolobus sp. штамм 7, и сверхсинтез фермента при коэкспрессии тРНК редкого кодона аргинина
Аннотация: Клонирован и секвенирован ген чрезвычайно стабильной неорганической пирофосфатазы из Sulfolobus sp. штамм 7. Открытая рамка считывания состоит из 516 п.н., кодирующих белок из 172 аминокислотных остатков. Рассчитанная аминокислотная последовательность совпала с результатами частичного секвенирования белка. Все каталитически важные остатки были консервативными. Обнаружен уникальный мотив из 17 п.н., повторяющийся 4 раза в рамке гена, кодирующего кластер кислых аминокислот, существенных для функционирования. Хотя частота использования кодонов в гене отличалась от таковой, характерной для E. coli, ген эффективно экспрессировался в клетках E. coli. Коэкспрессия тРНК{Arg}, соответствующей редкому кодону AGA, однако, еще повышала синтез фермента - до более 85% от растворимых белков после удаления термоденатурированных белков E. coli. Япония, Dep. Biotechnol., Univ. Tokyo, 1-1-1 Yayoi, Bunkyo-ku, Tokyo 113-8657. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.11
Рубрики: НЕОРГАНИЧЕСКАЯ ПИРОФОСФАТАЗА
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ ИЗ SULFOLOBUS SP.
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
ТРНК РЕДКОГО КОДОНА АРГИНИНА
КОЭКСПРЕССИЯ
ПОВЫШЕНИЕ БИОСИНТЕЗА

Доп.точки доступа:
Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo; Imamura, Hiromi; Matsuzawa, Hiroshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 00.12-04К1.388

Высокий уровень экспрессии химерного Fab'-фрагмента антител против CD20 в E. coli [Text] / Zengzu Lai [et al.] // Gaojishu tungxun = High Technol. Lett. - 2000. - Vol. 10, N 4. - С. 9-12 . - ISSN 1002-0470
Аннотация: Амплифицировали посредством ПЦР вариабельную область тяжелой и легкой цепей из вектора экспрессии одноцепочечного фрагмента Fv антитела против CD20 человека и сконструировали вектор pYZFcd20 для экспрессии химерного Fab'-фрагмента антител против CD20. Экспрессированный в E. coli Fab'-фрагмент очистили на белок G-агарозе и с помощью ингибирования иммунофлуоресценции продемонстрировали ингибирование связывания моноклональных антител HI47 с CD20 на поверхности клеток Дауди в присутствии Fab'-фрагментов. Китай, State Key Lab. Exp. Hematol., Inst. Hematol., Tianjin. Библ. 7

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.07
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
К CD20
ХИМЕРНЫЙ FAB'-ФРАГМЕНТ
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI

Доп.точки доступа:
Lai, Zengzu; Xiong, Dongsheng; Xu, Yuangfu; Zhu, Zhenping; Fan, Dongmei; Peng, Hui; Shao, Xiaofeng; Yang, Chunzheng

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 01.01-04Н1.10

Экспрессия фрагмента гена env, кодирующего поверхностный гликопротеин GP46 вируса T-клеточного лейкоза человека типа II, в клетках бактерий Escherichia coli [Текст] / В. О. Бондаренко [и др.] // Молекул. генет., микробиол. и вирусол. - 2000. - N 3. - С. 33-36 . - ISSN 0208-0613
Аннотация: Описывается конструирование рекомбинантных плазмид, pSB2 и pSB3, со вставкой фрагмента гена env HTLV-II размером 932 п. н., кодирующего полноразмерный поверхностный гликопротеин GP46. В работе были использованы векторы pGOmpF и pET32a, к-рые обеспечивают экспрессию клонируемого гена под контролем позднего промотора бактериофага T7. Анализ белков из клеток E. coli B834/pSB2 и B834/pSB3 с помощью иммуноблота показал, что под контролем этих плазмид синтезируются полипептиды с мол. м. 34 и 31 кД, соотв. полноразмерному GP46 и его процессированной форме без сигнального пептида. Показано цитотоксическое действие рекомбинантных белков на бактериальные клетки. Оба полипептида были способны специфично взаимодействовать с сыворотками крови людей, инфицированных HTLV. Высокая антигенная специфичность белка P34-HTLV-II делает перспективным его использование в подтверждающих диагностических тест-системах. Россия, НИИ вирусологии им. Д. И. Ивановского РАМН, Москва. Библ. 12

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.05
Рубрики: ВИРУС T-КЛЕТОЧНОГО ЛЕЙКОЗА ЧЕЛОВЕКА
ТИП II
АНТИГЕНЫ
ПОВЕРХНОСТНЫЙ ГЛИКОПРОТЕИН GP46
ГЕН ENV
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
ДИАГНОСТИКУМЫ

Доп.точки доступа:
Бондаренко, В.О.; Казеннова, Е.В.; Бобкова, М.Р.; Прилипов, А.Г.; Бобков, А.Ф.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.02-04Б1.68

Экспрессия фрагмента гена env, кодирующего поверхностный гликопротеин GP46 вируса T-клеточного лейкоза человека типа II, в клетках бактерий Escherichia coli [Текст] / В. О. Бондаренко [и др.] // Молекул. генет., микробиол. и вирусол. - 2000. - N 3. - С. 33-36 . - ISSN 0208-0613
Аннотация: Описывается конструирование рекомбинантных плазмид, pSB2 и pSB3, со вставкой фрагмента гена env HTLV-II размером 932 п. н., кодирующего полноразмерный поверхностный гликопротеин GP46. В работе были использованы векторы pGOmpF и pET32a, к-рые обеспечивают экспрессию клонируемого гена под контролем позднего промотора бактериофага T7. Анализ белков из клеток E. coli B834/pSB2 и B834/pSB3 с помощью иммуноблота показал, что под контролем этих плазмид синтезируются полипептиды с мол. м. 34 и 31 кД, соотв. полноразмерному GP46 и его процессированной форме без сигнального пептида. Показано цитотоксическое действие рекомбинантных белков на бактериальные клетки. Оба полипептида были способны специфично взаимодействовать с сыворотками крови людей, инфицированных HTLV. Высокая антигенная специфичность белка P34-HTLV-II делает перспективным его использование в подтверждающих диагностических тест-системах. Россия, НИИ вирусологии им. Д. И. Ивановского РАМН, Москва. Библ. 12

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС T-КЛЕТОЧНОГО ЛЕЙКОЗА ЧЕЛОВЕКА
ТИП II
АНТИГЕНЫ
ПОВЕРХНОСТНЫЙ ГЛИКОПРОТЕИН GP46
ГЕН ENV
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
ДИАГНОСТИКУМЫ

Доп.точки доступа:
Бондаренко, В.О.; Казеннова, Е.В.; Бобкова, М.Р.; Прилипов, А.Г.; Бобков, А.Ф.

10.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 01.02-04Н3.68

Экспрессия фрагмента гена env, кодирующего поверхностный гликопротеин GP46 вируса T-клеточного лейкоза человека типа II, в клетках бактерий Escherichia coli [Текст] / В. О. Бондаренко [и др.] // Молекул. генет., микробиол. и вирусол. - 2000. - N 3. - С. 33-36 . - ISSN 0208-0613
Аннотация: Описывается конструирование рекомбинантных плазмид, pSB2 и pSB3, со вставкой фрагмента гена env HTLV-II размером 932 п. н., кодирующего полноразмерный поверхностный гликопротеин GP46. В работе были использованы векторы pGOmpF и pET32a, к-рые обеспечивают экспрессию клонируемого гена под контролем позднего промотора бактериофага T7. Анализ белков из клеток E. coli B834/pSB2 и B834/pSB3 с помощью иммуноблота показал, что под контролем этих плазмид синтезируются полипептиды с мол. м. 34 и 31 кД, соотв. полноразмерному GP46 и его процессированной форме без сигнального пептида. Показано цитотоксическое действие рекомбинантных белков на бактериальные клетки. Оба полипептида были способны специфично взаимодействовать с сыворотками крови людей, инфицированных HTLV. Высокая антигенная специфичность белка P34-HTLV-II делает перспективным его использование в подтверждающих диагностических тест-системах. Россия, НИИ вирусологии им. Д. И. Ивановского РАМН, Москва. Библ. 12

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.05
Рубрики: ВИРУС T-КЛЕТОЧНОГО ЛЕЙКОЗА ЧЕЛОВЕКА
ТИП II
АНТИГЕНЫ
ПОВЕРХНОСТНЫЙ ГЛИКОПРОТЕИН GP46
ГЕН ENV
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
ДИАГНОСТИКУМЫ

Доп.точки доступа:
Бондаренко, В.О.; Казеннова, Е.В.; Бобкова, М.Р.; Прилипов, А.Г.; Бобков, А.Ф.

11.

Патент 6001636 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 1/20,C12N 9/24.

Isolated agarase enzyme from Flavobacterium sp. strain NR19, cloned genes therefor, and expression thereof in transformed host cells [Текст] / Mark W. Knuth [и др.] ; Promega Corp. - № 09/107755 ; Заявл. 30.06.1998 ; Опубл. 14.12.1999
Перевод заглавия: Выделенная из Flavobacterium sp. штамм NR19 агараза, клонированные гены агаразы и их экспрессия в трансформированных клетках-хозяевах
Аннотация: С помощью хроматографии на керамическом гидроксилапатите, ультрафильтрации и ионообменной хроматографии на MACROPREP-Q из культуральной жидкости Flavobacterium sp. NR19 (ATCC 202009) очищены агаразы с мол. м. 42 и 105 кД (ЭФ в ДДСNa-ПААГ). Выделена и клонирована кДНК агаразы с мол. м. 42 кД, к-рая затем была экспрессирована в клетках E. coli. Получены куриные антитела (IgY) против агараз с мол. м. 42 и 105 кД и с помощью этих антител выявлены дополнительные минорные формы агаразы с мол. м. 65 кД (продукт деградации формы 105 кД) и около 200 кД (возможные предшественники агаразы)

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АГАРАЗА
ГЕНЫ
FLAVOBACTERIUM SP. (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
АНТИТЕЛА
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Knuth, Mark W.; Knoche, Kimberly K.; Selman, Susanne; Hartnett, James R.; Promega Corp.
Свободных экз. нет

12.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АГАРАЗА
ГЕНЫ
FLAVOBACTERIUM SP. (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
АНТИТЕЛА
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Knuth, Mark W.; Knoche, Kimberly K.; Selman, Susanne; Hartnett, James R.; Promega Corp.
Свободных экз. нет

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.03-04Б3.94

Martin, Vicnent J. J.
A novel aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase from the diterpenoid-degrading bacterium Pseudomonas abietaniphila BKME-9 [Text] / Vicnent J. J. Martin, William W. Mohn // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 9. - P2675-2682 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Новая диоксигеназа, участвующая в гидроксилировании ароматического кольца, из бактерии Pseudomonas abietaniphila BKME-9, разлагающей дитерпеноиды
Аннотация: Бактерия Pseudomonas abietaniphila BKME-9 способна разлагать важный компонент смолы хвойных дитерпеноид дегидроабиетиновую к-ту (ДАК), в состав к-рой входят два циклогексановых и одно ароматическое кольцо. У этого объекта обнаружен новый фермент, играющий существенную роль в утилизации ДАК, - диоксигеназа, вводящая две окси-группы в положения С-11 и С-12 ароматического кольца. Клонированы и секвенированы гены ditA1, ditA2 и ditA3, кодирующие, соотв., 'альфа'- и 'бета'-субъединицы фермента и ферредоксин, структурно и функционально связанный с ферментом, однако ген входящей в данную систему редуктазы выделить пока не удалось. Ген ditA3 локализован на 9,2 т. п. н. левее ditA1 и ditA2 и на 872 п. н. левее предполагаемого гена др. диоксигеназы ditC. Мутации по ditA1 или ditA3 ведут к накоплению предшественника ДАК, 7-оксоДАК. Анализ структуры ditA3 предполагает принадлежность его продукта к [4Fe-4S]-, либо к [3Fe-4S]-типу ферредоксинов, но не к [2Fe-2S]-типу, характерному для всех ранее изученных диоксигеназ с подобной функцией. Одновременная экспрессия трех генов в клетках Escherichia coli сопровождается образованием функционального фермента, осуществляющего гидроксилирование 7-оксоДАК, но не самой ДАК, что связано с отсутствием редуктазной активности. Особенности структуры генов всех компонентов системы и необычный характер Fe-S кластера ферредоксина свидетельствуют о том, что фермент относится к новому классу диоксигеназ, гидроксилирующих ароматическое кольцо. Канада, Dep. Microbiol. Immunol., Univ. British Columbia, Vancouver, BC V6T 1Z3. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PSEUDOMONAS ABIETANIPHILA (BACT.)
BKME-9
ДИОКСИГЕНАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
ДИТЕРПЕНОИДЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Mohn, William W.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.04-04Б1.50

Негативное влияние экспрессии фрагментов гена ENV вируса иммунодефицита человека 1-го типа на рост бактерий Escherichia coli [Текст] / Т. А. Ханина [и др.] // Горизонты физ.-хим. биол. - Пущино, 2000. - Т.1. - С. 131 . - ISBN 5-201-14426-8
Аннотация: Изучено влияние рекомбинантных плазмид, полученных при клонировании в векторе pUC18 продуктов амплификации фрагментов генов gag с координатами 46-475 п. н. и env с координатами 329-1602 п. н. ВИЧ-1, на рост бактерий Escherichia coli. Показано, что бактерии, содержащие рекомбинантные плазмиды pPE37.19 со вставкой фрагмента гена env ВИЧ-1 в прямой ориентации по отношению к гену lacZ pUC18, характеризуются замедленным ростом как в жидких, так и на твердых питательных средах. Установлено, что в клетках E. coli DH5'альфа'/pPE37.19 синтезируется вирус-специфический полипептид с мол. м. 25 кД, синтез к-рого обусловлен совпадением рамок считывания 'альфа'-пептида и GP120 ВИЧ-1. Угнетение роста бактерий продуктами экспрессии клонируемых продуктов ПЦР может приводить к селекции плазмид со вставками фрагментов геномов дефектных вариантов вируса и, следовательно, должно приниматься в расчет при изучении вариабельности генов ВИЧ-1. Россия, НИИ вирусологии им. Д. И. Ивановского РАМН, Москва

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ВИЧ-1
ГЕН ENV
ФРАГМЕНТЫ
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
НЕГАТИВНОЕ ВЛИЯНИЕ НА РОСТ КЛЕТОК
СЕЛЕКЦИЯ ПЛАЗМИД СО ВСТАВКАМИ
НЕОБХОДИМОСТЬ УЧЕТА
ИЗУЧЕНИЕ ВАРИАБЕЛЬНОСТИ ГЕНОВ ВИЧ-1

Доп.точки доступа:
Ханина, Т.А.; Казеннова, Е.В.; Селимова, Л.М.; Бобков, А.Ф.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.04-04Б2.34

Martin, Vicnent J. J.
A novel aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase from the diterpenoid-degrading bacterium Pseudomonas abietaniphila BKME-9 [Text] / Vicnent J. J. Martin, William W. Mohn // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 9. - P2675-2682 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Новая диоксигеназа, участвующая в гидроксилировании ароматического кольца, из бактерии Pseudomonas abietaniphila BKME-9, разлагающей дитерпеноиды
Аннотация: Бактерия Pseudomonas abietaniphila BKME-9 способна разлагать важный компонент смолы хвойных дитерпеноид дегидроабиетиновую к-ту (ДАК), в состав к-рой входят два циклогексановых и одно ароматическое кольцо. У этого объекта обнаружен новый фермент, играющий существенную роль в утилизации ДАК, - диоксигеназа, вводящая две окси-группы в положения С-11 и С-12 ароматического кольца. Клонированы и секвенированы гены ditA1, ditA2 и ditA3, кодирующие, соотв., 'альфа'- и 'бета'-субъединицы фермента и ферредоксин, структурно и функционально связанный с ферментом, однако ген входящей в данную систему редуктазы выделить пока не удалось. Ген ditA3 локализован на 9,2 т. п. н. левее ditA1 и ditA2 и на 872 п. н. левее предполагаемого гена др. диоксигеназы ditC. Мутации по ditA1 или ditA3 ведут к накоплению предшественника ДАК, 7-оксоДАК. Анализ структуры ditA3 предполагает принадлежность его продукта к [4Fe-4S]-, либо к [3Fe-4S]-типу ферредоксинов, но не к [2Fe-2S]-типу, характерному для всех ранее изученных диоксигеназ с подобной функцией. Одновременная экспрессия трех генов в клетках Escherichia coli сопровождается образованием функционального фермента, осуществляющего гидроксилирование 7-оксоДАК, но не самой ДАК, что связано с отсутствием редуктазной активности. Особенности структуры генов всех компонентов системы и необычный характер Fe-S кластера ферредоксина свидетельствуют о том, что фермент относится к новому классу диоксигеназ, гидроксилирующих ароматическое кольцо. Канада, Dep. Microbiol. Immunol., Univ. British Columbia, Vancouver, BC V6T 1Z3. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: PSEUDOMONAS ABIETANIPHILA (BACT.)
BKME-9
ДИОКСИГЕНАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
ДИТЕРПЕНОИДЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Mohn, William W.

16.

Патент 6030624 Соединенные Штаты Америки, МКИ A61K 39/02.

Mucosal immunogenns for novel vaccines [Текст] / Michael William Russell [и др.] ; UAB Research Foundation. - № 08/912180 ; Заявл. 15.08.1997 ; Опубл. 29.02.2000
Перевод заглавия: Мукозные иммуногены для новых вакцин
Аннотация: Описаны получение и очистка экспрессированных в клетках Salmonella typhimurium рекомбинантных химерных белков (ХБ), состоящих из антигенной области AgI/II связывающих белков слюны (связывающихся с адгезином Streptococcus mutans) и B-субъединицы холерного токсина. Такие ХБ вызывали значительное увеличение уровней сывороточного IgG, слюнного и кишечного IgA после пероральной или интраназальной иммунизации мышей и крыс. Описано также получение экспрессированных в клетках E. coli слитых ХБ A2/B. Такие ХБ усиливали ответ T-клеток на AgI/II у мышей

ГРНТИ	34.27.51

ВИНИТИ 341.27.51.07
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВАКЦИНЫ
ГИБРИДНЫЕ БЕЛКИ
СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ СЛЮНЫ
B-СУБЪЕДИНИЦА ХОЛЕРНОГО ТОКСИНА
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
ИММУНИЗАЦИЯ МЫШЕЙ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Russell, Michael William; Hajishengalis, Georgios; Hollingshead, Susan K.; Wu, Hong-Yin; Michalek, Suzanne Mary; UAB Research Foundation
Свободных экз. нет

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 01.04-04К1.252

Очистка и идентификация рекомбинантного мутантного фактора стимуляции колоний гранулоцитов (rhG-CSF-Ala-17) [Text] / Hui Fan [et al.] // Beijing yike daxue xuebao = J. Beijing Med. Univ. - 2000. - Vol. 32, N 4. - С. 337-339 . - ISSN 1000-1530
Аннотация: С помощью ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе и гель-фильтрации на супердексе-75 из телец включения E. coli с экспрессированным rhG-CSF-Ala-17 очистили rhG-CSF-Ala-17 с удельной активностью 10{18} Ед/мг. Первые 19 аминокислотных остатков N-конца очищенного rhG-CSF-Ala-17 соответствовали теоретически ожидаемым. КНР, Dep. Immunol., Peking Univ., Beijing. Библ. 3

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.17
Рубрики: ФАКТОРЫ
ГРАНУЛОЦИТАРНЫЙ КОЛОНИЕСТИМУЛИРУЮЩИЙ ФАКТОР
МУТАНТНЫЙ ВАРИАНТ
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
ОЧИСТКА
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Fan, Hui; Mo, Xiao-Ning; Zhang, Ying-Mei; Yang, Lu; Song, Quan-Sheng; Fan, Zhong-Yu; Ma, Da-Long

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.10-04Б1.39

Экспрессия кДНК NS3 HGV в клетках Escherichia coli и антигенность экспрессированного белка [Text] / Xiao-jie Li [et al.] // Wuhan daxue xuebao. Ziran kexue ban = J. Wuhan Univ. Natur. Sci. Ed. - 1999. - Vol. 45, N 2. - С. 238-242 . - ISSN 0253-9888
Аннотация: кДНК размером 1327 п. н., кодирующая район NS3 генома вируса гепатита G (HGV), была экспрессирована в клетках Escherichia coli BL[21] (DE[3]). Эта кДНК была введена в фазмиду pGEMD, производную pGEMEX-1 (от Promega), в 5'-концевую последовательность, кодирующую первые 8 аминокислот 'сигма'{70}-фактора РНК-полимеразы E. coli в общую рамку считывания с геном 'сигма'{70}-фактора. Слитый белок экспрессировался в кол-ве 10% от общего клеточного белка. Экспрессированный белок HGV специфично распознавался сывороткой пациентов, инфицированных HGV. КНР, Coll. Life Sci. Wuhan Univ., Wuhan 430072. Библ. 13

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВАКЦИНЫ
ВИРУС ГЕПАТИТА G
РАЙОН NS3
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
СЛИТЫЙ БЕЛОК
'СИГМА'{70}-ФАКТОР РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ E. COLI

Доп.точки доступа:
Li, Xiao-jie; Ma, Dong-hui; Ma, Hui-Wen; Tong, Li-heng

19.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 01.12-04Н3.106

Тикунова, Н. В.
Клонирование, экспрессия и детекция каспазы-1 9(interleukin-1'бета'-converting enzyme) в виде одноцепочечного полипептида [Текст] : докл. на 8 Международной конференции "СПИД, рак и родственные проблемы", С.-Петербург, 19-24 мая, 2000 / Н. В. Тикунова, А. Уолес // Рус. ж. "ВИЧ/СПИД и родств. пробл.". - 2000. - Т. 4, N 1. - С. 90-91
Аннотация: В центре процесса апоптоза находится семейство цистеиновых протеаз, "каспаз", к-рые гомологичны каспазе-1 (interleukin-1'бета'-converting enzyme - ICE) млекопитающих. ICE экспрессируется в виде одноцепочечного предшественника 45 кД. Специфическое разрезание по asp-остаткам приводит к образованию двух доменов, p10 и p20, формирующих активный фермент. Структурные исследования показали, что в молекуле активной формы фермента С-конец домена p10 сближен с N-концом домена p20. Предположили, что с помощью небольшого пептидного линкера возможно получить единый полипептид, содержащий два этих домена. С использованием PCR был сконструирован ген, кодирующий одноцепочечный полипептид ICE-1, основанный на последовательности гена ICE мыши. Этот ген экспрессировали в клетках E. coli GI698 и GI724 в виде слитого белка тиоредоксин-ICE-1. Методом иммуноблотинга было подтверждена продукция именно этого слитого белка. Была определена клеточная локализация полученного продукта. Активность ICE-1 в составе клеточных лизатов тестировалась с помощью биотинилированного YVAD-хлоромелил кетона. Россия, НИИ биоинженерии ГНЦ Вирусологии и Биотехнологии "Вектор", Новосибирская обл., Кольцово

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09.03
Рубрики: КАСПАЗА 1
ОДНОЦЕПОЧЕЧНЫЙ ПОЛИПЕПТИД
КОНСТРУИРОВАНИЕ ГЕНА
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
СЛИТЫЙ С ТИОРЕДОКСИНОМ БЕЛОК
ДЕТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Уолес, А.

20.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 01.12-04Н1.168

Тикунова, Н. В.
Клонирование, экспрессия и детекция каспазы-1 9(interleukin-1'бета'-converting enzyme) в виде одноцепочечного полипептида [Текст] : докл. на 8 Международной конференции "СПИД, рак и родственные проблемы", С.-Петербург, 19-24 мая, 2000 / Н. В. Тикунова, А. Уолес // Рус. ж. "ВИЧ/СПИД и родств. пробл.". - 2000. - Т. 4, N 1. - С. 90-91
Аннотация: В центре процесса апоптоза находится семейство цистеиновых протеаз, "каспаз", к-рые гомологичны каспазе-1 (interleukin-1'бета'-converting enzyme - ICE) млекопитающих. ICE экспрессируется в виде одноцепочечного предшественника 45 кД. Специфическое разрезание по asp-остаткам приводит к образованию двух доменов, p10 и p20, формирующих активный фермент. Структурные исследования показали, что в молекуле активной формы фермента С-конец домена p10 сближен с N-концом домена p20. Предположили, что с помощью небольшого пептидного линкера возможно получить единый полипептид, содержащий два этих домена. С использованием PCR был сконструирован ген, кодирующий одноцепочечный полипептид ICE-1, основанный на последовательности гена ICE мыши. Этот ген экспрессировали в клетках E. coli GI698 и GI724 в виде слитого белка тиоредоксин-ICE-1. Методом иммуноблотинга было подтверждена продукция именно этого слитого белка. Была определена клеточная локализация полученного продукта. Активность ICE-1 в составе клеточных лизатов тестировалась с помощью биотинилированного YVAD-хлоромелил кетона. Россия, НИИ биоинженерии ГНЦ Вирусологии и Биотехнологии "Вектор", Новосибирская обл., Кольцово

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.25.17
Рубрики: КАСПАЗА 1
ОДНОЦЕПОЧЕЧНЫЙ ПОЛИПЕПТИД
КОНСТРУИРОВАНИЕ ГЕНА
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ E. COLI
СЛИТЫЙ С ТИОРЕДОКСИНОМ БЕЛОК
ДЕТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Уолес, А.

1-20 21-39

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска