СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФАГ T4<.>)

Общее количество найденных документов : 87
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-87

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.07-04Б1.67

Identification of a site necessary for allosteric regulation in T4-phage deoxycytidylate deaminase [Text] / John T. Moore [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 8. - P2104-2112 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Идентификация центра аллостерической регуляции дезоксицитидилатдезаминазы фага T4
Аннотация: дТТФ является аллостерическим ингибитором дезоксицитидилатдезаминазы (КФ 3.5.4.12; ДЦД) фага T4. Взаимодействие дТТФ с ДЦД в условиях облучения УФ-светом при 254 нм приводит к ковалентному связыванию этого аллостерического ингибитора с ферментом. В процессе фотофиксации важную роль играет метильная группа дТТФ, поскольку дУТФ, также являющийся аллостерическим ингибитором ДЦД, не подвергается фотоиндуцированному ковалентному связыванию с ферментом. Фотофиксация [метил-{3}H]дТТФ с ДЦД сопровождается выделением трития. Тот факт, что трития выделяется в 10 раз больше связанного нуклеотида, свидетельствует о фотолабильности образуемой связи. Остаток ДЦД, с к-рым связывается дТТФ, идентифицирован как Phe112. С помощью направленного мутагенеза получена мутантная форма ДЦД, в к-рой Phe112 заменен на Ala. Мутантная форма очень слабо ингибируется дТТФ. Обсуждается природа центра аллостерической регуляции ДЦД. США, Wadsworth Ctr. Labs. Res., St. Univ. New York, Albany, NY 12201-0509. Библ. 45

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ДЕЗОКСИЦИТИДИЛАТДЕЗАМИНАЗА
ФАГ T4
АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Moore, John T.; Ciesla, Jaroslaw M.; Changchien, Li-Ming; Maley, Gladys F.; Maley, Frank

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.58

Ao, Shi-Zhou.
Strcuture and function of the ribosome-jumping sequence in bacteriophage T4 gene 60 [Text] / Shi-Zhou Ao, Hui-Min Huang, Jing-Ying Wang // Progr. Nat. Sci. - 1993. - Vol. 3, N 3. - P245-252 . - ISSN 1002-0071
Перевод заглавия: Структура и функция последовательности рибосомного скачка в гене 60 бактериофага T4
Аннотация: В кодирующей области гена 60 фага T4 имеется нетранслируемая область длиной 50 н. (НТО-50) между кодонами гли[46] и лей[47]. Во время трансляции рибосомы перескакивают через НТО-50, к=рая не удаляется сплайсингом, и синтезируют полноразмерный белок gp60. Делеционный анализ гена 60 показал, что сама НТО-50 и 5'-фланговый участок, кодирующий 30 аминокислотных остатков, нужны для рибосомного скачка. Изменение терминирующего кодона ТАГ с 3'-стороны от кодона 46 и участка ТГГА с 3'-стороны от НТО-50 блокируют скачок рибосом. Это указывает на важность нек-рых специфических последовательностей для образования свернутой вторичной структуры мРНК, сближающей кодоны 46 и 47. НТО-50 встроена в ген 'бета'-галактозидазы E. coli и в ген кислой фосфатазы S. cerevisiae. В обоих случаях рибосомы перескакивают через НТО-50 и синтезируют нормальные белки. Т. обр. НТО-50 имеет универсальное значение, в биосинтезе белка может существовать какой-то неизвестный общий механизм ее преодоления. КНР, Nat. Molecular Biol. Lab., Shanghai Inst. of Biochem., Acad. Sinica, Shanghai 200031. Библ. 15

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
ГЕНЫ
НЕТРАНСЛИРУЕМАЯ ОБЛАСТЬ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Huang, Hui-Min; Wang, Jing-Ying

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.68

Sanders, Glenn M.
Use of a macromolecular crowding agent to dissect interactions and define functions in transcriptional activation by a DNA-tracking protein: Bacteriophage T4 gene 45 protein and late transcription [Text] / Glenn M. Sanders, George A. Kassavetis, E.Peter Geiduschek // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 16. - P7703-7707 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Использование вызывающего скапливание макромолекул агента для изучения взаимодействий и определения функций в транскрипционной активации движущимся по ДНК белком: белок гена 45 бактериофага T4 и поздняя транскрипция
Аннотация: Для изучения функций, участвующих в транскрипции поздних генов фага Т4, использованы агенты, вызывающие скапливание макромолекул (I): полиэтиленгликоль, поливиниловый спирт, дестран и фиколл. Обычно для активации требуются 3 фаговых белка: комплекс gp44/gp62 (II) и белок gp45 (III), а также энхансероподобный цис-действующий сайт, связанный с РНК-полимеразой белок-активатор gp55 (IV) и свободный путь вдоль ДНК от энхансера к промотору. Показано, что I устраняют потребность в II и энхансере, сохраняют потребность в III и IV и порождают активированные промоторные комплексы с неизменившимся характером ДНК-азного футпринтинга. Эти данные показывают, что III является прямым активатором транскрипции, а II служит лишь фактором для сборки III. Они позволяют предположить, что энхансер является нормальным, но не всегда существенным сайтом вхождения для III, движущегося вдоль ДНК. США, Dep. of Biol., Univ. of California, San Diego, La Jolla, CA 92093-0634. Библ. 27

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СИНТЕЗ
ПОЗДНЯЯ ТРАНСКРИПЦИЯ
АКТИВАЦИЯ
БЕЛОК
БЕЛОК ГЕНА 45
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Kassavetis, George A.; Geiduschek, E.Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.92

Sandhu, Dharambir K.
Effects of the T4 bacteriophage gene 32 product on the efficiency and fidelity in DNA amplification using T4 DNA polymerase [Text] / Dharambir K. Sandhu, Phouthone Keohavong // Gene. - 1994. - Vol. 144, N 1. - P53-58 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Влияние продукта гена 32 бактериофага T4 на эффективность и точность амплификации ДНК с использованием ДНК-полимеразы T4
Аннотация: Изучены эффективность и точность ДНК-полимеразы фага T4 (I) и модифицированной ДНК-полимеразы фага T7 (II) при амплификации ДНК в ПЦР in vitro в присутствии и в отсутствие связывающего однонитевую ДНК белка gp32 фага T4 (III). III значительно повышает эффективность амплификации под действием I и понижает частоту ошибок I во время ПЦР после амплификации в 10{11} раз с 6,3*10{-6} до 2,0*10{-6} (в расчете на репликацию 1 н.). В меньшей степени III повышает также точность II: с 1,8*10{-5} до 1,15*10{-5}. Для выделения мутантных последовательностей, составляющих лишь малую долю от последовательностей дикого типа в амплифицируемой ДНК, необходима высокая точность ПЦР. В этом отношении термостабильные ДНК-полимеразы, обычно используемые для ПЦР, уступают термолабильной I. Для анализа, требующего высокой точности ПЦР, рекомендовано использовать I, добавляя ее в реакц. смесь после каждого цикла ПЦР. США, Dept. of Environ. and Occupational Health, Graduate School of Public Health, Univ. of Pittsburg, Pittsburg, PA 15238. Библ. 21

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: МЕТОДЫ
АМПЛИФИКАЦИЯ ДНК
ПОЛИМЕРАЗНАЯ ЦЕПНАЯ РЕАКЦИЯ
ТОЧНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК 32
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4

Доп.точки доступа:
Keohavong, Phouthone

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.219

Ouhammouch, Mohamed.
The asiA gene product of bacteriophage T4 is required for middle mode RNA synthesis [Text] / Mohamed Ouhammouch, Gilbert Orsini, Edward N. Brody // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 13. - P3956-3965 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Продукт гена asiA бактериофага Т4 требуется для синтеза среднего класса РНК
Аннотация: Ген asiA фага Т4 кодирует белок Asi A (I) c мол. м. 10000, к-рый сильно связывается in vitro с субъединицей 'сигма'{70} РНК-полимеразы Escherichia coli и ингибирует клеточную транскрипцию. В проксимальной части гена asi A сконструирована мутация amS 22, к-рая в клетках sn'ГРАДУС' вызывает задержку синтеза ДНК и продукции фагов и образование мелких негативных колоний фага Т4. Мутант нормально синтезирует ранние белки фага Т4, но синтез белков среднего класса сильно подавлен. По характеру синтеза фаговых белков amS22 напоминает мутант amG1 по гену motA, продукт к-рого контролирует синтез РНК среднего класса. Амбер-мутации в генах asiA и motA комплеменируют друг друга. При заражении мутантом asiA не узнаются 3 разных зависящих от белка MotA (II) средних промотора. Т. обр. I в сочетании с II требуется для активации транскрипции на средних промоторах фага Т4. США, Dep. of Biol., State Univ. of New York, Buffalo, NY 14260. Библ. 74

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СИНТЕЗ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
ИНГИБИТОР ТРАНСКРИПЦИИ ASIA
ФУНКЦИЯ
РНК МАТРИЧНАЯ
МРНК СРЕДНЕГО КЛАССА
ИНГИБИРОВАНИЕ СИНТЕЗА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Orsini, Gilbert; Brody, Edward N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.229

Qiu, Huawei.
Effects of substitution of proposed Zn(II) ligand His{81} or His{64} in phage T4 gene 32 protein: Spectroscopic evidence for a novel zing coordination complex [Text] / Huawei Qiu, David P. Giedroc // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 26. - P8139-8148 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Эффекты замен предполагаемых лигандов Zn(II) гис[81] или гис[64] в белке гена 32 фага Т4: спектроскопическое доказательство нового координационного комплекса цинка
Аннотация: Белок gp32 (I) фага Т4 содержит ион Zn{2+}, тетраэдрически связанный с 3 остатками цис в положениях 77, 87 и 90 и с 4-ым нетиольным донором. Предполагается, что им является гис[81]. С использованием обмена {35}Cl показано, что в мутантном I с заменой гис[81]'-'ала (IA) анионы и молекулы растворителя не получают доступа к вновь образовавшемуся координац. сайту внутренней оболочки Zn{2+}. IA имеет почти нормальную способность дестабилизировать двойную спираль поли[д(А-Т)] и кооперативно связываться с поли(А) при 20-42'ГРАДУС' в 0,35 М NaCl, проявляя понижение сродства лишь в 2,5-4 раза. Ограниченный протеолиз IA трипсином вызывает расщепление дополнительной связи арг[111]-лиз[112] во внутреннем мотиве LAST, участвующим в кооперативном связывании I с однонитевой ДНК. Вероятно, замена гис[81]'-'ала слегка изменяет конформацию или динамику остова в районе мотива LAST, что умеренно понижает сродство кооперативного связывания IA с олигонуклеотидами. Однако, IA полностью функционален в стимуляции гомологич. спаривания in vitro, катализируемого фаговой рекомбиназой UvsX. Это позволяет предположить, что нетиольным лигандом Zn{2+} в I является не гис[81], а гис[64]. Замена гис[64]'-'цис (но не гис[81]'-'цис) приводит к значительным изменениям в первой координац. сфере лигандов, что отражается на оптич. спектре I, у к-рого Zn{2+} замещен на Co{2+}. Т. обр. I имеет новый координац. мотив гис[64]-Х[12]-цис[77]-Х[9]-цис[87]-Х[2]-цис[90], уникальный для содержащих Zn{2+} и связывающих нуклеиновые кислоты белков. США, Dep. of Biochem. and Biophys., Texas A and M Univ., Collage Station, TX 77843-2128. Библ. 50?

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СТРУКТУРА
БЕЛОК
БЕЛОК GP32
АТОМ ZN
СВЯЗЫВАНИЕ
ЛИГАНТЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Giedroc, David P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.230

Kinetic parameters of the translocation of bacteriophage T4 gene 41 protein helicase on single-stranded DNA [Text] / Mark C. Young [et al.] // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 235, N 5. - P1447-1458 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Кинетические параметры транслокации геликазы - белка гена 41 бактериофага T4 по однонитевой ДНК
Аннотация: АТФ-азная активность белка gp41 (I) фага T4, существенная для его геликазной активности, стимулируется однонитевой ДНК (оДНК), включая гомоолигомеры и гомополимеры длиной 8-10000 н. и природные оДНК. Стационарная АТФ-азная активность I зависит от длины оДНК: V[макс] обратно пропорциональна длине, а K[M]{DNA} не зависит от длины оДНК, если она превышает 20 н. С использованием разработанной теоретич. модели показано, что: 1) эти данные подтверждают предположение об АТФ-зависимой транслокации I по оДНК; 2) транслокация является однонаправленной и процессивной (после каждого акта связывания I транслоцируется на 60-700 н.); 3) до или после АТФ-зависимой транслокации наблюдается обязательный медленный этап. В длинных оДНК между кластерами связанного белка gp32 созданы пробелы свободной оДНК определенной длины. АТФ-азная активность I в присутствии таких кофакторов подтвердила однонаправленную АТФ-зависимую транслокацию I по природным и гомополимерным оДНК. Изучение прямого связывания I с короткими олигомерами дТ позволило сделать след. выводы: 1) связывание нуклеозидтрифосфатов необходимо для образования стабильных комплексов I-оДНК; 2) размер сайта связывания I с оДНК равен 12-20 н. на мономер I. США, Dep. of Chem., Univ. of Oregon, Engene, OR 97403. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СТРУКТУРА
СИНТЕЗ
БЕЛОК
БЕЛОК GP41
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Young, Mark C.; Schultz, Derk E.; Ring, Dawn; Hippel, Peter H.von

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.06-04Б1.259

Alanine scanning mutagenesis of the 'альфа'-helix 115-123 of phage T4 lysozyme: Effects on structure, stability and the binding of solvent [Text] / Michael Blaber [et al.] // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 246, N 2. - P317-330 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Аланиновый сканирующий мутагенез 'альфа'-спирали 115-123 лизоцима фага T4: влияние на структуру, стабильность и связывание растворителя
Аннотация: Сконструирован набор одиночных, двойных и множественных замен на аланин остатков в 'альфа'-спирали 115-123 лизоцима (I) фага T4. Только 3 остатка в этой области (сер[117], лей[118] и лей[121]) вносят заметный вклад в стабильность (изменения свободной энергии разворачивания I больше 1,0 ккал/моль). Замера сер[117]'-'ала увеличивает стабильность I на 1,27 ккал/моль, вероятно, из-за снятия напряжения, имевшегося в I дикого типа. Замены замаскированных остатков лей[118] и лей[121] являются дестабилизирующими. Замены на ала остальных 6 остатков не влияют на стабильность I. Для некоторых двойных мутантов отмечена неаддитивность: двойной мутант на 0,15-0,25 ккал/моль более стабилен, чем "сумма" его одиночных замен. Этот эффект типичен для остатков i и i+4, к-рые являются смежными, но находятся в соседних витках 'альфа'-спирали. Более сильная неаддитивность (0,5 ккал/моль) обнаружена у мутанта I с 7 заменами на ала. Она может быть вызвана умеренными "коллапсом" или "переупаковкой" I. Укорачивание некоторых боковых цепей увеличивает доступность для растворителя амидных и карбонильных групп главной цепи I. Этот эффект особенно заметен у мутанта с 7 заменами, у к-рого 2 лишние молекулы воды связаны водородными связями с карбонильными группами в середине 'альфа'-спирали. Появление упорядоченных молекул растворителя слабо влияет на стабильность I (менее 0,2 ккал/моль), не может быть первым этапом в опосредованном H[2]O разворачивании 'альфа'-спирали. США, Dep. of Physios, Univ. of Oregon, Engene, OR 97403. Библ. 51

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СТРУКТУРА
ФЕРМЕНТЫ
ЛИЗОЦИМ ФАГА T4
СПИРАЛЬ * АЛЬФА-
СТАБИЛЬНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Blaber, Michael; Baase, Walter A.; Gassner, Nadine; Matthews, Brian W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.08-04Б1.326

Analysis of the bacteriophage T enhancer: The role of GP45 and ATP hydrolysis [Text] : [Abstr.] Keystone Symp. "Basic Aspects Transcr.", Keystone, Colo, Febr. 13-20, 1994 / Glenn M. Sanders [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18c. - P65 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Анализ энхансера бактериофага T4: роль gp45 и гидролиза АТФ
Аннотация: Транскрипция поздних промоторов фага T4 требует участия РНК-полимеразы (I) Escherichia coli, фагового 'сигма'-фактора gp55 и вспомогательных белков gp45 (II) и gp44/62 (III), к-рые действуют на однонитевом разрыве (ОР) или бреши в матрице ДНК, создаваемых самой реплисомой и играющих роль энхансера. С использованием полиэтиленгликоля (IV), изменяющего белок-белковые взаимодействия в этой системе, показано, что непосредственным эффектором усиления транскрипции является II. II в присутствии IV ассоциируется с I и активирует транскрипцию, не нуждаясь в III и гидролизе АТФ. Роль III и гидролиза АТФ, вероятно, состоит в доставке II к промоторам, расположенным на ДНК с ОР. США, Dep. of Biol., Univ. of California San Diego, La Jolla, CA 92093

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СИНТЕЗ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ПОЗДНИЕ ГЕНЫ ФАГА T4
РЕГУЛЯЦИЯ
ПОЗДНИЕ ПРОМОТОРЫ
АКТИВАЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
GP55
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АТФ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Sanders, Glenn M.; Winkelman, Jeffrey W.; Kassavetis, George A.; Geiduschek, E.Peter

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.09-04Б1.294

Shcherbakov, V. P.
Marker-dependent recombination in T4 bacteriophage [Text]. IV. Recombinational effects of antimutator T4 DNA polymerase / V. P. Shcherbakov, L. A. Plugina, E. A. Kudryashova // Genetics. - 1995. - Vol. 140, N 1. - P13-25 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Зависящая от маркера рекомбинация у бактериофага T4. IV. Рекомбинационные эффекты антимутаторной ДНК-полимеразы T4
Аннотация: Рекомбинационные эффекты антимутаторного аллеля tsd42 гена 43 ДНК-полимеразы gp43 (I) фага T4 изучены в скрещиваниях между мутантами rII. В этих условиях рекомбинация имеет следующие отличия от нормальной: 1) базальный уровень рекомбинации повышен, особенно на очень коротких расстояниях; 2) тракты репарации ошибочно спаренных оснований (ОСО) укорочены, но вклад репарации ОСО в рекомбинацию не изменился; 3) интерференция маркеров на очень коротких расстояниях усилена. Эти данные показали, что I прямо участвует в репарации ОСО, осуществляя как эксцизию однонитевой ДНК с ОСО своей (3''-'5')-экзонуклеазной активностью, так и заполнение образующейся бреши. Путь репарации ОСО состоит в последовательном действии эндонуклеазы VII (gp49), (3''-'5')-экзонуклеазы (gp43), ДНК-полимеразы (gp43) и ДНК-лигазы (gp30). Интерференция маркеров на очень коротких расстояниях может быть вызвана такой же последовательностью событий во время окончательного процессинга промежуточных продуктов рекомбинации. Россия, Ин-т химич. физики РАН, 142432 Черноголовка Московской обл. Библ. 45

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
РЕКОМБИНАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА GP43
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Plugina, L.A.; Kudryashova, E.A.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.73

Tarumi, Kyoko.
Functional interactions of gene 32, 41 and 59 proteins of bacteriophage T4 [Text] / Kyoko Tarumi, Tetsuro Yonesaki // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 6. - P2614-2619 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Функциональные взаимодействия белков генов 32, 41 и 59 бактериофага Т4
Аннотация: Изучено влияние белка gp59 (I) фага Т4 на зависящую от однонитевой ДНК (оДНК) АТФ-азную активность и ДНК-геликазную активность белка gp41 (II) в присутствии и в отсутствие белка gp32 (III). III сильно ингибирует АТФ-азную активность II в широком диапазоне насыщения оДНК и является ингибитором геликазной активности II. Добавление I эффективно устраняет эти ингибиторные эффекты III. Более того, I помогает II преодолеть барьер в расплетании субстрата, состоящего из дуплекса, фланкирующего однонитевую брешь. III в количестве, оптимальном для насыщения оДНК, стимулирует преодоление этого барьера, если присутствует вместе с I. Для успешного преодоления барьера инициации необходимы только 8 молекул I на молекулу субстрата, содержащую участок оДНК длиной 2900 н. Эти данные позволяют предположить, что: 1) I модулирует активность II, образуя комплекс с II; 2) II может образовывать рекомбиногенную оДНК при поддержке I и III. Япония, Dep. of Biol., Faculty of Sci., Osaka Univ., Osaka 560. Библ. 19

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СИНТЕЗ
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛОК GP41
БЕЛОК GP59
БЕЛОК GP32
МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Yonesaki, Tetsuro

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.01-04Б1.75

Hingorani, Manju M.
Cooperative interactions of nucleotide ligands are linked to oligomerization and DNA binding in bacteriophage T7 gene 4 helicases [Text] / Manju M. Hingorani, Smita S. Patel // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 7. - P2218-2228 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кооперативные взаимодействия нуклеотидных лигандов сопряжены с олигомеризацией и связыванием ДНК у геликаз гена 4 бактериофага T7
Аннотация: Изучены равновесное связывание нуклеотидов: дТТФ, дезокситимидин-5'-('бета','гамма'-метилентрифосфата) (I), дТДФ, АТФ и АТФ 'гамма' S- с геликазами гена 4 (II) фага T7 и олигомеризация II. В присутствии нуклеотидных лигандов II самособирается в гексамеры с 6 сайтами связывания нуклеотидов, к-рые неэквивалентны как в отсутствие, так и в присутствии однонитевой ДНК. Все изученные нуклеотиды связываются с высоким сродством с 3 сайтами (K[d]=5*10{-6} М для дТТФ, 6*10{-7} M для I, 4*10{-4} M для дТДФ, 3*10{-5} M для АТФ и 2*10{-6} M для АТФ 'гамма' S) и не связываются с остальными сайтами. Связывание нуклеотидов с сайтами высокого сродства проявляет положительную кооперативность, чувствительную к концентрации II. Этот эффект вызван опосредованной связыванием лигандов олигомеризацией II. Для стехиометрич. взаимодействия с ДНК достаточно связывания 1-2 молекул НТФ на гексамер. Т. обр. кольцевые гексамеры II собираются вокруг ДНК с 1, 2 или 3 молекулами НТФ, связанными с каждым димером. АТФ связывается с II в 6 раз хуже, чем дТТФ, а скорость расплетания ДНК в присутствии АТФ в 100 раз меньше, чем в присутствии дТТФ. Различия между АТФ и дТТФ, вероятно, наблюдаются на высокоспецифич. стадии, сопрягающей гидролиз НТФ с расплетанием ДНК. США, Dep. of Biochem., Ohio State Univ., Columbus, OH 43210. Библ. 47

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СИНТЕЗ
ФЕРМЕНТЫ
ГЕЛИКАЗА ФАГА T4
СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ СООТНОШЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Patel, Smita S.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.01-04Б1.115

In vitro selection of RNA specifically cleaved by bacteriophage T4 RegB endonuclease [Text] / Vineetha K. Jayasena [et al.] // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 7. - P2349-2356 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Селекция in vitro РНК, специфически расщепляемых эндонуклеазой RegB бактериофага T4
Аннотация: Эндонуклеаза RegB (I) фага T4 расщепляет ранние фаговые мРНК в сайтах ГГАГ преимущественно в последовательностях Шайна-Дальгарно и межцистронных областях и стимулируется рибосомным белком S1 (II). Метод SELEX систематич. эволюции лигандов с экспоненциальным обогащением применен к комбинаторной библиотеке РНК для отбора РНК, специфически расщепляемых I в присутствии II. Выделенные последовательности содержат тетрануклеотид ГГАГ и обогащены остатками А и Ц. Не обнаружены консенсусные структуры или мотивы, отличные от ГГАГ. Расщепление большинства РНК под действием I полностью зависит от II. Нек-рые РНК расщепляются I в отсутствие II, но с гораздо меньшей скоростью. США, Dep. of Molecular, Cellular and Developmental Biol., Univ. of Colorado, Boulder, CO 80309-0347. Библ. 44

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СИНТЕЗ
РНК МАТРИЧНАЯ
РАННИЕ МРНК ФАГА T4
РАСЩЕПЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ЭНДОНУКЛЕАЗА REGB
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Jayasena, Vineetha K.; Brown, David; Shtatland, Timur; Gold, Larry

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.01-04Б1.123

Salinas, Frank.
Phage T4 homologous strand exchange: A DNA helicase, not the strand transferase, drives polar branch migration [Text] / Frank Salinas, Thomas Kodadek // Cell. - 1995. - Vol. 82, N 1. - P111-119 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Обмен гомологическими нитями у фага T4: ДНК-геликаза, а не трансфераза нити вызывает полярную миграцию нити
Аннотация: Реконструирован белковый комплекс, вызывающий обмен нитей ДНК в физиологич. условиях in vitro и состоящий из 5 очищенных белков фага T4: UvsX (I), UvsY (II), gp32 (III), gp41 (IV) и gp59 (V). II необходим для гомологич. спаривания, но является сильным ингибитором миграции ветви, катализируемой I - фаговым аналогом белка RecA. Миграция ветви полностью зависит от IV - ДНК-геликазы, участвующей также в репликации ДНК. IV доставляется в комплекс обмена нитями вспомогательным белком V за счет прямого взаимодействия между V и III. Эти данные позволяют предположить, что трансферазы нитей (такие, как I) существенны для гомологич. спаривания in vivo, но полярную миграцию ветви осуществляет ДНК-геликаза. США, Dep. of Chem. and Biochem., Univ. of Texas, Austin, TX 78712-1096. Библ. 63

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: РЕКОМБИНАЦИЯ
ОБМЕН НИТЕЙ ДНК
МЕХАНИЗМ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СИНТЕЗ
ФЕРМЕНТЫ
ДНК-ГЕЛИКАЗА
ТРАНСФЕРАЗА НИТИ
ФУНКЦИИ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Kodadek, Thomas

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.01-04Б1.240

Know, Heajoon Y.
A novel approach for isolation and mapping of second-site revertants of intron mutations in a ribonucleotide reductase encoding gene (nrdB) of bacteriophage T4 using the white halo plaque phenotype [Text] / Heajoon Y. Know, Sunil K. Lal, Dwight H. Hall // Nucleosides and Nucleotides. - 1995. - Vol. 14, N 8. - P1821-1821 . - ISSN 0732-8311
Перевод заглавия: Новый подход к выделению и картированию вторичных ревертантов интронных мутаций в гене nrdB, кодирующем рибонуклеотидредуктазу, у фага T4 с использованием фенотипа негативных колоний с белым гало
Аннотация: Из мутантов фага T4, дефектных по сплайсингу транскрипта гена nrdB из-за мутаций в его интроне, выделен 181 индуцированных гидроксиламином (I) ревертант, образующий негативные колонии с белым гало. Вторичные мутации картированы методом спасения маркеров с субклонами гена nrdB. Некоторые из этих мутаций картированы в областях, предсказанных на основании модели вторичной структуры интрона nrdB. Предпринята попытка выделить индуцированные I внегенные ревертанты двойных мутантов td-nrdB, у к-рых затронуты интроны в 2 разных генах фага T4. Эти "ревертанты" имеют вторичные мутации в гене frd дигидрофолатредуктазы. Супрессорные мутации не устраняют дефект по сплайсингу интронов td и nrdB, а лишь вызывают фенотип белого гало, вероятно, в результате изменения метаболизма пиримидиновых нуклеотидов. США, Biol. Division, Oak Ridge Nat. Lab., Oak Ridge, TN 37831-8077. Библ. 33

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СТРУКТУРА ГЕНОМА
ФЕРМЕНТЫ
РИБОНУКЛЕОТИДРЕДУКТАЗА
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН РИБОНУКЛЕОТИДРЕДУКТАЗЫ NRDB
ТРАНСКРИПТ
СПЛАЙСИНГ
МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Lal, Sunil K.; Hall, Dwight H.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.07-04Б1.92

Kaiser, Vicki L.
DNA nick processing by exonuclease and polymerase activities of bacteriophage T4 DNA polymerase accounts for acridine-induced mutation specificities in T4 [Text] / Vicki L. Kaiser, Lynn S. Ripley // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 6. - P2234-2238 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Процессинг однонитевых разрывов ДНК эндонуклеазной и полимеразной активностями ДНК-полимеразы бактериофага Т4 отвечает за специфичность индуцированных акридинами мутаций у T4
Аннотация: Индукция мутаций сдвига рамки под действием акридинов (I) у фага Т4 зависит от топоизомеразы (II). Сайты индуцированных II делеций и вставок совпадают с сайтами однонитевых разрывов (ОР) ДНК, индуцированных II. Рядом с 3'-концом ОР возникают делеции, а рядом с 5'-концом ОР дупликации. Высказано предположение, что на ОР делеции появляются при удалении нуклеотидов (3''-'5')-экзонуклеазной активностью (ЭА) ДНК-полимеразы (III) фага Т4, а дупликации образуются за счет матричного (5''-'3')-присоединения нуклеотидов полимеразной активностью (ПА) III. Участие III в процессинге ОР изучено с использованием мутантов III с измененным отношением ЭА и ПА. Получены данные, подтверждающие, что отношение частоты индуцированных I делеций и дупликаций коррелирует с изменившимся отношением ЭА:ПА. Показали, что влияние III на специфичность индуцированных I мутаций обусловлено процессингом III 3'-гидроксильных концов с образованием делеций и вставок по механизму, не требующему проскальзывания ДНК. Библ. 28

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ДНК
ОДНОНИТЕВЫЕ РАЗРЫВЫ
ПРОЦЕССИНГ
МУТАГЕНЕЗ
ХИМИЧЕСКИЙ
АКРИДИНЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
ЭНДОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПОЛИМЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Ripley, Lynn S.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.02-04Б1.100

Berdis, Anthony J.
Mechanism of bacteriophage T4 DNA holoenzyme assembly: The 44/62 protein acts as a molecular motor [Text] / Anthony J. Berdis, Stephen J. Benkovic // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 10. - P2733-2743 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Механизм сборки холофермента ДНК-полимеразы бактериофага Т4: белок 44/62 действует как молекулярный мотор
Аннотация: Роль гидролиза АТФ белком 44/62 (I) в образовании стабильного комплекса холофермента ДНК-полимеразы (II) фага Т4 исследована на стадии загрузки белка 45 (III) на субстрат ДНК. Стабильный фосфо-III и фосфорилированный холофермент II не обнаружены, так что I не является протеинкиназой. Анализ продуктов и ингибирования с тупиковыми комплексами согласуется с упорядоченным кинетич. механизмом образования продуктов: фосфат освобождается I до АДФ. Изучение позиционного изотопного эффекта подтвердило этот механизм и не продемонстрировало, что гидролиз АТФ под действием I является обратимым. Измерение стационарной АТФ-азной активности с использованием AlF[4] (IV) в качестве ингибитора также согласуется с тем, что освобождение АДФ частично лимитирует скорость. IV улавливает АДФ на I после оборота, образуя стабильный аналог переходного состояния, к-рый медленно диссоциирует от I. Процессивный синтез ДНК не наблюдается, если I и III используются в присутствии пре- и постгидролитич. аналогов АТФ и в присутствии АДФ-IV, т. е. оборот I абсолютно необходим для образования холофермента II. Полученные данные согласуются с тем, что I, вызывающий загрузку скользящего зажима II, работает как молекулярный мотор, подобный другим механохимич. системам, включая миозин и кинезин. США, Dep. of Chem., Pennsylvania State Univ., University Park, PA 16802-6300. Библ. 44.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СИНТЕЗ
ДНК-ПОЛИМЕРАЗЫ
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА ФАГА T4
ХОЛОФЕРМЕНТ
СБОРКА
БЕЛОК
БЕЛОК 44/62
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Benkovic, Stephen J.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.02-04Б1.196

Wu, C. H.Herbert
Bacteriophage T4 gene 17 amplification mutants: Evidence for initiation by the T4 terminase subunit gp16 [Text] / C. H.Herbert Wu, H. Lin, Lindsay W. Black // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 247, N 4. - P523-528 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Амплификационные мутанты гена 17 бактериофага T4: доказательство инициации субъединицей gp16 терминазы T4
Аннотация: Гены 16 и 19 фага T4, содержащие обл. гомологии длиной 24 п. н., к-рые рекомбинируют с образованием мутантов Нр17 (I), клонированы вместе на одной плазмиде или порознь на 2 совместимых плазмидах. Методом ПЦР подтверждена рекомбинация in vivo. Рекомбинантная последовательность (ПС) идентична обнаруженной у мутантов I фага T4 и образуется в дефектных по рекомбинации мутантах Escherichia coli. Мутационный анализ показал, что для рекомбинации нужен функциональный ген 16, но не ген 17. Кроме того, нужна сама малая субъединица gp16 (II) терминазы, т. к. амбер-мутант по гену 16 образует рекомбинантную ПС только в клетках с амбер-супрессором. Мутации в ПС рекомбинации гена 16 (3GA и 15TG), устраняющие образование I у фага T4, усиливают синтез большой субъединицы gp17 при заражении фагом T4, что указывает на взаимодействие II с этим сайтом. Высказано предположение, что II, связанный с геном 16, и pac-подобные ПС гена 19 могут синаптировать гомологические ПС, что приводит к образованию I. Предложен синаптический механизм контроля созревания ДНК фага T4 и процессинга конкатемеров при упаковке. США, Dep. Biol. Chem., Univ. Maryland Sch. Med., Baltimore, MD 21201. Библ. 31

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
ГЕН 17
АМПЛИФИКАЦИОННЫЕ МУТАНТЫ
РЕКОМБИНАЦИЯ
ИНИЦИАЦИЯ
ТЕРМИНАЗА
СУБЪЕДИНИЦА GP16

Доп.точки доступа:
Lin, H.; Black, Lindsay W.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.04-04Б2.160

Guo, Juqian.
Zinc site redesign in T4 gene 32 protein: Structure and stability of cobalt(II) complexes formed by wild-type and metal ligand substitution mutants [Text] / Juqian Guo, David P. Giedroc // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 4. - P730-742 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Перемоделирование цинкового сайта в белке гена 32 фага T4: структура и стабильность комплексов с Co{2+}, образуемых белком дикого типа и мутантами с заменами лигандов металлов
Аннотация: Белок gp32 (I) фага T4 использует для связывания Zn{2+} набор лигандов His-Cys[3] в последовательности His[64]-X[12]-Cys[77]-X[9]-Cys[87]-X[2]-Cys[90]. Методом оптической спектроскопии в анаэробных условиях изучено связывание Co{2+} с I дикого типа и несколькими мутантами I с заменами остатков в центре связывания металлов. Для I дикого типа при рН 7,5 и 25'ГРАДУС' константа ассоциации для Co{2+} равна 1*10{9} M{-1}. Конкуренция показала, что для Zn{2+} K[a]=(3,0'+-'1,0)*10{11} M{-1}. Все комплексы с неприродными металлами сохраняют тетраэдрическую или искаженную тетраэдрическую координационную геометрию, даже если образуется новая координационная связь, как в случае I с заменой H64C. Изотермы связывания Co{2+}, полученные для I с заменами H64C, H64D и H64N, показали, что все мутанты I образуют димерный тетратиолатный комплекс Cys[4] при лимитирующей конц-ии свободного Co{2+}([Co{2+}][f], к-рый при высоких [Co{2+}][f] перестраивается в мономол. центр с ожидаемой геометрией и K[a]'ПРИБЛ='1*10{+4} M{-1}. I с заменой C77A образует октаэдрический комплекс при низкой [Co{2+}][f] и тетраэдрический комплекс при высокой [Co{2+}][f]. I с заменами C87S или C90A при всех [Co{2+}][f] образуют один комплекс с K[a]'ПРИБЛ='(1-2)*10{5} M{-1} и тетраэдрической геометрией Cys[2]-His-H[2]O. Эти данные показали, что локальная структура I ограничивает аккомодацию комплексов неприродных металлов лиганд-специфичным образом. США, Dep. Biochem. and Biophys., Texas A and M Univ., Coll. St., TX 77843-2128. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.17.07.03
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
БЕЛОК-ПРОДУКТ ГЕНА 32
БЕЛКОВАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
ЦИНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ЦЕНТР
ПЕРЕМОДЕЛИРОВАНИЕ
CO{2+}, КОМПЛЕКСЫ
СТРУКТУРА
СТАБИЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Giedroc, David P.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.05-04Б1.110

Зиновьев, В. В.
Стехиометрия связывания Dam-ДНК-[N6-аденин]-метилтрансферазы фага T4 с олигонуклеотидными субстратами [Текст] / В. В. Зиновьев, Л. Г. Овечкина, Э. Г. Малыгин // Молекул. биол. - 1996. - Т. 30, N 5. - С. 1203-1208 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Dam-метилтрансфераза фага Т4 узнает в ДНК последовательность GATC и катализирует образование N6-метиладенина в сайте узнавания. Используя гель-фильтрацию и ультрацентрифугирование в градиенте сахарозы в присутствии синтетических субстратов, исследовали стехиометрию комплексов, образующихся при равновесных условиях между ферментом и ДНК. Полученные результаты указывают на то, что в комплексах с 20-членным и 32-членным олигонуклеотидами присутствуют 2 субъединицы Dam-метилтрансферазы фага T4. Россия, ГНЦ "Вектор", Кольцово, Новосибирск. обл. Библ. 14

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
DAM-ДНК-[N6-АДЕНИН]-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ОЛИГОНУКЛЕОТИДЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Овечкина, Л.Г.; Малыгин, Э.Г.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-87

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска