Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СТРЕССОВЫЙ<.>)
Общее количество найденных документов : 177
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.130

    Matsumoto, Seiji.
    Функции стрессовых белков в клеточном цикле [Text] / Seiji Matsumoto // Tanpakushitsu kakusan koso = Protein, Nucl. Acid and Enzyme. - 1994. - Vol. 39, N 13. - С. 2260-2264 . - ISSN 0039-9450
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.11.03.07
Рубрики: БЕЛОК
СТРЕССОВЫЙ
ФУНКЦИИ
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.302

    Benjamin, Ivor J.
    Expression and function of stress proteins in the ischemic heart [Text] / Ivor J. Benjamin, R.Sanders Williams // Biol. Heat Shock Proteins and Mol. Chaperones. - Cold Spring Harbor (N.Y.), 1994. - P533-552 . - ISBN 0-87969-427-0
Перевод заглавия: Экспрессия и функция стрессовых белков в ишемическом сердце
Аннотация: Обзор посвящен регуляции экспрессии генов стрессовых белков (СБ) и их функциями в сердце при ишемии. Описаны различные экспериментальные модели ишемии сердца. Охарактеризованы механизмы стимуляции синтеза СБ при ишемии, в частности, белка теплового шока hsp70 и роль активации фактора транскрипции для генов теплового шока (HSF) в этих процессах. Обсуждается роль СБ с адаптации миокарда к ишемии после кратковременной острой ишемии. США, Univ. Texas Southwestern Med. Ctr, Dallas, TX 75235-8573. Библ. 78
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.11.59.15
Рубрики: БЕЛОК
СТРЕССОВЫЙ
БЕЛОК HSP70
ГЕНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
ИШЕМИЯ
СЕРДЦЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 78

Доп.точки доступа:
Williams, R.Sanders
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.68

    Rvan, John A.
    Evaluation of heavy-metal ion toxicity in fish cells using a combined stress protein and cytotoxicity assay [Text] / John A. Rvan, Lawrence E. Hightower // Environ. Toxicol. and Chem. - 1994. - Vol. 13, N 8. - P1231-1240 . - ISSN 0730-7268
Перевод заглавия: Оценка токсичности йонов тяжелых металлов для клеток рыб при помощи комбинации определения стрессового белка с пробой на цитотоксичность
Аннотация: На культуры клеток PLHC1 и клеток почек Pleuronevies americanus воздействовали Cu, Cd и трибутилоловом. О выживаемости клеток судили по поглощению нейтрального красного. Образующиеся стресс-белки определяли при электрофорезе в ПААГ. Обнаружили прямую, зависимую от конц-ии взаимосвязь между сублетальным цитотоксическим эффектом и конц-ией стресс-белков. США, Univ. of Connecticut, Storrs. Ил. 7. Табл. 2. Библ. 37
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.11.02 + 341.47.21.13
Рубрики: МЕДЬ
КАДМИЙ
ТРИБУТИЛОЛОВО
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
СТРЕССОВЫЙ БЕЛОК

Доп.точки доступа:
Hightower, Lawrence E.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.72

   
    Stress proteins in the polychaete annelid Nereis diversicolor induced by heat shock or cadmium exposure [Text] / P. Ruffin [et al.] // Biochimie. - 1994. - Vol. 76, N 5. - P423-427 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Индуцированные тепловым шоком или кадмием стрессовые белки многощетинковых кольчатых червей Nereis diversicolor
Аннотация: Многощетинковых кольчатых червей подвергали воздействию либо тепла, либо кадмия. В результате такой обработки у червей синтезировалось по крайней мере 15 стрессовых белков, включая универсальный белок, обозначенный как "шок 70", и множество низкомолекулярных белков. Белок "шок 70" синтезировался в червях при обоих стрессовых ситуациях и на флуореграммах проявлялся в виде трех заряженных изомеров. Большая часть низкомолекулярных стрессовых белков, синтезирующихся в ответ на тепловой шок, отличаются от белков, синтезирующихся в ответ на обработку кадмием. Более того, Nereis, которые устойчивы к высоким дозам кадмия, не синтезируют металлотионеины, небольшие белки предотвращающие повреждение клетки путем изоляции токсичных ионов металлов. Франция, ERS 20 CNRS, Batiment SN3, USTL, 59655 Villeneuve-d' Ascq Cedex. Библ. 30
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.11.11
Рубрики: БЕЛОК
СТРЕССОВЫЙ
СИНТЕЗ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
КАДМИЙ
ИНДУКЦИЯ
КОЛЬЦЕВЫЕ ЧЕРВИ

Доп.точки доступа:
Ruffin, P.; Demuynck, S.; Hilbert, J.L.; Dhainaut, A.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 95.12-04М5.61

   
    Dissociation as a result of phosphorylatuion of an aggregated form of the small stress protein, hsp27 [Text] / Kanefusa Kato [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 15. - P11274-11278 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Диссоциация как результат фосфорилирования малого стрессового белка hsp27
Аннотация: Методом седиментации в сахарозном градиенте и иммунохим. анализа показано, что в экстрактах клеток глиомы человека (линия U251 MG) содержатся две формы малого стрессового белка hsp27 (МСБ), одна из к-рых представлена агрегатами (мол. м. 300-400 кД), а др. диссоциированным МСБ с мол. м. 70 кД. Инкубация клеток с форболовым эфиром, интерлейкином-1'альфа', фактором-'альфа' некроза опухолей или окадаевой кислотой приводит к диссоциации агрегатов МСБ. Сходный эффект вызывает обработка клеток хим. стрессорами NaAsO[2] или CdCl[2]. После мечения in vivo {32}P радиоактивный МСБ представлен преимущественно его диссоциированными формами. Сходный эффект наблюдается и при фосфорилировании МСБ in vitro протеинкиназой клеточного экстракта. Обсуждается физиологическое значение быстрой диссоциации агрегатов МСБ, индуцированной его фосфорилированием, в защите клеток от стресса. Япония, Dep. Biochem., Inst. Dev. Res., Aichi Prefectural Colony, Aichi 480-03. Библ. 28
ГРНТИ  
34.39.03
ВИНИТИ 341.39.03.35.21
Рубрики: БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА
МАЛЫЙ СТРЕССОВЫЙ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Kato, Kanefusa; Hasegawa, Kaori; Goto, Sachiyo; Inaguma, Yutaka
6.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.592

   
    Dissociation as a result of phosphorylatuion of an aggregated form of the small stress protein, hsp27 [Text] / Kanefusa Kato [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 15. - P11274-11278 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Диссоциация как результат фосфорилирования малого стрессового белка hsp27
Аннотация: Методом седиментации в сахарозном градиенте и иммунохим. анализа показано, что в экстрактах клеток глиомы человека (линия U251 MG) содержатся две формы малого стрессового белка hsp27 (МСБ), одна из к-рых представлена агрегатами (мол. м. 300-400 кД), а др. диссоциированным МСБ с мол. м. 70 кД. Инкубация клеток с форболовым эфиром, интерлейкином-1'альфа', фактором-'альфа' некроза опухолей или окадаевой кислотой приводит к диссоциации агрегатов МСБ. Сходный эффект вызывает обработка клеток хим. стрессорами NaAsO[2] или CdCl[2]. После мечения in vivo {32}P радиоактивный МСБ представлен преимущественно его диссоциированными формами. Сходный эффект наблюдается и при фосфорилировании МСБ in vitro протеинкиназой клеточного экстракта. Обсуждается физиологическое значение быстрой диссоциации агрегатов МСБ, индуцированной его фосфорилированием, в защите клеток от стресса. Япония, Dep. Biochem., Inst. Dev. Res., Aichi Prefectural Colony, Aichi 480-03. Библ. 28
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.19
Рубрики: БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА
МАЛЫЙ СТРЕССОВЫЙ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Kato, Kanefusa; Hasegawa, Kaori; Goto, Sachiyo; Inaguma, Yutaka
7.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.601

    Sata, Noriyuki.
    Белки стресса и рак [Text] / Noriyuki Sata // Tanpakushitsu kakusan koso = Protein, Nucl. Acid and Enzyme. - 1994. - Vol. 39, N 13. - С. 2233-2237 . - ISSN 0039-9450
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.19
Рубрики: БЕЛОК
СТРЕССОВЫЙ
РАК
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 96.03-04И1.145

   
    Stress proteins in the polychaete annelid Nereis diversicolor induced by heat shock or cadmium exposure [Text] / P. Ruffin [et al.] // Biochimie. - 1994. - Vol. 76, N 5. - P423-427 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Индуцированные тепловым шоком или кадмием стрессовые белки многощетинковых кольчатых червей Nereis diversicolor
Аннотация: Многощетинковых кольчатых червей подвергали воздействию либо тепла, либо кадмия. В результате такой обработки у червей синтезировалось по крайней мере 15 стрессовых белков, включая универсальный белок, обозначенный как "шок 70", и множество низкомолекулярных белков. Белок "шок 70" синтезировался в червях при обоих стрессовых ситуациях и на флуореграммах проявлялся в виде трех заряженных изомеров. Большая часть низкомолекулярных стрессовых белков, синтезирующихся в ответ на тепловой шок, отличаются от белков, синтезирующихся в ответ на обработку кадмием. Более того, Nereis, которые устойчивы к высоким дозам кадмия, не синтезируют металлотионеины, небольшие белки предотвращающие повреждение клетки путем изоляции токсичных ионов металлов. Франция, ERS 20 CNRS, Batiment SN3, USTL, 59655 Villeneuve-d' Ascq Cedex. Библ. 30
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.25.09.29
Рубрики: БЕЛОК
СТРЕССОВЫЙ
СИНТЕЗ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
КАДМИЙ
ИНДУКЦИЯ
КОЛЬЦЕВЫЕ ЧЕРВИ

Доп.точки доступа:
Ruffin, P.; Demuynck, S.; Hilbert, J.L.; Dhainaut, A.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.08-04М4.64

   
    Mammalian 60-kDa stress protein (Chaperonin homolog). Identification, biochemical properties, and localization [Text] / Hideaki Itoh [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 22. - P13429-13435 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: 60-кДа стресс-белок млекопитающих (гомолог шаперонина). Выделение, биохимические свойства и локализация
Аннотация: Очищен гомолог шаперонина млекопитающих (ГСБ60) из цитозоля печени свиньи хроматографией на колонках с АТФ-сефарозой и моно Q. Определена частичная аминокислотная последовательность (96 остатков) белка, к-рая имеет 96,9% гомологии с такой же последовательностью ГСБ60 человека, установленной из нуклеотидной последовательности кДНК. Последовательность N-конца очищенного белка (5 аминокислотных остатка) соответствует сигнальной последовательности ГСБ60. Эти данные свидетельствуют о том, что 60- кДа белок печени идентичен гомологу шаперонина. Стабильный комплекс образовывался при взаимодействии дегидрофолатредуктузы с гомологом шаперонина печени. При двухмерном гель-электрофорезе гомолог шаперонина печени представлен в виде 5 пятен вблизи рI=5,6. В исследованиях по иммуноблоттингу с использованием антител против гомолога шаперонина было показано, что гомолог шаперонина находится в цитозольной, митохондриальной и ядерной фракциях печени свиньи. При электронной микроскопии видно, что гомолог шаперонина локализован как в митохондриях, так и цитоплазме почек крыс. Гомолог шаперонина только в цитозоле перекрестно реагировал с антителом против синтетического пептида, соответствующего сигнальному пептиду ГСБ60, также как и очищенный гомолог шаперонина на иммуноблоттинге. Сделан вывод, что функциональный гомолог шаперонина в цитозоле может быть транспортирован в митохондрию, и белок может процессироваться в митохондриальный ГСБ60 в органелле. Япония, Dep. Biochem., Akita Univ. Sch. Med., 1-"-1 Hondo, Akita City, 010. Библ. 34
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: БЕЛОК 60 КДА
СТРЕССОВЫЙ
ГОМОЛОГ
ШАПЕРОНИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ
ПЕЧЕНЬ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Itoh, Hideaki; Kobayashi, Ryoji; Wakui, Hideki; Komatsuda, Atsushi; Ohtani, Hiroshi; Miura, Akira B.; Otaka, Michiro; Masamune, Osamu; Andoh, Hideaki; Koyama, Kenji; Sato, Yasuhiko; Tashima, Yohtalou
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 96.10-04М5.72

   
    Mammalian 60-kDa stress protein (Chaperonin homolog). Identification, biochemical properties, and localization [Text] / Hideaki Itoh [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 22. - P13429-13435 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: 60-кДа стресс-белок млекопитающих (гомолог шаперонина). Выделение, биохимические свойства и локализация
Аннотация: Очищен гомолог шаперонина млекопитающих (ГСБ60) из цитозоля печени свиньи хроматографией на колонках с АТФ-сефарозой и моно Q. Определена частичная аминокислотная последовательность (96 остатков) белка, к-рая имеет 96,9% гомологии с такой же последовательностью ГСБ60 человека, установленной из нуклеотидной последовательности кДНК. Последовательность N-конца очищенного белка (5 аминокислотных остатка) соответствует сигнальной последовательности ГСБ60. Эти данные свидетельствуют о том, что 60- кДа белок печени идентичен гомологу шаперонина. Стабильный комплекс образовывался при взаимодействии дегидрофолатредуктузы с гомологом шаперонина печени. При двухмерном гель-электрофорезе гомолог шаперонина печени представлен в виде 5 пятен вблизи рI=5,6. В исследованиях по иммуноблоттингу с использованием антител против гомолога шаперонина было показано, что гомолог шаперонина находится в цитозольной, митохондриальной и ядерной фракциях печени свиньи. При электронной микроскопии видно, что гомолог шаперонина локализован как в митохондриях, так и цитоплазме почек крыс. Гомолог шаперонина только в цитозоле перекрестно реагировал с антителом против синтетического пептида, соответствующего сигнальному пептиду ГСБ60, также как и очищенный гомолог шаперонина на иммуноблоттинге. Сделан вывод, что функциональный гомолог шаперонина в цитозоле может быть транспортирован в митохондрию, и белок может процессироваться в митохондриальный ГСБ60 в органелле. Япония, Dep. Biochem., Akita Univ. Sch. Med., 1-"-1 Hondo, Akita City, 010. Библ. 34
ГРНТИ  
34.39.03
ВИНИТИ 341.39.03.17.11
Рубрики: БЕЛОК 60 КДА
СТРЕССОВЫЙ
ГОМОЛОГ
ШАПЕРОНИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ
ПЕЧЕНЬ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Itoh, Hideaki; Kobayashi, Ryoji; Wakui, Hideki; Komatsuda, Atsushi; Ohtani, Hiroshi; Miura, Akira B.; Otaka, Michiro; Masamune, Osamu; Andoh, Hideaki; Koyama, Kenji; Sato, Yasuhiko; Tashima, Yohtalou
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.02-04В3.111

   
    A stress-associated citrus protein is a distinct plant phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase [Text] / Talia Beeor-Tzahar [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 366, N 2-3. - P151-155 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ассоциированный со стрессом белок клеток цитрусовых является фосфолипидгидропероксид-глутатионпероксидазой
Аннотация: Изучали природу белка, содержание к-рого существенно повышается, когда культивируемые клетки апельсина и цельные растения подвергаются стрессовому воздействию хлористого натрия. Найдено, что этот белок в присутствии восстановленного глутатиона способен катализировать восстановление фосфатидилхолингидропероксида. Такая активность указанного белка не связана с активностью присутствующей в клетках глутатион-S-трансферазы. Полагают, что изученный стрессовый белок представляет собой фосфолипидгидропероксид-глутатион-пероксидазу. Израиль, Agr. Res. Org., Volcani Ctr., 50250 Bet Dagan. Библ. 36
ГРНТИ  
34.31.21
ВИНИТИ 341.31.21.19
Рубрики: ФОСФАТИДИЛХОЛИНГИДРОПЕРОКСИД
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
БЕЛОК
СТРЕССОВЫЙ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
КЛЕТКИ
АПЕЛЬСИН

Доп.точки доступа:
Beeor-Tzahar, Talia; Ben-Hayyim, Gozal; Holland, Doron; Faltin, Zehava; Eshdat, Yuval
12.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.05-04Н1.209

   
    Marked induction of HSP47, a collagen-binding stress protein, during solid tumor formation of ascitic sarcoma 180 in vivo [Text] / Masayoshi Morino [et al.] // In vivo. - 1995. - Vol. 9, N 5. - P503-508 . - ISSN 0258-851X
Перевод заглавия: Заметная индукция HSP47 (коллаген-связывающего стрессового белка) при формировании солидной опухоли из асцитной саркомы 180 in vivo
Аннотация: В клетках асцитной формы саркомы 180 экспрессия HSP47 отсутствует. При образовании солидной опухоли после п/к трансплантации клеток асцитной саркомы происходит индукция синтеза HSP47. Япония, Kureha Chem. Industry, Co.Tokyo 169. Библ. 37
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.19.11.99
Рубрики: САРКОМА 180
АСЦИТНАЯ ФОРМА, ПЕРЕХОД В СОЛИДНУЮ
СТРЕСС
БЕЛОК СТРЕССОВЫЙ, КОЛЛАГЕН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ HSP47
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Morino, Masayoshi; Tsuzuki, Tomoko; Iijima, Hiroko; Shirakami, Toshiharu; Kiyosuke, Yo-Ichi; Ishikawa, Yoshiaki; Yoshimura, Makoto; Yoshikumi, Chikao
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.10-04И3.420

    Schuler, T. H.
    Effect of stress on the susceptibility of insects to pathogens [Text] / T. H. Schuler, Emden H. F. Van // 20 Int. Congr. Entomol., Firenze, Aug. 25-31, 1996. - Firenze, 1996. - P695
Перевод заглавия: Стрессовый эффект в восприимчивости насекомых к патогенам
Аннотация: Показано, что сублетальные дозы пиретроидов не вызывают повышенной восприимчивости капустной моли и тли Metopolophium dirhodum к грибному патогену Verticillium lecanii и бактериальному Bacillus thuringiensis. Напротив, только в случае с резистентными к капустной моли растениями была обнаружена повышенная восприимчивость к Bac. thuringiensis у моли. Сделан вывод, что стрессовый эффект не часто повышает восприимчивость насекомых к патогенам, как считалось ранее. Великобритания, Dept. of Biological and Ecolohical Chemistry, Rothemsted, Harpenden
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.53.07.59.02
Рубрики: БИОЛОГИЧЕСКАЯ БОРЬБА
ПАТОГЕНЫ
ЭФФЕКТИВНОСТЬ
СТРЕССОВЫЙ ЭФФЕКТ
ВИДОСПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Van, Emden H.F.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.321

    Nystrom, Thomas.
    Effects of overproducing the universal stress protein, UspA, in Escherichia coli K-12 [Text] / Thomas Nystrom, Frederick C. Neidhardt // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 3. - P927-930 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Влияние избыточного синтеза универсального стрессового белка UspA [на клетки] Escherichia coli K-12
Аннотация: Плазмида pTN223, несущая ген uspA под контролем промотора tac, использована для изучения влияния изменения уровня экспрессии uspA на клетки E. coli в различных условиях роста. Усиление синтеза белка UspA до уровня, соотв. физиологически индуцированному, понижает скорость роста клеток в миним. среде и уменьшает способность клеток к выходу из глюкозного голодания при добавлении в среду глюкозы. Методом 2-мерного Эф показано, что усиление экспрессии UspA вызывает глобальное изменение синтеза белков. Эф анализ и пептидное картипирование с протеазой V8 показали, что у нек-рых белков повышение уровня UspA вызывает понижение pI. Швеция, Dep. General and Marine Microbiol., Lundberg Lab., Univ. Goteborg, 413 90 Goteborg. Библ. 9
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
БЕЛОК
СТРЕССОВЫЙ БЕЛОК USPA
ИЗБЫТОЧНЫЙ СИНТЕЗ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Neidhardt, Frederick C.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.354

   
    Rox3 and Rts1 function in the global stress response pathway in Baker's yeast [Text] / Carlos C. Evangelista [et al.] // Genetics. - 1996. - Vol. 142, N 4. - P1083-1093 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Rox3 и Rts1 функционируют в пути глобального стрессового ответа у пекарских дрожжей
Аннотация: Дрожжи Saccharomyces cerevisiae реагируют на различные стрессы с помощью глобального стрессового ответа, опосредуемого рядом путей трансдукции сигналов и цис-активной последовательностью ДНК STRE. Ген CYC7, кодирующий изо-2-цитохром c и реагирующий на тепловой шок, голодание по глюкозе, приближение к стационарной фазе, реагирует также на осмотический стресс. Этот ответ задержан у шт. hog1-'ДЕЛЬТА'1, что указывает на участие в ответе каскада, включающего в себя активируемую митогеном протеинкиназу Hog1. Делеционный анализ регуляторной области CYC7 показал, что каждый из 3 элементов STRE способен индуцировать стрессовый ответ. Мутации гена ROX3 предотвращают аккумуляцию РНК CYC7 во время теплового шока и осмотического стресса. Показано, что индукция уровня РНК ROX3 при стрессе опосредована через новый регуляторный элемент. Селекция мультикопийных супрессоров температурочувствительного аллеля rox3 привела к выделению гена RTS1, кодирующего белок, гомологичный регуляторной субъединице B' протеинфосфатазы 2A[0]. Делеция RTS1 вызывала температуро- и осмочувствительность и усиленную аккумуляцию РНК CYC7 при всех условиях. Избыточная экспрессия этого гена вызывала усиление накопления РНК CYC7 у мутантов rox3, но не у клеток дикого типа. США, Dep. Biol. Sci., St. Univ. New York, Albany, N. Y. 12222. Библ. 53
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.33
Рубрики: СТРЕСС
ГЛОБАЛЬНЫЙ СТРЕССОВЫЙ ОТВЕТ
ГЕНЫ
ГЕН ROX3
ГЕН RTS1
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (YEAST.)

Доп.точки доступа:
Evangelista, Carlos C.; Torres, Ana M.Rodriguez; Limbach, M.Paullin; Zitomer, Richard S.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 98.03-04М5.675

    Джишкариани, М. А.
    Клинические особенности посттравматических стрессовых расстройств детского возраста [Текст] / М. А. Джишкариани, В. Г. Кенчадзе, Э. В. Берия // Мед. катастроф. - 1997. - N 1. - С. 62-67
Аннотация: Представлены результаты исследования посттравматических стрессовых расстройств (ПТСР) детского возраста, возникших вследствие военных конфликтов в Грузии. Для проведения обследования (400 детей в возрасте 6-14 лет) использовалась специально разработанная клиническая анкета. Среди обследованных было выделено 7 групп "риска" пограничных расстройств (психогенный энурез, тик, тревожно-фобические расстройства, оппозиционно-вызывающие брутальные реакции, гиперкинетические нарушения и др.). Одной из особенностей ПТСР в данном регионе является тенденция к затяжному течению и неблагоприятному прогнозу. Табл. 3
ГРНТИ  
34.39.51
ВИНИТИ 341.39.51.25
Рубрики: ПСИХИАТРИЯ КАТАСТРОФ
ПОСТТРАВМАТИЧЕСКИЙ СТРЕССОВЫЙ СИНДРОМ
ДЕТИ
ГРУЗИЯ
ОСОБЕННОСТИ
ВООРУЖЕННЫЕ КОНФЛИКТЫ

Доп.точки доступа:
Кенчадзе, В.Г.; Берия, Э.В.
17.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI31) 98.04-04Т3.86

    Юрченко, Т. В.
    Об использовании лекарственных средств при воздействии экстремальных факторов [Текст] / Т. В. Юрченко, Э. В. Малафеева, В. И. Вавилов // 4 Рос. нац. конгр. "Человек и лекарство", Москва, 8-12 апр., 1997. - М., 1997. - С. 349 . - ISBN 5-85556-022-8
ГРНТИ  
76.31.29
ВИНИТИ 761.31.29.09.02
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
АССОРТИМЕНТ
СТРЕССОВЫЙ СИНДРОМ

Доп.точки доступа:
Малафеева, Э.В.; Вавилов, В.И.
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 98.05-04К1.113

   
    Low micromolar levels of hydrogen peroxide and proteasome inhibitors induce the 60-kDa A170 stress protein in murine peritoneal macrophages [Text] / Tetsuro Ishii [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 232, N 1. - P33-37 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Пероксид водорода при микромолярных концентрациях и протеасомные ингибиторы индуцируют в перитонеальных макрофагах мыши стрессовый белок A170 с молекулярной массой 60 кД
Аннотация: Инкубация перитонеальных макрофагов мыши в присутствии низких конц-ий H[2]O[2], генерируемых системой глюкоза-глюкозооксидаза, приводит к индукции белка A170, имеющего мол. м. 60 кД. Аналогичное действие оказывают на макрофаги протеасомные ингибиторы карбобензокси-L-Ile-'гамма'-трет-бутил-L-Glu-L-Ala-L-лейциналь и карбобензокси-L-Leu-L-Leu-L-лейциналь. В то же время эпидермальный фактор роста, липополисахарид или фактор некроза опухолей 'альфа' не повышали уровень A170. Циклогексимид подавлял стимулирующее действие H[2]O[2] на белок A170. Япония, Dep. Biochem., Inst. Basic Med., Scis, Univ. Tsukuba, Tsukuba, Ibaraki 305. Библ. 33
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.29.11
Рубрики: БЕЛОК A170
СТРЕССОВЫЙ БЕЛОК
УРОВЕНЬ
ПЕРОКСИД ВОДОРОДА
ИНГИБИТОР ПРОТЕАСОМ
ВЛИЯНИЕ
МАКРОФАГИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Ishii, Tetsuro; Yanagawa, Toru; Yuki, Koichi; Kawane, Tetsuya; Yoshida, Hiroshi; Bannai, Shiro
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.08-04Б1.16

   
    Sindbis virus infection of neonatal mice results in a severe stress response [Text] / Joanne Trgovcich [et al.] // Virology. - 1997. - Vol. 227, N 1. - P234-238 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Заражение вирусом Синдбис новорожденных мышей приводит к сильному стрессовому ответу
Аннотация: Заражение новорожденных мышей штаммом TRSB вируса Синдбис, полученным из молекулярного клона этого лабораторного штамма, но не его аттенуированным мутантом TRSBr114 с одиночной аминокислотной заменой в поверхностном гликопротеине E2, приводит к индукции высокого уровня 'альфа'-фактора некроза опухолей, адреналкортикотропин-освобождающего гормона и кортикостерона. Этот синдром индукции потенциально токсичного цитокина и стрессовых гормонов коррелирует с летальным заражением штаммом TRSB, сопровождающимся не энцефалитом, а повышением уровня интерферона ('альфа'/'бета') и повреждением тимуса и гематопоэтических тканей. США, Dep. of Microbiol. and Immunol., Univ. of North Carolina, Chapel Hill, NC 27599-7290. Библ. 37
ГРНТИ  
34.25.05
ВИНИТИ 341.25.05.23.31
Рубрики: ВИРУС СИНДБИС
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИНФЕКЦИИ
НОВОРОЖДЕННЫЕ МЫШИ
СТРЕССОВЫЙ ОТВЕТ

Доп.точки доступа:
Trgovcich, Joanne; Ryman, Kate; Extrom, Pam; Eldridge, J.Charles; Aronson, Judith F.; Johnston, Robert E.
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.09-04Б4.218

   
    The ClpC ATPase of Listeria monocytogenes is a general stress protein required for virulence and promoting early bacterial escape from the phagosome of macrophages [Text] / Corinne Rouquette [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 27, N 6. - P1235-1245 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: ClpC-АТФаза Listeria monocytogenes - общий стрессовый белок, требующийся для вирулентности и обеспечения раннего удаления бактерий из фагосомы макрофагов
Аннотация: При стрессовых воздействиях факультативный внутриклеточный патоген, продуцирующий ClpC-АТФазу. Этот фермент кодируется геном clpC и относится к семейству HSP-100/Clp. Из штамма LO 28 получен ClpC-дефицитный мутант. Показано, что он более чувствителен к стрессовым воздействиям in vitro и быстро подвергается рестрикции внутри макрофагов. ClpC-АТФаза обеспечивает быстрое удаление бактерий из фагосом и размножение их в цитоплазме эукариотических клеток-хозяев. Ил. 8. Табл. 1. Библ. 43
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: LISTERIA MONOCYTOGENES (BACT.)
СТРЕССОВЫЙ БЕЛОК
ВИРУЛЕНТНОСТЬ
ФАГОСОМЫ
МАКРОФАГИ

Доп.точки доступа:
Rouquette, Corinne; de, Chastellier Chantal; Nair, Shamila; Berche, Patrick
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)