СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МОЭЗИН<.>)

Общее количество найденных документов : 27
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-27

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.08-04Н1.210

Perturbation of cell adhesion and microvilli formation by antisense oligonucleotides to ERM family members [Text] / Kosei Takeuchi [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 125, N 6. - P1374-1384 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Нарушения адгезии клеток и образования микроворсинок антисмысловыми олигонуклеотидами к членам семейства ERM
Аннотация: Антисмысловые олигонуклеотиды последовательности ERM (эзрин, радиксин и моэзин) вызывают избирательное подавление экспрессии этих 3 белков. В клетках тимомы (L5178Y) с помощью иммунофлуоресцентной микроскопии показана ко-локализация белков ERM в межклеточных контактах и микроворсинках. Антисмысловые олигонуклеотиды вызывают разрушение контактов клеток друг с другом и с подложкой и исчезновение микроворсинок. Подавление экспрессии эзрина или радиксина нарушает ранние стадии образования контактов, но не образование микроворсинок; подавление экспрессии моэзина частично нарушает лишь образование микроворсинок. Япония, Dep. Physiol. Inform., Natl. Inst. Physiol. Sci., Okazaki, Aichi 444. Библ. 36.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.23
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
НАРУШЕНИЯ
БЕЛКИ ЭЗРИН/РАДИКСИН/МОЭЗИН
КЛЕТКИ L5178Y
ТИМОМА

Доп.точки доступа:
Takeuchi, Kosei; Sato, Naruki; Kasahara, Hideko; Funayama, Noriko; Nagafuchi, Akira; Yonemura, Shinenobu; Tsukita, Sachiko; Tsukita, Shoichiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.21

ERM family members as molecular linkers between the cell surface glycoprotein CD44 and actin-based cytoskeletons [Text] / Sachiko Tsukita [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 126, N 2. - P391-401 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Члены семейства эзрин-радиксин-моэзин (ЭРМ) осуществляют связывание поверхностного гликопротеина CD44 с актиновым цитоскелетом
Аннотация: Для выявления интегральных мембранных белков, непосредственно связанных с белками семейства ЭРМ, проводили иммунопреципитацию с использованием антител против моэзина и клеток BHK, метаболически меченных [{35}S]-метионином, либо поверхностно меченных биотином. Показано, что моэзин непосредственно связывается с интегральным белком с мол. м. 140 кД. Получены антитела против данного белка. Клонирована кДНК, кодирующая 140 кД белок. Показано, что этот белок является широко распространенным поверхностным гликопротеином CD44. Иммунопреципитация с различными анти-CD44 антителами показала, что эзрин и радиксин также связаны с белком CD44, не только в клетках BHK, но и в L фибробластах. Иммунофлуоресцентная микроскопия подтвердила, что в клетках BHK и L нерастворимый в Тритоне X100 белок CD44 колокализован с белками семейства ЭРМ. Делается вывод, что белки семейства ЭРМ связывают цитоплазматический домен CD44 с актиновым цитоскелетом. Япония, [S.T.], College of Med. Technol., Kyoto Univ., Kawahara-cho, Shogoin, Sakyo-ku, Kyoto 606. Библ. 65

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАН
ИНТЕГРАЛЬНЫЕ МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
СЕМЕЙСТВО ЭЗРИН-РАДИКСИН-МОЭЗИН
ГЛИКОПРОТЕИН CD44
СВЯЗЫВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Tsukita, Sachiko; Oishi, Kumiko; Sato, Naruki; Sagara, Junji; Kawai, Akihiro; Tsukita, Shoichiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.09-04Б1.226

Moesin, and not the murine functional homologue (Crry/p65) of human membrane cofactor protein (CD46), is involved in the entry of measles virus (strain Edmonston) into susceptible murine cell lines [Text] / Lee M. Dunster [et al.] // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 8. - P2085-2089 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Моэзин, а не мышиный функциональный гомолог (Crry/p65) человеческого мембранного кофакторного белка (CD46), участвует во вхождении вируса кори (штамм Edmonston) в чувствительные линии мышиных клеток
Аннотация: У человека чувствительность к заражению вирусом кори (ВК) определяется мембранным кофакторным белком CD46 (I) и моэзином (II). У чувствительных к ВК линий мышиных клеток I отсутствует, но имеются мышиный II и функциональный гомолог I - белок Crry/p65 (III). Моноклональные антитела 119 и 38/87 к II уменьшают число инфекционных центров ВК в линиях мышиных клеток NS20Y и L929. Поликлональные антисыворотки к I и III не влияют на заражение ВК этих линий клеток. Это позволяет предположить, что II участвует в не зависящем от I поглощении ВК чувствительными линиями мышиных клеток. Германия, Inst. for Virol. and Immunol., D-97078 Wurzburg. Библ. 20

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС КОРИ
АДСОРБЦИЯ
ПРОНИКНОВЕНИЕ
МОЭЗИН
МЫШИНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Dunster, Lee M.; Schneider-Schaulies, Jurgen; Dehoff, Marlin H.; Holers, V.Michael; Schwartz-Albiez, Reinhard; Meulen, Volker ter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.11-04Я6.76

Differentiatial expression of the microspike-associated protein moesin in human tissues [Text] / Reinhard Schwartz-Albiez [et al.] // Eur. J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 67, N 3. - P189-198 . - ISSN 0171-9335
Перевод заглавия: Дифференциальная экспрессия связанного с потенциалом действия белка моэзина в тканях человека
Аннотация: The protein moesin is a member of a gene family consisting of talin, ezrin, radixin, protein 4.1., and merlin. Proteins of this family are associated to the submenbranous cytoskeleton. Using monoclonal antibody 38/87 directed against moesin in immunochemical analysis, the 78 kDa moesin protein was demonstrated in endothelial cells and in cells of carcinoma, mesothelioma and lymphoid origin. Moesin was metabolically labeled by [{32}P]orthophosphate and reacted with an antibody against phosphotyrosine. Moesin also contains carbohydrate residues as demonstrated by immunostainings of digoxigenin-labeled sugar residues. The antibody 38/87 in comparison to antisera against radixin and ezrin was applied in immunohistological stainings on various human tissues. As a prominent feature, moesin was strongly expressed in endothelium of vessels in contrast to radixin and ezrin. Moesin but not radixin was observed in T and B lymphocytes. Moesin was expressed in basal layers of squamous epithelium and glandular ducts and lymphocytes. Subcellular expression of moesin was studied on cultured human endothelial cells of umbilical cord veins and the mesothelioma cell line CH3LC by confocal laser scanning microscopy. In subconfluently growing cells moesin showed a characteristic expression on extending microspikes at the basal cell level. Moesin was coexpressed with actin in the cortical cytoskeleton and on microspikes but not in stress fibers. The differential cellular expression of moesin and its pronounced occurrence on microspikes of growing cells support the possibility that moesin is a protein involved in plasma membrane-cytoskeleton interactions in specialized tissues. Германия, Tumor Immunol. Program 710, German Cancer Research Center, Im Neuenheimer Feld 280, D-69120 Heidelberg. Библ. 41

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
БЕЛОК МОЭЗИН
ЭНДОТЕЛИЙ
КОНФОКАЛЬНАЯ ЛАЗЕРНАЯ СКАНИРУЮЩАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Schwartz-Albiez, Reinhard; Merling, Anette; Spring, Herbert; Moller, Peter; Koretz, Karin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.12-04Я6.84

Bachman, Eric Scott.
Characterization of moesin in the sea urchin Lytechinus variegatus: Redistribution to the plasma membrane following fertilization in inhibited by cytochalasin B [Text] / Eric Scott Bachman, David R. McClay // J. Cell Sci. - 1995. - Vol. 108, N 1. - P161-171 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Особенности моэзина у морского ежа Lytechinus varlegatus: цитохалазин B подавляет перераспределение в цитоплазматическую мембрану после оплодотворения
Аннотация: Изучали распределение сходной с эзрином-радиксином-моэзином молекулы у морского ежа. Получен клон гомолога моэзина, обладающий сходством (75%) с консервативной N-концевой областью др. моэзинов. Транскрипт 6,3 т. н. появляется в конце эмбриогенеза и обнаружен в тканях взрослых особей. Антитела к бактериально-экспрессированному белку распознают белок 75 кД в течение всего развития как моэзин морского ежа, быстро перераспределяющийся после оплодотворения из толщи цитоплазмы в кортекс яйца; позднее этот моэзин обнаруживается в апикальных частях клеток в местах межклеточных контактов; эта локализация устраняется цитохалазином B. Моэзин выявляется в участках эмбриона с повышенным содержанием актина; он не перераспределяется к плазматической мембране после оплодотворения в присутствии цитохалазина B, эффект к-рого обратим и не воспроизводится действующим на микротрубочки колхицином. США, Reserch Drive, Duke Univ., Durham, NC 97708. Библ. 51

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
МЕМБРАНА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
МОЭЗИН
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЦИТОХАЛАЗИН В
ЯЙЦЕКЛЕТКА
ОПЛОДОТВОРЕНИЕ
МОРСКИЕ ЕЖИ

Доп.точки доступа:
McClay, David R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.01-04Я6.62

Rho-and Rac-dependent assembly of focal adhesion complexes and actin filaments in permeabilized fibroblasts: An essential role for ezrin/radixin/moesin proteins [Text] / Deborah J. G. Mackay [et al.] // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 138, N 4. - P927-938 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Зависящая от Rho и Rac сборка комплексов фокальной адгезии и актиновых филаментов в пермеабилизированных фибробластах: существенная роль белков эзрина-радиксина-моэзина
Аннотация: ГТФазы Rho (I) и Rac (II) регулируют сборку актиновых филаментов (АФ) и комплексов фокальной адгезии (КФА) в клетках млекопитающих. Разработан биологич. метод анализа, позволяющий идентифицировать компоненты сигнальных путей I и II. Пермеабилизация голодающих по сыворотке клеток Swiss 3T3 дигитонином в присутствии ГТФ'гамма'S (III) индуцирует сборку АФ и КФА, активируя эндогенные I и II. Эти ответы исчезают, если III добавляется через 6 мин после пермеабилизации, но восстанавливаются при добавлении концентрированных цитозольных экстрактов. Из цитозоля мозга свиньи очищен в 10000 раз активный фактор, белковое секвенирование к-рого показало, что он содержит моэзин (IV). Рекомбинантные IV и родственные IV белки эзрин и радиксин реконструируют сборку стрессовых фибрилл, полимеризацию кортикального актина и образование КФА в ответ на активацию I и II. Великобритания, MRC Lab. for Mol. Cell Biol., Univ. College London, London C1E 6BT. Библ. 57

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.17
Рубрики: КОМПЛЕКС ФОКАЛЬНОЙ АДГЕЗИИ
АКТИНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ГТФАЗЫ RHO И RAC
СИГНАЛЬНЫЕ ПУТИ
КЛЕТКИ SWISS 3T3
БЕЛКИ ЭЗРИН-РАДИКСИН-МОЭЗИН

Доп.точки доступа:
Mackay, Deborah J.G.; Esch, Fred; Furthmayr, Heinz; Hall, Alan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.06-04Б1.136

Devaux, Patricia.
Antibody cross-reactivity with CD46 and lack of cell surface expression suggest that moesin might not mediate measles virus binding [Text] / Patricia Devaux, Denis Gerlier // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 2. - P1679-1682 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Перекрестная реактивность антител с CD46 и отсутствие экспрессии на поверхности клетки указывает на то, что моэзин не может опосредовать связывание вируса кори
Аннотация: Связывание антител против моэзина из асцитной жидкости с поверхностью клеток человека и грызунов оказалось параллельно уровню экспрессии CD46. Такая реактивность не была обнаружена с очищенными антителами против моэзина, к-рые узнают внутриклеточный моэзин. При блотинге по Вестерну установили, что антитела против моэзина взаимодействуют с растворенным CD46 и рекомбинантной растворимой формой CD46. Антитела против моэзина взаимодействуют также с молекулами CD46/CD4, содержащими только домены SCR1 и II, необходимые для связывания гемагглютинина вируса кори на CD46. Считают, что слабая перекрестная реактивность антител против моэзина с CD46 объясняет угнетающее действие этих антител на проникновение вируса кори, и что моэзин не участвует прямо в связывании вируса кори. Франция, Immunite et Infections Virales, IVMC, CNRS-UCBL UMR 5537, Fac. de Med. Lyon RTH Laennec, 69372 Lyon. Библ. 16

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС КОРЫ
АДСОРБЦИЯ
ПРОНИКНОВЕНИЕ
МОЭЗИН
АНТИТЕЛА

Доп.точки доступа:
Gerlier, Denis

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.07-04Я6.53

Association of the myosin-binding subunit of myosin phosphatase and moesin: Dual regulation of moesin phosphorylation by Rho-associated kinase and myosin phosphatase [Text] / Yuko Fukata [et al.] // J. Cell Biol. - 1998. - Vol. 141, N 2. - P409-418 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Ассоциация миозин-связанных субъединиц миозинфосфатазы и моэзина: двойное регулирование фосфорилирования моэзина Rho-ассоциированной киназой и миозинфосфатазой

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.17
Рубрики: МЕЖКЛЕТОЧНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
БЕЛКИ СЕМЕЙСТВА ЭЗРИН/РАДИКСИН/МОЭЗИН
МИОЗИНФОСФАТАЗА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ МОЭЗИНА
RHO-КИНАЗА
МИОЗИНФОСФАТАЗА
КЛЕТКИ МДСК

Доп.точки доступа:
Fukata, Yuko; Kimura, Kazushi; Oshiro, Noriko; Saya, Hideyuki; Matsuura, Yoshiharu; Kaibuchi, Kozo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 99.07-04К1.680

Devaux, Patricia.
Antibody cross-reactivity with CD46 and lack of cell surface expression suggest that moesin might not mediate measles virus binding [Text] / Patricia Devaux, Denis Gerlier // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 2. - P1679-1682 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Перекрестная реактивность антител с CD46 и отсутствие экспрессии на поверхности клетки указывает на то, что моэзин не может опосредовать связывание вируса кори
Аннотация: Связывание антител против моэзина из асцитной жидкости с поверхностью клеток человека и грызунов оказалось параллельно уровню экспрессии CD46. Такая реактивность не была обнаружена с очищенными антителами против моэзина, к-рые узнают внутриклеточный моэзин. При блотинге по Вестерну установили, что антитела против моэзина взаимодействуют с растворенным CD46 и рекомбинантной растворимой формой CD46. Антитела против моэзина взаимодействуют также с молекулами CD46/CD4, содержащими только домены SCR1 и II, необходимые для связывания гемагглютинина вируса кори на CD46. Считают, что слабая перекрестная реактивность антител против моэзина с CD46 объясняет угнетающее действие этих антител на проникновение вируса кори, и что моэзин не участвует прямо в связывании вируса кори. Франция, Immunite et Infections Virales, IVMC, CNRS-UCBL UMR 5537, Fac. de Med. Lyon RTH Laennec, 69372 Lyon. Библ. 16

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.13
Рубрики: ВИРУС КОРЫ
АДСОРБЦИЯ
ПРОНИКНОВЕНИЕ
МОЭЗИН
АНТИТЕЛА

Доп.точки доступа:
Gerlier, Denis

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.02-04М1.209

Suppression of radixin and moesin alters growth cone morphology, motility, and process formation in primary cultured neurons [Text] / Gabriela Paglini [et al.] // J. Cell Biol. - 1998. - Vol. 143, N 2. - P443-455 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Супрессия радиксина и моэзина меняет морфологию, подвижность и процессы образования конуса роста в первичной культуре нейронов

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.19.19
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ОБРАЗОВАНИЕ НЕЙРИТОВ
КОНУС РОСТА
АКТИНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
БЕЛКИ ЭЗРИН/РАДИКСИН/МОЭЗИН

Доп.точки доступа:
Paglini, Gabriela; Kunda, Patricia; Quiroga, Santiago; Kosik, Kenneth; Caceres, Alfredo

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.03-04Я6.237

Suppression of radixin and moesin alters growth cone morphology, motility, and process formation in primary cultured neurons [Text] / Gabriela Paglini [et al.] // J. Cell Biol. - 1998. - Vol. 143, N 2. - P443-455 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Супрессия радиксина и моэзина меняет морфологию, подвижность и процессы образования конуса роста в первичной культуре нейронов

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.01
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ОБРАЗОВАНИЕ НЕЙРИТОВ
КОНУС РОСТА
АКТИНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
БЕЛКИ ЭЗРИН/РАДИКСИН/МОЭЗИН

Доп.точки доступа:
Paglini, Gabriela; Kunda, Patricia; Quiroga, Santiago; Kosik, Kenneth; Caceres, Alfredo

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.11-04Я6.24

Yonemura, Shigenobu.
Direct involvement of ezrin/radixin/moesin (ERM)-binding membrane proteins in the organization of microvilli in collaboration with activated ERM proteins [Text] / Shigenobu Yonemura, Sachiko Tsukita, Shoichiro Tsukita // J. Cell Biol. - 1999. - Vol. 145, N 7. - P1497-1509 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Непосредственное участие мембранных белков, связывающих эзрин/радиксин/моэзин (ЭРМ) в организации микроворсинок при содействии активированных белков ЭРМ
Аннотация: Изучали функцию мембранных белков, связывающих ЭРМ, в различных культивируемых клетках - клетках CY-1 почек обезьян, эпидермоидных клетках человека A431, L-линиях фибробластов мыши и эпителиальных клетках MTD-1A. Гиперэкспрессия белков в L и CY-1 клетках индуцировала элонгацию микроворсинок, требовала наличия белков ЭРМ и актиновых филаментов. При удалении доменов, связывающих ЭРМ, способность индуцировать элонгацию микроворсинок исчезала. В клетках MTD-1A и A431 избыточная экспрессия мембранных белков, связывающих ЭРМ, не вызывала элонгацию микроворсинок. Однако в клетках A431 гиперэкспрессия этих белков в присутствии фактора роста эпидермиса индуцировала заметную элонгацию микроворсинок. Активация белков ЭРМ связана с фосфорилированием треонина их COOH-конца. Япония, Fac. Med., Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606-8501. Библ. 51

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ИНТЕГРАЛЬНЫЕ МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
МИКРОВОРСИНКИ
ЦИТОСКЕЛЕТ
ЭЗРИН/РАДИКСИН/МОЭЗИН

Доп.точки доступа:
Tsukita, Sachiko; Tsukita, Shoichiro

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.12-04Я6.16

Identification of PA2.26 antigen as a novel cell-surface mucin-type glycoprotein that induces plasma membrane extensions and increased motility in keratinocytes [Text] / Francisco G. Scholl [et al.] // J. Cell Sci. - 1999. - Vol. 112, N 24. - P4601-4613 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Идентификация антигена PA2.26 в качестве нового гликопротеина типа муцина клеточной поверхности, который индуцирует расширение мембран и увеличивает подвижность кератиноцитов
Аннотация: Биохимическая характеристика белка PA2.26 и анализ последовательности его кДНК показали, что антиген PA2.26 представляет муциноподобный гликопротеин, состоящий из 172 аминокислотных остатков. Этот белок концентрируется в микроворсинках, обогащенных актином, и проекциях плазматической мембраны, таких как филоподии, ламеллоподии, и он колокализован с эзрином, радиксином и моэзином. PA2.26 отсутствует в неонкогенных кератиноцитах и экспрессируется в линиях клеток карциномы и культивированных фибробластах. При эктопической экспрессии PA2.26 в иммортализованных, неонкогенных кератиноцитах происходит индукция их превращения в эпителиально-фибробластоидный морфотип. Это сопровождается реорганизацией актинового цитоскелета, перераспределением эзрина и увеличенной подвижностью клеток. Испания [M. Q.], Inst. de Investigaciones Biomedicas Alberto Sols CSIC-UAM, 28029-Madrid. Библ. 37

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11 + 341.19.19.17
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
АКТИН/ЭЗРИН/МОЭЗИН
ГЛИКОПРОТЕИН PA2.26
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МИГРАЦИЯ КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
Scholl, Francisco G.; Gamallo, Carlos; Vilaro, Senen; Quintanilla, Miguel

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.02-04Я6.18

Immunofluorescence detection of ezrin/radixin/moesin (ERM) proteins with their carboxyl-terminal threonine phosphorylated in cultured cells and tissues. Application of a novel fixation protocol using trichloroacetic acid (TCA) as a fixative [Text] / Ken Hayashi [et al.] // J. Cell Sci. - 1999. - Vol. 112, N 8. - P1149-1158 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Иммунофлуоресцентное определение белков эзрина/радиксина/моэзина (ЭРМ) с фосфорилированным треонином на карбоксильном конце в культивированных клетках и тканях. Применение нового способа фиксации с использованием в качестве фиксатора трихлоруксусной кислоты (ТХУ)
Аннотация: Фосфорилирование COOH-терминального остатка треонина ЭРМ способствует их кросс-связывающей активности. Используя моноклональные антитела против остатка треонина, разработали новый способ его фиксации ТХУ для иммунофлуоресцентной визуализации в различных клетках и тканях (эпителиальных клеток мыши MTD-1A, фибробластов мыши, MDCK, эпидермоидной карциномы человека А431 и др.). ТХУ эффективно инактивировала растворимые фосфатазы и т. обр. устанавливался уровень фосфорилирования COOH-терминального остатка треонина ЭРМ. Показано, что этот остаток связан исключительно с плазматическими мембранами, в то время как полные молекулы ЭРМ распределены как в цитоплазме, так и на плазматических мембранах. Япония [S. Y.], College of Med. Technol., Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606. Библ. 2

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
БЕЛКИ ЭЗРИН/РАДИКСИН/МОЭЗИН
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК/ТКАНЕЙ
ФИКСАЦИЯ
ТРИХЛОРУКСУСНАЯ КИСЛОТА
ИММУНОФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ ВИЗУАЛИЗАЦИЯ ТРЕОНИНА

Доп.точки доступа:
Hayashi, Ken; Yonemura, Shigenobu; Matsui, Takeshi; Tsukita, Sachiko; Tsukita, Shoichiro

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.02-04Я6.19

Disruption of dynamic cell surface architecture of NIH3T3 fibroblasts by the N-terminal domains of moesin and ezrin: In vivo imaging with GFP fusion proteins [Text] / Manuel R. Amieva [et al.] // J. Cell Sci. - 1999. - Vol. 112, N 1. - P111-125 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Нарушение динамической архитектуры поверхности клеток фибробластов NIH3T3 N-терминальными доменами моэзина и эзрина: изображение in vivo при слиянии белков с зеленым флуоресцирующим белком (ЗФБ)
Аннотация: Моэзин, эзрин и радиксин сливали с ЗФБ и экспрессировали в фибробластах NIH3T3. N-терминальный домен всех трех белков был локализован на плазматической мембране и его экспрессия влияла на архитектуру поверхности клеток. В этом случае происходило образование аномальных длинных и хрупких филоподий, к-рые были редко прикреплены и сокращались ненормальным образом. Из нетрансфицированных клеток большая часть эндогенных белков могла быть экстрагирована неионными детергентами. В трансфицированных фибробластах 90% N-моэзина и 60% N-эзрина и радиксина были нерастворимы. Минимальная величина домена моэзина для локализации на мембране включала 1-320 аминокислотных остатков. Экспрессия ЭФБ с моэзином полной длины или его CCOH-терминальным доменом не влияла на поведение клеток при наблюдении в течение 6-8 ч. США [H. F.], Mol. Mechanisms of Disease Lab., Dep. Pathol., Stanford Univ. Med. Center, Palo Alto, Ca 94304-5324. Библ. 28

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
МОЭЗИН/ЭЗРИН/РАДИКСИН
ЭКСПРЕССИЯ
ФИЛОПОДИИ
СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ ВОЛОКНА
ФИБРОБЛАСТЫ NIH3T3
ЗЕЛЕНЫЙ ФЛУОРЕСЦИРУЮЩИЙ БЕЛОК
ИССЛЕДОВАНИЕ IN VIVO

Доп.точки доступа:
Amieva, Manuel R.; Litman, Pninit; Huang, Laiqiang; Ichimaru, Eiji; Furthmayr, Heinz

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.05-04Я6.203

Intracellular osteopontin is an integral component of the CD44-ERM complex involved in cell migration [Text] / R. Zohar [et al.] // J. Cell. Physiol. - 2000. - Vol. 184, N 1. - P118-130 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Внутриклеточный остеопонтин является интегральным компонентом CD44-ERM, участвующего в миграции клеток
Аннотация: Авт. ранее выявили внутриклеточную форму остеопонтина (I), известного в качестве секретируемого гликопротеина, в примембранной области культивируемых фибробластов. В наст. работе установлено, что I локализуется вместе с антигеном CD44 клеточной поверхности и аккумулируется по преимуществу у ведущего края мигрирующих Кл, в выростах цитоплазмы и в сайтах адгезии Кл к гранулам, покрытых гиалуронаном. В ведущей ламелле локализуется также белковый комплекс эзрин/радиксин/моэзин (ERM). Дефектность Кл по I или CD ведет к замедлению клеточной миграции и ухудшает прикрепление Кл к гиалуроновому субстрату. Сделан вывод, что I является интегральным компонентом комплекса гиалуронан-CD44-ERM, участвующего в миграции Кл. Канада [J. S.], Fac. Dentistry, Univ. Toronto, Ont. M5S 3E2, jaro.sodek@utoronto.ca. Библ. 70

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.17
Рубрики: МИГРАЦИЯ
ФИБРОБЛАСТЫ
БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС ЭЗРИН/РАДИКСИН/МОЭЗИН
ОСТЕОПОНТИН

Доп.точки доступа:
Zohar, R.; Suzuki, N.; Suzuki, K.; Arora, P.; Glogauer, M.; McCulloch, C.A.G.; Sodek, J.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.09-04Я6.50

Bretscher, Anthony.
Regulation of cortical structure by the ezrin-radixin-moesin protein family [Text] / Anthony Bretscher // Curr. Opinion Cell Biol. - 1999. - Vol. 11, N 1. - P109-116 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Регуляция кортикальной структуры семейством белков эзрин-радиксин-моэзин
Аннотация: Обзор. Белки эзрин-радиксин-моэзин (ЭРМ) очевидно реализуют связь между мембранами и цитоскелетом. В лимфоцитах установлено непосредственное взаимодействие рецепторов внеклеточного матрикса и внутриклеточных адгезивных молекул. В поляризованных эпителиальных клетках присутствуют адапторные молекулы - EBP50 (ЭРМ-связывающий фосфопротеин с мол. м. 50 кД), к-рые обеспечивают мости между аминотерминальным доменом эзрина и цитоплазматическими частями белков плазматических мембран, включая трансмембранный регулятор проводимости кистозного фиброза и 'бета'[2]-адренергический рецептор. Конформационные изменения регулируются связывающими сайтами EBP50 и F-актина. ЭРМ участвуют в передаче сигналов Rho и Rac. США, Section of Biochemistry, Mol. and Cell Biol., Cornell Univ., Ithaca, NY 14853. Библ. 56

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ
РЕЦЕПТОРЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
МОЛЕКУЛЫ АДГЕЗИИ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛКИ ЭЗРИН-РАДИКСИН-МОЭЗИН
ЦИТОСКЕЛЕТ
МЕМБРАНЫ
СВЯЗЬ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 56

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.01-04Я6.6

Gautreau, Alexis.
Morphogenic effects of ezrin require a phosphorylation-induced transition from oligomers to monomers at the plasma membrane [Text] / Alexis Gautreau, Daniel Louvard, Monique Arpin // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 150, N 1. - P193-203 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Морфогенетические эффекты эзрина требуют индуцированного фосфорилированием смещения от олигомеров к мономерам на плазматической мембране
Аннотация: Изучали значение фосфорилирования консервативного остатка треонина (Т567) в COOH-терминальном домене эзрина. Получили стабильные клоны из эпителиальных клеток почек LLC-PK1, содержащие дикий тип эзрина и его мутантные формы - эзрин Т567А и Т567Д. Первый плохо связывался с цитоскелетом, но был способен к образованию олигомеров. Эзрин Т567Д связывался с цитоскелетом, но при этом происходил сдвиг к образованию на цитоплазматической мембране мономеров. Т567Д индуцировал формирование ламеллоподий, мембранных раффлов и пучков микроворсинок. Т. обр. фосфорилирование консервативного Т567 эзрина влияло на образование мультиклеточных структур и регулировало смещение от мембранносвязанных олигомеров к активным мономерам. Франция [Monique Arpin], Lab. de Morphogenese et Signalisation Cel., UMR 144 CNRS/Institut Curie, 26 rue d'Ulm, 75248 Paris Cedex 05. E-mail: marpin@curie.fr. Библ. 32

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ЭЗРИН/РАДИКСИН/МОЭЗИН
ДОМЕНЫ
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Louvard, Daniel; Arpin, Monique

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.03-04Я6.10

Rho-dependent and -independent activation mechanisms of ezrin/radixin/moesin proteins: An essential role for polyphosphoinositides in vivo [Text] / Shigenobu Yonemura [et al.] // J. Cell Sci. - 2002. - Vol. 115, N 12. - P2569-2580 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Механизмы активации белков эзрина/радиксина/моэзина, зависимые и независимые от Rho. Существенная роль полифосфоинозитидов in vivo
Аннотация: Белки эзрин/радиксин/моэзин (ЭРМ) активируются как кросслинкеры Rho-зависимым образом и стабилизированы, если фосфорилирован C-терминальный остаток треонина. Авт. показали, что инактиватор Rho-C3-трансфераза или стауроспорин (ингибитор протеинкиназы), приводящие к дефосфорилированию С-концевого треонина ЭРМ, нарушают транслокацию этих белков из плазматической мембраны в цитоплазму. Однако в ряде клеток (А431) при их стимуляции фактором роста эпидермиса для активации ЭРМ не требуется фосфорилирование C-терминального треонина. В клетках MDCK ЭРМ активируются очевидно в отсутствии активации Rho и без фосфорилирования C-терминального треонина. При этом неомицин, связывающий фосфатидилинозит-4,5-бифосфат, влияет на активацию ЭРМ, независимо от типа клеток. Япония, Dep. Cell Biol., Fac. Med., Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606-8501, e-mail: yonemura@cdb.riken.go.jp. Библ. 54

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
БЕЛКИ ЭЗРИН/РАДИКСИН/МОЭЗИН
C-ТЕРМИНАЛЬНЫЙ ТРЕОНИН
ТРАНСЛОКАЦИЯ
МЕХАНИЗМЫ АКТИВАЦИИ
ГТФАЗЫ RHO
ИНАКТИВАТОРЫ
КЛЕТКИ МЛЕКОПИТАЮЩИХ
ФОСФАТИДИЛИНОЗИТ-4,5-БИФОСФАТ
НЕОМИЦИН

Доп.точки доступа:
Yonemura, Shigenobu; Matsui, Takeshi; Tsukita, Shoichiro; Tsukita, Sachiko

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.06-04Я6.39

A novel cell-cell junction system: The cortex adhaerens mosaic of lens fiber cells [Text] / Beate K. Straub [et al.] // J. Cell Sci. - 2003. - Vol. 116, N 24. - P4985-4995 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Новая система межклеточных контактов: мозаика cortex adhaerens в популяции клеток волокон хрусталика
Аннотация: Безъядерные призмоподобные волокна хрусталика глаза очень плотно упакованы и формируют ткань, в которой плазматические мембраны и ассоциированные с ними цитоплазматические области формируют единый комплекс межклеточной адгезии - cortex adhaerens. Используя методы биохимии, иммунопреципитации и иммунохимической локализации белков у разных видов млекопитающих (корова, свинья, крыса) идентифицированы основные типы кортикальных соединительных комплексов. В одном из них трансмембранный гликопротеин Н-кадгерин и кадгерин-11 (которые также способны образовывать комплексы между собой) связаны с 'альфа'- и 'бета'-катенинами, плакоглобином, белком p120{ctn} и винкулином. Другой комплекс содержит эзрин, периплакин, периаксин и десмойокин, обычно вместе с моэзином, спектринами и плектином. На срезах ткани хрусталика, прошедших через меньший диаметр гексагональных волокон, выявлено максимальное число кадгериновых комплексов, тогда как эзрин-содержащие комплексы обычно встречаются на длинных поверхностях этих Кл. Более того, с помощью высокоразрешающей флуоресцентной микроскопии после двойного мечения антителами на коротких поверхностях волокон выявлены мозаичные регулярные "блоки", основанные на кадгерине и содержащие катениновые комплексы. Комплексы, в основе которых находится эзрин, формировали, напротив, плотные упаковки. Последние, представляющие новый тип соединительных пластинок, известных ранее только для других клеточных типов, могут быть теперь внесены в список основных белков кортекса хрусталика. Обсуждается функциональная значимость этих комплексов для поддержания структуры и функции хрусталика, и в целом для остроты и чистоты зрения. Германия [W. W. F.], Div. Cell Biol., German Cancer Res. Center, Im Neuenheimer Feld 280, 69120 Heidelberg. Библ. 106

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.17
Рубрики: МЕЖКЛЕТОЧНЫЕ КОНТАКТЫ
КОМПЛЕКС МЕЖКЛЕТОЧНОЙ АДГЕЗИИ CORTEX ADHAERENS
ТИПЫ
КАДГЕРИНЫ/КАТЕНИНЫ/ЭЗРИН/МОЭЗИН/ПЕРИАКСИН/ПЕРИПЛАКИН
ХРУСТАЛИК
ВОЛОКНА
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 106

Доп.точки доступа:
Straub, Beate K.; Boda, Judit; Kuhn, Caecilia; Schnoelzer, Martina; Korf, Ulrike; Kempf, Tore; Spring, Herbert; Hatzfeld, Mechthild; Franke, Werner W.

1-20 21-27

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска