Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КОФИЛИН<.>)
Общее количество найденных документов : 98
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-98 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04Я6.102

   
    Characterization and identification as cofilin and destrin of two thyrotropin- and phorbol ester-regulated phosphoproteins in thyroid cells [Text] / Tsukasa Saito [et al.] // Exp. Cell Res. - 1994. - Vol. 212, N 1. - P49-61 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Характеристика двух регулируемых тиротропином и форболовым эфиром фосфопротеинов в клетках щитовидной железы и их идентификация как кофилина и дестрина
Аннотация: Методами двумерного ЭФ в геле выявили и очистили из клеток (Кл) щитовидной железы собаки белки p21 и p19. Показана идентичность p19 дестрину/актин-деполимеризующему фактору, а p21 - кофилину, также взаимодействующему с актином. Идентичность обоих белков подтверждена с помощью специфич. антител к кофилину головного мозга и к декстрину кур. В Кл щитовидной железы оба белка присутствуют в фосфорилированной и нефосфорилированной формах; их дефосфорилирование стимулирует тиротропин при участии цАМФ; так же, но медленнее действует тетрадеканоилфорболацетат. Фактор роста эпидермиса на поздних сроках действия несколько снижает уровень фосфорилирования обоих белков. Диметилсульфоксид индуцирует быстрое дефосфорилирование кофилина и дестрина с реорганизацией актиновых микрофиламентов, аналогичной реорганизации, индуцируемой тиротропином. Диметилсульфоксид отличается способностью вызывать образование в Кл внутриядерных палочковидных скоплений кофилина. Бельгия, [F.L], IRIBHN Sch. Med., ULB, B-1070 Brussels. Библ. 43
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ГОРМОНЫ
ТИРОТРОПИН
ФОРБОЛОВЫЕ ЭФИРЫ
ЦАМФ
БЕЛКИ
ДЕКСТРИН/ФАКТОР ДЕПОЛИМЕРИЗАЦИИ АКТИНА
КОФИЛИН
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ЩИТОВИДНАЯ ЖЕЛЕЗА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
Saito, Tsukasa; Lamy, Francoise; Roger, Pierre P.; Lecocq, Raymond; Dumont, Jacques E.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.334

   
    Identification, characterization, and intracellular distribution of cofilin in Dictyostelium discoideum [Text] / Hiroyuki Aizawa [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 18. - P10923-10932 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Идентификация, характеристика и внутриклеточное распределение кофилина у Dyctiostelium discoideum
Аннотация: В клетках Dyctiostelium discoideum идентифицирован и очищен из них белок (Б) с мол. м. 15000, к-рый связывает мономер актина. Б деполимеризует филаменты актина pH-зависимым образом, а также уменьшает вязкость растворов актина зависимым от концентрации образом. Последняя активность ингибируется фосфатидилинозитидами. Молекулярное клонирование генов, кодирующих этот Б, показало, что последовательность Б имеет 42% идентичности с последовательностью кофилина дрожжей. Считается, Б является кофилином D.discoideum. Клетки миксомицета содержат два гена кофилина (DCOF1 и DCOF2), чья нуклеотидная последовательность полностью идентична в экзонах, но различна в промотерных и интронных районах. Ген DCOF1 экспрессируется в вегетативных и дифференцирующих клетках, тогда как ген DCOF2 не экспрессируется ни при каких условиях. Показано, что ген DCOF1 может быть важен для пролиферации клеток D.discoideum, а разрушение гена DCOF2 не изменяет никакого фенотипа. Кофилин диффузно распределен в цитоплазме вегетативных клеток. В разглаживающихся клетках в условиях голодания кофилин локализуется в резко перестраивающемся актиновом цитоскелете в сморщенных мембранах лидирующего конца. Считается, что кофилин может быть вовлечен в динамическую реорганизацию мембранного актинового цитоскелета. Япония, Dep. Cell Biol., Tokyo Metropolitan Inst. Med. Sci., Honkomagome 3-18-22, Bunkyo-ku, Tokyo 113. Библ. 47
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: КОФИЛИН
ОЧИСТКА
ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
DYCTYOSTELIUM DISCOIDEUM
ЦИТОСКЕЛЕТ

Доп.точки доступа:
Aizawa, Hiroyuki; Sutoh, Kazuo; Tsubuki, Satoshi; Kawashima, Seiichi; Ishii, Ai; Yahara, Ichiro
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.09-04К1.353

   
    Costimulatory signals for human T-cell activation induce nuclear translocation of pp19/cofilin [Text] / Yvonne Samstag [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 10. - P4494-4498 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Костимуляторные сигналы для активации T-клеток у человека индуцируют ядерную транслокацию pp19/кофилина
Аннотация: Resting T lymphocytes that have recognized antigen bound to a major histocompatibility complex molecule with the T-cell receptor require costimulatory signals through accessory receptors, including CD2, CD4, CD8, and CD28, for their clonal growth and expression of their functional repertoires. Absence of costimulation, in contrast, can induce clonal anergy in vitro and selective tolerance in vivo. Here we have defined a potential intracellular messenger for T-cell activation which is strictly regulated by costimulatory signals mediated through accessory receptors: pp19/cofilin, a small actinbinding protein, undergoes dephosphorylation and subsequent translocation from the cytosol into the nucleus. In untransformed T cells this process correlates with functional responses essential for the induction of T-cell proliferation (i. e., production of interleukin 2). Moreover, spontaneous dephosphorylation as well as nuclear translocation of pp19/cofilin occur in the autonomously proliferating T-lymphoma cell line Jurkat. Германия, Max Planck Inst. Bioch. Библ. 38
ГРНТИ  
34.43.35
ВИНИТИ 341.43.35.15.05
Рубрики: КОФИЛИН
ТРАНСЛОКАЦИЯ
АКТИВАЦИЯ T-КЛЕТОК
СИГНАЛЫ
ЛИМФОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Samstag, Yvonne; Eckerskorn, Christoph; Wesselborg, Sebastian; enning, Stefan; Wallich, Reinhard; Meuer, Stefan C.
4.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 96.12-04Н3.54

   
    Activation induces dephosphorylation of cofilin and its translocation to plasma membranes in neutrophil-like differentiated HL-60 cells [Text] / Kazuhiro Suzuki [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 33. - P19551-19556 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Активация индуцирует дефосфорилирование кофилина и его транслокацию на плазматические мембраны в нейтрофилоподобных дифференцированных клетках HL-60
Аннотация: In the present study, we characterized the phosphoprotein and studied changes in its localization upon activation of phagocytes. The 21-kDa phosphoprotein was rapidly dephosphorylated upon activation not only with opsonized zymosan but also with formyl-Met-Leu-Phe and arachidonic acid. The peptide fragments derived from the 21-kDa phosphoprotein were found to have the same amino acid sequences as those of cofilin, an actin-binding protein. The phosphoprotein reacted exclusively with anti-cofilin antibody on two-dimensional immunoblots. Accordingly, together with its apparent molecular weight, isoelectric point, and detection of phosphoserine as a phosphoamino acid, we concluded that the 21-kDa phosphoprotein was a phosphorylated form of cofilin. The amount of cofilin in membranous fractions was increased upon activation. Furthermore, confocal laser scanning microscopy showed that cofilin existed diffusely in the cytosol and nuclear region of the resting cells, while in the activated cells, it was accumulated at the plasma membrane area, forming ruffles or endocytic vesicles on which O[2]{.} should be produced. These results suggested that in resting cells cofilin exists as a soluble phosphoprotein in the cytosol and nuclei, while upon stimulation a large portion of cofilin is dephosphorylated and translocated to the plasma membrane regions. Япония, Pharm. Sci., Univ. Tokyo. Библ. 42
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09.01
Рубрики: КОФИЛИН
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ОБРАЩЕНИЕ
ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
КЛЕТКИ HL-60

Доп.точки доступа:
Suzuki, Kazuhiro; Yamaguchi, Teruhide; Tanaka, Toshikazu; Kawanishi, Toru; Nishimaki-Mogami, Tomoko; Yamamoto, Kazuo; Tsuji, Tsutomu; Irimura, Tatsuro; Hayakawa, Takao; Takahashi, Atsushi
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.07-04М2.24

   
    Dephosphorylation of cofilin in polymorphonuclear leukocytes derived from peripheral blood [Text] / Kyoko Okada [et al.] // Exp. Cell Res. - 1996. - Vol. 227, N 1. - P166-122 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Дефосфорилирование кофилина в полиморфноядерных лейкоцитах периферической крови
Аннотация: Кофилин (Кл) - низкомолекулярный белок-регулятор актина - в покоящихся лейкоцитах (Л) человека и свиньи был фосфорилирован на 50%. После активации Л fMLP или тканевым активатором плазминогена наблюдалось дефосфорилирование Кл в течение 1 и 10 мин, соотв. Специфические ингибиторы фосфатаз окадайковая к-та и каликулин индуцировали дефосфорилирование Кл. Эффект наблюдался также в Л, обработанных ионофором Ca A23187. Повторная ре-активация Л тканевым активатором плазминогена (но не fMLP) вызывала дефосфорилирование Кл, что указывало на различие механизмов дефосфорилирования Кл. Япония, Chiba Univ. Библ. 46
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.19.11
Рубрики: ЛЕЙКОЦИТЫ
КОФИЛИН
ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
СВИНЬИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Okada, Kyoko; Takano-Ohmuro, Hiromi; Obinata, Takashi; Abe, Hiroshi
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 97.08-04И8.86

   
    Dephosphorylation of cofilin in polymorphonuclear leukocytes derived from peripheral blood [Text] / Kyoko Okada [et al.] // Exp. Cell Res. - 1996. - Vol. 227, N 1. - P166-122 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Дефосфорилирование кофилина в полиморфноядерных лейкоцитах периферической крови
Аннотация: Кофилин (Кл) - низкомолекулярный белок-регулятор актина - в покоящихся лейкоцитах (Л) человека и свиньи был фосфорилирован на 50%. После активации Л fMLP или тканевым активатором плазминогена наблюдалось дефосфорилирование Кл в течение 1 и 10 мин, соотв. Специфические ингибиторы фосфатаз окадайковая к-та и каликулин индуцировали дефосфорилирование Кл. Эффект наблюдался также в Л, обработанных ионофором Ca A23187. Повторная ре-активация Л тканевым активатором плазминогена (но не fMLP) вызывала дефосфорилирование Кл, что указывало на различие механизмов дефосфорилирования Кл. Япония, Chiba Univ. Библ. 46
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.39.02
Рубрики: ЛЕЙКОЦИТЫ
КОФИЛИН
ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
СВИНЬИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Okada, Kyoko; Takano-Ohmuro, Hiromi; Obinata, Takashi; Abe, Hiroshi
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.08-04М3.136

   
    Slow axonal transport of soluble actin with actin depolymerizing factor, cofilin, and profilin suggests actin moves in an unassembled form [Text] / Roland G. Mills [et al.] // J. Neurochem. - 1996. - Vol. 67, N 3. - P1225-1234 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Медленный аксонный транспорт растворимого актина вместе с деполимеризующим актин фактором, кофилином и профилином, свидетельствующий о возможности миграции актина в деполимеризованной форме
Аннотация: Кроссбредным 4-5-месячным курам в вентральный рог серого вещества поясничного отдела спинного мозга вводили S{35}-метионин. Через 4-20 дней после этого радиоактивность растворимого в тритоне X-100 актина (I), выделенного из срезов седалищного нерва, оказывалась выше радиоактивности мембранной формы I. Скорость миграции растворимого I, кофилина, деполимеризующего I фактора и профилина с медленной компонентой аксонного потока оказалась одинаковой. Удельная радиоактивность нефосфорилированной формы деполимеризующего I фактора не отличалась от радиоактивности неактивной фосфорилированной формы этого фактора. Новая Зеландия, Univ. of Otago Med. School, Dunedin. Библ. 61
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.17
Рубрики: АКСОННЫЙ ТРАНСПОРТ
МЕДЛЕННЫЙ КОМПОНЕНТ
АКТИН
ДЕПОЛИМЕРИЗУЮЩИЙ АКТИН ФАКТОР
КОФИЛИН
ПРОФИЛИН
{35}S-МЕТИОНИН
СПИННОЙ МОЗГ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Mills, Roland G.; Minamide, Laurie S.; Yuan, Aidong; Bamburg, James R.; Bray, John J.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.10-04Я6.58

   
    Effects of cofilin on actin filamentous structures in cultured muscle cells. Intracellular regulation of cofilin action [Text] / Rie Nagaoka [et al.] // J. Cell Sci. - 1995. - Vol. 108, N 2. - P581-593 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Действие кофилина на актин филаментных структур в культуре мышечных клеток. Внутриклеточная регуляция действия кофилина
Аннотация: Исследовали функцию кофилина (КФ) в культуре мышечных волокон, к-рый играет большую роль в регуляции сборки актина (Ак) в развивающейся скелетной мышце. В этих целях использовали рекомбинантный КФ, производный Escherichia coli, меченный тетраметилродаминиод - ацетиламидом (I). При введении I включается в миогенные клетки и филаменты Ак сразу разрушаются, при этом создаются цитоплазматические структуры, включающие I и Ак. Саркомеры миофибриллярных структур не разрушаются, а тропомиозин диссоциируется из структур, включающих экзогенный КФ, I локализуется в области I-полосы. Через 24 ч после введения I структуры, включающие Ак-КФ исчезают полностью и I диффундирует в цитоплазму. Филаменты Ак затем восстанавливаются и тропомиозин реассоциирует из I-полосы. С этого времени I в клетках сохраняет функциональную активность в виде эндогенного комплекса Ак-КФ в ответ на введение ДСМО. Введенный меченый Ак утрачивает способность к сборке филаментов в присутствии I, но с этого времени постепенно включается в миофибриллярные структуры. Показано, что экзогенный КФ активен и заметно изменяет динамику Ак в мышечных клетках, но его активность регулируется некоторыми факторами, включающими связи фосфатидилинозит-4,5-бифосфата. Япония, Chiba univ., Jayoi-cho lnage-ku, Chiba 263. Библ. 50
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05 + 341.19.19.15
Рубрики: МИОФИБРИЛЛОГЕНЕЗ
АКТИН
АКТИН-СВЯЗАННЫЕ БЕЛКИ
МЫШЕЧНЫЕ КЛЕТКИ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КОФИЛИН

Доп.точки доступа:
Nagaoka, Rie; Kusano, Ken-ichi; Abe, Hiroshi; Obitana, Takashi
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.10-04Я6.73

   
    Cofilin changes twist of F-actin: Implications for actin filament dynamics and cellular function [Text] / Amy McGough [et al.] // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 138, N 4. - P771-781 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Кофилин изменяет закрученность F-актина: участие в изменении динамики актина филаментов и клеточной функции
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
СУБЪЕДИНИЦЫ
F-АКТИН
КОФИЛИН

Доп.точки доступа:
McGough, Amy; Pope, Brian; Chiu, Wah; Weeds, Alan
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.03-04Я6.73

    Maciver, Sutherland K.
    How ADF/cofilin depolymerizes actin filaments. Commentary [Text] / Sutherland K. Maciver // Curr. Opinion Cell Biol. - 1998. - Vol. 10, N 1. - P140-144 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Как [актин-деполимеризующий фактор] АДФ-кофилин деполимеризуют актиновые филаменты
Аннотация: Обзор. Библ. 39
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: АКТИНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ДЕПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
АКТИН-ДЕПОЛИМЕРИЗУЮЩИЙ ФАКТОР-КОФИЛИН
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 39
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.03-04Я6.74

   
    Regulation of actin dynamics through phosphorylation of cofilin by LIM-kinase [Text] / Silvia Arber [et al.] // Nature. - 1998. - Vol. 393, N 6687. - P805-809 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Регулирование динамики актина через фосфорилирование кофилина LIM-киназой
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: АКТИНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ДЕПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
КОФИЛИН
LIM-КИНАЗА

Доп.точки доступа:
Arber, Silvia; Barbayannis, Freda A.; Hanser, Hartwig; Schneider, Corinna; Stanyon, Clement A.; Bernard, Ora; Caroni, Pico
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.03-04Я6.117

    Djafarzadeh, Siamak.
    Signaling pathways involved in dephosphorylation and localization of the actin-binding protein cofilin in stimulated human neutrophils [Text] / Siamak Djafarzadeh, Verena Niggli // Exp. Cell Res. - 1997. - Vol. 236, N 2. - P427-435 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Сигнальные пути, участвующие в дефосфорилировании и локализации связывающегося с актином белка кофилина в стимулированных нейтрофилах человека
Аннотация: При активации покоящихся нейтрофилов человека хемотактич. пептидами (I) или форбол-12-миристат-13-ацетатом (II) - ингибитором фосфолипазы С (III) - наблюдается дефосфорилирование главного фосфорилированного белка с мол. м. 20 кД. С использованием моноклональных антител показано, что этим белком является кофилин (IV), участвующий в перестройке актина. Изучали влияние различных ингибиторов III на дефосфорилирование IV. Go6976 (10 мкм), ингибирующий III 'альфа' и 'бета', не предотвращает вызванное II дефосфорилирование IV, к-рое полностью подавляется Ro31-8220 (VI) и CGP 41251 (10 мкМ), действующие на Ca{2+}-независимые изоформы III. VI не влияет, однако, на дефосфорилирование IV, вызванное I. Т. обр. I и II вызывают дефосфорилирование IV по разным механизмам. Ингибитор протеинфосфатаз окадаевая к-та (VII) ослабляет дефосфорилирование IV в покоящихся клетках, так что фосфатазы 1 и/или 2А могут контролировать фосфорилирование IV и вносить вклад в дефосфорилирование IV под действием II. Дефосфорилирование IV, вызванное I, II и VII, всегда сопровождается переходом IV на периферию клетки, в области, богатые F-актином. Швейцария, Dep. Pathol., Univ. Bern, CH-3010 Bern. Библ. 49
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: СИГНАЛЬНЫЕ ПУТИ
БЕЛКИ
КОФИЛИН/АКТИН
ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
НЕЙТРОФИЛЫ
СТИМУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Niggli, Verena
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.04-04Я6.73

    Theriot, Julie A.
    Accelerating on a treadmill: ADF/cofilin promotes rapid actin filament turnover in the dynamic cytoskeleton [Text] / Julie A. Theriot // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 136, N 6. - P1165-1168 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Ускорение однообразного механического труда: АДФ-кофилин способствует быстрому обороту актиновых филаментов в динамическом цитоскелете
Аннотация: Обзор. Члены семейства АДФ-кофилина (I) являются мощными и важными регуляторами динамики актинового цитоскелета, функции к-рых состоят в повышении скорости оборота актиновых филаментов (АФ) в живой клетке. Изучение различных организмов и количественный анализ влияния I на динамику АФ подтвердили гипотезу, согласно к-рой члены семейства I являются первичными или даже единственными клеточными факторами, ответственными за быструю деполимеризацию АН в динамич. цитоскелетных структурах у всех эукариот. США, Whitehead Inst. for Biomed. Res., Cambridge, MA 02160. Библ. 28
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ДЕПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
АДФ-КОФИЛИН
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 28
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 99.04-04К1.114

    Djafarzadeh, Siamak.
    Signaling pathways involved in dephosphorylation and localization of the actin-binding protein cofilin in stimulated human neutrophils [Text] / Siamak Djafarzadeh, Verena Niggli // Exp. Cell Res. - 1997. - Vol. 236, N 2. - P427-435 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Сигнальные пути, участвующие в дефосфорилировании и локализации связывающегося с актином белка кофилина в стимулированных нейтрофилах человека
Аннотация: При активации покоящихся нейтрофилов человека хемотактич. пептидами (I) или форбол-12-миристат-13-ацетатом (II) - ингибитором фосфолипазы С (III) - наблюдается дефосфорилирование главного фосфорилированного белка с мол. м. 20 кД. С использованием моноклональных антител показано, что этим белком является кофилин (IV), участвующий в перестройке актина. Изучали влияние различных ингибиторов III на дефосфорилирование IV. Go6976 (10 мкм), ингибирующий III 'альфа' и 'бета', не предотвращает вызванное II дефосфорилирование IV, к-рое полностью подавляется Ro31-8220 (VI) и CGP 41251 (10 мкМ), действующие на Ca{2+}-независимые изоформы III. VI не влияет, однако, на дефосфорилирование IV, вызванное I. Т. обр. I и II вызывают дефосфорилирование IV по разным механизмам. Ингибитор протеинфосфатаз окадаевая к-та (VII) ослабляет дефосфорилирование IV в покоящихся клетках, так что фосфатазы 1 и/или 2А могут контролировать фосфорилирование IV и вносить вклад в дефосфорилирование IV под действием II. Дефосфорилирование IV, вызванное I, II и VII, всегда сопровождается переходом IV на периферию клетки, в области, богатые F-актином. Швейцария, Dep. Pathol., Univ. Bern, CH-3010 Bern. Библ. 49
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.29.23
Рубрики: СИГНАЛЬНЫЕ ПУТИ
БЕЛКИ
КОФИЛИН/АКТИН
ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
НЕЙТРОФИЛЫ
СТИМУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Niggli, Verena
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.01-04Б2.327

    Carlier, Marie-France.
    Control of actin dynamics [Text] / Marie-France Carlier // Curr. Opinion Cell Biol. - 1998. - Vol. 10, N 1. - P45-51 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Контроль динамики актина
Аннотация: Обзор. Основанные на актине (I) процессы подвижности тесно связаны с быстрым оборотом нитей I. Факторы, контролирующие стационарное состояние сборки I: кэпирующие белки и фактор деполимеризации I (кофилин) (II) - прямо влияют на подвижность. Клеточные факторы, участвующие в сопряжении инициации сборки "бородатого" конца нитей I с клеточной сигнализацией, идентифицированы с использованием Saccharomyces cerevisiae и Listeria monocytogenes в кач-ве модельных систем. Франция, Lab. d'Enzymol. et Biochim. Structurale, CNRS, 91198 Gif-sur-Yvette. Библ. 55
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.35.07
Рубрики: АКТИН
СБОРКА НИТЕЙ
МЕХАНИЗМ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
КОФИЛИН
ФУНКЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 55
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.03-04Я6.139

    Carlier, Marie-France.
    Control of actin dynamics [Text] / Marie-France Carlier // Curr. Opinion Cell Biol. - 1998. - Vol. 10, N 1. - P45-51 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Контроль динамики актина
Аннотация: Обзор. Основанные на актине (I) процессы подвижности тесно связаны с быстрым оборотом нитей I. Факторы, контролирующие стационарное состояние сборки I: кэпирующие белки и фактор деполимеризации I (кофилин) (II) - прямо влияют на подвижность. Клеточные факторы, участвующие в сопряжении инициации сборки "бородатого" конца нитей I с клеточной сигнализацией, идентифицированы с использованием Saccharomyces cerevisiae и Listeria monocytogenes в кач-ве модельных систем. Франция, Lab. d'Enzymol. et Biochim. Structurale, CNRS, 91198 Gif-sur-Yvette. Библ. 55
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.17
Рубрики: АКТИН
СБОРКА НИТЕЙ
МЕХАНИЗМ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
КОФИЛИН
ФУНКЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 55
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.04-04Я6.45

   
    Молекулярная функция кофилина в регуляции реорганизации актинового цитоскелета [Text] / Kenji Moriyama [et al.] // Seikagaku. - 1999. - Vol. 71, N 2. - С. 101-114 . - ISSN 0037-1017
Аннотация: Обзор. Библ. 60
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИН
РЕОРГАНИЗАЦИЯ
КОФИЛИН
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 60

Доп.точки доступа:
Moriyama, Kenji; Aizawa, Hiroyuki; Iida, Kazuko; Yahara, Ichiro
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.06-04Я6.313

   
    Herbimycin A inhibits both dephosphorylation and translocation of cofilin induced by opsonized zymosan in macrophagelike U937 cells [Text] / Keiko Nagaishi [et al.] // J. Cell. Physiol. - 1999. - Vol. 180, N 3. - P345-354 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: В макрофагоподобных клетках U937 гербимицин А ингибирует как дефосфорилирование, так и транслокацию кофилина, индуцированную опсонизированным зимозаном
Аннотация: В макрофагоподобных клетках U937 обработка опсонизированным зимозаном (ОЗ) индуцировала увеличение уровня ПОЛ, фагоцитоз нерастворимых частиц ОЗ, дефосфорилирование кофилина и его транслокацию из цитозоля в область плазматических мембран, снижение внутриклеточного pH от 7,4 до 6,8 и быстрое увеличение на периферии клетки филаментов актина. Все эти процессы были ингибированы или снижены при действии на клетки гербимицина A, ингибитора тирозинкиназы. ОЗ повышал фосфорилирование белков с мол. м. 110, 50, 34 и 29 кД, а гербимицин A ингибировал этот процесс. Микроинъекции антител против кофилина вызывали ингибирование фагоцитоза. Заключили, что кофилин играет критическую роль в фагоцитарной функции, воздействуя на организацию цитоскелета. Япония [Kazuhiro Suzuki], Nat. Inst. Health Sci., 18-1, Kamiyoga 1-chome, Setagaya ku, Tokyo, 158. Библ. 38
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ФАГОЦИТОЗ
КЛЕТКИ U937
ЦИТОСКЕЛЕТ
КОФИЛИН
ТИРОЗИНКИНАЗА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ЗИМОЗАН

Доп.точки доступа:
Nagaishi, Keiko; Adachi, Reiko; Matsul, Sachiko; Yamaguchi, Teruhide; Kasahara, Tadshi; Suzuki, Kazuhiro
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.10-04Я6.36

    Ono, Shoichiro.
    UNC-60B, and ADF/cofilin family protein, is required for proper assembly of actin into myofibrils in Caenorhabditis elegans body wall muscle [Text] / Shoichiro Ono, David L. Baillie, Guy M. Benian // J. Cell Biol. - 1999. - Vol. 145, N 3. - P491-502 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: UNC-60B - белок семейства фактора деполимеризации актина ФДАк/кофилина необходим для нормальной сборки актина в миофибриллы в мышцах стенки тела у Caenorhabditis elegans
Аннотация: Гены unc-60 кодируют синтез двух функционально различных изоформ белка сем. ФДАк (фактора деполимеризации актина)/кофилина, участвующих в сборке миофибрилл (Мф). Один из продуктов генов unc-60 UNC-60 необходим для сборки актина (Ак) в Мф. Мутации этих генов приводят к нарушениям в связывании F-Ak и в формировании Мф. Так, мутации r398 и s1307 характеризуются повышенной деполимеризацией Ак. С помощью анти-UNC-60B-антител показана экспрессия этого белка в мышцах зародыша. Сделан вывод о необходимости UNC-60В для интеграции Ак в Мф. США, Emory Univ., Atlanta, GA 30322. Библ. 60
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ТОНКИЕ ФИЛАМЕНТЫ
АКТИН
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
БЕЛОК UNC-60 СЕМЕЙСТВА ФАКТОРА ДЕПОЛИМЕРИЗАЦИИ АКТИНА/КОФИЛИН
МЫШЦЫ
CAENORHABDITIS ELEGANS

Доп.точки доступа:
Baillie, David L.; Benian, Guy M.
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.10-04Я6.130

    Svitkina, Tatyana M.
    Arp2/3 complex and actin depolymerizing factor/cofilin in dendritic organization and treadmilling of actin filament array in lamellipodia [Text] / Tatyana M. Svitkina, Gary G. Borisy // J. Cell Biol. - 1999. - Vol. 144, N 5. - P1009"026 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Комплекс Arp2/3 и фактор деполимеризации актина/кофилин в организации дендритов и функциональное значение расположения актиновых волокон в ламеллоподиях
Аннотация: Ведущий край ламеллоподий (Лп) у кератоцитов лягушки и у фибробластов имеет разветвленные актиновые волокна и обозначен авторами как "дендритная щетка". В ее формировании важная роль принадлежит Arp2/3-комплексу, впервые описанному у амебы и содержащему белки, индуцирующие полимеризацию актина и разветвление его волокон. В то же время комплекс фактора деполимеризации актина (ФДА) с кофилином не играет существенной роли в образовании дендритной щетки. Поддержана модель дендритной нуклеации при формировании Лп, предложенная Mullins et al. (1998), согласно к-рой комплексы Arp2/3 и ФДА/кофилин явл. антагонистами в процессах полимеризации/деполимеризации актина при формировании Лп. США, Univ. of Wisconsin, Madison, WI 53706. Библ. 71
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.17
Рубрики: ДВИЖЕНИЕ КЛЕТОК
ЛАМЕЛЛОПОДИИ
АКТИН
КОМПЛЕКС ARP2/3
ФАКТОР ДЕПОЛИМЕРИЗАЦИИ АКТИНА/КОФИЛИН
КЕРАТОЦИТЫ
XENOPUS LAEVIS

Доп.точки доступа:
Borisy, Gary G.
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-98 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)