СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=КАТАЛИЗ<.>)

Общее количество найденных документов : 1580
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

Заявка 4133168 DB, МКИ C12P 1/00.

Verfagren zur Mikrokosmischen Fermentation [Текст] / Matthias Gerhardt [и др.] ; Arbeitsstelle fur technische Mikrobiologie Berlin. - № 4133168.0 ; Заявл. 10.07.1991 ; Опубл. 26.08.1993
Перевод заглавия: Способ микрокосмической ферментации
Аннотация: Для случаев преведения р-ций между газообразными веществами и с получением газообразных продуктов предложен способ микробного катализа по принципу микрокосмической ферментации. Условия ферментации: т-ра 10-105'ГРАДУС'C, pH 2,5-10,5, давление 0,8-100 бар. Используемая суспензия микроорганизмов - это анаэробный, термофильный, литотрофный штамм микроорганизмов или смешанная культура этого штамма (напр. Carboxydothermus hydrogenoformans DSM 6008) с метаногенным бактериальным штаммом или метаногенной смешанной популяцией

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ФЕРМЕНТАЦИЯ
МИКРОКОСМИЧЕСКАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ
ГАЗООБРАЗНЫЕ ВЕЩЕСТВА
УСЛОВИЯ
МИКРОБНЫЙ КАТАЛИЗ
CARBOXYDOTHERMUS HYDROGENOFORMANS
СМЕШАННАЯ КУЛЬТУРА
МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Gerhardt, Matthias; Neumann, Astrid; Ringpfeil, Manfred; Fenyi, Kathrin; Svetlicny, Vitaly; Arbeitsstelle fur technische Mikrobiologie Berlin
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.04-04К1.172

Thomberry, Nancy A.
Interleukin-1'бета' converting enzyme [Text] : abstr. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Struct. and Mol. Biol. Protease Funct. and Inhib.", Santa Fe, N.M., March 5-12, 1994 / Nancy A. Thomberry // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P122 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Фермент ICE, превращающий интерлейкин-1'бета'
Аннотация: Обзор. ICE - это цистеиновая протеиназа моноцитов, катализирующая расщепление предшественника 31 кД интерлейкина-1'бета' по Asp116 - Ala117 с образованием биологически активного зрелого цитокина 17,5 кД. ICE - гетеродимер, содержащий субъединицы 10 и 20 кД, которые протеолитически (частично - аутокаталитически) отщепляются от профермента 45 кД. В моноцитах преобладает ICE в виде профермента, активирующегося при переходе из цитоплазмы на плазматическую мембрану. Показана каталитическая уникальность ICE среди ферментов этого класса. Обратимыми ингибиторами ICE служат тетрапептидные альдегид, нитрил и образующие тиометилкетон с Cys285 ацилоксиметилкетоны. Найден единственный макромолекулярный ингибитор ICE crm A 38 кД из вируса коровьей оспы (активный и весьма избирательно действующий), относится к серпинам, которые действуют на цистеиновые протеиназы. США, Merck Res. Labs, Rahway, NJ 07065. Библ. 1

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: ЦИСТЕИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
КАТАЛИЗ
ИНТЕРЛЕЙКИН
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 1

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.06-04Б1.061

Chow, Samson A.
Substrate features important for recognition and catalysis by human immunodeficiency virus type 1 integrase identified by using novel DNA substrates [Text] / Samson A. Chow, Patrick O. Brown // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 6. - P3896-3907
Перевод заглавия: Особенности субстрата, важные для узнавания и катализа интегразой вируса иммунодефицита человека типа 1 и идентифицированные с использованием новых субстратов ДНК
Аннотация: Интеграза ВИЧ-1 (I) вызывает in vitro согласованную реакцию расщепления-лигирования (переноса нити; ПН), приводящую к ковалентному присоединению вирусной ДНК (вДНК) к мишенной ДНК (мДНК). С субстратами, имитирующими продукт ПН, I катализирует обратную реакцию дезинтеграции, разрешая эти промежуточные продукты на вДНК и мДНК. Для изучения каталитич. механизма I и взаимодействия I с вДНК и мДНК использован набор субстратов деинтеграции. Один из субстратов, названный гантельным субстратом (ГС), представляет собой олигонуклеотид, к-рый может сворачиваться в структуру, имитирующую промежуточный продукт интеграции. Кинетич. анализ с использованием ГС обнаружил оборот I, т. е. показал, что I действует как фермент. Анализ дезинтеграции ГС свидетельствует о том, что для узнавания I нужны как вДНК, так и мДНК. I узнает мДНК асимметрично: мДНК с 5'-стороны от стыка с вДНК играет гораздо более важную роль в ДНК-белковом взаимодействии, чем 3'-мДНК. Секвенирование конца вДНК и изучение структуры разветвленного субстрата позволили определить сайт трансэстерификации. С использованием набора субстратов дезинтеграции с различными модификациями оснований найдено, что I проявляет ослабленную структурную специфичность в отношении ОН-группы, используемой в трансэстерификации, и что I нечувствительна к нек-рым искажениям биспиральной структуры этих субстратов ДНК. США, Howard Hughes Med. Inst., Stanford Univ. Med. Center, Stanford, CA 94305-5428. Библ. 39.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ИНТЕГРАЗА
КАТАЛИЗ
СУБСТРАТЫ

Доп.точки доступа:
Brown, Patrick O.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.86

Hedstrom, Gun.
Enzymkatalys vid gransytor [Text] / Gun Hedstrom, Och Peter Slotte // Kemia-Kemi. - 1992. - Vol. 19, N 3. - С. 222-224 . - ISSN 0355-1628
Перевод заглавия: Ферментативный катализ на границах раздела
Аннотация: Активность фермента на границе раздела фаз определяется типом границы. Граница вода/масло может быть воспроизведена искусственно с помощью поверхностно-активных веществ. Микроэмульсии "вода в масле" термодинамически устойчивы и характеризуются огромной площадью границы раздела. Эта среда может быть использована для катализируемого ферментами синтеза тонких химических реагентов, т. к. поверхностно-активные ферменты можно солюбилизировать в водной фазе обратных мицелл, а предшественники продуктов и сами продукты р-ции солюбилизируются в масле. Для изучения зависимости активности фермента от свойств границы раздела, однако, лучше использовать монослойные системы, позволяющие контролировать плотность упаковки молекул и др. свойства границы раздела фаз. Библ. 7

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ
НА ГРАНИЦЕ РАЗДЕЛА ФАЗ
АКТИВНОСТЬ
СВОЙСТВА ГРАНИЦЫ РАЗДЕЛА
ВЗАИМОСВЯЗЬ

Доп.точки доступа:
Slotte, Och Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.228

Pertussis toxin-catalyzed ADP-ribosylation of GTP-binding proteins with digoxigenin-conjugated NAD. Identification of the proteins in plasma membranes and nuclei [Text] / Yishinori Takei [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 338, N 3. - P264-266 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Катализируемое токсином коклюша АДФ-рибозилирование ГТФ-связывающих белков дигоксигенин-конъюгированным НАД. Идентификация белков в плазматических мембранах и ядрах
Аннотация: АДФ-рибозная группа, содержащая дигоксигенин, переносится токсином коклюша к 'альфа'-субъединице G[1] от дигоксигенин-конъюгированного НАД 'бета''гамма'-зависимым образом. Такое АДФ-рибозилирование ингибируется нативным НАД. Полученные результаты показывают, что не меченный радиоактивно дигоксигенин-конъюгированный НАД также служит субстратом для катализируемого токсином коклюша АДФ-рибозилирования G-белков. С использованием дигоксигенин-конъюгированного НАД и антитела на дигоксигенин, меченные флуоресцеинизотиоцианатом, показано, что чувствительные к токсину коклюша G-белки существуют как в ядрах, так и в плазматических мембранах клеток печени крысы и клеток HeLa. Япония, Dept. Sci., Tokyo Inst. Technology, Yokohama 227. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
АДФ-РИБОЗИЛИРОВАНИЕ
КОКЛЮШНЫЙ ТОКСИН
КАТАЛИЗ
МЕМБРАНЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ
КЛЕТОЧНОЕ ЯДРО
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Takei, Yishinori; Takahashi, Katsunobu; Kanaho, Yasunori; Katada, Toshiaki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.220

Identification of basic amino acid residues in thrombin essential for heparin-catalyzed inactivation by antithrombin III [Text] / Zhong-Ru Gan [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 2. - P1301-1305 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Идентификация основных аминокислотных остатков в тромбине, существенных для катализируемой гепарином инактивации антитромбином III
Аннотация: `Гепарин катализирует инактивацию тромбина антитромбином III путем образования промежуточного тройного комплекса тромбин-гепарин-антитромбин III, который затем превращается в стабильный комплекс тромбин-антитромбин III. Точечные мутации в тромбине в Arg180, Arg245, Lys248 и Lys252 значительно снижают каталитическую активность гепарина, что приводит к уменьшению стабильности тройного комплекса. На инактивацию тромбина антитромбином в отсутствие гепарина эти мутации влияния не оказывают. Полученные данные в комбинации с анализом кристаллической структуры тромбина позволяют сконструировать модель взаимодействия тромбина с гепарином, согласно которой гепарин образует солевые связи вдоль желобка в гепарине, определяемого остатками основных аминокислот. США, Dep. Biol. Chem, Merck Res. Lab., West Point, PA 19486. Библ. 43

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.25
Рубрики: ТРОМБИН
ИНАКТИВАЦИЯ
АНТИТРОМБИН III
РОЛЬ
ГЕПАРИН
КАТАЛИЗ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ

Доп.точки доступа:
Gan, Zhong-Ru; Li, Yiping; Chen, Zhongguo; Lewis, Sidney D.; Shafer, Jules A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.195

Wells, Timothy N. C.
Arginine 304 is an active site residue in phosphomannose isomerase from Candida albicans [Text] / Timothy N. C. Wells, Paul Scully, Edith Magnenat // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 19. - P5777-5782 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Аргинин-304 - остаток в активном центре фосфоманнозоизомеразы из Candida albicans
Аннотация: Р-ция, катализируемая фосфоманнозоизомеразой из Candida albicans (ФМИ), имеет 2 оптимума pH (pH 5,6 и 8,7) и угнетается при обработке ФМИ фенилглиоксалем, модифицирующим специфически остатки аргинина. Субстрат ФМИ маннозо-6-фосфат защищает ФМИ от этой инактивации, к-рая является pH-зависимым процессом с оптимумом pH-9,1. В опытах с [7-{14}C]-фенилглиоксалем показано, что он связывается с ФМИ в молярных отношениях 1:1. Анализ радиоактивных фрагментов модифицированной ФМИ после ее расщепления Asp-N-протеазой и фракционирования ВРЖХ показал, что радиоактивный фенилглиоксаль связан с пептидом DNVVRAGFTPKFK, к-рый соответствует остаткам 300-312 ФМИ и содержит остаток Arg-304-мишень для связывания с данным модификатором. Швейцария, Glaxo Inst. Mol. Biol., 1228 Plan-les-Quates, Geneva. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОСФОМАННОЗОИЗОМЕРАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
КАТАЛИЗ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Scully, Paul; Magnenat, Edith

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.15

Wu, Shuguang.
Oxidation of dibenzothiophene catalyzed by heme-containing enzymes encapsulated in sol-gel glass: A new form of biocatalysts [Text] / Shuguang Wu, Jian Lin, Sunney I. Chan // Appl. Biochem. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 47, N 1. - P11-20 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Окисление дибензотиофена, катализируемое гем-содержащими ферментами, инкапсулированными в твердом гелиевом стекле
Аннотация: Проведено инкапсулирование гем-содержащих ферментов (цитохром C, миоглобин, пероксидаза хрена, гемоглобин) в твердом гелиевом стекле. Все иммобилизованные ферменты имели сходные по сравнению со свободными спектроскопические свойства и обладали близкими каталитическими активностями при окислении дибензотиофена. Отмечается простота отделения инкапсулированных ферментов от реакционной среды, что делает их применение более практичным. США, Arthur Amos Noyes Lab. Chem. Physics 127-72, California Inst. Technol., Pasadena, CA 91125. Библ. 12

ГРНТИ	34.47.03

ВИНИТИ 341.47.03.11
Рубрики: ДИБЕНЗОТИОФЕН
ОКИСЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЕМ-СОДЕРЖАЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
УСЛОВИЯ ИНКАПСУЛИРОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Lin, Jian; Chan, Sunney I.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.187

Schenkman, John B.
Cytochrome P450-dependent monooxygenase: An overview [Text] / John B. Schenkman // Mol. Aspects Monooxygenases and Bioactiv. Toxic Compounds. - New York, London, 1991. - P1-10 . - ISBN 0-306-43823-2
Перевод заглавия: Цитохром P-450-зависимая монооксигеназа. Новый взгляд
Аннотация: Обзор. Приведены типы р-ций, катализируемых надсемейством цитохромов P-450, включая окислительное дезаминирование, десатурацию, деалкилирование, гидроксилирование, окисление гетероатомов, восстановительное дегалогенирование, азоредукцию, распад эфирной связи. Многообразие р-ций, катализируемых цитохромами P-450, обусловлено низким окисл.-восст. потенциалом P-450 и его способностью к восстановительному разложению O[2]. Цитохром P-450 может функционировать и как NADPH-оксидаза, при этом наблюдается как 2-, так и 4-электронное восстановление O[2] (до H[2]O[2] и H[2]O, соотв.). Детально обсуждены этапы каталитического цикла цитохрома P-450, влияние субстратов на спиновое равновесие и окисл.-восст. потенциал P-450, роль цитохрома b[5] в "сопряжении" монооксигеназной р-ции. Рассмотрены 2 возможных механизма распада O[2] (гетеро- и гомолитический). В обоих случаях важная роль принадлежит атому S остатка цистеина, являющегося 5-м лигандом Fe гема. В заключение обсуждается множественность форм P-450 и их роль в физиологических и патофизиологических процессах. США, Dept Pharmac., Univ. Connecticut Hlth Ctr., Farmington, CT 06032. Библ. 25

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: МОНООКСИГЕНАЗНАЯ СИСТЕМА
КАТАЛИЗ
ТИПЫ РЕАКЦИЙ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 25

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.89

Choi, Sung-Chan.
Enzymatic catalysis of mercury methylation by Desulfovibrio desulfuricans LS [Text] / Sung-Chan Choi, Theodore Chase, Richard Bartha // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 4. - P1342-1346 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Ферментативный катализ метилирования ртути Desulfovibrio desulfuricans LS
Аннотация: Учитывая известную роль метилкобаламина в метилировании Hg{2+} клетками D. desulfuricans LS, исследовали возможность участия ферментов в этом процессе. В бесклеточном экстракте 'ЭКВИВ' 95% меченого {57}Co было ассоциировано с макромолекулами, а не со свободным кобаламином. В экстракте найден единственный корриноидный белок (КБ) с Mr 40000, предположительно служащий in vivo донором метильной группы. В восстановительных условиях экстракты, содержащие КБ, образовывали {14}CH[3]Hg{+} из Hg{2+} и 5-{14}CH[3]-тетрагидрофолата с макс. уд. активностью 0,73 нмоль/мин/мг белка. Последовательность переноса метильной группы такова: метилтетрагидрофолат '-' КБ '-' Hg{2+}. Скорость р-ции метилирования в зависимости от конц-ии Hg{2+} следовала кинетике Михаэлиса-Ментен с K[M] 0,87 мМ HgCl[2]. Эта активность чувствительна к O[2] и имеет оптимумы при 35'ГРАДУС'C и pH 6,5. Наличие кинетики насыщения и 600-кратное превышение скорости метилирования Hg{2+} экстрактами (при pH 7,0) над трансметилированием свободным метилкобаламином доказывает, что in vivo метилирование Hg{2+} является ферментативным процессом. США, Dep. of Biochem. and Microbiol., Cook Coll., Rutgers Univ. New Brunswick, NJ 08903-0231. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.02
Рубрики: DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (BACT.)
ШТАММ LS
РТУТЬ
МЕТИЛИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ
МЕТИЛКОБАЛАМИН

Доп.точки доступа:
Chase, Theodore; Bartha, Richard

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.09-04Б3.26

Large scale production of recombinant 'альфа'-1,2-mannosyltransferase from E.coli for the study of acceptor specificity and use of the recombinant whole cells in synthesis [Text] / Guido F. Herrmann [et al.] // J. Org. Chem. - 1994. - Vol. 59, N 21. - P6356-6362 . - ISSN 0022-3263
Перевод заглавия: Крупномасштабное получение рекомбинантной 'альфа'-1,2-маннозилтрансферазы с помощью E.coli для изучения специфичности акцепторов и использование целых рекомбинантных клеток для синтеза
Аннотация: We report the first large scale heterologous expression of recombinant yeast 'альфа'-1,2-mannosyltransferase in E.coli. The enzyme was isolated from 10-L and 50-L fermentations, purified and used for mannosylation reactions. The specificity of the recombinant enzyme was extensively studied by using mannose derivatives, oligosaccharides, and analogs as acceptors, and the results show that the enzyme exhibits high activities toward ManOMe and disaccharides connected by an 'альфа'-1,2-mannosidic linkage. The recombinant E.coli cells were also used as a catalyst for glycosylation reaction, and mannosylation of saccharides and glycopeptides proceeded in moderate to good yields. США, Dep. Chemistry, The Scripps Res. Inst. 10666 North Torrey Pines Road, La Jolla, California 92037. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
МАННОЗИЛТРАНФЕРАЗА 'АЛЬФА'-1,2-
БИОСИНТЕЗ КРУПНОМАСШТАБНЫЙ
ESCHERICHIA COLI
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ШТАММЫ
БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
КАТАЛИЗ ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Herrmann, Guido F.; Wang, Peng; Shen, Gwo-Jenn; Garicia-Junceda, Eduardo; Khan, Shaheer H.; Matta, Khushi L.; Wong, Chi-Huey

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.09-04М2.184

Enhancement of thrombin-thrombomodulin-catalysed protein C activation by phosphatidylethanolamine containg unsaturated fatty acids: Possible physiological significance of phosphatidylethanolamine in anticoagulant activity of thrombomodulin [Text] / Shuichi Horie [et al.] // Biochem. J. - 1994. - Vol. 301, N 3. - P683-691 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Стимулирующе действие фосфатидилэтаноламина, содержащего ненасыщенные жирные кислоты, на активацию белка C, катализируемую тромбином-тромбомодулином: возможное физиологическое значение фосфатидилэтаноламина в антикоагулянтном действии тромбомодулина
Аннотация: В опытах in vitro исследовали влияние фосфолипидных везикул (ФЛВ) с различным составом жирных к-т (ЖК) на скорость активации белка C при его обработке тромбином-тромбомодулином (Тр-Тм). Четыре фракции фосфолипидов из культивируемых эндотелиальных клеток пуповинной вены и Тм из плаценты человека использовали для реконструкции ФЛВ. Показано, что ускоряющим действием на Тр-Тм-катализируемую активацию белка C обладают ФЛВ, содержащие разные комбинации фосфолипидов, причем этот эффект возрастал при увеличении содержания ненасыщенных ЖК в фосфатидилэтаноламине (ФЭА) - компоненте ФЛВ. Действие ФЭА-содержащих ФЛВ ассоциировано со снижением Kd для Тр и снижением Km для Тм. Обсуждаются физиол. функции ФЭА плазматических мембран в антикоагулянтном действии Тр и Тм. Япония, Dep. Clinical Biochem., Fac. Pharm. Sci., Teikyo Univ., Sagamiko, Tsukui-gun, Kanagawa 199-01. Библ. 50

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.25
Рубрики: ФОСФАТИДИЛЭТАНОЛАМИН
СТИМУЛЯЦИЯ
БЕЛОК C
АКТИВАЦИЯ
ТРОМБИН
ТРОМБОМОДУЛИН
КАТАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Horie, Shuichi; Ishii, Hidemi; Hara, Hideyuki; Kazama, Mutsuyoshi

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.201

Pertussis toxin-catalyzed ADP-ribosylation of GTP-binding proteins with digoxigenin-conjugated NAD. Identification of the proteins in plasma membranes and nuclei [Text] / Yishinori Takei [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 338, N 3. - P264-266 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Катализируемое токсином коклюша АДФ-рибозилирование ГТФ-связывающих белков дигоксигенин-конъюгированным НАД. Идентификация белков в плазматических мембранах и ядрах
Аннотация: АДФ-рибозная группа, содержащая дигоксигенин, переносится токсином коклюша к 'альфа'-субъединице G[1] от дигоксигенин-конъюгированного НАД 'бета''гамма'-зависимым образом. Такое АДФ-рибозилирование ингибируется нативным НАД. Полученные результаты показывают, что не меченный радиоактивно дигоксигенин-конъюгированный НАД также служит субстратом для катализируемого токсином коклюша АДФ-рибозилирования G-белков. С использованием дигоксигенин-конъюгированного НАД и антитела на дигоксигенин, меченные флуоресцеинизотиоцианатом, показано, что чувствительные к токсину коклюша G-белки существуют как в ядрах, так и в плазматических мембранах клеток печени крысы и клеток HeLa. Япония, Dept. Sci., Tokyo Inst. Technology, Yokohama 227. Библ. 10

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
АДФ-РИБОЗИЛИРОВАНИЕ
КОКЛЮШНЫЙ ТОКСИН
КАТАЛИЗ
МЕМБРАНЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ
КЛЕТОЧНОЕ ЯДРО
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Takei, Yishinori; Takahashi, Katsunobu; Kanaho, Yasunori; Katada, Toshiaki

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.120

Isotopic exchange plus substrate and inhibition kinetics of D-xylose isomerase do not support a proton-transfer mechanism [Text] / Karen N. Allen [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 6. - P1481-1487 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Результаты изучения изотопного обмена, кинетики взаимодействия с субстратом и ингибирования D-ксилозоизомеразы не поддерживают механизм катализа, включающий перенос протона
Аннотация: D-Ксилозоизомераза (КФ 5.3.1.5; КИМ) Streptomyces olivochromogenes является Mg{2+}- или Mn{2+}-зависимым ферментом, катализирующим альдозо-кетозную изомеризацию ксилозы в ксилулозу или глюкозы в фруктозу. Катализируемая КИМ изомеризацией меченой по C2 тритием глюкозы сопровождается при 15, 25 и 55'ГРАДУС' изотопным эффектом, составляющим менее 0,6%. На этот эффект не влияют ни высокие концентрации гуанидингидрохлорида, ни крайние значения pH. Низкая степень изотопного обмена не согласуется с предположением о том, что основной стадией кинетического механизма изомеризации является протонный перенос. Данные {19}F-ЯМР свидетельствуют, что инкубация КИМ с 800 мМ 3-дезокси-3-фторглюкозой или 3-дезокси-3-фтораллозой (конкурентные ингибиторы фермента с K[i] 600 мМ) не приводит к выделению фтора даже в течение 4 недель. Это также не согласуется с механизмом протонного переноса. В интервале 0-50'ГРАДУС'C катализируемая КИМ изомеризация глюкозы в фруктозу имеет энергию активации 14 ккал/моль. Обсуждается возможный кинетический механизм функционирования КИМ. США, Rosenstiel Basic Med. Scis Res. Ctr., Brandeis Univ., Waltham, MA 02254-9110. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛОЗОИЗОМЕРАЗА D
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ ФУНКЦИОНИРОВАНИЯ
КАТАЛИЗ
ПРОТОНЫ
ПЕРЕНОС

Доп.точки доступа:
Allen, Karen N.; Lavie, Arnon; Farber, Gregory K.; Glasfeld, Arthur; Petsko, Gregory A.; Ringe, Dagmar

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.133

Catalytic-rate improvement of a thermostable malate dehydrogenase by a subtle alteration in cofactor binding [Text] / Richard M. Alldread [et al.] // Biochem. J. - 1995. - Vol. 305, N 2. - P539-548 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Увеличение каталитической скорости термостабильной малатдегидрогеназы с помощью изменения связывания кофактора
Аннотация: Изучали влияние замещения остатка глутаминовой к-ты 41 на аспарагиновую с помощью сайт-направленного мутагенеза у малатдегидрогеназы из Thermus aquaticus на механизм катализа. Показано, что замещение не влияет на термостабильность и устойчивость фермента к химической денатурации. Обнаружено, что рекомбинантный фермент имеет более высокие значения K[m] и K[d] для восстановленного и окисленного кофактора (NADH и NAD) по сравнению с исходным ферментом. Указывается, что замещение консервативного аминокислотного остатка (глутаминовая к-та 41) приводит к увеличению скорости освобождения продукта реакции. Великобритания, Div. Biotechnol., Centre Appl. Microbiol. and Res., Porton, Salisbury SP4 OJG, Wilts. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МУТАГЕНЕЗ
КАТАЛИЗ
THERMUS AQUATICUS

Доп.точки доступа:
Alldread, Richard M.; Halsall, David M.; Clarke, Anthony R.; Sundaram, Trichur K.; Atkinson, Tony; Scawen, Michael D.; Nicholls, David J.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.11-04В3.61

Nozaki, Osamu.
Trans-4-(3-propionic acid) phenylboronic acid: A new enhancer of the chemiluminescent peroxidase catalyzed oxidation of luminol [Text] / Osamu Nozaki, Xiaoying Ji, Larry J. Kricka // J. Bioluminescence and Chemiluminescence. - 1994. - Vol. 9, N 5. - P297 . - ISSN 0884-3996
Перевод заглавия: Транс-4-(3-пропионат) фенилборная кислота: новый усилитель хемилюминесценции при катализируемом пероксидазой окислении люминола
Аннотация: При катализируемом пероксидазой хрена (ПХ) окислении люминола (I) в присутствии H[2]O[2] транс-4-(3-пропионат)фенилборная кислота (II) более эффективно, чем 4-оксициннамовая кислота, усиливает возникающее излучение как максимум в 745 раз. Фоновое излучение в смеси I и H[2]O[2] присутствие в ней II ослабляет на 50%. Усиление излучения, связанное с присутствием II, констатировали при замене I на изолюминол, а H[2]O[2] - на перборат. В качестве усилителя хемилюминесценции, связанной с реакциями, катализируемыми различными пероксидазами, I оказался наиболее эффективным при работе с ПХ (типы VIA, VII, VIII и IX), пероксидазой клеток Arthromyces ramosus, миелопероксидазой и миоглобином. США, Dep. Pathhology and Lab. Medicine, Univ. Pennsylvania and HUP, Philadelphia, PA 19104

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.19
Рубрики: ЛЮМИНОЛ
ОКИСЛЕНИЕ
ПЕРОКСИДАЗА ХРЕНА
КАТАЛИЗ
ХЕМИЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ

Доп.точки доступа:
Ji, Xiaoying; Kricka, Larry J.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.11-04В3.125

Lipoxygenase-catalyzed oxidation of catecholamines [Text] / M. A. Rosei [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 200, N 1. - P344-350 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Катализируемое липоксигеназой окисление катехоламинов
Аннотация: Изучали окисление ДОПА, допамина, адреналина, норадреналина, 'бета'-метилдопа, N-ацетилдопа и изопротеренола липоксигеназой (КФ 1.13.11.12) из бобов сои в присутствии H[2]O[2]. Найдено, что при этом образуются соответствующие аминохромы с последующим образованием меланина. Скорость окисления зависит от конц-ии катехоламина и H[2]O[2]. pH-Оптимум около 8,5. Италия, Univ. "La Sapienza", Roma. Библ. 21

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ДОФА
ДОФАМИН
АДРЕНАЛИН
НОРАДРЕНАЛИН
ОКИСЛЕНИЕ
ЛИПОКСИГЕНАЗА
КАТАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Rosei, M.A.; Blarzino, C.; Foppoli, C.; Mosca, L.; Coccia, R.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.11-04И2.178

Dalton, John P.
Catheprin L2 secreted by the parasitic trematode Fasciola hepatica cleaves fibrinogen in a novel manner that produces a fibrin clot [Text] : abstr. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Struct. and Mol. Biol. Protease Funct. and Inhib.", Santa Fe, N.M., March 5-12, 1994 / John P. Dalton, Sharon McGonigle, Andrew J. Down // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P166 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Новый тип расщепления фибриногена с образованием сгустка фибрина, катализируемый секретируемым трематодой Fasciola hepatica катепсином L2
Аннотация: Из культуральной среды, в к-рой культивировались трематоды Fasciola hepatica, выделили с последующей очисткой две цистеиновые протеазы. Обе протеазы оказались схожими с катепсином-L, но отличались друг от друга субстратной специфичностью. Полученные протеазы обозначили соотв. CL1 и CL2. При введении CL2 в раствор фибриногена формировался сгусток фибрина. Ни гирудин, ни замедлитель полимеризации Н-gly-pro-arg-pro-ОН не противодействовали данному феномену. В составе образующегося сгустка электрофоретически идентифицировали полипептиды, мол. масса к-рых составляет 125 и 100 кД, при полном отсутствии 'альфа'- и 'бета'-цепей фибриногена. Ирландия, Sch. Biological Sciences, Dublin City Univ.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.11.17
Рубрики: FASCIOLA HEPATICA (TREM.)
ФИБРИНОГЕН
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ФИБРИН
СГУСТКИ
ОБРАЗОВАНИЕ
ПРОТЕАЗЫ
КАТАЛИЗ

Доп.точки доступа:
McGonigle, Sharon; Down, Andrew J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.242

Nitric oxide synthase from cerebellum catalyzes the formation of equimolar quantities of nitric oxide and citrulline from L-arginine [Text] / Peggy A. Bush [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1992. - Vol. 185, N 3. - P960-966 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Синтаза окиси азота из мозжечка катализирует образование эквимолярных количеств окиси азота и цитруллина из L-аргинина
Аннотация: Исследована способность конститутивной синтазы окиси азота из мозжечка крыс катализировать образование эквимолярных кол-в окиси азота и цитруллина из L-аргинина при различных условиях. Показано, что эквивалентные кол-ва окиси азота и цитруллина образуются из L-аргинина и образование обоих продуктов линейно в течение 20 минут при 37'ГРАДУС'С. Предполагается, что L-аргинин присутствует в избытке для поддержания скорости р-ции нулевого порядка. Установлено, что удаление NADPH, добавление антагониста кальмодулина кальмидазолиума или добавление ингибиторов синтазы окиси азота прекращает или значительно ингибирует формирование окиси азота и цитруллина. Полученные данные указывают на то, что окись азота и цитруллин образуются в эквимолярных кол-вах из L-аргинина конститутивной формой синтазы окиси азота мозжечка крыс. США, Dept of Pharmac., UCLA Sch. of Med., Ctr. for the Hlth Sci., Los Angeles, California 90024. Библ. 18

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.19.15
Рубрики: СИНТАЗА АЗОТА ОКСИДА
МОЗЖЕЧОК
КАТАЛИЗ
АЗОТ ОКСИД
ЦИТРУЛЛИН
ОБРАЗОВАНИЕ
АРГИНИН
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Bush, Peggy A.; Conzalez, Norma E.; Griscavage, Jeanette M.; Ignarro, Louis J.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.88

Kiho, Yukio.
A simple way to identify functional sites in protein [Text]. II. Interaction of trypsin and its substrate / Yukio Kiho // Proc. Jap. Acad. B. - 1995. - Vol. 71, N 1. - P51-56 . - ISSN 0386-2208
Перевод заглавия: Простой способ идентификации функциональных сайтов белка. II. Взаимодействие трипсина и его субстрата
Аннотация: С помощью DEV анализа выявляли функциональные сайты белка F вируса болезни Ньюкасла. Полагают, что взаимодействие между 84-D участком трипсина и гидрофобной аминокислотной последовательностью белка F является ключевым процессом в трипсиновом катализе. Япония, Biochem. Res. Lab., Ishihara Sangyo Kaisha, Ltd., Kusatsu 525. Библ. 7

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ НЬЮКАСЛА
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ САЙТЫ
ВЫЯВЛЕНИЕ
ТРИПСИНОВЫЙ КАТАЛИЗ

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска